Proteinas 1

Proteinas
● Son las moléculas mas abundantes

en la célula
● Constituyen 50 % o mas del peso
seco
● Todas contiene Carbono, Hidrogeno,
Nitrógeno y Oxigeno
● Muchas contienen azufre
● Peso molecular elevado
0
Curso Introductorio Mayo 2009
Aminoácidos
● Unidades estructurales de las proteínas
● Compuestos C-H-O-N
0
Aminoácidos
Carbono
Grupo
amino Grupo
carboxilo
Cadena
lateral
0
Aminoácidos
● Unidades estructurales de las proteínas
Alanin
a Glicin
a
Isoleucin
a
0
Aminoácidos – Isomería óptica
● Isómeros: compuestos diferentes con la misma fórmula
molecular
● Tienen los mismos átomos, los cuales se orientan en el
espacio de forma diferente estereoisómeros
Sistema
s
biológic
os
0
Isómeros L
0
Aminoacidos
● Existen 20 aminoácidos que se
encuentran en las proteínas
● Difieren entre si en el grupo R unido
al Carbono ALFA
0
Clasificacion Amino acidos
● Clasificación de acuerdo a
características cadena R
● 1-Neutros o no polares
● 2-Polares sin Carga
● 3- Con carga Positiva
● 4 Con carga negativa
0
Aminoácidos con restos no polares
0
Aminoácidos con restos polares sin
carga
0
0
Aminoácidos con restos polares con
carga
0
0
Algunos aa modificados
postraduccionalmente
Clasificación de aminoácidos
● De acuerdo con su presencia en proteínas:
● Proteinogénicos: L- -aminoácidos
Lisina Tirosin
Asparragin Cisteín
a Glicina a Serina a Glutamina
Treonin
a Metionina Fenilalani
Leucin Triptofan na Glutamat
Alanin
a o o
a Aspartat
Arginina
Prolin o Histidina
Valin a Isoleucina
a
0
● NO Proteinogénicos: No L- -aminoácidos
Beta alanina precursor de Vitamina Ac
Pantotenico
0
● De acuerdo con su importancia nutricional:
● Esenciales: No pueden ser sintetizados.
Deben incorporarse con la dieta
Treonin
a Metionina
Leucin Triptofan
a o
Fenilalanina Lisina
Isoleucina
Valin
a
0
TRIVALEUTRE ME ISO FELIS
0
● De acuerdo con su importancia nutricional:
● NO Esenciales: Pueden ser sintetizados por el
organismo. No es necesario que se incorporen
con la dieta.
Cisteín Tirosin
a a
0
AA que se transforman
● Algunos AA son importantes en la
síntesis de Neurotrasmisores
● Triptofano es precursor de Serotonina
● Tirosina es precursor de Adrenalina
0
Aminoácidos
Propiedades ácido-base Zwitterion
● Los grupos funcionales de los aminoácidos le
otorgan propiedades eléctricas particulares a la
molécula
_COOH _COO- + H+ Ácido

Base
_NH2 + H+ _NH3+
Anfótero
Molécula que puede actuar como ácido
Anfolito
o como base según el pH del medio. Zwitterion
Ej: aminoácidos y proteínas Ión dipolar
0
Zwitterion
0
Zwitterion
0
Punto isoeléctrico
● Es el pH en el que la carga neta del
aminoácido es cero
0
Patologias relacionads con
Aminoacidos
● Fenilcetonuria: hay una metabolizacion
defectuosa de Fenilalanina a Tirosina por déficit
de la enzima fenil alanin hidroxilasa. Hay
acumulación de fenilalanina y derivados como
el neurotóxico fenilpiruvato que afecta el
desarrollo del SNC
0
Péptidos y proteínas
● Polímeros de L- -aminoácidos, unidos
por enlaces peptídicos (amida)
● Alto peso molecular
● Son las moléculas más abundantes
en el interior celular
● Contienen C-H-O-N
S
P, Fe, Zn, Cu
0
Funciones de las proteínas
● Catalítica
● Estructural
● Transporte
● Inmunitaria
● Coagulación
● Hormonal
● Contráctil
● Transmisión de señales
● Toxinas
● Función energética
0
Unión peptídica
● Se condensa y se
deshidrata el -
COOH de un
aminoácido con el
-NH2 de otro
aminoácido
● Da rigidez, no
puede rotar,
limitando el
plegamiento
● O e H en posición
trans
0
ESTRUCTURA DEL ENLACE
PEPTÍDICO
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy
importantes para la estructura de las proteínas
• Más rígido y corto que un enlace C-N simple

• Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares
• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico
puede darse en dos configuraciones posibles: trans y
cis
• Caracter parcial de doble enlace:
Se le puede considerar un Hibrido de

resonancia
Carácter parcial de doble enlace
Átomos coplanares
Carácter parcial de doble

enlace “Bioquímica” Mathews, van Holde y
Ahern. Addison Wesley 2002
El enlace peptídico tiene una
geometría plana
sólo existe libre rotación

en torno al C
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras periódicas, con ángulos f y y que se

repiten
a lo largo de la estructura.
a- lámina
hélice plegada
Péptidos
Grupo
NH2
termi
nal
Grupo
● N C
● R laterales determinan
las propiedades químicas COOH
termin0
al
Péptidos y polipéptidos
● Nº de Aa:
● Péptidos: 2 a 10 aa
● Polipéptidos: entre 10 y 50 aa
● Proteínas: + de 50 aa y PM>5000
● Estructura:
● Acíclicos: -NH2 y –COOH terminal libres
● Cíclicos: -NH2 y –COOH terminal unidos
● Origen:
● Proteínicos: derivan de la hidrólisis de proteínas
● No proteínicos: son sintetizados con una función
específica
0
Peptidos importantes
● Dipeptidos: Aspartame (Acido Aspartico + fenilalanina)
Origen artificial Uso edulcorante
● Glutation: tripeptido (Acido glitamico + Cisteina +
Glicina) Origen natural antioxidante
● Hormona antidiuretica: polipeptido ciclico
● Tirotrofina: hormona de origen cerebral que estimula el
funcionamiento de la tiroides
0
Estructura proteica
Niveles de organización
● Estructura primaria: secuencia de Aa.
0
Estructura Secundaria
● La estructura secundaria es el plegamiento que
la cadena polipeptídica adopta gracias a
la formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Los puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del
enlace peptídico (el primero como aceptor de
H, y el segundo como donador de H). De esta
forma, la cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor energía
libre, y por tanto, más estables
0
Clasificacion Estructura
Secundaria
● 1- Alfa Helice
● 2-Conformación beta
0
Caracteristicas Alfa helice
● La cadena principal o esqueleto de un
polipéptido se pliega en el espacio en forma
de helicoide dextrógiro Un puente de
hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del
enlace peptídico del AA en posición n y el
grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado
en posición n-4. El otro puente de hidrógeno
se forma entre el grupo -CO- del enlace
peptídico del AA en posición n y el grupo -NH-
del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4
0
Caracteristicas Alfa Helice
● Una vuelta completa de la
hélice a representa una distancia de
0,54 nm (5,4 Amnstrog) y contiene
3,6 residuos de AA.
● Las cadenas laterales de los AA se
sitúan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de
impedimentos estéricos
0
Caracteristicas Alfa helice
● La prolina se considera un
terminador de la hélice ya que su
Ca no tiene libertad de giro, y al estar
integrado en un anillo, interfiere en la
formación de puentes de hidrógeno
● Los AA alanina, glutamina, leucina
y metionina se encuentran
frecuentemente formando parte de
hélices alfa
0
Estructura proteica
● Estructura secundaria
- -hoja
hélice plegada 0
ESTRUCTURA SECUNDARIA
a-hélice
La a-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
residuo “i” con “i +

4”
- la a-hélice es
los puentes de hidrógeno
hélice
son paralelos al eje central
de la hélice
“right-handed”
Los radicales van dirigidos

hacia afuera
3,6 aminoácidos /
vuelta
Caracteristicas Conformación
Beta
● Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al
máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta
una configuración espacial denominada estructura beta
● En esta estructura las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan de forma alternante encima y
debajo de lplano del enlace peptídico. Las
estructuras beta de distintas cadenas polipeptídicas o
bien las estructuras beta de distintas zonas de una
misma cadena polipeptídica pueden interaccionar
entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su
forma hojas plegadas u hojas beta
0
Caracteristicas Conformación
Beta
● Cuando las estructuras b tienen el
mismo sentido NC, la hoja beta
resultante es paralela , y si las
estructuras beta tienen sentidos
opuestos, la hoja plegada resultante
es antiparalela
0
Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
A. lámina
antiparalel
vista a
desde
arriba Los radicales de
los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
vista Es más estable
lateral con
aminoácidos
con R pequeños.
B.
paralela
vista
desd
e
arrib
a
vista
lateral
CODOS O GIROS b
Se encuentran en lugares en que la cadena plipeptídica cambia

bruscamente de dirección
Suelen conectar segmentos de hoja plegada b antiparalela,

permitiendo la formación de hojas mediante inversión repetida
de la cadena polipeptídica
Forma un giro cerrado (180º)
Participan 4 aminoácidos (el 1º y el 4º unidos por enlaces de

hidrógeno)
Suelen contener Gly y Pro
Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas

Estructura proteica
● Estructura terciaria:
0
Estructura terciaria
● La estructura terciaria informa sobre
la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular
0
Estructura Terciaria
0
● Esta conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
● 1.- el puente disulfuro entre los radicales
de aminoácidos que tienen azufre.
● 2.- los puentes de hidrógeno.
● 3.- los puentes eléctricos.
● 4.- las interacciones hidrófobas.
0
● Desde el punto de vista funcional,
esta estructura es la más importante
pues, al alcanzarla es cuando la
mayoría de las proteinas adquieren su
actividad biológica o función
0
ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma y
tiende a una forma “globular”
En su conformación participan los

grupos
radicales de los aminoácidos.
Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA
TERCIARIA
segmentos con a-
hélice y otros con
estructura b
PUENTE DE INTERACCION ENLACE
IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE
DISULFURO
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
FORMACION DE PUENTES DISULFURO
Los radicales hidrofóbicos se
alejan del agua
En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína
mioglobin sección transversal

a de
Estructura proteica
● Estructura cuaternaria
0
ESTRUCTURA CUATERNARIA
●Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
●El número de protómeros varía desde dos, como
en la hexoquinasa; cuatro, como en
la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del
virus de la poliomielitis, que consta de sesenta
unidades proteicas.
dímero
HEMOGLOBINA
TBP
tetrámero
HEMOGLOBIN
A
DENATURALIZACION
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA
¡NO SE ALTERA LA
ESTRUCTURA
PRIMARIA!
DENATURALIZACION
PUEDE SER
REVERSIBLE O
IRREVERSIBLE
PUEDE SER
TOTAL O PARCIAL
Estructura proteica
0
Proteínas - Clasificación
Nº de cadenas: Calidad de Aa:
● Monoméricas • Completas
● Oligoméricas • Incompletas
● Poliméricas
Proteínas
Productos de Características físicas:
hidrólisis: ➢ Fibrosas
● Simples ➢ Globulares
● Conjugadas ➢ Mixtas
0
Clasificación de Proteínas – Por
numero de cadenas
Mioglobina Hemoglobina
(monomérica) (oligomérica)
Glutamato deshidrogenasa
(polimérica)
0
Clasificación de proteínas - II
● Completas
(alto valor biológico)
● Incompletas
0
Clasificación de proteínas - III
● Fibrosas Elastin
a
Colágen
o
● Globulares
● Mixtas
0
Proteínas conjugadas
Tipo Grupo prostético Ejemplo
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Proteínas de los ribosomas
Lipoproteínas Lípidos QM, VLDL, IDL, LDL, HDL
Glucoproteínas Glúcidos, hexosaminas -globulinas, fibrinógeno,

y ácido neuramínico factor Rh
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína, vitelina
Hemoproteínas Ferrosoprotoporfirina Mioglobina y Hemoglobina,

Hemo citocromos
Flavoproteínas Flavín nucleótido Succinato deshidrogenasa
Metaloproteínas Metal (Cu, Zn, Mg) Enzimas, Hemoglobina,

Ferritina
0
Desnaturalización e hidrólisis
proteica
● Pérdida de la estructura secundaria,
terciaria y/o cuaternaria: desnaturalización
● Causada por:
● Temperatura
● Variación en el pH
● Radiaciones
● Metales pesados
● Pérdida de la estructura primaria: hidrólisis
● Causada por:
● Enzimas: pepsina, tripsina
0
Analisis de proteinas
● Electroforesis método de análisis de
proteínas Se separan en base a su carga
y PM
● La mezcla de proteínas a analizar se
tratan con un agente desnaturaliznate
dodecilsulfato de sodio y se siembran en
un gel de poliacrilamida sobre el cual se
aplica una diferencia de potencial Las
proteínas migran en el gel de acurdo a
su carga y PM
0
0
Proteinas Importancia biologica
● Clasificación por origen
● 1 Origen animal
● Proteínas fibrosas: como la elastina del músculo y colágeno del tejido conjuntivo.
● Estas proteínas son insolubles debido a su estructura molecular, y desempeñan
● funciones de protección y soporte de tejidos.
● b) Proteínas globulares: son constituyentes de líquidos orgánicos, como la
caseína
● de la leche, la albúmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma
sanguíneo.
● Este tipo de proteínas en general, son solubles en agua, se digieren fácilmente y
● contienen una buena proporción de aminoácidos esenciales.
● c) Protaminas: son polipéptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se
● encuentran en los huevos de pescados
0
Proteinas importancia Biologica
● Clasificación origen
● 2 Origen vegetal
● Glutelinas y Prolaminas: las contienen los
vegetales, especialmente los cereales,
● por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la
cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc.
● El compuesto denominado gluten es una
mezcla de gliadina más glutenina
0
Proteinas importancia biologica
● Clasificación por estructura
● Simples u holoproteínas: son las
compuestas solo por aminoácidos. Por
ejemplo albúmina.
● Complejas o heteroproteínas: son las
que se encuentran unidas a un grupo
no proteico llamado grupo
prostético. Por ej. lipoproteínas y
nucleoproteínas
0
Clasificacion heteroproteinas
TIPO GRUPO PROSTETICO EJEMPLO

Nucleoproteina Acido Nucleico Proteína de las ribosomas
Lipoproteina Lipidos HDL, VLDL,
Glicoproteínas Glúcidos, hexosaminas Gama globulinas
acido fibrinógeno
neuraminico Factor Rh
Fosfoproteinas Acido fosfórico Caseina Vitelina
Flavoproteínas Succinato Flavín nucleótido Succinato deshidrogenasa
deshidrogenasa
Metaloproteínas Metal Metal ( Fe, Cu, Zn ,Mg) Enzimas ferritina
Hemoproteinas Ferrosoprotoporfirina Mioglobina y
Hemo Hemoglobina,
citocromos
0
Proteínas plasmáticas
● Sintetizadas por el hígado (albúmina,
fibrinógeno, protrombina, globulinas), el
tejido linfoideo y las células del Retículo
endotelial (inmunoglobulinas)
● Valor normal: 6-8 g%
● Vida media: 10 días
Cátodo (-):
● Se analizan por electroforesis:
desplazamiento o migración a causa de un se dirigen
campo eléctrico los cationes
(+)
Ánodo (+):
se dirigen0
los aniones
Proteínas plasmáticas
● La movilidad electroforética
depende de:
● Ión: carga, forma, tamaño
● Medio: otros iones, tempratura,
pH, viscosidad
● Campo eléctrico: intensidad,
pureza y distribución a lo largo
de la migración
● tamaño de la molécula >
movilidad
● Electroforesis: permite separar
fracciones con diferente movilidad
(albúmina, 1 globulina, 2
globulina, globulinas,
globulinas)
0
Globulinas
●Las globulinas son las enzimas, las proteínas
transportadoras y las gamma globulinas, o
anticuerpos, sustancias que produce el organismo
para luchar contra las infecciones y las
enfermedades. Mientras que la mayoría de las
proteínas plasmáticas se fabrican en el hígado, las
gamma globulinas son fabricadas por un tipo de
linfocitos llamados células plasmáticas. Las
globulinas se agrupan en cuatro tipos basados en
su tamaño y carga eléctrica: gamma, beta, alfa-1
yCurso
alfa-2.
Introductorio Mayo 2009
0
Albúmina
● Formada sólo por aminoácidos y rica en cisteínas
● Sintetizada por el hígado
● Proteína más abundante en el plasma
● Variedad de funciones:
● Mantenimiento de la presión oncótica.
● Transporte de:
● hormonas tiroideas y liposolubles.
● ácidos grasos libres.
● bilirrubina no conjugada.
● muchos fármacos y drogas (transporte
inespecífico).
● Unión competitiva con iones de calcio.
● Control del pH.
0
Albúmina
● Albúmina < 2 g edema.
● Albúmina:
● Enfermedad hepática crónica
● Cirrosis hepática
● Insuficiencia hepática severa
● Desnutrición
0
Albúmina
ESTRUCTURA OBSERVACIONES
Primaria 585 aa y 15 –S-S-
Secundaria 80% -hélice
Terciaria Globular
Cuaternaria No posee - Proteína monomérica
Valor Normal: 3,6 a 4,8 g%.

Total de albúmina en el organismo: > 300 g.
Cantidad de albúmina en plasma: 120 g
(40%)
0
Proteinas plasmaticas
● α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas

liposolubles.
● Protrombina: conocida como el factor II, es requerida
para la vía de la coagulaciónsanguínea, donde se
convierte en trombina por el factor V.
● Haptoglobina: proteína fijadora de hemoglobina. Los
complejos haptoglobinahemoglobina conservan los
depósitos de hierro del organismo para su reutilización.
● Eritropoyetina: hormona esencial para la eritropoyesis
normal.
● β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y
hormonas
0
Inmunoglobulinas (anticuerpos)
● Participan en la Inmunidad
Defensa del organismo contra:

● Microorganismos patógenos
● Células anormales
● Ingreso de células y sustancias extrañas
0
Antígenos
● Agentes patógenos o sustancias invasoras
● Son reconocidos por el organismo
● Respuesta: generación de Anticuerpos
(poder inmunogénico)
● La reacción Ag-Ac puede producir la
destrucción del Ag.
● Las uniones Ag-Ac:
● No son covalentes
● Electrostáticas
● Puentes de Hidrógeno
● Fuerzas de Van der Waals
0
Inmunoglobulinas (Ig)
● Estructura primaria:
● 4 cadenas
● 2 cadenas L: 220 aa
● 2 cadenas H: entre
440 y 550 aa
● Puentes disulfuro
● Intracatenarios
● intercatenarios
● 2 regiones:
● Variable: unión al Ag
● Constante: -C terminal
0
0
● Las regiones o dominios V se denominan
Variables: la secuencia de aminoacidos en esas
regiones (las porciones amino terminales de las
cadenas L y H) es altamente variable, y dentro de
ellas, tanto en la cadena L como en la H, hay
regiones hipervariables, los CDRs o regiones
determinantes de complementareidad
(Complementarity-determining regions) que
forman los sitios de enlace con el antigeno que son
complementarios a la topologia del antigeno
especifico.
0
Inmunoglobulinas
● Estructura secundaria:
● -Hoja plegada
● 2 capas antiparalelas
● Puentes de H y puentes –S-S-
● Plegamiento de las cadenas
dando estructuras globulares
0
Inmunoglobulinas
● Estructura cuaternaria:
● Monoméricas
● Dímeros
● Pentámeros
0
Inmunoglobulinas
Clasificación
Ig D:
Ig A: - función
- Secreciones Ig G:
poco
- Plasma - posterior a Ig M
conocida - Atraviesa
- Defensa inicial
contra placenta
virus y bacterias - Antibacteriana
Ig y antiviral
Ig M: - Memoria
- primeras en inmunológica
Ig E:
actuar
- Excelente - Fenómenos
alérgicos
actividad
antibacteriana
- Débil acción
antiviral
0
Proteínas especiales:
Hemoglobina
● Metaloproteína: Fe
● Función: transporte de O2 a los tejidos
● Localización: glóbulos rojos
● Proteína más abundante de la sangre
● Sintetizada por las células madre de la
médula ósea
● Valores normales:
● Hombres: 13 – 17 g%
● Mujeres: 12 – 15 g%
0
Hemoglobina
Estructura Observaciones
Primaria 2 subunidades : 146 aa
2 subunidades : 148 aa
Total: 588 aa
Secundaria 80% -hélice, el resto al
azar
Terciaria Globular
Cuaternaria Tetrámero
Peso molecular 64500
0
HEMOGLOBIN
A
TRANSPORTE DE OXÍGENO POR LA
HEMOGLOBINA
La Hb capta oxígeno cuando es abundante (pulmones PO2 100 mm Hg) y
lo cede cuando disminuye (capilares PO2 30 mm Hg)
La curva de unión del oxígeno a la Hb es
SIGMOIDEA:
Este comportamiento se debe a
fenómenos de
COOPERATIVIDAD en la unión
de oxígeno. Cada molécula de
Hb tiene 4 lugares de unión de
PO2 en los
pulmones O2. La unión del primer O2
PO2 en los
tejidos produce un cambio
conformacional en la molécula,
lo que facilita la unión de los
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 siguientes y viceversa
Hemoglobina
● Unión al Oxígeno:
Hb(H=)4 + 4 O2 Hb(O2)4 + 4
H=
● Unión al CO: Carboxihemoglobina

(tóxica) el O2 compite con CO por
unirse a la Hb (CO es 210 veces más
Grupo
afín por Hb que el O2)
hemo
● Methemoglobina: se oxida el Fe2+ a
hemina (Fe3+), no puede transportar
O2
0
Hemoglobina
Anemia:
Hemoglobinemia menor a la normal
● Causas:
● menor número de glóbulos rojos
● menor cantidad de hemoglobina funcional
● hemorragias
● hemólisis
● Tratamiento:
● transfusión sanguínea
● suministro de hierro
● Vitamina B12
Hemoglobinopatías: anemia falciforme,
talasemias
0
HEMOGLOBINAS NORMALES
HbA1 2 Alfa 2 Βeta Adulto

HbA2 2 Alfa 2 delta Adulto
Hb F 2Alfa 2 Gamma Fetal
Hb E 2ζ 2ε Embrionaria.
Hemoglobina fetal – Hemoglobina materna.
•La Hb fetal no tiene cadena β sino γ por lo que la Hb fetal

tiene 1 Hys menos que la HbA y el BGP tiene solo 4 puntos
de contacto.
•Como la HbF tiene mayor afinidad por el O2 que la HbA,

toma el O2 de la sangre materna.
.
Anemia falciforme
• Es una patología que causa que el glóbulo rojo se deforme y
adquiera apariencia de una hoz.
• Provoca dificultad para la circulación de los glóbulos rojos, por
ello se obstruyen los vasos sanguíneos y causan síntomas como
dolor en las extremidades.
• Glóbulos rojos también padecen de una

vida más corta provocando anemia por no
ser reemplazados a tiempo.
CAUSA: mutación de ácido glutámico por valina en la

posición 6 de la cadena polipeptídica de beta globina →
producción de una hemoglobina funcionalmente
defectuosa →hemoglobina S
HEMOGLOBINAS PATOLÓGICAS
Mutación puntual. Ej. HbS: falciforme cambio de glutamico por valina, varía la
solubilidad, precipita.
Mutación de las cadenas, Talasemia 4 cadenas iguales, 4 α o 4 β.

Meta Hb: se oxida a Fe 2+ a Fe3+ y no transporta O2.
ANEMIA
FALCIFORME
(Cada esfera representa una

molécula de hemoglobina)
Talasemia
• Es un tipo de anemia hereditaria en la que existe síntesis

de una o más de las cadenas polipeptídicas de la
hemoglobina.
Mioglobina
● Metaloproteína: Fe
● Función: Transporte de oxígeno intramuscular (músculo
esquelético y cardíaco)
● Monomérica
● 153 aa – PM 17800
● Contiene grupo hemo
● Valor normal: 0-85 ng/ml
● Principal pigmento de la carne
0
Mioglobina
● Unión al CO: Carboximioglobina (tóxica) el O2 compite
con CO por unirse a la Mb
Oximioglobi Metamioglobin
na a
(Fe2+) (Fe3+)
● Oxidación del Fe2+ a Fe3+¨: la mioglobina con Fe3+ no
puede transportar O2 al igual que la methemoglobina.
0
MIOGLOBINA Y GRUPO
HEMO
proteína que almacena oxígeno en el músculo rojo en
prácticamente todas las especies
ESTRUCTURA:
• Posee una cadena polipeptídica única
• Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hélice a
(nombrados de la A a la H), separados por segmentos no
helicoidales.
• Se pliega dando una molécula prácticamente esférica muy
compacta con un hueco en el interior donde se sitúa el grupo
prostético hemo, lugar de unión al oxígeno
• El hemo se une de forma no covalente en la hendidura
hidrofóbica o bolsillo hemo.
MIOGLOBIN
A
MECANISMO DE UNIÓN DEL
OXÍGENO
El oxígeno se une al grupo hemo: un anillo tetrapirrólico
denominado protoporfirina IX, que pertenece a la familia de
porfirinas, con un ión ferroso (Fe2+) en el centro.
(Citocromos, clorofila)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

COORDINACIÓN DEL HIERRO EN LA
OXIMIOGLOBINA
Bolsillo del hemo

Coordinación
octaédrica del átomo
de hierro
“Bioquímica” Mathews,
van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002
PROTEÍNAS
FIBROSAS
Tienen forma filamentosa o alargada
Su función es estructural:
• Mantienen unidos diferentes elementos
celulares o de tejidos animales.
• Son las principales proteínas de la piel,
tejido conjuntivo, y de las fibras animales
(pelo, seda)
Confieren fuerza y/o elasticidad
Son insolubles en agua (predominan aa

hidrófobos)
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de
algunos aminoácidos (principalmente Ala y Gly)
ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la

estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen:
Hélices. Ejemplo: 1.- a queratina

2.- La triple hélice del colágeno
(resistencia amplificada por formación de
superhélices y entrecruzamientos
covalentes)
3.- Elastina (elasticidad)
Hoja b. Ejemplo: fibroína de la seda.
Colágeno
● Glucoproteína
● Es la más abundante de todo el cuerpo
(30%)
● Componente principal del tejido conectivo
● Sostén de tejidos y órganos
● Sintetizada por los fibroblastos
● Insoluble en agua y soluciones salinas
diluidas
● Inextensible
● Gran resistencia mecánica
0
Colágeno
● Estructura primaria:
● Secuencia repetitiva
X-Y-Gli
X e Y: Pro o HidroxiPro
Lis o HidroxiLis
● Cada cadena 1000 aa
● NO aa aromáticos
● No aa azufrados
0
Colágeno
● Estructura secundaria:
● Triple hélice
● Cada cadena arrollada
hacia la izquierda
● Las cadenas se unen
por puentes de Hidrógeno (Gli)
entre hebras o entre moléculas
● Puentes de lisina:
enlaces covalentes
que se forman con la edad y
requieren Vitamina C
Vit C escorbuto
Tropocolágen
o
0
Colágeno
● Moléculas de tropocolágeno
dispuestas una a continuación
de la otra, desfasadas
estiramiento
● Uniones entre cadenas de
tropocolágeno diferentes
● Uniones covalentes: puentes de
lisina
● Fuerzas de Van der Waals
0
Función del colágeno
● Protección
● Soporte
● Resistencia mecánica
(estructura rígida en
triple hélice)
● Estructura inextensible
(uniones transversales)
0
Enzimas
• Catalizadores biológicos.
•Proteínas de forma globular.
• Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas.
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. óptimos.
• Son las unidades funcionales del metabolismo celular.
• Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)
• Reguladoras de rutas metabólicas.
Mecanismo de Michaelis-Menten
Estructura
globular
● Tripsina
● Temperatura elevada
● pH extremo
Funcionalidad Inactiva
S: PM 250, 0.8 nm Ø
Cofactor
E: PM 100000, 7 nm Ø
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+,
Zn2+,etc.
Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoA.
Grupo Prostético
Enzimas que requieren elementos
inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
Coenzimas
cofactores orgánicos
no proteicoforma cataliticamente
activa de la enzima.
Adenosine Triphosphate (ATP)
Coenzyme A (CoA)
Nicotinamide Adenine
Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Dinucleotide (NAD+)
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
Clases de Enzimas:
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
1
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno)
Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno).
La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide.

Enzimas:
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
1.grupos aldehídos
2.gupos acilos Succinato Deshidrogenasa
3.grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.
4.grupos fosfatos (kinasas)
Enzimas:

catalizan
Deshidrogenasas
Oxigenasas
Reductasas
Transaminasas
Hidrólisis Pirofosfatasa
3 Hidrolasas Tripsina
Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre:
1. enlace éster
2. enlace glucosídico
3. enlace peptídico
4. enlace C-N
Enzimas:
catalizan
Deshidrogenasas
Oxigenasas
Reductasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando (Sintasas)
un doble enlace, o
Adición de un substrato a un Descarboxilasa
doble enlace de un 2o. substrato pirúvica
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
1.Entre C y C
2.Entre C y O
3.Entre C y N
Enzimas:
catalizan
Deshidrogenasas
Oxigenasas
Reductasas
Transaminasas
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble enlace de
un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas

interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
catalizan
Deshidrogenasas
Oxigenasas
Reductasas
Transaminasas
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble enlace de
un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para dar Epimerasas
formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S,
C-O y C-N. Mediante reacciones Sintetasas
de condensación, acopladas a la
ruptura del ATP
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
1.Entre C y O
2.Entre C y S
3.Entre C y N
4.Entre C y C

Proteinas 1

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Proteinas 1

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Proteinas

● Son las moléculas mas abundantes

_COOH _COO- + H+ Ácido

• Más rígido y corto que un enlace C-N simple

Se le puede considerar un Hibrido de

Carácter parcial de doble

sólo existe libre rotación

estructuras periódicas, con ángulos f y y que se

residuo “i” con “i +

Los radicales van dirigidos

Se encuentran en lugares en que la cadena plipeptídica cambia

Suelen conectar segmentos de hoja plegada b antiparalela,

Forma un giro cerrado (180º)

Participan 4 aminoácidos (el 1º y el 4º unidos por enlaces de

Suelen contener Gly y Pro

Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas

En su conformación participan los

Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

mioglobin sección transversal

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Proteínas de los ribosomas

Lipoproteínas Lípidos QM, VLDL, IDL, LDL, HDL

Glucoproteínas Glúcidos, hexosaminas -globulinas, fibrinógeno,

Hemoproteínas Ferrosoprotoporfirina Mioglobina y Hemoglobina,

Metaloproteínas Metal (Cu, Zn, Mg) Enzimas, Hemoglobina,

TIPO GRUPO PROSTETICO EJEMPLO

Valor Normal: 3,6 a 4,8 g%.

● α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas

Defensa del organismo contra:

● Unión al CO: Carboxihemoglobina

HbA1 2 Alfa 2 Βeta Adulto

•La Hb fetal no tiene cadena β sino γ por lo que la Hb fetal

•Como la HbF tiene mayor afinidad por el O2 que la HbA,

• Glóbulos rojos también padecen de una

CAUSA: mutación de ácido glutámico por valina en la

Mutación de las cadenas, Talasemia 4 cadenas iguales, 4 α o 4 β.

(Cada esfera representa una

• Es un tipo de anemia hereditaria en la que existe síntesis

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Bolsillo del hemo

Confieren fuerza y/o elasticidad

Son insolubles en agua (predominan aa

ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la

Hélices. Ejemplo: 1.- a queratina

Adenosine Triphosphate (ATP)

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide.

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

Transforman polímeros en monómeros.

5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas

También podría gustarte