UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA

PRACTICA Nª04 : MASA PROTEICA VISCERAL Y

ESQUELÉTICA

DOCENTE : Dra. HILDA VICTORIA COILA DE LA CRUZ

ALUMNA : ISABELLE CASANOVA LEDEZMA

CICLO: 03

AÑO :2021
OBJETIVOS

 Explicar el compartimiento proteico visceral y proteico esquelético. Desarrollar

el balance nitrogenado.
 Determinar el estado nutricional mediante un diagnostico que permite conocer
el nivel nitricional actual y anterior y los posibles factores socio alimentario ,
economico y de composicion corporal , que puedan afectar la participacion y
rendimiento de una persona .
 Otros objetivos de realizar esta evaluacion son :
 Detectar deficit de nutrientes especificos ,riesgo de desnutricion o sobrepeso.
 Brindar educacion nutricional
 Seleccionar personas de acuerdo a la composicion corporal , orientar el tranajo
fisico y reubicar al niño en una actividad fisica determinada .

MARCO TEORICO

Proteinas

Las proteínas son compuestos orgánicos macromoleculares,

extensamente distribuidos en el organismo y fundamentales para la vida.
Trabajan como recursos estructurales y de transporte y aparecen bajo la
manera de enzimas, hormonas,anticuerpos, componentes de coagulación,
etc.
La proteína más exuberante en plasma es la albúmina. Una de sus
funcionalidades más relevantes es permitir el transporte de ácidos grasos,
hormonas esteroides, bilirrubina, catecolaminas, que en forma
independiente son insolubles en medio acuoso. La concentración de
albúmina en plasma influye de forma notable en el mantenimiento de la
presión coloidosmótica, lo cual estaría referente con su subjetivamente
bajo peso molecular y su monumental carga neta. En condiciones
patológicas como pérdidas renales, desnutrición, infeccionesprolongadas,
etcétera., acostumbran manifestarse hipoproteinemias, en lo que en
otrascomo mieloma múltiple, endocarditis bacteriana y
hemoconcentraciones de diversos orígenes, se observan
hiperproteinemias. Generalmente, las dos situaciones se venacompañadas
además por hipoalbuminemias. Los aumentos anómalos de albúmina son
eventuales y se relacionan casi continuamente con deshidratación que
produce el consecuente incremento en el contenido proteico del plasma.
El estudio del grado de proteínas en sangre es un estudio que se hace por
separado o en una petición general de bioquímico en la sangre. Mide la
proporción de proteínas presentes en el suero.
Las proteínas son un constituyente bastante fundamental de las células y
los tejidos del cuerpo. Se conforman de aminoácidos ,hay diversos tipos
de proteinas con diferentes funcionalidades , son asi proteinas los enzimas
,varias hormonas ,la hemoglobina ,el LDL (transportadora de colesterol ),
el fibrinogeno , el colageno , las inmunoglobulinas ,etc. Las proteinas
totales del suero tienen la posibilidad de dividir en 2 monumentales
conjuntos la albumina y las globulinas . la albumina es la proteina de mas
concentracion en la sangre .
La albumina lleva muchas moleculas pequeñas (bilirrubina ,progesterona y
medicamentos) y tiene también la funcion de conservar la presion
sanguinea debido a que beneficia la presion osmotica coloidal para
conservar liquidos en el torrente sanguineo y que no pasen a los tejidos
manteniendo un equilibrio.

Evaluar el estado nutricional de un sujeto se basa en la sintesis en el

entendimiento de que nivel las solicitudes bioquimicas fisiologicas y
metabolicas estan siendo cubiertas por la ingestion de nutrientes , por lo
cual se reflejara , si la ingestion ,absorcion y utilizacion de los mismos son
idóneas a las necesidades del organismo teniendo presente su
biodisponibilidad ,perdidas y las reservas . Es tal la preocupacion existente
de unos años a esta parte por el estado nutricional de las personas ,como
un indicador de salud , que desencadeno en la busqueda de parametros
que siendo faciles de medir y de calculo sencilla ,especificos ,fiables , no
invasivos y pocos costosos ,tienen la posibilidad de utilizarse como
indicadores nutricionales de manera rutinaria en la desempeña diaria . es
facil comprender que poquísimos parametros van a consumar cada una de
las condiciones antes expuestas , por esto es imprescindible un profundo
entendimiento de su metodologia e interpretacion para que logren ser
utlizados de la manera mas correcto.
La forma mas adecauda de abordar la evaluacion del análisis del estado
nutricional es hacerlo en forma gradual , donde el primer paso seria
conocer si existe algun probmea nutricional , para en caso afirmativo
proceder a una valoracion mas especifica ,determinadno que
compartimientos corporales tienen la posibilidad de estar dañados . El
primer compartimiento que debería ser evaluado es el compartimiento
para aprovisionarse de energia , y en un segundo grado recurrira a otros
sustratos como las proteinas ,logrando establecerse al final el diagnostuco
nutricional .
La primera fase abordable de dichos estudios sera la evaluacion del estado
nutricional universal , que se fundamenta en fdeterminar por medio de
medidas indirectas si las necesidades del organismo estan siendo cubieras
empero como mencionamos previamente . para esta clase de evaluacion
recurriremos de la contestación inmune del organismo .

Colageno

El colageno es una proteina cuya funcion es conservar unidas las diversas

construcciones del organismo . Es la molecula proteica mas exuberante en
los vertebrados y se calcula que una de cada 4 proteinas corporal es
colageno (aproximadamente el 7 % de masa del cuerpo de una persona ).
El colageno se ocupa de juntar los tejidos conectivos
(musculos,tendones,ligamentos ,piel ,huesos ,cartilagos ,tejido
hematologico y adiposo y organos ) . De esta modalidad actuaria como un
factor de sosten que posibilita conservar unido el grupo corporal . Su
funcion se apoya en la formacion de las fibras desde las que se generan las
construcciones del organismo , por consiguiente , es el responsable del
nivel de firmeza y elasticidad de estas construcciones y tiene un pael
importante en su hidratacion .

Tipos de colageno

Existen varios tipos de colageno que depende entre otros factores.del

tejido en el que actue y de las sustancias con las que se combine ,por lo
que no es considerado como una proteina unica ,sino mas bien como una
familia de moleculas estrechamente relacionadas pero diferentes entre si .
Los principales tipos son :

 Tipo I: Se encuentra sobre todo en los huesos ,la cornea ,la dermis y
los tendones y se presenta en forma de fibra con estrias que se
agrupan y forman cadenas para dotar a los tejidos del organismo de
elasticidad y resistencia .
 Tipo II : Presente en los cartilagos , en algunas estructuras de los
embriones y en el humor vitreo del ojo . Otorga resistencia a estos
tejidos ante presiones intermitentes.
 Tipo III: Esta en los tejidos de los musculos ,las venas y la piel .Actua
como sosten de los organos que tienen la capacidad de expandirse y
contraerse.
 Tipo IV : Se encuentra principalmente en la piel . Su funcion es la de
darle sosten y la capacidad de filtrar sustancias diferentes.
  Tipo V :Presente principalmente en los organos y en los tejidos
situados en el interior del cuerpo . Su funcion se asocia con la del
tipo I , es decir ,otorga resistencia a los tejidos .

La actina es una familia de proteínas globulares que forman los

microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del
citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas (también
denominados eucariontes). Puede encontrarse como monómero en
forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales
denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para
funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de
la célula durante la división celular.

Actina G

Posee una apariencia globular al microscopio electrónico de barrido; no

obstante, mediante cristalografía de rayos X puede apreciarse que está
compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura; la estructura
conforma el pliegue ATPasa, un centro de catálisis enzimática capaz de
unir el ATP y Mg2+ e hidrolizar el primero a ADP más fosfato. Este pliegue
es un motivo estructural conservado que también está presente en
otras proteínas que interaccionan con nucleótidos trifosfato como la
hexoquinasa (una enzima del metabolismo energético) o las proteínas
Hsp70 (una familia de proteínas que contribuyen a que otras proteínas
posean estructuras funcionales). La actina G sólo es funcional cuando
posee o bien ADP o bien ATP en su hendidura; no obstante, en la célula
predomina el estado unido a ATP cuando la actina se encuentra libre.

Actina F

Tiene una estructura filamentosa interpretable como una hélice

levógira monocatenaria con giro de 166° e incremento de 27,5 Å o bien
como una hélice dextrógira bicatenaria con medio paso de rosca de 350-
380 Å, estando cada actina rodeada de otras cuatro. La simetría del
polímero de actina, que es de unas 2,17 subunidades por vuelta de hélice
es incompatible con la formación de cristales, que sólo es posible
cuando éstas son exactamente 2, 3, 4 ó 6 subunidades por vuelta. Por
tanto, se deben efectuar modelos interpretando datos procedentes de
técnicas que salvan estos inconvenientes, como la microscopía
electrónica, la criomicroscopía electrónica, cristales de dímeros en
distintas posiciones o difracción de rayos X. En el músculo, el filamento
helicoidal de la actina F contiene también una molécula de tropomiosina,
una proteína de una longitud de 40 nanómetros que se enrolla alrededor
de la hélice de actina F. Durante el estado de reposo celular, la
tropomiosina recubre los sitios activos de la actina de modo que no se
logra la interacción actina-miosina que produce la contracción
muscular.
 Miosina

Es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud uniforme de

1,6 micrómetros y un diámetro de 15 nm, que conjuntamente con la
actina, permiten principalmente la contracción de los músculos e
interviene en la división celular y el transporte de vesículas. La miosina es
la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el
60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los
filamentos gruesos. La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP
para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la contracción
muscular. Cada miofibrilla consta de múltiples miofilamentos que son
unas hebras delgadas o gruesas compuestas químicamente de dos
proteínas especiales, actina y miosina. Los miofilamentos de una
miofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular sino que se
dividen en compartimentos llamados sarcómeros.

EVALUACION DE LA MASA PROTEICA VISCERAL Y ESQUELETICA

Para evaluar el estado nutricional de un individuo consiste en síntesis en

el conocimiento de en qué grado las demandas bioquímicas,
fisiológicas y metabólicas están siendo cubiertas por la ingestión de
nutrientes, por lo que reflejará, si la ingestión, absorción y utilización de
los mismos son adecuadas a las necesidades del organismo teniendo
en cuenta su biodisponibilidad, pérdidas y las reservas. Es tal la
preocupación que existe de unos
años a esta parte por el estado
nutricional de los individuos,
como un indicador de salud, que desencadenó en la búsqueda de
parámetros que siendo fáciles de medir y de cálculo simple, específicos,
fiables, no invasivos y pocos costosos, puedan utilizarse como indicadores
nutricionales de forma rutinaria en la práctica diaria. Es fácil entender
que muy pocos parámetros van a cumplir todas las condiciones
anteriormente expuestas, por ello es indispensable un profundo
conocimiento de su metodología e interpretación para que puedan ser
utilizados de la forma más conveniente.

La manera más adecuada de abordar la evaluación del estudio del estado

nutricional es realizarlo en forma gradual, donde el primer paso sería
conocer si existe algún problema nutricional, para en caso afirmativo
proceder a una valoración más específica, determinando que
compartimentos corporales pueden estar afectados.El primer
compartimento que debe ser evaluado es el compartimento graso, ya
que las grasas son las primeras reservas que el organismo va a utilizar
para aprovisionarse de energía, y en un segundo nivel recurrirá a otros
sustratos como las proteínas,
pudiendo establecerse
finalmente el diagnóstico
nutricional.
La primera etapa abordable de
estos estudios será la evaluación
del estado nutricional global,
que se basa en determinar
mediante medidas indirectas si
las necesidades del organismo
están siendo cubiertas, pero
como comentamos
anteriormente, no
identificaremos la parte del
cuerpo que puede encontrase
afectada. Para este tipo de
evaluación recurriremos al
análisis de la dieta, la
determinación del peso y a la
capacidad de la repuesta inmune
del organismo.
MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES

Los metodos para medir la concentracion de proteinas totales (PT)

pueden clasficarse en :

1. Fisicos
 Absorbancia del enlace peptidico a 190 nm : se basa en la
propiedad que tiene el enlace peptidico de absorber a esa
longitud de onda
 Absorbancia de los aminoacidos aromaticos a 280 nm:su
principal limitacion es que no todas las proteinas tienen la
misma proporcion de estos aminoacidos , lo que le resta
exactitud.
 Refractometria : metodo de eleccion , pero hoy en dia en la
practica clinica se esta dejando de usar.

2. Quimicos
 Reaccion de Kjeldahl considerado historicamente como el
metodo referencia .
 Metodo de Lowry : se basa en la reduccion del reactivo Folin-
Ciocalteau provocada por el complejo union peptidico Cu2+
en medio alcalino con la participacion de restos fenolicos
(tirosilos).
 Reaccion de Biuret se fundamenta en la formacion de un
complejo , en medio alcalino , entre el Cu2`y los enlaces
peptidicos (absorcion a 540 nm). En la practica clinica , es una
de las metodologias mas usada para el dosaje de PT.
 Metodos turbidimetricos (precipitacion con acido
tricloroacetico -TCA o sulfosaclicilico)
 Metodo de Bradford.
En el trabajo practico se determinara la concetracion de proteinas por el
metodo de Bradford.
Fundamento : esuna tecnica sensible que consiste en la medicion de la
extincion provocada por el cambio en el espectro visible de un colorante
(COOMASIE blue G-250) cuando este se une a las proteinas (absorbiendo
hacia 595 nm). Esta union se realiza a traves de grupos ionizados y se
comprueba proporcionalidad con la concentracion de proteinas
contenidas en la muestra .
La determinacion del contenido proteico de una muestra requiere la
compracacion del valor de absorbancia de la muestra con los obtenidos a
partir de cantidades conocidas de proteinas con los que se construye una
curva de calibracion : a mayor cantidad de proteinas ,amyor color
desarrollado y por lo tanto , mayor absorbancia .Recordar que esta
proporcionalidad es solo lineal hasta un cierto limite de concetracion .

La curva de calibracion

Se requiere contar con un solucion testigo de proteina de concentracion

conocida (generalemente se utiliza albumina serica bovina o
inmunoglobulinas G). se preparan por lo menos 4 tubos testigos con
distintas cantidades de proteinas (T1,T2,T3 y t4)

Protocolo ejemplo de determinacion de proteinas por el metodo

Bradford:

Una vez preparados los tuvos , se lee la aborbancia de cada uno de ellos a
la longitud de onda de 595 nm . La abosrbancia obtenida en el tubo blanco
debe ser restada a cada uno de los tubos restanes . Una opcion es calibrar
el equipo con el tubo blanco : esto consiste en asignar a la absorbancia del
banco , una lectura igual a cero . De esta manera , automaticamente esta
lectura es “restada por el fotocolorimetro a todas las muestras
posteriormente leidas en el equipo .Los resultados obtenidos se vuelcan
en una tabla con la que sigue .
Con las absorbancias de los tubos testigos obtenidas en el fotocolorimetro
, se contruye el grafico de absorbancia a 595 nm en funcion de la cantidad
de proteina (mg).

En el ejemplo , los tubos conteniendo testigos 4 y 5 muestran una

desviacion de la zona lineal de cumplimiento de la ley de Lambert-Beer ,
motivo porel cual no se consideran al trazar la recta promedio.
Para determinar la concentracion de proteinas en la muestra (x) , se
interpolan en la curva de calibracion las absorbancias correspondientes a
el/los tubo/s que contenian la muestra . Asi,sabiendo la cantidad de
proteinas (x) contenida en el vomuen de muestra utilizando en la
medicion ,puede calcularse la ceoncetracion proteica .
Kwashiorkor.

El kwashiorkor es el trastorno de la nutrición más común y

generalizado en los países en desarrollo. Es una forma de desnutrición por
la falta de suficiente proteína en el régimen alimentario. Todas las células
del organismo contienen proteínas. Es necesario consumir proteínas en
la dieta para que el organismo repare las células y produzca células
nuevas. Un organismo saludable regenera las células de esta manera
constantemente. Las proteínas también son importantes para el
crecimiento durante la niñez y el embarazo. Los alimentos que contienen
proteína son: carne, leche, queso, pescado, huevos, soja, frijoles,
nueces, semillas y algunos tipos de granos, como quinua. Los niños que
desarrollan el kwashiorkor podrían no crecer o desarrollarse
correctamente. Es una enfermedad muy grave y puede poner la vida en
peligro si no se le trata. Esta enfermedad en más frecuente en países
muy pobres y, a menudo, ocurre durante una sequía u otro desastre
natural o durante épocas de inestabilidad política. Estas situaciones son
responsables de la falta de alimento, lo cual lleva a que se presente
desnutrición.

Causas

El kwashiorkor es más común en áreas donde hay:

 Hambre
 Suministro limitado de alimentos
 Bajos niveles de educación Síntomas
Los síntomas incluyen:

 Cambios en la pigmentación de la piel

 Disminución de la masa muscular
 Diarrea
 Deficiencia en el aumento de peso y en el crecimiento
 Fatiga
 Cambios en el cabello (cambios en el color o la textura)
 Aumento en el número y gravedad de las infecciones debido a daño
en el sistema inmunitario
 Irritabilidad
 Abdomen grande que sobresale (protruye)
 Letargo o apatía
 Pérdida de la masa muscular  Salpullido (dermatitis)  Shock
(etapa avanzada)
 Hinchazón (edema)

Pruebas y exámenes

El examen físico puede mostrar un hígado agrandado (hepatomegalia) e

hinchazón generalizada. Los exámenes pueden incluir:

 Gasometría arterial
 BUN
 Conteo sanguíneo completo (CSC)
 Depuración de la creatinina
 Creatinina en suero
 Potasio sérico
 Niveles de proteína total
 Análisis de orina
Tratamiento

El hecho de obtener más calorías y proteínas corregirá el kwashiorkor, si

el tratamiento se comienza a tiempo. No obstante, los niños que han
padecido esta afección nunca alcanzarán su potencial total con
respecto a la estatura y el crecimiento. El tratamiento depende de la
gravedad de la afección. Las personas que están en shock requieren
tratamiento de inmediato para restaurar la volemia y mantener la
presión arterial. Primero se administran calorías en forma de
carbohidratos, azúcares simples y grasas. Las proteínas se administran
después de que otras fuentes calóricas ya han suministrado energía. Los
suplementos de vitaminas y minerales son esenciales. Debido a que la
persona ha estado sin mucho alimento durante un período largo de
tiempo, el hecho de comer le puede ocasionar problemas,
especialmente si las calorías son demasiado altas al principio. Por lo
tanto, los alimentos deben introducirse gradualmente. Muchos niños
desnutridos desarrollarán intolerancia al azúcar de la leche
(intolerancia a la lactosa) y será necesario suministrarles
suplementos con la enzima lactasa para que puedan tolerar productos
lácteos.

Marasmo

Es un tipo de desnutrición por deficiencia energética, acompañada de

resultado de un déficit calórico total. Otros tipos de malnutrición son el
kwashiorkor y la caquexia (la más común en el planeta desarrollado). El
marasmo se da dentro del primer año, se crea una vez que la mamá deja
de amamantar al infante a bastante temprana edad. Un infante con
marasmo tiene una apariencia de delgadez extrema, su peso del cuerpo
puede reducirse hasta menos del 80 % de su peso habitual para su
elevación. El marasmo surge en chicos con desnutrición o con déficit
nutricional en sus primeros años de vida. La incidencia del marasmo
aumenta anteriormente del primer año de edad en lo que la incidencia del
kwashiorkor se incrementa luego de los 18 meses. Los signos son las
propiedades usuales de la malnutrición de proteínas y energía: piel seca,
pliegues de piel suelta colgando sobre los glúteos, axilas, etcétera. Pérdida
drástica de tejido adiposo de superficies habituales de depósitos grasos
como los glúteos y los muslos. Los dañados se expresan menos infelices e
irritables en comparación con Kwashiorkor, vorazmente hambrientos.
Aspecto escamoso de la piel debido al cambio de piel.

En el trabajo practico se determinara la concetracion de proteinas por el

metodo de bradford.
Motivo : es una tecnica sensible que se basa en la medicion de la extincion
provocada por el cambio en el espectro visible de un colorante (Coomasie
Blue G-250) una vez que este se une a las proteinas (absorbiendo asia 595
nm). Esta union se hace a traves de conjuntos ionizados y se comprueba
proporcionalidad con la concenrtacion de proteinas contenidas en la
muestra.

La determiancion del contenido proteico de una muestra necesita la

comparacion del costo de absorbancia de la muestra con los logrados
desde porciones conocidas de proteinas , con los que se hace una curva de
calibracion a más grande proporción de proteinas , más grande color
desarrollado y por consiguiente , más grande absorbnncia . rememorar
que esta proporcionalidad es solo lineal hasta un cierto limite de
concentracion.

Es importante intentar no solo los indicios sino además las

complicaciones de dichos desórdenes tales como infecciones,
deshidratación y trastornos del artefacto circulatorio que muchas veces
son letales y ocasionan una alta mortalidad si son ignorados. El
marasmo debería ser tratado, preventivamente, el objetivo es
revertirlo progresivamente. Aun cuando la ayuda nutricional es
primordial, la replicación agresiva puede ocasionar severos
desbalances metabólicos, como hipofosfatemia. El procedimiento debería
ser predeterminado lentamente para poder hacer la readaptación de las
funcionalidades metabólicas e del intestino en los humanos.
DESARROLLO EXPERIMENTAL
Para realizar esta practica se tuvo en cuenta como marco teorico que el estado de una
persona se mide o se llega a dividir en dos compartimientos para el estudio proteico
del mismo , entonces se dividen en :

 Compartimiento proteico visceral : que es medido por cuatro tipos de

evaluaciones bioquimicas de las cuales para el desarrollo de la practica seran
utilizadas las proteinas totales y la albumina serica .
 Compartimiento proteico esqueletico : para el estudio experimental se utiliza la
relacion de la excrecion de la creatininia urinaria en un periodo de 24 h y su
relacion con la talla de la persona .

Entonces conociendo estos aspectos para esta practica se utiliza la determinacion de

las proteinas totales que realizamos en la practica anterior podemos decir que :

1. Los enlaces peptidicos reaccionan en el ion cuprico a una temperatura de 37cº.

2. Reaccionan en un medio alcalino
3. Anterior a la reaccion presentan un color azul y posterior a esta un color violeta
con un maximo de absorcion a 540 nm.
4. La intencidad de esta disolucion es proporicional a las proteinas totales de la
muestra estudada .

La tecnica que se utilizarara en este experimento es :

1. Preparar 3 cubetas de espectrofotpmetro que se denominan blanco , estandar
y muestra .
2. En el blanco pipetear 2 ml de solucion R y 20uL de agua destilada .
3. En el estándar pipetar2 ml de solucion R y 20 uL de la sustancia estandar (s).
4. Repetir el procedimiento con la muestra ,pipetear 2ml de solucion R y 20uL del
suero sanguineo problema .
5. Mezclar e incubar 10 min a temperatura ambiente (15-25ºc).
6. Leer la absorbancia (A) del estandar y la muestra a 540 nm de longitud de
onda , frente al blanco de reactivo .

Para poder hallar la cantidad de proteinas totales se utilizara una formula ya

estandarizada siendo en la concentracion de la sustancia patron es variable ya que
cada laboratorio maneja una distitnta concentracion .
 PT=(ABM/ABS)*n

Siendo :

 ABM:aborbancia de la muestra
 ABS : absorbancia del estandar
 N = concetracion

Entonces conociendo la formula podemos realizar los siguientes ejercicios como

ejemplos :

1. La muestra de una paciente dio las siguientes lecturass

ABSORBANCIA DE LA MUESTRA =0.099
ABSORBANCIA DEL ESTANDAR =0.240
CONCENTRACION DEL ESTANDAR =10g/dl

Indicar si sus resultados estan dentro de los valores normales

NA =(0.099/0.240)*10
=4.125g/dl

Conociendo que los valores normales para la contracion de albuminas va de 3,5 a

4,8g/dl podemos decir que en el ejericico anterior la persona se encuentra dentro del
rango normal suponiendo entonces que tiene un estado nutricional correcto según la
evaluacion nutricional boquimica .

2. La muestra de una paciente dio las siguientes lecturas

ABSORBANCIA DE LA MUESTRA =0.577

ABSORBANCIA DEL ESTANDAR =0.959
CONCENTRACION DEL ESTANDAR =5g/dl

Indicar si sus resultados estan dentro de los valores normales

NA=(0.577/0.959)*5
=3.008g/dl

Conociendo que los valores normales para la concentracion de albuminas va de 3,5 a

4,8g/dl podemos decir que en el ejercicio anterior la persona se encuentra en un
estado nutricional deficiente , esto quiere decir que no ha estado ingiriendo la
cantidad suficiente de proteinas o puede estar perdiendo proteinas , la persona se
encuentra en un proceso de hipoalbuminemia .entoces podriamos suponer que la
persona podria estar pasando un proceso infeccioso o sufra de algun problema renal .

Como tercer punto en esta practica se necesita determinar el nivel de excrecion de

creatinina urinaria y como conocimientos previos tenemos que :
1. La creatinina urinaria reaccion con el picrato alcalino .
2. Esta reaccion tiende a ocurrir en un medio tampon
3. Previa a la reaccion , se tiene que desproteinizar ucon acido picrico.

Los reacticos a utilizar en este experimento son :

1. Acido picrico , se utilizara en una concentracion de 41,1 mmol
2. Reactivo buffer que en este experimiento sera la glicina /NaOH
3. Como estandar tendremos la solucion de creatininia al 2mg %

La tecnica que se utilizara en este experimiento es :

1. Recoleccion de orina en un periodo dentro de las 24h
2. Medir la diuresis , tomar una alicuot y efectuar una dilucion 1:50 de la misma
3. Preparar 3 cubetas de espectrofotometro que se denomina en blanco ,estandar
y muestra
4. En el blanco pipetear 1ml de agua destilada ,2ml del reactivp 1 y 0,5 del
reactivo 2.
5. En el estandar pipetear 0,5 ml de estandar , 0,5 de agua destilada ,2ml del
reactivo 1 y 0,5 del reactivo 2.
6. Repetir el procedimiento con la muestra , pipetear 0,5 ml de la orina diluida ,
0,5 de agua destilada ,2ml de reactivo 1 y 0,5 del reactivo 2.
7. Mezclar por inversion e incubar por 20 min a temperatura ambiente , leer el
espectrofotometro a 445nm.

Para el desarrollo de este experimento y para poder hallar los niveles de creatinina en
orina en una muestra sera de uso la siguiente formula :

NIVEL DE CREATININA ORINA

(mg/24h)
=(M/S)*20ml*50*V

Siendo :
 M=absorbancia de la muestra
 S=absorbancia del estandar
 V= volumen de la diuresis
Entonces conociendo la formula podemos realizar los siguientes ejercicios como
ejemplos :
 1) La muestra fue tomada de una persona de 1.60 m de altura , al analizar se
obtuvo las absorbancias de la muestra =0.134 y la absorbancia del estandar
=0.284 , el volumen de la diruresis =2900ml.

NIVEL DE CREATININA EN ORINA= 0.134/0.284X20MLX50X2900

=0,472X20X50X2900
=9,437X50X2900
=471,830X2900
=1368 mg/24 h

Conociendo que los valores normales para la contracion de creatinina en orina va de

900 a 1500 mg(24hrs , entonces podemos decir que en el ejercicio anterior la persona
se encuentra en un estado nutricional correcto , suponiendo tambien que la fisiologia
renal de la persona esta en perfectas condiciones .
MATERIAL DIDÁCTICO:

Espectrofotometro Micro pipetas y pipetas Tubos de ensayo

Baño maria a 37º timer

DISCUSION DE LOS RESULTADOS

La hipoalbulinemia es una condicion clinica en la cual hay una disminucion en los

niveles sericos de albumina por abajo de 3,5 g/dL .
La albumina es la primordial proteina de la circulacion , responsable de un 60% del
total de la masa proteica del plasma .
Muchas hormonas, drogas y otras moléculas viajan unidas a la albúmina por medio del
torrente sanguíneo para después ser liberado y llevar a cabo su papel biológico.
Ejemplificando, el calcio al viajar unificado a la albúmina se hace vulnerable a las
alteraciones que puede existir en la concentración de esta proteína (aumentando o
reduciendo su concentración activa), lo mismo pasa con drogas y hormonas. Además,
la hipoalbuminemia causa una disminución en la presión oncótica del plasma
ocasionando extravasación del plasma y edema.
Hay diversos razones que tienen la posibilidad de gatillar una disminución en los
niveles de la albúmina plasmática.En los mecanismos puede existir un crecimiento en
la supresión de albúmina o una disminución en su síntesis.
Las probables razones de la disminucion de la albumina tienen la posibilidad de ser el
sindrome nefrotico , patología hepatica o desnutricion .
La hiperalbuminemia surge una vez que la concentración de albúmina está por arriba
de los rangos típicos, principalmente se estima por arriba de 5.0 g/dL. La causa más
recurrente es deshidratación, tanto aguda como crónica.
La hiperalbuminemia además se asocia con dietas hiperproteicas y varias patologías
infecciosas, ejemplificando distintas meningitis bacterianas.
CUESTIONARIO

1.- Con los datos obtenidos en los experimentos, realizar la valoración

nutricional de dicha persona sabiendo que es varón, pesa 60 Kg, su talla
es 1,56 m y su volumen urinario en 24 horas fue de 1000 ml.

HOMBRE:
-peso :60kg
-talla :1.56 m
El volumen urinario
-cxu :1000 ml
esta dentro de los
 Relacion CXU 24h /talla 1000 641.02 valores , pero su peso
1.56 es elevado , debería de
estar pesando de
DESNUTRICION acuerdo a su altura ,
 Relacion Peso/Talla 60 entre 48,7 a 54,3 en
38.46 una constitución
1.56 pequeña , en una
constitución mediana
NORMAL entre 52,3 a 59,9 y en
una constitución gran
 Proteinas totales 0.573 X6 entre 54,8 y 60,6.
7.67
0.448
NORMAL

 Albumina 1.948 X5 5.32

1.83

PROMEDIO DESNUTRICION
POBLACIONAL
Relacion Cr U 24h/Talla Hombres :830 Hombres :<660
(mg 24h/m) Mujeres :680 Mujeres :<430
Relacion Peso /Talla Hombres :37 Hombres :<30
(Kg/m) Mujeres :34 Mujeres :<29
Proteinas totales (g/dl) 7 <6
Albumina 4 <3,5
2.- ¿Cómo hubiera sido la valoración nutricional en el caso que la
persona hubiera sido mujer?

Mujer:
- Peso: 60 kg
- Talla: 1.56 m
- C x U: 1000 ml

 Relacion C x U 24h /Talla 1000 641.02

1.56
BAJO
En el caso de que si
 Relacion Peso/Talla 60 38.46 hubiera sido mujer
1.56 estaría subida de peso
ELEVADO porque el peso ideal
debería ser de
acuerdo a la talla ,
 Proteinas totales 0.573 X6 7.67 entre 47 kilos y
0.448 debería consumir
NORMAL 25kcal.

 Albumina 1.948X5 5.32

1.83

NORMAL

PROMEDIO DESNUTRICION
POBLACIONAL
Relacion Cr U 24h/Talla Hombres :830 Hombres :<660
(mg 24h/m) Mujeres :680 Mujeres :<430
Relacion Peso /Talla Hombres :37 Hombres :<30
(Kg/m) Mujeres :34 Mujeres :<29
Proteinas totales (g/dl) 7 <6
Albumina 4 <3,5
3.- Mencione las características generales de las proteínas y su
clasificación.

Las proteínas deben su importancia biológica al número de funciones que

desempeñan, entre las que podemos citar:
A. Catalíticas; la práctica totalidad de las regiones biológicas están
catalizadas por enzimas específicas, de las que existen unas 2.000
distintas en cada célula. Todas ellas son proteínas.
B. Reguladoras; hormonas peptídicas como la insulina (que regula el
metabolismo de la glucosa), la hormona del crecimiento o
paratiroidea (que regula el metabolismo del calcio y del fósforo).
C. Estructurales; forman parte de las membranas celulares, los
microtúbulos, cilios, etc. Son parte importante de las uñas, piel, etc.
D. Transporte; como la hemoglobina que transporta oxígeno por la
sangre. E. Acumulación de sustancias; como la ovoalbúmina de la clara
del huevo y la caseína de la leche, que actúan como proteínas de reserva.
F. Movimiento; la contracción muscular se debe a la interacción de
filamentos proteicos de actina y miosina.
G. Defensa inmunitaria; las inmunoglobulinas dan lugar a los
anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de
sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan. Las
proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su
solubilidad.

 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura

alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma
cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína
fibrosa es el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o
menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy
solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro
ejemplo de las proteínas globulares.
Estas se clasifican en:

-Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí

misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada
aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.
Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se
adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un
ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

-Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que

alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína
alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como
un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada
beta forman una estructura de barril cerrado.

- Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se

producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es
un ejemplo de proteína alfa + beta

 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en

asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de
membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen
grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no
polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son
solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de
membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la
rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra
incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la
estructura presentada.

4.- ¿Qué son las globulinas y cuáles son sus clases?

La globulina es una proteina de la sangre que puede actuar como enzima o

como portadora de hormonas a diversas partes del organismo . Sirve
principalmente para hacer frente a infecciones y mejorar el proceso de
coagulacion de la sangre .
Hay cuatro tipos :Gamma Globulinas , Globulina Beta , Alfa-2 Globulinas y
Alfa -1 globulinas . Tienen una relacion directa con el sistema inmune , ya
que es el responsable de la secrecion de una parte de estas proteinas ,
mientras que el higado es responsable de la otra .
Su concentracion en la sangre suele ser de entre 2 a 3,5 gramos por
decilitro.
El rango normal de la alfa -1 globulina es de 0,1 a 0,3 gramos por decilitro ,
alfa-2 de 0,6 a 1,0 gramos y beta globulina de 0,7 a 1,2 gramos .
Las globulinas son un grupo de proteínas insolubles en agua que se
encuentran en todos los animales y vegetales. Entre las globulinas más
importantes destacan las:

 Seroglobulinas (de la sangre).

 Las lactoglobulinas (de la leche).
 Las ovoglobulinas (del huevo).
 La legumina.
 El fibrinógeno.
 Los anticuerpos (gamma-globulinas).

¿Qué indica un nivel bajo?

Unos niveles bajos de globulina pueden indicar una posible enfermedad

celiaca , mala absorcion de proteinas , mal funcionamiento del higado o
una enfermedad intestinal . En algunos casos la anemia aguda contribuye
a tener bajos esos niveles , asi como las enfermedades renales

¿Qué pasa si tenemos los niveles altos ?

Los altos niveles pueden indicar una enfermedades graves como

tuberculosis osífilis, trastorno de la médula ósea (mieloma múltiple),
leucemia o el lupus sistémico.
La ictericia y la cirrosis biliar pueden provocar también altos niveles de
globulina. La artritis, colitis ulcerosa, una enfermedad renal o infecciones
provocadas por diferentes bacterias y virus pueden causar un aumento de
globulinas.
Otras causas son la sobrehidratación del cuerpo y tomar algunos
anticonceptivos.
5.- Describa los métodos de dosaje tanto químicos como enzimáticos
para proteínas totales, albúmina, globulina y creatinina.

Los métodos para medir la concentración de proteínas totales (PT)

pueden clasificarse en:

1. Físicos:

 Absorbancia del enlace peptídico a 190 nm: se basa en

la propiedad que tiene el enlace peptídico de absorber a esa
longitud de onda.
 Absorbancia de los aminoácidos aromáticos a 280 nm: su
principal limitación es que no todas las proteínas tienen la
misma proporción de estos aminoácidos, lo que le resta
exactitud.
 Refractometría: método de elección, pero hoy en día en la
práctica clínica se está dejando de usar.

2. Químicos:
 Reacción de Kjeldahl: considerado históricamente como el
método referencia.
 Método de Lowry: se basa en la reducción del reactivo de Folin-
Ciocalteau provocada por el complejo unión peptídico-Cu2+ en
medio alcalino con la participación de restos fenólicos (tirosilos).
 Reacción de Biuret: se fundamenta en la formación de un
complejo, en medio alcalino, entre el Cu2+ y los enlaces
peptídicos (absorción a 540 nm). En la práctica clínica, es una de las
metodologías más usada para el dosaje de PT.
 Métodos turbidimétricos (precipitación con ácido tricloroacético-
TCA o sulfosalicílico)
 Método de Bradford
CONCLUSION

Las proteínas totales se solicitan muchas veces en una analítica

rutinaria. Dan una información general sobre el estado nutricional,
por ejemplo si se ha sufrido una pérdida de peso inexcusable
recientemente. Además se solicita junto con otras pruebas para
conceder información si se muestran indicios sugestivos de variación
hepática o renal, o si se considera la realidad de un trastorno de la
médula ósea o para averiguar la causa de una retención anormal de
líquido en los tejidos (edema).
Los resultados de las proteínas totales se acostumbran interpretar junto
con los de otras pruebas y tienen la posibilidad de conceder al doctor
información acerca del estado general del sujeto en interacción a la
nutrición y/o a la vida de trastornos que perjudiquen a órganos vitales
como el hígado y el riñón. Si los niveles de proteínas totales
permanecen alterados, va a ser primordial hacer otras pruebas para
conseguir el diagnóstico. Unos niveles bajos de proteínas tienen la
posibilidad de sugerir una patología hepática, una patología renal o un
trastorno en el cual las proteínas no se digieren o no se absorben
correctamente a grado intestinal. Tienen la posibilidad de observarse
concentraciones disminuidas de proteínas en malnutrición severa y en
trastornos que ocasionan malabsorción, como patología celíaca o
patología inflamatoria intestinal Tienen la posibilidad de observarse
niveles altos de proteínas totales en procesos inflamatorios o
infecciosos crónicos como hepatitis víricas o infección por el VIH.
Niveles altos de proteínas además tienen la posibilidad de asociarse a
trastornos de la médula ósea como el mieloma múltiple.
BIBLIOGRAFIA

 Concise Book of Medical Laboratory Technology: Methods and

Interpretations. 2nd Edition. 2015. Ramnik Sood. ISBN: 978-93-
5152-333-8. Pag. 479. (Inglés)
 Tietz. Fundamentals of Clinical Chemistry. Carl A. Burtis, Edward R.
Ashwood, David E. Bruns, Barbara G. Sawyer. WB Saunders
Company, 2008. Pag 297. ISBN: 978-0-7216-3865-2.