BIOQUIMICA Y NUTRICION

 Ciclo : III
 Tema : Hemoglobina
 Docente : Q.F. Jack García Calderón
 Semestre : 2015 - I
 :::::Hemoglobina:::::

• Proteína que pertenece al grupo de

las hemoproteìnas.
 COMPOSICIÓN QUÍMICA
Se produce en los eritroblastos que son las
células inmaduras de los eritrocitos

la hemoglobina se forma a partir de:

2 succinil coA formado en el ciclo de Krebs o
ciclo de acido cítrico + 2 glicinas = pirrol

Acido Acético
SE TRANSFORMA 2 Glicina
DURANTE EL CICLO DE
KREB´S
SE COMBINAN
2 Succinil-CoA Grupo Pirrol
4 grupos pirrol forman la porfirina MOLECULA HEM + GLOBINA =
CADENA DE HEMOGLOBINA

PORFIRINA + FE = MOLECULA DE HEM

4 CADENA DE HEMOGLOBINA =
MOLECULA DE HEMOGLOBINA COMPLETA

Fe

el Hierro es absorbido en el indestino con

ayuda de la vit C y transportado a donde se
necesita por la transferina (globulina B)
 COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA
Alfa, Beta
Gama, delta
GRUPO 4 CADENAS POLIPEPTIDICAS 4 GLOBINA
PROTEICO (2α y 2 β) (Proteína)
FORMADO CADA UNA SE UNE A UN HIERRO

POR
GRUPO 4 PORFIRINAS + 4 HIERRO 4 GRUPO
PROSTATICO FERROSO (Fe2+) HEM
= 4 cadenas de grupo Hemo

GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA

El Hierro en estado Ferroso

(Fe2+) del gpo. Hem es capaz de
unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la
funcionalidad a la Hemoglobina.
HEMOGLOBINA ES :
• Proteína globular, alostérica,
conjugada, estructura
cuaternaria, Y función
dinámica
• 4 cadenas polipeptidicas
• Interacciones no covalentes.
• Diámetro: 7.8 micrómetros
• Carece de organelos.
• Valores normales
Hombre: 13-18 gr/dl
Mujer : 12-16 gr/dl
 Por cada litro de
sangre hay 180gr
de HB
En total se
transporta 200ml
de O2 por litro de
sangre
1 gr de HB disuelve
1.34 ml de O2
FUNCIONES
1.- Transporte de Oxigeno
Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97%
del oxigeno es transportado por la hemoglobina.

2.- Transporte de Dióxido de Carbono

Proceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es
un producto de desecho, el 30% del total de este compuesto
es transportado por la hemoglobina.

3.- Amortiguador o Buffer

Juega un papel fundamental en la regulación del PH
sanguíneo a traves del aminoácido Histidina que le da la
capacidad amortiguadora a la hemoglobina, neutralizando
protones.
 ::: TipOs De HeMoGloBiNa:::

Fe Fe Fe Fe

Hemoglobina A α β β α Adulto normal 90%

1. Alfa
2. Beta
Hemoglobina F γ β β γ Feto < 2%
3. Gama Hemoglobina A2 δ α α δ Adulto normal 2-5%
4. delta Hemoglobina A1c
α β β α 3-9% 2α2β-glucosa
 :::TIPOS DE HEMOGLOBINA:::
TIPOS DE CADENAS ETAPAS DE VIDA
HEMOGLOBINA

Hemoglobina F 2α 2γ (gama) Feto <2%

Hemoglobina A 2α 2β Adulto normal 90%

Hemoglobina A2 2α 2δ (delta) Adulto normal 2-5%

Hemoglobina A1c 2α2β-glucosa 3-9%

 ::: TIPOS DE HEMOGLOBINA:::

• Hemoglobina A o HbA es llamada

también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 90% de la
hemoglobina degradada en el adulto,
formada por dos globinas alfa y dos
globinas beta.
:::TiPos De HeMoGloBiNa:::

• Hemoglobina A2: Representa menos del

2 - 5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas
alfa y dos globinas delta,
 :::TIPOS DE HEMOGLOBINA:::
• La hemoglobina fetal (también conocida como
hemoglobina F o Hb F)
• formada por dos globinas alfa y dos globinas Gamma.
• es la hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se
degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida
por la hemoglobina A.
Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas
cantidades de hemoglobina F.
La hemoglobina fetal tiene más afinidad que la hemoglobina
adulta.
OTROS TIPOS:

OXIHEMOGLOBINA:

Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.

Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)
dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre
arterial
Hb+O2 = HbO2
DESOXIHEMOGLOBINA:

Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.

Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).

También se le denomina hemoglobina reducida, y presenta el color
rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente
por cianosis).
HbO2 = Hb+O2
 CARBAMINOHEMOGLOBINA:

 Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del

intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos.

Hb+CO2 = HbCO2

CARBOXIHEMOGLOBINA:

Hemoglobina resultante de la unión con

el CO.
Es letal en grandes concentraciones (40%).
El CO
presenta una afinidad 200 veces mayor que el
O2 por la Hb desplazándolo fácilmente y
produciendo Hbhipoxia
+ CO tisular.
= HbCO
METAHEMOGLOBINA:
Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+)  Oxidado.
Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como
transportador).
Producida por una enfermedad congénita  Deficiencia de
metahemoglobina reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado
ferroso (Fe2+)
También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos
y Cianuro (son Metahemoglobinizantes)
Se presenta Cianosis
Se producen altos niveles de radicales libres

HIDROXIHEMOGLOBINA
Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
H+ proveniente de la disociación del
H2CO3 en HCO2+ H
Funciona como amortiguador.

HHb+O2 = HbO2 + H
HEMOGLOBINAS ANORMALES

HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:
Presente en patologías como la diabetes, resulta de la
unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas
carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Periodo de vida de los eritrocitos  120 días
Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.

Disociación del grupo Hem y la

Globina

Globina Hem
Se degrada a aminoácidos
para la síntesis de nuevas
La
proteínas o se almacenan.
El Hierro se almacena o Porfirina
se reutiliza para la se degrada:
formación de nueva Hb
BILIRRUBINA
 O2 O2
O2 O2

La Hb que viene de la
sangre venosa viene con PO2=104 mmHg
O2
una saturación del 75% en
condiciones fisiológicas

Al aumentar la pO2 el O2
Aumenta PO2 hasta
Capilar
disuelto en sangre aumenta PO2=40mm Hg
100 mm Hg

y ese aumento hace que se

ocupe el espacio vacío de la
hemoglobina

O2 O2 O2 O2 O2 O2 O2

Sangre Sangre
venosa Arterial
La disminución de la PO2 de 100 a 95% Pulmones PO2=100mm Hg
ocurre por un fenómeno llamado mezcla de sangre
venosa el cual genera la disminución por la presencia
de los vasos del pulmón que llevan sangre con O2
para suplir las necesidades de O2 del pulmón (vasos
bronquiales).
______________________________________ PO2 = 95 mmHg
PO2 = 40 mmHg
Sat O2 = 98%
100ml de sangre con O2 Sat O2 = 75%
Cantidad de O2
Po2 = 95 mmHg Cantidad de O2
Sat = 98% algunas Hb soltaron O2 por 100 ml
por 100 ml= 15
Cant de O2 =20.4 ml
ml
15gr de HB x Cada 100ml en condiciones normales
1gr de Hb = 1.34 ml de O2
______________________________________
cuantos ml de O2 Hay en 15gr de Hb = respta 20.1 ml

CANTIDAD TOTAL DE O2 EN SANGRE x100 ml

es 20.1 ml de O2 de Hb + 0.3 de O2 Disuelto en
sangre = 20.4 ml
_______________________________________

Porque baja la presión en el tejido

por el consumo de O2
PO2 = 40 mmHg PPO2 =95 mmHg
El O2 disuelto en sangre mantiene al O2 unido a la
Hb y a la vez es el primero en salir a los tejidos

Tejidos PO2 = 40 mmHg

tejidos pulmones
Curva de disociación
de la Hb
Tejido
PO2 = 40mmHg
Sat O2 = 75%
Cant O2 = 15ml

Pulmón 50
PO2 = 104mmHg
Sat O2 = 100%
Cant O2 = 20ml

cuanto aumenta la
afinidad disminuye pulmones
26
la liberación de O2 50
tejidos
P 50
A PARTIR DE 26
DISMINUYE LA AFINIDAD
RAPIDAMENTE
10 26 48
AFINIDAD DEL CO CON LA
HEMOGLOBINA
- el CO tiene una afinidad 200 veces mayor
que la Hb
- el CO ocupa el lugar de la Hb
CO O
CO O
5
0

pulmones
5
tejidos
 2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la
glucolisis Aerobia y su concentración intracelular es de
alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
( disminuye 26 veces) y de este modo ayuda a su
liberación(Efecto Bohr).
Se produce cuando se hace ejercicios por largo tiempo.

Ayuda a estabilizar la variante T o

Desoxigenada de la Hemoglobina, uniéndose
a ella e impidiendo la recaptura de oxigeno a
nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la
Hemoglobina por el exceso de oxigeno y este
es capturado, formándose la HBO2
SINTESIS DE DPG
ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS

Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición

prolongada a las grandes alturas, incluyen:

1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos

2.Aumento de la concentración de Hemoglobina
3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)

La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la

hemoglobina por el oxigeno y asi incrementa la capacidad de la
hemoglobina para la liberación del oxigeno en los tejidos.
MIOGLOBINA

Esta constituida por una cadena polipeptídica de 153 AAS y por un grupo
hemo que contiene un átomo de hierro
La mayor cc de mioglobulina se encuentra en el musculo esquelético y en el
musculo cardiaco
Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
Proteina Mioglobina.
La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina
actuar como reserva de oxigeno.
Bajo condiciones de privación de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera
para su utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente
de Oxigeno.
A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la
Mioglobina lo conserva todavía.