Biologia Completa

Niveles de organización
Química y Biología Biología

bioquímica molecular celular
Histología Anatomía Fisiología

Tipos de organismos
Heterótrofos Autótrofos
Elabora su propia
Obtienen energía por
materia orgánica a
ingesta de alimentos y
partir de sustancias
su posterior oxidación
inorgánicas
Tipos de organismos
Eucariotas
Eucariotas
• Membrana plasmática
• Protección
• Transporte
• Interacción
• Soporte estructural
Eucariotas
• Núcleo y membrana nuclear
NÚCLEO
• Centro de control de la célula
• Contiene el ADN
MEMBRANA NUCLEAR
• Protección del ADN
• Pasaje de ARN mensajero
Eucariotas
• Retículo endoplasmático
RER
• Contiene ribosomas para la
síntesis de proteínas
REL
• Síntesis de lípidos
Eucariotas
• Ribosomas
• Lectura de ARN
mensajero
• Síntesis de proteínas
Eucariotas
• Aparato de Golgi, lisosomas y peroxisomas
AP. DE GOLGI
• Clasificar y enviar
proteínas y lípidos a su
organela final
LISOSOMAS
• Creados por el aparato
de Golgi
• Digieren material de la
célula o medio externo
PEROXISOMAS
• Función enzimática
Eucariotas
• Mitocondrias
• Producción de ATP por la

respiración aeróbica
Eucariotas
• Citoesqueleto
Eucariotas
• Citoesqueleto
MICROFILAMENTOS
• Compuestos principalmente por actina. Finos de 3 a 7mm
MICROTUBULOS
• Compuestos por proteínas globulares.
• Organizan la disposición espacial, división celular, forman cilios y flagelos,
etc.
FILAMENTOS INTERMEDIOS
• Permiten soportar tensiones mecánicas.
• Sistema citoplasmático y nuclear
Uniones intercelulares
• UNION ESTRECHA:
• Favorecen transporte transepitelial, forman dominios
• UNION DE DESMOSOMAS:
• Mantienen unidas las células como en soldadura.
• Conectan citoesqueleto con citoesqueleto
• UNION GAP:
• Facilitan comunicación entre células
División celular
Asexual (mitosis) Sexual (meiosis)
• Tiene lugar en todas las • En los órganos reproductivos

células del cuerpo
• Se obtienen 4 células a partir
• Se obtienen 2 células a partir de una célula madre con
de una célula madre con cromosomas n
cromosomas 2n
• Hay recombinación genética
• No hay recombinación
genética
Tópicos
❖
❖
❖
❖
lntroducción
El agua en los seres humanos representa el 60% del peso
corporal
En el organismo funciona como:

• Disolvente
• Transporte
• Termorregulador
Estructura química y molecular
Propiedades físicas
Dependen de las fuerzas intermoleculares
FUERZAS DE VAN DER WAALS: interacciones electroestáticas débiles entre grupos con cargas opuestas
• IÓN-DIPOLO
• DIPOLO-DIPOLO
• IÓN-DIPOLO INDUCIDO
• DIPOLO-DIPOLO INDUCIDO
• DIPOLO INSTANTANEO-DIPOLO INDUCIDO
ENLACE POR PUENTES DE HIDRÓGENO: unión electroestática entre H y O de una molécula adyacente
Enlaces débiles, con carácter direccional, longitud de enlace característica y efecto cooperativo
➢ CADA MOLÉCULA DE AGUA PUEDE UNIRSE CON 4 MOLÉCULAS DE AGUA
SÓLIDO LÍQUIDO GASEOSO
Moléculas fijas en el Movimiento continuo, Se rompen los puentes

espacio formando ruptura y nueva de hidrógeno y las
enlaces con otras 4 formación de enlaces, moléculas se dispersan.
moléculas constante y rápida.
ENLACE POR PUENTES DE HIDRÓGENO: responsables de elevada cohesión interna y variación anómala
de la densidad
• Elevados puntos de ebullición y fusión: fase líquida entre 0oC y 100o
• Elevado calor de vaporización: nos permite disipar el exceso de calor por evaporación.
• Elevado calor especifico: permite absorber calor del medio sin variar mucho la temperatura del individuo
• Elevada tensión superficial: importante en plantas
• Expansión al congelarse: en estado sólido las moléculas de agua están mas separadas
• Aumento de densidad del agua al aumentar la temperatura entre 0 y 4 grados: permite que el hielo flote
Propiedades disolventes
DEBE EXISTIR ATRACCIÓN ENTRE LAS MOLÉCULAS DEL SOLUTO Y EL SOLVENTE
• COMPUESTOS IÓNICOS: solubles en agua, en general.

HIDROFILICO
• COMPUESTOS POLARES NO IÓNICOS: se disuelven con
facilidad
HIDROFÓBICO
• COMPUESTOS APOLARES: insolubles prácticamente
ANFIPÁTICO
• COMPUESTOS ANFIPÁTICOS: forman monocapas o bicapas
en forma de micelas y liposomas
Tópicos
❖
❖
❖
❖
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❖
❖
❖
Propiedades de las soluciones quimicas
Propiedades
constitutivas
Propiedades coligativas
Propiedades coligativas
DEPENDEN DE LA CONCENTRACIÓN DE SOLUTO
• Factor i de van’t Hoff: número de partículas en solución luego de la disociación
Ej.: NaCl → i=2
• MOLES: como se expresa la concentración de una SN.

Ej. 1M de NaCl = 1 M de Na y 1M de Cl
• OSM: i x M
Entonces..
OSM (NaCl)= 2 x 1M = 2 Osm
Molaridad
• Medida de la concentración de un ST en una solución.
• La molaridad, representada por la letra M, se define como la cantidad

de ST (expresada en moles) por litro de SN
Disminución de la presión de vapor
PRESION DE VAPOR: presión en la que el liquido pasa a estado gaseoso
PUNTO DE EBULLICIÓN
PUNTO DE CONGELACIÓN
Tonicidad
Entidad comparativa, es un término fisiológico utilizado para describir una solución y cómo esta afecta al
volumen celular.
Presión osmótica
ÓSMOSIS: flujo neto de difusión a través de membranas semipermeables, desde la SN más diluida hacia la
más concentrada.
Presión osmótica
EJEMPLO: tenemos dos sustancias (A y B) separadas por una membrana semipermeable.
¿Cómo es la osmolaridad de A respecto a B?
NaCl tiene un i de 2, según la formula de

A B osm, osm= i x M, por lo que A= 3Osm
NaCl 1,5 M Sacarosa 6M Sacarosa tiene un i de 1, por lo que B=

6Osm
A ES HIPOOSMOLAR CON RESPECTO A

B
Presión osmótica
osmolaridad
OSMOLARIDAD TONICIDAD
Describe el numero de No tiene unidades, es
partículas de ST solo comparativo
disueltas
tonicidad
Presión osmótica
PRESIÓN QUE TIENE QUE SER APLICADA PARA OPONERSE A LA ÓSMOSIS
Presión osmótica
Ecuación de van’t Hoff
𝜋 = 𝑂𝑠𝑚 𝑥 𝑅 𝑥 𝑇
A la  solo contribuyen partículas osmóticamente activas por lo que se creo un COEFICIENTE DE

REFLEXIÓN
𝜋 = 𝝈 𝑂𝑠𝑚 𝑥 𝑅 𝑥 𝑇
 → fracción de moléculas de ST que chocan contra la membrana y no la atraviesan. Si la membrana es
impermeable al ST hay REFLEXION TOTAL, y el índice es 1. Si es totalmente permeable al ST, NO HAY
REFLEXIÓN y el valor es de 0. Si es parcialmente permeable es un valor entre el 0 y el 1.
PH
• El pH mide el grado de acidez y el pOH de

alcalinidad, de SOLUCIONES DILUIDAS
Ácidos Bases
en una escala logarítmica
• pH + pOH= 14 SIEMPRE
PH
ECUACION DE HENDERSON HASSELBACH

PH
[AH]=[A]
pH=pK
Buffers
Sustancias que impiden cambios drásticos en el pH. Pueden tanto donar como aceptar H en
función al pH del ambiente
Tópicos
❖
❖
❖
Introducción
Polihidroxialdehídos (aldehídos polialcoholes) o polihidroxicetonas (cetonas
polialcoholes) de acuerdo con su grupo funcional.
Compuestos por C, H y O
1. Monosacáridos: formados solo por un polihidroxialdehído o polihidroxicetona.

Son solubles en agua. (Glucosa, Fructosa, Galactosa, Manosa)
2. Oligosacáridos: formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos que pueden

ser separados por hidrolisis. Son solubles en agua. (Maltosa, Lactosa, Sacarosa,
Celobiosa)
3. Polisacáridos: moléculas de gran tamaño constituidas por la unión de

numerosos
monosacáridos dispuestos en cadenas lineales o ramificadas. En general, son
Monosacáridos
❖ CLASIFICACIÓN
▪ Según grupo funcional: aldosas o cetosas.

▪ Según número de carbonos: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas, etc.
▪ Según isomería óptica: dextrógiros o levógiros.
Monosacáridos
✓ ISOMERÍA
❖ Carbono quiral o asimétrico:

Cuando las 4 valencias del carbono están saturadas por grupos funcionales
diferentes.
Determina la existencia de dos isómeros ópticos: dextrógiro (D – hidroxilo hacia la
derecha) y levógiro (L – hidroxilo hacia la izquierda). Ambos compuestos son
enantiomeros (imágenes especulares).
Monosacáridos
Monosacáridos
✓ ISOMERÍA
❖ Los diastereoisómeros son una clase de estereoisómeros tales que no son
superponibles pero tampoco son imagen especular uno del otro, es decir, no
son enantiómeros.
❖ El diastereomerismo se produce cuando dos o más estereoisómeros de un

compuesto tienen configuraciones diferentes en una o más, pero no todas
las equivalentes relacionadas.
Monosacáridos
Monosacáridos
✓ ISOMERÍA
❖ El ser humano es capaz de utilizar y sintetizar prácticamente solo glúcidos

de la serie D.
Hidratos de Carbono
Tópico
s
❖ Introducción
❖ Monosacáridos
❖ Derivados de monosacáridos
Monosacáridos
❖ GLUCOSA
• Monosacárido más abundante y de mayor importancia fisiológica,

utilizado como combustible por las células.
• Forma polisacáridos como el almidón, la celulosa, el glucógeno, etc.
• También forma disacáridos de interés: sacarosa y lactosa.
Monosacáridos
Monosacáridos
❖ GLUCOSA
• El carbono 1 en las formas cíclicas es asimétrico, por lo tanto, existen dos
configuraciones: α (-OH del C1 hacia abajo) y β (-OH del C1 hacia arriba).
• Este tipo de isómeros se denominan anómeros y el C1 es referido como
carbono anomérico.
Disacaridos
❖ MALTOSA
▪ Es producto del hidrolisis del almidón catalizada por la enzima amilasa.
▪ Está formada por la unión del C1 de α-D-glucosa (unión α-glucosídica) al C4
de otra D-glucosa.
▪ Este disacárido tiene poder reductor y puede existir en formas α y β
Disacaridos
❖ LACTOSA
▪ Se encuentra en la leche.
▪ Está constituida por la unión del C1 de β-D-galactosa (unión β-glicosídica) y
el C4 de D-glucosa.
▪ Tiene poder reductor y presenta formas α y β.
Disacaridos
❖ SACAROSA
▪ Se encuentra en la caña de azúcar y la remolacha.
▪ Está formada por glucosa y fructosa, unidas por un enlace doblemente
glicosídica, ya que participan el C1 de α-glucosa y el C2 de β-fructosa.
▪ No tiene capacidad reductora.
Disacaridos
CAPACIDAD REDUCTORA: por grupo aldehído libre

Derivados de monosacáridos
❖ GLICÓSIDOS
Los glucósidos son moléculas compuestas por un glúcido (generalmente
monosacáridos) y un compuesto no glucídico
Muchas Gracias
!
Tópicos
❖Ácidos grasos
❖Tipos
❖Nomenclatura y formulación
❖Propiedades
❖Importancia biológica
Ácidos grasos (ácidos carboxílicos)
Estructura CH3(CH2)n COOH

• Constituido por una larga cadena hidrocarbonada lineal con un grupo carboxilo terminal.
• Con un numero par de átomos de carbono (entre 12 y 24)
• Componentes característicos de muchos lípidos
Tipos de ácidos grasos
• Saturados (C - C)
• Insaturados (C = C)
Monoinsaturados / Poliinsaturados
De acuerdo a la estructura del doble enlace presenta

isomería geométrica:
- CIS (Hidrógenos del mismo lado)
- TRANS (Hidrógenos en lados opuestos)
Los seres humanos solo tienen isómeros CIS en el cuerpo,

los TRANS no se pueden metabolizar
Nomenclatura de ácidos grasos
Terminación en ico
- Esenciales
El organismo no los sintetiza.
Linoleico (18:2) 9-12 = Omega 6 o W6 = n-6
Linolenico (18:3) 9,12,15 = Omega 3 o W3 = n-3
- No esenciales
- Semiesenciales
Araquidónico (20:4) 5,8,11,19 = n-6
Formulación de ácidos grasos
1- Longitud de la cadena y el numero de dobles
enlaces separados por
: “dos puntos”
2- Posición del doble enlace mediante un
exponente
n- W
Características de los ácidos grasos
Anfipática
FISICAS Insoluble
Punto de
PROPIEDADES fusión
Esterificación
QUIMICAS
Saponificación
Molécula anfipática
Son moléculas bipolares, tienen dos regiones diferente:
Zona polar de carácter hidrófila (-COOH)
Puentes de hidrogeno
Fuerzas de Van der Waals
Zona apolar de carácter hidrófobo (cadena carbonada)

Interacciones hidrofóbicas
En contacto con el agua (H2O)
Se produce una ionización del grupo carboxilo.
Cada molécula de acido graso obliga a las moléculas de agua a ordenarse
DISPERSION
AGREGACION
Punto de fusión
Hace referencia a la facilidad de
romper enlaces
Depende del numero de carbonos y

del numero de dobles.
Punto de fusión con dobles enlaces

(mas fáciles de romper)
Punto de fusión con la cantidad de C

(mas enlaces por romper)
Propiedades químicas
Saponificación Esterificación
Es una reacción que da lugar a En unión con un alcohol (-OH)
SAL de Acido graso = JABON por medio de un enlace covalente
Presenta: Generan dos estructuras:

- zona lipófila o hidrófoba - Un ester
- zona hidrófila o polar - Agua
Funciones de los ácidos grasos
Estructura de membranas
Reserva energética
Funciones biológicas especificas

Tópicos
❖Nucleósidos y nucleótidos
❖Estructura
❖Nomenclatura
❖Tipos de nucleótidos
Nucleósidos y nucleótidos
Son moléculas nitrogenadas complejas
Los nucleótidos son esteres fosfóricos de los nucleósidos
• Son las subunidades estructurales de los ácidos nucleicos (ADN y ARN)
• Monómeros formados por tres componentes:
Estructura
Cada nucleótido esta formado por:
• Uno o varios fosfatos

• Un azúcar de 5 carbonos (pentosa)
• Una de las cinco bases nitrogenadas
(según sea el caso A, G, C, T o U)
Pentosas
• Cada Carbono se enumera prima (‘): 1’, 2’, 3’, 4’, 5’.
• Cicladas
• Aldopentosas de dos tipos:
B-D-ribofuranosa – ARN
B-D-desoxirribofuranosa – ADN
(sin Oxigeno en su C2’)
Bases nitrogenadas
Anillos aromáticos heterociclos con C y N en sus vértices.
Dos tipos:
Bases pirimidínicas Bases púricas

Derivadas de la pirimidina Derivadas de la purina
Timina, Uracilo y Citocina Adenina y Guanina en ADN y ARN
T exclusiva en ADN
U exclusivo en ARN
C en ADN y ARN
Enlace N-glucosidico
Formación de un nucleosido
C1’ de la pentosa
N1 N9
base pirimidica base purica
Liberando una molécula de agua (H2O)

Ácido fosfórico
• En forma de grupo fosfato.
• Le confiere el carácter acido al nucleótido.
• Pueden unirse hasta 3 fosfato.
Entre grupos fosfato
Enlace anhídrido
(de alta energía)
Nucleotidos no nucleicos
ATP - ADP NAD - FAD

Enlaces fosfoester
Unión del nucleósido con el acido fosfórico
Por esterificación
Entre el grupo –OH del carbono5’ o 3’

de la pentosa y el acido fosfórico.
Origina el nucleótido
Nomenclatura
Tienen distintos criterios de clasificación: Se nombran según dos criterios:
• Numero de fosfatos • Como esteres fosfatos del nucleosido
• Tipo de azúcar y de base nitrogenada • Como ácidos
Nucleósidos
Ribosa no se pone prefijo.
Desoxirribosa lleva prefijo desoxi-
Prefijo que indica la base nitrogenada:

cit- tim- ur- aden- guan-
Terminación:
Pirimidina -idina
Purica -osina
Nucleótidos
• Forman parte de los ácidos nucleicos
• Presenta cargas negativas
• Mas solubles
Se nombran como el nucleosido del que procede
Eliminando la “a” final
Añadiendo la terminación:
5’-fosfato o monofosfato
Nucleótidos no nucleicos
• No forman parte de ácidos nucleicos
• Se encuentran libres en las células
• Constituyen compuestos de gran importancia
biológica
• Contiene enlaces ricos en energía.
Nucleotidos coenzimaticos
Presentan otra bases nitrogenadas

Catalizan reacciones de oxido-reducción
Principales nucleótidos
Monomericas de • ADN Contiene la información genética que
ácidos nucleicos posibilita la síntesis proteica
• ARN
Donadores de • ATP
Intermediarios de energía
grupos fosforilo
• GTP
Transportadores • NAD - NADH
Co-factores en reacciones catalizadas
de electrones
• FAD
Segundos • AMPc Involucrados en la comunicación de
mensajeros señales
• GMPc
Donadores de • CDP-Acetilglicerol
Participa en vías metabólicas
lípidos y azucares
• UDP, GDP
Tópicos
❖Aminoácidos
❖Clasificación
❖Propiedades
❖Titulación de aminoácidos
Aminoácidos
a.a. (CnHnNnOn)
Compuestos por un átomo de carbono central unido a cuatro grupos diferentes:
• un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)
• una cadena lateral o grupo radical (R) que los diferencia
• un átomo de hidrogeno (-H)
Carbono asimétrico o quiral
Átomo de carbono alfa (Cα) central genera esteroisomeros
Presenta 2 enantiómeros (isómeros ópticos)

Imagen especular no superponibles entre uno y otro
Los seres humanos solo utilizan aminoácidos de la serie L

Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos no polares o hidrófobos
Alifáticos
• Tienen una cadena carbonada
Glicina es el a.a. mas pequeño
Glicina y Prolina dificultan el plegado proteico
Metionina contiene azufre
Aromáticos
• Presentan un anillo de benceno
• Absorben fuertemente la luz UV
Aminoácidos polares sin carga
Hidroxilados Cisteina
• Tienen cadenas alifáticas hidroxiladas
• Bastante hidrófilos
Serina y Treonina son a.a. hidroxilados
Asparagina y Glutamina son las amidas del
Aspartato y Glutamato
Grupo tiol (-SH)
Tirosina además es aromático
Puente disulfuro
entre dos cisteínas
Cistina
Aminoácidos polares con carga
Carga positiva Carga negativa
Básicos Ácidos
• Cadenas laterales polares • Sus amidas tienen cadenas acidas
contienen uno o más –NH2 en el radical grupo -COOH en el radical
cargados positivamente a pH 7.0 cargados negativamente a pH 7.0
Histidina puede estar

protonada (carga+) o
desprotonarse (carga0)
a pH fisiológico
Participa en catálisis
enzimática
Características de los aminoácidos
Solidos
Cristalinos
FISICAS
Hidrosolubles
PROPIEDADES Punto de
fusión elevado
QUIMICAS Anfótero
Molécula anfótera
Propiedades acido – base
Se comporta diferente dependiendo del pH del medio

Titulación de aminoácidos
Posee de 2 a 3 regiones con capacidad
amortiguadora Punto isoeléctrico
pH al cual el aminoácido presenta carga neta cero
• Polares y No polares pI = 7pH
• Ácidos pI = <7pH = negativos
• Básicos pI = >7pH = positivos
pKa = pH con igual concentración de forma protonada y desprotonada

Curvas de titulación de aminoácidos
Principales aminoácidos
Mensajeros • Neurotransmisores
químicos • Hormonas
• Arginina
Intermediarios • Citrulina
metabólicos • Ornitina
• Síntesis de urea
Precursores • Bases nitrogenadas

moléculas
• Hemo y clorofila
nitrogenadas
Tópicos
❖
❖
❖
❖
❖
Introducción
Los ácidos grasos forman parte de algunos lípidos pero no de todos
Insaponificables NO contienen ácidos grasos

Lípidos
Saponificables Contienen ácidos grasos, pueden producir
jabones
Lípidos saponificables
Se dividen en
• Neutros (hidrofóbicos): reserva energética y protección. Ej: triacilgliceridos y
ceras
• Polares (anfipáticos): estructurales, componentes de membranas Ej;

fosfolípidos y glucolípidos
Lípidos neutros
❖ TRIACILGLICERIDOS
Esterificación del glicerol con 3 moléculas de ácidos grasos. Como se pierden
grupos OH, son moléculas APOLARES.
Pueden contener 2 o 3 ácidos grasos diferentes formando los TAG mixtos

Lípidos neutros
Grasas y aceites
• Las grasas tienen TAGs sólidos a temperatura

ambiente
• Los aceites tienen TAGs líquidos a temperatura
ambiente
La diferencia refleja el grado de insaturación de los ácidos grasos. Mientras que las grasas están
formados por gran proporción de ácidos grasos SATURADOS, los aceites de INSATURADOS
Los ácidos grasos saturados son cuando no poseen enlaces dobles entre sus
átomos de carbono (tienen la cadena hidrocarbonada repleta de H, por lo que los
enlaces de C son simples). Los insaturados, si presentan dobles enlaces entre C en
sus cadenas
Lípidos neutros
❖ CERAS
• Éster formado por un ácido graso saturado y un alcohol de cadena larga (16-30C).
• Elevado punto de fusión.
• Su función es la protección.
Lípidos polares
❖ GLICEROFOSFOLÍPIDOS
• Son los mas abundantes.
• Constituyen las membranas biológicas.
• Formados por una cabeza polar y 2 colas de ácidos grasos.
Según el grupo sustituyente se forman los diferentes tipos de glicerofosfolípidos

Lípidos polares
❖ ESFINGOLÍPIDOS
Formados por esfingosina, un ácido graso y una cabeza sustituyente.
Lípidos insaponificables
❖ ISOPRENOIDES
Derivados del isopreno 5C. Ej. Ubiquinona (transportador mitocondrial de eléctrones)
❖ EICOSANOIDES
Derivados del ácido araquidônico (20:4).
❖ ESTEROIDES
Derivados del hidrocarburo tetracíclico
perhidrociclopentanofenantreno. Ej.
Esteroles (colesterol) y derivados del
colesterol (vit D, testosterona, estradiol,
sales biliares)
Tópicos
❖
❖
❖
❖
❖
❖
Proteínas y ácidos nucléicos
Ácidos nucléicos Información almacenada en una

Macromoléculas secuencia de nucleótidos, puede
informativas traducirse a una secuencia de
aminoácidos de una proteína
Información almacenada en una

Proteínas
secuencia de aminoácidos, que se
traduce en un plegamiento específico,
dandole una función a la proteína
Ácidos nucléicos
Macromolécula compuesta
por monómeros que son los
nucleótidos.
• ADN
(desoxiribonucleótidos)
• ARN (ribonucleótidos)
Ácido desoxirribonucleico
• Su función es la de almacenamiento de la información biológica.
• Formado por dos cadenas de polinucléotidos una en dirección 5’→3’ y la otra
en dirección 3’→5’ (ANTIPARALELAS).
• Doble hélice dextrógira. Hay 10 residuos de nucleótidos por vuelta completa
de la doble hélice.
• Las cadenas se unen entre si por puentes de hidrógeno.
Para mantener constante la distancia entre los esqueletos covalentes se aparean las bases PÚRICAS
con las PIRIMÍDICAS de la otra cadena.
Ácido desoxiribonucleico
• Bases púricas
A+T
• Adenina G+C
• Guanina De esta forma forman el mayor
número posible de enlaces de puente
• Bases pirimídicas de hidrógeno
• Timina
• Citosina
Reglas de Chargaff:
• Residuos de A= residuos de T
• Residuos de G = residuos de C
• Residuos de purinas = residuos de pirimidinas
Ácido ribonucleico
❖ CLASES DE ARN
• ARNm
• Transportan la información desde los genes hasta los ribosomas
• ARNT
• Moléculas adaptadoras que traducen la información del ARNm a una
secuencia de aminoácidos
• ARNr
• Componentes estructurales de los ribosomas
• OTROS
Ácido ribonucleico
• Cadena simple (monocatenarios)

• Cadenas helicoidales con giro a la
derecha.
• Las regiones apareadas adoptan una
estructura en hélice dextrógira
ARNm
• Actúa como molde para

sintetizar cadenas
polipeptídicas.
• Cada AA está codificado
por un triplete de
nucleótidos en el ARNm
llamado CODON
ARNt
• Capaces de unirse covalentemente a los aa,

por apareamiento de bases al ARNm (a través
de un ANTICODON)
• La hoja de trébol se pliega formando una
conformación en el espacio con forma de L
ARNr
Componentes de los
ribosomas
Tópicos
❖
❖
❖
❖
❖
Proteínas y ácidos nucléicos
Ácidos nucléicos Información almacenada en una

Macromoléculas secuencia de nucleótidos, puede
informativas traducirse a una secuencia de
aminoácidos de una proteína
Información almacenada en una

Protéinas
secuencia de aminoácidos, que se
traduce en un plegamiento específico,
dandole una función a la proteína
Proteínas
Macromolécula compuesta por aminoácidos. Muy
versátiles
• Estructurales
• Enzimas
• Transporte
• Reserva
• Defensa
• Contráctiles
• Hormonal
• Toxinas
Proteínas
❖ CONFORMACIÓN
Distribución espacial de grupos sustituyentes que tienen libertad de adoptar
distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces covalentes,
gracias a la libre rotación del enlace que los une.
La conformación energéticamente mas favorable y biológicamente activa se

denomina CONFORMACIÓN NATIVA
Esta es estabilizada por

• Interacciones electroestáticas
• Fuerzas de van der Waals
• Puentes de H
• Interacciones hidrofóbicas
Proteínas
Pueden clasificarse según:
• Composición química
• Simples
• Conjugadas
• Forma
• Globulares: ovoides, solubles en medios acuosos y gran actividad funcional
• Fibrosas: insolubles en medios acuosos, función estructural
• Número de subunidades
• Monoméricas
• Oligoméricas
Proteínas
❖ ESTRUCTURA PRIMARIA
• Secuencia de aminoácidos
determinada genéticamente.
• Es única para cada proteína.
• Estabilizada por enlaces
peptídicos
Proteínas
❖ ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición que adoptan en el espacio los restos de aminoácidos adyacentes de una
zona de la cadena peptídica
• α hélice: estabilizado por puentes de H intercatenarios entre el grupo CO de un aa y
el H unido al N de otro 4 restos mas arriba. Hay 3,6 restos por vuelta de hélice.
• Lámina β: paralelas o antiparalelas. Cadenas extendidas en zig-zag
• Giros o codos β: conectan tramos sucesivos de hélice α o conformación β
• Hélice de colágeno: levógira
• Hélice de elastina: dectrógira diferente a la α hélice
• Disposición al azar
Las proteínas FIBROSAS solo tienen 1 tipo de estructura

secundaria, mientras que las GLOBULARES pueden tener varios
Proteínas
❖ ESTRUCTURA TERCIARIA
• Estructura tridimensional por plegamiento de la cadena sobre sí misma.
• Estabilizada por interacciones hidrofóbicas y otras interacciones débiles no
covalentes, y covalentes como puentes disulfuro.
Las únicas fuerzas covalentes que la estabilizan son los puentes

disulfuro
Proteínas
❖ ESTRUCTURA CUATERNARIA
Disposición espacial de las subunidades de las proteínas oligoméricas.
Ejemplos
❖ Queratinas
▪ α queratinas: estrutura de piel, pelo, uñas
▪ β queratinas: estrutura de seda o hilos de araña
❖ Elastina
▪ Rica en glicina y alanina. Las fibras elásticas son formadas por un centro
de elastina rodeado de microfibrillas, formadas por fibrilina
❖ Colágeno
▪ Hélice levógira. Si se unen tres hélices se forma el tropocolágeno. Este
ordenado forma la fibrilla, y varias fibrillas forman las fibras de colágeno.
Enlaces covalentes formados por Lisina o hidroxilisina
Dominios
• Estructurales
• Entidades geométricas que se pliegan independentemente al resto de la cadena
(UNIDAD BÁSICA DE PLEGAMIENTO)
• Funcionales
• Asociación de domínios estructurales. Región autónoma desde el punto de vista
funcional.
La asociación de dominios da por resultado la proteína globular completa

Desnaturalización
Perdida de la conformación NATIVA por ruptura de los enlaces débiles que la estabilizan. Se
pierde la estrutura 2ria, 3ria y 4naria pero no la 1ria.
Agentes desnaturalizantes son:
• Altas temperaturas
• pH extremos
• Detergentes
• SN de elevada fuerza iónica
• Sustancias que interfieren com la estrutura del agua
• Sustancias que rompen los puentes disulfuro
Esto causa: perdida de la función biológica, insolubilización de las protínas globulares

Tópicos
❖
❖
❖
Polisacáridos
Cadenas de cientos o miles de monosacáridos unidos por enlaces O-
glicosídicos
Homopolisacáridos Solo un tipo de

monosacárido
Polisacáridos
Almidón
Glucógeno
Dextranos
Celulosa
Quitina
Heteropolisacárido 2 o mas tipos

s
Pectinas
Hemicelulosas
Agar-agar
Glucosaminoglucános
Peptidoglucános
Homopolisacáridos
❖ ALMIDÓN
• Función de reserva de energía en
vegetales.
• Se acumula en gránulos en el interior de
plastos.
• Partes lineales, unidas por enlaces
glicosídicos α(1→4); y partes ramificadas,
cada 15-30 monómeros, con enlaces

Homopolisacáridos
❖ GLUCÓGENO
• Ramificado, conformado por monómeros de glucosa.
• Reserva de E en animales.
• Acumulado como gránulos en hígado y músculo esquéletico.
• Zonas lineales con enlaces glicosídicos α (1→4) y ramificaciones cada 8-12 monómeros con
enlaces α (1→6).
Triacilgliceridos vs Glucógeno
TRIACILGLICERIDOS GLUCÓGENO
Almacenan energía mas eficientemente Son mas rápidamente accesibles

Se obtiene mas energía de un gramo de TAGs Se degrada todo de ser necesario, no como
que de un gramo de glucógeno los TAGs que se van degradando solo desde la
No atraen agua, por lo que pesan menos superficie de la gota
La glucosa es mas fácilmente transportada por
su solubilidad en agua
Homopolisacáridos
❖ CELULOSA
• Lineal.
• Formado por moléculas unidas entre sí por enlaces O-glicosídicos β(1→4).
• Función de estructura en vegetales. Indigerible por animales (fibra dietética)
Homopolisacáridos
❖ QUITINA
• Forma el esqueleto de artópodos y la pared celular de los hongos.
• Polímero de N-acetil-D-glucosamina unido por enlaces β (1→4)
Enzimas (glicosidasas)
• α-amilasas:
• En la saliva y secreción del páncreas exócrino. Hidrolizan enlaces α (1→4)
próximos a la terminación de una cadena (2 residuos de un extremo) o de una
ramificación.
Enzimas (glicosidasas)
• Oligosacaridasas: en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal
• α-glucosidasa: es una exo α(1→4) glucosidasa. Inicia su acción en el extremo no
reductor. Solo ejerce acción sobre oligosacáridos lineales.
• α-dextrinasa (isolmaltasa): hidrólisis enlaces α(1→6) y α(1→4). Degrada
olicosacáridos ramificados. Completa la degradación del glucógeno.
• Lactasa o β- galactosidasa
• Sacarasa
Bioenergética
Tópicos
❖ Tipos de organismos
❖ Introducción a la bioenergética
❖ Funciones de estado
❖ Leyes de la termodinámica
❖ Energía libre de Gibbs
❖ Cinética química
Tipos de organismos
Heterótrofos Autótrofos
Obtienen energía por Elabora su propia

ingesta de alimentos materia orgánica a
y su posterior partir de sustancias
oxidación inorgánicas
Introducción a la bioenergética
Es el estudio de las traducciones de energía que ocurren en los seres vivos
Obedece las leyes de la termodinámica
• Variables de estado
Definen el estado termodinámico (volumen, presión, temperatura)
• Funciones de estado
Dependen del estado termodinámico pero no del camino para alcanzarlo (energía
interna, entalpía, energía libre de Gibbs, entropía)

Funciones de estado
• Energía interna (E o U): suma de todas las energías que posee el sistema
• Entalpía (H): contenido de calor del sistema
• Transformación endotérmica: se absorbe calor
• Transformación exotérmica: se pierde calor
• Energía libre de Gibbs (G): cantidad de energía capaz de realizar trabajo
• Transformación endergónica: se gana energía libre. No es espontánea
• Transformación exergónica: se libera energía libre. Es espontánea
• Entropía (S): desorden del sistema

Leyes de la termodinámica
En cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo

1ra
permanece constante
En toda transfomación espontánea la entropía del universo aumenta hasta

2da alcanzar el equilibrio donde la entropía del universo es la mayor posible en las
condiciones de presión y temperatura dadas.
ó
En toda transformación espontánea la energía libre del sistema disminuye
hasta alcanzar las condiciones de presión y temperatura dadas
Energía libre de Gibbs
El ΔG en una reacción química depende de las concentraciones de reactivos y productos
ΔG= G productos – G reactivos
• ΔG > 0 🡪 No ocurre
espontáneamente
• ΔG < 0 🡪 Reacción que ocurre
espontáneamente en el sentido en el
que esta escrita
Variación de energía libre

estándar:
[R] y [P] = 1 molal
(ph:0)
T= 25º C
P= 1 atm
CONSTANTE DE EQUILIBRIO (Keq) : cuando permitimos que una reacción ocurra hasta alcanzar el
equilibrio (no se producen mas cambios químicos netos)
• ΔG es la variación de energía libre REAL, depende de las concentraciones

y de la temperatura, QUE NO SIEMPRE SON LAS CONDICIONES
ESTANDAR
• ΔG es igual a 0 en estado de EQUILIBRIO

Todas las reacciones son potencialmente reversibles, pero en
condiciones celulares no se producen variaciones extremas de
las concentraciones de sustancias, por lo que una reacción es
reversible solo si su ΔG0 es cercano a cero
REACCIONES SECUENCIALES: las variaciones de energía libre estándar son ADITIVAS
Ej: A🡪 B
A🡪 C
B🡪 C
Si la reacción A🡪 B es endergónica, pero B🡪 C es muy

exergónica, y se acoplan, la reacción final A🡪 C terminara siendo
exergónica, y por lo tanto ESPONTANEA
Cinética química
Estudio de la velocidad de las reacciones y factores que la modifican
Para que una reacción A+B se produzca, es necesario que se rompan enlaces entre las moléculas de A
y B para formar enlaces AB, y para que esto ocurra, las moléculas tienen que alcanzar un ESTADO
ACTIVADO
Este es un estado en el que aumenta la probabilidad de ruptura de enlaces y formación de nuevos. La

energía necesaria para llegar a este se llama ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.
Muchas Gracias
!
Factores que modifican la velocidad de una
reacción
• Aumento de la frecuencia de colisiones

Aumento de temperatura
Aumento de la concentración de reactivos
• Disminución de la Ea
Adición de un CATALIZADOR
Catalizadores
TODOS
1. No modifican las reacciones
2. No forman parte del producto final
• Inorgánicos 3. No afectan el G de la reacción
• Biológicos
• Enzimas
• Proteicas o no proteicas
Enzimas
Son generalmente proteínas, altamente específicas, que actúan en condiciones
fisiológicas acelerando reacciones químicas.
Interaccionan con los reactivos (SUSTRATOS) formando un complejo enzima-

sustrato que posee una menor Ea que el S libre
Se unen al S en el SITIO ACTIVO, debilitando los enlaces existentes y

favoreciendo la aparición de nuevos.
Unión al S por:
• MODELO DE ENCAJE RECIPROCO (cerradura de Fisher) ESTÁTICO
• MODELO DE ENCAJE INDUCIDO DE KOSHLAND DINÁMICO
Velocidad de reacción
Depende de
• Concentración de S
• Cuanto más sustrato, más lento
• Concentración de E
• Cuanto más enzima, más rápido
• Modifica el Vmax pero no el Km
• Temperatura
• Aumenta la velocidad a medida que aumenta la T, hasta que se llega a la T óptima y luego
comienza la desnaturalización térmica de la enzima
• pH
• Depende del pH óptimo de cada enzima (pH que permita la máxima interacción ES)
• Inhibidores
Velocidad de reacción
Vmax→ depende de la CANTIDAD

de ENZIMA presente
Km→ depende de la AFINIDAD de
la enzima por el sustrato
Curva de Michaellis-Menten
Inhibidores
• Irreversible
• Se unen covalentemente a la enzima, y
esta queda inactivada indefinidamente
• Reversible
• Competitivo: compiten con el S. Aumentan el Km ya que disminuye la afinidad E-S
• No competitivos: no modifican el Km, disminuyen la Vmax
• Acompetitivo: aumenta la afinidad por el S, tanto que se dificulta su disociación con el mismo
Rutas metabólicas
Conjunto de reacciones secuenciales
• Lineales
• Ramificadas
• Cíclicas
Si tienen un G menor a 0 se denominan CATABÓLICAS

Si tienen un G mayor a 0 se denominan ANABÓLICAS
Los procesos biológicos tienen que tener un G global menor a 0, por

lo que por lo general deben estar catalizados enzimáticamente
Regulación enzimática
In vivo, las enzimas se regulan por

• Regulación de la expresión (nivel transcripcional)
• Degradación enzimática
• Clivaje proteolítico (precursores inactivos)
• Modulación covalente: unión a ligandos como grupos fosfato o acetilos (aumentan o
disminuyen la actividad)
• Alosterismo: poseen ligandos que se unen al SITIO ALOSTERICO y producen cambios
conformacionales que aumentan o disminuyen la actividad enzimática
Enzimas alostéricas
No cumplen con la ecuación de Michaelis-Menten
Introducción
Replicación
Proceso semiconservativo (la cadena de ADN doble hélice funciona como molde de la nueva cadena
complementaria)
❖ INICIACIÓN
La duplicación del ADN comienza en lugares específicos llamados ORÍGENES DE
REPLICACIÓN
Los orígenes de replicación son secuencias concretas de ADN en las que se
puede comenzar la replicación.
En estos orígenes, se unen proteínas iniciadoras que reconocen nucleótidos

específicos, facilitando la separación de las dos hebras de ADN, formándose una
HORQUILLA DE REPLICACIÓN
Replicación
• ADNhelicasa en su estado de reposo, esta unida a su inhibidor, el inhibidor de
la ADN helicasa.
• Al reconocer proteínas iniciadoras, esta se une a ellas y libera a su inhibidor,
quedando ACTIVA.
• Con gasto de ATP, la helicasa comienza a abrir la doble cadena, dejando a las
dos cadenas separadas entre sí (antiparalelas).
Así se quedan formadas una cadena líder (3’→5’) y cadena rezagada (5’→3´)
Replicación
Las topoisomerasas 1 y 2 son las encargadas de disipar las tensiones.
• Topoisomerasas 1: cortan una sola cadena de ADN para disipar la tensión. No
requieren ATP ya que son impulsadas por la tensión del ADN superenrrollado.
• Topoisomerasas 2: cortan ambas cadenas por enlaces covalentes reversibles y
requieren ATP.
Replicación
Replicación
❖ELONGACIÓN
• En la cadena líder se unira la ADN polimerasa, que comenzara la síntesis de
nucleótidos en sentido 5’→3’
• Para comenzar la síntesis, necesita un ARN cebador, que es colocado en posición
gracias a la ARN polimerasa (PRIMASA).

Replicación
❖ELONGACIÓN
• La cadena rezagada no puede ser leída directamente, lo que se soluciona leyéndola
en pequeños fragmentos (fragmentos de Okazaki) que crecen en sentido 5´→3´.
• En estos, la ARN polimerasa coloca varios cebadores, que son continuados por la
ADN polimerasa. La síntesis de esta cadena es mas lenta.

Replicación
• Mientras en la cadena rezagada se van sintetizando los diferentes fragmentos de
Okazaki, la ADN pol 1 rellena correctamente los “huecos” del cebador, y la ADN
ligasa une los extremos corregidos.

Replicación
ADN Polimerasa: tenemos 3 tipos en los procariotas
Replicación
ADN Polimerasa: tenemos 3 tipos en los procariotas
• Pol I: participa en la reparación por escisión de los fragmentos de Okazaki
• Pol II: participa en la reparación del ADN
• Pol III: es la principal involucrada en la replicación en procariotas. Tiene tres
subunidades (α, ε y θ)
Replicación
ADN Polimerasa: tenemos 3 tipos en los procariotas.
• ADN es la pol III. Esta produce una nueva cadena en sentido 5´→3´ya que se
requiere de un grupo 3’-OH libre para el inicio de la síntesis (el ataque
nucleofílico es sobre el fosfato alfa del dNTP)
• La acción exonucleasa le confiere la capacidad de degradar el ADN
partiendo de un extremo de este.

Replicación
Replicación
❖TERMINACIÓN
El final de la replicación se produce cuando al ADN polimerasa III se encuentra con
una secuencia de terminación. Se produce entonces el desacople de todo el replisoma
y la finalización de la replicación.
TELOMERASA: está presente en células eucariotas de la línea germinal, y su

función es replicar el ADN en los extremos de los cromosomas eucarióticos
permitiendo el alargamiento de los telómeros
Replicación
Replicación
Introducción
Reparación de errores
Las alteraciones que requieren reparación del ADN se pueden clasificar en espontaneas
o adquiridas
• Espontaneas
• Ataques hidrolíticos: causan HIDRÓLISIS. Ej depurinación, depirimidación. Este
grupo son las alteraciones más frecuentes
• Oxidaciones
• Metilaciones
• Adquiridas
Estas alteraciones de no repararse a tiempo pueden causar errores

permanentes en el ADN
Ataques hidrolíticos
Dímeros de pirimidinas
Ocasionados por la formación de un enlace covalente entre dos residuos de pirimidinas adyacentes
dentro de una molécula de ADN, muchas veces catalizado por la radiación ultravioleta o por agentes
químicos mutagénicos.
Tipos de reparación
❖ UNA SOLA HEBRA
• Reparación por excisión de base

1. ADN glucosilasa: actividad exonucleasa.
Rompe el enlace N-glicosídico
2. AP endonucleasa y fosfodiesterasa: eliminan el
fosfato del azúcar
3. ADN pol añade nuevos nucleótidos
4. ADN ligasa: sella la muesca
Para cuando ocurre una despurinización por ejemplo, o
la perdida de una base (se comienza directo desde el
punto 2)
• Reparación por excisión de nucleótido

1. Nucleasa: hidrolasas que catalizan la
ruptura de enlaces fosfodiester
2. ADN helicasa: permite la apertura de la
doble hebra, dejando remanente una
sola hélice con un hueco de 12
nucleótidos.
3. ADN pol: rellena los nucleótidos
faltantes
4. ADN ligasa: los une
Para cuando tenemos dímeros de pirimidinas
❖ DOBLE HEBRA
• Unión de extremos no homólogos

• Unión de complejos protéicos a ambos extremos rotos de ADN doble cadena, que
permite la unión de ambos bordes
• Recombinación homóloga
• Las secuencias de nucleótidos se intercambian con otras dos similares o idénticas de
ADN
La reparación no siempre es eficiente y completa

Introducción
Transcripción
Pasaje de información desde una molécula de ADN hacia una de ARN
• El proceso va a ser llevado a cabo por la ARN polimerasa.
• Esta va a reconocer promotores típicos (ASIMÉTRICOS)
Una importante diferencia entre eucariotas y procariotas, es que en estos últimos, la

trasncripción esta acoplada a la traducción.
Transcripción
Pasaje de información desde una molécula de ADN hacia una de ARN
ARN POL
Transcripción
❖INICIACIÓN
• El factor σ de la ARN pol localiza un promotor específico, y esta se une al ADN
formando el complejo promotor cerrado.
• La ARN pol desenrrolla la doble hélice en la zona del promotor formando el complejo
promotor abierto
• Comienza la síntesis de ARN. Luego de 10 nucleótidos, el comlpejo enzima-ADN se
estabiliza y se libera el factor σ , comenzando la elongación

Transcripción
❖ELONGACIÓN
La doble hélice va desenrollándose y la cadena de ARN va elongándose. Esta esta en
su borde terminal unida a los ribosomas (región de Shine-Delgado)

Transcripción
Transcripción
❖TERMINACIÓN
• ARN pol se encuentra con un terminador.
La transcripción puede detenerse

• Dependiente (con gasto de ATP) del factor p
• O independientemente del factor p (por secuencias ricas en GC que forman
estructuras de tallo-asa)
Transcripción
❖TERMINACIÓN
RHO dependiente
RHO independiente
Transcripción
DIFERENCIAS CON EUCARIOTAS
• Los eucariotas para iniciar las transcripción requieren la unión de factores generales
de la transcripción
• Además, requieren proteínas activadoras, mediadoras y modificadores de la
cromatina
Transcripción
❖ PROCESAMIENTO ARN (en eucariotas)
Es llevado a cabo por la ARN pol II, la cual transporta en su cola C-terminal proteínas
procesadoras del ARN.
1. Adición de caperuza
2. Maduración por corte y empalme (catalizado por el espliceosoma): agrega
variabilidad
3. Corte y poliadenilación del extremo 3’
Introducción
Traducción
Pasaje de una molécula de ARNm a una
proteína
Los ARNt son molécula de ARN con

un plegamiento específico que actúan
como adaptadores moleculares.
Traducción
La traducción se lleva a cabo en los ribosomas, los cuales están compuestos por ARNr
Traducción
En términos generales, el ARNm va a “entrar” en el ribosoma y va a ser leído. Su
codón se va a aparear con un anticodón del ARNt, que va a llevar consigo un
aminoácido
Traducción: preparación
❖ ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Traducción:preparación
❖ UNIÓN COVALENTE DEL ARNt A SU AMINOÁCIDO ESPECÍFICO
Traducción: iniciación
❖ ACOPLAJE DEL RIBOSOMA
1. El ARNt que lleva la metionina se une a la
subunidad ribosomal pequeña.
2. Luego “caminan” sobre el ARNm en dirección
3’ y se detienen al llegar al codón de inicio
AUG.
3. Aquí llega la subunidad mayor del ribosoma y
se forma el COMPLEJO DE INICIACIÓN

Traducción: elongación
❖ PRIMER RONDA DE ELONGACIÓN
• El ARNt que lleva la metionina está unido al ribosoma en el sitio P.
• En el sitio A hay expuesto un nuevo codón listo para que llegue un nuevo ARNt.
Cuando este llega, se forma el enlace peptídico
• El ARNt que llevaba la metionina pasa al sitio E para ser expulsado.
La metionina forma el extremo N del polipéptido y el otro aminoácido el extremo C

Traducción: terminación
• Cuando un codón de alto en el ARNm (UAA, UAG, UGA) entra en el sitio A, no hay
ARNt con aminoácido que pueda unirse.
• Se unen proteínas llamadas factores de liberación reconocen estos codones.
• Por interferencia con el enlace peptídico, se separa la cadena del ARNt y la
proteína formada se libera

Traducción: maduración proteíca
• Las proteínas deben plegarse para ser funcionales.
• Para que este plegamiento sea el correcto, se unen proteínas chaperonas, que con
gasto de ATP ayudan a que las proteínas se plieguen adecuadamente.
Las proteínas mal plegadas se eliminan por los proteosomas

Tópicos
❖
❖
❖
Introducción
• Estructuras en forma de
bicapas, donde se insertan
proteínas.
• El componente principal son
los fosfolípidos
Membrana plasmática
❖FOSFOLÍPIDOS
Son lípidos compuestos por una
cabeza polar y una cola hidrofóbica
❖ COLESTEROL
El colesterol es muy importante en las membranas biológicas ya que aporta
estabilidad y modula la fluidez.
❖ GLICOLÍPIDOS
Sirven como sitios de reconocimiento para las interacciones
célula-célula.
Característica de la membrana plasmática
• Fluidez: se lo otorga su gran capacidad de movimiento
• Movimiento lateral: mucha velocidad
• Flip-Flop: menor velocidad, pero puede ser catalizado por la enzima
FLIPASA, que acelera el proceso.
• Flexión
• Rotación
• Fluidez: depende de la
composición de la membrana y
de la temperatura
• A mayor temperatura más
fluidez
• A mayor insaturación de
ácidos grasos, más fluidez.
La composición de los
fosfolípidos puede variar con la
temperatura ambiental
Tópicos
❖
❖
❖
Introducción
Las células pueden tener diferentes tipos de ATPasas para el transporte
activo de manera más específica
Tipos de ATPasas
❖F-ATpasas
• Reversibles
• Pueden utilizar un gradiente del protón para
sintetizar el ATP o para crear un gradiente del
protón sobre la hidrólisis del ATP.
• Se encuentran en bacterias, instalaciones
(cloroplastos) y eucariotas (mitocondrias).

Tipos de ATPasas
❖V-ATPasas
• Situado en los endosomas, los lisosomas
y las vacuolas de Golgi.
• Ellos hidrolizan el ATP y utilizan la energía
para la proteína que trafican, el transporte
activo de metabilitos y la baja del
neurotransmisor.
Tipos de ATPasas
❖ P-ATPasas
• Encontrado en bacterias y
eucariotas
• Responsable del transporte de una
variedad de iones contra el
gradiente de concentración usando
la energía generada por hidrólisis
del ATP.
Tipos de ATPasas
❖ Superfamilia ABC
• Varias subunidades:
• Una o dos proteínas transmembrana
• Una o dos ATPasas asociadas a la membrana. Las
• ATPasas obtienen la energía por hidrólisis del ATP.
• La mayoría de los sistemas de absorción cuentan también con un receptor extracitoplasmático,
una proteína a la que se liga la molécula transportada.
Canales iónicos
❖ Regulados por voltaje
• Se abren en respuesta a cambios
en el potencial de membrana
• Posteriormente el canal se cierra e
inactiva
• Presentan una especificidad
exquisita por los iones a los que
permiten pasa
Tópicos
❖
❖
❖
❖
Introducción
Concentración Concentración
citoplasmática extracelular
Na 5-15 145
K 140 5
Mg 0.5 1-2
Ca 0,001 1-2
Cl 6-15 110
❖ PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS Y CANALES
Membrana plasmática Canales controlados por voltaje→
• Na
• K
❖ PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS Y CANALES • Ca
Canales controlados por transmisores→
• Ach
• Serotonina
• GABA
Los canales son SELECTIVOS para el ión transportado

Tipos de transporte
Tipos de transporte
• Transporte pasivo
• Se produce a favor del
gradiente electroquímico sin
gasto de energía
• Los transportadores pasivos
son saturables
Tipos de transporte
• Transporte activo
• Depende de la utilización de ATP como fuente de energía.
• Va en contra del gradiente electroquímico.
Tipos de transporte
1. Uniporte: solo atraviesa un soluto
2. Simporte: atraviesan dos solutos que viajan desde el mismo lado de la membrana hacia el lado
opuesto
3. Antiporte: atraviesan dos solutos que van en direcciones contrarias
1 y 2 se llaman COTRANSPORTE
Tipos de transporte
• Activo primario: utilización de ATP
• Activo secundario: utilización de energía potencial, que deriva de la
explotación de un gradiente electroquímico.
Ejemplos de transporte activo

secundario son el transportador
Na/glucosa, transportadores de
aminoácidos, etc
Tipos de transporte
• Ejemplo: transportador Na/glucosa

Proteínas de membrana
Según la fuerza que se necesite para separarlas de la membrana se las clasifica en:
• Integrales: se necesita desnaturalización de la membrana con detergentes para
separarlas
• Periféricas: con cambios de pH, urea, agentes quelantes pueden separarse, sin
desnaturalizar la membrana.
Proteínas de membrana Proteinas integrales
ancladas por unión
covalente
Barril Beta
Alfa hélice (generalmente

proteínas integrales)
Las células pueden confinar dominios específicos con lípidos y

proteínas con diferentes funciones en dominios específicos de la
membrana
Participan en el anclaje a la matriz extracelular y el citoesqueleto
• La unión de las proteínas a carbohidratos le permite a la célula tener una
cubierta celular, que es útil como capa protectora, reconocimiento celular,
etc.
Tópicos
❖
❖
❖
Introducción
Los seres vivos necesitamos la energía para realizar trabajo químico, osmótico,
mecánico y eléctrico.
Somos organismos
• Quimioorganótrofos
• Heterótrofos
Introducción
Los materiales orgánicos los degradamos hasta moléculas orgánicas como
AMINOÁCIDOS, AZUCARES SIMPLES Y ÁCIDOS GRASOS, los cuales por
catabolismo generan ENERGÍA
Catabolismo
celular
Anaeróbico Aeróbico
Productos de
desecho +
ENERGÍA
Obtención de energía
• Moléculas transportadoras de E
activadas: contienen enlaces
ricos en energía como el ATP, o
electrones ricos en energía como
el NADH o FADH2
Obtención de energía
• Fosforilación a nivel del sustrato: Reacciones acopladas a una reacción exergónica
por intermediario común
• Fosforilación oxidativa: acoplada a transporte de electrones hasta el oxígeno

Glucólisis
Vía catabólica constituida por 10
reacciones secuenciales a través
de la cual la molécula de glucosa
es degradada a 2 moléculas de
piruvato
Glucólisis
1. Fase de inversión de energía
2. Fase de clivaje
3. Fase de generación de energía

Glucólisis
❖ PIRUVATO:
En organismos aeróbicos termina en el ciclo de Krebs para generar energía en la
mitocondria. En los organismos anaeróbicos (o aeróbicos si hay ausencia de O2), por
fermentación termina en ácido láctico o etanol

Tópicos
❖
❖
❖
Introducción
Las mitocondrias son las organelas generadoras de energía de la célula. Están
presentes en casi todas las células eucariotas.
Su morfología, número y tamaño puede variar según el tipo de célula y las
necesidades energéticas
Estructura
Estructura
❖ MATRIZ
Contiene copias del ADN mitocondrial, enzimas necesarias para su replicación y
transcripción, ribosomas especiales y ARNt
Además contiene enzimas que son necesarias para el Ciclo de Krebs
El ADN mitocondrial no tiene herencia mendeliana
❖ MEMBRANA INTERNA
Sus funciones son el transporte de electrones, la síntesis de ATP y el transporte de
metabolitos
Tiene elevada impermeabilidad a los iones
Estructura
❖ ESPACIO INTERMEMBRANAS
Tiene enzimas que con utilización de ATP fosforilan compuestos
❖ MEMBRANA EXTERNA
Contiene enzimas que participan en la síntesis de lípidos mitocondriales y en la
transformación de lípidos en compuestos metabolizados en la matriz
Contienen la proteína “porina” que forma canales acuosos por donde pasan iones y
moléculas de hasta 5000 Da, junto con proteínas pequeñas.
Teoría endosimbiótica
Observando la similitud entre las mitocondrias y las bacterias (tanto en su
tamaño y forma, como en la forma de división), hay una teoría que explica como
es posible que las mitocondrias hayan surgido de una relación simbiótica entre
las células eucariotas y las bacterias en el pasado.

Tópicos
❖
❖
❖
❖
❖
Introducción
La respiración celular es un proceso que ocurre en las células aeróbicas, en donde

en la mitocondria ocurren una serie de reacciones enzimáticas (denominadas en
conjunto Ciclo de Krebs), en la que se forman 30-32 moléculas de ATP por molécula
de glucosa.
Respiración celular
❖ DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA
Gracias a la PIRUVATO DESHIDROGENASA, el piruvato formado por la glucólisis puede
formar Acetil CoA, el cual forma parte del ciclo de Krebs
❖ CICLO DE KREBS
En el ciclo de Krebs,
una molécula de Acetil
Coa se oxida a 2
moléculas de CO2,
liberando además
NADH, FADH2 y GTP,
para generar energía
Balance energético
❖ CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
Ocurre la transferencia de electrones desde el NADH y FADH2 hasta el 02
❖ CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
Un giro completo de 360
graos permite la
❖ CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES generación de 3
moléculas de ATP
Balance energético
Balance energético
Obtención de E a partir de lípidos
Se obtiene por Beta-oxidación de ácidos grasos
SE ACORTA LA CADENA DE ÁCIDO GRASO A 2C
Cada vuelta de ciclo genera

• Una molécula de Acetil CoA
• NADH
• FADH2
Inhibidores de la transferencia de electrones
Ciclo celular
Introducción
Ciclo celular
• Durante el ciclo celular un conjunto complejo de procesos citoplasmáticos y nucleares tienen que coordinarse
unos con otros para duplicar las células.
• Un sistema de control del ciclo celular coordina el ciclo en su totalidad-
• La duración del ciclo celular cambia mucho de un tipo de célula a otro y se divide tradicionalmente en distintas
etapas, de las cuales la más importante es la mitosis que es el proceso de división nuclear.
Ciclo celular
Interfase
1. Fase G1:
• Crecimiento celular con síntesis de proteínas y de ARN.
• Transcurre entre el fin de una mitosis y el inicio de la síntesis de ADN.
• Duración de entre 6 y 12 horas, y durante este tiempo la célula duplica su tamaño y masa debido a la
continua síntesis de todos sus componentes.
• En cuanto a carga genética, en humanos (diploides) son 2n 2c

Interfase
1. Fase S:
• Se produce la replicación o síntesis de ADN, como resultado cada cromosoma se duplica y queda
formado por dos cromátidas idénticas.
• Con la duplicación del ADN, el núcleo contiene el doble de proteínas nucleares y de ADN que al
principio.
• Tiene una duración de unas 10-12 horas y ocupa alrededor de la mitad del tiempo que dura el ciclo
celular en una célula de mamífero típica.

Interfase
1. Fase G2:
• Continúa la síntesis de proteínas y ARN.
• Cambios en la estructura celular, que indican el principio de la división celular.
• Duración de entre 3 y 4 horas.
• Termina cuando la cromatina empieza a condensarse al inicio de la mitosis.
• La carga genética de humanos es 2n 4c, ya que se han duplicado el material genético, teniendo ahora
dos cromátidas cada uno.

Interfase
1. Fase G0:
• Estado de reposo en cuanto a la división, pero la célula sí que realiza sus funciones en el tejido en el que
se encuentra.
• Una vez en G0, algunas células pueden volver a entrar en el ciclo y seguir dividiéndose, pero otras
permanecen en G0 indefinidamente
Muchas Gracias !
Ciclo celular
Control del ciclo
Control del ciclo celular
• El sistema de control del ciclo celular es un dispositivo bioquímico compuesto por un conjunto de proteínas
reguladoras interactivas: las ciclinas y las quinasas dependientes de ciclinas que inducen y coordinan los
procesos básicos del ciclo, como la duplicación de ADN y la división celular.
• Durante un ciclo típico, el sistema de control está regulado por factores de retraso que pueden frenar el ciclo
en puntos determinados denominados puntos de control.

Proteínas implicadas:
1. CICLINAS
• Proteínas que controlan la actividad de sus proteinquinasas dependientes.
• La concentración de ciclinas varía en forma cíclica, aumentando o disminuyendo durante el transcurso
del ciclo celular.
• Se clasifican como ciclinas de G1 y ciclinas mitóticas.
• Las ciclinas G1 se unen a sus quinasas dependientes de ciclinas (Cdk2) durante G1 siendo
necesarias para superar el punto de control G1 y pasar a la fase S.
• Las ciclinas mitóticas se fijan a la quinasa Cdk1 durante G2, siendo necesaria su presencia para que
el ciclo supere el punto de control G2 y se inicie la mitosis

2. QUINASAS DEPENDIENTES DE CICLINAS (CDK)
• Enzimas que mediante la fosforilación de determinadas proteínas desencadenan los procesos del ciclo celular.
• En los mamíferos se conocen 5 CDK las cuales forman tres grupos principales:
· CDK de G1 (Cdk2)
· CDK de fase S (Cdk2)
· CDK de fase M (Cdk1)
• La concentración de CDK se mantiene estable durante todo el ciclo celular, por permanecer constantes tanto la
velocidad de síntesis como la de degradación
• Las CDK se activan sólo cuando se unen a las ciclinas para formar complejos
3. APC (complejo promotor de la anafase)
• Desencadena los eventos que conducen a la destrucción de las cohesinas permitiendo a las cromátidas
hermanas separarse e iniciando la degradación de las ciclinas mitóticas.

Oncogénesis
• Los genes supresores de tumores, codifican para productos celulares que inhiben la proliferación celular.
Para impedir el efecto protector que ejercen sobre el genoma, se requiere la mutación de sus dos alelos.
• Los genes conocidos como protooncogenes codifican proteínas que estimulan la división celular, por
ejemplo, factores del crecimiento o receptores de factores del crecimiento. La mutación de uno de los dos
alelos que codifican para un protooncogen, lo transforma en un oncogen capaz de originar productos
celulares que estimulan la división celular de forma incontrolada conduciendo al cáncer, con alteración de
los mecanismos de control del ciclo celular.

Muchas Gracias !
Ciclo celular
Senescencia y apoptosis
Senescencia
• Envejecimiento de las células hasta que dejan de dividirse, pero no mueren. Con el tiempo grandes
cantidades de células envejecidas o senescentes se acumulan en los tejidos del cuerpo.
• Causas:
1. Acortamiento de telomeros
2. Estimulos mitogénicos (RAS mutados en fibroboastos)
3. Agentes que abren o descompactan la cromatina

Apoptosis
• Proceso de muerte celular programada.
• Tiene lugar durante las primeras etapas de desarrollo para eliminar las células innecesarias
• En los adultos, la apoptosis se usa para deshacerse de las células que han sido dañadas
irreversiblemente.
• La apoptosis también juega un papel importante en la prevención del cáncer. Si, por alguna razón, se
evita la apoptosis, esto puede dar lugar a una división celular incontrolada y, por consiguiente, cáncer.
Apoptosis
• Ocurre de forma natural en diferentes tejidos a lo largo de la
• Directamente relacionado con la activación de una cascada de proteasas denominadas caspasas así como
nucleasas que degradan el ADN en fragmentos de tamaño nucleosomal.
• Paralelamente, se observan cambios morfológicos como la condensación nuclear y citoplásmica y la aparición
de cuerpos apoptóticos de manera que la célula en proceso de muerte se fragmenta y es rápidamente
fagocitada por macrófagos o células adyacentes.
• Las células muertas son rápidamente eliminadas y se evita la liberación de material citoplásmico asociado a una
respuesta inflamatoria.
Apoptosis
Apoptosis
Muchas Gracias !
División celular
Introducción
División celular
• La fase M es la culminación del ciclo celular que incluye los diferentes estadios de la división
nuclear (mitosis) y la división citoplasmática (citocinesis).
• A nivel molecular, la fase M se inicia mediante una cascada de fosforilaciones de proteínas, y

se termina mediante las desfosforilaciones
Centrosoma
• Es el principal centro organizador de microtúbulos
• Poco definido , asociado con un par de centriolos.
• Antes de que la célula eucariota se divida, su centrosoma ha de

duplicarse para que cada una de sus dos células hijas tenga uno
• Los procesos de la duplicación y separación del centrosoma se

conocen como ciclo del centrosoma.
Fase M
1. Profase
2. Prometafase
3. Metafase
4. Anafase
5. Telofase
6. Citocinesis
Muchas Gracias !
División celular
Mitosis
Mitosis
• Reparto equitativo del material hereditario característico.
• Ocurre en las células somáticas
• Normalmente concluye con la formación de dos núcleos (cariocinesis), seguido de otro

proceso independiente de la mitosis que consiste en la separación del citoplasma (citocinesis)
• La mitosis completa, produce 2 células genéticamente idénticas (células hijas)

Profase
• Microtúbulos del centrosoma inestables )polimerización y despolimerización)
• Durante la profase tardía el ritmo de estos procesos cambia drasticamente; y se produce un aumento del
número de microtúbulos que parten del centrosoma acelerando el ritmo al que se nuclean.
• Los microtúbulos crecen hacia afuera y se hallan anclados a los centrosomas por sus extremos menos
(más estables), mientras que sus extremos más son dinámicamente inestables
• Algunos de los microtúbulos que se salen de cada centrosoma entran en contacto con microtúbulos de
polaridad opuesta que crecen desde el otro centrosoma e interactúan entre ellos
FORMACIÓN DEL HUSO

Profase
• Durante la profase tardía, en cada centrómero se ensamblan complejos de proteínas especializados

(cinetocoros).
• A través de sus cinetocoros, los cromosomas replicados se unirán a un subgrupo distinto de microtúbulos
del huso mitótico por sus extremos más.
• Las proteínas que forman el cinetocoro se unen al ADN centromérico
• Comienza a desaparecer la membrana nuclear
• El ADN se condensa
Profase
Prometafase
• Comienza cuando la rápida fosforilación de la lámina nuclear desencadena la descomposición de la
envoltura nuclear y los microtúbulos consiguen acceder a los cromosomas.
• El cinetocoro contrario (situado en la otra cromátide hermana) será capturado por el extremo libre de un
microtúbulo procedente del polo contrario del huso, colocando a las cromátides para su segregación y
tensando el sistema de microtúbulos cinetocóricos.
Prometafase
Muchas Gracias !
División celular
Mitosis
Metafase
Placa metafásica
Las fuerzas que llevan a los cromosomas a la placa metafásica siguen actuando durante
la metafase, con los cromosomas oscilando adelante y atrás, ajustando sus posiciones
continuamente.
Metafase
Huso metafásico
Ensamblaje complejo suspendido en un estado de equilibrio dinámico
• los microtúbulos polares y cinetocóricos del huso metafásico mantienen el mismo tamaño
• existe un equilibrio perfecto entre la aportación de subunidades de tubulina en los extremos
más en el ecuador del huso y la pérdida de subunidades de tubulina en los extremos menos
unidos a los polos
• se produce un flujo constante de subunidades de tubulina hacia el polo, al mismo tiempo que
los microtúbulos mantienen una longitud constante y permanecen bajo tensión.

Metafase
Anafase
Separación de las cromátides hermanas
• Liberación de la fijación que las mantiene en la

placa metafásica
• Los cinetocoros pueden empezar a desplazarse

hacia el polo del huso.
Anafase
Su desplazamiento es consecuencia de dos procesos independientes relacionados con el huso
• Anafase A: desplazamiento de las cromátides hacia el polo, acompañado del acortamiento

de los microtúbulos cinetocóricos
• Anafase B: consiste en la separación de los polos, acompañado de la elongación de los

microtúbulos polares.
Telofase
• Se recompone una envoltura nuclear alrededor de cada grupo de cromosomas formando los dos
núcleos hijos de la interfase.
• Los poros nucleares se desensamblan y las láminas desfosforiladas se reasocian formando la lámina
nuclear.
• Los cromosomas se descondensan y se reanuda la síntesis del ARN, todo lo cual provoca la
reaparición de los nucléolos.
Telofase
Citocinesis
• El citoplasma se divide mediante un proceso denominado segmentación.
• El huso mitótico determina dónde y cuándo ocurre la segmentación.
• No se conoce el mecanismo mediante el cual un par de microtúbulos indican la localización de la

segmentación en la corteza.
Citocinesis
• La segmentación se consigue mediante la contracción de un fino anillo compuesto por filamentos de actina
y de filamentos bipolares de miosina (SURCO DE SEGMENTACIÓN)
• El anillo contráctil se ensambla en la anafase temprana
• El anillo contráctil se elimina por completo al terminar la segmentación, cuando la membrana plasmática del
surco de segmentación se estrecha formando el cuerpo medio, que permanece como un puente entre las
dos células hijas.
• El cuerpo medio contiene los restos de los dos conjuntos de microtúbulos polares, que se hallan
fuertemente empaquetados por material denso de la matriz.
Muchas Gracias !
División celular
Meiosis I
Meiosis
• Consiste en dos divisiones nucleares sucesivas (meiosis I y II) que dan por resultado final un total de
cuatro células hijas
• Cada núcleo hijo contiene la mitad del número de cromosomas presentes en el núcleo progenitor
además recibe solo un miembro de cada par de cromosomas homólogos.
• Este proceso se realiza en las células germinales para la producción de gametos (células sexuales
haploides de organismos pluricelulares

Meiosis I
• Profase I:
La cromatina se condensa. Los microtúbulos del huso se organizan y se extienden radialmente desde los
polos de la célula. Se desintegran el nucléolo y la envoltura nuclear.
Se aparean y se entrecruzan los cromosomas homólogos. Al principio de la profase los homólogos de
cada par comienzan a separarse entre sí, excepto en los puntos de entrecruzamiento o quiasmas, en
donde permanecen en íntima asociación hasta el fin de la profase.

Meiosis I
• Profase I:
Se divide en cinco etapas:
1. Leptoneno: comienza con la condensación de cromosomas, los cuales permanecen anclados a la
membrana interna del núcleo
2. Zigoteno: los cromosomas homólogos se separan, es decir se produce la sinapsis, y se forma el
complejo sinaptonémico
3. Paquiteno aparecen los nódulos de recombinación y ocurre el entrecruzamiento entre cromátidas
homólogas
4. Diploteno: los cromosomas apareados comienzan a separarse, quedando unidos por los quiasmas
5. Diacinesis: continúa la separación de cada par de homólogos, cada uno de los cuales
está compuesto por dos cromátidas, quedando las cromátidas hermanas unidas por el
centrómero y las cromátidas homólogas por los quiasmas
Meiosis I
• Profase I:
Meiosis I
• Metafase I
Se forma una placa ecuatorial doble, con las tétradas en el ecuador celular, que atraviesa los quiasmas
de cada tétrada, no los centrómeros. La razón es que cada cromosoma sólo cuenta con un cinetocoro,
resultado de la fusión de los dos iniciales.

Meiosis I
• Anafase I
El acortamiento de los microtúbulos provoca la rotura de los
quiasmas. Cada cromosoma homólogo (con dos cromátidas,
una paterna o materna y otra mixta) se desplaza hacia un polo
de la célula.
Meiosis I
• Telofase I
El nucleolo y la membrana nuclear son regeneradas. El huso desparece y los cromosomas sufren una
ligera descondensación.
• Citocinesis I
Se produce la división del citoplasma, originando dos células cuyos núcleos tienen la mitad de
cromosomas que la célula madre inicial. Sin embargo, cada cromosoma aún conserva 2 cromátidas
Meiosis I
Muchas Gracias !
División celular
Meiosis II
Meiosis II
• Luego de la 1ª división meiótica hay una breve interfase en la que no hay fase S, es decir, no hay
duplicación del ADN, puesto que cada cromosoma ya tiene dos cromátidas.
• La 2ª división meiótica es muy similar a una mitosis

Meiosis II
• Profase II: muy corta. Desaparecen las membranas celulares y se forman los husos.
• Metafase II: los cromosomas se disponen en la placa ecuatorial.
• Anafase II: se rompen los centrómeros y cada cromátida hermana de cada cromosoma se dirige a
uno de los polos.
• Telofase II: se descondensan los cromosomas y se forman de nuevo las membranas nucleares y
los nucleolos.
• Citocinesis II: se dividen los citoplasmas. El resultado son 4 células haploide (n) y diferentes
entre sí debido a la recombinación genética.

Meiosis II
Meiosis
Variabilidad genética
• Se da variabilidad genética ya que se
recombina la información de ambos
cromosomas.
• Esto ocurre por la recombinación genética

Diferencias meiosis y mitosis
Diferencias meiosis y mitosis
CONCEPTO
Diploide (2n) : célula que tiene cromosomas emparejados, uno de
cada progenitor
Haploide (n):célula o a un organismo que sólo tiene un único

conjunto de cromosomas
Espermatogénesis
Ovogénesis
Muchas Gracias !
Señalización celular
Introducción
Tópicos
❖ Introducción
❖ Moléculas señalizadoras
❖ Receptores
❖ Vías de transducción intracelular de señales
Moléculas señalizadoras
La unión de la mayoría de las moléculas señalizadoras con sus Rc provoca reacciones intracelulares
que regulan el comportamiento celular
Introducción
Factores necesarios para la señalización celular:
Tipos de señalización c-c
• Endócrina: moléculas secretadas por células especializadas a la circulación.

Actúan lejos del organismo.
• Parácrina: moléculas secretadas localmente por una célula.
• Autócrina: secretada por la misma célula que tiene el receptor para su propia
molécula
Tipos de señalización c-c
Muchas Gracias !
Tópicos
❖ Introducción
❖ Receptores
• Hormonas esteroideas: moléculas pequeñas e hidrofóbicas, por lo que su Rc se encuentra en el

citosol.
Incluyen la testosterona, estrógeno, progesterona, corticoides, vitamina D, ácido retinóico, etc

Sus Rc tienen la capacidad de modificar la transcripción genética
Moléulas señalizadoras
• ON y CO: El oxido nítrico (NO) es una molécula señalizadora paracrina fundamental en los sistemas nerviosos,
inmune y circulatorio .
Es capaz de difundir a través de la membrana plasmática de sus células diana

Altera la actividad de enzimas diana intracelulares.
El CO tiene una actividad similar

• Neurotransmisores: llevan señales entre las neuronas o desde las neuronas a algún otro tipo de célula diana
como las células musculares. Pequeñas moléculas hidrófilas.
No son capaces de atravesar la membrana plasmática de las células diana

Actúan mediante la unión a receptores celulares de superficie.
Muchas Gracias !
Receptores
Tópicos
❖ Introducción
❖ Receptores
Receptores
• Receptores superficiales
• Receptores nucleares
Receptores de superficie
1. Receptores asociados a proteina G
• 7 helices transmembrana, asociados a una proteina G que transmite la señal intracelular
• Tres subunidades (α, β y Ƴ)
• La subunidad α esta unida a un GTP

1. Receptores asociados a proteina G
• Gs
• Gq
• Gi
1. Receptores tirosina quinasa
• Directamente acoplados a enzimas intracelulares
• El ejemplo mas típico es el de la insulina
• La enzima realiza diferentes acciones como la

fosforilación de proteínas por ejemplo.
Receptores nucleares
• Proteínas que se encuentran en el interior

de células
• Detectan la presencia de hormonas

esteroideas y tiroideas, por ejemplo.
• Regulan la expresión de genes específicos y,

de ese modo, controlan en el organismo
procesos de desarrollo, de homeoestasis y
del metabolismo.
Muchas Gracias !
Vías de transducción de
señales
Tópicos
❖ Introducción
❖ Receptores
Vías de transducción
• Los Rc activan enzimas intracelulares que transmiten señales, para amplificar el mensaje
• Concepto de «cascada»
• Las dianas finales suelen ser factores de transcripción
• Las vias de señalización conectan el mundo externo con el interno

1. Vía del AMPc
• El AMPc es un segundo mensajero formado a partir de ATP por la adenilato ciclasa y fosfodiesterasa
• La mayoría de sus efectos estan mediados por la proteína quinasa A
2. Vía del GMPc
• El GMPc es un segundo mensajero formado a partir de GTP por la guanilato ciclasa y fosfodiesterasa
• La mayoría de sus efectos estan mediados por la proteína quinasa dependiente de GMP
3. Fosfolípidos y Ca
• Derivados del fosfatidil inositol 4,5 bifosfato (PIP2)
• La mayoría de sus efectos están mediados por la fosfolipasa C
• La fosfolipasa C puede ser activado tanto por rc proteína G o tirosin quinasa.
• La hidrolisis de PIP2 da lugar a diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5 trifosfato (IP3). Ambos dos actúan en
la ampliación de señal tanto por movilización del Ca+2 como por control en el crecimiento y
diferenciación celular.
4. Vía de las quinasas MAP
• Se activa en respuesta a diversos factores de crecimiento
• Mutaciones en esta via de señalización se creen involucradas en el desarrollo de cancer.
5. Vía JAK/STAT
• Conexiones directas entre receptores de factores de crecimiento y factores de transcripción

Muchas Gracias !
Introducción
❖ COMPARTIMENTOS DE LA
CÉLULA
Las células tienen organulos rodeados

de membrana.
Introducción
❖ COMPARTIMENTOS DE LA CÉLULA
• El núcleo que contiene el genoma y es el lugar más importante de síntesis de ADN y ARN.
• El citoplasma que consiste en el citosol, donde se desarrolla la mayoría de las reacciones del
metabolismo intermediario celular, y los orgánulos inmersos en él.
• El retículo endoplasmático (RE) que contiene una gran cantidad de ribosomas, los cuales sintetizan
proteínas. El RE también produce los lípidos del resto de la célula.

Introducción
• El complejo de Golgi consiste en una serie de compartimentos organizados (cisternas de Golgi) que
reciben lípidos y proteínas del RE y los distribuye hacia diferentes destinos intracelulares; generalmente
modificándolos covalentemente.
• Las mitocondrias generan la mayor parte del ATP.

Introducción
• Los lisosomas presentan enzimas digestivas que degradan tanto orgánulos muertos como
macromoléculas y partículas captadas del exterior celular.
• Los peroxisomas contienen enzimas que participan en diversas reacciones oxidativas.
• Las pequeñas vesículas que actúan como transportadores entre orgánulos.

Introducción
❖ SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS
• Retículo endoplasmático rugoso

• Retículo liso
• Aparato de Golgi
• Envoltura nuclear
Su función es ser asiento de enzimas que participan en síntesis de distintas macromoléculas: proteínas,
glucoproteínas en RER, lípidos en REL, glúcidos en aparato de Golgi.
Empaqueta algunos de ellos para su exportación y maneja un sistema de señales para llevarlos al destino
final.
Destino de las proteinas
• Todas las proteínas se originan en ribosomas libres en el citosol.
• Pueden finalizar su síntesis allí y permanecer en él si no contienen ninguna señal de clasificación, o ser
dirigidas hacia el núcleo, mitocondrias o peroxisomas.
• Todas estas proteínas son primero transferidas al RE durante su síntesis por medio de una señal de
clasificación que se encuentra en el extremo amino terminal.

Destino de las proteinas
• Las proteínas pueden desplazarse entre compartimentos de dos maneras diferentes: mediante un
translocador proteico, como en el caso de las proteínas del citosol que se dirigen al RE (se requiere que
la proteína ingrese desplegada),
• O mediante transporte vesicular, en el cual las vesículas invaginan de un compartimento para fusionarse
con otro y liberar su contenido en él.

Péptido señal y región señal
Hay dos tipos de señales de clasificación:
• una región continua de la secuencia de aminoácidos, denominada péptido señal,
• y una disposición tridimensional característica que se forma cuando se pliega la proteína,
denominada región señal.

Péptido señal y región señal
Proteolisis
• En eucariotas hay una vía proteolítica dependiente de ubiquitina.
• Aquellas proteínas que deben ser destruidas rápidamente contienen señales reconocidas por las
proteínas que están dadas únicamente por el primer aminoácido en el extremo amino.
• Las moléculas de ubiquitina se adhieren a la proteína diana en el citosol formando un complejo
multienzimático al que se le une una proteasa dependiente de ATP que degrada rápidamente estas
proteínas.
Proteolisis
Transporte
Retículo endoplasmático liso y rugoso
• La membrana del REL contiene enzimas que catalizan una serie de reacciones que detoxifican las drogas
liposolubles y compuestos producidos por el metabolismo que resultan perjudiciales.
• La principal enzima es la citocromo P450 que utilizan la energía del NADPH para añadir grupos hidroxilo
a cualquiera de los lípidos insolubles en agua que son dañinos.
• De esta manera, estas moléculas se vuelven lo suficiente hidrosolubles como para abandonar la célula y
ser eliminado a través de la orina.

Retículo endoplasmático liso y rugoso
• Al aislar el RE para su estudio, por procesos de homogeneización, el RE se rompe en fragmentos que
vuelven a sellar formando numerosas vesículas pequeñas denominadas microsomas.
• Los microsomas provenientes del REL son difíciles de identificar ya que podrían formar parte de
fragmentos de la membrana plasmática, Golgi, endosomas o mitocondrias.

Transporte de proteínas al RE
• Una partícula de reconocimiento de señal (SRP) se une al
péptido señal y la dirige a un receptor especifico de la
membrana del RE.
• Uno de sus extremos se une a la secuencia señal cuando
ésta emerge del ribosoma y el otro extremo bloquea el
lugar de unión del factor de elongación, deteniendo así el
proceso de traducción.
• Se une a un Rc del RE, y esta interacción une el complejo a un translocador de proteínas y se libera tanto
el receptor como la partícula SRP.
• Algunas de las proteínas que se liberan al lumen del RE continúan su ruta hacia otros destinos y otras
permanecen en el RE.
• Estas proteínas residentes del RE presentan en su extremo C-terminal una señal de retención en el RE de
4 aminoácidos.
N-glicosidación
A las proteínas sintetizadas en el RE se le transfiere en bloque un oligosacárido preformado (compuesto por
2 N-acetilglucosamina, 9 manosa y 3 glucosas) al grupo NH2 de la cadena lateral del residuo asparagina,
que les permite plegarse de forma correcta. Esta transferencia esta catalizada por un complejo enzimático
denominado oligosacárido transferasa.

N-glicosidación
El Dolicol, una molécula lipídica, mantiene el oligosacárido precursor en la membrana del RE.
El oligosacárido está unido al Dolicol mediante un enlace fosfato de alta energía, el cual proporciona la
energía de activación necesaria para la glucosilación.
Luego se eliminan 1 residuo de glucosa por la glucosidasa I, 2 residuos de glucosa por la glucosidasa II y uno
de manosa por la manosidasas del RE. Por lo tanto, salen del RE hacia el Golgi proteínas que contengan 2
Nacetilglucosamina y 8 manosas.
N-glicosidación
• Una proteína plegada de forma incompleta, es retenida en el RE por las proteínas chaperonas calnexina y
calreticulina.
• Estas chaperonas reconocen a las proteínas mal plegadas gracias a la glucosil transferasa que marca
aquellas proteínas mal plegadas y son liberadas al citosol para su degradación

Transporte
Transporte vesicular
• La mayoría de las vesículas de transporte se forman a partir de regiones recubiertas de las membranas
formando vesículas recubiertas en su cara citosólica.
• Antes de que se fusionen con la membrana aceptora, pierden su cubierta y permiten que las dos caras
citosólicas de las membranas entren en contacto y se fusionen.

Transporte vesicular
• Hay tres tipos de vesículas recubiertas que se
diferencian por sus proteínas de cubierta:
• Recubiertas de clatrina: implicadas en el transporte
desde el Golgi hasta la membrana plasmática.
• Recubiertas de COPI: desde el Golgi al RE
(retrógrado).
• Recubiertas de COPII: desde el RE al Golgi
(anterógrado).
Direccionamiento
• El proceso de reconocimiento de la membrana diana está controlado por :
• Las proteínas Rab, que dirigen la vesícula a puntos específicos sobre la membrana diana adecuada,
• y las proteínas SNARE, que participan en la fusión de las bicapas lipídicas. Una vez que la proteínas
de reconocimiento inicial capturaron a la vesícula mediante las proteínas Rab, las v-SNARE (vesícula)
interactúan con las t-SNARE presentes en la membrana diana y acoplan la vesícula en el lugar
Direccionamiento
Aparato de Golgi
• En el Golgi ocurren las siguientes reacciones:
• Fosforilación de oligosacáridos destinados al lisosoma: son marcadas para su identificación a través
del C6 de las manosas. (red cis Golgi)
• Modificación de los oligosacáridos: se forman oligosacáridos complejos al añadir 2 GlcNAc, 3
galactosas y 3 moléculas de ácido siálico (NANA).

Aparato de Golgi
• O-glucosilación: Adición de carbohidratos a los grupos OH de las cadenas laterales de serinas o
treoninas. (O-glucosilación mediada por glucosiltransferasas).
• Corte de algunas proteínas como por ejemplo la insulina.
• En la red trans Golgi se clasifica las proteínas que pasan a través del complejo (excepto las que son
retenidas en él), en base a su destino final.

Transporte
Transporte a mitocondrias
• Síntesis como proteína precursoras mitocondriales
• Translocacion a la mitocondria mediante un mecanismo post-traduccional.
• Varias secuencias señal dirigen las proteínas a su subcompartimento mitocondrial adecuado.

• Aquellas proteínas que permanecen en la matriz mitocondrial sufren remoción de su secuencia señal
mediado por una peptidasa señal.
• El resto tienen una secuencia señal interna que no es eliminada.

• Complejo TIM23: transporta proteínas hasta la matriz y facilita la inserción de proteínas transmembrana
en la membrana interna.
• Complejo TIM22: inserta otras proteínas de la membrana interna que transportan ADP, ATP y fosfato
hacia dentro y hacia fuera de la mitocondria.
• Complejo OXA: inserta proteínas de la membrana interna sintetizadas en la mitocondria

Transporte a peroxisomas
• Se denominan así porque generalmente contienen enzimas que utilizan oxigeno molecular para eliminar
átomos de hidrógeno a partir de substratos orgánicos específicos a través de una reacción oxidativa que
produce peróxido de hidrogeno: 𝑅𝐻2 + 𝑂2 → 𝑅 + 𝐻2𝑂.
• La catalasa utiliza el peróxido de hidrogeno para oxidar diversas substancias mediante una reacción de
“peroxidación”: 𝐻2𝑂2 + 𝑅′𝐻2 → 𝑅′ + 2𝐻2𝑂.

Transporte a peroxisomas
• Las proteínas que necesita el peroxisoma tienen una secuencia específica de aminoácidos llamada señal
de importación peroxisomal.
• La señal clásica consiste solamente de 3 aminoácidos, serina-lisina-leucina, que se encuentra hasta el
final (en el extremo carboxilo) de una proteína.
• Este patrón de aminoácidos es reconocido por una proteína auxiliar del citosol, la cual transporta la
proteína al peroxisoma
Transporte
Lisosomas
• Compartimentos delimitados por membrana rellenos de hidrolasas ácidas (proteasas, nucleasas,
glucosidasas, lipasas, fosfatasas, etc.) que controlan la digestión intracelular de macromoléculas.
• Estas enzimas necesitan ser activadas mediante un corte proteolítico y, por otra parte, precisan un medio
acido (pH 5).
• La acidez del lisosoma está dada por una ATPasa de H+ situada en la membrana.
Degradación por endosomas
• Algunas macromoléculas pueden ser tomadas del fluido extracelular hacia adentro de la célula,
transportadas a través de endosomas tempranos que transportan hidrolasas acidas lisosómicas desde el
Golgi.
• Algunas de estas moléculas son seleccionadas y recicladas a la membrana plasmática mientras que el
resto pasa a formar endosomas tardíos. En éstos es donde comienza la digestión hidrolítica.
• Los lisosomas se forman a partir de los endosomas tardíos, los cuales descienden su pH interno de 6 a 5.
Degradación por endosomas
Degradación por autofagia
• Otro mecanismo es el denominado autofagia en el cual se destruyen partes obsoletas de la propia célula.
• Este tipo de digestión comienza cuando un orgánulo queda rodeado por una doble membrana de origen
desconocido, formando un autofagosoma, que se fusiona con un lisosoma para formar un
autofagolisosoma.
Degradación por fagocitosis
• Una tercera ruta está dada por la fagocitosis de grandes partículas y microorganismos.
• Algunas células (macrófagos y neutrófilos) pueden ingerir grande objetos y formar un fagosoma el cual se
une a un lisosoma de la misma manera que para el caso del autofagosoma.

Transporte celular
• Endocitosis: es la incorporación de macromoléculas por medio de una vesícula a una célula. Siempre la
cubierta es de clatrina. Hay 3 tipos:
• Fagocitosis: ingreso de sólido
• Pinocitosis: ingreso de solución (líquidos)
• Endocitosis mediada por receptores: ingreso de hormonas

Transporte celular
• Transitosis: este tipo de fenómeno sucede en células que presentan dominios, como células intersticiales
y epiteliales. Es el tránsito de macromolécula a través de una vesícula de un dominio al otro (luz intestinal
– torrente sanguíneo).
Transporte celular
• Exocitosis: el la liberación de macromoléculas de una célula por medio de una vesícula. Consume la
energía previamente de la hidrólisis de ATP.
• Tipos de secreción:
• Secreción constitutiva: son secreciones constantes, vesículas de pequeño tamaño cubiertas de COP
I.
• Secreción regulada: son secreciones liberadas gracias a una señal extracelular. Vesículas de mayor
tamaño formadas por cubiertas de clatrina. Se acumulan en el citoplasma hasta que llegue la señal
(ej.: insulina).
Transporte celular
Citoesqueleto
Introduccion
Función
El citoesqueleto es una red dinámica de filamentos proteicos que presenta
funciones mecánicas; mantiene la forma celular, y participa en el movimiento
celular y en el desplazamiento intracelular de las organelas.

Partes del citoesqueleto
• Filamentos intermedios
• Microtúbulos
• Filamentos de actina.
Características
• El citoesqueleto es dinámico y no por ello pierde la capacidad del
mantenimiento de la forma, la funcionalidad y la estructura de la red
tridimensional que lo conforma.

Características
• La estructuración y la dinámica del citoesqueleto dependen de la forma en que
la célula se relaciona con la matriz extracelular y tal relación es lo que
determina la biomecánica de las células.

Características
• La tensión con que se presenta el citoesqueleto de una célula, en un momento
dado, está influenciado por la dinámica celular y la forma de su núcleo.
• Cualquier aspecto que induzca cambios en las fuerzas intracelulares que
ejercen los componentes del citoesqueleto, derivados de su interacción con el
medio extracelular, induce a que también se den cambios en la forma de los
núcleos celulares.
Muchas Gracias !
Citoesqueleto
Filamentos intermedios
• Microtúbulos
Filamentos intermedios
• Gran resistencia a la tensión
• Permite que las células toleren las fuerzas mecánicas asociadas con el
estiramiento.
• Diametro de 10 mm
Características
• Se encuentran en el citoplasma formando una red que rodea al núcleo y se extiende

hacia la periferia celular.
• Suelen estar anclados a la membrana en el sitio de uniones intercelulares, como los
desmosomas. También se encuentran dentro del núcleo formando la lámina nuclear.
• Adoptan una disposición semejante a una cuerda que le confieren resistencia a la
tensión.
Estructura
• Las subunidades de los filamentos intermedios son proteínas fibrosas alargadas

compuestas por una cabeza globular N-terminal, una cola globular C-terminal y un
dominio bastoniforme alargado central (A).
• El dominio central consiste en una región α helicoidal que permite que se formen
dímeros entre filamentos intermedios con disposición en espiral (B).
• Estos dímeros se asocian mediante enlaces no covalentes formando un tetrámero (C) y

varios tetrámeros se unen entre si formando el filamento intermedio final (D y E)
Funciones
• Se clasifican en 4 clases:
1. Filamentos de queratina de las células epiteliales.
2. Filamento de vimentina y relacionados con vimentina de las células de tejido

conectivo, células musculares y de la neuroglia (sostén del SN). Desmina en las
células musculares.
3. Neurofilamentos de las células nerviosas.
4. Laminas nucleares
Muchas Gracias !
Citoesqueleto
Microtúbulos
• Microtúbulos
Microtúbulos
• Formados por tubos proteicos huecos, largos y rígidos

• Originan el centrosoma.
• Los microtúbulos se extienden hacia la periferia celular formando un sistema de guías
intracelulares a lo largo de las cuales se desplazan vesículas, orgánulos y otros componentes
celulares.
• En mitosis forman, ensamblándose y desensamblándose, el huso mitótico.
• También pueden formar estructuras permanentes como cilios y flagelos
Estructura
• Formados por subunidades cada una de las cuales es un dímero compuesto por dos proteínas
globulares denominadas α-tubulina y β-tubulina unidas por enlaces no covalentes.
• Esta estructura tubular está formada por 13 protofilamentos paralelos formado por los dímeros
de tubulina alternado.
• Cada protofilamento posee una polaridad estructural

Estructura
• Los microtúbulos en crecimiento presentan inestabilidad dinámica
• Al agregarse un dímero de tubulina al extremo más, se hidroliza GTP en GDP.
• El GTP desempeña una función estructural en la α-tubulina, pero es hidrolizado a GDP en la β-

tubulina.
• Esta hidrólisis modula la adición de nuevos dímeros.
Los microtúbulos se mantienen por un equilibrio entre el ensamblaje y el desensamblaje.

Cilios y flagelos
• Los cilios son estructuras piliformes cubiertas de membrana plasmática.
• Cada cilio contiene una porción central formada por un haz de microtúbulos estables que crecen
a partir de un cuerpo basal localizado en el citoplasma.
• Los flagelos que impulsan a los espermatozoides y a muchos protozoos presentan una estructura
interna similar, pero son, en general, mucho más largos. Los flagelos desplazan a toda la célula en
lugar de generar una corriente
• El movimiento de un cilio o flagelo se produce por incurvación de su parte central cuando los
microtúbulos se desplazan entre sí.
Cilios y flagelos
Un corte transversal de un cilio revela nueve dobletes de microtúbulos dispuestos en forma anular
alrededor de un par de microtúbulos simples. Esta disposición de “9+2” es característica de casi
todas las clases de cilios y flagelos.
La más importante de las proteínas accesorias es la dineína ciliar, que provoca el movimiento de
incurvación de la parte central
Muchas Gracias !
Citoesqueleto
Filamentos de actina
• Microtúbulos
Filamentos de actina
• Los filamentos de actina se encuentran en todas las células eucariotas y son
esenciales para muchos de sus movimientos.
• Son inestables, pero pueden formar estructuras estables, como el aparato
contráctil del músculo.
• Se asocian con muchas proteínas fijadoras de actina que posibilitan que
cumplan diversas funciones celulares.

Estructura
• Cadenas moléculas globulares de actina idénticas y que apuntan a la misma
dirección a lo largo del eje de la cadena.
• Tienen polaridad estructural (extremo + y extremo -).
• Pueden polimerizar por el agregado de monómeros de actina a uno u otro
extremo del filamento, pero la velocidad de crecimiento es mayor en el extremo
más que en el menos.

Movimiento celular
1. La célula emite protrusiones en su borde activo;
2. Estas protrusiones se adhieren a la superficie sobre la cual la célula se desliza
3. El resto de la célula se arrastra hacia adelante por tracción sobre estos
puntos de apoyo
Movimiento celular
Todas las proteínas motoras dependientes de actina pertenecen a la familia de la
miosina (I y II). Estas proteínas se unen al ATP y lo hidrolizan, lo que aporta la
energía para su movimiento a lo largo de los filamentos de actina desde el
extremo – al extremo +.
Contracción muscular
Cada molécula de miosina II es un dímero compuesto por un par de moléculas de miosina idénticas
unidas por sus colas.
Los elementos contractiles de la célula muscular son las miofibrillas que estan compuestas por unidades
contractiles identicas llamadas sarcómeros.
Los filamentos de miosina (filamentos gruesos) se localizan en la parte central de cada sarcómero,
mientras que los de actina (filamentos delgados) se extienden hacia el interior desde ambos extremos del
sarcomeros, donde se anclan a una estructura llamada disco Z
• Durante cada ciclo, una cabeza de miosina se une a una molécula de ATP y la hidroliza.
• Esto determina una serie de cambios conformacionales de la molécula que provoca el desplazamiento.
• Una vez completada la contraccion, el contacto entre las cabezas de miosina y los filamentos de actina
termina y el musculo se relaja.
Muchas Gracias !
Núcleo
Introducción
Intruducción
• En procariotas, el ADN se organiza en un único cromosoma ciruclar

• En eucariotas, se divide en un número variable de cromosomas lineales. La mayoría de las células son
DIPLOIDES (poseen dos juegos completos de cromosomas
Los GENES son la unidad funcional de herencia
Un gen eucariota esta constuido por porciones codificantes (exones) interrumpidas por porciones no codificantes (intrones),
asociado a secuencias regulatorias de ADN
Partes del núcleo
1. Envoltura nuclear
2. Complejo del poro
3. Cromatina
4. Nucleoplasma
5. Nucléolo
La función del núcleo es proteger y contener el material genético, lo protege del citoesqueleto, ya que tiene fibras dinámicas
que podrían dañarlo.
Partes del núcleo
1. Envoltura nuclear: influye en el intercambio de

sustancias entre en nucleoplasma y citoplasma.
Formada por dos membranas concentricas, que
están perforadas por poros nucleares. La envoltura
nuclear está conectada con la membrana del RE y su
organización estructural se mantiene por 2 redes de
filamentos intermedios.
2. Complejo del poro: formado por la fusión de la

membrana externa e interna y proteínas que
atraviesan la envoltura nuclear, formadas por
proteínas denominadas nucleoporinas.
Partes del núcleo
3. Cromatina: Consiste en ADN asociado a proteínas. Hetero y eucromatina
4. Nucleoplasma: es el medio interno indiferenciado que llena el núcleo, semejante al citosol.
5. Nucléolo: síntesis de las principales piezas de los ribosomas y un ensamble parcial. Este está
conformado por ARN y proteínas básicas.
Muchas Gracias !
Núcleo
Cromatina y Cromosomas
Cromatina
Forma que toma el material hereditario durante la

interfase del ciclo celular. Consiste en ADN asociado
a proteínas.
Partes del nucleo
ADN+PROTEINAS
• Puede unirse a proteínas histónicas o no histónicas
• Puede ser EUCROMATINA o HETEROCROMATINA, y esta ultima puede ser:
• Carece de información genética

• Telómeros y centrómeros
CONSTITUTIVA • ADN satélite
• Diferente según el tipo celular

• Su información podría
FACULTATIVA transcribirse, pero están
silenciadas
Estructura cromatina
Enrollamiento de la cromatina
• 1a nivel: collar de cuentas: la unidad estructural es el nucleosoma, formado por un núcleo de histonas
nucleosomicas: octámero de histonas+ ADN espaciador + ADN duplex. La H1 no forma parte del 1o
nivel.
• 2o nivel: fibra de 30 nm: estabilizado por la H1. La unidad estructural se llama solenoide.
• 3o nivel: rodete en bucles alrededor de un eje proteico.
• 4o nivel: espiral condensada, en cromosomas.
Todos los niveles son de una molécula de ADN, el cromosoma tiene 2 moléculas de 2 cromátides. El
núcleo de histonas se une al ADN a través de enlaces de hidrógeno, los cuales ocurren con el enlace
fosfodiester del ADN. También se unen por interacciones hidrofóbicas.
Complejo remodelador de cromatina
• Dirigidos por ATP y las modificaciones covalentes en la cola N terminal de las 4 histonas del núcleo.
Esta remodelación de la estructura de los nucleosomas tiene 2 consecuencias: permiten el acceso

de otras proteínas al ADN, especialmente para la expresión de genes, en la replicación y
reparación del ADN, y pueden catalizar cambios en la posición de los nucleosomas a lo largo del
ADN.
Cromosomas
• Estructura compuesta por una sola molécula de ADN, asociada a proteínas que pliegan y empaquetan
la hebra.
• Los cromosomas poseen:

- Origen de replicación: secuencia de nucleótidos de ADN donde se inicia la replicación.
- Centrómero: secuencia especializada de ADN que permite que cada copia de un cromosoma replicado
sea arrastrado a cada una de las células hijas cuando se divide. En el centrómero se forma un complejo
de proteínas llamado cinetocoro que une los cromosomas al huso y facilita su separación.
- Telómeros: secuencia de ADN que se localiza en el extremo del cromosoma y contiene secuencia
repetidas de nucleótidos que permiten la replicación eficiente de los extremos de cromosomas.
Cromosomas
La totalidad del ADN se denomina GENOMA.

Existe una relación directa entre el grado de enrollamiento y la actividad
transcripcional.
Muchas Gracias !
Núcleo
Histonas y no histonas
Cromatina
ADN+PROTEINAS
• Puede unirse a proteínas histónicas o no histónicas
Las proteínas son necesarias ya que hay mucha cantidad de ADN en un espacio reducido, por lo tanto una
elevada carga negativa por acumulación de grupos fosfato
Proteinas Histonas y no Histonas
• Histonas
Resuelven el problema de empaquetado del ADN
Se disponen en paquetes de 8 moléculas (OCTAMERO) constituidos por dos ejemplares de 4 distintos

tipos de histonas (H2A, H2B, H3 y H4) → forman los NUCLEOSOMAS
Entre cada dos nucleosomas hay ADN espaciador

Proteinas Histonas y no Histonas
• No Histonas
Composicion muy heterogenea.
Algunas son estructurales e intervienen en la fijación de la fibra de cromatina de 30nm o de la forma de los
cromosomas
Ademas interfieren en procesos como la replicación, transcripción y su regulación

Muchas Gracias !
Núcleo
Control de la
expresión génica
Regulación expresión génica
EUCARIOTAS PROCARIOTAS
Factores de transcripción estimulan la unión de Factor sigma se une directamente al promotor

la ARNpol al promotor
No hay operones OPERONES
Empaquetamiento de la cromatina Ausencia de empaquetamiento de la cromatina
Secuencia reguladora cerca o lejos del Secuencia reguladora dentro del promotor
promotor
Partes del nucleo
Controles de la expresión génica en eucariotas:
● Control transcripcional: por el enrollamiento de la cromatina y proteínas reguladoras,

● Control del procesamiento de ARN o maduración de ARN: controla que se coloque bien la caperuza, cola y el
proceso de splicing
● Control del transporte: controla que haya finalizado la maduración
● Control de la traducción: cuantitativo y cualitativo (calidad y cantidad de proteínas)
● Control de la actividad proteica/postraduccional: controla que el plegamiento, N-glicosilación, etc, courran de
manera correcta.
Partes del núcleo
Controles de la expresión génica en procariotas:
• Operón TRIPTOFANO
• Operón LAC
• CAP
• Represor Lac
Muchas Gracias !
Núcleo
Operones
Partes del núcleo
Controles de la expresión génica en procariotas:
• Operón TRIPTOFANO
• Operón LAC
• CAP
• Represor Lac
Operon triptofano
• Formado por un promotor que regula la expresión de 5 genes estructurales que codifican para 5 enzimas
encargadas de la síntesis de triptófano.
• Dentro del promotor se encuentra un elemento regulador llamado operador que es reconocida por una
proteína represora, represor de triptófano, (un miembro de la familia hélice-giro-hélice).
• El promotor y el operador están dispuestos de modo que cuando el represor de triptófano ocupa al
operador, bloquea el acceso al promotor por la ARN polimerasa, impidiendo así la expresión de las
enzimas productoras de triptófano
• Para unirse a su ADN operador , la proteína represora debe tener dos moléculas del aminoácido
triptófano unido a ella.
Operon triptofano
Operon LAC
• Codifica las proteínas necesarias para transportar la lactosa a la célula y descomponerla en ausencia de
glucosa.
• Controles transcripcionales tanto positivos como negativo.
• Se expresa únicamente cuando se cumplen dos condiciones: lactosa presente y glucosa ausente.
Operon LAC
Regulador POSTIVO (debe estar unido a AMPc).
• En presencia de glucosa, disminuye el AMPc, con lo cual al no unirse a CAP ésta se disocia del ADN y
apaga el operón. “Es regulada negativamente por la glucosa”.
Regulador NEGATIVO
• Cuando se le une la alolactosa se desprende del ADN. La adición de lactosa aumenta la concentración
de alolactosa, que se une a esta proteína represora y la elimina del ADN. “Es regulado negativamente
por la lactosa”
Operon LAC
Muchas Gracias !
Generalidades
• Mendel controló que las plantas de guisantes sobre las que comenzó a llevar
su estudio fuesen líneas puras para los caracteres estudiados
• Dado que las plantas del guisante son autógamas, Mendel evitaba la
autofecundación, cuando el experimento lo requería, cortando los estambres
antes de que estuviesen maduros; así sólo el polen seleccionado por él podía
fecundar al óvulo de la flor elegida.
Leyes de Mendel
Estas circunstancias le permitieron obtener un conjunto de resultados que ponían

de manifiesto que la herencia biológica seguía unas leyes.
1. Ley de la uniformidad
2. Ley de la segregación
3. Ley de la combinación independiente
4. Variacion de la dominancia e interacciones génicas
Otras teorias
• Teoria cromosómica de la herencia
• La mayoría de las células eucariotas presentan dos juegos de

cromosomas (celulas diploides).
• En cada cromosoma se halla un número determinado de genes que
guarda información acerca de determinadas características
• Los dos juegos de cromosomas de las células diploides están formados
por parejas que tienen el mismo aspecto
Otras teorias
• En nuestra especie hay una pareja en la que los cromosomas que la forman difieren
morfológicamente, asociada al sexo del individuo, por eso a sus cromosomas se les
denomina cromosomas sexuales, que son el cromosoma X y el cromosoma Y.
• Al resto de cromosomas se les llama autosomas (en nuestra especie hay 22 pares
de autosomas y 1 par de cromosomas sexuales.
Otras teorias
• Durante la interfase aparece en el núcleo celular una masa de cromatina llamada

corpúsculo de Barr (solo en individuos con mas de 1 cromosoma X)
• En las células somáticas de las hembras de mamíferos sólo un cromosoma X está
activo.
• El otro cromosoma X permanece inactivo
• La inactivación comienza al principio de la vida embrionaria y ocurre al azar, en unas
células se inactiva el de origen materno y en otras el paterno
Leyes de Mendel
• Cuando se cruzan dos líneas puras que difieren en un determinado carácter, todos
los individuos de la F1 presentan el mismo fenotipo independientemente de la
dirección de cruce.
• Al carácter que se manifiesta en los híbridos de la F1 lo denominó dominante y al

que no se manifiesta lo llamó recesivo.
Leyes de Mendel
Leyes de mendel
2. Ley de la segregación
• Los caracteres recesivos enmascarados en la F1 heterocigota, resultante del
cruzamiento entre dos líneas puras (homocigotas), reaparecen en la segunda
generación filial o F2 en una proporción de 3:1
• El gen para, por ejemplo, el color de la flor, existe en dos formas o variantes, la
responsable del color violeta y la causante de la flor blanca. A estos genes que
presentan más de una variante se les llama alelomorfos o alelos
• Tenemos un alelo de la madre y otro del padre, dos alelos que podemos
representar por la letra A, para el alelo dominante, y la letra a para el recesivo.
Leyes de Mendel
La constitución genética en relación con uno o con todos los caracteres se denomina
genotipo y a la manifestación externa del genotipo se le llama fenotipo.
Por su parte los genotipos pueden ser de dos tipos: homocigotos, si los dos alelos son
iguales (AA o aa) y heterocigotos cuando los dos alelos son diferentes (Aa).
Leyes de Mendel
Fenotípicamente hablando homocigotos dominantes y heterocigotos son

indistinguibles, una manera de averiguar a qué genotipo corresponde un determinado
fenotipo es a través del denominado cruzamiento prueba, que consiste en cruzar
individuos cuyo fenotipo queremos probar con individuos homocigotos recesivos.
Como éstos últimos sólo producen gametos con el alelo recesivo, el fenotipo de la
descendencia dependerá únicamente del genotipo del otro progenitor.
Leyes de Mendel
Leyes de Mendel
3. Ley de la combinación independiente
• Los miembros de parejas alélicas diferentes se segregan o combinan
independientemente unos de otros cuando se forman los gametos.
• Las plantas obtenidas en la F1 presentaban todas semillas amarillas y lisas, con lo

que se seguía cumpliendo la 1ª ley para cada carácter.
• La generación F2 constituida por las cuatro combinaciones posibles para los

caracteres estudiados: semillas amarillas y lisas, amarillas y rugosas, verdes y lisas
y verdes y rugosas, con unas proporciones respectivas de 9:3:3:1.
Leyes de Mendel
Los grupos sanguineos
• Las moléculas que el organismo no reconoce como propias sino como extrañas y
que son capaces de provocar la síntesis de anticuerpos por parte de los linfocitos B
se denominan antígenos.
• Cada antígeno provoca la síntesis de un anticuerpo específico.
El sistema ABO y el sistema Rh son dos ejemplos.

Sistema ABO
Las poblaciones humanas presentan cuatro fenotipos distintos en relación con el

grupo sanguíneo del sistema ABO: fenotipo A en sus glóbulos rojos (fenotipo A), los
que portan el antígeno B (fenotipo B), los que tienen ambos antígenos (fenotipo AB) y
los que no muestran ninguno (fenotipo O).
Los alelos A y B son codominantes mientras que el O es recesivo con respecto a los
otros dos.
Sistema Rh
El fenotipo Rh-positivo se manifiesta por la presencia en los eritrocitos del antígeno Rh,
mientras que el fenotipo Rh-negativo no presenta este antígeno.
El genotipo de este sistema está constituido por dos alelos que presentan una relación
de dominancia.
Sistema Rh
Las posibles combinaciones genotípicas y sus fenotipos correspondientes son:

• GENOTIPO FENOTIPO:
• RR Rh-positivo
• Rr Rh-positivo
• rr Rh-negativo

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Química y Biología Biología

Histología Anatomía Fisiología

• Producción de ATP por la

Asexual (mitosis) Sexual (meiosis)

• Tiene lugar en todas las • En los órganos reproductivos

En el organismo funciona como:

➢ CADA MOLÉCULA DE AGUA PUEDE UNIRSE CON 4 MOLÉCULAS DE AGUA

SÓLIDO LÍQUIDO GASEOSO

Moléculas fijas en el Movimiento continuo, Se rompen los puentes

• Elevados puntos de ebullición y fusión: fase líquida entre 0oC y 100o

• Elevada tensión superficial: importante en plantas

• COMPUESTOS IÓNICOS: solubles en agua, en general.

• MOLES: como se expresa la concentración de una SN.

• Medida de la concentración de un ST en una solución.

• La molaridad, representada por la letra M, se define como la cantidad

NaCl tiene un i de 2, según la formula de

NaCl 1,5 M Sacarosa 6M Sacarosa tiene un i de 1, por lo que B=

A ES HIPOOSMOLAR CON RESPECTO A

A la  solo contribuyen partículas osmóticamente activas por lo que se creo un COEFICIENTE DE

• El pH mide el grado de acidez y el pOH de

ECUACION DE HENDERSON HASSELBACH

1. Monosacáridos: formados solo por un polihidroxialdehído o polihidroxicetona.

2. Oligosacáridos: formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos que pueden

3. Polisacáridos: moléculas de gran tamaño constituidas por la unión de

▪ Según grupo funcional: aldosas o cetosas.

❖ Carbono quiral o asimétrico:

❖ El diastereomerismo se produce cuando dos o más estereoisómeros de un

❖ El ser humano es capaz de utilizar y sintetizar prácticamente solo glúcidos

• Monosacárido más abundante y de mayor importancia fisiológica,

CAPACIDAD REDUCTORA: por grupo aldehído libre

Estructura CH3(CH2)n COOH

De acuerdo a la estructura del doble enlace presenta

Los seres humanos solo tienen isómeros CIS en el cuerpo,

Zona polar de carácter hidrófila (-COOH)

Fuerzas de Van der Waals

Zona apolar de carácter hidrófobo (cadena carbonada)

Depende del numero de carbonos y

Punto de fusión con dobles enlaces

Punto de fusión con la cantidad de C

Presenta: Generan dos estructuras:

Funciones biológicas especificas

• Uno o varios fosfatos

Bases pirimidínicas Bases púricas

Liberando una molécula de agua (H2O)

Entre grupos fosfato

ATP - ADP NAD - FAD

Unión del nucleósido con el acido fosfórico

Entre el grupo –OH del carbono5’ o 3’

Desoxirribosa lleva prefijo desoxi-

Prefijo que indica la base nitrogenada:

• Forman parte de los ácidos nucleicos

• Presenta cargas negativas

Se nombran como el nucleosido del que procede

Eliminando la “a” final

Presentan otra bases nitrogenadas

Presenta 2 enantiómeros (isómeros ópticos)

Los seres humanos solo utilizan aminoácidos de la serie L

Histidina puede estar

Propiedades acido – base

Se comporta diferente dependiendo del pH del medio

pKa = pH con igual concentración de forma protonada y desprotonada

Precursores • Bases nitrogenadas