BIOSÍNTESIS DE

AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES
Biosíntesis de aa NO ESENCIALES
❖ AA Son micromoleculas orgánicas con un grupo amino y un grupo carboxilo, y los aa mas
sencillos son la glicina y alanina, mientras que los ramificados son la valina, isoleucina y
leucina, sean como sean los aa todos forman un POOL de aa libres, el cual es un
almacenamiento o deposito de aa en las celulas o el tejidos extracelulares. Los aa forman
polímeros y los mas importantes son las proteínas, aunque también pueden formar otros
productos como la creatinina, Purinas, Pirimidinas o del Hem, etc. Para la catabolización
de los aa 1ro se elimina el grupo amino y puede despues entrar al ciclo de la urea, o
eliminar el grupo carboxilo y pasar al CAC, formando aa cetogenicos o glucogenicos.
 Biosíntesis de aa Para sintetizar proteínas es necesario la participación de 20 aa, los
cuales se dividen en 10 aa esenciales que se deben ingerir, y 10 aa no esenciales que se
sintetizan en el cuerpo. Ambas se encuentran en todas las proteínas animales (de 1ra
calidad) pero también en cereales, vegetales, legumbres, etc. (de 2da calidad), y el
déficit de proteínas lleva a una enfermedad llamada Kwarshiorkor. El balance de N
(diferencia entre ingreso y perdida) puede ser + o –, o estar en equilibrio, y la falta de
un solo aa esencial da lugar a un balance (-) de N, y se pierde N por la orina, heces,
transpiración y/o enfermedades carenciales; y se gana N en el embarazo o en la
hiperalimentación parental. El balance de N (-) es una condición en la que el N excretado
es mayor que el ingerido. El déficit de un solo aa esencial altera la síntesis de proteínas,
aumenta el catabolismo de los aa remanentes y lleva a un balance de N (-).
 AA esenciales No son sintetizados por las celulas y son 10, la nemotecnia que podemos
utilizar puede ser Man HALLa VI una TFT: Metilo, Histidina, Arginina, Leucina, Lisina,
Valina, Isometionina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano. Pero la Arginina (absolutamente
requerida en niños) y la Histidina (se encuentra en el m. carnoso) son semiesenciales.
 AA no esenciales Son sintetizados por las celulas y son 10, la nemotecnia que podemos
utilizar puede ser: 3 GA Tos Con Su Pelota: Glutamato, Glutamina, Glicina, Alanina,
Aspartato, Asparagina, Tirosina, Cisteina, Serina, Prolina. Algunos derivados de la Lisina
y la Prolina podrían considerarse no esenciales como la Hidroxilisina e Hidroxiprolina.
 Síntesis de aa no esenciales 8 aa se forman a partir de intermediarios anfibólicos como
los cetoacidos, mientras que los otros 2 derivan de los aa esenciales como la Tirosina y la
Histidina; la Cisteina deriva del homocisteinato; y un ejm. de aa esencial a no esencial es
la Fenilalanina que se convierte en Tirosina; y otros aa derivan de los cetoacidos como el
Alfacetoglutarato que se convierte en Glutamato gracias a la enzima Glutamato
deshidrogenasa y este proceso bioquímico se denomina Aminación reductiva.
 La Alanina y el Aspartato se producen por
acción de las Transaminasas en un proceso
llamado Transaminación del Piruvato. El
Glutamato forma la Glutamina. Para
entender mejor la s. de aa no esenciales
podemos ver la siguiente imagen:
 Metabolismo de los 20 aa Para entender
esto, se agrupan a los aa en 8 familias,
tanto por el # de carbonos como por las
estructuras de sus ramificaciones.
1. Familia con 2 o 3 C Pertenecen la Alanina,
Glicina, Serina y Cisteina. La Alanina es
convertida en Piruvato, mientras que la
Glicina cataliza la formación de el Ion
Amonio, CO2 y THF; la Serina produce
Piruvato e Ion Amonio; y la Cisteina es convertida en Piruvato.
2. Familia con 4 C no esenciales Pertenecen el Aspartato (forma el Fumarato) y la
Asparagina (forma el Aspartato y el Ion Amonio).
3. Familia con 4 C esenciales Pertenecen la Treonina (se convierte en Alfacetoglutarato y
luego a propionil CoA), Metionina (se convierte en S-adenosilmetionina). La Homocisteina
interviene en 2 metabolismos y forma Cisteina y Metionina.
4. Familia con 5 C Pertenecen la Glutamina (forma Ion Amonio, Glutamato y
Alfacetoglutarato), la Arginina (forma Urea, Ornitina y el Alfacetoglutarato), Prolina (se
convierte en Alfacetoglutarato), Histidina (forma Uroconato).
5. Familia con aa con cadenas largas Pertenecen la Valina (se convierte en propionil CoA), la
Isoleucina (se convierte en AcetilCoA y propionil CoA) y Leucina (forma HMG CoA). Los
metabolitos de estos aa causan la enfermedad de orinar con olor a Maple, por la
deficiencia de la cadena B-cetoácido de la deshidrogenasa respectiva.
6. Familia con aa con cadenas aromáticas Pertenecen la Fenilalanina (se convierte en
Tirosina en el hígado) y la Tirosina (se convierte en Fumarato, Acetoacetato y en las
Catecolaminas [dopamina, noradrenalina y adrenalina]).
7. Familia de aa cetoadipatos Pertenecen el Triptofano (es aa aromático, y se convierte en
Alanina, AcetilCoA y en NAD) y la Lisina (forma Sacharopina y luego en cetoadipato).
8. AA glucogenicos y aa cetogenicos Los glucogenicos se convierten en glucosa mientras que
los cetogenicos se convierten en cuerpos cetonicos.
━ Los defectos o errores del metabolismo de los aa llevan a enfermedades (raras) y se
determinan en la sangre y la orina con niveles elevados, los cuales se descubren en la
 lactancia y son a menudo irreversibles y causan un daño cerebral, y el Tx consiste en dar
dietas bajas de los aa cuyo metabolismo esta defectuoso. Los errores mas comunes de
este tipo son la Fenilcetonuria (por déficit de la Fenilalanina hidroxilasa), Alcaptonuria
(por déficit del homogentisato dioxigenasa), Tirosinemia de tipo I (por déficit de la
Tirosina hidroxilasa) y de tipo II (por déficit de la Tirosina aminotransferasa).
 Procesos de los aa en la biosíntesis de la urea La urea es producto del catabolismo de los
N de los aa y esto ocurre en 5 pasos: 1. Transaminación (las Transaminasas contienen el
fosfato de piridoxal que cataliza reacciones isoergonicas), 2. Desaminación oxidativa,
3. Fijación del Amonio, 4. Hidrólisis y 5. Ciclo de la Urea.
 Urea y ciclo de la urea La urea no es toxica, es un compuesto hidrosoluble que se elimina
por la orina, que se puede acumular en nefropatias. El proceso metabólico que transporta
los iones Amonio (desde la periférica via Glutamina y los desamina por medio del
Glutamato y los convierte en urea en el hígado, a esto llamamos ciclo de la urea). El
amoniaco se puede acumular en hepatopatias y puede producir alteraciones neurológicas.
La urea se sintetiza en el hígado (citosol y mitocondria), luego se libera a la circulación y
se elimina por el riñón, excretándose 16,5 g de N cada día (95% en la orina y 5% en las
heces) y para que se forme la urea
se necesitan 3 ATPs, 6 aa, 5
enzimas y 5 pasos. En el ciclo de la
urea 3 aa no son proteicos y actúan
como transportadores estos son:
La Ornitina, Citrulina y Arginin
succinato, mientras que los otros
3 aa proteicos son: Carbamoil
fosfato, Aspartato y Arginina. Las
5 enzimas son: Carbamoil fosfato
sintasa I, Ornitina
transcarbamoilasa, Arginin
succinato sintasa, Arginin succinasa y Arginasa. En este ciclo se consume CO 2 como
bicarbonato en su unión con el amoniaco y el ATP. La reacción final para la formación de
urea es catalizada por la enzima Arginasa que forma urea y Ornitina, y el destino de
ambas es formar Poliaminas. La arginina es inhibida por la Ornitina y la lisina, y forma NO,
Queratina y Creatinina, y los errores congénitos llevan a estados patológicos conocidos
como hiperamonemias de tipo I y II, donde la causa mas común en niños es el déficit de la
enzima Carbamoil Fosfato Sintetasa de tipo I.
 Nitrógeno ureico en sangre Es lo que se forma cuando la proteína se descompone, y el
examen de Nitrógeno ureico en sangre (BUN) con frecuencia se realiza para evaluar
 la función renal, y muchos fármacos afectan sus niveles normales, y sus valores normales
son de 7 a 20 mg/dl. Los valores superiores a lo normal puede deberse a: 1. Insuficiencia
cardíaca congestiva, 2. Ataques cardíacos, 3. Enfermedades renales (glomerulonefritis,
pielonefritis, necrosis tubular aguda, e insuficiencia renal), y 4. Shock. Los valores
inferiores a lo normal puede deberse a: 1. Insuficiencia hepática, 2. Dieta baja en
proteínas, 3. Desnutrición, y 4. Sobrehidratación.
 Relación BUN/Creatinina Es importante para poder diagnosticar con certeza una
insuficiencia renal, ya que ambos deben estar aumentados para hacerlo. Si hay un valor de
BUN aumentado y Creatinina normal puede ser por una hiperproteinemia acelerada,
debido a q no se esta eliminando x el riñón. Si hay un valor de BUN normal y Creatinina
aumentada puede ser por traumas musculares (rabdomiolisis) o atrición muscular. Si hay
disminución de ambas puede ser por una dieta hipoproteica, s. de mala absorción, tumores
avanzados, caquexia, hepatitis severa, cirrosis hepática o s. de hipertensión portal.
 Aclaración de la Creatinina Es una prueba que sirve para medir el funcionamiento del
filtrado glomerular, que tiene como valores normales 100 a 120 ml/minuto, y puede
estimarse a partir de la Creatinina en plasma en función de la edad, sexo y peso corporal.
Los niveles elevados se presentan en algunas enfermedades como: Uremia aguda,
Glomerulonefritis aguda, Anuria traumática, Shock hemolítico post transfusional,
Nefrosis, Esclerosis renal, Hidronefrosis, TBC renal, Pielonefritis o Riñón poliquistico.
 Catabolismo de los esqueletos de C de los aa Los aa luego de perder sus grupos aminos se
vuelven hidrocarburos oxidados, los cuales se degradan a intermediarios anfibólicos por
reacciones catalizadas semejantes a la
de los lípidos ramificados, y luego se
unen al ciclo de Krebs.
 Funciones de los aa 1. Polimerizarse y
formar péptidos, polipeptidos y proteínas;
2. Formar parte de los fosfolipidos
(Fosfatidilserina); 3. Aportar con grupos
nitrogenados; 4. Transportar N (Glutamina)
y 5. Convertirse en productos como: Hem,
Creatinina, Purinas, Pirimidinas, NO y
Poliaminas.
 Conversión de aa a productos especializados
━ La Glicina participa en la síntesis del Hem,
Purinas, Glutation, ácido glicocolico, y de
la Creatina.
━ La Alanina en la formación de ácido pantotenico y Acetato.
━ La Valina en la formación de ácido Pantotenico y Penicilina.
━ La Lisina en la formación de Cadaverina y Anabasina.
━ El Triptofano en la formación de Serotonina, ác. nicotinico, Melatonina y ác. Indolacetico.
━ La Tirosina en la formación de Melanina, Didroxifenil alanina, Noradrenalina y Adrenalina.
━ La Arginina participa en la síntesis de Creatinina y la formación del NO (vasodilatador).
━ La Ornitina forma Poliaminas, factores de crecimiento y estabiliza el ADN.
━ El ácido Glutamico forma Glutation, Glutamina y GABA.