TEMA 3: Aminoácidos y péptidos

Aminoácidos y Péptidos. Conceptos y estructuras:

Un aminoácido es una molécula orgánica que contiene al menos un grupo ácido débil,
carboxilo (-COOH), y un grupo base débil, amino (-NH2), unidos al Carbono alfa. Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo
amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un
enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman
un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente,
hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las
células, en los ribosomas.

Los AA son sustancias compuestas al menos por C, O, H y N, y algunas con S (azufre). Si

el grupo amina está a la derecha será D (Dextro) y sí está a la izquierda será L (Levo), todos
los AA componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que tanto el
carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se
unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de cidos
diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22, los últimos fueron descubiertos en
el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta
longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa
molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura
tridimensional estable definida.

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como
el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de
pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma
representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la
naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales
todavía no se conocen. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido,
y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
Orientativamente:

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.

Proteína: más de 50 aminoácidos.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la
unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la
insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la
función que tiene en el organismo de los seres humanos.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido

y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico
implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Funciones:

Los aminoácidos son necesarios para todos los procesos físicos que afecta el cuerpo
humano, entre ellos:

 Actúan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores.

  Precursores de compuestos aminados: bases nitrogenadas, hormonas y
neurotransmisores.
 Regulan el crecimiento celular.
 Algunos son utilizados para aportar energía al tejido muscular y desempeñan el
crecimiento muscular y recuperación de tejidos.
 Forman parte de las proteínas.
 Precursores de porfina (Hb).
 Compuestos estructurales de las membranas.

Clasificación:

1. Según sus propiedades con respecto a la cadena radical:

a) Neutras polares, hidrofílicos o polares: Glicina (Gly, G), Serina (Ser, S), Cisteína
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q), Tirosina (Tyr, Y) y Treonina
(Thr, T).

b) Neutras No polares, hidrofóbicos, no polares o apolares: Alanina (Ala, A), Prolina

(Pro, P), Leucina (Leu, L), Triptófano (Trp, W), Fenilalanina (Phe, F), Isoleucina
(Ile, I), Metionina (Met, M) y Valina (Val, V).

c) Ácidos o con carga negativa: Aspartato o Ácido aspártico (Asp, D) y Glutamato o

Ácido glutámico (Glu, E).

d) Básicos o con carga positiva: Lisina (Lys, K), Histidina (His, H) y Arginina (Arg,
R).

e) Aromáticas: Fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya

incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

2. Según su obtención:

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; éstos podemos o no podemos producirlos, la carencia de estos AA en la dieta
limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val, V).

 Leucina (Leu, L).
 Isoleucina (Ile, I).
  Fenilalanina (Phe, F).
 Metionina (Met, M).
 Treonina (Thr, T).
 Lisina (Lys, K).
 Triptófano (Trp, W).
 Arginina (Arg, R).
 Histidina (His, H).

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales, los que producimos de manera necesaria o la cantidad necesaria y son:

 Alanina (Ala, A).

 Prolina (Pro, P).
 Glicina (Gly, G).
 Serina (Ser, S).
 Cisteína (Cys, C).
 Asparagina (Asn, N).
 Glutamina (Gln, Q).
 Tirosina (Tyr, Y).
 Aspartato o Ácido aspártico (Asp, D).
 Glutamato o Ácido glutámico (Glu, E).

3. Según los constituyentes de las proteínas:

a) Aminoácidos Proteicos: se clasifican en:

 Codificables o Universales: son los que permanecen como tal en las proteínas,
contienen los 20 AA que conforman las proteínas tanto esenciales como no
esenciales.
 Modificables o particulares: son el resultado de diversas modificaciones químicas
posteriores a la síntesis de proteínas, una vez que los AA codificables han sido
incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a
los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes
destacan:
 Metilaciones: es la adición de un grupo metilo (-CH3) a un AA.
 Acetilaciones: es la introducción de un grupo acetilo (-COCH3) en un AA.
 Hidroxilaciones: es una reacción química en la que se introduce un grupo
hidroxilo (-OH) en un compuesto reemplazando un átomo de H, oxidando al
compuesto.
 Fosforilaciones: es la adición de un grupo fosfato inorgánico (PO) a un AA.
 b) Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no
forman parte de las proteínas.

 Alfa AA: son los AA donde el grupo amino esta unido al átomo de carbono (carbono
alfa), inmediatamente adyacente al grupo carboxilo.
 Beta AA: son los AA donde el grupo amino esta unido al carbono segundo a partir del
grupo carboxilo (carbono beta).
 Gamma AA: son los AA donde el grupo amino esta unido al carbono tercero a partir del
grupo carboxilo (carbono gamma).

Características:

 Compuestos sólidos, incoloros, cristalizables.

 Elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC).
 Solubles en agua.
 Con actividad óptica.
 Con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que
atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace
clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son

capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como
una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de
cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico (queda neto: 0 cero) y se
dice que está en su pH ideal. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.

Propiedades:

 Ácido y básicas: Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se

ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que
se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está
en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga
neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan
como sustancias tampón.
 Químicas:
  Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
 Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
 Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
 Solubilidad: No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más
soluble.

Estructura de las cadenas ionizables:

Todos los AA son electrolitos débiles y pueden ser ionizables. El pK es la constante de

ionización que en el grupo amino es 9,6 y en el grupo carboxilo es 2,3. Es decir que en el
punto medio en el pH 2,3 ocurre la 1ra ionización y en 9,6 ocurre la 2da ionización.
Teniendo que el pH es igual al punto o valor en donde el grupo se ioniza. Sí estamos en
solución ácida el grupo carboxilo no se ioniza y el grupo amina si, al contrario sí se está en
solución básica el grupo amina no se ioniza y el grupo carboxilo si. Y en pH neutro ambos
ganan cargas.

En el agua cuando está en pH 7 se dice que está en su punto isoeléctrico (carga neta-neutra-
cero 0), porque se suman las cargas y dio 0 (cero). Al igual en ese punto se dice que está en
zwitterión.

pK = pH = PI = Z

El zwitterión es aquel que posee el mismo número de grupos Carboxilo y amina. Las cargas
internas se cancelan si la solución permanece neutra.

Péptidos de Importancia Biológica:

Glutatión: es un tripéptido no proteínico que se deriva de los aminoácidos. Contiene un

enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la
cadena lateral del glutamato.

Es el mayor antioxidante endógeno producido por las células, participando directamente en

la neutralización de radicales libres y compuestos de oxígeno reactivo, así como el
mantenimiento de los antioxidantes exógenos, como las vitaminas C y E en sus formas
reducidas (activas). Es desintoxicante. Aumenta la proliferación de los linfocitos, lo que
aumenta la magnitud de la respuesta, manteniendo así el control de la respuesta inmune.
Desempeña un papel fundamental en numerosas reacciones metabólicas y bioquímicas
como la síntesis y reparación del ADN, la síntesis de proteínas, el transporte de
aminoácidos y la activación de la enzima. Por lo tanto, todos los sistemas del cuerpo
pueden ser afectados por el estado del sistema de glutatión, especialmente el sistema
inmunitario, el sistema nervioso, el sistema gastrointestinal y los pulmones.
Encefalinas: son un pentapéptido que interviene en la regulación del dolor y en la
nocicepción corporal. Las encefalinas son endorfinas unidas al receptor opioide corporal.

Vasopresina: es un hormona peptídica, un nonapéptido, que controla la reabsorción de

moléculas de agua mediante la concentración de orina y la reducción de su volumen, en los
túbulos renales, afectando así la permeabilidad tubular. La vasopresina es liberada
principalmente en respuesta a cambios en la osmolaridad sérica o en el volumen sanguíneo
incrementando la resistencia vascular periférica y a su vez la presión arterial. Recibe su
nombre debido a que cumple un papel clave como regulador homeostático de fluidos,
glucosa y sales en la sangre.

Oxitocina: es una hormona nonapéptida relacionada con los patrones sexuales y con la
conducta maternal y paternal que actúa también como neurotransmisor en el cerebro. En las
mujeres, la oxitocina se libera en grandes cantidades tras la distensión del cérvix uterino y
la vagina durante el parto, así como en respuesta a la estimulación del pezón por la succión
del bebé, facilitando por tanto el parto y la lactancia. También se piensa que su función está
asociada con el contacto y el orgasmo. En el cerebro parece estar involucrada en el
reconocimiento y establecimiento de relaciones sociales y podría estar involucrada en la
formación de relaciones de confianza y generosidad entre personas.

α-MSH: Las hormonas estimulantes de melanocitos (MSH) o melanotropinas son un tipo de

hormonas peptídicas encargadas de estimular la producción de melanocitos en los
vertebrados. En el hombre actúa sobre los melanocitos, asociados con el cambio de color en
la piel. La hormona es segregada en el lóbulo intermedio de la glándula pituitaria o
hipófisis. A través de la sangre llega a los melanocitos, unas células que se encuentran en la
capa externa de la piel, epidermis, y que sintetizan la melanina, un pigmento o molécula
que produce pigmentación en la piel. Un déficit en producción de melanina, por diversos
mecanismos es causa del trastorno llamado albinismo. En los humanos también se ha
comprobado que la presencia de α-MSH en algunas zonas del cerebro puede actuar como
agente supresor del apetito.

ACTH: La hormona adrenocorticotropa, corticotropina o corticotrofina (ACTH) es una

hormona polipeptídica de 39 aminoácidos, producida por la hipófisis y que estimula a las
glándulas suprarrenales. La ACTH es permisiva, aunque no necesaria, sobre la síntesis y
secreción de mineralcorticoides.