UNIVERSIDAD COLEGIO MAYOR DE CUNDINAMARCA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

PROGRAMA DE BACTERIOLOGÍA Y LABORATORIO CLÍNICO

BIOQUIMICA GENERAL
METABOLISMO Y BIOQUIMICA ESTRUCTURAL
PRESABERES
UNIDAD 5

ENZIMOLOGÍA

Docente: Carmen Cecilia Almonacid Urrego

Respetado estudiante, con base en su investigación previa resuelva el siguiente cuestionario

1. Defina enzima
2. Defina apoenzima y grupo prostético
3. Defina cofactor, holoenzima y substrato
4. ¿Qué se conoce como sitio activo o catalítico?
5. ¿Qué se conoce como centro alostérico?
6. Nombre los organelos celulares en los que se pueden localizar las enzimas
7. Nombre 3 características de las enzimas
8. Nombre la clasificación de las enzimas acorde con la reacción que catalizan
9. Explique brevemente la acción de las oxidorreductasas
10. Defina constante de Michaelis Menten
11. Explique brevemente la acción de las transferasas
12. Explique brevemente la acción de las hidrolasas
13. Explique brevemente la acción de las liasas
14. Explique brevemente la acción de las isomerasas
15. Explique brevemente la acción de las ligasas
16. Describa la nomenclatura utilizada para nombrar las enzimas
17. ¿Cómo afecta la temperatura la actividad de las enzimas?
18. ¿Como afecta el pH la actividad enzimática?
19. ¿Cómo afecta la concentración de la enzima y el substrato la actividad enzimática?
20. ¿Qué se entiende por inhibidor?
21. Describa brevemente la inhibición competitiva
 22. Describa brevemente la inhibición no competitiva
23. Describa brevemente la inhibición acompetitiva
24. Describa brevemente la inhibición por producto
25. ¿Qué se entiende por isoenzima?

proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion pero que
se desplazan de forma diferente en la electroforesis. Con frecuencia, las
isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente
difieren en los mecanismos de regulacion y en las caracterisiticas cinéticas.

26. Nombre los sistemas de regulación y control de la actividad enzimática

27. ¿Qué se entiende por enzima alostérica?

Enzima alostérica: Aquella cuya actividad se modifica por la unión de uno o más compuestos,
incluido el sustrato, a un sitio topológicamente distinto del centro catalítico.También se emplea
este término, de un modo más impreciso, para referirse a enzimas que muestran alguna de las
características siguientes: tener cinéticas sigmoidales, estar en puntos de ramificación de vías
metabólicas y/o seguir el modelo concertado para las proteínas alostéricas.

28. ¿Cómo se lleva a cabo el control por retroinhibición de la actividad enzimática?

Este tipo de regulación de una determinada vía metabólica se da cuando el producto final de una
vía principal o secundaria inhibe una de las primeras enzimas del proceso. La retroinhibición se
puede dar en caminos lineales como la glucólisis (inhibición por ATP o citrato de la
fosfofructoquinasa) o en caminos ramificados como la síntesis de desoxirribonucleótidos. No tiene
sentido mantener la producción de desoxirribonucleótidos durante todo el ciclo celular: cuando
cesa la replicación, aumenta la concentración de los mismos y estos inhiben la ribonucleósido
fosfato reductasa. En vías metabólicas ramificadas se pueden encontrar diferentes variantes de
este tipo de inhibición

- Retroinhibición secuencial.

- Inhibición concertada.

- Inhibición cooperativa o sinérgica.

29. ¿Qué es una cascada enzimática?

Es una serie de reacciones enzimáticas encadenadas de tal forma que actúan como un alud o
avalancha, amplificándose en cada paso: un par de moléculas iniciadoras activan un número
algo mayor de otras moléculas, las que vez activan un número aún mayor de otras moléculas,
etc. En estas reacciones un zimógeno (precursor enzimático inactivo) y su cofactor
glicoproteico son activados para convertirse en componentes activos que luego catalizan la
siguiente reacción en la cascada, una enzima activa "recorta" una porción de la siguiente
proteína inactiva de la cascada, activándola un ejemplo es la cascada de coagulación.
30. ¿Cómo se mide la actividad de una enzima?