Bioquímica

• Hugo Ernesto Alonso Araiza

 Introducción
Bioelementos:
Bioelementos primarios: CHON
Bioelementos secundarios: P, S, K, Na, Mg, Ca, Cl y Fe
Oligoelementos o bioelementos traza:
Oligoelemento Enf. Causada por su deficiencia
Zn (Zinc) Retrasa el crecimiento, dermatitis, diarrea, alopecia, disfunción inmunitaria y
espermatogénesis defectuosa.
Mn (Manganeso) Retrasa el crecimiento, dermitis y defectos de coagulación.

Co (Cobalto) Retraso en el crecimiento y Anemia.

Cu (Cobre) Anemia, defectos esqueléticos, desmielinización, degenera el S. Óseo, lesiones

cardiovasculares e hipopigmentación.
F (Flúor) Caries y alteraciones en la estructura ósea.

Cr (Cromo) Trastornos en la tolerancia a la glucosa, encefalopatías y neuropatías.

Mb (Molibdeno) Síntomas similares al “Bocio”

Se (Selenio) Miocardiopatías y disfunción muscular

I (Yodo) “Bocio”
 Introducción
Biomoléculas:
• Nutrientes combustibles y no combustibles
Biomoléculas Orgánicas
- Lípidos
- Proteínas
- Carbohidratos
- Acido Nucleico
- Metabolitos
Biomoléculas Inorgánicas
- Agua
- Sales inorgánicas
- Gases (Co2 y O2)

Metabolito: Unidad básica de una biomolécula.

 Introducción
Metabolismo de los combustibles:
C, L y P – Se obtienen de la dieta (alimentos).

1. Estado Posprandial (Después de comer)

2. Ayuno (Entre comidas)
3. Ayuno prolongado (Inanición)

GED (Gasto energético diario) = Energía requerida para el IMB y la necesaria

para la actividad física.
IMB: Índice Metabólico Basal

↑ [Insulina] En sangre ↑ [Glucagón]

En estado posprandial En estado de ayuno
 Introducción
Energía aportada por nutriente:
Macromolécula (1g) Energía (Kcal)
Carbohidrato 4 kcal
Vitaminas y minerales
No proporcionan energía Proteína 4 kcal
Lípido 9 kcal

Carbohidratos: Cereal, Legumbres, Fécula, Fruta y Dulces

Lípidos (grasas): Aceite, Margarina/Mantequilla, Nata, Aguacate y Aceitunas
Proteínas: Lácteos, Carne, Pescado, Huevo y Legumbres
 Agua
Agua
Generalidades, composición, funciones, propiedades y características,
estructura, propiedades, disoluciones y su clasificación, cristaloides y
concentración de sustancias.
 Agua
Agua:
Toda función correcta de cada biomolécula se debe a las propiedades
físico-químicas del agua.

Constituye el 70%-60% del peso corporal.

- Una persona de 70Kg tendrá cerca de 50 Lt.

Intracelular: 65% (28Lt)

Extracelular: 35% (14Lt)
- Liquido plasmático 7% (3Lt)
- Liquido intersticial 28% (11 Lt)
 Agua
Propiedades y características de el
agua:
Solvente donde ocurren:
• Síntesis y degradación de moléculas
• Obtención de energía
• Correcta actividad Enzimática
• Termorregulación
• Equilibrio acido-base
• Transporte de moléculas a través de las membranas.

Funciones principales:
Solvente universal Movilidad de células Termorregulación
Matriz de los seres Resistencia a Cel y Tej Amortiguador
vivos mecánico
Estructura molecular/atómica del

Agua
agua:
• Tetraedro irregular, asimétrico y forma ángulos de 105° entre sus
moléculas de hidrogeno.
• 1 Mol de agua = 18 g
• Constante dieléctrica alta
• Disuelve sales

• Tipo de enlace: Covalente simple

• Tiene enlaces de H
• Tensión superficial
• Viscosidad
• Estado liquido a T° ambiente
• Poder solvente
 Agua
Propiedades fisicoquímicas:

3 estados de agregación: 3 propiedades organolépticas

SOLIDO LIQUIDO GASEOSO
INCOLORA INSABORA INLORA
↑ 0 °C 0 °C – 100 °C ↑ 100 °C
 Agua
Componentes y propiedades
• Disolución: • Mezcla:
Combinación Combinación
homogénea de varios heterogéneo de
componentes. varios componentes.

• Suspensiones:
Mezcla heterogénea de fácil separación (filtración).
• Emulsiones:
Es la fase liquida de un coloide.

Soluto + Solvente = Disolución

 Agua
Clasificación de disoluciones:
En base al numero de componentes que lo integran:
- Binarias, ternarias, cuaternarias, etc.
• Empicaras o cualitativas: • Valoradas o cuantitativas:
Diluidas, concentradas, Soluciones porcentuales,
saturadas y sobresaturadas. molares y normales.
Concentración de • Disolución diluida %Peso %Volumen %Peso/Volum
soluto bajo en
Concentración de • Disolución concentrada
soluto alto
En el limite de • Disolución saturada
solubilidad
 Agua
Concentración de disoluciones:
Expresiones en forma absoluta: g/L y mg/mL

Expresiones químicas:
• Molaridad (M): n soluto en 1Lt de disolución.
• Molalidad (m): n soluto en 1Kg de disolvente.

• Normalidad (N): Numero de equivalentes/gr de soluto en una solución.

• Fracción molar (X): n de un componente de una disolución con respecto

al n total de todos los demás componentes de la disolución.
 Clasificación y composición de los

Agua
cristaloides…
Cristaloides: Soluciones acuosa de un bajo PM.
(Como: Electrolitos, proteínas y azucares).

• Formado de solutos iónicos y no iónicos.

Usos: En terapia IV para restituir los líquidos perdidos en pacientes.

- Libres de rxn’s adversas y de toxicidad.

Según su concentración de soluto se clasifican en tres tipos:
Movimiento es hacia afuera de la
célula.
Liquido extracelular
Mayor osmolaridad
Liquido intracelular
Menor osmolaridad
Agua
No hay movimiento hacia Movimiento es hacia dentro de la
afuera ni hacia adentro. célula. (Menor osmolaridad que el
plasma)
Liquido extracelular
Igual
Liquido extracelular
Menor osmolaridad
Liquido intracelular
Igual
Liquido intracelular
Mayor osmolaridad
 Ph
Ph
Generalidades, escalas, funciones, ecuaciones, amortiguadores,
sustancias reguladoras y correlación medica.
 Ph
pH, pK y amortiguadores:
Capacidad del agua para ionizarse es baja. Aun así esto es de gran
importancia para la vida.

• El agua es “anfótera” (puede ser acido o base)

Su ionización:
Transferencia de un protón intermolecular, formando → H3O+ y OH-
H3O+: Ion hidronio
OH-: Ion hidróxido
H2O + H2O ↔ H3O y OH
 Ph
Agua pura a 25°C. Tiene un pH = 7, equivalente a 1x10⁻⁷ [H+].

Cuando tenemos H2O ↔ H y OH

Kₑ = [H⁺] [OH⁻]
El agua tiene una concentración de 55.5 mol/L
[H₂O]
Con la sustitución queda así:
Kₑ = [H⁺] [OH⁻]
55.5 mol/L
En agua pura (y a temperatura ambiente) la [H⁺] [OH⁻], tiene el valor
de 1x10⁻⁷mol/Lt
Kₑ = 1.8 x 10⁻¹⁶mol/L
 Ph
Ecuación de Henderson-Hasselbach:
Explica el comportamiento de los ácidos débiles y amortiguadores.

- Ayuda a predecir equilibrios protónicos.

- Constante de equilibrio:
 Ph
pH (potencial de hidrogeno):
Logaritmo negativo la concentración de H.
pH= -log[H+]

pH bajo = Solución acido - Mayor [H] Ácidos donan protones

pH alto = Solución básica - Menor [H] Alcalinos aceptores de protones

pK:
Constante de disociación o ionización del acido (Ka) o base (Kb).

- pKa: Logaritmo decimal de la constante de disociación del acido –

Con el signo cambiado (es la misma para el pKb).
 Ph
El pK, nos ayuda a expresar las fuerzas relativas de un acido y de una
base.
Sistema acido-base conjugado: pKa + pKb =
• pKa = (-log) Ka pKw
• pKb = (-log) Kb • pKw = pH.

El pKa de un ácido: se define como el valor del pH para el que el 50% del
ácido se encuentra disociado.
Tipo de sustancia Conjugado
• ACIDO FUERTE • base débil
• BASE FUERTE • acido débil

- Si… –Log Ka = pKa pKa = pH

- Solamente si ambas están iguales formas
- Y si… –Log [H+] = pH
protonadas y desprotonadas.
 Ph
Escala de pH:
Ácidos y bases fuertes.
Completamente ionizados (diluidos), a
cada extremo de la escala.

Acido y base débil.

Disociación parcial o débil.
Soluciones amortiguadoras en

Ph
fluidos biológicos:

El valor del pH corporal es de: 7.4 (en medio extracelular)

- Si es mayor a 7.8 o menor a 7.0 puede conllevar a la muerte.

Los órganos encargados de regular el pH en sangre son:

Pulmones y Riñones

Tampón intracelular: Fosfato (H₂PO₄⁻/HPO₄⁻)

Tampón extracelular, sangre y fluido intersticial: Bicarbonato
(H₂CO₃/HCO₃⁻) y acido carbonico
 Ph
Disoluciones reguladoras :
Amortiguador fosfato Amortiguador Proteínas Hemoglobina
bicarbonato
Baja cantidad en plasma. Cantidad regulada por la Regula el pH sanguíneo Ayuda a la respiración y
“eliminación renal”. junto a los aminoácidos. abundancia de la sangre.
Mucho mas importante
en el liquido tubular del Tampón del medio Es un buen amortiguador Se compone de:
riñón. extracelular, sangre y de pH. - Hemoglobina
liquido intersticial. - Oxihemoglobinato o
Tampón del medio oxihemoglobina.
intracelular. Permite que:
Sangre venosa = 7.35
Sangre arterial = 7.40

La pCO2 se regula por medio de la ventilación pulmonar.

Disoluciones reguladoras:

O también llamadas: buffer,
amortiguadoras o tampón.
Un mantenimiento de la
Ph
Se forma de:
• Acido débil y su sal base conjugada
• Acido acético y acetato sódico

“homeostasis acido-base” • Base débil y su sal acido conjugado

• Amoniaco y cloruro amoniaco

• Para esto se usan tres

mecanismos:
1. Amortiguador
fisiológico
2. Ventilación pulmonar
3. Filtración renal
 Ph
Fundamentos de los métodos para la
separación y estudio de los organelos:
Métodos de ruptura celular:
Métodos físico-químicos Métodos físicos
• Shock osmótico • Molino french Press
• Detergentes • Vibración ultrasónica
• Solventes (sonicación)
• Enzimas (lisozima y celulasas)
 Bioenergética
Bioenergética
“Estudia los cambios de energía que
suceden en las reacciones químicas”.
 Bioenergética
Sistema termodinámico:
Cambio de energía libre de Gibbs (∆G).
- Energía disponible de un sistema para realizar un trabajo.
- Donde: Energía total = Potencial químico

“Predice la dirección en la que una reacción

procederá de manera espontanea”.

Energía libre
Energía libre de Tipo de reacción
Gibbs
∆G° = Cambio de
∆G POSITIVA (+) Reacción no espontanea. Endergónica energía libre estándar.
- Gana energía libre.
∆G NEGATIVA (-) Reacción espontanea. Exergónica En una reacción bioquímica un
- Pierde energía libre. estado estándar definido es
∆G = 0 En equilibrio No hay un cambio como un pH de 7.
 Bioenergética
Leyes de la termodinámica:
1ra Ley
• La energía total y la de sus
alrededores permanece
constante.
• En los seres humanos la energía química
se puede usar como: calor, energía
eléctrica, radiante o mecánica.

2da Ley
• Para que los procesos
espontáneos ocurran se requiere
de la entropía.
 Bioenergética
• Reacción exergónica, también llamadas: “catabolismo”
• Las que acumulan sustancias: “anabolismo”

Ambos procesos forman EL METABOLISMO.

En una célula viva el principal

intermediario de alta energía o
compuesto acarreador es “el ATP”.

El principal transductor
de energía en seres vivos.
 Bioenergética
Metabolismo basal:
Las reacciones del organismo son exotérmicas.

Y la suma de todas ellas se les denomina: “metabolismo basal”.

(BMR)
Hombre → 70 kg → 7500 kJ → 1800 kcal
Mujer → 50 kg → 5400 kJ → 1300 kcal

El BMR se constituye sobre todo por el calor producido por las

mitocondrias.
 Bioenergética
GED (gasto energético diario):
Cantidad de energía requerida al Modificadores del IMB
día.
Termogénesis inducida por alimento
- Aumento del IMB por la absorción y
El IMB, es la energía usada por una digestión de alimento
persona tras un ayuno de 12 hrs.
(Que aunque este despierta Actividad física:
permanece en reposo). - El numero de cal que agregue varia.
Tipo de persona Requerimiento
Estándar IMB = 24 kcal/kg en el energético diario
Sedentaria 30% IMB
peso corporal al día.
Activa 50% IMB o mas
 Carbohidratos
Carbohidratos
Generalidades, composición y rutas metabólicas.
 Carbohidratos
Generalidades
• Proporcionan calorías • Componentes estructurales de
• Almacenamiento de energía organismos
• Componentes de membrana • Fórmula: (CH₂O)ⁿ donde n ≥ 3.
celular
 Carbohidratos
Clasificación:
• Clasificación:
1. Monosacáridos:
- Dependiendo del numero de carbonos que los compongan se van a poder clasificar
en: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosas.

- Y en base a su grupo (aldehído o cetona) aldosas o cetosas respectivamente.

2. Disacáridos (2 monosacáridos):
lactosa, maltosa, sacarosa y trehalosa).

3. Oligosacáridos (3 a 10 o hasta 20 monosacáridos).

4. Polisacáridos (Más de 10 unidades de

monosacáridos, almidones y dextrinas).
 Carbohidratos
Uniones de monosacáridos
Las uniones entre monosacáridos forman disacáridos, oligosacáridos,
polisacáridos, etc.

Unión Monosacáridos
Lactosa Galactosa + Glucosa
Sacarosa Glucosa + Fructosa
Maltosa Glucosa + Glucosa
Polisacáridos Glucógeno ramificado (animal) + Almidón o Celulosa (vegetal)
 Carbohidratos
Isómeros y Epímeros
Isómeros: Epímeros:

• Misma formula química • Son isómeros que tienen un

• Diferente estructura átomo especifico diferente

Diferentes en el carbono 4 (C-4)

 Carbohidratos
Enantiómeros
Isómeros que forman pares de estructuras especulares entre si.
• Se llaman azúcar: –D y -L

En humanos solo tienen azúcar –D

Las isomerasas van a modificar de azúcar –D a –L y viceversa.
 Carbohidratos
Azúcar reductor:
Reaccionan a un agente “cromogenico”
• P.ej, Reactivo de Benedict: el cual se reduce y se colorea, mientras el grupo
aldehído del azúcar se oxida esto da lugar a un grupo carboxílico.

• Todo monosacárido es azúcar reductor

 Carbohidratos
Enlaces glucosídicos
Los enlaces glucosídicos unen azucares mediante unas enzimas
llamadas “glucosiltransferasas”.

• Si el hidroxilo es tipo β, el enlace va a ser tipo β.

• Igual con los α.
 Carbohidratos
Digestión de carbohidratos
La digestión se realiza principalmente en boca e intestino.
• Esta digestión la catalizan las glucósido hidrolasas o también llamadas:
“glucosidasas” (hidrolizan los enlaces glucosídicos).

Producto final de la digestión: Monosacáridos (glucosa, fructosa,

etc.) absorbidas por células intestinales (enterocitos).
 Carbohidratos
Enzimas implicadas en la digestión
de carbohidratos
α - Amilasa salival α - Amilasa pancreática
Actúa durante la masticación, específicamente Continua el proceso de
sobre almidón y glucógeno rompiendo los digestión de almidón.
enlaces α (1-4).

Dejando como producto las dextrinas.

• Dextrinas: Oligosacáridos cortos ramificados y no

ramificados presentes en el producto ya digerido.
 Carbohidratos
Disacaridasas intestinales
Los procesos que realizan estas enzimas tienen lugar en la mucosa
del duodeno y yeyuno.

Se pueden observar 4 tipos:

Enzima Tipos de enlaces Resultado
que rompe
Isomaltasa α 1-6 Isomaltosa Glucosa
Maltasa α 1-4 Maltosa y maltotriosa Glucosa
Sucrasa α 1-2 Sacarosa Glucosa y fructosa
Lactasa β 1-4 Lactosa Glucosa y galactosa
 Carbohidratos
Absorción intestinal de
monosacáridos
Se lleva a cabo en el intestino delgado, específicamente en la parte
superior del yeyuno.

• La galactosa y glucosa llegan a los enterocitos.

• Usando un transporte activo secundario: captando los iones de Na+.
El gradiente de Na+ va a ser el encargado del transporte de azucares (en este caso glucosa y galactosa). Este
gradiente dependerá también de la relación en la que se encuentre el Na+ con respecto al K+.
- ¿De que dependerá la relación entre estos dos?
La ATPasa va a sacar el Na+ del enterocito para introducir K+. Aumentando el gradiente de Na+.

- ¿Eso que quiere decir? (ayuda no entiendo nada)

El sodio y el potasio constituyen los dos minerales mas esenciales para el funcionamiento celular. Donde: el
Na+ se encuentra dentro de la célula y el K se encuentra fuera de la célula, al menos hasta que algo
modifique estas condiciones.
• Clasificación de las vías:

- Catabólicas (degradación):
Proteínas, polisacáridos lípidos → En CO2, NH3 y H2O.
Terminación: “lisis”

- Anabólicas (síntesis):
Polisacáridos y glucógeno – a partir de otras moléculas como glucosa.
Terminación: “Genesis”
 Carbohidratos
Glucolisis Los tejidos emplean esta vía para: Oxidar la
glucosa y proporciona energía (como ATP)

• Es una vía producto de una rx.

Vía. A partir de un reactivo se forma un producto que entra en otra reacción.
Es un proceso convergente e intermediario para otras vías.

Degrada “moléculas combustibles” para obtener energía química (ATP).

 Carbohidratos
Glucolisis es el eje del metabolismo:

Todos los azucares los transformamos en GLUCOSA.

El producto final de la glucolisis es el “piruvato”.

• En células mitocondriales.

Es una provisión de O2 y su producto final es el “lactato”

• Células sin mitocondria (En células del ojo y eritrocitos).

• Glucolisis aeróbica:
Requiere de O2
Serie de 10 rx’s para reoxidar
NADH formado durante la
oxidación de G-3-P.
Prepara el escenario para la
“descarboxilación oxidativa”:
Piruvato → Acetil CoA (combustible esencial
para el ATC)
Carbohidratos
• Glucolisis anaeróbica:
Los eritrocitos y células del ojo
Permite producir ATP a tejidos
que carecen de mitocondrias.
- El piruvato se reduce a lactato
cuando el NADH se oxida a NAD+
(ósea cuando libera su hidrogeno).
 Carbohidratos
Enzimas Alostéricas
(Reguladoras del ciclo) - Permiten que se lleve a cabo o se supriman las reacciones

Hexoquinasa Fosfofructoquinasa Piruvato quinasa

↓
Principal enzima reguladora de la
glucolisis

Glucagón Hormona secretada por células a-

(Realiza una función similar a la del glucógeno) páncreas.
Insulina Secretada por células Beta.

Coenzimas reductoras
NAD+ NADH
FAD+ FADH2
 Carbohidratos
Perdimos Ganamos
- 2 ATP + 4 ATP
- 2 NAD+ + 2 NADH
- 2 (P) + 2 H2O
+ 2 H+
2 Piruvato
 Carbohidratos
Respuesta E.
La enzima fosfofructoquinasa
si controla la ruta, pero no es
irreversible.

Respuesta E.
Se fosforila por el ATP

Respuesta A.
 Carbohidratos
Respuesta D.

Respuesta A y C.
No cuenta esta pregunta

Respuesta A.

Respuesta D.
La acidosis láctica es causada
por un exceso de lactato.
 Carbohidratos
Ciclo de Krebs o de ATC

También se conoce como “ciclo del acido cítrico”.

• Vía final para la oxidación de carbohidratos, lípidos y proteínas.
• Principal vía para formar ATP.
• Este proceso reduce coenzimas, libera 2 CO₂ y regenera oxalacetato.
 Carbohidratos
• Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial adyacente a las
enzimas de la CTE y la fosforilación oxidativa.

El ciclo de Krebs es “anfibólico”

Anfibólico: Suministra esqueletos de carbono para la gluconeogénesis,
sintetizar ácidos grasos e interconvertir aminoácidos.

→Se convierte→
Piruvato Complejo Piruvato Acetil CoA
deshidrogenasa

Complejo Piruvato deshidrogenasa

 Carbohidratos
Metabolito terminal común: Acetil CoA, este se va a
juntar con el oxalacetato para formar el citrato.

Ganancias (Por cada

molécula de Piruvato)
2 CO2
3 NADH
1 FADH2
1 GTP

Recordemos que en la
glucolisis obtuvimos 2
moléculas de piruvato,
por lo tanto estos
rendimientos se
multiplican por dos.
 Carbohidratos
Respuesta C. Respuesta D y E.
Si es esa ☺. No cuenta esta pregunta
 Carbohidratos
Lanzaderas:
El NADH que estamos usando proviene de fuera del mitocondria
(citoplasma). Para introducirla necesitamos de una “lanzadera”.

Lanzadera de glicerol 3-P

• Permite pasar NADH pero lo transforma en FADH2 (perdiendo energía).

Lanzadera de malato aspartato (solo en hígado y riñón)

• Se transfiere NADH completo (mas eficiente).
 Carbohidratos
CTE en la mitocondria
Impermeable a:
• H+
Membranas mitocondriales:
• ATP 1. Membrana interna Separadas por…
• ADP 1.5. Espacio
• Piruvato 2. Membrana externa
intermembrana
Matriz mitocondrial:
- Rica en proteínas
- Con enzimas de: NAD, FAD, ADP y P¡
 Carbohidratos
Organización:
Membrana mitocondrial
interna:
- 4 complejos
Complejo I, II, III y IV.

Aceptan o donan electrones a

transportadores de electrones
(Co Q y Citocromo C).

• Estos electrones se
combinan con el H y O2 para
formar H2O.
 Carbohidratos
Cadena transportadora de
electrones (CTE):
• La glucosa se metaboliza mediante oxidación.
• Produciendo CO2 y H2O

Tenemos e-
intermediarios Estas coenzimas
metabólicos que después los donan
donan electrones. a un conjunto
especializado
• Se las van a donar a
llamado CTE. e-
coenzimas específicas
(NAD⁺ y FAD)

• Para formar NADH y FADH₂

e-
 Carbohidratos
Creación de ATP en la CTE:
Mientras los electrones se van transfiriendo a través de la CTE van
perdiendo “energía libre”.

• Esta energía la usa para mover el (H+)

a través de la membrana mitocondrial
interna. De un donador a un receptor
(agente reductor-agente oxidante)
Esto crea un gradiente de H⁺
que impulsa la producción
de ATP a partir de ADP y P¡.

La energía libre sirve para bombear sangre a los complejos I, III y IV

Cuando se acopla la cadena transportadora de electrones con la producción de ATP

se conoce como: “fosforilación oxidativa”.
 Carbohidratos
CTE con NADH:
Utiliza NADH y
pierde H 10 H+ en espacio
mediante “NADH intermembrana
Complejo 1 deshidrogenasa” en total.
NADH → NAD + H
• Gana 2e- y manda 4H al espacio intermembrana. 2.5 ATP

Complejo 3
Recibe los 2e- de el complejo 1 y también manda 4H al
espacio intermembrana.

Complejo 4
Obtiene los 2e- del complejo 3. Después esperara a que
lleguen otros 2e- para tener 4. Y los usara para unir 2
moléculas de H con una molécula de O (formando agua). Y
mandando otros 2H al espacio intermembrana.
 Carbohidratos
CTE FADH:
Utiliza FADH2 6 H+ en espacio
Complejo 2 intermembrana
FADH2 → FAD + H en total.
• Gana 2e-. 1.5 ATP

Complejo 3
Recibe los 2e- del complejo 2 y manda 4H
al espacio intermembrana.

Complejo 4
Obtiene los 2e- del complejo 3. Y los usara
para unir 2 moléculas de H con una
molécula de O (formando agua). Y
mandando los 2H restantes al espacio
intermembrana.
 Carbohidratos
ATP SINTASA (COMPLEJO V):
Tiene una compuerta que recibe 4H del espacio intermembrana.
• Los 4H pasan a través de esta compuerta y regresan a la membrana
interna.

El movimiento que se produce por este movimiento va a unir una molécula de ADP
cercana con una molécula de P. Formando así el ATP.

CTE H ATP
NADH 10 H 2.5
FADH2 6H 1.5
 Carbohidratos
CTE con peras y manzanas:
Succinato Deshidrogenasa
Complejo 2
Lanzadera de
FADH2 Complejo 3 4H 1.5 ATP
Gli-3-P 6 Total
Complejo 4 2H

Para formar
ATP-
1 ATP
requiere 4H sintasa
NADH Deshidrogenasa

Complejo 1 4H
Lanzadera de
Malato NADH Complejo 3 4H 10 Total 2.5 ATP
aspartato
Complejo 4 2H
 Carbohidratos
1. Formación del NADH
2. NADH Deshidrogenasa
3. Succinato Deshidrogenasa
Reacciones: 4.
5.
Coenzima Q
Citocromo
6. Citocromo a+a3
7. Inhibidores de sitios específicos
Formación
del NADH
Coenzima Q
NADH Deshidrogenasa
Citocromo C
Complejo 1
NADH → NAD Citocromo C oxidasa
Succinato bc
Complejo 3 Complejo 4
Citocromo a+a3
Succinato Deshidrogenasa

Complejo 2
FADH2 → FAD
 Carbohidratos
Preguntas:
¿Qué produce la fuga de electrones de la CTE?
- Produce los ERO

¿Qué dañan los ERO?

- Inactiva el ADN de la célula, daña las proteínas y peroxidación lipídica.

¿Cuáles enzimas actúan como defensas celulares contra los ERO?

- SOD, Catalasa y la glutatión peroxidasa

La intoxicación por cianuro provoca hipoxia citotóxica ¿Esto afectaría al NADH

deshidrogenasa?
- Afecta a la citocromo C oxidasa
 Carbohidratos
Deficiencia de cobre en
recién nacidos:
Muy rara en adultos, mas común en lactantes.

Provoca
• Anemia y cardiopatía
Cu+
Deficiencia de la enzima:
• Citocromo C oxidasa y cuproenzimas del grupo hemo.

También puede disminuir la producción de ATP en la parte final de

la CTE, ocasionando “enfermedad cardiaca”.
 Carbohidratos
Anemia por déficit de hierro:
Trastorno nutricional.
• De mayor prevalencia en mujeres durante la menstruación y
gestación.

Hierro: mantiene los niveles de hemoglobina y citocromos. Transporta

oxigeno y el metabolismo.

Fe+
 Carbohidratos
Deficiencia de la Coenzima Q10
Se suele manifestar con un aumento de lactato en el LCR.

Provoca:
Debilidad muscular
Encefalopatías

Afecta:

Q10
Complejos I y III / II y III
 Carbohidratos
Vías alternas
• Ruta de la pentosas fosfato
• Metabolismo de la maltosa
• Metabolismo de la fructosa
• Metabolismo de la manosa
 Carbohidratos
Vía de la pentosas
fosfato/Pentofosfato:
Fuente de “equivalentes reductores”
Aquí obtendremos el NADPH…
Actúa en la biosíntesis reductora como fuente de:
• Ácidos grasos y Colesterol en hígado
• Hormonas esteroideas, T. adiposo y glándula mamaria.

Este proceso tiene dos fases:

• Fase oxidativa (irreversible): Proporciona NADPH
• Fase no oxidativa (reversible): Proporciona precursores de Ribosa.
La ribosa es esencial para sintetizar nucleótidos.
 Carbohidratos
• Oxidativa:
Glucosa 6 fosfato → Ribulosa 5 P + 2 NADPH

Enzima: Glucosa 6
fosfato deshidrogenasa
Deficiencia de la enzima:
• Daña los eritrocitos “hemolisis”

• No oxidativa:
Fructosa 6 fosfato

Ribulosa 5 P → Ribosa 5 P

Gliceraldehido 3 P
No consume ATP
 Carbohidratos
Requerimos de GR Glutatión Utiliza el glutatión Para reducir el
peroxidasa reducido (G-SH) peróxido en agua.
(glóbulos rojos) para
Utiliza NADPH como Para reducir al
la reducción de H2O2 Glutatión reductasa fuente de glutatión oxidado
(peróxido de H). electrones. (G-S-S-G).

El NADPH utiliza equivalentes reductores para el

sistema mitocondrial de P450 monooxigenasa.

Un defecto en esta causa

Sistema mitocondrial de P450 monooxigenasa:
la “enfermedad
granulosa crónica” Se utiliza en la síntesis de:
• Hormonas esteroideas
• Síntesis de ácidos biliares en hígado
• Activación de Vitamina D en hígado y riñones
 Carbohidratos
• ¿Dónde ocurre esta vía?
Citosol.
• ¿Cuántas fases se incluyen en esta vía? • ¿Qué hace la NADPH oxidasa?
Dos, una oxidativa y una no oxidativa. En el RER – Desintoxica la célula de sustancias
toxicas, liberando xenobioticos.
• ¿Qué pasa en la oxidativa?
• ¿Qué causa defectos genéticos en la
Es irreversible y se produce el NADPH
• ¿Qué pasa en la no oxidativa? NADPH oxidasa?
Enfermedad granulosa crónica.
Es reversible y produce Ribosa 5 P, F6F y Gli 6 P
• Importancia de la síntesis de NO mediada
• ¿En esta vía se consume o se produce ATP? por NADPH.
No produce ni consume ATP • Deficiencia de G6PD
• ¿Para que usa el sistema microsomal al NADPH?
Afecta a los eritrocitos y provoca hemolisis.
Proporciona equivalentes reductores al sistema
mitocondrial de P450 moonoxigenasa.
 Carbohidratos
Metabolismo de la fructosa
• Fuente principal: “sacarosa” y sucede en
el Hígado.

Al rompérsela sacarosa se libera fructosa y

glucosa.

• El transporte de Fructosa a interior de

células no depende de insulina.

1. Fructosa se fosforila primero a F1P por

enzima fructocinasa.
2. Luego aldolasa B la rompe y forma
dihidroxiacetona-P y gliceraldehído.
 Carbohidratos
Deficiencia de fructocinasa y aldolasa B: Provoca fructosuria esencial e
Intolerancia hereditaria a la Fructosa.

La Fructosa se absorbe en intestino

delgado mediante “difusión”
mediada por transportador (es
pasiva).

Dosis altas de fructosa por vía oral

puede provocar diarrea osmótica.
 Carbohidratos
Metabolismo de la galactosa
• Fuente principal de Gal es la Lactosa.

• Transporte de Gal a interior de células es independiente de insulina.

1. La galactocinasa fosforila la galactosa a Gal-1P

(usando ATP como donador de P).

2. Este se convierte en uridina difosfato (UDP)-

galactosa por Gal1P uridililtransferasa (GALT).

Se acumula Gal1P y el exceso de Gal se convierte en

Galactosemia clásica
galactitol mediante la aldosa reductasa causando (Se puede revertir con un
cambio en la dieta)
daño hepático, cerebral y cataratas.
 Carbohidratos
• Para que UDP-Galactosa entre al flujo del metabolismo de glucosa,
primero debe isomerizarse a UDP-Glucosa por UDP-hexosa 4-epimerasa.

• La Galactosa se requiere en el organismo no solo para la formación de

lactosa durante lactancia, sino como constituyente de:
• Glucolípidos (cerebrósidos).
• Proteoglucanos.
• Glucoproteínas.

Galactosemia Aumento de glucosa en

sangre
Galactosuria Aumento de glucosa en
orina
Carbohidratos
 Carbohidratos
Metabolismo de la Manosa
• Componente importante de las glucoproteínas.

1. Manosa se fosforila por hexocinasa a M6P.

2. Luego se isomeriza de manera reversible a F6P por fosfomanosa isomerasa.
 Carbohidratos
Glucogénesis
Glucogenólisis
Gluconeogénesis
 Carbohidratos
Glucogénesis
• Síntesis de glucógeno a partir de glucosa.
 Carbohidratos
Glucogenólisis
• La glucógeno fosforilasa rompe enlaces α (1→4) entre los residuos glucosilo en
extremos no reductores de cadenas de glucógeno y produce G1P.
- Puede tomar dos caminos…

La G1P continua con una La G1P se convierte a G6P por

degradación secuencial hasta medio de la fosfoglucomutasa.
producir glucosa libre por medio
de la enzima amilo-α (1→6)
glucosidasa.
 Carbohidratos
• En músculo: La G6P entra a glucólisis.
• En hígado: En la G6P se elimina el P por
glucosa-6-fosfatasa y se produce glucosa libre
Glucosa libre: Ayuda a mantener niveles de glucosa en
sangre durante el ayuno.

• ¿Qué enfermedad causa la deficiencia de

fosfatasa y cual es su resultado?:
• Enfermedad de Von Gierke
 Carbohidratos
Aumento de… Aumenta Disminuye
Insulina Glucogénesis Glucogenólisis
Glucagón o de epinefrina Glucogenólisis Glucogénesis

¿Qué pasa con la ↑ de Ca en músculo durante el ejercicio y en el hígado como

respuesta a la epinefrina?
Activa la enzima: fosforilasasinasa, provocando la secreción de calmodulina.
Calmodulina: Permite que se active la enzima glucógeno fosforilasa y por lo tanto, la degradación de
glucógeno.
 Carbohidratos
Enfermedades
Enfermedad Enzima afectada
McArdle Glucógeno fosforilasa o Miofosforilasa
Pompe α (1-4) glucosidasa
Cori 4:4 Transferasa y/o 1:6 Glucosidasa
Von Gierke Glucosa 6 fosfatasa
 Carbohidratos
Gluconeogénesis
• Consiste en la formación de glucógeno a partir de un precursor que
no es carbohidrato.

• Se sintetiza glucosa de novo por esta vía metabólica.

• Se requiere de enzimas mitocondriales como citosólicas.

• Sustratos importantes: aminoácidos (α-cetoácidos), lactato, glicerol

y propionato.
• La vía de gluconeogénesis en hígado y riñones utiliza:
• rxn´s reversibles de la glucólisis + 4 rxn´s irreversibles.
 Carbohidratos
Ciclo de Cori

• La insulina se secreta como una

respuesta directa a la hiperglucemia.
• Estimula al hígado para que almacene
glucosa como glucógeno (glucogénesis),
y facilita la captación de glucosa hacia
tejidos extrahepáticos.

• El glucagón se secreta como una

respuesta a la hipoglucemia.
• Activa tanto la glucogenólisis como la
gluconeogénesis en el hígado, lo que
causa liberación de glucosa hacia la
sangre.
 Carbohidratos
• Enzimas alostéricas:
• Piruvato carboxilasa.
• Fructosa 1-6 bifosfatasa.

• Dado que la glucólisis y la

gluconeogénesis comparten la
misma vía pero operan en
reacciones opuestas, es
necesario que sus actividades
se regulen de manera
recíproca.
 Carbohidratos
• ¿Qué provoca la deficiencia de enzimas gluconeogénicas?
• Disminución de azúcar (Hipoglucemia)
• ¿Dónde ocurre la mayoría de la gluconeogénesis durante el
ayuno?
• Un 90% de ellos en el hígado y otro 10% en el riñón.
• ¿El intestino delgado puede producir glucosa?
• Si puede pero no en grandes cantidades.
• ¿Qué producen las sig. enzimas?
• Piruvato carboxilasa: Piruvato – Oxalacetato
• PEPCK: Oxalacetato – PEP (FosfoenolPiruvato)
• Fru-1,6-bifosfatasa: Fructosa 6 bi-fosfato
• Glu-6-fosfatasa: Glucosa libre
 Carbohidratos
Tipo de Vitamina Deficiencia

Beriberi (afecta SNC y P)

Vitamina B1 (Tiamina) Encefalopatía de Wernicke (desorden neurológico agudo secundario).
Alzheimer

Vitamina B2 (Riboflavina) Preeclampsia en mujeres embarazadas

Arinoflavinosis

Vitamina B3 (Niacina) Pelagra.

Vitamina B7 (Biotina) Desorden hereditario que perjudica la absorción de biotina.

Inflamación crónica del estomago

- Contribuir a un síndrome de malabsorción autoinmune de la vitamina
Vitamina B12 (Cobalamina) B12 ”anemia perniciosa” y a un síndrome de malabsorción de vitamina B12 unida
a los alimentos.
 Lípidos
Lípidos
Generalidades, tipos, funciones, estructura y rutas.
 Lípidos
Generalidades
• Estructura, clasificación, propiedades • Principal fuente de energía para el
y función organismo
• Moléculas orgánicas insolubles en • Funciones: reguladora,
agua (hidrófobas).
coenzimática, homeóstasis.
• Se encuentran compartimentalizados
(membranas y proteínas)
 Lípidos
En la foto, las
líneas amarillas
son hidrófobas.

Las partes con

formulas

Lípidos químicas son las

cabezas y son
hidrofílica.
• En general son (Mientras mas
compuestos a base de larga la cola, mas
carbono y hidrogeno, con insoluble es el
lípido).
bajas cantidades de
oxigeno.

• Digestión y absorción:
Adulto promedio
Consume aprox. 81 g de
lípidos
Emulsión en Intestino Delgado
En el duodeno.
Se lleva a cabo mediante 2 mecanismos:
1. Uso de sales biliares.
2. Proceso mecánico (peristaltismo).
Lípidos
90% - TAG
10% - Colesterol, fosfolípidos y ácidos grasos libres.
Procesamiento en estómago
Comienza en estómago y es catalizado
por enzima lipasa estable a ácidos
(lingual).
Los TAG son degradados por lipasa
gástrica separada.
 Lípidos
Enzimas pancreáticas:
• Las enzimas pancreáticas están reguladas por hormonas.
• Encargadas de degradar TAG, esteres de colesterol y fosfolípidos.

Nombre de la enzima Lípido que degrada

• Lipasa pancreática y colipasa TAG
• Hidrolasas de esteres de colesterilo pancreáticas o Esteres de colesterilo
colesterol esterasa (hidrolisis).
• Fosfolipasa
• Vitamina A2 (proviene del jugo pancreático) Fosfolípidos
• Lisofosfolipasa
 Lípidos
Absorción por células de la mucosa
intestinal (enterocitos):
Se lleva a cabo en el yeyuno mediante sales biliares y vitaminas
liposolubles, las cuales formaran “micelas mixtas”.

Las micelas mixtas: son solubles en el medio acuoso de la luz

intestinal.
• Este proceso facilita a los enterocitos la absorción de lípidos en la dieta.

Productos:
- Acido graso libre
- 2-monoacilglicerol
- Colesterol libre
 Lípidos
Los enterocitos usan los ácidos grasos libres
obtenidos para llevar a cabo lo siguiente:
- Regenerar esteres de colesterilo
- Regenerar triacilglicerol
- Formar “quilomicrones” (proteínas ensambladas en
partículas lipoproteicas)

Sitios de liberación:
Ácidos grasos de cadena corta y larga → Sangre
Quilomicrones → Linfa → Sangre
- La lipoproteína lipasa degrada el centro lipídico en musculo y
tejido adiposo.
 Lípidos
Transporte de lípidos:
Los lípidos son insolubles en agua, por lo mismo debemos buscar un
método para poder transportarlos en el plasma sanguíneo acuoso.
- Para realizarlo se asociaran…
- Lípidos no polares como el TAG y Esteres de colesterilo
- Lípidos como fosfolípido y colesterol
- Proteínas anfipáticas
Esto formara las estructuras conocidas como: “lipoproteínas”

Lipoproteínas:
Transportan:
Hacia: Transportan:
• Lípidos del intestino delgado
• Tejido en general para oxidarse Lípido como
como lo son los quilomicrones.
• Tejido adiposo para su almacenamiento acido graso
• Lípidos del hígado como el VLDL
libre unido a
albumina
sérica.
 Lípidos
Transporte de lipoproteínas
Hay 4 clases de lípidos en las lipoproteínas:
1. Esteres de colesterilo (36%)
2. Fosfolípidos (30%)
3. Triacilglicerol (16%)
4. Colesterol (14%)
Y ácidos grasos libres (4%) – La mas activa a nivel metabólico
 Lípidos
Tipos de lipoproteínas plasmáticas
Hay 4 grupos de lipoproteínas plasmáticas:
Quilomicrones VLDL LDL HDL
Derivan de la absorción de Lipoproteínas de MUY Lipoproteínas de baja Lipoproteínas de alta
TAG y otros lípidos en BAJA DENSIDAD. densidad. densidad.
intestino delgado. (pre-β lipoproteínas) (β - lipoproteínas) (α - lipoproteínas)

Transporta TAG Transporta Colesterol y Transporta Colesterol y

fosfolípidos. fosfolípidos.
 Lípidos
Metabolismo de ácidos grasos libres
Los ácidos grasos libres se encuentran en el plasma.
• Se obtienen de la desintegración de TAG del tejido adiposo.
• O por la degradación de TAG plasmático por acción de la lipoproteína lipasa

Normalmente se encuentran combinados con albumina (un

solubilizante).
Los ácidos grasos libres se sintetizan en el citosol
hepático luego de consumir alimento rico en
proteínas y carbohidratos.

• Se requiere carbono para la síntesis de los ácidos

grasos libres, este carbono proviene del Acetil CoA
y para dicho proceso requiere de ATP.
 Lípidos
β - Oxidación

• Vía principal para el catabolismo de ácidos grasos.

• Lugar: Matriz mitocondrial

El objetivo final es eliminarle dos átomos de C al acil CoA,

produciendo durante el proceso:
- Acetil CoA
- NADH
- FADH2

1. Los ácidos grasos se encuentran en el citosol. Para poder

transportarlos hacia la matriz mitocondrial se requerirá de una
lanzadera: “lanzadera de carnitina”.
 Lípidos
β – Oxidación (diagrama)
Membrana externa Membrana interna
Citosol
Ácido graso RC - Carnitina Translocasa RC - Carnitina

CoA Carnitina
Acil CoA Carnitina palmitoil
sintetasa palmitoil transferasa II
transferasa I
Acil-CoA graso
Acil-CoA graso Lanzadera de carnitina Acil-CoA graso FADH2 Matriz mitocondrial

Acetil-CoA HS-CoA NADH+H H2O FAD Acil CoA

NAD
deshidrogenasa
Acil CoA con dos (Oxidación)
β – Cetoacil CoA β – Hidroxiacil CoA Enoil CoA
carbonos menos

Tiolasa β – Hidroxiacil CoA Enoil CoA hidrolasa

(Tiolisis) Deshidrogenasa (Hidratación)
(Oxidación)

Matriz mitocondrial (membrana interna)

 Lípidos
B-Oxidación
Ácidos grasos de cadena mediana:
- Una deficiencia de la Acil CoA deshidrogenasa disminuye la oxidación de
ácidos grasos, causando así una hipocetonemia o hipoglucemia grave.

B-Oxidación para ácidos grasos de cadena larga y a-Oxidación para

ácidos grasos de cadena ramificada:
- Ocurre en el peroxisoma

B-Oxidación de ácidos grasos insaturados:

- Requiere de enzimas adicionales como la oxidorreductasa e isomerasa (esto
produce menos FADH2 y ATP).
 Lípidos
Síntesis y utilización de cuerpos
cetónicos.
En hígado: El acetil CoA sufre una catálisis llamada: “cetogénesis”, lo
que la transforma en un cuerpo cetónico como lo son: acetoacetato y
B-Hidroxibutirato.

Después, los cuerpos cetónicos se exportan del hígado a tejido

periférico para realizar el metabolismo energético.

- (El cerebro requiere de estos cuerpos cetónicos para usarlos como

combustible necesario durante el ayuno).
Cetonemia y Cetonuria Cetoacidosis
Ocurren durante el ayuno. Sucede durante una DM tipo 1 mal controlada, específicamente cuando aumenta el
metabolismo de grasas a niveles muy altos para apoyar la gluconeogénesis.
3er Parcial
Bioquímica
 Lípidos
Síntesis de fosfolípidos
• Se sintetizan en células de todo el cuerpo.
• Menos en eritrocitos maduros

Son compuestos polares y iónicos

Fosfolípidos: Unidos a:
Formados por un alcohol unido • Diacilglicerol (DAG) → Fosfatidilcolina
mediante un enlace “fosfodiéster” • Fosfatidiletanolamina
• Esfingosina (Un amino alcohol)
 Lípidos
• Fosfolípidos no membranales
Fosfolípidos no membranales
• Principal componente del “surfactante pulmonar”
y bilis
La deficiencia de surfactante pulmonar produce: “Síndrome de dificultad
respiratoria”

• Fosfatidilinositol

Fosfatidilinositol (FI)
• Actúa como reserva para el “acido
araquidónico” en membranas
 Lípidos
• Cuando el (FI) unido a membranas se fosforila se produce:
• “fosfatidilinositol 4,5 difosfato” (PIP2)

• En respuesta a neurotransmisores,
hormonas y factores de crecimiento.
Este compuesto va a ser degradado por la
• Así como también por “receptores
acoplados a proteína G” en membrana. fosfolipasa C

Median la movilización del

Ca intracelular Resultado de esta degradación obtendremos:
y • Inositol 1, 4 ,5 trifosfato (IP3)
La activación de la • Diacilglicerol (DAG)
Proteína Cinasa C
 Lípidos
• El fosfatidilinositol (FI) se puede unir de forma covalente a
proteínas especificas.
• Pero esto solo lo va a lograr a partir de un puente de carbohidratos.

Esta union forma un ancla de: “Glucosil Fosfatidilinositol” (GFI)

Provoca la enfermedad
Una deficiencia del GFI en “hemolítica hemoglobinuria
células hematopoyéticas paroxística nocturna.”
(Hacer pipi oscura en la
mañana y en la noche)

• Las fosfolipasas (presentes en tejidos y jugo pancreático)

• Degradan los fosfolípidos.
 Lípidos
Esqueleto Estructura del Esqueleto de
Glicerofosfolipidos Esfingomielina esfingosina
de glicerol fosfolípido
• Alcohol: • Alcohol
• Serina • Serina
• Etanolamina • Fosfato
• Colina • Un ácidos grasos
• Inositol
• Glicerol
• Dos ácidos grasos
• Fosfato
 Lípidos
• Las fosfolipasas (presentes en tejidos y jugo pancreático)
• Degradan los fosfolípidos.

Fosfolipasa De Glicerofosfolipido

Degradación
de fosfolípido
• Deficiencia de esfingomielinasa:
• Enfermedad de Nieman Pick
Que puede ser de tipo A o B
Esfingomielinasa De Esfingomielina

• Produce acumulación de
esfingomielina en bazo e hígado.
• Neurodegeneración de tipo A.
 Lípidos
Síntesis de colesterol
¿Cómo se obtiene
• Constituyente esencial de las el colesterol?
membranas celulares.
1. Dieta
• Precursora de: 2. Síntesis de Novo (A partir
• Sales biliares del Acetil CoA)
• Hormonas esteroideas
• Vitamina D

La biosíntesis del colesterol está estrictamente

regulada.
La enzima limitante de la velocidad
HMG-CoA Reductasa
 Lípidos
• Acido biliar
Colesterol
• Hormonas esteroideas

(Hidroxilación)
• Catalizada por: (Evita la formación de colesterol)
Monooxigenasas del
citocromo P-450

Colesterol produce: “Ácidos biliares” – Se puede producir en el hígado o

intestino delgado.
Hígado Ácidos biliares primarios
Intestino Delgado Ácidos biliares secundarios
Por medio de “Bacterias intestinales”
 Lípidos
• El colesterol (se sintetiza en todos los tejidos humanos) pero sobre
todo en:
• Hígado
• Intestino
• Corteza suprarrenal
• Tejidos reproductivos.

• Recordemos que el paso limitante de velocidad se regula en la síntesis

de colesterol.
• Mediante la HMG-CoA Reductasa a partir del HMG-CoA Reductasa.

Acetil-CoA Acetoacetil-CoA HMG-CoA Mevalonato

Tiolasa HMG-CoA HMG-CoA

Sintetasa Reductasa
 Lípidos
Hormonas esteroideas
Todas las hormonas esteroideas Se origina de sitios como:
derivan de diversas formas del 1. Corteza suprarrenal
2. Ovario y placenta (progesterona y
colesterol: estrógenos)
• Glucocorticoides 3. Testículos (testosterona)
• Hormonas sexuales
• Mineralocorticoides

Utilizando como mediador el

citocromo P450 oxidasa de función
mixta.
 Lípidos
Hormonas esteroideas
Todas las hormonas esteroideas difunden pasando a través de la
membrana de su célula blanco hacia el receptor intracelular
especifico.

Colesterol

Pregnenolona Cortisol
(Glucocorticoide)

Progesterona Aldosterona
(Mineralocorticoide)

Testosterona Estradiol
(Andrógeno) (Estrógeno)

Hormonas esteroideas
Corteza suprarrenal
Aldosterona:
• Reabsorción renal de Na+
• Excreción renal de K+
Cortisol:
• Aumenta la gluconeogénesis.
• Descompone proteínas del
musculo.
• Antinflamatorio.
Ovario
Progesterona:
• Forma la fase secretora del
útero y de las glándulas
mamarias.
• Implantación y maduración del
ovulo fertilizado.
Estrógeno:
• Controla el ciclo menstrual.
• Desarrolla los caracteres
sexuales femeninos.
Lípidos
Testículos
Testosterona:
• Estimula la espermatogénesis.
• Promueve el anabolismo
• Masculiniza el feto
• Desarrolla los caracteres
sexuales masculinos.
Vitaminas en el metabolismo de

Lípidos
lípidos
Tipo de Vitamina Deficiencia
Ingresa texto
Beriberi (afecta SNC y P)
Vitamina B1 (Tiamina) Encefalopatía de Wernicke (desorden neurológico agudo secundario).
Alzheimer

Vitamina B2 (Riboflavina) Preeclampsia en mujeres embarazadas

Ariboflavinosis

Vitamina B5 Muy raro en humanos, pero se asocia a la desnutrición severa.

Vitamina C Escorbuto (disminuye los niveles de carnitina)

 Proteínas
Aminoácidos, enzimas, generalidades, tipos, funciones, estructura y
rutas.
 Proteínas
Aminoácidos
Elementos fundamentales de las proteínas (conformados por 20-L-
α- aminoácidos)
 Proteínas
Generalidades
Entre su estructura estas las “cadenas laterales”, contribuyen a:
- Carga
- Polaridad
- Hidrofobicidad

Todos los aminoácidos tienen un

carbono central (C-α), al que se le
unirán otras 4 estructuras…
1. Gpo. Amino básico
2. Gpo. Carboxilo acido
3. Átomo de H
4. Cadena lateral
 Proteínas
Propiedades fisicoquímicas
Cuando esta a pH fisiológico:
- El gpo. amino se protona.
- El gpo. carboxilo forma un ion.
N2H- → NH3+
COOH+ → -COO⁻

Como se menciono anteriormente, cada

aminoácido tiene una cadena que los
diferencia, existen 20 variedades
distintas de cadenas, que se traduce en
20 variedades distintas de aminoácidos.
 Proteínas
Clasificación de aminoácidos (por
sus cadenas laterales)
Alifáticos Aromáticos Con Azufre
Valina (V) Son hidrofóbicos Fenilalanina (F) Absorben rayos Cisteína (C) Puentes
Alanina (A) Tirosina (Y) UV de proteínas. Metionina (M) disulfuro.
Leucina (L) Triptófano (W)
Isoleucina (I)
Glicina (G)

Ácidos Polares neutros Básicos

A. Aspártico Contienen Serina (S) Con un OH y Lisina (K) Cadenas
(D) ácidos Treonina (T) amida en su Arginina (R) protonadas a pH
B. Glutámico carboxílicos Asparagina (N) cadena lateral. Histidina (H) neutro
(E) Glutamina (Q)

Iminoácido cíclico
Prolina (Pro, P) Anillo de pirrolidina en su cadena lateral. Incluye un gpo “α-amino”
 Proteínas
Aminoácidos en base a la polaridad
de su cadena lateral
Cadena lateral hidrofílica
• Ayudan a unir H a H2O u otros grupos polares
• En la superficie de la proteína

Cadena lateral hidrofóbica

• Contribuyen al plegamiento de proteínas
• En la superficie o al interior de la proteína

Ácidos Básicos Alifático Aromático Neutro

Polar Polar Apolar Apolar Glicina (Apolar)
Cisteína (Apolar)
Asparagina (Polar)
Serina (Polar)
 Proteínas
Disociaciones del aminoácido
Son anfóteras. Ósea que pueden adoptar propiedades alcalinas o acidas
- Esto es gracias a las especies de grupos que tiene.

La carga neta que tenga una proteína va a depender de la cantidad

de cargas que les proporcionen los aminoácidos básicos y ácidos que
tenga.
- Sin embargo su carga real dependerá del pH de la disolución en la que este.
 Proteínas
Aminoácidos esenciales
Los seres humanos solo producimos 11 de los 20 aminoácidos que
se requieren.
- Los otros 9, se clasificaran como “aminoácidos esenciales” y se van a adquirir
en la dieta.
Proteínas
 Proteínas
Generalidades
Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por “enlaces
peptídicos”.

- La proteínas se van a encontrar en 4 niveles de organización:

- Primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
¿Cómo se formaran?
Las cadenas laterales de los
aminoácidos definirán el tipo de
plegamiento de la cadena polipeptídica.
Estableciendo si será una cadena
secundaria, terciaria o cuaternaria.

• También un grupo especializado llamado: “chaperonas” será indispensable para el adecuado plegamiento de
proteínas
 Proteínas
Enlace peptídico
Las proteínas están compuestas por aminoácidos
unidos mediante un enlace llamado: “enlace
peptídico”.
- Dicho enlace consiste en la unión del grupo amino y el
grupo carboxilo de los aminoácidos subyacentes.
- En esta reacción se libera agua.

Donde el H3N dona dos de sus hidrógenos y el COO dona un

átomo de oxigeno dando lugar a la formación de H2O
- Dejando como residuo C con un enlace doble a O y HN.
 Proteínas
Para nombrar las cadenas peptídicas, solo se necesita saber la
cantidad de residuos de aminoácidos que la compone.
- Si tiene dos residuos se denomina “dipéptido”
- Si tienen tres “tripéptido” y sucesivamente.

Los residuos se leen de izquierda a derecha y se clasifican de esta

forma:
• El primer residuo es el N-Terminal y el ultimo es el C-Terminal, que tiene
un grupo carboxilo.

N-Terminal C-Terminal
 Proteínas
Estructura primaria
Es una secuencia lineal de puros aminoácidos.
- La unión de aminoácidos se da entre el grupo COOH y el grupo NH2 del
aminoácido subyacente.
- Es en ese momento donde se forma el enlace peptídico.
- Como residuo de la reacción se libera H2O.

A estos aminoácidos que componen la cadena peptídica se le llamaran: residuos

de aminoácidos.
 Proteínas
Estructura secundaria
Se forma por la interacción entre los puentes de H de las cadenas
laterales de los aminoácidos.

Hay dos tipos de estructuras

secundarias:
• Hélices α
• En estos los enlaces entre las cadenas
laterales se extienden por fuera de su
eje espiral.
• Hoja plegada β
• Plegada por acción entre los enlaces
C-C que son de naturaleza tetraédrica.
 Proteínas
Estructuras terciarias
Se caracterizan por su conformación tridimensional,
plegada y biológicamente activa.
• Denomina la forma “global” de la molécula

Sus unidades mas pequeñas se llaman: “Dominios”

Las estructuras terciarias se forman por la interacción

de los grupos funcionales de las cadenas laterales:
• Puentes disulfuro
• Puentes salinos
• Puentes de hidrogeno
• Interacciones hidrofóbicas.
• Dentro de las estructuras terciarias están las hélices a y laminas B
 Proteínas
Estructura cuaternaria
Mientras las otras estructuras se forman por la interacción de
cadenas laterales, las estructuras cuaternarias se forman por la
interacción entre cadenas peptídicas.
- Ósea por la unión entre proteínas terciarias específicamente.
- La estructura cuaternaria esta formada de unidades mas pequeñas llamadas:
“subunidades” o “monómero” (son las proteínas de estructura terciaria).

• Entonces esta estructura esta determinada por

las interacciones covalentes y no covalentes
entre estas subunidades.

• Además de que estas subunidades pueden tener

grupos funcionales que las hacen reguladoras,
catalíticas, etc.
 Proteínas
Isoformas
Lo mismo, pero no es lo mismo.
• Son aquellas que tienen funciones iguales pero estructuras primarias distintas
(recordemos que las estructuras primarias definen las demás estructuras).
• La mayoría provienen de genes.

- Las proteínas que actúan como enzimas se llaman isozimas.

- Las enzimas que no son proteínas se llaman: ribozimas
Proteínas
 Proteínas
Clasificación
COMPOSICION FUNCION
Simples: Conjugadas: Grupo mas heterogéneo:
Contienen solamente Tienen otros componentes que • Enzimáticas
aminoácidos. no son aminoácidos: • Transportadoras
glicoproteínas, lipoproteínas, • De reserva
nucleoproteínas, etc. • Contráctiles
• Estructurales
FORMA • Cromosómicas
Globulares: Fibrosas o escleroproteínas: • De defensa
Esféricas u ovoides y solubles. Alargadas e insolubles, son la • Toxinas
base de los tejidos • Hormonales
estructurales. • Receptoras
• Factores tróficos
SOLUBILIDAD • Factores de transcripción
Se derivan de las proteínas • Prolaminas
globulares: • Protaminas
• Albuminas • Histonas
• Globulinas • Escleroproteínas
• Glutelina
 Proteínas
Péptidos de importancia biológica
Glutatión:
• Tripéptido formado de Y-glutamil-cisteinil-glicina. Mantiene
condiciones reductoras del citoplasma celular.

Encefalinas/Metaencefalinas/Leuencefalinas:
• Pentapéptidos que actúan como neuropéptidos con propiedades
analgésicas, de aquí derivan los opiáceos.

Vasopresina y Oxitocina
• Nonapéptidos hormonales, vasopresina ayuda a la resorción renal
de agua y la oxitocina estimula la secreción de leche.
 Proteínas
α-MSH (Hormona estimulante de melanocitos) y
ACTH (Corticotropina)
• 14 y 39 aminoácidos respectivamente, son factores de
crecimiento o diferenciación celular.

Antibióticos ionóforos (gramidicina)

Oligopéptidos, pueden causar muerte celular.
 Enzimas
Polímeros biológicos que catalizan reacciones químicas…
Generalidades
• Aumentan la velocidad de reacción sin cambios en el
proceso.
• Catalizadores de todos los procesos biológicos.

Son esenciales para:

- Desintegración de nutrientes
- Montar bloques de construcción
- Impulsar la motilidad celular, contracción muscular y función
neural

• Una deficiencia de la actividad enzimática puede deberse a:

déficit nutricional, defectos genéticos o toxinas.
Motilidad celular: capacidad de la célula para moverse
Enzimas como catalizadores
Las enzimas catalizan la conversión de un compuesto a otro u otros
compuestos diferentes (sustrato → producto)

Aunque la enzima sea participe de esta

reacción, no le sucederá nada, va a
seguir siendo la misma.
Especificidad de las enzimas
Las enzimas son especificas para un tipo de reacción y para un tipo
de sustrato.

- También se entienden como catalizadores “esteroespecíficos”, que quiere

decir que solo catalizaran reacciones de un estereoisómero en especifico.

- En términos mas sencillos: Una enzima que cataliza reacciones de Azucar D,

no cataliza ningún otro tipo de azúcar, ni azúcar L, ni aminoácidos L, etc.
Por ejemplo:
• En este ejemplo se puede
observar una enzima con su
sustrato, aun cuando 1 y 4 son
iguales, al momento que 2 y 3 se
unen solamente el 1 se puede
unir, eso es la esteroespecificidad.
Nomenclatura de las enzimas
Para definir su nombre se toman en cuenta dos cosas:
1. Tipo de reacción que realiza: Deshidrogena
2. Prefijo: Asa
P.ej: Deshidrogen-asa.

En otros casos otro modificador puede preceder el nombre, p.ej:

• Sustrato: Xantina Oxidasa
• De donde se origina: Ribonucleasa pancreatica
• Regulación: Lipasa sensible a hormona

A veces pueden tener números, para diferenciar las diferentes

formas de la enzima:
• RNA Polimerasa III
Clasificación de enzimas
CLASE SUBCLASE REACCIÓN QUE REALIZA
Oxidorreductasas • Deshidrogenasa Realizan oxidaciones y
• Peroxidasas reducciones.
• Oxidasa
• Reductasa
• Hidroxilasa
• Oxigenasa
• Catalasa
Transferasas • Transaldolasas/Transcetolasas Transfieren porciones.
• Fosforiltransferasas
• Fosfomutasas
• Quinasas
Hidrolasas • Glucosidasas Catalizan la división hidrolítica de
• Peptidasas enlaces covalentes y de tipo:
• Fosfolipasas • C-C
• Fosfatasas
• C-N
• Tiolasas
• Ribonucleasas • C-O
Liasas • Sintasas Catalizan la división de enlaces C-
• Liasas O,C-C y C-N, eliminando un átomo y
• Aldolasas dejando dobles enlaces.
• Descarboxilasas
• Deshidratasas e hidratasas
Ligasas • Sintetasas Unen dos moléculas.
• Carboxilasas
Isomerasas • Isomerasas Realizan cambios geométricos o
• Mutasas estructurales dentro de la molécula.
• Epimerasas
Coenzimas y cofactores
Las enzimas no son una estructura individual, sino que hay mas
componentes que la conformaran:
• Apoenzima – Porción proteica
• Cofactor – Catión metálico
• Coenzima – Molécula orgánica
La proteína es entonces la unión de una apoenzima con un cofactor o
una coenzima, ya juntos se les llamara holoenzima.
Cofactores
Son cationes metálicos que conforman a las enzimas.
- Llevan a cabo funciones variadas
Cofactor Enzima Cofactor Enzimas
Cu • Citocromo oxidasa Ni • Ureasa
• Amino oxidasa Se • Glutatión peroxidasa
• Citocromo oxidasa
Zn • Alcohol deshidrogenasa
Fe • Peroxidasa
• Carboxipeptidasa A y B
• Catalasa
K • Piruvatoquinasa
Mg • Piruvatoquinasa
• Hexoquinasa
• Glucosa 6 fosfatasa
Mn • Arginasa
• Ribonucleótido reductasa
Factores que intervienen en la
catálisis enzimática
Temperatura: pH:
Las enzimas tienen una Las enzimas tienen un pH optimo,
temperatura especifica a en parte por que están formadas
la que funcionan por aminoácidos.
eficientemente.
- Actúan como catalizadores a Enzimas citosólicas: 7-8
temperatura ambiente o Pepsina: 1.5-2.0
corporal.
Tripsina y Quimiotripsina: Alcalino
Enzimas lisosomales: Acido
Cuando aumenta la
temperatura, también
aumenta la velocidad de
reacción.
Mecanismos para facilitar la catálisis
Proximidad Acidobásico

Las moléculas deben acercarse para Realizan una catálisis al interactuar como
reaccionar. ácidos y bases.

Tensión Covalente

Las enzimas “líticas” realizan la rotura de Se forma una unión de enlace covalente
un enlace covalente, tras esto se unen a entre la enzima y uno o mas sustratos.
los sustratos en una unión muy
desfavorable para el enlace, lo que lo
llevara a sufrir una división
 Modelo de Michaelis-Menten
Asume que el sustrato “S”, se une a la “E”, en el momento que se
unen se forma un intermediario especial llamado: Complejo E-S.
- Luego de esta reacción se descompone en E y P.

• En esta reacción se presupone que E, S y E-S están en equilibrio

rápido uno del otro, alcanzando una concentración estacionaria
de ES.
• También considera que el paso limitante de velocidad de catálisis
es el momento en el que el complejo ES se descompone en E + P
(este paso es irreversible).
S = Sustrato
E = Enzima
E – S = Complejo enzima-sustrato
P = Producto
Km
Esta constante nos indica la afinidad que tiene una enzima por su
sustrato.

- Enzima con una Km alta requerirán una concentración de sustrato alta

- Enzima con una Km baja requerirá una concentración de sustrato baja
Regulación de la cinética enzimática
La regulación de este proceso es importante para el organismo
pueda coordinar sus diferentes procesos biológicos.

• Toda enzima responde a la concentración de su sustrato, por lo mismo

también se puede considerar un factor que interviene en la catálisis
enzimática:

↑ [] Sustrato = ↑ Vel. De reaccion

Efectores enzimáticos
Moléculas asociadas a algunas vías metabólicas
con la función principal de regular la función
enzimática:

Efectores NEGATIVOS:
- Inhiben la actividad enzimática

Efectores POSITIVOS:
- Favorecen o aumentan la actividad enzimática
Titulo:
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