Carboxipeptidasa

Ir a la navegaciónIr a la búsqueda
Carboxipeptidasa
Estructuras disponibles
PDB
Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Bases de datos de enzimas
Número EC 3.4
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Peptidasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]

PMC (Búsqueda)
[2]
vte
[editar datos en Wikidata]

Carboxipeptidasa A de páncreas bovino.

Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o
proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo
carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el
aminoácido situado al final de la cadena. La actividad enzimática de estas
proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18.

Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen

enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica.

Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen
varios tipos de carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van
desde el catabolismo a la maduración de proteínas. En los seres humanos las
carboxipeptidasas A1, A2 y B son producidas en el páncreas como proenzimas
inactivas, y activadas por la enteropeptidasa una vez que llegan al lumen
intestinal con la secreción pancreática.1

Índice
1 Funciones
2 Clasificación
2.1 Por el mecanismo del sitio activados
2.2 Por preferencia de sustrato
3 Activación
4 Véase también
5 Referencias
Funciones
Las primeras carboxipeptidasas estudiadas fueron aquellas involucradas en la
digestión de los alimentos (las carboxipeptidasas pancreáticas A1, A2 y B). Sin
embargo, la mayor parte de las carboxipeptidasas conocidas no se encuentran
involucradas en el catabolismo, sino que ayudan a la maduración de otras
proteínas en un proceso conocido como modificación postraduccional, o bien
participan en la regulación de otros procesos biológicos. Por ejemplo, en la
biosíntesis de péptidos neuroendócrinos tales como la insulina. Las
carboxipeptidasas también cumplen funciones importantes en la coagulación,
producción del factor de crecimiento, cicatrización de heridas, reproducción y
muchos otros procesos.

Otra de las funciones también es dilatar el ano antes de defecar ya que favorece
la flora intestinal.
Clasificación
Por el mecanismo del sitio activados
Las carboxipeptidasas, habitualmente se clasifican en varias familias de acuerdo
a su actividad enzimática.

Aquellas carboxipeptidasas que poseen una serina reactiva en su sito activo son
llamadas serina carboxipeptidasas y les corresponde el número EC 3.4.16.
Aquellas carboxipeptidasas que hacen uso de un metal en su sitio activo son
llamadas metalocarboxipeptidasas (EC 3.4.17).
Aquellas que poseen una cisteína en su sitio activo son llamadas cisteína
carboxipeptidasas (EC 3.4.18).
Es importante notar que estos nombres no se refieren a una preferencia selectiva
por el aminoácido que es retirado de la cadena.

Por preferencia de sustrato

Otro sistema de clasificación de las carboxidasas refiere a su preferencia por
determinados sustratos.

En este sistema de clasificación, las carboxipeptidasas que presentan una

marcada preferencia por aquellos aminoácidos que contienen residuos
aromáticos o ramificados son llamadas carboxipeptidasas A (la A es por
aromático/alifático).
Las carboxipeptidasas que cortan aminoácidos cargados positivamente
(arginina, lisina) son llamadas carboxipeptidasas B (la B es por Básica).
Una metalocarboxipeptidasa que corta un glutamato C-terminal de un péptido N-
acetil-L-aspartil-L-glutamato se denomina glutamato carboxipeptidasa.
Una serina carboxipeptidasa que corte el residuo C-terminal de péptidos que
contienen la secuencia -Pro-Xaa (donde Pro es el aminoácido prolina y Xaa un
aminoácido cualquiera al extremo C-terminal del péptido) se denomina prolil
carboxipeptidasa.
Activación
Algunas, aunque no todas, las carboxipeptidasas son inicialmente producidas en
una forma inactiva; esta forma precursora se denomina procarboxipeptidasa. En
el caso de la carboxipeptidasa A pancreática, la forma inactiva (proenzima) la
pro-carboxipeptidasa A, es convertida a su forma activa, la carboxipeptidasa A
por la acción de la enzima enteropeptidasa. Este es un mecanismo de seguridad
que garantiza que la propia célula que produce la enzima no sea digerida por su
producto.

Véase también
Carboxipeptidasa E
Carboxipeptidasa A
Carboxipeptidasa B
Categoría:EC 3.4
Carboxipeptidasa B2 también conocida como carboxipeptidasa plasmática B2.
Transpeptidasa bacteriana, una alanina carboxipeptidasa
La bradicinina es degradada entre otras por la enzima carboxipeptidasa N.
D-Ala carboxipeptidasa que es una proteína de unión a la penicilina.
La fenilalanina es capaz de inhibir a la carboxipeptidasa A
Referencias
Carboxypeptidase B. Worthington Biochemical Corporation. Consultado el 24 de
enero de 2014.
Control de autoridades
Proyectos WikimediaWd Datos: Q426367Commonscat Multimedia:
Carboxypeptidases / Q426367
Diccionarios y enciclopediasBritannica: urlIdentificadores médicosMeSH:
D002268
Categorías: EC 3EC 3.4.16EC 3.4.17EC 3.4.18
Menú de navegación
No has accedido
Discusión
Contribuciones
Crear una cuenta
Acceder
ArtículoDiscusión
LeerEditarVer historial
Buscar en Wikipedia
Portada
Portal de la comunidad
Actualidad
Cambios recientes
Páginas nuevas
Página aleatoria
Ayuda
Donaciones
Notificar un error
Herramientas
Lo que enlaza aquí
Cambios en enlazadas
Subir archivo
Páginas especiales
Enlace permanente
Información de la página
Citar esta página
Elemento de Wikidata
Imprimir/exportar
Crear un libro
Descargar como PDF
Versión para imprimir
En otros proyectos
Wikimedia Commons

En otros idiomas
Deutsch
English
‫فارسی‬
Français
Italiano
Nederlands
Русский

Svenska
中文
7 más
Editar enlaces
Esta página se editó por última vez el 25 oct 2022 a las 20:44.
El texto está disponible bajo la Licencia Creative Commons Atribución Compartir
Igual 3.0; pueden aplicarse cláusulas adicionales. Al usar este sitio, usted acepta
nuestros términos de uso y nuestra política de privacidad.
Wikipedia® es una marca registrada de la Fundación Wikimedia, Inc., una
organización sin ánimo de lucro.