UNIVERSIDAD LAICA ELOY ALFARO DE MANABI

“EXTENSION PEDERNALES”

ESTUDIANTE:
VARGAS INTRIAGO JAHAIRA LISBETH

ASIGNATURA:
NUTRICION ANIMAL

DOCENTE:
DR. HENNRY INTRIAGO

CARRERA:
INGENIERIA AGROPECUARIA

CURSO:
8VO SEMESTRE

TEMA:
PROTEINAS ESTRUCTURALES (COLAGENO, QUERATINA,
ELASTINA)

2021 (1)

PEDERNALES – MANABI – ECUADOR

INTRODUCCION
 La matriz extracelular de los animales está formada principalmente por proteínas,
glicosaminoglicanos, proteoglicanos y glicoproteínas, organizados en entramados diversos
que constituyen las diferentes matrices extracelulares de los distintos tejidos. Las proteínas
estructurales más abundantes son el colágeno y la elastina. [CITATION MMe19 \l 2058 ]

Las proteínas estructurales son unas importantes proteínas presentes en todas las
células eucariotas, es decir, que están tanto en las células animales como en las vegetales.
Estas son parte de estructuras biológicas sumamente diversas como la piel, el pelo, la tela de
araña, la seda, el tejido conectivo, las paredes celulares de las plantas, etc.

A pesar de que el término “proteína estructural” es utilizado comúnmente para

referirse a proteínas como el colágeno, la queratina y la elastina, también existen importantes
proteínas estructurales intracelulares que contribuyen al mantenimiento de la estructura
interna de las células. Por lo tanto, las proteínas estructurales son esenciales tanto en el
interior de las células individuales como en los tejidos que estas conforman.

[ CITATION Ari16 \l 2058 ] señala que, “las proteínas estructurales son aquellas que
componen la cubierta que protege a los vertebrados, siendo un componente esencial del pelo,
uñas, piel, en el ser humano. En el caso de los animales cuernos cuero pezuñas plumas picos
garras”.

Representan la clase de proteína más prolífica del organismo, con respecto al resto de
las proteínas existentes, como son las funcionales. Este tipo de proteínas son de carácter
fibroso como es el caso de la queratina, la cual figura como la proteína estructural de mayor
extensión en el organismo. El colágeno es otra clase de proteína estructural que constituye
tendones y nervios, y a su vez, suministra el sostén necesario de la piel y ligamentos.

 El colágeno y la elastina son proteínas de la matriz extracelular.

 Constituir el tejido conjuntivo fibroso (colágeno).
 Conformar la queratina de la epidermis.
 Modelar el tejido conjuntivo elástico (elastina).

Además de componer y organizar tejidos, nervios y estructuras como es el caso de las

uñas y el pelo, normalizan y regulan funciones vinculadas a los factores de crecimiento.
Asimismo, el colágeno se agrupa en fibras cuya función estructural es recubrir y proteger
órganos. También establece conexiones entre la matriz extracelular y el colágeno fibrilar
oficiando de nexo para la unión entre estas moléculas. [ CITATION Jos161 \l 2058 ]
 PROTEÍNAS ESTRUCTURALES (QUERATINA, ELASTINA. COLÁGENO)

Proteínas que actúan como filamentos de soporte, cables u hojas para proporcionar
fuerza, soporte o protección a las estructuras. Colágeno (tendones y cartilago); elastina
(ligamentos); queratinas (pelo, uñas, plumas etc.).

Las funciones de las proteínas estructurales son bastante diversas, y dependen, sobre
todo, del tipo de proteína de que se trate. No obstante, podría decirse que su función principal
es la del mantenimiento de la integridad estructural de las células y, en un sentido más
amplio, de la estructura corporal. [ CITATION Raq20 \l 2058 ]

QUERATINA

La queratina es la proteína estructural más importante de los queratinocitos, uno de

los tipos de células más abundantes de la epidermis. Es una proteína fibrosa insoluble que
también se encuentra en las células y los integumentos de muchos animales. [ CITATION
Raq20 \l 2058 ]. Con estructura fibrosa, muy rica en azufre. [ CITATION Jos161 \l 2058 ] . Proteína
fabricada por los Queratinocitos (células que se encuentra en la capa profunda de la
epidermis).

Existen dos tipos de queratina, la queratina α, presente en los tejidos de mamíferos

(cabello, uñas, piel) y la queratina β, encontrada en las garras de reptiles, caparazones de
tortugas, plumas, picos, garras de aves, etc.

Los aminoácidos son la base de la queratina, proteína natural con mucho potencial
biomédica y textil, además de existir varios procesos químicos, los cuales facilitan su
solubilización liberando los aminoácidos insolubles convirtiéndolo en un líquido que facilite
su utilización para darle diversas aplicaciones, pues es un material de refuerzo con buenas
propiedades físicas mecánicas, resistencia térmica, flexible, abundantes y de fácil acceso.

Propiedades físicas- químicas

- Confiere a sus portadores el carácter impermeable.

- Pertenece al grupo de las escleroproteínas (fibrosas).

- Posee gran cantidad de azufre y cisteína (le confiere resistencia).

- Insoluble en ácidos y bases débiles.

- Con estructura en forma de hélices entrelazadas por la formación de puentes intrapeptídicos.

- Antes de cualquier tratamiento es necesaria la ruptura de sus puentes de disulfuro.

- Compuesta por cuatro estructuras: la primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

- De naturaleza hidrófila, no quema, no es tóxica, es biocompatible y biodegradable

[ CITATION CAR19 \l 2058 ]

Estructura

La estructura primaria de la queratina se pliega sobre sí misma adquiriendo hasta tres

dimensiones, en forma de espiral, y es estable gracias a los puentes de hidrógeno y a las
fuerzas hidrofóbicas que mantienen unidos los aminoácidos. En cuanto a su composición, la
queratina está constituida por queratinocitos, células muertas en constante renovación, que se
encuentran en la capa profunda de la epidermis.

Según su estructura y componentes, se distinguen dos tipos de queratina: la alfa y la

beta. [CITATION Lou12 \l 2058 ]

La α-queratina

Se caracteriza por presentar monómeros de cisteína, que constituyen los puentes

disulfuro, proporcionando una gran resistencia y dureza (por eso se encuentra en mayor
proporción en cuernos y uñas). La α- queratina se caracteriza por tener la presencia de
cisteína, un aminoácido que forma puentes disulfuro, lo que proporciona rigidez y resistencia
a este tipo de proteína.

La estructura primaria de la α-queratina se encuentra plegada sobre sí misma

adquiriendo tres dimensiones, con lo que se observa una estructura secundaria llamada así
proteína α-hélice. La α-queratina del cabello y de la lana consta de largas α-hélices
dextrógiras
Figura1. Formación de filamento de α -queratina

La β-queratina

No presenta dichos puentes, es inextensible y se encuentra en la tela de araña. La β-

queratina no presenta cisteína. Por lo tanto, contiene pocos entrecruzamientos a través de
puentes disulfuro (cistina). La β-queratina es una estructura laminar plegada que constituye el
componente principal de los tejidos aviares y reptiles, como las plumas, las garras y los picos
de las aves.

Esta conformación beta de la queratina se presenta en dos configuraciones: una

estructura paralela y una estructura antiparalela.

Figura 2. Lamina de β-queratina A) Estructura Paralela B) Estructura Antiparalela.

[ CITATION OSC17 \l 2058 ]

COLAGENO

Se denomina colágeno a una familia de proteínas muy abundante en los animales,

pudiendo representar del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales. Tradicionalmente se ha
usado el colágeno para fabricar pegamentos y colas, de ahí su nombre (del griego kola:
pegamento). En los vertebrados hay unos 46 genes que sintetizan unas cadenas de
aminoácidos denominadas cadenas alfa, las cuales se asocian de tres en tres para formar hasta
28 tipos de moléculas de colágeno diferentes.

La principal misión del colágeno es crear un armazón que hace de sostén a los tejidos
y que resiste las fuerzas de tensión mecánica. Actúa como las barras de acero que refuerzan el
hormigón en los edificios.

Las moléculas de colágeno se caracterizan por:

 Una composición poco frecuente de aminoácidos. En las moléculas de colágeno abunda
el aminoácido glicina, y hay otros menos comunes como la hidroxilisina y la
hidroxiprolina.
 Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar uniones entre
moléculas.
 Forman fibras. Son las más abundantes de todas las formas de colágeno y están formadas
por repeticiones
 De los colágenos que forman fibras el más frecuente es el tipo I, que abunda en huesos,
cartílago y piel, y que representa el 90 % de todo el colágeno del organismo. Otros tipos
abundantes son el II, presente en el cartílago hialino, y el III, que abunda en la piel y en
los vasos sanguíneos.[ CITATION MMe19 \l 2058 ]

Sostén formación de las fibras con las que crean las estructuras del organismo tiene la
capacidad de mezclarse con muchos tipos de sustancias y minerales A medida que pasan los
años la producción de colágeno se va reduciendo gradualmente.[ CITATION Ari16 \l 2058 ]

ELASTINA

La elastina es un polímero proteico insoluble abundante en muchas matrices

extracelulares y aparece como un componente de las denominadas fibras elásticas. [ CITATION
MMe19 \l 2058 ]

Tiene importantes funciones en la elasticidad y resiliencia de muchos tejidos en los

animales vertebrados.

Entre estos tejidos se incluyen las arterias, los pulmones, los ligamentos y los
tendones, la piel y el cartílago elástico. [ CITATION Raq20 \l 2058 ]

La elastina es importante también en la capacidad de los cuerpos de los vertebrados

para soportar esfuerzos, y aparece en mayores concentraciones donde se requiere almacenar
energía elástica.[ CITATION Jos161 \l 2058 ]

La elastina comprende más del 80% de las fibras elásticas presentes en la matriz
extracelular y está rodeada por microfibrillas compuestas por diversas macromoléculas. La
estructura de las matrices compuestas por estas fibras varía entre los diferentes tejidos.

Mientras el colágeno ofrece firmeza, tono y resistencia, la elastina hace posible que el
tejido sea más flexible y elástico, debido a su capacidad de estiramiento. La elastina es el
componente principal de las fibras elásticas que evita la formación de arrugas, surcos y líneas
de expresión.

La elastina forma fibras que constituyen una especie de red que permite que la piel se
estire y vuelva a su lugar en cada movimiento, sobre todo en procesos corporales como la
pérdida y el aumento de peso.

La elastina también se puede extraer desde una dieta que incluya derivados de la soja,
hortalizas de hoja verde (acelga, espinaca, lechuga, entre otros), alimentos que tengan azufre
(espárragos, carne, huevos, entre otros).

Así como los alimentos ricos en Zinc (chocolate negro, ostras, cangrejos, entre otros),
y finalmente los alimentos que contengan vitamina A (melón, mango, zanahorias, entre
otros). [ CITATION Can19 \l 2058 ]

APORTE DEL TEMA

Las células para poder reproducirse necesitan algo muy importante como son las
proteínas. Cada una de estas proteínas cumplen una función muy importante, por tal se las
puede clasificar en: estructurales y actividad biológica. Las proteínas estructurales dan
estructura las distintas células que conforman nuestro cuerpo y de todo ser vivo. Estas
proteínas estructurales son fibrosas donde podemos encontrar el colágeno, queratina, elastina
entre otras. El colágeno forma parte de muchos tejidos, este tiene tres aminoácidos la glicina,
prolina y un aminoácido modificado. La queratina una proteína rica en azufre, es
extremadamente dura y resistente.
 CONCLUSIONES

Las proteínas estructurales son el tipo de proteínas más abundante, entre todos los tipos
de proteínas de nuestro organismo, contienen una estructura fibrosa formando así la
estructura de las células.
Estas proteínas son resistentes e insolubles en agua, por lo tanto, se pueden formar
materiales estructurales como: uñas, cuernos, pezuñas, picos, pelos en el caso de la
queratina.
Son de vital importancia en la nutrición animal, porque son las encargadas de la
formación de todo tipo de tejidos, construyendo, manteniendo y regenerando las células
del cuerpo de todo ser vivo.

RECOMENDACIONES

Ingerir alimentos que contengan los nutrientes y proteínas necesarias en una cantidad
adecuada para el sostenimiento de las funciones corporales del organismo.
Alimentarse de una forma equilibrada, con productos ricos en proteínas fibrosas.
Para extraer la elastina se recomienda adquirirla desde una dieta que incluya
derivados de la soja, hortalizas de hoja verde (acelga, espinaca, lechuga, entre otros),
alimentos que tengan azufre (espárragos, carne, huevos, entre otros).
 PREGUNTAS

1. Escriba verdadero o falso según corresponda:

“Las proteínas estructurales son aquellas que componen la cubierta que protege a los
vertebrados, siendo un componente esencial del pelo, uñas, piel, en el ser humano. En el caso
de los animales cuernos cuero pezuñas plumas picos garras”

(Verdadero)

2. Complete el siguiente enunciado:

La queratina es la proteína…estructural……. más importante de los…queratinocitos…,

uno de los tipos de células más abundantes de la …epidermis….

3. Escoja el literal correcto según el enunciado:

( ) Colágeno (tendones); elastina (cartilago); queratinas (ligamentos.).

( ) Colágeno (uñas); elastina (ligamentos); queratinas (pelo, plumas ).

( x ) Colágeno (tendones y cartilago); elastina (ligamentos); queratinas (pelo, uñas, plumas

etc.).

4. Subraye lo correcto:

Se caracteriza por tener la presencia de cisteína, un aminoácido que forma puentes disulfuro,
lo que proporciona rigidez y resistencia a este tipo de proteína.

La β-queratina Elastina Colágeno La α- queratina

5. Escriba cual es el porcentaje que representa el colágeno de todas las proteínas

corporales.
Representa del 25 al 30 %
 BIBLIOGRAFÍA

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