Manual de Bioquímica (Enero-Junio 2023)

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE MAZATLÁN
INGENIERÍA BIOQUÍMICA
MATERIAL DIDÁCTICO PARA LA MATERIA DE
BIOQUÍMICA
CLAVE DE LA ASIGNATURA: AEJ-1007
ELABORADO POR:
DRA. IRMA LORENA SÁNCHEZ HUMARÁN
MAZATLÁN, SIN ENERO DE 2023
C. Corsario I No. 203, Colonia Urías, C.P. 82070; Mazatlán, Sinaloa.

Tels. (669)983-84-00, 990-02-09, 991-10-61,
e-mail: dirección@itmazatlan.edu.mx
www.itmazatlan.edu.mx
BIOQUIMICA
·······················································
CONTENIDO
Página
UNIDAD I. FUNDAMENTOS DE LA BIOQUIMICA ................................................ 6
1.1 Fundamentos .................................................................................................... 6
1.1.1 Antecedentes ................................................................................................ 6
1.1.2 Ciencias auxiliares ......................................................................................... 7
1.1.3 Actualidades ................................................................................................... 7
1.2 Bases Molesculares .......................................................................................... 8
1.2.1 Proteinas ........................................................................................................ 8
1.2.1.1 Aminoácidos (estructura, clasificación, propiedades, estereoquímica y
métodos de obtención ............................................................................................. 9
1.2.1.2 Péptidos (estructura, nomenclatura, síntesis e importancia ...................... 10
1.2.1.3 Proteínas (Estructura, función e importancia) ........................................... 10
1.2.2 Carbohidratos ............................................................................................... 11
1.2.2.1 Estructura, clasificación, propiedades ....................................................... 11
1.2.2.2 Glicosidos (enlaces, clasificación, características, métodos de obtención,
hidrólisis) …………………………………………………...…………………………….15
1.2.3 Lípidos .......................................................................................................... 17
1.2.3.1 Estructura, clasificación y propiedades ..................................................... 18
1.2.4 Acidos Nucleicos .......................................................................................... 19
1.2.4.1 Estructura, clasificación y propiedades ..................................................... 21
UNIDAD II. BIOENERGÈTICA.............................................................................. 22
2.1 Conceptualización ........................................................................................... 22
2.1.1 Termodinámica ............................................................................................. 22
2.1.1.1 Primera Ley de la Termodinámica ............................................................. 22
2.1.1.1 Segunda Ley de la Termdinámica ............................................................. 24
2.2 Energía libre .................................................................................................... 24
2.3 Cambios de energía libre estándar ................................................................. 25
2.4 Reacciones acopladas .................................................................................... 25
2.5 Reacciones de oxido reducción....................................................................... 26
2.6 ATP y compuestos de alta energía ................................................................. 27
Página | 2
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD III. ENZIMAS .......................................................................................... 29

3.1 Enzimas y coenzimas ...................................................................................... 29
3.2 Clasificación y nomenclatura de enzimas........................................................ 31
3.3 Coenzimas y cofactores .................................................................................. 36
3.4 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas .................. 37
3.5 Enzimas reguladas y no reguladas, propiedades generales ........................... 38
3.6 Principales coenzimas ..................................................................................... 39
UNIDAD IV. METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS ........................................ 44
4.1 Metabolismo (anabolismo y catabolismo)........................................................ 44
4.1.1 Categorías del metabolismo ......................................................................... 44
4.1.2 Las tres etapas del metabolismo .................................................................. 45
4.1.3. Principales pasos metabólicos .................................................................... 46
4.2 Glucolisis ......................................................................................................... 46
4.2.1 Vía glicolítica ................................................................................................ 47
4.2.2 Balance global de la vía glucolítica .............................................................. 48
4.2.3 Regulación de la glucolisis ........................................................................... 49
4.2.4 Entrada de otros azúcares en la vía glicolílica ............................................. 50
4.3 Gluconeogénesis............................................................................................. 50
4.3.1 Reacciones sustratos y Regulación ............................................................. 51
4.4 Metabolismo del glicógeno .............................................................................. 52
4.4.1 Degradación, biosíntesis y Regulación......................................................... 53
4.5 Ciclo de Calvin ................................................................................................ 55
4.5.1 Obtención de Glucosa .................................................................................. 55
4.5.2 Reacciones y regulación .............................................................................. 56
4.5.3 Fotorespiración y ciclo C-4 ........................................................................... 57
4.6 Vía de las pentosas fosfato ............................................................................. 58
4.6.1 Balance energético ....................................................................................... 59
4.6.2 Regulación ................................................................................................... 59
UNIDAD V. METABOLISMO DE LÌPIDOS ........................................................... 61
5.1 Oxidación de ácidos grasos ............................................................................ 61
5.1.1 Experimentos preliminares ........................................................................... 61
5.1.2 Activación y transporte en mitocondria ......................................................... 61
Página | 3
BIOQUIMICA
·······················································
5.1.3 La vía de la beta oxidación ........................................................................... 62

5.1.4 Oxidación de ácidos grasos impares ............................................................ 64
5.1.5 Regulación de la oxidación de ácidos grasos............................................... 64
5.1.6 Beta-oxidación de ácidos grasos en peroxisomas ....................................... 64
5.1.7 Cuerpos cetónicos ........................................................................................ 65
5.2 Biosíntesis de ácidos grasos ........................................................................... 65
5.3 Triacilgliceroles................................................................................................ 66
5.3.1 Digestión y Absorción ................................................................................... 67
5.3.2 Transporte: lipoprotreínas ............................................................................ 67
5.3.3 Movilización de la grasa almacenada: lipólisis ............................................. 68
5.3.4 Biosíntesis .................................................................................................... 69
5.4 Metabolismo de lípidos de membrana ............................................................. 69
5.4.1 Metabolismo de fosfoglicéridos .................................................................... 70
5.4.2 Metabolismo de esfingolípidos ..................................................................... 70
5.4.3 Metabolismo de esteroides........................................................................... 71
5.4.3.1 Biosíntesis de colesterol ............................................................................ 72
5.4.3.2 Transporte y utilización.............................................................................. 74
5.4.3.3 Ácidos biliares ........................................................................................... 75
5.4.3.4 Hormonas esteroidales.............................................................................. 75
UNIDAD VI. ÀCIDO CITRICO ............................................................................... 76
6.1 Ciclo del ácido cítrico ...................................................................................... 76
6.1.1 Conversión de piruvato a acetil-CoA.: sistema piruvato-deshidrogenasa .... 77
6.1.2 Reacciones del ciclo del ácido cítrico ........................................................... 78
6.1.2.1 Enzimas participantes ............................................................................... 79
6.1.2.3 Balance energético .................................................................................... 80
6.1.2.4 Naturaleza anfibólica del ciclo ................................................................... 80
6.1.2.5 Reacciones anapleróticas ......................................................................... 81
6.1.2.6 Regulación del ciclo del ácido cítrico ......................................................... 81
6.1.3 Ciclo del glioxilato ......................................................................................... 81
6.1.3.1 Reacciones del ciclo .................................................................................. 82
6.1.3.2 Relación con la síntesis de glucosa........................................................... 83
UNIDAD VII. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOFOSFORILACIÓN ........... 84
Página | 4
BIOQUIMICA
·······················································
7.1 Fosforilación oxidativa ..................................................................................... 84

7.1.1 Cadena de transporte de electrones ............................................................ 85
7.1.2 Sistema Mitocondrial .................................................................................... 85
7.1.3 Balances energéticos ................................................................................... 86
7.1.4 Agentes desacoplantes e inhibidores ........................................................... 86
7.1.5 Modelos para explicar la fosforilación oxidativa ........................................... 87
7.1.5.1 La teoría quimioosmótica .......................................................................... 88
7.1.5.2 ATP sintasas ............................................................................................. 88
7.1.6 Control de fosforilación oxidativa.................................................................. 89
7.1.7 La oxidación completa de glucosa ............................................................... 89
7.1.8 La oxidación completa de un ácido graso .................................................... 90
7.1.9 Estress oxidativo .......................................................................................... 90
7.1.9.1 Expecies reactivas de oxígeno (ERO) ....................................................... 91
7.1.9.2 Formación de ERO .................................................................................... 91
7.1.9.4 Moléculas antioxidantes ............................................................................ 92
7.2 Fotofosforilación .............................................................................................. 92
7.2.1 Clorofila y cloroplastos ................................................................................. 94
7.2.1.1 Luz............................................................................................................. 95
7.2.1.2 Cadena de transporte de electrones, fotosintética, reacciones luminosas 96
7.2.2 Regulación de la fotosíntesis........................................................................ 97
Página | 5
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 1. FUNDAMENTOS DE LA BIOQUIMICA
1.1 Fundamentos
La bioquímica es una ciencia que estudia la composición química de los seres

vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos,
además de otras pequeñas moléculas presentes en las células y las reacciones
químicas que sufren estos compuestos (metabolismo) que les permiten obtener
energía (catabolismo) y generar biomoléculas propias (anabolismo).
Podemos entender la bioquímica como una disciplina científica integradora que

aborda el estudio de las biomoléculas y biosistemas. Integra de esta forma las
leyes químico-físicas y la evolución biológica que afectan a los biosistemas y a sus
componentes. Lo hace desde un punto de vista molecular y trata de entender y
aplicar su conocimiento a amplios sectores de la medicina (terapia genética y
biomedicina), la agroalimentación, la farmacología.
1.1.1 Antecedentes
Aparece una preocupación creciente por estudiar la naturaleza de los compuestos

de la materia viva, que deben poseer propiedades distintas que las de los cuerpos
inertes. Alrededor de esa inquietud se va delimitando un terreno que hunde sus
raíces en la química orgánica, pero que concierne a la biología, es la semilla de lo
que más tarde se convertirá en bioquímica, la química de lo vivo.
Se suele situar el inicio de la bioquímica con los descubrimientos en 1828 de

Friedrich Wöhler que publicó un artículo acerca de la síntesis de urea, probando
que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en contraste
con la creencia, comúnmente aceptada durante mucho tiempo, de que la
generación de estos compuestos era posible sólo en el interior de los seres vivos.
Página | 6
BIOQUIMICA
·······················································
1.1.2 Ciencias auxiliares

✓ Matemáticas. Estudio de las relaciones entre cantidades, magnitudes y
propiedades.
✓ Física: La Bioquímica ha retomado algunas leyes y conceptos de la física
como: las leyes de la termodinámica, cargas, momentos de polaridad etc.
✓ Química: La bioquímica utiliza como bases los conceptos de la Química y
les da una aplicación hacia los seres vivos.
✓ Microbiología: Es esencialmente apropiada para la determinación de
muchas rutas metabólicas y mecanismos de regulación.
✓ Parasitología: Estudia los parásitos, protozoarios, helmintos y otros, su
interacción biológica entre estos y el huésped.
✓ Fisiología: Estudia la relación estructura- función de los diferentes
componentes del organismo y su interacción.
✓ Biología celular: Estudia la relación de la estructura de las biomolecular
con las funciones específicas que desempeñan en la célula.
✓ Genética molecular: Estudia el cómo se transmiten los caracteres físicos,
bioquímicos y de comportamiento de padres a hijos.
✓ Farmacología: Estudia el origen, propiedades fisicoquímicas, vía de
administración, absorción, distribución, biotransformación y excreción de un
fármaco, así como el mecanismo de acción y efectos que ocasiona en un
ser vivo.
1.1.3 Actualidades
Actualmente se define a la bioquímica como una ciencia que estudia la

composición química de los seres vivos, especialmente las proteínas,
carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas
presentes en las células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos.
La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en
Página | 7
BIOQUIMICA
·······················································
general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono,

hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
1.2. Bases moleculares

Los seres vivos están formados por miles de clases diferentes de moléculas
inorgánicas y orgánicas. El agua, una molécula inorgánica, puede constituir entre
el 50 y el 95 % del contenido en peso de una célula, y los iones como el sodio
(Na+), el potasio (K+), el magnesio (Mg2+) y el calcio (Ca2+) pueden representar
otro 1 %.
Casi todas las demás clases de moléculas orgánicas están formadas

principalmente por seis elementos: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo
y azufre, y contienen cantidades mínimas de determinados elementos metálicos y
otros no metálicos. Es notable el hecho de que los átomos de cada uno de los
elementos más comunes que se encuentran en los seres vivos puedan formar
fácilmente enlaces covalentes estables.
1.2.1. Proteínas
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con
los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.
Son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo. En efecto,

debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su
estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en
todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los
seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro
modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas),
transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta
Página | 8
BIOQUIMICA
·······················································
oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del

pelo), sirviendo como reserva, etc.
1.2.1.1 Aminoácidos (estructura, clasificación, propiedades, estereoquímica

y métodos de obtención).
Los aminoácidos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y

determinan muchas propiedades importantes de ellas.
Figura 1. Formula general de un aminoácido
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o

corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes.
Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes
un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e instituido en el átomo de carbono.
Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas,
llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de
sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R.
Página | 9
BIOQUIMICA
·······················································
✓ Grupos R no polares o hidrofóbicos.

✓ Polares, pero sin carga.
✓ Grupos R con carga positiva y
✓ Grupos cargados negativamente
Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos solidos; incoloros, cristalizables, de elevado

punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento
anfótero. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es
mínima en su punto isoeléctrico.
Formas estereoquímicas de los aminoácidos
Debido a que los carbones α de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a

cuatro grupos diferentes, se les denominan carbones asimétricos o quirales. La
glicina es una molécula simétrica ya que su carbono α está unido a dos
hidrógenos. Las moléculas con carbones quirales pueden existir como
estereoisómeros, moléculas que sólo se diferencia en la disposición espacial de
sus átomos. La figura 1, muestra los dos isómeros de la alanina.
Figura 2. L-alanina y D-alanina
Página | 10
BIOQUIMICA
·······················································
Obtención de aminoácidos
Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de proteínas. La hidrólisis significa la

ruptura de las proteínas en las unidades que las forman, es decir, los aminoácidos.
Tras el proceso de hidrólisis se obtiene una mezcla compuesta mayoritariamente
por aminoácidos libres, aunque también contiene en menor proporción pequeñas
cadenas de aminoácidos (péptido de cadena corta). La planta únicamente puede
utilizar los aminoácidos libres y dentro de éstos los que son de forma L.
Las proteínas empleadas para la obtención de aminoácidos pueden ser de origen

vegetal o animal. Las más aconsejables para su empleo como fertilizantes son las
de origen vegetal, ya que contienen los aminoácidos que emplean las plantas en
las concentraciones usuales en ellas.
1.2.1.2 Péptidos (estructura, función e importancia)
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces

químicos de tipo amídico a los que se denomina enlace peptídico. Así pues, para
formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de 10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar
formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2
terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema
clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto
por la genética molecular, por una letra.
Página | 11
BIOQUIMICA
·······················································
Función
Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos
destacar las siguientes:
✓ Agentes vaso activos

✓ Hormonas (mostradas las más importantes en la Tabla 1)
✓ Neurotransmisores
✓ Antibióticos
✓ Antioxidantes
Tabla 1. Algunas hormonas peptídicas importantes.
Número de
Hormona Función
aminoácidos
Reduce el nivel de glucosa en la sangre,

Insulina 51 promueve el almacenamiento de
glucosa como glucógeno y grasa
Aumenta el nivel de glucosa en la

Glucagón 29
sangre.
Estimula la liberación de la hormona del

Ghrelin 28
crecimiento.
Su presencia suprime la sensación de

Leptina 167
hambre.
La Hormona de Crecimiento Humano

(HGH), también llamada somatotropina,
Hormona del crecimiento 191 promueve la absorción de aminoácidos
por las células y regula el desarrollo del
cuerpo.
Inicia y mantiene la lactancia en los

Prolactina 198
mamíferos
Lactógeno placental 191 Producido por la placenta en las etapas

Página | 12
BIOQUIMICA
·······················································
humano (HPL) finales de la gestación
Hormona luteinizante 204 Induce la secreción de testosterona
Hormona Induce la secreción de testosterona y

204
foliculoestimulante (FSH) dihidrotestosterona
Producido después de la implantación

Gonadotropina coriónica 237
de un huevo en la placenta
Hormona estimulante del Estimula la secreción de tiroxina y

201
tiroides (tirotropina) triyodotironina
Estimula la producción de esteroides por

Hormona
39 la corteza suprarrenal (cortisol y
Adrenocorticotrópica
corticosterona)
Aumenta la reabsorción de agua en las

Vasopresina 9
células de los túbulos renales
Provoca la contracción de las células en

las glándulas mamarias para producir
Oxitocina 9
leche y estimula los músculos uterinos
durante el parto.
Regula la presión arterial a través de la

Angiotensina II 8
vasoconstricción.
Aumenta los niveles de iones de calcio

Hormona paratiroidea 84
en los fluidos extracelulares
Regula la secreción de ácido gástrico y

Gastrina 14 pepsina, una enzima digestiva que
consta de 326 aminoácidos
Página | 13
BIOQUIMICA
·······················································
1.2.1.3 Proteínas (estructura, función e importancia)
➢ Estructura
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio
de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o
complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.
➢ Funciones e importancia
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y
permiten que las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daños. Todos los tipos de proteínas realizan
su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas
.
Figura 3. Niveles de organización de las proteínas.
Página | 14
BIOQUIMICA
·······················································
1.2.2 Carbohidratos
Los carbohidratos son uno de los principales componentes de la alimentación.

Esta categoría de alimentos abarca azúcares, almidones y fibra.
son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno, cuyas
principales funciones en los seres vivos son el brindar energía inmediata y
estructural.
1.2.2.1 Estructura, clasificación, propiedades
Los carbohidratos desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas

polihidroxilados. Esto significa que en su estructura tienen: un grupo formilo o un
grupo oxo y varios grupos hidroxilo.
Figura 4. Clasificación de Carbohidratos
➢ Estructura
Si bien su fórmula general es (CH2O)n, la estructura química de los
carbohidratos dependerá del tipo de azúcar de que se trate.
Página | 15
BIOQUIMICA
·······················································
a) Monosacáridos
Poseen 4, 5, 6 carbonos. Estos sacáridos se distinguen por la orientación de los
grupos hidroxilos (-OH). Esto le brinda propiedades químicas y organolépticas
especiales.
b) Disacáridos
Dentro de este grupo encontramos la sacarosa, maltosa o lactosa. Estos se
forman por la unión de diferentes monosacáridos, los cuales se encuentran unidos
en carbonos específicos de cada molécula.
c) Polisacáridos
Estos representan la fuente de reserva de hidratos de carbono simples. Son
estructuras más complejas formadas por varias uniones de diferentes sacáridos.
1.2.2.2 Glicósidos (enlaces, clasificación, características, métodos de

obtención, hidrólisis)
Figura 5. Molécula de glucósido
Los glucósidos son moléculas compuestas por un glúcido (generalmente

monosacáridos) y un compuesto no glucídico. Los glucósidos desempeñan
numerosos papeles importantes en los organismos vivos. Muchos glucósidos de
origen vegetal se utilizan como medicamentos.
Página | 16
BIOQUIMICA
·······················································
➢ Clasificación
Los glucósidos se clasifican dependiendo de la estructura de la glicona y de la

aglicona, siendo la última, la más importante y útil en bioquímica y farmacología:
✓ Glucósidos antraquinónicos
✓ Glucósidos fenólicos simples
✓ Glucósidos alcohólicos
✓ Glucósidos flavonicos
✓ Glucósidos cardíacos
✓ Glucósidos cumarínicos
✓ Glucósidos cianogénicos
La glicona y porciones de aglicona se pueden separar químicamente por hidrólisis

ácida. Numerosas enzimas pueden formar y romper enlaces glucosídicos. Las
enzimas más importantes de este tipo son las enzimas glucósido hidrolasas, y las
enzimas sintéticas más importantes de la naturaleza son las glucosiltransferasas.
Las enzimas mutantes llamadas glucosintetasas, sintetizan glucósidos con un
rendimiento mayor.
1.2.3 Lípidos
Los lípidos, son un grupo de compuestos químicamente diversos, solubles en

solventes orgánicos (como cloroformo, metanol o benceno), y casi insolubles en
agua. La mayoría de los organismos, los utilizan como reservorios de moléculas
fácilmente utilizables para producir energía (aceites y grasas). Entre los lípidos
también se encuentran cofactores de enzimas, acarreadores de electrones,
pigmentos que absorben luz, agentes emulsificantes, algunas vitaminas y
hormonas, mensajeros intracelulares y todos los componentes no proteicos de las
membranas celulares.
Página | 17
BIOQUIMICA
·······················································
1.2.3.1 Estructura, clasificación y propiedades
➢ Estructura
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas,
compuestas principalmente por carbono (C) e hidrógeno (H) y en menor medida
oxígeno (O), aunque también pueden contener fósforo (P), azufre (S) y nitrógeno
(N).
➢ Clasificación
Figura 6. Clasificación de lípidos.
Los lípidos se clasifican en tres grupos, atendiendo a su composición química:
1. Con ácidos grasos denominados lípidos saponificables (formación de jabón),

a su vez pueden ser:
✓ Simples: integrados solo por C, H y O. Se incluyen los propios
ácidos grasos, acilglicéridos y céridos.
✓ Complejos: además de C, H y O, contienen átomos de P, N o S. Se
les suele llamar lípidos de membrana ya que forman parte esencial
de las membranas celulares. Aquí se incluyen los fosfolípidos y
glucolípidos.
Página | 18
BIOQUIMICA
·······················································
2. Lípidos no saponificables: No sufren de hidrólisis alcalina ya que carecen de

ácidos grasos en su molécula. Son los isoprenoides, esteroides y
prostaglandinas.
3. Lípidos conjugados: lípidos de los grupos anteriores unidos a otras
sustancias
1.2.4 Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición

de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster.
Se forman largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a
alcanzar tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados. Existen
dos tipos básicos, el ADN y el ARN.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johann Friedrich Miescher,

que en el año 1869 aisló los núcleos de las células una sustancia ácida a la que
llamó nucleína,1 nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis Crick descubrieron la
estructura del ADN, empleando la técnica de difracción de rayos X.
1.2.4.1 Estructura, clasificación y propiedades
➢ Estructura
Los ácidos nucleicos son biopolímeros formados a partir de unidades llamadas

monómeros, que son los nucleótidos. Durante los años 20, el bioquímico P.A.
Levene analizó los componentes del ADN. Encontró que los nucleótidos se forman
a partir de la unión de:
a) Un azúcar de tipo pentosa (cinco átomos de carbono). Puede ser D-ribosa

en el ARN, o D-2- desoxirribosa, en el ADN.
Página | 19
BIOQUIMICA
·······················································
b) Una base nitrogenada. Son compuestos orgánicos cíclicos, que incluyen

dos o más átomos de nitrógeno y son la parte fundamental de los ácidos
nucleicos.
✓ Las Bases Purínicas, derivadas de la estructura de las Purinas (con dos

anillos): la Guanina (G) y la Adenina (A). Ambas bases se encuentran tanto
en el ADN como el ARN.
✓ Las Bases Pirimidínicas, derivadas de la estructura de las Pirimidinas (con
un anillo): la Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U). La timina sólo se
encuentra en la molécula de ADN, el uracilo sólo en la de ARN y la citosina,
en ambos tipos de macromoléculas.
c) Ácido fosfórico, que en la cadena de ácido nucleico une dos pentosas a

través de una unión fosfodiester.
Clasificación
✓ ADN: Ácido Desoxirribonucleico (participa ADN polimerasa).

✓ ARN: Ácido Ribonucleico (participa ARN polimerasa).
El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico que

contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de
todos los organismos vivos conocidos y algunos virus, y es responsable de su
transmisión hereditaria. La función principal de la molécula de ADN es el
almacenamiento a largo plazo de información. Contiene las instrucciones
necesarias para construir otros componentes de las células, como las proteínas y
las moléculas de ARN. Los segmentos de ADN que llevan esta información
genética son llamados genes, pero las otras secuencias de ADN tienen propósitos
estructurales o toman parte en la regulación del uso de esta información genética.
El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico formado por una cadena
de ribonucleótidos. Está presente tanto en las células procariotas como en
las eucariotas, y es el único material genético de ciertos virus (virus ARN).
Página | 20
BIOQUIMICA
·······················································
Figura 7. Estructura del ADN y ARN.
Página | 21
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 2. BIOENERGÉTICA
2.1 Conceptualización
En su sentido más amplio, se llama Bioenergética a la aplicación de la

Termodinámica en los sistemas biológicos, esto incluyen todas las
transformaciones de energía que se producen en los seres vivos. Sin embargo,
prácticamente en todos los procesos que se dan en los seres vivos, existe un
intermediario común en los intercambios de energía, el Trifosfato de Adenosina
(ATP) de ahí que en forma clásica la Bioenergética se ocupe del estudio de los
mecanismos de síntesis de ATP, dejando los mecanismos de consumo para su
revisión durante el estudio del metabolismo.
2.1.1 Termodinámica
La termodinámica es la disciplina que dentro de la ciencia madre, la Física, se

ocupa del estudio de las relaciones que se establecen entre el calor y el resto de
las formas de energía. Entre otras cuestiones la termodinámica se ocupa de
analizar los efectos que producen los cambios de magnitudes tales como: la
temperatura, la densidad, la presión, la masa, el volumen, en los sistemas y a un
nivel macroscópico
Esta ciencia se ha ocupado de describir cómo es que los sistemas responden a

los cambios que se producen en su entorno, tanto de la ciencia como de la
ingeniería, como ser: motores, reacciones químicas, transiciones de fase,
fenómenos de transporte, agujeros negros, entre otras. Y por tanto sus resultados
son realmente apreciados por la química, la física y la ingeniería química.
2.1.1.1 Primera ley de termodinámica
La primera ley de la termodinámica establece una relación entre la energía interna

del sistema y la energía que intercambia con el entorno en forma de calor o
trabajo.
Página | 22
BIOQUIMICA
·······················································
Determina que la energía interna de un sistema aumenta cuando se le

transfiere calor o se realiza un trabajo sobre él. Su expresión depende del criterio
de signos para sistemas termodinámicos elegido:
Se considera positivo aquello Se considera positivo el calor

que aumenta la energía absorbido y el trabajo que
interna del sistema, o lo que realiza el sistema sobre el
es lo mismo, el trabajo entorno.
recibido o el calor absorbido.
ΔU=Q−W
ΔU=Q+W
Donde:
• ∆U: Incremento de energía interna del sistema (∆U = Ufinal - Uinicial). Su

unidad de medida en el Sistema Internacional es el julio (J)
• Q: Calor intercambiado por el sistema con el entorno. Su unidad de medida
en el Sistema Internacional es el julio (J), aunque también se suele usar la
caloría (cal). 1 cal = 4.184 J
• W: Trabajo intercambiado por el sistema con el entorno.
Página | 23
BIOQUIMICA
·······················································
2.1.1.2 Segunda ley de termodinámica
Es una de las leyes más importantes de la física; aun pudiéndose formular de

muchas maneras todas llevan a la explicación del concepto de irreversibilidad y al
de entropía. La termodinámica, por su parte, no ofrece una explicación física de la
entropía, que queda asociada a la cantidad de energía no utilizable de un sistema.
Sin embargo, esta interpretación meramente fenomenológica de la entropía es
totalmente consistente con sus interpretaciones estadísticas.
La definición formal del segundo principio de la termodinámica establece que:
“En un estado de equilibrio los valores que toman los parámetros

característicos de un sistema termodinámico cerrado son tales que
maximizan el valor de una cierta magnitud que está en función de
dichos parámetros llamada entropía.”
La entropía de un sistema es una magnitud física abstracta que la mecánica

estadística identifica con el grado de desorden molecular interno de un sistema
físico
2.2 Energía libre
La energía libre termodinámica es la cantidad de trabajo que un sistema

termodinámico puede realizar. El concepto es útil en la termodinámica de
procesos químicos o térmicos en la ingeniería y en la ciencia. La energía libre es
la energía interna de un sistema, menos la cantidad de energía que no puede ser
utilizada para realizar trabajo. Esta energía no utilizable está dada por la entropía
de un sistema multiplicada por la temperatura absoluta del sistema.
Al igual que la energía interna, la energía libre es una función de estado

termodinámica.
Página | 24
BIOQUIMICA
·······················································
➢ Descripción general
La energía libre es aquella porción de cualquier energía de la primera ley que está
disponible para realizar trabajo termodinámico, es decir, el trabajo por medio de
energía térmica. La energía libre está sujeta a una pérdida irreversible en el curso
de este trabajo. Dado que la energía de la primera ley siempre se conserva,
resulta entonces evidente que la energía libre es un tipo de energía de la segunda
ley, expandible que puede realizar trabajo dentro de lapsos de tiempo finitos
(energías libres).
2.3 Cambios de energía libre estándar
El cambio en la energía libre se puede presentar en dos formas ΔG y ΔG°.
El primero (sin el subíndice °) es la forma más general porque predice el cambio

en la energía libre y por tanto la dirección de la reacción a cualquier concentración
de reactivos y productos. Este valor contrasta con el cambio en la energía libre
estándar ΔG°, que es el cambio en energía libre cuando la concentración de
reactivos y productos es de 1 mol L-1, aunque esta representación es de un
estado no fisiológico, es útil para comparar cambios de energía en diferentes
reacciones, de hecho, puede ser determinada a partir de la cuantificación de la
constante de equilibrio (k).
El signo de ΔG predice la dirección de una reacción. El cambio en la energía

libre ΔG, puede ser utilizado para predecir la dirección de una reacción a presión
y temperatura constantes.
2.4 Reacciones acopladas

Las reacciones acopladas son aquellas donde la energía libre de una reacción
(exergónica) es utilizada para conducir/dirigir una segunda reacción (endergónica).
Por lo tanto, las reacciones acopladas representan reacciones liberadoras de
energía acopladas a reacciones que requieren energía.
Página | 25
BIOQUIMICA
·······················································
En la célula, la energía liberada o que se hace disponible en una reacción

exergónica (que libera energía), es utilizada para mover otras reacciones
endergónicas (que consumen energía), en otras palabras, la energía es utilizada
para realizar trabajo.
Podemos decir que la vida se mantiene gracias a procesos endergónicos con el

suministro de energía libre. Según la primera ley de la termodinámica, la energía
requerida para un proceso endergónico debe ser aportada por un proceso que la
suministre.
Figura 8. Reacciones acopladas dentro de una célula viviente.
2.5 Reacciones de Oxido reducción

Las reacciones de oxidación reducción llamadas también redox; son aquellas en
las que tienen lugar una transferencia de electrones desde un dador electrónico (el
agente reductor) hasta un aceptor electrónico (el agente oxidante). Se llaman
también reacciones de transferencia de electrones ya que la partícula que se
Página | 26
BIOQUIMICA
·······················································
intercambia es el electrón. En una reacción de oxidación-reducción tienen lugar

dos procesos simultáneos, la oxidación y la reducción.
✓ La oxidación es el proceso en el cual una especie química pierde

electrones y su número de oxidación aumenta.
✓ La reducción es el proceso en el cual una especie química gana

electrones y su número de oxidación disminuye.
Ejemplo
A cada uno de los tipos de reacción de oxidación propuesto le corresponde la

reacción de reducción respectiva: ganancia de hidrógeno y pérdida de oxígeno.
2.6 ATP y compuestos de alta energía
Figura 9. Adenosin trifosfato

Página | 27
BIOQUIMICA
·······················································
El adenosín trifosfato (ATP), es considerado por los biólogos como la moneda de

energía para la vida. Es una molécula de alta energía que almacena la energía
que necesitamos para realizar casi todo lo que hacemos. Está presente en el
citoplasma y en el nucleoplasma de cada célula. Esencialmente todos los
mecanismos fisiológicos que requieren energía para su ejecución la obtienen
directamente desde el ATP almacenado. Cuando los alimentos en las células se
oxidan gradualmente, la energía liberada se utiliza para volver a formar ATP, de
modo que la célula siempre mantiene el suministro de esta molécula esencial.
El ATP es destacable por su capacidad para entrar en muchas reacciones

acopladas, tanto en los alimentos para extraer la energía, como con las reacciones
en otros procesos fisiológicos para proporcionarles energía. En los sistemas
animales, el ATP se sintetiza en las diminutas fábricas de energía llamadas
mitocondrias. El ATP, alimenta reacciones necesitadas de la pérdida de uno de
sus grupos de fósforo para formar ADP, pero se puede utilizar la energía de los
alimentos en las mitocondrias, para convertir el ADP de nuevo en ATP, y que la
energía vuelva a estar disponible para realizar el trabajo necesario.
Página | 28
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 3. ENZIMAS
3.1 Enzimas y coenzimas
➢ Enzimas
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones

químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que
una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una
velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas
actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
moléculas diferentes denominadas productos.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de

activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de
veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. La gran diversidad de
enzimas existentes cataliza alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de
las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha
actividad.
Página | 29
BIOQUIMICA
·······················································
Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de

antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos
o producción de biocombustibles.
➢ Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan

grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas
moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la
estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos,
que son componentes no proteicos que se enlazan estrechamente a las enzimas,
tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.
Figura 10. Estructura 3D de la coenzima
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de

transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las
reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina
dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en
el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y
otro conjunto de enzimas lo extrae.
Página | 30
BIOQUIMICA
·······················································
3.2 Clasificación y nomenclatura de enzimas
La clasificación de las enzimas se basa en la reacción global que estas catalizan.

Se toma como fundamento la especificidad de acción, con lo cual se establecen
seis grupos principales, teniendo en cuenta la reacción global que estas catalizan;
estos grupos o clases principales se dividen en subclases y subsubclases, según
otras características del tipo de reacción, como son los grupos involucrados, los
cofactores necesarios, etc.
1. Entre las oxidorreductasas:
a) Deshidrogenasas. Sustraen átomos de hidrógeno (casi siempre dos) de los

sustratos y los transfieren a una molécula aceptora que no es el oxígeno.
En el primer caso se trata de la enzima succínica deshidrogenasa, en el segundo

de la enzima málico deshidrogenasa.
b) Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxígeno, como aceptor de

electrones.
Página | 31
BIOQUIMICA
·······················································
Esta reacción la cataliza la enzima aminoácido oxidasa.
c) Hidroxilasas. Catalizan la introducción de funciones hidroxilo en sus sustratos

utilizando oxígeno molecular como donante.
Esta reacción es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa.
2. Entre las transferasas tenemos.
a) Quinasas. Catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfatos, donde

intervienen nucleótidos di y trifosfatados.
Página | 32
BIOQUIMICA
·······················································
La primera reacción es catalizada por la enzima fructoquinasa y la segunda por la

enzima glicérico-quinasa. El resto de las transferasas reciben nombres derivados
del grupo que transfieren (transaminasas de grupos amino, transmetilasas de
metilos, transcarboxilasas de carboxilos, etcétera).
3. El grupo de las hidrolasas es el más simple para nombrar, pues basta con
hacer terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.
Página | 33
BIOQUIMICA
·······················································
Esta enzima se denomina arginasa.
4. Las liasas son las más difíciles de nombrar, por ejemplo, las hidratasas,
que adicionan agua a los dobles enlaces.
Esta enzima se nombra fumárico hidratasa o simplemente fumarasa, aunque este

último nombre no es correcto. Cuando actúan en reacciones biosintéticas reciben
el nombre de sintasas.
Página | 34
BIOQUIMICA
·······················································
Se nombra como cítricosintasa.
5. Las isomerasas reciben diferentes nombres, según los tipos de isómeros

que intervienen en la reacción. Como regla se reserva el nombre de
isomerasa para las enzimas que interconvierten isómeros de función.
La enzima es la fosfohexosa isomerasa.
Las que interconvierten isómeros de posición se designan mutasas.
Página | 35
BIOQUIMICA
·······················································
En este caso se denomina fosfoglucomutasa.
Las que interconvierten epímeros se denominan epimerasas.
En este caso será la galactosa fosfato epimerasa.
6. A las ligasas se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas

generalmente se utiliza el nombre del producto en vez del sustrato, la acetil-
CoA sintetasa cataliza la reacción siguiente:
➢ Nomenclatura
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemática y la recomendada. La

sistemática utiliza los grupos principales, describe la reacción y solo se utiliza en
revistas y textos científicos, donde se requiere de un elevado grado de precisión;
para su uso existe un código de cuatro números, donde el primero representa la
clase, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto el número de
orden de la enzima, que aparece en una relación publicada por la Comisión de
Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, donde los
autores deben consultar cada vez que van a emplearla.
Página | 36
BIOQUIMICA
·······················································
La recomendada viene a ser una forma abreviada de la sistemática; su uso es

común, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en cuenta
tanto la especificidad de acción como la de sustrato y el nombre de la enzima
termina en el sufijo asa, por ejemplo, para la reacción:
El uso de la nomenclatura sistemática nos llevaría al nombre de lactato: NAD-

oxidorreductasa, o sea, que prácticamente describe la reacción.
3.3 Coenzimas y cofactores
Se define como cofactor a toda sustancia de naturaleza no proteica que es

requerida para que una proteína ejerza su actividad biológica. La mayoría de las
veces esta proteína es una enzima, de ahí que se utilice el término cofactor
prácticamente como sinónimo de cofactor enzimático, pero hay que tener claro
que no son exactamente lo mismo ya que un cofactor puede ejercer su función en
una proteína no enzimática.
➢ Tipos de cofactores
Los cofactores se pueden clasificar atendiendo a diferentes criterios, uno de los

más comunes es según su naturaleza orgánica o inorgánica:
• Cofactores inorgánicos: iones metálicos (Mg2+, Cu+, Mn2+) y los centros

hierro-azufre.
• Cofactores orgánicos: las coenzimas, por ejemplo, la flavina, y los grupos

prostéticos, por ejemplo, el grupo hemo. Como veremos a continuación, la
diferenciación entre coenzima y grupo prostético es algo difusa y hay
autores que proponen el uso de sólo uno de los dos términos y abandonar
el otro.
Página | 37
BIOQUIMICA
·······················································
3.4 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas
Los factores que afectan la actividad enzimática son:
✓ Efecto del pH: Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH

✓ Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo
general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es
estable y activa. A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o
se detienen porque decrece la cinética molecular.
✓ Concentración de sustrato: Principalmente, la velocidad de la reacción o
catálisis varía de acuerdo con la concentración del sustrato.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo
de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una
reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza
siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores,
etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos.
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de

sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de
enzima constante.
Página | 38
BIOQUIMICA
·······················································
Figura 11. Cinética enzimática
3.5 Enzimas reguladas y no reguladas, propiedades generales
Son catalizadores biológicos, que además de las propiedades que caracterizan a

las enzimas, presentan características que le confieren papeles reguladores del
metabolismo. Existen dos tipos:
✓ Las enzimas alostéricas y
✓ Las enzimas moduladas covalentemente.
✓ Enzimas alostéricas.
La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un

metabolito específico a un centro de la proteína, diferente al centro catalítico.
➢ Generalidades
1. Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa
como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la
secuencia.
Página | 39
BIOQUIMICA
·······················································
2. Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final, inhibición

feed-back o retro inhibición. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas
alostéricas.
3. Presentan un sitio diferente al centro activo, al que se une reversiblemente
y en forma no covalente al efector o modulador.
4. El centro alostérico es específico para la unión del modulador.
5. Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos, que
aumentan su actividad catalítica y moduladores negativos que la
disminuyen.
6. Cuando la enzima presenta un modulador específico es monovalente y
cuando hay más de uno, polivalente.
7. Dos o más sistemas multienzimáticos, pueden estar conectados por una o
más enzimas polivalentes, formando una red de control.
8. Son enzimas oligoméricas, es decir, constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas. Son inestables a 0ºC y estables a temperatura ambiente.
3.6 Principales coenzimas
a) Coenzima A (CoA)
Es una coenzima de transferencia de grupos acilo que participa en diversas rutas

metabólicas (ciclo de Krebs, síntesis y oxidación de ácidos grasos). Se deriva de
una vitamina: el ácido pantoténico (vitamina B5), y es una coenzima libre. Su
aislamiento se produjo en 1951 por el bioquímico alemán (y premio Nobel) Feodor
Lynen, en forma de acetil-coenzima A a partir de células de levadura.
Página | 40
BIOQUIMICA
·······················································
b) Ácido tetrahidrofólico (Coenzima F)
El ácido tetrahidrofólico (también conocido como Coenzima F, folato H4 o FH4) es

una coenzima derivada del ácido fólico (vitamina B9). Su fórmula molecular es
C19H23N7O6 y tiene una masa molar de 445.43 g/mol. Es un compuesto de
particular importancia en el metabolismo de los aminoácidos y la síntesis de
purina. Los grupos químicos que transfiere son el metilo, formilo, metileno y
formimino. Su escasez en el organismo puede causar anemia.
c) Adenosina trifosfato (ATP)
La adenosina trifosfato (abreviado ATP, y también llamada adenosín-5' trifosfato o

trifosfato de adenosina) es una molécula utilizada por todos los organismos vivos
para proporcionar energía en las reacciones químicas. También es el precursor de
una serie de coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. El ATP es uno
de los cuatro monómeros utilizados en la síntesis de ARN celular. Además, es una
coenzima de transferencia de grupos fosfato que se enlaza de manera no-
covalente a las enzimas quinasas (co-sustrato)
Página | 41
BIOQUIMICA
·······················································
d) Vitamina K
La vitamina K denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-

naftoquinona. El nombre de vitamina K deriva de "Koagulation vitamin" ("factor de
coagulación" en alemán), uno de los factores identificados en 1926.
Las vitaminas K se dividen en tres grupos:
✓ Vitamina K1 o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal

y la más presente en la dieta.
✓ Vitamina K2 o menaquinona, de origen bacteriano.
✓ Vitamina K3 o menadiona, liposoluble, de origen sintético
e) Glutatión
El glutatión es un tripéptido que contiene un enlace peptídico inusual entre el

grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral de glutamato.
Página | 42
BIOQUIMICA
·······················································
Es un antioxidante, y protege a las células de toxinas tales como los radicales

libres.
f) Ácido ascórbico
El ácido ascórbico es un ácido de azúcar con propiedades antioxidantes. Su

aspecto es de polvo o cristales de color blanco-amarillento. Es soluble en agua. El
enantiómero L- del ácido ascórbico se conoce popularmente como vitamina C.
g) Coenzima Q10 (Ubiquinona)
La coenzima Q10 (también conocida como ubiquinona, ubidecarenona, coenzima

Q, y, a veces, abreviada como CoQ10, CoQ, Q10, o Q) es una benzoquinona
liposoluble presente en la mayoría de las células eucarióticas, principalmente en
las mitocondrias.
Página | 43
BIOQUIMICA
·······················································
h) Coenzimas NAD+ y NADH
La nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+, y también llamada

difosfopiridina nucleótido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en
todas las células vivas. El compuesto es un dinucleótido, ya que consta de dos
nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato con un nucleótido que contiene
un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox (oxido reducción),

llevando los electrones de una reacción a otra. La coenzima, por tanto, se
encuentra en dos formas en las células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un
agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido,
formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para
donar electrones
Página | 44
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 4. METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
4.1 Metabolismo (anabolismo y catabolismo)
Se define como metabolismo de los carbohidratos a los procesos bioquímicos de

formación, ruptura y conversión de los carbohidratos en los organismos vivos. Los
carbohidratos son las principales moléculas destinadas al aporte de energía,
gracias a su fácil metabolismo.
Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas, que son
específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo de
transformación. Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan
productos. Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el
nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar dos fases en el metabolismo: una de degradación de

materia orgánica o catabolismo y otra de construcción de materia orgánica o
anabolismo.
El catabolismo es la transformación de moléculas orgánicas complejas en otras

más sencillas, proceso en el que se libera energía que se almacena en los enlaces
fosfato del ATP.
El anabolismo es la síntesis de moléculas orgánicas complejas a partir de otras

biomoléculas más sencillas, para lo cual se necesita suministrar energía,
proporcionada por los enlaces fosfato del ATP. Las moléculas del ATP pueden
proceder de las reacciones catabólicas, de la fotosíntesis (en las plantas y algunos
microorganismos) o de la quimiosíntesis (en otros microorganismos).
4.1.1 Categorías del metabolismo
El metabolismo, para su estudio puede subdividirse en dos categorías principales:

Página | 45
BIOQUIMICA
·······················································
✓ Catabolismo
✓ Anabolismo
4.1.2 Las tres etapas del metabolismo
1. En la fase I (Absorción): las grandes moléculas nutritivas (proteínas,

carbohidratos y lípidos) se degradan en sillares de construcción más
sencillos.
2. En la fase II (Transformación): Se transforman los productos obtenidos en
la fase anterior en lo que se ha dado en llamar intermediarios (más
sencillos), como el piruvato y el acetilCoA.
3. En la fase III (Excreción): Los productos de la fase II resultan ser oxidados
a sustancias aún más sencillas y finales (CO2, H2O y NH3).
Figura 12. Visión global del metabolismo, anabolismo y catabolismo en sus tres
etapas
Página | 46
BIOQUIMICA
·······················································
4.1.3 Principales pasos metabólicos. Intercambio constante de sustancias

entre el organismo y el medio ambiente.
Tomamos del medio ambiente o externo todo lo necesario para que nuestras
células puedan trabajar, es decir metabolizar, y regresamos al medio ambiente
todos los productos de desecho que nuestro organismo debe eliminar.
✓ Procesos degradativos que ocurren en el Sistema Digestivo. Es

necesario someter a los alimentos constituidos por moléculas muy
complejas y de gran tamaño, a un proceso de simplificación que consiste en
degradar las sustancias complejas en simples.
✓ Fase de absorción. En esta fase los alimentos degradados pasan por

primera vez al torrente sanguíneo
✓ Fase de asimilación. Metabolismo intracelular: Anabolismo y Catabolismo.

Ingreso de los nutrientes al organismo provenientes el medio externo
4.2 Glucólisis
La glucólisis o glicolisis, es la vía metabólica encargada de oxidar la glucosa con la

finalidad de obtener energía para la célula. Consiste en 10 reacciones enzimáticas
consecutivas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, el cual es
capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar entregando energía al
organismo.
Es el ciclo metabólico más difundido en la naturaleza, también se lo conoce
como ciclo de Embden-Meyerhof. Se lo encuentra en los cinco reinos. Muchos
organismos obtienen su energía únicamente por la utilización de este ciclo. El
mismo esta catalizado por 11 enzimas que se encuentran en el citoplasma de la
célula pero no en las mitocondrias.
Página | 47
BIOQUIMICA
·······················································
4.2.1 Vía glicolítica
Figura 13. Glucólisis

Página | 48
BIOQUIMICA
·······················································
4.2.2 Balance energético de la glucólisis
Como puede inferirse del estudio de la glucólisis, dado que la fructosa 1,6
bisfosfato se escinde en dos triosas y ambas pueden continuar su degradación en
la segunda etapa de la glucólisis, al realizar los cálculos para el balance
energético de la vía debe tenerse en cuenta que cada glucosa origina 2 triosas.
En la primera etapa de la glucólisis se consumen 2 ATP. En la segunda etapa se

forman 4 ATP: 2 en la reacción de la fosfogliceroquinasa y 2 en la catalizada por la
enzima pirúvico quinasa. De manera que el rendimiento neto de energía en
condiciones anaerobias es de 2 ATP.
En condiciones aeróbicas, sin embargo, deben tenerse en cuenta la re-oxidación

del NADH formado en la reacción de la 3 fosfogliceraldehido deshidrogenasa que
asumiremos que su paso a la matriz mitocondrial se realiza por un mecanismo que
no afecta el rendimiento de 2,5 ATP por cada NADH y además hay que considerar
la re-oxidación del NADH formado en la reacción de la pirúvico deshidrogenasa.
Página | 49
BIOQUIMICA
·······················································
Tabla 2. Balance energético del ciclo de la glucólisis
4.2.3 Regulación de la glucólisis
En la vía glucolítica existen 4 enzimas reguladoras fundamentales: hexoquinasa,

pirúvico quinasa, pirúvico deshidrogenasa y la principal enzima reguladora de la
vía que es la fosfofructoquinasa 1.
La regulación de las hexoquinasas está en dependencia de la enzima expresada

en cada tejido. La hexoquinasa I, característica del cerebro se inhibe por
acumulación de su producto glucosa-6-fosfato, en tanto que la hexoquinasa IV (o
Página | 50
BIOQUIMICA
·······················································
glucoquinasa) no se inhibe por dicho metabolito, pero sí por la fructosa-6-fosfato

mediado por la proteína reguladora de glucoquinasa; además esta enzima resulta
inducida por la proteína reguladora de la glucoquinasa que posee también afinidad
por la fructosa 1-fosfato y cuando esta última se le une cancela su efecto
inhibitorio sobre la glucoquinasa, ello explica que la ingestión de fructosa estimule
la fosforilación de glucosa en el hígado.
La principal enzima reguladora de la vía glucolítica es la fosfofructo quinasa 1. Su

regulación es alostérica. Son efectores positivos de la enzima el AMP, el ADP y
especialmente la fructosa 2,6-bisfosfato; en tanto que son sus efectores negativos
el ATP y el citrato.
4.2.4 Entrada de otros azúcares en la vía glicolítica
Además de la glucosa procedente de la degradación de almidón y glucógeno, hay

otras hexosas de importancia, como la fructosa, la galactosa y la manosa.
✓ La fructosa es fosforilada en el músculo y convertida directamente

a fructosa-6-fosfato, siguiendo después la vía glucolítica gracias a la acción
de la hexoquinasa.
✓ La galactosa se transforma en glucosa-6-fosfato. Una de las enzimas
cataliza la trasformación de la galactosa-1-fosfato a su derivado de uridina
fosfato.
✓ La manosa es fosforilada para rendir manosa-6-fosfato y a continuación se
produce una isomerización hasta fructosa-6-fosfato.
4.3 Gluconeogénesis
Los mamíferos pueden sintetizar glucosa a partir de una gama de precursores

(piruvato, lactato, glicerol y aminoácidos glucogénicos), la vía ocurre
principalmente en hígado y riñón. Muchos de estos precursores son convertidos a
Página | 51
BIOQUIMICA
·······················································
oxaloacetato el cual a su vez es transformado en fosfoenolpiruvato y de ahí, a

glucosa (muchas de las reacciones son inversas a las de la glucólisis).
Los pasos irreversibles de la glucólisis (PFK y hexoquinasa) son rodeados por

reacciones hidrolíticas catalizadas respectivamente por la fructosa-1,6-bisfosfatasa
(FBPasa) y glucosa-6-fosfatasa. Ambas enzimas pueden ser al menos
parcialmente, activas simultáneamente lo que ocasiona un ciclo de substrato. Este
ciclo es importante para regular la velocidad y dirección de flujo entre la glucólisis
y la gluconeogénesis.
4.3.1 Reacciones de la gluconeogénesis
Las enzimas que participan en la vía glucolítica participan también en la

gluconeogénesis; ambas rutas se diferencian por tres reacciones irreversibles que
utilizan enzimas específicas de este proceso y los dos rodeos metabólicos de esta
vía.
Estas reacciones son:
✓ De glucosa a glucosa-6-fosfato.
✓ De fructosa-6-fosfato a fructosa-1,6-bifosfato.
✓ De fosfoenolpiruvato a piruvato.
4.3.2 Reacciones sustratos y regulación
La regulación de la gluconeogénesis es crucial para muchas funciones fisiológicas,

pero sobre todo para el funcionamiento adecuado del tejido nervioso.
La gluconeogénesis está controlada en gran parte por la alimentación. Los

animales que ingieren abundantes hidratos de carbono presentan tasas bajas de
gluconeogénesis, mientras que los animales en ayunas o los que ingieren pocos
hidratos de carbono presentan un flujo elevado a través de esta ruta.
Página | 52
BIOQUIMICA
·······················································
Dado que la gluconeogénesis sintetiza glucosa y la glucólisis la cataboliza, es

evidente que la gluconeogénesis y la glucólisis deben controlarse de manera
recíproca. En otras palabras, las condiciones intracelulares que activan una ruta
tienden a inhibir la otra.
a) Regulación por los niveles de energía
La fructosa 1,6-bisfosfatasa es inhibida por concentraciones altas de AMP,

asociadas con un estado energéticamente pobre. Es decir, la elevada
concentración de AMP y reducida de ATP inhiben la gluconeogénesis
b) Regulación por fructosa 2,6-bifosfato
La fructosa 1,6-bisfosfatasa es inhibida por la fructosa 2,6-bisfosfato, un

modulador alostérico cuya concentración viene determinada por la concentración
circulante en sangre de glucagón; la fructuosa 1,6-bisfosfatasa está presente tanto
en el hígado como en los riñones.
c) Regulación de la fosforilación
Este proceso es dependiente de la concentración de ATP; al disminuir la

concentración de ATP, la fosforilación también se observa disminuida y viceversa.
d) Regulación alostérica
La inanición aumenta el acetil-CoA y éste estimula la piruvato carboxilasa y por lo

tanto la gluconeogénesis, al mismo tiempo que inhibe la Piruvato Deshidrogenasa;
la elevación de alanina y glutamina estimulan la gluconeogénesis. El cortisol
aumenta la disponibilidad de sustrato y la fructosa 2,6-bisfosfato inhibe a la
fructosa 1,6-bisfosfatasa.
Página | 53
BIOQUIMICA
·······················································
4.4 Metabolismo del glicógeno

Para que la vida de los mamíferos pueda llevarse a cabo adecuadamente, es
necesario un aporte constante de glucosa al torrente sanguíneo. La glucosa es la
fuente de energía preferida por el cerebro y por células que carecen de
mitocondrias o tienen muy pocas como los eritrocitos maduros.
Los almacenes principales de glicógeno en el cuerpo de los mamíferos son el

músculo esquelético y el hígado; en muchas otras células se almacena en muy
bajas cantidades. La misión del glucógeno en el músculo es proveer de la fuente
necesaria para producir ATP durante la contracción muscular.
4.4.1 Degradación, biosíntesis y Regulación
1. Degradación
La vía degradativa que moviliza al glucógeno almacenado en el hígado y musculo
esquelético no es la reversa o inversa de las reacciones sintéticas. De hecho, se
necesita un juego independiente de enzimas cuando el glucógeno es degradado,
el producto primario es la glucosa-1-fosfato que se obtiene por la fractura de los
enlaces alfa1-4 cuando la ramificación que se rompe es la alfa1-6, se libera
glucosa libre directamente:
✓ A. Ruptura enlaces glucosídicos alfa1-4

✓ B. Remoción de las ramas
✓ C. Conversión de glucosa-1-fosfato a glucosa-6-fosfato
✓ D. Degradación lisosomal del glucógeno
Página | 54
BIOQUIMICA
·······················································
2. Biosíntesis
La regulación implica control alostérico, llevado a cabo por METABOLITOS y
también por modificaciones covalentes, realizada por ENZIMAS bajo CONTROL
HORMONAL.
3. Regulación de la glucogenolisis
El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa, que existe en dos estados

conformacionales diferentes: fosforilasa B (muy poco activa) y fosforilasa A (muy
activa). Debido al diferente papel del glucógeno muscular y el hepático, la
regulación es diferente en estos órganos.
4. Regulación de la glucogenólisis muscular
✓ Regulación por modificación covalente

✓ Regulación por interacciones alostéricas
5. Regulación de la glucogenolisis hepática
✓ Regulación por modificación covalente

✓ Regulación por interacciones alostéricas
4.5 Ciclo de Calvin

El ciclo de Calvin (también conocido como ciclo de Calvin-Benson o fase de
fijación del CO2de la fotosíntesis) consiste en una serie de
procesos bioquímicos que se realizan en el estroma de los cloroplastos de los
organismos fotosintéticos.
En el ciclo de Calvin se integran y convierten moléculas inorgánicas de dióxido de
carbono en moléculas orgánicas sencillas a partir de las cuales se formará el resto
de los compuestos bioquímicos que constituyen los seres vivos.
Página | 55
BIOQUIMICA
·······················································
Para un total de 6 moléculas de CO2 fijado, la estequiometria final del ciclo de

Calvin se puede resumir en la ecuación:
6RuBP + 6CO2 + 12NADPH + 18 ATP + 12H+ + 6H2O → 6RuBP + C6H12O6 +

12NADP+ + 18ADP + 17 Pi
Que representaría la formación de una molécula de azúcar-fosfato de 6 átomos de

carbono (hexosa) a partir de 6 moléculas de CO2.
Figura 14. Ciclo de Calvin
Página | 56
BIOQUIMICA
·······················································
4.5.1 Obtención de Glucosa
Los cuatro pasos principales serán descritos a continuación
1. Carboxilación de la ribulosa 1,5 bifosfato (RuBP) para producir dos

moléculas de 3-fosfoglicerato. Esta reacción catalizada por la ribulosa 1,5
bifosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCo).
2. Reducción del 3- fosfoglicerato a una triosa fosfato con gasto de ATP y
NADPH.
3. Regeneración del aceptor primario, RuBP, en que 5 moléculas de 3
carbonos (triosas y fosfatos) son reacomodadas para formar 3 moléculas
de 5 carbonos (pentosas fosfato) y la liberación de las moléculas de 3
carbonos para posterior formación de azúcares como a glucosa (6
carbonos). Un ATP más es necesario para convertir una pentosa fosfato
en RuBP. Entonces 3 ATP y 2 NADPH son requeridos para cada molécula
de dióxido de carbono fijada.
4. A cada 3 vueltas en el ciclo, una molécula de triosa fosfato es regenerada
a partir de 3 moléculas de CO2. La triosa fosfato puede ser utilizada tanto
para la síntesis de almidón, por ejemplo, como para formar más aceptor
primario (RuBP) entrando nuevamente en el ciclo de Calvin
Seis vueltas del ciclo, con la introducción de seis átomos de carbono, son
necesarios para producir un azúcar de seis carbonos, tal como la glucosa. La
ecuación general para la producción de una molécula de glucosa es:
6CO2 + 12NADPH + 12H+ + 18 ATP —> 1glucosa + 12NADP+ + 18ADP + 18Pi + 6H2O
Página | 57
BIOQUIMICA
·······················································
4.5.2 Reacciones y regulación
Durante la noche, el ATP y NADPH disminuyen, pero no hasta valores

despreciables, ya que al llegar el día sería un gran gasto de energía volver a
iniciar el proceso. Siempre hay un nivel mínimo de ATP Y NADPH en la
oscuridad, que se producen por otros mecanismos. Así pues, debe haber
procesos de regulación específicos.
➢ Regulación de la rubisco.
Está formada por 8 subunidades grandes y 8 pequeñas. Éstas están reguladas por
el genoma nuclear y cloroplástico.
La cantidad de luz afecta vía fitocromo a la expresión de los genes del cloroplasto
que codifican a las subunidades grandes, que son las que tienen los centros
activos. El genoma nuclear regula a las pequeñas. El ensamblaje de las
subunidades y la expresión de los mensajeros están regulados por luz incidente
sobre el genoma nuclear o cloroplástico.
➢ Regulación de otros enzimas.
La regulación de las enzimas que catalizan las reacciones unidireccionales está

asociada a la existencia de grupos tiol en este tipo de enzimas. Esta activación se
basa en la reducción a grupos –SH los puentes disulfuro de las enzimas a activar.
4.5.3 Fotorespiración y ciclo C-4
La fotorespiración (también conocida como metabolismo C2) es la ruta metabólica de

las plantas encargada del procesamiento del 2-fosfoglicolato hasta 3-fosfoglicerato, con
una recuperación de carbono de hasta 75%; este proceso ocurre en el mesófilo de la
hoja, en presencia de luz, y en donde la concentración de O2 es alta. Se realiza en
plantas C3 principalmente, y C4 en menor medida, y necesita de la maquinaria
Página | 58
BIOQUIMICA
·······················································
enzimática de 3 organelos: el cloroplasto, el peroxisoma y la mitocondria, además del

citosol.
En las plantas C4, la fotosíntesis se lleva a cabo en el cloroplasto de una célula de

pared delgada del mesófilo, y se entrega un ácido de 4 carbonos a una célula de pared
gruesa de la vaina fascicular, donde el ciclo de Calvin se produce en un cloroplasto de
esa segunda célula. Esto protege al ciclo de Calvin de los efectos de la
fotorrespiración.
Figura 15. Fotorespiración y ciclo C-4
4.6 Vías de las pentosas fosfato
La vía de la pentosa fosfato (siglas en inglés: PPP) es principalmente una vía

anabólica que utiliza 6 carbonos de glucosa para generar azucares de 5 carbonos
y equivalentes reducidos. Sin embargo, esta vía sí oxida la glucosa y bajo ciertas
condiciones puede oxidar a la glucosa completamente a CO2 y agua.
Página | 59
BIOQUIMICA
·······················································
Las funciones más importantes de esta vía metabólica son:
1. Generar equivalentes reducidos, en la forma de NADPH, para reacciones

de biosíntesis de reducción en las células.
2. Proveer a la célula con ribosa-5-fosfato (R5F) para la síntesis de

Nucleósidos y ácidos nucleicos.
3. Aunque no es una función significativa de la PPP, esta puede operar para

metabolizar azucares de pentosa de la dieta que se derivan de la digestión
de los ácidos nucleicos, así como también para arreglar los esqueletos de
carbonos de carbohidratos de la dieta en intermediarios
glucolíticos/gluconeogénicos.
4.6.1 Balance energético
Balance energético de la fase oxidativa:
Glucosa-6-fosfato + 2 NADP+ + H2O → ribosa-5-fosfato + CO2 + 2 NADPH + 2 H+
4.6.2 Regulación
La ruta de las pentosas-P está controlada, a nivel de su primera reacción por el

nivel de NADP+. En general el flujo de Glu-6-P por esta vía dependerá de las
necesidades celulares de NADPH, ribosa-5-P y de ATP.
1. Síntesis de nucleótidos el producto final será Rib 5-P.

2. Demanda de poder reductor (NADPH) la Ru5P se convertirá en F6P o en
G6P, que podrá iniciar de nuevo la vía.
3. Generación de energía, cuando las necesidades de nucleótidos o de poder
reductor son moderadas, los productos de reacción se oxidan en glicolisis
Página | 60
BIOQUIMICA
·······················································
y CAT para originar ATP.
Esta vía es mucho más activa en el tejido adiposo (biosíntesis de ácidos grasos)
que en otros.
Figura 16. Esquema de la Vía de las Pentosas.
Página | 61
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 5. METABOLISMO DE LIPIDOS
5.1 Oxidación de ácidos grasos
La oxidación de los ácidos grasos es un mecanismo clave para la obtención de

energía metabólica (ATP) por parte de los organismos aeróbicos. Dado que los
ácidos grasos son moléculas muy reducidas, su oxidación libera mucha energía;
en los animales, su almacenamiento en forma de triacilgliceroles es más eficiente
y cuantitativamente más importante que el almacenamiento de glúcidos en forma
de glucógeno.
La β-oxidación de los ácidos grasos lineales es el principal proceso productor de
energía, pero no el único. Algunos ácidos grasos, como los de cadena impar o los
insaturados requieren, para su oxidación, modificaciones de la β-oxidación o rutas
metabólicas distintas. Tal es el caso de la α-oxidación, la ω-oxidación o la
oxidación peroxisómica.
5.1.2 Activación y transporte en mitocondria

La oxidación de los ácidos grasos ocurre en las mitocondrias y peroxisomas.
Los ácidos grasos de entre 4–8 y 6–12 átomos de carbono de longitud, conocida
como corta- y medianas cadenas de ácidos grasos, se oxidan exclusivamente en
las mitocondrias.
Los ácidos grasos deben primero ser activados en el citoplasma antes de ser
oxidados en la mitocondria. La activación es catalizada por la acil-CoA ligasa
grasa (también llamada acil-CoA sintasa o tiocinasa). El resultado neto de este
proceso de activación es el consumo de 2 moles de ATP.
Ácido Graso + ATP + CoA ——> Acil-CoA + PPi + AMP
El transporte de la acil-CoA grasa a la mitocondria se logra mediante un

intermediario de acil-carnitina, el que es generado por acción de la carnitina
Página | 62
BIOQUIMICA
·······················································
aciltransferasa I, una enzima que reside en la membrana mitocondrial externa. La

molécula de acil-carnitina es entonces transportada a la mitocondria en donde la
carnitina aciltransferasa II cataliza la regeneración de la molécula de acil-CoA
grasa.
Figura 17. Transporte de ácidos grasos.

Luego de su activación a CoA-grasa, la CoA es intercambiada por la carnitina
palmitoiltransferasa I. La carnitina-grasa es entonces transportada al interior de la
mitocondria en donde un intercambio sucede por acción de la carnitina
aciltransferasa II. Una vez en el interior de la mitocondria la CoA-grasa es sustrato
de la maquinaria de β-oxidación.
El proceso de la oxidación mitocondrial de ácidos grasos se denomina β-

oxidación, ya que se produce a través de la secuencia la supresión de 2 carbonos
por oxidación en el carbono-β de la molécula de acil-CoA.
Página | 63
BIOQUIMICA
·······················································
La oxidación de los ácidos grasos produce más energía por átomo de carbono que
la oxidación de los carbohidratos. El resultado neto de la oxidación de un mol de
ácido oleico (un ácido graso de 18 carbonos) será 146 moles de ATP (se utilizan 2
moles de ATP durante la activación de los ácidos grasos), comparados con 114
moles de un numero equivalentes de átomos de carbono de la glucosa.
5.1.4. Oxidación de ácidos grasos saturados e insaturados

En el proceso en el que los ácidos grasos sufren remoción el cual ocurre tras un
ayuno prolongado puede ser de dos tipos: de ácidos grasos saturados e
insaturados.
Página | 64
BIOQUIMICA
·······················································
5.1.5 Oxidación de ácidos grasos impares
Este proceso en la última vuelta produce propionil-CoA el cual es convertido a

succinil-CoA para entrar al ciclo del ácido cítrico. El succinil-CoA también es
producido por la oxidación de aminoácidos como la isoleucina, valina y metionina.
5.1.6 Regulación de la oxidación de ácidos grasos
Para entender el como la síntesis y degradación de las grasas se regula, uno debe
considerar los requerimientos energéticos del organismo como un todo.
El metabolismo de la grasa se regula por dos mecanismos distintos. Uno es una

regulación a corto plazo, que puede ser por eventos como la disponibilidad de
sustrato, efectores alostéricos y/o modificaciones de la enzima. El otro mecanismo,
regulación a largo plazo se logra por alteraciones en la proporción de síntesis de la
enzima y la duración en la célula.
El metabolismo de los lípidos también puede ser regulado por la inhibición mediada
por la malonil-CoA de la carnitina aciltransferasa I. tal regulación sirve para
prevenir que los ácidos grasos sintetizados de novo entren a la mitocondria para
ser oxidados.
Página | 65
BIOQUIMICA
·······················································
5.1.7 Beta-oxidación de ácidos grasos en peroxisomas
La β-oxidación es una secuencia de cuatro reacciones en que se separan

fragmentos de dos carbonos desde el extremo carboxilo (–COOH) de la
molécula; estas cuatro reacciones se repiten hasta la degradación completa de la
cadena. El nombre de beta-oxidación deriva del hecho de que se rompe el enlace
entre los carbonos alfa y beta (segundo y tercero de la cadena, contando desde
el extremo carboxílico), se oxida el carbono beta (el C3) y se forma acetil-CoA.
La beta-oxidación se produce mayoritariamente en la matriz mitocondrial, aunque

también se llega a producir dentro de los peroxisomas.
5.1.8 Cuerpos cetónicos
Durante las altas tasas de oxidación de ácidos grasos, principalmente en el

hígado, una gran cantidad de acetil-CoA se genera. Esta excede la capacidad
del ciclo de Krebs, y uno de los resultados es la síntesis de cuerpos cetónicos.
La síntesis de los cuerpos cetónicos (cetogénesis) se produce en la mitocondria
permitiendo que este proceso esté íntimamente unido a la tasa de ácidos grasos
hepáticos en la oxidación.
Los cuerpos cetónicos se difunden libremente fuera de la mitocondria y en los

hepatocitos y entran en la circulación, donde pueden ser absorbidos por los tejidos
hepáticos no como el cerebro, corazón y músculo esquelético.
5.2 Biosíntesis de ácidos grasos

La biosíntesis de ácidos grasos, ocurre a través de la condensación de unidades
de dos carbonos, es el sentido opuesto a la beta oxidación. En 1945
David Rittenberg y KonradBloch utilizando técnicas de marcaje isotópico,
demostraron que la condensación de estas unidades es derivada del ácido
acético. El papel del acetil-CoA en la reacción de condensación fue descubierto
Página | 66
BIOQUIMICA
·······················································
en 1950 por Salih Wakil quien describió al bicarbonato como un requerimiento en

la biosíntesis de los ácidos grasos y al malonil-CoA como un intermediario del
proceso.
La biosíntesis de los ácidos grasos difiere de su oxidación. Esta situación es el

caso opuesto típico de las vías biosintéticas y degradativas que permite que
ambas rutas puedan ser termodinámicamente favorables e independientemente
regulables bajo condiciones fisiológicas similares.
Figura 18. Esquema representativo de la biosíntesis del ácido palmítico
5.3. Triacilgliceroles
Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado por el organismo.

Recibe el nombre de su estructura química. Luego de comer, el organismo digiere
las grasas de los alimentos y libera triglicéridos a la sangre. Estos son
Página | 67
BIOQUIMICA
·······················································
transportados a todo el organismo para dar energía o para ser almacenados como
grasa. Un exceso en este tipo de grasa puede contribuir al endurecimiento y el
estrechamiento de las arterias. Eso lo pone en riesgo de tener un infarto o un
ataque cerebral (derrame). Enfermedades como la diabetes, la obesidad, la
insuficiencia renal o el alcoholismo pueden causar un aumento de los triglicéridos.
Los triglicéridos se miden con el colesterol como parte de un análisis de sangre.

Los niveles normales de triglicéridos se encuentran por debajo de 150. Los niveles
superiores a 200 son elevados. Si tiene altos los triglicéridos, puede disminuirlos
si:
✓ Recibe tratamiento médico para el problema que causa el aumento de los

triglicéridos
✓ Sigue una dieta sana baja en azúcares y carbohidratos
✓ Se ejercita regularmente
✓ Toma medicinas para disminuir el colesterol
5.3.1 Digestión y absorción
Cuando los ácidos grasos son liberados del tejido adiposo entran en la circulación
los ácidos grasos libres (AGL) y se unen a la albúmina para su transporte hacia los
tejidos periféricos. Cuando los ácidos grasos complejos interactúan con la
superficie celular se disocian de la albúmina, este es el primer paso del proceso de
la captación celular.
La absorción de ácidos grasos por las células involucra proteínas de membrana

con una alta afinidad por los ácidos grasos. Hay varios miembros de la familia de
los ácidos grasos como receptor translocasa de ácidos grasos (FAT/CD36),
plasma asociada a la membrana de ácidos grasos de la proteína de unión
(FABPpm), y por lo menos seis proteínas ácido graso del transporte (FATPs).
Página | 68
BIOQUIMICA
·······················································
5.3.2 Transporte: lipoproteínas
Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos

por proteínas y lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el
organismo. Son esféricas, hidrosolubles, formadas por un núcleo
de lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa
externa polar de 2 nm formada a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol
libre. Muchas enzimas, antígenos y toxinas son lipoproteínas.
El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos:
1. Lipoproteínas, como los quilomicrones, que los transportan al hígado tras

su absorción por el intestino, desde donde se distribuyen al resto de las
células del cuerpo, sobre todo las adiposas y musculares, en forma de
lipoproteínas VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad), IDL
(lipoproteínas de densidad intermedia), LDL (lipoproteínas de baja
densidad) y HDL (lipoproteínas de alta densidad). Las células del tejido
adiposo son las principales células de reserva de grasas.
2. Albúmina sérica. Transporta ácidos grasos libres.
3. Cuerpos cetónicos. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y β-
hidroxibutirato) producidas en el hígado por oxidación de los ácidos grasos.
Dado que son solubles en agua (y por tanto en la sangre), pueden viajar en
ella sin problemas.
5.3.3 Movilización de la grasa almacenada: lipólisis
La lipólisis es el proceso metabólico mediante el cual los lípidos del organismo son
transformados para producir ácidos grasos y glicerol para cubrir las necesidades
energéticas. La lipolisis es el conjunto de reacciones bioquímicas inversas a la
lipogénesis.
Página | 69
BIOQUIMICA
·······················································
A la lipolisis también se le llama movilización de las grasas o hidrólisis de

triacilglicéridos en ácidos grasos y glicerol. La lipolisis es estimulada por diferentes
hormonas catabólicas como el glucagón, la epinefrina, la norepinefrina, la
hormona del crecimiento y el cortisol, a través de un sistema de transducción de
señales. La insulina disminuye la lipolisis.
En última instancia, los productos finales de la lipolisis son agua, gas carbónico y
energía, según el esquema:
C55 H104 O6 + 78 O2 → 55 CO2 + 52 H2O + energía
5.3.4 Biosíntesis
La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las

células del organismo, pero es en el hígado, en particular en sus células
parenquimatosas, los hepatocitos, y en el tejido adiposo (adipocitos) donde este
proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. En el hígado, la síntesis
de triglicéridos está normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de
muy baja densidad (VLDL, su acrónimo en inglés) y no se considera un sitio de
almacenamiento fisiológico de lípidos.
La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones:
✓ Activación de los ácidos grasos. Los ácidos grasos son "activados"

(convertidos en acil-CoA grasos) por conversión en sus ésteres con la
coenzima A según la reacción:
R-CO-OH + CoASH + ATP →acil-CoA sintetasa→ R-CO-SCoA + AMP + PPi + H2O
✓ Ensamblaje de triglicéridos. La síntesis de triglicéridos consiste en la

acilación sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de
carbono.
Página | 70
BIOQUIMICA
·······················································
5.4 Metabolismo de lípidos de membrana
La característica arquitectónica central de las membranas biológicas es su doble

capa lipídica, que constituye una barrera al paso de moléculas polares e iones.
Los lípidos de las membranas son anfipáticos (tienen una parte hidrofóbica y otra
parte hidrofílica); la orientación de sus regiones hidrofóbicas e hidrofílicas dirige su
empaquetamiento hacia la formación de bicapas membranosas.
Otra característica importante de los lípidos de membrana es que presentan una

fuerte asimetría. Existen dos tipos de asimetría: una en la proporción de
fosfolípidos entre la bicapa lipídica y otra entre diferentes regiones de la
membrana. Los lípidos de membrana confieren a la membrana plasmática un alto
dinamismo, mediante su movilidad, su fluidez y su asimetría.
5.4.1 Metabolismo de fosfoglicéridos
➢ Degradación
La degradación de los fosfolípidos corre a cargo de las fosfolipasas, enzimas que
liberan los ácidos grasos componentes de estos compuestos. Tiene lugar de forma
continua, en todos los tejidos del organismo. Estas fosfolipasas se clasifican según
su especificidad, es decir, según el ácido graso que liberen, en fosfolipasas Al, A2,
C y D. Las fosfolipasas están ampliamente distribuidas en la naturaleza: se
localizan tanto en el jugo intestinal como en las secreciones bacterianas o en los
venenos actuando como enzimas digestivas.
➢ Síntesis
Como metabolito intermedio utilizan la molécula de ácido fosfatidico al igual que
los triacilgliceroles. Para la síntesis de los fosfoglicéridos se une un nucleótido acti-
vado CTP, formando un intermediario CDP-diacilglicerol, la hidrolisis del pirofos-
fato (PPi) favorece la reacción hacia la derecha.
Página | 71
BIOQUIMICA
·······················································
5.4.2 Metabolismo de esfingolípidos
Los esfingolípidos son lípidos complejos que derivan del amino alcohol insaturado
de 18 carbonos esfingosina. Son una clase importante de lípidos de las
membranas celulares de animales y vegetales y son los más abundantes en los
tejidos de los organismos más complejos. El más simple de los esfingolípidos es la
ceramida la cual funciona como molécula clave en la señalización celular y como
precursora de esfingolípidos más complejos. Contrariamente con lo que ocurre
con los esfingolípidos más complejos que contienen regiones hidrofóbicas, tales
como fosfato en el caso de la esfingosina 1 fosfato (S1P) y en la ceramida 1
fosfato, fosforilcolina en la esfingomielina, y residuos de azúcares en los
glicoesfingolípidos, la ceramida tiene una región hidrofílica mínima constituida por
dos grupos hidroxilo siendo por lo tanto una molécula altamente hidrofóbica.
Existen dos rutas de entrada a la vía de los esfingolípidos y ambas convergen en

la formación de ceramida, lo cual hace a esta molécula clave en la generación de
otros esfingolípidos bioactivos
Figura 19. Estructuras de esfingolípidos
Página | 72
BIOQUIMICA
·······················································
5.4.3 Metabolismo de esteroides
La biosíntesis de esteroides es una vía metabólica que produce esteroides

anabólicos a partir de precursores simples. Además, el metabolismo de los
esteroides en los seres humanos es el objetivo de los medicamentos para bajar el
colesterol, como las estatinas.
En los seres humanos y otros animales, la biosíntesis de esteroides sigue la vía

del mevalonato que utiliza acetil-CoA como bloques de construcción para formar
pirofosfato dimetilalilo (DMAPP) y pirofosfato isopentenil (IPP). En los pasos
subsiguientes, DMAPP e IPP se unen para formar pirofosfato de geranilo, que a su
vez se utiliza para sintetizar el lanosterol esteroides. Otras modificaciones de
lanosterol a otros esteroides son transformaciones esteroidogénesis clasificados
5.4.3.1 Biosíntesis de colesterol
El Colesterol es un lípido isoprenoide del grupo de los esteroides, subclase

esteroles, que desempeña un papel de gran importancia en la estructura de la
membrana celular. La biosíntesis de colesterol ocurre en prácticamente todos los
tejidos, pero es mucho más intensa en el hígado y en órganos productores de
hormonas esteroides como la corteza de las glándulas suprarrenales y las
gónadas.
Página | 73
BIOQUIMICA
·······················································
Figura 20. Vía de la biosíntesis del colesterol.
Página | 74
BIOQUIMICA
·······················································
El colesterol es sintetizado por enzimas del retículo endoplásmico liso y del

citoplasma soluble. Las principales “materias primas” necesarias para la síntesis
de colesterol son:
o Acetil CoA, cuyos grupos acetilos proveen todos los carbonos del
colesterol
o ATP, como fuente de energía
o NADPH.H+ como proveedor de los equivalentes de reducción

necesarios para el proceso de síntesis.
La síntesis de colesterol es un complejo proceso que puede dividirse en varias

etapas para su estudio:
1. Síntesis de mevalonato
2. Conversión de mevalonato en unidades activas de isopreno.
3. Formación de escualeno por condensación de unidades de isopreno activo.
4. Ciclizacion de escualeno y transformación en colesterol
5.4.3.2 Transporte y utilización
El colesterol se transporta en el plasma predominante como ésteres del

colesterol asociados a las lipoproteínas. El colesterol de la dieta se transporta
desde el intestino delgado al hígado dentro de los quilomicrones. El colesterol
sintetizado por el hígado, así como también el colesterol de la dieta que se
encuentra en exceso en el hígado, se transportan en el suero dentro de las
Lipoproteínas de baja densidad (LDLs por sus siglas en inglés). El transporte
inverso del colesterol permite que el colesterol periférico sea devuelto al hígado
por las Lipoproteínas de alta densidad (HDLs por sus siglas en inglés). En última
instancia, el colesterol se excreta en la bilis como colesterol libre o como sales
biliares después de la conversión a ácidos biliares en el hígado.
Página | 75
BIOQUIMICA
·······················································
5.4.3.3 Ácidos biliares
Los ácidos biliares son compuestos de 24 átomos de carbono dihidroxilados o

trihidroxilados, que derivan del colesterol. Por lo tanto, son esteroides, una clase
de lípidos insaponificables. Además, estos ácidos, son derivados estructurales
del ácido cólico, que se caracteriza por tener en el C17 una cadena alifática
ramificada de 5 átomos de carbono. Componen la bilis y son necesarios para la
absorción de las vitaminas liposolubles.
5.4.3.4 Hormonas esteroidales
Una hormona esteroide es un esteroide que actúa como una hormona. Las
hormonas esteroides pueden ser agrupadas en cinco grupos por el receptor al
que se unen: glucocorticoides, mineral corticoide, andrógenos, estrógenos, y
progestágenos. Los derivados de la vitamina D son un sexto sistema hormonal
estrechamente relacionado con receptores homólogos. Ayudan en el control del
metabolismo, inflamación, funciones inmunológicas, equilibrio de sal y agua,
desarrollo de características sexuales, y la capacidad de resistir enfermedades y
lesiones.
Página | 76
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 6. ÁCIDO CITRICO
6.1 Ciclo del ácido cítrico
Es la vía central de metabolismo aeróbico; en esta vía se oxidan los compuestos

de carbono que provienen de la degradación de todos los principios inmediatos y
también se forman moléculas precursoras para la síntesis de muchos de ellos. Su
nombre proviene del primer intermediario formado, el Citrato. También se conoce
como Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos.
En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía catabólica que

realiza la oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2,
liberando energía en forma utilizable. También proporciona precursores para
muchas biomoléculas, como ciertos aminoácidos. El Ciclo de Krebs fue
descubierto por el alemán Hans Adolf Krebs, quien obtuvo el Premio Nobel de
Fisiología o Medicina en 1953, junto con Fritz Lipmann.
Figura 21. Esquema ciclo de Krebs

Página | 77
BIOQUIMICA
·······················································
6.1.1 Conversión de piruvato a acetil-CoA.: sistema piruvato-

deshidrogenasa
La mayor parte del ATP utilizado por muchas células para mantener la
homeostasis se produce por oxidación del piruvato en el ciclo del ácido
tricarboxílico (ATC o ciclo de Krebs). Durante este proceso de oxidación, se
generan nicotinamida adenina di nucleótido reducida (NADH) y flavina adenina
di nucleótido (FADH2).
El destino del piruvato depende de la carga energía de la célula. En células o

tejidos con alta carga de energía el piruvato es dirigido hacia la
gluconeogénesis, pero cuando la carga de energía es baja, el piruvato se oxida
a CO2 y agua en el ciclo ATC. Cuando el piruvato es transportado a la
mitocondria, este encuentra dos enzimas metabólicas principales: la piruvato
carboxilasa y la piruvato deshidrogenasa (PDH).
Figura 22. Reacciones catalizadas por el complejo PDH
Página | 78
BIOQUIMICA
·······················································
El resultado neto de las reacciones del PDHC es:
Piruvato + CoA + NAD+ ——> CO2 + Acetil-CoA + NADH + H+
6.1.2 Reacciones del ciclo del ácido cítrico.
El acetil-CoA es el principal precursor del ciclo. El ácido cítrico o citrato se fusiona

en cada ciclo por condensación de un acetil-CoA con una molécula de
oxaloacetato. El citrato produce en cada ciclo una molécula de oxaloacetato y dos
CO2, por lo que el balance neto del ciclo es:
Acetil-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → CoA-SH + 3 (NADH + H+) + FADH2 + GTP + 2 CO2
Tabla 3. Esquema del ciclo

Reactivos/ Productos/
Molécula Enzima Tipo de reacción
Coenzimas Coenzima
Citrato Aconitasa Deshidratación H2O
cis-Aconitato Aconitasa Hidratación H2O
Isocitrato
Isocitrato Oxidación NAD+ NADH + H+
deshidrogenasa
Isocitrato
Oxalosuccinato Descarboxilación
deshidrogenasa
α-cetoglutarato Descarboxilación NAD++CoA- NADH + H+

α-cetoglutarato
deshidrogenasa oxidativa SH + CO2
Succinil CoA GTP +

Succinil-CoA Hidrólisis GDP + Pi
sintetasa CoA-SH
Succinato
Succinato Oxidación FAD FADH2
deshidrogenasa
Fumarato Fumarato Hidratasa Adición (H2O) H2O
Malato
L-Malato Oxidación NAD+ NADH + H+
deshidrogenasa
Oxalacetato Citrato sintasa Condensación
Página | 79
BIOQUIMICA
·······················································
6.1.2.1 Enzimas participantes
Las enzimas participantes, así como su tipo de reacción están descritas en la

tabla anterior.
6.1.2.2 Balance energético
➢ Reacción global
Acetil-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O ® 2CO2 + 3NADH+H+ + FADH2 + GTP + CoA
El paso final es la oxidación del ciclo de Krebs, produciendo un oxaloacetato y dos

CO2. El acetil-CoA reacciona con una molécula de oxaloacetato (4 carbonos) para
formar citrato (6 carbonos), mediante una reacción de condensación.
A través de una serie de reacciones, el citrato se convierte de nuevo en

oxaloacetato. Durante estas reacciones, se substraen 2 átomos de carbono del
citrato (6C) para dar oxalacetato (4C); dichos átomos de carbono se liberan en
forma de CO2.
El ciclo consume netamente 1 acetil-CoA y produce 2 CO2. También consume 3

NAD+ y 1 FAD, produciendo 3 NADH + 3 H+ y 1 FADH2.
6.1.2.3 Naturaleza anfibólica del ciclo
El ciclo provee de mecanismos que permiten la síntesis neta de intermediarios

del ciclo de Krebs:
✓ Glucosa y piruvato
✓ Piruvato y CH3CO-CoA
✓ CH3CO-CoA + OA e intermediarios de ciclo de Krebs.
Compuestos cuyos precursores son intermediarios en el ciclo.
Página | 80
BIOQUIMICA
·······················································
6.1.2.4 Reacciones anapleróticas
Son reacciones que regeneran intermediarios del ciclo de Krebs cuando éstos
han sido utilizados en reacciones biosintéticas, situación en la cual no hay
disponible oxalacetato (sustrato regenerador) indispensable para el inicio del
ciclo.
6.1.2.5 Regulación del ciclo del ácido cítrico
Muchas de las enzimas del ciclo de Krebs son reguladas por retroalimentación
negativa, por unión alostérica del ATP, que es un producto de la vía y un indicador
del nivel energético de la célula. Entre estas enzimas, se incluye el complejo de la
piruvato deshidrogenasa que sintetiza el acetil-CoA necesario para la primera
reacción del ciclo a partir de piruvato, procedente de la glucólisis o del catabolismo
de aminoácidos. También las enzimas citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y
α-cetoglutarato deshidrogenasa, que catalizan las tres primeras reacciones del
ciclo de Krebs, son inhibidas por altas concentraciones de ATP. Esta regulación
frena este ciclo degradativo cuando el nivel energético de la célula es bueno.
Algunas enzimas son también reguladas negativamente cuando el nivel de poder

reductor de la célula es elevado. El mecanismo que se realiza es una inhibición
competitiva por producto (por NADH) de las enzimas que emplean NAD+ como
sustrato. Así se regulan, entre otros, los complejos piruvato deshidrogenasa y
citrato sintasa.
6.1.3 Ciclo del glioxilato
El ciclo del glioxilato, una variación del ciclo del ácido tricarboxílico, es una vía
anabólica que ocurre en plantas, bacterias, protistas, y hongos. Los centros del
ciclo de glioxilato es la conversión de acetil-CoA en succinato para la síntesis de
hidratos de carbono. En los microorganismos, el ciclo del glioxilato permite que las
Página | 81
BIOQUIMICA
·······················································
células utilicen compuestos de carbono simples como fuente de carbono cuando

las fuentes complejas, tales como la glucosa no están disponibles.
Figura 23. Ciclo del glioxilato
Página | 82
BIOQUIMICA
·······················································
6.1.3.1 Reacciones del ciclo
1. La acetil-CoA (procedente de la oxidación de ácidos grasos) reacciona con el

oxalacetato formando citrato. La enzima que cataliza esta reacción es la citrato
sintasa.
2. El citrato reacciona con la enzima aconitasa formando Isocitrato.
3. El isocitrato, mediante una reacción catalizada por la enzima isocitrato liasa, se
fragmenta en glioxilato y succinato.
4. a) El succinato es metabolizado en forma similar que en el ciclo del ácido
cítrico a fumarato mediante la enzima succinato deshidrogenasa y luego a malato
por la enzima fumarasa.
b) La acetil-CoA transfiere un acetilo al glioxilato produciendo malato en una
reacción catalizada por la enzima malato sintasa.
5. El malato se deshidrogena para formar nuevamente oxalacetato mediante una
reacción catalizada por la enzima malato deshidrogenasa. El oxalacetato es
capaz de generar glucosa mediante gluconeogénesis.
6.1.3.2 Relación con la síntesis de glucosa
El ciclo del glioxilato es una variante del ciclo del ácido que ocurre en los
glioxisomas de las células vegetales (también ocurre en muchos hongos y
protozoos). Permite generar glucosa a partir de ácidos grasos, esto es muy
importante en las semillas, debido a que la mayor parte de la energía metabólica
necesaria para su desarrollo se encuentra en forma de triacilgliceroles.
Página | 83
BIOQUIMICA
·······················································
UNIDAD 7. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOFOSFORILACIÓN
7.1 Fosforilación oxidativa
La fosforilación oxidativa es un proceso metabólico que utiliza energía liberada

por la oxidación de nutrientes para producir adenosina trifosfato (ATP). Se le
llama así para distinguirla de otras rutas que producen ATP con menor
rendimiento, llamadas "a nivel de sustrato". Se calcula que hasta el 90% de la
energía celular en forma de ATP es producida de esta forma.
Consta de dos etapas: en la primera, la energía libre generada mediante

reacciones químicas redox en varios complejos multiprotéicos se emplea para
producir, por diversos procedimientos como bombeo, ciclos quinona/quinol o
bucles redox, un gradiente electroquímico de protones a través de una
membrana asociada en un proceso llamado quimiosmosis.
Pese a que la fosforilación oxidativa es una parte vital del metabolismo, produce
una pequeña proporción de especies reactivas del oxígeno tales como
superóxido y peróxido de hidrógeno, lo que lleva a la propagación de radicales
libres, provocando daño celular, contribuyendo a enfermedades y, posiblemente,
al envejecimiento.
Figura 24. Esquema de la fosforilación oxidativa.
Página | 84
BIOQUIMICA
·······················································
7.1.1 Cadena de transporte de electrones
✓ Cadena de transporte de electrones en eucariotas
Muchos procesos bioquímicos catabólicos, tales como la glucólisis, el ciclo de

Krebs y la beta oxidación, producen la coenzima reducida NADH. Esta coenzima
contiene electrones que tiene un elevado potencial de transferencia; es decir, que
liberan una gran cantidad de energía tras su oxidación. Sin embargo, la célula no
libera toda esta energía a la vez, sino sería una reacción incontrolable. En vez de
ello, los electrones eliminados del NADH y transferidos al oxígeno a través de una
serie de enzimas cada una de las cuales libera una pequeña cantidad de energía.
✓ Cadena de transporte de electrones en procariotas
En contraste con la similaridad general en cuanto a estructura y función de la

cadena de transporte de electrones en eucariotas, las bacterias y arqueas poseen
una gran variedad de enzimas de transferencia de electrones. Estas utilizan un
conjunto igualmente amplio de sustratos. Al igual que en los eucariotas, la cadena
de transporte de electrones de los procariotas utiliza la energía liberada de la
oxidación de un sustrato para bombear iones a través de la membrana y generar
un gradiente electroquímico
La principal diferencia entre la fosforilación oxidativa en procariotas y eucariotas

es que tanto bacterias como arqueas utilizan una gran variedad de donantes y
aceptores de electrones.
7.1.2 Sistema Mitocondrial
Los equivalentes reducidos que se generan en el metabolismo (NADH, FADH2)

son ácidos oxidados por la cadena de transporte de electrones. La energía libre
generada en esta reacción se emplea para bombear protones (puntos rojos)
Página | 85
BIOQUIMICA
·······················································
desde la matriz mitocondrial hasta el interior de las crestas mitocondriales, para

dar lugar a la fuerza protón-motriz. Cuando éste se disipa a través del retorno a la
matriz de los protones a través de la ATP sintasa, la energía almacenada se
emplea para fosforilar el ADP con un grupo fosfato para formar ATP.
7.1.3 Balances energéticos
En células con metabolismo aeróbico, los NADH formados en las reacciones de

oxidación biológica (en la glucólisis, descarboxilación oxidativa del piruvato o en el
CAT) descargan sus electrones en la cadena respiratoria mitocondrial, donde con
la fosforilación oxidativa acoplada al transporte electrónico se va a generar
abundante ATP.
Balance energético total de la degradación de la glucosa:
glucosa + 6 O2 + 38 ADP + 38 Pi --------------------> 6 CO2 + 6 H2O + 38 ATP
7.1.4 Agentes desacoplantes e inhibidores
El uso de inhibidores de la cadena ha permitido trazar el paso de los electrones a

través de la cadena y determinar el punto de entrada de diversos sustratos.
Inhibidores específicos se han usado para distinguir el sistema de transporte de
electrones del sistema de fosforilación oxidativa, y ha ayudado a definir la
secuencia de los transportadores redox en la cadena.
Hay seis tipos de venenos que afectan la función mitocondrial:
a. Inhibidores de la cadena que bloquean la cadena respiratoria.

b. Inhibidores de la fosforilación oxidativa, venenos que inhiben la
ATP-sintasa.
c. Venenos que hacen permeable la membrana mitocondrial
interna a los protones. Estos agentes eliminan la relación obligada
entre la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa que se
observa en mitocondria intacto.
Página | 86
BIOQUIMICA
·······················································
d. Inhibidores de transporte (atractalósido) que previenen ya sea la

salida del ATP o la entrada de material combustible a través de la
membrana mitocondrial interna.
e. Ionósforos (valinomicina, nigericina) que permiten el paso a través
de la membrana a compuestos que normalmente están impedidos.
f. Inhibidores del ciclo de Krebs (arsenito) que bloquean una o más
enzimas del ciclo de Krebs.
7.1.5 Modelos para explicar la fosforilación oxidativa
La fosforilación oxidativa es simple en cuanto a concepto, pero compleja en cuanto

al mecanismo
Figura 24. Modelo explicativo de la fosforilación oxidativa.
Página | 87
BIOQUIMICA
·······················································
7.1.5.1 La teoría quimiosmótica
Peter Mitchell propuso la "hipótesis quimiosmótica en 1961. La teoría sugiere

esencialmente que la mayor parte de la síntesis de ATP en la respiración celular,
viene de un gradiente electroquímico existente entre la membrana interna y el
espacio intermembrana de la mitocondria, mediante el uso de la energía de
NADHy FADH que se han formado por la ruptura de moléculas ricas en energía,
como la glucosa.
7.1.5.2 ATP sintasas
Figura 25. Molécula de ATP sintasas
El complejo ATP sintasa (EC 3.6.3.14) o complejo V o FoF1-ATP sintasa (F = factor

de acoplamiento) es una enzima transmembranal que cataliza la síntesis de ATP a
partir de ADP, un grupo fosfato y la energía suministrada por un flujo
de protones (H+). La ATP sintasa se puede imaginar como un motor molecular que
produce una gran cantidad de ATP cuando los protones fluyen a través de ella. La
Página | 88
BIOQUIMICA
·······················································
tasa de síntesis es grande, el organismo humano en fase de reposo puede formar

unas 1021 moléculas de ATP por segundo.
Tiene un diámetro de 10nm, y es el complejo más pequeño identificado hasta

ahora. Trabaja con un grado de eficacia cercano al 100%. Esta enzima está
formada por dos complejos principales. Uno, que atraviesa la membrana
mitocondrial interna o la membrana del tilacoide, se llama Fo (CFo en los
tilacoides). El otro, que sobresale de la membrana, se llama F1 (CF1 en los
tilacoides). F1 y Fo se asocian mediante interacciones electrostáticas.
7.1.6 Control de fosforilación oxidativa
Permite a la célula producir solo la cantidad de ATP que se requiere de inmediato

para mantener sus actividades el transporte electrónico y la síntesis de ATP
estrechamente acopladas. El valor del cociente P/0 (el número de moles de Pi que
se consumen para que se reduzca cada átomo de oxígeno a H2O) refleja el grado
que acoplamiento que se observa entre el transporte eléctrico y la síntesis de
ATP.
7.1.7 La oxidación completa de glucosa
Los organismos aerobios (heterótrofos), extraen energía libre de la glucosa que

obtienen de sus alrededores al oxidarla con O2, que también obtienen de los
alrededores. Los productos finales de este metabolismo oxidativo el CO2 y H2O se
regresan a los alrededores. En este proceso los alrededores sufren de un
incremento en la entropía mientras que el organismo permanece en un estado
estacionario t no presenta un cambio en su orden interno. A pesar de que existe
un cambio en la entropía debido a la desaparición de calor, la entropía también
está relacionada con otro tipo de orden, que se ilustra a continuación en la
reacción de oxidación de la glucosa:
C6H12O6+ 6O2→ 6 CO2+ 6 H2O

Página | 89
BIOQUIMICA
·······················································
Los átomos contenidos en una molécula de glucosa más 6 moléculas de Oxígeno,

un total de 7 moléculas, están ahora, después de la oxidación de la glucosa,
repartidas en 12 moléculas (6CO2+ 6H2O).
7.1.8 La oxidación completa de un ácido graso
Es un mecanismo clave para la obtención de energía metabólica (ATP)

por parte de los organismos aeróbicos. Dado que los ácidos grasos son
moléculas muy reducidas, su oxidación libera mucha energía; en los
animales, incluido el hombre, su almacenamiento en forma de
triacilgliceroles es más eficiente y cuantitativamente más importante que
el almacenamiento de glúcidos en forma de glucógeno. La β-oxidación de
los ácidos grasos lineales es el principal proceso productor de energía,
pero no el único. Algunos ácidos grasos, como los de cadena impar o los
insaturados requieren, para su oxidación, modificaciones de la β -
oxidación o rutas metabólicas distintas. La oxidación de los ácidos
grasos insaturados requiere algunas variantes de la β-oxidación en la
que participan algunos enzimas especiales, como la enoil-CoA
isomerasa.
7.1.9 Estrés oxidativo
Es causado por un desequilibrio entre la producción de especies reactivas del

oxígeno y la capacidad de un sistema biológico de decodificar rápidamente los
reactivos intermedios o reparar el daño resultante. Todas las formas de vida
mantienen un entorno reductor dentro de sus células. Este entorno reductor es
preservado por las enzimas que mantienen el estado reducido a través de un
constante aporte de energía metabólica.
Página | 90
BIOQUIMICA
·······················································
➢ Efectos químicos y biológicos
En términos químicos, el estrés oxidativo es un gran aumento (cada vez menos

negativo) en la reducción del potencial celular o una gran disminución en la
capacidad reductora de los pares redox celulares como el glutatión.
Los efectos del estrés oxidativo dependen de la magnitud de estos cambios, si la

célula es capaz de superar las pequeñas perturbaciones y de recuperar su estado
original. Sin embargo, el estrés oxidativo severo puede causar la muerte celular y
aún una oxidación moderada puede desencadenar la apoptosis, mientras que si
es muy intensa puede provocar la necrosis.
7.1.9.1 Especies reactivas de oxígeno (ERO)
Las especies reactivas del oxígeno (ERO) incluyen iones de oxígeno, radicales
libres y peróxidos tanto inorgánicos como orgánicos.
Son generalmente moléculas muy pequeñas altamente reactivas debido a la

presencia de una capa de electrones de valencia no apareada. Estas especies se
forman de manera natural como subproducto del metabolismo normal del oxígeno
y tienen un importante papel en la señalización celular. Sin embargo, en épocas
de estrés ambiental sus niveles pueden aumentar en gran manera, lo cual puede
resultar en daños significativos a las estructuras celulares. Esto lleva en una
situación conocida como estrés oxidativo.
7.1.9.2 Formación de ERO
Aunque el nivel del estrés oxidativo está influido por mecanismos genéticos, el
incremento en la formulación de ERO es un fenómeno epigenético. La mitocondria
es el principal sitio productor de ERO y también el primer blanco para el efecto
deletéreo de estas moléculas, por lo que se genera un ciclo vicioso: formación de
ERO daño mitocondrial (ADN, membrana, transportadores) alteraciones en la
Página | 91
BIOQUIMICA
·······················································
cadena transportadora de electrones más formación de ERO. Alteraciones en la

mitocondria pueden ser consecuencia y causa del incremento en la producción de
ERO; pero este fenómeno es enteramente exigentico
7.1.9.4 Moléculas antioxidantes
Los seres vivos utilizan moléculas antioxidantes para protegerse de los radicales.
Algunos antioxidantes destacados son el GSH, el β tocoferol (vitaminas E), el
ácido ascórbico (vitamina C) y el β ± caroteno El β- tocoferol, un potente
eliminador de radicales pertenece a una clase de compuestos que se denomina
antioxidantes fenólicos. Los fenoles son antioxidantes eficaces debido a que los
productos radicales de electrones y moléculas se estabilizan por resonancia y son
así relativamente estables. Los antioxidantes pueden prevenir o retardar la
oxidación de un sustrato biológico, y en algunos casos revertir el daño oxidativo de
las moléculas afectadas.
Figura 26. Acción de moléculas antioxidantes
7.2 Fotofosforilación
La fotofosforilación es un proceso de síntesis de ATP a partir de ADP y fosfato

llevado a cabo por las ATP-sintasas de la membrana del tilacoide, en los
Página | 92
BIOQUIMICA
·······················································
cloroplastos de las células vegetales. Es un proceso de la fase luminosa de la

fotosíntesis en que se utiliza la energía liberada en el transporte de electrones
para bombear protones desde el estroma al interior del tilacoide con el fin de crear
un gradiente electroquímico el cual, al disiparse por la salida de protones del
tilacoide al estroma a través de las ATP-sintasas, acopla esta energía protón-
motriz a la fosforilación del ADP para formar ATP. La energía necesaria la
proporciona la luz que es captada por los pigmentos fotosintéticos.
Figura 27. Fotofosforilación a través de reacciones de fotosíntesis dependientes

de la luz en la membrana del tilacoide
Existen dos tipos:
1. Fotofosforilación acíclica o lineal. Están implicados ambos fotosistemas,

I y II; el flujo de electrones que produce no es cíclico por lo que se produce
tanto ATP como NADPH.
2. Fotofosforilación cíclica. Está implicado sólo el fotosistema I; se realiza
un bombeo de hidrogeniones del estroma al espacio tilacoidal, que
contribuye a crear un gradiente electroquímico de hidrogeniones y por tanto
a la formación del ATP, sin que se produzca NADPH.
Página | 93
BIOQUIMICA
·······················································
7.2.1 Clorofila y cloroplastos
✓ Clorofila
Las clorofilas son una familia de pigmentos de color verde que se encuentran en
las cianobacterias y en todos aquellos organismos que contienen plastos en
sus células, lo que incluye a las plantas y a las diversas algas eucarióticas. La
clorofila es una biomolécula extremadamente importante, crítica en la fotosíntesis,
proceso que permite a las plantas y algas absorber energía a partir de la luz solar.
Son un grupo de pigmentos que se encuentran en aquellos organismos eucariotas

que poseen cloroplastos (plantas, algas) y en algunos procariotas: bacterias que
no poseen cloroplastos (cianobacterias, bacterias verdes y púrpuras), y cuyos
pigmentos se encuentran en sistemas de membrana internos: (vesículas, lamelas,
cromatóforos), pertenecientes a los dominios Eubacteria y Eucarya.
✓ Cloroplastos
Los cloroplastos son los orgánulos celulares que en los organismos eucariontes
fotosintetizadores se ocupan de la fotosíntesis. Están limitados por una envoltura
formada por dos membranas concéntricas y contienen vesículas, los tilacoides,
donde se encuentran organizados los pigmentos y demás moléculas que
convierten la energía lumínica en energía química, como la clorofila. El término
cloroplastos sirve alternativamente para designar a cualquier plasto dedicado a la
fotosíntesis, o específicamente a los plastos verdes propios de las algas verdes y
las plantas. El cloroplasto es el orgánulo donde se realiza la fotosíntesis de los
organismos eucariotas autótrofos
Página | 94
BIOQUIMICA
·······················································
Figura 28. Estructura de un cloroplasto
7.2.1.1 Luz
El sol emite energía en forma de radiación electromagnética, que se propaga a

través del espacio en forma de ondas, parte de las cuales chocan contra la tierra.
La luz visible, la fuente de energía que impulsa la fotosíntesis, ocupa una pequeña
parte del espectro de radiación electromagnética. Muchas de las propiedades de
la luz se explican por su comportamiento andulario. Las ondas de energía se
describen mediante los términos siguientes:
✓ Longitud de onda. La longitud de onda es la distancia entre la cresta de

una onda y la cresta de la onda siguiente.
✓ Amplitud. La amplitud es la altura de la onda.
✓ Frecuencia. La frecuencia v es el número de ondas que pasan por un
punto del espacio por segundo.
Una vez excitado un electrón, puede volver al estado basa de varias formas:
Página | 95
BIOQUIMICA
·······················································
a. Fluorescencia. En la fluorescencia el estado excitado de una

molécula desaparece al emitir un fotón.
b. Transferencia de energía de resonancia. La energía de excitación
se transfiere a una molécula vecina mediante una interacción entre
orbitales moleculares adyacentes.
c. Oxidación-reducción. Se transfiere un electrón excitado a una
molécula cerca de menor fuerza que cuando ocupa un orbital
normalmente lleno.
d. Descenso sin radiación. La molécula excitada vuelve a su estado
basal convirtiendo la energía de excitación en calor.
7.2.1.2 Cadena de transporte de electrones, fotosintética, reacciones

luminosas
La primera etapa de la fotosíntesis es la absorción de luz por los pigmentos. Los

distintos tipos de clorofila y otros pigmentos, llamados carotinoides y ficobilinas,
absorben longitudes de onda luminosas algo distinto y transfieren la energía a la
clorofila A, que termina el proceso de transformación.
➢ Reacciones luminosas
En la actualidad se conocen dos fotos sistemas, llamados I y II. La energía

luminosa es atrapada primero en la foto sistema II, y los electrones cargados de
energía saltan a un receptor de electrones; el hueco que dejan es reemplazado en
el foto sistema II por electrones procedentes de moléculas de agua, reacción que
va acompañada de liberación de oxígeno.
Los electrones energéticos recorren una cadena de transporte de electrones que

los conduce al foto sistema I, y en el curso de este fenómeno se genera un
trifosfato de adenosina o ATP, rico en energía. La luz absorbida por el foto sistema
I pasa a continuación a su centro de reacción, y los electrones energéticos saltan
Página | 96
BIOQUIMICA
·······················································
a su aceptor de electrones. Otra cadena de transporte los conduce para que

transfieran la energía a la coenzima di nucleótido fosfato de nicotina mida y
adenina o NADP que, como consecuencia, se reduce a NADPH2.
7.2.2 Regulación de la fotosíntesis
La fotosíntesis es muy importante para la mantención de la vida en la Tierra,

debido a que es el mecanismo por el cual los autótrofos, sintetizan sus nutrientes y
se constituyen en la base de las cadenas y tramas alimentarias en dichos
ambientes. Sin embargo, el rendimiento de la fotosíntesis, o la capacidad de las
plantas para realizar el proceso fotosintético, depende de diversos factores, entre
los que se encuentran la intensidad luminosa, el color de la luz o el tiempo de
iluminación, la disponibilidad de agua en el suelo, la concentración de dióxido de
carbono en el aire y la temperatura ambiental.
Figura 29. Regulación de la fotosíntesis.

Página | 97
BIOQUIMICA
·······················································
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
Aguilar, M.I. (2014). HPLC of Peptides and Proteins: Methods and Protocols. Human
Press. ISBN 0-89603-977-3. P. 51-60
Alberts, G. (2010). Biología Celular y Molecular. Edit. Interamericana. 4ª edición en

español. P- 71-76
Berg, J.M., Tymocrko, J.L. y Strayer, L. (2010). Bioquímica. Sexta edición. Ed. Reverté
P. 56-61
Bohinski, R.C. (2010). Bioquímica. México, D.F. 5a. ed. Pearson Educación. P. 98-101.
Bommarius A.S and Riebel B.R. (2004). Biocatalysis. Fundamentals and Applications.
Copyright © 2004 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim ISBN: 3-527-
30344-8. P. 81-89
Bugg T.D.H. (2004). Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry. ISBN 1-4051-
1452-5. Celular. Segunda edición. Ed. Omega. P. 22-46.
Campbell, M.F. y Farrell, S.O. Bioquímica. 4a. edición. Internacional Thomson editors.
México, D.F. P. 34-41
Conn, E.E. y Stumpf, P.K. (2001). Bioquímica Fundamental. México, D.F. 3a. ed. Limusa.
P. 19- 21
Cox, M.M. y Nelson, D.L. (2002). Principios de Bioquímica. Primera edición. Prentice-Hall.
México, D.F. P. 54-61
Dacón-Navaza, M., García, M.S., García-Saavedra, F. y García, V. (2010). Bioquímica.

Primera edición. McGraw-Hill. México, D.F. P. 34-36.
Denisson, C. (2012). A guide to protein isolation. Kluwer Academic Publishers. New York,
Boston. P- 71-78
Devlin, T.M. (2014). Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. México, DF. 5a
ed. Reverté S.A. P. 14-23.
Dordrecht, L. and Moscown, E. (2012). Biochemestry. Book ISBN: 0-306-46868-9. Print

ISBN: 0-792-35751-5. Ed. Omega. P. 12-19.
Página | 98
BIOQUIMICA
·······················································
Elliot, W.H. (2010). Bioquímica y Biología celular. Primera edición. Ed. Ariel. P. 20-30.
Epstein, R.J. (2012) Human Molecular Biology: An Introduction to the Molecular basis of
health and disease. Cambridge University Press. P- 20-24
Gumport, R.I., Deis, F.H. y Gerber, N.C. (2012). Student Companion to accompany
Biochemestry. W. H. Freeman and Company New York. ISBN: 0-7167-9758-5.
P. 14-23
Henry, C., Vogel, H.C. and Todaro, C.L. (2007). Fermentation and Biochemical
Engineering. Hanbook Principles, Process Design, and Equipment Heinkel Filtering
Systems, Inc. NOYES PUBLICATIONS. P. 62-70
Hicks, J.J. (2011). Bioquímica. Primera edición. Editorial Mc Graw Hill. México, D.F. P. 24-
28
Horton, H.R. (2014). Bioquímica. Edit. Prentice Hall Hispanoamericana, S.A. México D.F.
ISBN-10: 0-387-34433-0 ISBN-13: 978-0-387-34433-1. J. Chem. Biotechnol.
77:865-870 (online 2014).
Kee, M. (2012). Bioquímica. La base molecular de la vida. Tercera edición. Ed. Mc. Graw
Hill. P. 13-27
Koolman J and Roehm K.H,. 2005. Color Atlas of Biochemestry. ISBN 3-13-100372-3
(GTV) ISBN 1-58890-247-1 (TNY).
Lehninger, A.L. (2002). Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función

celular. Barcelona, España: 2a ed. Omega. P. 42-56
Lewin, B. (2016). Genes. México, D.F. 3a. ed. Reverté S.A. P. 14-21
Mandigan, M. y Brook, P. (2014). Biología de los Microorganismos”. Octava Edición en

español, Editorial Prentice Hall. P. 45-49
Mathews, K.E., Van-Holde, M. y Ahren, K.G. (2015). Bioquímica. México, D.F. 3a. ed.
Addison Wesley, 1992. P. 81-86
Neji, G., Lami, K., Nabil, S. y Moncef, N. Biological treatment of saline. Tercera edición.
Assison Wesley. P. 67-71
Página | 99
BIOQUIMICA
·······················································
Nelson, D.L., Cox, M.M. y Lehninger, R. (2018). Principios de Bioquímica. Cuarta Edición.
Editorial Omega. Barcelona, España. P. 23-27
Pastemak, J.J. (2012). Molecular Biotechnology: Principles and applications of

recombinent DNA. American Society for Microbiology. 3a. ed. P-56-60
Peña-Díaz, A. (2016). Bioquímica. Ed. Limusa-Noriega. México, D.F.
Rajni-Hutti, K. and Mattiasson, B. (2018). Isolation and Purification of Proteins. ISBN: 0-

8247-0726-5. Review paper. Bioresource Technology. 83:1-11.
Ruberto, L.S., Vázquez, A., Balbo, L. y Mac Cormack, W. (2019). Biorremediación de

suelos contaminados con hidrocarburos utilizando bacterias antárticas
sicrotolerantes. P. 23-56
Said, E. and Uhlig, F. (2017). Numerical Techniques for Chemical and Biological
Engineers. Using MATLAB. Springer Science +Business Media, LLC. P. 12-23
Stryer, L. Bioquímica. (2019). Barcelona, España:. 5a ed. Reverté, S.A. P. 35-43
Tsung-Min, K. and Gardner, H.W. (2002). Lipid Biotechnology. Marcel Dekker, Inc. ISBN:
0-8247-0619-6. P. 18-25
Velo, M. y O. Cuamatzi. (2004). Bioquímica de los procesos metabólicos. Primera edición,

Editorial reverté ediciones-UAM Xochimilco. P. 48-62
Voet, D., Voet, J.G. (2016). Bioquímica. Tercera Edición, Editorial Médica Panamericana,
Buenos Aires, Argentina. P. 18-25
Voet, D. y Voet, J.G. (2018). Bioquímica. Ed. Panamericana. Wastewater from marine-
products processing factories by a fixed-bed reactor. P. 41-54
Yarmush, M.L., Toner, M., Plonsey, R. y Brozino, J.D. (2018). Biotechnology for
Biomedical Enginners. CRC Press., ISBN 0-8493-1811-4 (alk. paper). ISBN 0-203-
00903-7 Master e-book ISBN. Cox, M.M. y D.L. Nelson. Lehninger: principios de
bioquímica. Primera edición. Ed. Omega. P. 25-48
Textos electrónicos, bases de datos y programas informáticos
Página | 100
BIOQUIMICA
·······················································
Biblioteca Digital UNAM (México). En línea: catalogo digital de la Universidad Nacional

Autónoma de México. Colección Bioquímica: http://bidi.unam.mx Consulta: 21 de
Julio 2020
Biblioteca Electrónica Universia (México) en línea: catalogo digital de la Red Universia.

Colección Bioquimica.
http://clubdelquimico.blogspot.com/2008/05/manual-de-practicas-de-bioquimica.html
Consulta 10 de Julio 2020
http://www1.universia.net/CatalogaXXI/C10010PPVEII1/S10063/P10398NN1/INDEX.HTM
L Consulta:22 de Julio 2020
Universidad Autónoma de Chihuahua Manual de Prácticas de Bioquímica. Dr. Claudio

Arzola y M.C. Celia Holguín Licón. Chihuahua, México Facultad de Zootecnia,
Manual, disponible en línea
http://comunidad.uach.mx/carzola/MANUAL_PRACT_BIOQUIMICA.pdf,
consultado el día 12 de Julio 2020.
Página | 101

Manual de Bioquímica (Enero-Junio 2023)

Cargado por

Información del documento

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Manual de Bioquímica (Enero-Junio 2023)

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE MAZATLÁN

MATERIAL DIDÁCTICO PARA LA MATERIA DE

DRA. IRMA LORENA SÁNCHEZ HUMARÁN

MAZATLÁN, SIN ENERO DE 2023

C. Corsario I No. 203, Colonia Urías, C.P. 82070; Mazatlán, Sinaloa.

UNIDAD III. ENZIMAS .......................................................................................... 29

5.1.3 La vía de la beta oxidación ........................................................................... 62

7.1 Fosforilación oxidativa ..................................................................................... 84

UNIDAD 1. FUNDAMENTOS DE LA BIOQUIMICA

La bioquímica es una ciencia que estudia la composición química de los seres

Podemos entender la bioquímica como una disciplina científica integradora que

Aparece una preocupación creciente por estudiar la naturaleza de los compuestos

Se suele situar el inicio de la bioquímica con los descubrimientos en 1828 de

1.1.2 Ciencias auxiliares

Actualmente se define a la bioquímica como una ciencia que estudia la

general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono,

1.2. Bases moleculares

Casi todas las demás clases de moléculas orgánicas están formadas

Son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo. En efecto,

oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del

1.2.1.1 Aminoácidos (estructura, clasificación, propiedades, estereoquímica

Los aminoácidos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y

Figura 1. Formula general de un aminoácido

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o

✓ Grupos R no polares o hidrofóbicos.

Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos solidos; incoloros, cristalizables, de elevado

Formas estereoquímicas de los aminoácidos

Debido a que los carbones α de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a

Figura 2. L-alanina y D-alanina

Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de proteínas. La hidrólisis significa la

Las proteínas empleadas para la obtención de aminoácidos pueden ser de origen

1.2.1.2 Péptidos (estructura, función e importancia)

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces

✓ Agentes vaso activos

Tabla 1. Algunas hormonas peptídicas importantes.

Reduce el nivel de glucosa en la sangre,

Aumenta el nivel de glucosa en la

Estimula la liberación de la hormona del

Su presencia suprime la sensación de

La Hormona de Crecimiento Humano

Inicia y mantiene la lactancia en los

Lactógeno placental 191 Producido por la placenta en las etapas

humano (HPL) finales de la gestación

Hormona luteinizante 204 Induce la secreción de testosterona

Hormona Induce la secreción de testosterona y

Producido después de la implantación

Hormona estimulante del Estimula la secreción de tiroxina y

Estimula la producción de esteroides por

Aumenta la reabsorción de agua en las

Provoca la contracción de las células en

Regula la presión arterial a través de la

Aumenta los niveles de iones de calcio

Regula la secreción de ácido gástrico y

1.2.1.3 Proteínas (estructura, función e importancia)

Los carbohidratos son uno de los principales componentes de la alimentación.

1.2.2.1 Estructura, clasificación, propiedades

Los carbohidratos desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas

Figura 4. Clasificación de Carbohidratos

1.2.2.2 Glicósidos (enlaces, clasificación, características, métodos de

Figura 5. Molécula de glucósido

Los glucósidos son moléculas compuestas por un glúcido (generalmente

Los glucósidos se clasifican dependiendo de la estructura de la glicona y de la

La glicona y porciones de aglicona se pueden separar químicamente por hidrólisis