Wuolah Free TEMA 2

TEMA-2.
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Cloky
Biología
1º Grado en Química
Facultad de Ciencias
Universidad Nacional de Educación a Distancia
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BIOLOGÍA (QUÍMICA) PRIMER CUATRIMESTRE
TEMA 2. BIOMOLÉCULAS I.
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS.

1. Aminoácidos y su polimerización
Las células modernas, como las que forman nuestro cuerpo, producen decenas de miles de
proteínas distintas. La mayor parte de estas moléculas están compuestas por solo 20 bloques
constituyentes diferentes, conocidos como aminoácidos, el cual tienen una estructura común.
Estructura de los aminoácidos
(Los átomos de Carbono tienen valencia 4  4 enlaces covalentes) Los 20 aminoácidos tienen una estructura
central común (α – carbono) unidos a los cuatro átomos o grupos de átomos diferentes (figura a):
1. H: un átomo de hidrógeno
2. NH2: un grupo funcional amino.
3. COOH: un grupo funcional carboxilo.
4. Un grupo “R” distintivo (“cadena lateral”)
La combinación de los grupos amino y carboxilo no solo inspiró el nombre de aminoácido, sino que también es la clave de
cómo se comportan estas moléculas. En el agua, que tiene un pH=7, los aminoácidos se ionizan. La concentración de
protones para este pH hace que el grupo amino se comporte como una base y atraiga a un protón para formar NH3+ (figura
b). El grupo carboxilo, por el contrario, es ácido, porque sus dos átomos de oxígeno son altamente electronegativos.
GRADO DE QUÍMICA UNED ALMERÍA

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Estos átomos atraen a los electrones, alejándolos del átomo de hidrógeno, lo que quiere decir que a
este grupo le resulta relativamente sencillo perder un protón para formar COO – (figura b).
Las cargas de estos grupos funcionales son importantes por dos razones: 1. Ayudan a los
aminoácidos a permanecer en solución, donde pueden interaccionar entre sí y con otros solutos, y
2. afectan a la reactividad química de los aminoácidos.
Naturaleza de las cadenas laterales
¿Qué pasa con el grupo R? Los grupos R, o cadenas laterales, representan la parte de la
estructura central de los aminoácidos. Las propiedades de los aminoácidos varían porque sus grupos
R son diferentes.
 Los grupos funcionales afectan a la reactividad. Varias de las cadenas laterales que
podemos encontrar en los aminoácidos contienen grupos funcionales carboxilo, sulfhidrilo,
hidroxilo o amino. En las condiciones correctas, estos grupos funcionales pueden participar
en reacciones químicas. Por ejemplo, los aminoácidos con un grupo sulfhidrilo (SH) en sus
cadenas laterales pueden formar enlaces disulfuro (S-S) que ayudan a unir diferentes partes
de las proteínas de gran tamaño (pelo rizado más que en el pelo liso).
Por el contrario, algunos aminoácidos contienen cadenas laterales que carecen de grupos
funcionales, consistentes únicamente en átomos de C e H. Estos grupos R raramente
participan en reacciones químicas. Como resultado, la influencia de estos aminoácidos sobre
la función de las proteínas depende principalmente de su tamaño y de su forma, en lugar de

depender de su reactividad.
 La polaridad y la carga de los grupos R afectan a la solubilidad. La naturaleza de su

grupo R afecta a la solubilidad de un aminoácido en su entorno natural, el interior acuoso de
la célula.
- Los grupos R polares (tipo 2) o cargados (tipo 1) interaccionan fácilmente con el agua
y son hidrófilos (que se disuelven en agua fácilmente).
- Los grupos R no polares (tipo 3) carecen de átomos cargados o altamente
electronegativos que sean capaces de formar enlaces de H con el agua. Estos grupos
R son hidrófobos (no interaccionan con el agua), por lo que las cadenas laterales lo
que tienden a agruparse en solución acuosa.
NOTA

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Si juegas con fuego, te fuegas

BIOLOGÍA (QUÍMICA)

PRIMER CUATRIMESTRE
3
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar proteínas?
Los aminoácidos se unen entre sí para formar proteínas (son macromoléculas), grandes
moléculas constituidas por subunidades moleculares más pequeñas unidas entre sí (subunidad
molecular  monómero “una parte”). Cuando se une un número grande de monómeros, la
estructura resultante se llama polímero “muchas partes” (macromolécula), y al proceso se le llama
 polimerización. (figura 3.3.)
Así, los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar proteínas. ( aparte de los
aminoácidos también lo son los ácidos nucleicos y los hidratos de carbono, se verá más adelante).
 Los monómeros se polimerizan mediante reacciones de condensación (reacciones de

deshidratación) la formación del nuevo enlace provoca la pérdida de una molécula de agua
(figura a). La reacción inversa, denominada hidrólisis (incrementa la entropía y es favorable desde el
punto de vista energético), divide los polímeros añadiendo una molécula de agua (figura b). La

molécula de agua reacciona con el enlace que une los monómeros, separando uno de esos
monómeros de la cadena del polímero.
Estas dos reacciones en una solución representan las reacciones directa e inversa de un equilibrio
químico:
 El enlace peptídico. Como se muestra en la figura 3.5. los aminoácidos se polimerizan cuando
se forma un enlace entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. El

enlace covalente C-N resultante de esta reacción de condensación se denomina enlace
peptídico. Cuando se elimina una molécula de agua en la reacción de condensación, el grupo

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carboxilo se convierte en un grupo funcional carbonilo (C=O) en el polímero resultante y el
grupo amino se reduce a un N-H. Los enlaces peptídicos son estables debido a la pareja de
electrones de valencia del nitrógeno parcialmente compartidos en el enlace C-N. El grado en
que se comparten los electrones hace que tengan algunas características de enlace doble,
por ejemplo, el enlace peptídico es plano, lo que limita el movimiento de los átomos que
participan en el enlace peptídico.
Cuando los aminoácidos están unidos en una cadena mediante enlaces peptídicos, a
los aminoácidos se les denomina residuos, para distinguirlos de los monómeros libres. La
figura 3.6a. muestra cómo la cadena de enlaces peptídicos de un polímero corto proporciona
a la molécula un marco estructural, o “esqueleto”. Hay 3 puntos importantes que destacar
acerca de este esqueleto de enlaces peptídicos:
1. Orientación del grupo R Las cadenas laterales de cada residuo sobresalen hacia
fuera del esqueleto, haciendo posible que interaccionen entre sí con el agua.
2. Direccionalidad Existe un grupo amino (-NH3+) en un extremo del esqueleto y un
grupo carboxilo (-COO -) en el otro. El extremo de la secuencia que tiene el grupo

amino libre se llama extremo N, o extremo amino, y el que tiene grupo carboxilo
libre se denomina extremo C o extremo carboxi. Por convenio, los biólogos
escriben las secuencias de aminoácidos desde el extremo N al C ( figura 3.6b),
porque el extremo N es el inicio de la cadena cuando se sintetizan las proteínas
en las células.
3. Flexibilidad Aunque el propio enlace peptídico no puedo rotar, dada su naturaleza

de enlace doble, los enlaces simples a cada lado del enlace peptídico sí pueden
rotar (estructura global  flexible) Figura 3.7.

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En general, cuando se unen menos de 50 aa (aminoácidos) de esta forma, el polímero

resultante se denomina oligopéptido (“pocos péptidos”) o simplemente péptido. Los
polímeros que contienen 50 o más aa se denominan polipéptidos (“muchos péptidos”).
El término proteína se emplea a menudo para describir cualquier cadena de residuos
de aminoácidos, aunque formalmente proteína hace referencia a la forma completa, y a
menudo funcional, de la molécula.
2. ¿Qué aspecto tienen las proteínas?

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Estructura primaria
Los bioquímicos llaman estructura primaria de una proteína a la secuencia característica

de aminoácidos componentes. Con 20 tipos de aa disponibles y una longitud que varía desde los
residuos de aa hasta decenas de miles, el número de posibles estructuras primarias es prácticamente
ilimitado. De hecho, podrían existir 20 n combinaciones diferentes de residuos de aa para un polímero
con una longitud dada n. Por ejemplo, un péptido de solo 10 aa de longitud tiene 2010 posibles
secuencias primarias, lo que es aproximadamente igual a 10 billones.
¿Por qué son importantes el orden y el tipo de residuos de la estructura primaria de una
proteína? Recuerde que los grupos R de cada aminoácido afectan a su solubilidad y reactividad
química. De acuerdo con esta observación, es razonable predecir que los grupos R presentes en un
polipéptido afectarán a las propiedades y las funciones de dicha molécula. Esta predicción es
correcta. En algunos casos, incluso un único cambio en la secuencia de aa puede provocar cambios
severos en el comportamiento global de la proteína.
La estructura primaria de una proteína es fundamental para su función. También es básica
para determinar los niveles superiores de la estructura proteica: las estructuras secundaria, terciaria
y cuaternaria.

Estructura secundaria
El siguiente nivel de organización de las proteínas se conoce como estructura secundaria y

se origina en parte por enlaces de hidrógeno entre componentes del esqueleto del enlace peptídico.
Las estructuras secundarias son secciones proteicas con una forma determinada, estabilizadas en
gran medida mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo C=O de un residuo de
aminoácido y el hidrógeno de los grupos N-H de otro (figura 3.10a). El átomo del oxígeno del grupo
C=O tiene una carga negativa parcial debida a su alta electronegatividad, mientras que el átomo de
hidrógeno del grupo N-H tiene una carga
positiva parcial debido a que está unido al
nitrógeno, que tiene una alta
electronegatividad.
Fíjese en un aspecto clave: los enlaces de
hidrógeno entre secciones del mismo
esqueleto solo son posibles cuando el
polipéptido se dobla de tal manera que los
grupos C=O y N-H quedan muy cerca. En la
mayoría de las proteínas, estos grupos
polares están alineados y forman enlaces de

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hidrógeno cuando el esqueleto se dobla para formar una de las dos posibles estructuras siguientes:
1. Una hélice α (hélice alfa), en la que el esqueleto del polipéptido se enrolla (figura b)
2. Una lámina plegada β (lámina plegada beta) en la
que los segmentos de una cadena peptídica se
doblan 180º y luego se pliegan en el mismo plano
(figura c).
Aunque cada enlace de hidrógeno en una hélice α una lámina plegada β es muy débil
comparado con un enlace covalente, el gran número de enlaces de hidrógeno en estas estructuras

las hace altamente estables. Como resultado, aumentan la estabilidad de la molécula en su conjunto
y ayudan a definir su forma. Pero en lo respecta a la forma y la estabilidad globales de la molécula,
la estructura terciaria de la proteína es aún más importante.
Estructura terciaria
La mayor parte de la forma tridimensional, o estructura terciaria de un polipéptido, resulta

de las interacciones entre los residuos que se unen a medida que la cadena se flexiona y se pliega
en el espacio. Los residuos que interaccionan entre sí están a menudo muy alejados en la secuencia
lineal.
Son especialmente importantes cinco tipos de interacciones de los grupos R:
1. Enlaces de hidrógeno Se forman enlaces de hidrógeno entre grupos R polares y las cargas
opuestas parciales del esqueleto peptídico o de otros grupos R.
2. Interacciones hidrófobas En una solución acuosa, las moléculas de agua interaccionan con
cadenas laterales hidrófilas de un polipéptido y obligan a las cadenas laterales no polares
hidrófobas a agruparse en masas globulares. Cuando estos grupos R no polares se juntan,
las moléculas de agua circundantes forman más enlaces de hidrógeno entre sí,
incrementando la estabilidad de sus propias interacciones y el desorden de la solución
acuosa.
3. Fuerzas de van der Waals Una vez que las cadenas laterales hidrófobas están próximas
entre sí, su asociación se hace más estable mediante atracciones eléctricas conocidas como
fuerzas de van der Waals. Estas débiles atracciones tienen lugar porque el movimiento
constante de los electrones otorga a las moléculas una minúscula asimetría en su carga, que
varía con el tiempo. Si las moléculas no polares se aproximan mucho entre sí, la mínima
carga parcial de una molécula induce una carga parcial de signo opuesto en la molécula más
cercana y provoca una atracción. Aunque la atracción es muy débil comparada con los
enlaces covalentes o incluso con los enlaces de hidrógeno, un gran número de fuerzas de
atracción de van der Waals pueden incrementar significativamente la estabilidad de la
estructura.

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4. Enlaces covalentes Se pueden formar enlaces covalentes entre las cadenas laterales de
dos cisteínas a través de una reacción entre los grupos sulfhidrilo. A estos enlaces disulfuro
(“dos azufres”) se les llaman comúnmente puentes, porque crean fuertes vínculos entre
distintas regiones de un mismo polipéptido o de dos polipéptidos separados.
5. Enlaces iónicos Se forman enlaces iónicos entre grupos con cargas completas de signos
opuestos, como las cadenas laterales ionizadas ácidas y básicas indicadas en la figura 3.11a.
Además, la forma global de muchas proteínas depende en parte de la presencia de

estructuras secundarias como las hélices α o las láminas plegadas β (figura 3.11b). Por tanto, la
estructura terciaria depende de la estructura primaria y estructura secundaria.
Estructura cuaternaria
Los primeros tres niveles de la estructura proteica implican a polipéptidos individuales. Pero
muchas proteínas contienen varios polipéptidos distintos que interaccionan para formar una
estructura única. La combinación de polipéptidos, a los que se denomina subunidades, proporciona
a las proteínas su estructura cuaternaria.
Una proteína con estructura cuaternaria puede estar compuesta únicamente por dos subunidades
idénticas. Tener en cuenta la siguiente figura 3.12.

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Además, las células contienen máquinas macromoleculares: grupo de proteínas múltiples
que se ensamblan para llevar a cabo una función concreta.
La tabla resumen nos llevan a 3 ideas importantes:

1. La combinación de los niveles estructurales primario, secundario, terciario y cuaternario es la
responsable de la magnífica diversidad de formas y tamaños observados en las proteínas.
2. El plegado de las proteínas está dirigido por la secuencia de aminoácidos presentes en la
estructura primaria.
3. La mayor parte de los elementos de la estructura proteica se basa en el plegado de cadenas
de polipéptidos.
¿Ocurre espontáneamente el plegado de las proteínas? ¿Qué sucede con la función de una proteína si se alteran
los pliegues normales?

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3. Plegado y función
En términos de entropía; como una proteína no plegada tiene muchas más formas de moverse
su entropía es mucho mayor que en la versión plegada. No obstante, a diferencia de lo que sucede
en la polimerización, los pliegues tienden a ser espontáneos, debido a que los enlaces químicos y
las interacciones hidrófobas que ocurren liberan la suficiente energía como para compensar la
disminución de entropía, y además aumentarán la entropía en el entorno. Como consecuencia, la
molécula plegada tiene menos energía potencial y, por tanto, es más estable que la molécula
desplegada. El plegado también es esencial para la función de una proteína completa.
El plegado normal es crucial para la función
Afinsen estudió una proteína llamada ribonucleasa, que rompe los polímeros de ácido
ribonucleico (ARN), también descubrió que la ribonucleasa puede ser desplegada, o
desnaturalizada, tratándola con compuestos que rompen los enlaces de hidrógeno y los enlaces
disulfuro. La ribonucleasa desnaturalizada no funcionaba bien, ya que no podía romper los ácidos
nucleicos.
Sin embargo, cuando se eliminaron los agentes desnaturalizadores, la molécula volvió a
plegarse y a funcionar normalmente (figura 3.13.)

Estos experimentos confirmaron que la ribonucleasa se pliega espontáneamente y que el plegado
es esencial para una función normal.
Trabajos más recientes han demostrado que, en las células, el plegado a menudo está
facilitado por proteínas específicas llamadas chaperonas moleculares (familia de moléculas
denominada proteínas de choque térmico, porque se producen en gran cantidad después de que las
células experimentan los efectos de desnaturalización de las altas temperaturas). Las chaperonas
reconocen las proteínas desplegadas al unirse a secciones hidrófobas que normalmente no estarían
expuestas en las proteínas adecuadamente plegadas. Esta interacción bloquea las interacciones
inapropiadas con otras moléculas y permite a las proteínas volver a plegarse, lo que hace posible
que adopten la forma especificada por su secuencia primaria, de modo que las chaperonas ayudan
a plegar las nuevas proteínas y, en algunos casos, las proteínas desnaturalizadas, antes de que
puedan formarse los agregados no plegados.

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La forma de las proteínas es flexible
Aunque cada proteína tiene una forma plegada característica que es necesaria para su
función, la mayoría de las proteínas mantienen una forma flexible y dinámica cuando no están
ejecutando activamente su función.
- El plegado de proteínas está a menudo regulado. Dado que la función de una proteína
depende de su forma, controlar cuándo o dónde se plegará permite regular la actividad de
la proteína.
- El plegado puede resultar “infeccioso”. En
1982, Stanley Prusiner publicó el resultado
quizá más sorprendente en el campo de las
investigaciones sobre el plegado de las
proteínas: ciertas proteínas pueden
plegarse para formar agentes infecciosos,
causantes de enfermedades. Estas
proteínas se llaman priones, o partículas
infecciosas proteicas.
Los priones infecciosos son formas
alternativas de proteínas normales
presentes en individuos sanos. La forma
infecciosa y la normal no se diferencian

necesariamente en la secuencia de
aminoácidos, pero sus formas son
radicalmente diferentes (figura 3.14.) (enfermedad de las vacas locas).
4. Las proteínas son tan diversas como las estructuras proteicas
Como grupo, las proteínas realizan más tipos de funciones celulares que cualquier otra
molécula. Estas funciones principales son:
 Catálisis. (La más importante, por su velocidad) Muchas proteínas están especializadas en
catalizar, o acelerar, las reacciones químicas. Una proteína que actúe como catalizador se
suele denominar enzima (amilasa salival).
 Defensa. Las proteínas denominadas anticuerpos y otras proteínas complementarias atacan
y destruyen los virus y bacterias que provocan enfermedades.
 Movimiento. Las proteínas motoras y las proteínas contráctiles son responsables de mover
la propia célula o de mover grandes moléculas u otros tipos de sustancias dentro de la célula.
(Por ejemplo, la actina y miosina se deslizarán unas sobre otras para flexionar o estirar las
células musculares de nuestros dedos y brazos).
 Señalización. Las proteínas están implicadas en el transporte y recepción de señales de una
célula a otra dentro del cuerpo. Muchas de ellas residen en la membrana celular para
interaccionar con las células vecinas. (Por ejemplo, concentraciones de azúcar en sangre
baja)
 Estructura. Las proteínas estructurales forman componentes corporales como las uñas y el
pelo, y definen la forma de las células individuales.
 Transporte. Las proteínas permiten que ciertas moléculas entren y salgan de las células o
las transportan por todo el cuerpo.

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¿Por qué las enzimas son buenos catalizadores? (Importante, tipo test)
En las reacciones catalizadas intervienen uno o varios reactivos, denominados sustratos.
Parte del motivo de que las enzimas sean unos catalizadores tan eficaces es que mantienen los
sustratos en una orientación precisa en la que puedan reaccionar.
De acuerdo con el modelo de Fischer en 1894, “llave y cerradura”, las enzimas son análogas
a una cerradura y las llaves son sustratos que encajan en la cerradura y luego reaccionan.
Su modelo también explicaba con precisión por qué la mayoría de las enzimas catalizan de manera
efectiva una reacción específica. La especificidad de una enzima es consecuencia de la geometría y
de los tipos de grupos funcionales existentes en los sitios en los que se unen en los sustratos.
A medida que los investigadores

comenzaron a probar el modelo de Fischer, la
ubicación a la que los sustratos se unen y con
la que reaccionan comenzó a ser denominada

sitio activo de la enzima. El sitio activo es
donde tiene lugar la catálisis.
Cuando estuvieron disponibles las
técnicas para dilucidar la estructura
tridimensional de las enzimas, se identificaron
los sitios activos como hoyuelos o cavidades
dentro de las formas globulares. (figura 3.15.)
5. Cómo funcionan las enzimas
Las enzimas ayudan a las reacciones a eliminar dos obstáculos
Recuerde que es necesario eliminar dos obstáculos antes de que las reacciones puedan tener
lugar: los reactivos necesitan (1) colisionar con una orientación precisa y (2) tener la suficiente
energía cinética para vencer la repulsión entre los electrones que entran en contacto cuando se forma
un enlace. Para saber cómo funcionan las enzimas, consideremos cada uno de estos obstáculos por
separado.
- Las enzimas hacen que los sustratos se acerquen. Parte de la razón de que las enzimas sean
catalizadores tan efectivos es que hacen que las moléculas de sustrato se acerquen entre sí
en un sitio de unión al sustrato que se conoce con el nombre de sitio activo. (Muchas enzimas
tienen nombres que sugieren la identidad del sustrato y terminan con el sufijo –asa). Las
enzimas son flexibles y dinámicas, de hecho, muchas enzimas sufren un cambio significativo
en su forma, o conformación, cuando las moléculas reactivos se unen al sitio activo. Este
cambio conformacional, llamado encaje inducido, puede observarse en la molécula de
glucocinasa (figura 8.10.) una vez que la glucocinasa se une a sus sustratos –ATP y glucosa-la
enzima se dobla en torno al sitio activo para unir los dos sustratos.

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Cuando una o más moléculas de sustrato penetran en el sitio activo, se mantienen en su lugar
mediante enlaces de hidrógeno y otras interacciones débiles con los aminoácidos del sitio activo.
Una vez unido el sustrato, uno o más grupos R del sitio activo entran en acción. El grado de
interacción entre el sustrato y la enzima aumenta, alcanzando un máximo cuando se llega a una
condición temporal, inestable e intermedia, conocida con el nombre de estado de transición.
Cuando la llave de Fischer está en su cerradura representa el estado de transición del sustrato; para

conseguir este estado, hace falta algo más que el que la enzima se una a sus sustratos. Incluso si la
reacción es espontánea, hace falta una cantidad de energía cinética para distraer los enlaces
químicos de los sustratos de modo que puedan alcanzar este estado de transición, esa energía
cinética se denomina energía de activación.
- Las enzimas reducen la energía de activación. Las reacciones se producen cuando los
reactivos tienen la suficiente energía cinética para superar la barrera de la energía de
activación. La energía cinética de las moléculas, a su vez, depende de su temperatura ( esta
es la razón de que las reacciones tiendan a producirse más rápidamente a temperaturas más altas. )
La Figura 8.11. muestra las variaciones en la energía libre que tienen lugar durante el curso
de una reacción química. A medida que vaya
leyendo a lo largo del eje x, de izquierda a
derecha, observe que se produce un enorme
incremento de energía libre cuando los
reactivos se combinan para formar el estado de
transición, seguido por una enorme caída de la
energía libre cuando se forman los productos.
La energía libre del estado de transición es alta
porque los enlaces que existían en los
sustratos se ven desestabilizados; es el punto
de transición entre la ruptura de los antiguos
enlaces y la formación de los nuevos.
La etiqueta ∆G de la gráfica indica la variación
global de la energía libre en la reacción; es
decir, la energía de los productos menos la
energía de los reactivos. En este caso concreto, los productos tienen menos energía libre que
los reactivos, lo que quiere decir que la reacción es exergónica. Pero, como la energía de
activación para esta reacción, simbolizada por Ea, es alta, la reacción se produciría
lentamente, incluso a alta temperatura.

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Este es un punto importante: cuando más inestable sea el estado de transición, mayor será
la energía de activación y menos probable será que una reacción se produzca rápidamente.
Las velocidades de reacción dependen, entonces, tanto de la energía cinética de los reactivos
como de la energía de activación de la reacción concreta, que equivale a la energía libre del
estado de transición. Si la energía cinética de las moléculas participantes es alta, como por
ejemplo a altas temperaturas, entonces las colisiones moleculares tendrán mayores
probabilidades de traspasar la barrera representada por la energía de activación. En dicho
punto, se formará el estado de transición y la reacción tendrá lugar.
El diagrama de la Figura 8.12. muestra cómo las enzimas reducen la energía de
activación de una reacción. Observe que la presencia de una enzima no afecta al cambio
global de energía, ∆G, ni tampoco cambia la
energía de los reactivos o de los productos. Una
enzima solo modifica la energía libre del estado
de transición.
La mayor parte de las enzimas tienen una

actividad muy específica –catalizan una sola
reacción reduciendo la energía de activación
requerida- y muchas de ellas son enormemente
eficientes. No es inusual que las enzimas
aceleren las reacciones más de un millón de
veces; algunas enzimas hacen que las

reacciones se produzcan billones de veces más
rápido de lo que lo harían sin un catalizador.
También es importante observar que una
enzima no se consume durante una reacción química, a pesar de que participe en la reacción.
La composición de la enzima después de la reacción es exactamente la misma que antes de
la reacción. La figura 8.13. resume cómo actúan las enzimas para catalizar una reacción:
1. Iniciación. En lugar de que los reactivos colisionen ocasionalmente de forma aleatoria,

las enzimas orientan a los reactivos con precisión cuando estos se unen a ubicaciones
específicas del sitio activo.
2. Facilitación del estado de transición. Dentro del sitio activo del catalizador, las
moléculas de reactivo tienen más probabilidad de alcanzar su estado de transición. En
algunos casos, el estado de transición se estabiliza gracias a un cambio de forma de la
enzima. Las interacciones entre el sustrato y los grupos R del sitio activo de la enzima
reducen la energía de activación necesaria para la reacción. Como resultado, la reacción
catalizada se produce con mucha más rapidez que la reacción sin catalizar.

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3. Terminación. Los productos de la reacción tienen mucha menos afinidad por el lugar
activo que el estado de transición. Así pues, la unión termina, la enzima vuelve a su
conformación original, y los productos son liberados.
¿Qué limita la velocidad de la catálisis?
Durante muchas décadas después de la publicación del modelo de Fischer, la mayor parte
de la investigación sobre enzimas se centró en la velocidad de la acción enzimática, o lo que los
biólogos llaman la cinética enzimática. Ellos observaron que, cuando la cantidad de producto
producida por segundo –indicativa de la velocidad de reacción- se representa en función de la
concentración de sustrato, se obtiene una gráfica como la mostrada en la figura 8.14.
En esta gráfica, cada punto de datos representa un experimento en el que midió la velocidad
de reacción cuando los sustratos tenían diversas concentraciones. Las dos líneas representan dos
series de experimentos: uno con las reacciones catalizadas por una enzima y el otro sin catalizar. A
medida que observe la curva correspondiente
a la reacción catalizada de izquierda a
derecha, observe que está compuesta por tres
secciones básicas:
1. Cuando la concentración de sustrato es

baja, la velocidad de una reacción catalizada
enzimáticamente aumenta con rapidez de

forma lineal.
2. Para concentraciones intermedias de
sustrato, el aumento de la velocidad se hace
más lento.
3. Para concentraciones altas de sustrato, la
velocidad de reacción se estabiliza en una
velocidad máxima.
Este patrón contrasta llamativamente con el de las reacciones no catalizadas, en las que la
velocidad de reacción es bastante más lenta, pero tiende a mostrar un aumento lineal proporcional a
la concentración de sustrato. La “cinética de saturación” de las reacciones catalizadas por enzimas
se tomó como una prueba sólida de que el complejo enzima-sustrato propuesto por Fischer existe
realmente. La idea era que, en algún punto, los sitios activos no pueden aceptar ya los sustratos con
más rapidez, independientemente de lo que crezca la concentración de sustrato. Expresado de otro
modo, la velocidad de reacción se estabiliza porque ya se están utilizando todas las moléculas
disponibles de la enzima.
¿Trabajan solas las enzimas?
La respuesta es, un no. Para que una enzima funcione normalmente, a menudo se necesitan otros
átomos y moléculas que no pertenecen a la estructura primaria de la enzima. Estos “ayudantes”
enzimáticos pueden clasificarse en tres tipos diferentes:
1. Cofactores: iones inorgánicos, tales como los iones metálicos Zn 2+, Mg2+ y Fe2+, que
interaccionan reversiblemente con las enzimas.
2. Coenzimas: moléculas orgánicas que interaccionan reversiblemente con las enzimas, tales
como los portadores de electrones NADH y FADH2.
3. Grupos prostéticos: moléculas o átomos que no son de aa y que se unen a proteínas, como
la molécula retinal (conversión de E. luminosa en E. química).
Su presencia es esencial para la actividad catalítica de muchas enzimas.

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6. ¿Qué factores afectan a la actividad enzimática?
En concreto, la actividad de una enzima a menudo cambia drásticamente en función de la
temperatura, el pH, las interacciones con otras moléculas y las modificaciones de su estructura
primaria. Veamos cómo la función enzimática se ve afectada, y en ocasiones regulada, por cada
uno de estos factores.
Las enzimas están optimizadas para determinados entornos
La temperatura afecta al plegamiento y al movimiento de una enzima, así como a la energía

cinética de sus sustratos. La concentración de protones en una solución, medida por su pH,
también afecta a la estructura y función de la enzima. El pH afecta a la carga de los grupos amino
y carboxilo de las cadenas laterales de los residuos, así como a la capacidad del sitio activo para
participar en reacciones de transferencia de protones o electrones.

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La mayor parte de las enzimas están reguladas
Controlar cuándo y dónde funcionarán las enzimas es vital para el trabajo de una célula.
Aunque la temperatura y el pH afectan a la actividad de las enzimas, o se suelen emplear como
medio de regular la función enzimática. En lugar de ello, son otras moléculas, en algunas ocasiones
otras enzimas, las que regulan la mayor parte de la actividad enzimática de la célula. Estas moléculas
reguladoras suelen cambiar la estructura de la enzima de alguna manera, y su actividad activa o
desactiva la enzima.
- Regulación de los enzimas mediante modificaciones no covalentes. Muchas
moléculas que regulan la actividad enzimática se unen de forma no covalente a la
enzima para activarla o desactivarla. Dado que la interacción no altera la estructura
primaria de la enzima, a menudo decimos que es una modificación “reversible”.
Las interacciones reversibles afectan a la función enzimática en una de dos formas:
1. La molécula reguladora es
similar en cuanto a forma y en
cuanto a tamaño al sustrato
natural de la enzima e inhibe la
catálisis uniéndose al sitio
activo de la enzima. Este
suceso se denomina inhibición

competitiva porque la
molécula implicada compite con
el sustrato por el acceso al sitio
activo de la enzima. (figura 8.16a)
2. La molécula reguladora se une a una ubicación distinta de la del sitio activo y

modifica la forma de la enzima. Este tipo de regulación se denomina regulación
alostérica (“diferentes estructura”), porque el suceso de unión modifica la forma
de la enzima de tal manera que hace que el sitio activo esté disponible o no
disponible (figura 8.16b y 8.16c)
Ambas estrategias dependen de la concentración de la molécula reguladora –

cuantas más moléculas reguladoras haya presentes, más probable será que se unan
a la enzima y afecten a su actividad.

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7. ¿Qué es un ácido nucleico?
Los ácidos nucleicos son polímeros, igual que las proteínas. Pero en lugar de estar
compuestos por monómeros llamados aminoácidos, los ácidos nucleicos están integrados por
monómeros denominados nucleótidos.

La figura 4.1a muestra los tres componentes de un nucleótido: (1) un grupo fosfato, (2) un
azúcar de cinco carbonos y (3) una base nitrogenada (que contiene nitrógeno). El grupo fosfato está
unido a la molécula del azúcar que, a su vez, está unida a la base nitrogenada.
El azúcar es el componente central del nucleótido, de forma semejante al carbono α en los

aminoácidos. Los cinco carbonos del azúcar están marcados con números y el símbolo de prima (‘)
para proporcionar un marco de referencia.

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Los ribonucleótidos son los monómeros del ácido ribonucleico (ARN) y los
desoxirribonucleótidos, los monómeros del ácido desoxirribonucleico (ADN). En los
ribonucleótidos, el azúcar es la ribosa; en los desoxirribonucleótidos, es la desoxirribosa (desoxi 
“sin oxígeno”). Como muestra la figura 4.1b, estos dos azúcares tienen un grupo –OH unido al
carbono 2’, mientras que la desoxirribosa tiene un H en el mismo lugar, lo que supone una diferencia
de un único átomo de oxígeno.
Los ribonucleótidos y los desoxirribonucleótidos también difieren en el tipo de base
nitrogenada. Estas bases, mostradas en la figura 4.1c, pertenecen a los grupos estructurales
llamados purinas y pirimidinas. Las purinas son la adenina (A) y la guanina (G); las pirimidinas son
la citosina (C), el uracilo (U) y la timina (T). Los ribonucleótidos utilizan uracilo (U), mientras que los
desoxirribonucleótidos usan timina (T).
Observe que los dos anillos en la adenina y la guanina están unidos mediante nueve átomos,
a diferencia de los seis átomos que forman un único anillo en cada pirimidina.
Por resumir: para construir los ácidos nucleicos se utilizan ocho nucleótidos diferentes: cuatro
ribonucleótidos (A, G, C y U) y cuatro desoxirronucleótidos (A, G, C y T).
¿Cómo se polimerizan los nucleótidos para formar ácidos nucleicos?
Como muestra la figura 4.2., la reacción de polimerización implica la formación de un enlace

entre el grupo fosfato de un nucleótido y un grupo hidroxilo del azúcar de otro nucleótido. La reacción
forma un nuevo enlace covalente, llamado unión fosfodiéster, o enlace fosfodiéster, entre los
nucleótidos y se libera una molécula de agua.

Cuando los nucleótidos implicados contienen el azúcar ribosa, el polímero producido es ARN.
Si los nucleótidos contienen el azúcar desoxirribosa, el polímero resultante es ADN.

20

- Las cadenas de ADN y ARN son direccionales. La figura 4.3. muestra cómo la cadena de
enlaces fosfodiéster de un ácido nucleico actúa como un esqueleto, de manera análoga al
esqueleto de enlaces peptídicos de las proteínas.
El esqueleto de azúcar-fosfato de un ácido nucleico es direccional, igual que el esqueleto
peptídico de un polipéptido. *En una cadena de ARN o ADN, un extremo tiene un fosfato 5’
libre y el otro extremo tiene un hidroxilo 3’ libre, lo que significa que los grupos no están
unidos a otro nucleótido. El orden de las distintas bases nitrogenadas en un ácido nucleico
forma la estructura primaria del ácido nucleico. Por convenio, la secuencia de bases de
una cadena de ARN o ADN siempre se escribe en la dirección 5’  3’.*

21
- La polimerización requiere una fuente de energía. En las células, las reacciones de

polimerización que unen los nucleótidos para formar ácidos nucleicos están catalizadas por
enzimas y los investigadores dicen que estos nucleótidos están “activados” ver la figura 4.4a
donde muestra un ejemplo de nucleótido activado denominada la molécula como trifosfato
de adenosina o ATP. Unir dos o más fosfatos mediante enlaces covalentes hace que se
generen intensas fuerzas de repulsión. La energía se libera cuando los fosfatos forman
nuevos enlaces más estables con otros átomos ( figura 4.4b). Cuando los nucleótidos
activados se polimerizan, la energía liberada de la reacción de condensación compensa el
descenso de entropía, con lo que la reacción se vuelve espontánea.
8. Estructura y función del ADN
La estructura primaria de los ácidos nucleicos es similar a la de las proteínas. Las proteínas tienen
un esqueleto unido por enlaces peptídicos, con una serie de grupos R que salen de él. Las moléculas
de ADN y ARN poseen un esqueleto de azúcar-fosfato, creado por enlaces fosfodiéster, y una
secuencia que sale de él, formada a partir de las cuatro bases nitrogenadas existentes.
Como las proteínas, el ADN y el ARN también tienen estructura secundaria. Mientras que las
hélices α y las láminas plegadas β de las proteínas están formadas por enlaces de hidrógeno entre
grupos del esqueleto, la estructura secundaria de los ácidos nucleicos está integrada por enlaces de
hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Analicemos en primer lugar la estructura secundaria y la
función del ADN como molécula que transporta información.
*(Estructura primaria del ADN: se trata de la secuencia de desoxirribonucleótidos de una de las

cadenas, la información genética está contenida en el orden exacto de los nucleótidos.) *

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¿Cuál es la naturaleza de la estructura secundaria del ADN? (James Watson y Francis Crick, 1953)

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Estructura de los aminoácidos

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Naturaleza de las cadenas laterales

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 La polaridad y la carga de los grupos R afectan a la solubilidad. La naturaleza de su

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¿Cómo se unen los aminoácidos para formar proteínas?

 Los monómeros se polimerizan mediante reacciones de condensación (reacciones de

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se forma un enlace entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. El

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carboxilo se convierte en un grupo funcional carbonilo (C=O) en el polímero resultante y el

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3. Flexibilidad Aunque el propio enlace peptídico no puedo rotar, dada su naturaleza

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En general, cuando se unen menos de 50 aa (aminoácidos) de esta forma, el polímero

2. ¿Qué aspecto tienen las proteínas?

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Los bioquímicos llaman estructura primaria de una proteína a la secuencia característica

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El siguiente nivel de organización de las proteínas se conoce como estructura secundaria y

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La mayor parte de la forma tridimensional, o estructura terciaria de un polipéptido, resulta

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Además, la forma global de muchas proteínas depende en parte de la presencia de

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La tabla resumen nos llevan a 3 ideas importantes:

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La forma de las proteínas es flexible

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4. Las proteínas son tan diversas como las estructuras proteicas

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A medida que los investigadores

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5. Cómo funcionan las enzimas

Las enzimas ayudan a las reacciones a eliminar dos obstáculos

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La mayor parte de las enzimas tienen una

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1. Iniciación. En lugar de que los reactivos colisionen ocasionalmente de forma aleatoria,

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