ESTRUCTURA SECINDARIA BETA DE LAS PROTEINAS

La estructura de la lámina beta, es una estructura secundaria, que está formado por hélices que
se encuentran en zig-zag, dentro de esta misma se forman cadenas de aminoácidos en el que los
grupos H-N de una de las cadenas forman enlaces de hidrogeno con los grupos C=O de la
opuesta. Esta es muy extendida lo que causa que no se puedan establecer puentes de hidrogeno
longitudinales, al no poder tener este tipo de puentes su estabilidad es generada gracias a
puentes de hidrogeno transversales, (es decir tiene elasticidad, pero no vuelve a su forma
normal), esto pertenecientes a los enlaces peptídicos y a esto se le da el nombre de hoja plegada
beta, este tramo se puede unir gracias a algo llamado giro beta (un giro beta une tramos
polipeptídicos), cambiando así la dirección.
Dentro de este enlace se encuentran C (Carbón Alfa), que está posicionado en el centro, también
tenemos R(radicales) que están posicionados sobre y debajo del plano y están conectados a C,
luego tenemos H (hidrógenos) que se encuentran unidos a un C, a la izquierda se encuentran
NH2(Grupo Amino) que también está unido a C y a la derecha tenemos COOH (Grupo
Carboxilo) que también está unida a C.

“Estas están divididas en dos tipos”

CADENAS PARALELAS CADENAS ANTIPARALELAS
Al no tener conexión recta, esto genera Forman puentes de hidrogeno más
que tenga menos estabilidad. estables y su conexión es recta.
La estructura secundaria hace referencia a los patrones regulares y repetidos de plegamiento del
esqueleto proteico. Los dos tipos de estructura secundaria más comunes son la hélice α y la
lámina β.
En la lámina plegada β, los enlaces de hidrógeno se forman entre cadenas polipeptídicas
diferentes, o en una misma cadena polipeptídica que se dobla hacia atrás sobre sí misma en
distintas regiones, teniendo parecido a un zigzag como en los abanicos. La estructura β es
resistente y flexible por la forma de esta, sin embargo, no es elástica, ya que estos pliegues
tienen una distancia fija por los fuertes enlaces transversales de hidrógeno que le dan estabilidad
a la estructura.
Un ejemplo de esta estructura es la fibroína, que es la proteína de la seda la cual cuenta con las
características de la lámina β, siendo bastante resistente y algo flexible.

Formación de la estructura secundaria β

Para formar esta proteína se deben crear los enlaces péptidos que son la unión de los
aminoácidos del grupo carboxilo (carbono) y del grupo amino (nitrógeno). Pueden unirse
muchos aminoácidos para formar polipéptidos y crear las cadenas de las proteínas. Es una
estructura característica de aminoácidos como glicina, tirosina y serina. No tiene polaridad.
Según la orientación respectiva de las cadenas peptídica podemos encontrar lámina beta
antiparalelas, paralelas o mixtas.
La conformación β está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno
unidos a los nitrógenos de cada enlace peptídico siendo de forma transversal y no longitudinal
como en la estructura α.
Importancia de la lámina β en los seres vivos
Este tipo de proteína en lámina entra en la categoría de proteínas estructurales y las componen
la cubierta que protege a los vertebrados, siendo un componente esencial del cabello, uñas, piel
(en el ser humano). En el caso de los animales, las proteínas estructurales conforman el cuero,
garras, pezuñas, cuernos, picos y plumas. Representan la clase de proteína más abundante del
organismo, con respecto al resto de las proteínas existentes, como son las funcionales.
Este tipo de proteínas son de carácter fibroso como es el caso de la queratina, la cual figura
como la proteína estructural de mayor extensión en el organismo. El colágeno es otra clase de
proteína estructural que constituye tendones y nervios, y a su vez, suministra el sostén necesario
de la piel y ligamentos.
 REFERENCIAS
Isabel M. (2015) La estructura secundaria de las proteínas: la lámina beta, Biotecnología Blog,
recuperado el 01 de octubre del 2022 de:
http://biotecnologiauniversidad.blogspot.com/2015/08/la-estructura-secundaria-de-las_3.html?
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Biomodel. Estructura de proteínas y ácidos nucleicos, recuperado el 01 de octubre del 2022 de:
http://wwwa.urv.net/ogovern/consellsocial/PQDocent/CD%20LLibre%20Qualitat/material/
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Universidad de Arizona (2003) Problemas de Macromoléculas, recuperado el 01 de octubre del
2022 de:
http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/large_molecules/
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Eldra P. Solomon, Linda R. Berg, Diana W. Martin (2021) Conceptos fundamentales de
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https://artsandculture.google.com/entity/m01k3h?hl=es
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https://www.quimica.es/enciclopedia/Beta-l%C3%A1mina.html
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“ORDENES DE LA ESTRUCTURA DE LA PROTEINA”(S.F), Recuperado el 02 de octubre
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“ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS”EFI-CIENCIA RED,(S.F),
Recuperado el 02 de octubre del 2022, de:https://youtu.be/CzcbREwpcvc
 ESTRUCTURA SECUNDARIA BETA DE LAS PROTEINAS
En el hombre se encuentran 20 aminoácidos esenciales, que únicamente se diferencian por la
cadena lateral (-R). El más simple es la Glicina, ya que su cadena lateral es simplemente un
átomo de carbono. Es habitual clasificarlos de acuerdo con la naturaleza de esta cadena lateral:
alifáticos, aromáticos, polares sin carga, cargados positiva o negativamente.
En la hebra beta (o conformación beta), el esqueleto polipeptídico se encuentra extendido, en
lugar de retorcido sobre sí mismo en forma de hélice.  Es frecuente encontrar esta
conformación en varios segmentos de la cadena polipeptídica, que se alinean paralelamente,
formando así una lámina beta.
El esqueleto en una lámina beta es básicamente un plano, del cual emergen hacia ambos lados
las cadenas laterales de los residuos aminoácidos. Las láminas beta se estabilizan mediante
puentes de hidrógeno entre N y O pertenecientes a los enlaces peptídicos, como en la hélice
alfa, pero en este caso son enlaces intracatenarios, entre las cadenas polipeptídicas adyacentes.

GIROS BETA
• Son elementos de conexión entre hélices alfa y/o láminas beta.
• Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.
• Se forma un puente de hidrógeno entre un residuo (n) y el situado tres aminoácidos después (n
+ 3)
• La prolina y la glicina abundan en los giros beta