AMINOACIDOS, PEPTIDOS

Y
PROTEINAS.

Dra. Nesly Ramirez. MPSS

Dr. Artemio Ramirez. MPSS
PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA LEHNINGER DAVID L. NELSON – ED. OMEGA.
AMINOÁCIDOS:

• Los aminoácidos son moléculas que se combinan para

formar proteínas.

• Los aminoácidos y las proteínas son los pilares

fundamentales de la vida.

• Cuando las proteínas se digieren o se descomponen,

los aminoácidos se acaban.

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 PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA LEHNINGER DAVID L. NELSON – ED. OMEGA.
- Sirven como bloque
de construcción de Biosíntesis de
proteínas. Algunos porfirinas, purinas,
otros se encuentran pirimidinas y urea.
libres en plasma.
FUNCION DE LOS
AMINOACIDOS.
Intermediarios de
Neurotransmisión. ciertas rutas
metabólicas.
Estructura química de los aminoácidos:
1

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– Carbono alfa: C al cual
están unidos el grupo
COOH y el NH2

3 • Contienen un 2 • Son ácidos

grupo amino carboxílicos

4 – Grupo R: Cadena lateral, representa

una variedad de estructuras.
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS:
Su grupo R no es polar (Gly, Ala, Val, Leu,
Met)
Sin carga
Alifáticos Su grupo R es polar (Ser, Thr, Cys, Pro,
pero no tiene carga
Asn, Gln)

AMINOACIDOS (AA)
Su grupo R es polar y se encuentra
en ION positivo (Lys, Arg, His)
Con
carga
Su grupo R es polar y se encuentra en
estado de ION negativo (Asp, Glu)
Aromaticos (Phe, Tyr,
Trp)
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 AMINOACIDOS CON
CADENAS
metileno  AROMATICAS.

• Se caracteriza porque en su estructura posee un

anillo de benceno. En las proteínas se
encuentran la fenilalanina, la tirosina y el
triptófano.

• Son relativamente apolares (hidrofóbicos).

• Todos participan en interacciones hidrofóbicas.

• El grupo hidroxilo de la tirosina es importante

en reacciones enzimáticas, precursores de
hormonas y vitaminas.

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Aminoácidos con cadenas
laterales alifáticas (No
polares)
• Tienden a agruparse en las proteínas estabilizando
las estructuras mediante interacciones
hidrofóbicas.

• Contienen principalmente grupos R formados por

cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni
positiva ni negativa.

metileno 

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AMINOACIDOS CON CADENAS LATERALES ALIFÁTICAS
(POLARES, SIN CARGA)

• Son más hidrofílicos por sus grupos polares: -OH (Hidroxido), -SH(Tiol), amida que establecen enlaces

con el agua. PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA LEHNINGER DAVID L. NELSON – ED. OMEGA.


Aminoácidos con cadenas
laterales alifáticas (Polares
con carga positiva)
Aminoácidos con cadenas
laterales alifáticas (Polares
con carga negativa)
• Cadena lateral ionizable cerca del pH 7.
– Carga neta es positiva.
• La His facilita muchas reacciones
enzimáticas actuando como aceptor/donador
de protones.
• Cadena lateral ionizable cerca del pH 7.
• Carga neta es negativa.
• Tienen un segundo grupo carboxilo.
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NOMENCLATURA DE LOS
AMINOACIDOS
• Nombres triviales o comunes, por ejemplo:

• Asparagina: 1° AA descubierto en 1806 (“Asparagus”)

• Glutamato: “wheat” gluten

• Tirosina: queso (del griego tyrus)

• Glicina: dulce (del griego glykos)

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 ESTRUCTURA DE
LOS AA
• En la naturaleza existen más de 300 AA.

• Sin embargo, las proteínas que sintetiza el cuerpo humano están conformadas

por sólo 20 AA.

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SELENOCISTEÍNA,
AMINOACIDO #21

• Las selenoproteínas son importantes en el mantenimiento de la

homeostasis redox (debido a las selenoproteínas de los sistemas de
la tiorredoxina y del glutatión), en el metabolismo de las hormonas
tiroideas (debido a las tironina deyodinasas), en la maduración de
los espermatozoides (debido principalmente a una de las glutatión
peroxidasas), y en la función muscular (debido principalmente a la
selenoproteína N), entre otros procesos fisiológicos.

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 ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS.
• Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y cuadrícula, también la misma secuencia
• Los aminoacidos
de átomos enlazados, que formansuslas
con los mismos enlaces entre proteínas
átomos, sólo
pero difieren en lapertenecen a las de sus
orientación tridimensional
átomos en el espacio.​Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados
en un orden diferente dentro de la molécula.​
formas del enantiómero L, aun se desconoce el motivo
por el que se ha elegido esta forma durante la evolución.

• • Como
Estereoisomería: excepción existen formas D en algunos péptido. que
forman
– El carbono alfa las paredes
es un bacterianas y ciertos
centro quiral.

Antibióticos
– Los 4 grupos unidos al peptídicos.
C-α pueden tomar únicamente dos
rearreglos espaciales.
– La serie D se forma a partir de la serie L por acción de la enzima
– Los AA tienen dos posibles estereoisómeros: L-AA y D- AA.
racemasa
• Enantiómeros

– Excepto la glicina
 AMINOACIDOS POCO COMUNES PERO CON FUNCIONES IMPORTANT

Se forman por modificación de los residuos que ya están incorporados en un

polipéptido.
• 4-hidroxiprolina: Este componente fortalece la piel, dándole una estructura
sólida, a través de la cual no entran organismos nocivos del exterior.
• 5-hidroxilisina: proteínas de la pared celular (plantas), y en colágeno
(animales)
• 6-N-metil-lisina: constituyente de la miosina
• γ-carboxiglutamato: proteína de la coagulación
(protrombina) y otras proteínas de unión a Ca++.
• Desmosina: derivado de 4 residuos de Lys,
se encuentra en la elastina.
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 PÉPTIDOS.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es
alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:

• Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

• Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños y que las
proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos
prostéticos.

Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como

una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.

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 FUNCIONES DE
PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA LEHNINGER DAVID L. NELSON – ED. OMEGA.

LOS PÉPTIDOS.
• En el sistema neuroendocrino: como hormonas,
neurotransmisores, neuromoduladores, y factores liberadores de
hormonas.

• En reacciones de detoxificación del organismo

• En ciclo celular y apoptosis.

• Agentes antimicrobianos: son parte de la inmunidad innata

• Inhibidores de enzimas: ECA

• Péptidos sintéticos son usados como sustratos de enzimas,

antibióticos y agentes antitumorales
PROTEÍNAS

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• Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas
funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las
células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos
y órganos del cuerpo.
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
• Componentes estructurales.

• Transportadores de
sustancias.

• Hormonas.

• Catalizadores de reacciones
biológicas.

• Favorecedores de procesos de
luminiscencia.

• Componentes del esqueleto

intracelular o citoesqueleto.

• Elementos fundamentales en
la contracción muscular. PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA LEHNINGER DAVID L. NELSON – ED. OMEGA.
 PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS.

• Polímeros de aminoácidos.
• 2, 3 hasta miles de residuos de AA.
– Oligopéptidos: pocos AA
– Polipéptidos: muchos AA
• Unidos por un enlace peptídico

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 ENLACE PEPTÍDICO
•
Es la unidad primaria estructural de las
cadenas polipeptídicas.

•
Reacción de condensación entre el
grupo carboxilo de un AA y el grupo
amino de otro que produce un enlace
amida (enlace covalente).

• Extremo amino terminal

• Extremo carboxilo terminal

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 PROTEÍ
NAS
• Aprox el 20% del peso húmedo de la célula lo constituyen los AA y proteínas.

CARRETERA E por CARRETIRA

I

CORREO O por A CORREA

Un pequeño cambio, como la sustitución de un AA por otro, puede ocasionar la

aparición de funciones no compatibles con el metabolismo y desarrollo celular.

La secuencia de
una proteína esta
determinada
genéticamente
 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Por el número de subunidades o cadenas polipeptídicas:
1. Una sola cadena polipeptídica: proteína monomérica.
2. Dos o más cadenas asociadas de manera no
covalente:
proteínas multiméricas o multisubunidades.
– Oligoméricas: con pocas subunidades y éstas son
llamadas
protómeros.
– Por ejemplo: la hemoglobina es un tetrámero (2α 2β) o un dímero de
protómeros αβ
 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Por sus constituyentes:
• Proteínas simples: sólo AA
– Ejemplo: Ribonucleasa A y quimotripsina
• Proteínas conjugadas: asociadas de manera permanente a
componentes químicos además de los AA.
– Grupo prostético: parte que no es AA. Tiene un rol importante en la
función biológica.
– En base a la naturaleza química de los g.
prostéticos:
– lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas, etc.
– Algunas proteínas contiene más de un g. prostético
PROTEÍNAS
CONJUGADAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Por su función:
• Proteína globular: su función principal es
la regulación celular.
– Ejemplo: enzimas y proteínas
reguladoras. (hemoglobina, albumina, etc)

• Proteína fibrosa: forman parte de

estructuras celulares o tejidos.
– Ejemplo: colágeno, elastina,
queratina, proteínasdel citoesqueleto, etc.
 Sección transversal del
cabello
alfa-queratina

Estructura del colágeno

Estructura de la
seda Telaraña
(fibroína)
 ESTRUCTURA
PROTEICA
• Conformación: rearregloespacial de
átomos en una proteína.

– Las conformaciones existen bajo las condiciones

termodinámicamente más estables (menor energía libre
de Gibbs)

• Proteínas nativas: proteínas en cualquiera de

sus conformaciones plegada y funcional.
NIVELES DE
ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Estructura 1°
Secuencia de AA

Estructura 2°
Rearreglos de los AA

Estructura 3°
Plegamiento 3D del
polipéptido

Estructura 4°
Proteína con 2 o más
subunidades
 ESTRUCTURA
PRIMARIA
• Se refiere a la secuencia de AA.
• Estabilizada principalmente por enlaces peptídicos y puentes disulfuro
(Cys).
• Cada proteína tiene un número y secuencia de AA distintiva.
• Determina cómo se pliega en su estrutura 3D y esto determina la función de
la proteína.
• Ejemplo de proteínas únicamente con estructura 1°: insulina, vasopresina
(ADH), colecistoquinina, gastrina y secretina.
 ESTRUCTURA
PRIMARIA
• Brinda información:
– Estructura 3D y la función de la proteína.
– Ubicación celular: citoplasma, núcleo o
membrana.
– Evolución de la vida en el planeta.
– Similitud en la secuencia de AA
sirvepara ubicar una proteína en una
familia.
• Dominio: corta secuencia de AA que define una proteína.
 ESTRUCTURA
TRIDIMENSIO
NAL DE LAS
PROTEÍNAS
• La estructura 3Dde una proteína es
determinada por la secuencia de AA.
• La función de la proteína depende de la
estructura.
• Usualmente la estructura es estable.
• Las fuerzas más importantes que estabilizan
estructuras específicas son interacciones no
covalentes.
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• Rearreglo espacial de los principales átomos de un
segmento de la cadena polipeptídica, sin obviar la
conformación de sus cadenas laterales o su relación
con otros segmentos.
– Alfa hélice
– Hoja plegada beta
– Giro beta
– “Random coil” o no definida*
 ESTRUCTURA 2°:
ALFA-HÉLICE
• Es muy común, es el rearreglo más
simple que una cadena polipeptídica
puede asumir.
• Los g. R tienden o orientarse hacia el
exterior de la hélice.
• Cada vuelta incluye 4 AA.
• En todas las proteínas el giro de la hélice
es hacia la derecha.
• Estabilizada por puentes de H.
• Colágeno y alfa-queratina.
ESTRUCTURA 2°:
Α-HÉLICE
 ESTRUCTURA 2°: HOJA
PLEGADA Β
• Estructura más extendida que la anterior.
• Estabilizada por puentes de H.
• Los AA no están cercanos.
• El esqueleto de la proteína se ordena en
zig-zag.
• Fibroína (fam de β-queratinas) y en la
seda.
ESTRUCTURA 2°: HOJA PLEGADA
Β
 ESTRUCTURA 2°:
GIROS Β
• Común en proteínas globulares. Permiten un cambio
de 180° en el sentido de la cadena polipeptídica.
• Puente de H entre el AA 1 y AA 4
• Generalmente se encuentran en la superficie de la
proteína.
• Menos comunes son los giros γ: entre 3 AA.
 ESTRUCTURA
TERCIARIA
• Estructura tridimensional de todos los
átomos en una proteína.
• Interacción entre residuos más alejados en la secuencia
de AA (PLEGAMIENTO).
 PLEGAMIENTO DE
PROTEÍNAS
• Permite aproximación de cadenas
laterales
residuos distantes.
de

• Estructuras 3D adecuadas para la interacción

con otras moléculas.
• En la célula, este proceso ocurre durante y después
que las proteínas son sintetizadas en los ribosomas.
– Facilitado por proteínas chaperonas.
 DEGRADACIÓN DE
PROTEÍNAS
• No específica: lisosoma
• Específica: vía de la
ubiquitina.
– Es una proteína pequeña, de 76
AA, altamente conservada
en eucariotas.
– Secuencia PEST (Pro, Glu, Ser,
Cys) es la señal para la
degradación por esta vía.
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• Proteínas con varias subunidades.
• Tienen un papel regulatorio.
• La unión de pequeños
componentes puede producir
cambios en la actividad.
• Multímero
• Oligómero
• Protómero
 ESTRUCTU
RA 4°
• Homotípicas: asociaciónde polipeptídicas
cadenas idénticas o casi idénticas
• Heterotipicas: interacciones entre subunidades
con estructuras muy distintas.
 ESTABILIDAD
DE LA
ESTRUCTURA
3° Y 4°
Esta conformación se mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces entre las cadenas laterales (g.
R) de los AA. Aparecen varios tipos de enlaces:
• Los puentes de hidrógeno
• Interacciones de Van der Waals
• Los puentes eléctricos entre AA de
carga diferente llamados también “atracciones
electrostáticas”
• Las interacciones hidrófobas formación de un
núcleo o interface hidrofobico
• Puentes disulfuro
 DESNATURALIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
• Es una modificación estructural que conduce a la pérdida de la función
proteica.
• Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estático sin ninguna estructura tridimensional fija.
• La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:
aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. Una drástica disminución de su solubilidad,
ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen
en la superficie
3. Pérdida de las propiedades biológicas
 DESNATURALIZA
CIÓN
• Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se
llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos
(T°) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica).
• Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
a. Polaridad del disolvente
b. Fuerza iónica
c. pH
d. Tº
 REFERENCIAS
BIBLIOGRÁFICAS
1. Lehninger Principles of
Biochemistry. 5th
edition. 2009. Chapter 1: The Foundations of
Biochemistry.
2. Harper´s Illustrated Biochemistry.
28th edition. 2009. Capítulo 1:
Bioquímica y Medicina.
3. Bioquímica: Conceptos esenciales. 2010.
Capítulo 4 y 5: Aminoácidos y proteínas.