RESUMEN DE

CITOESQUELETO

 MICROTÚBULOS
 FILAMENTOS DE ACTINA
 FILAMENTOS INTERMEDIOS

Lucio villaberde
  MICROTUBULOS:
¿Qué son los microtubulos?:

Son estructuras tubulares rectas, no ramificadas y huecas con un diámetro característico de 25nm.Su propiedad
principal, es la INESTABILIDAD DINAMICA.Se acortan y alargan con facilidad se modifica su longitud. Durante
dicho proceso el desarmado rápido se llama CATASTROFE y el cambio hacia nueva fase de polimerización se
denomina RESCATE.

ESTRUCTURA MICROTUBULAR
¿Cómo se forman los microtubulos?:
Están formados por una proteína globular, LA TUBULINA la cual aparece en el citoplasma como un
HETERODIMERO, con una subunidad ALFA y una subunidad BETA, ambas asociadas con un GTP.
¿Qué es la conformación T y la D?
La tubulina citoplasmática conforma un pool o reserva, en la cual las moléculas presentan GTP en ambas
subunidades, esta conformación se denomina ´´T´´, y en dichas condiciones, las moléculas de tubulina tienen
una ALTA TENDENCIA A POLIMERIZAR; cuando las moléculas se incorporan a un microtubulo, luego de un
cierto retraso la subunidad beta rompe su GTP (por lo que se la considera una GTPasa) y la nueva
conformación ‘’D’’ tiene ahora una tendencia al desarmado microtubular. Un microtubulo está formado por 13
protofilamentos.
¿Cuáles son los extremos del MICROTUBULO?
Como las moléculas individuales tiene dos extremos distintos y al formar el microtubulo se ubica y ordena
regularmente, estos polímeros también presentan dos extremos distintos y por lo tanto están polarizados.
Ambos extremos se denominan PLUS (+) y MINUS (-). En minus el crecimiento o acortamiento se genera
mucho más lento que en el extremo plus, la velocidad de armado o desarmado es unas TRES VECES MAS
RAPIDA.
Tubulina Gama, ¿Dónde se encuentra?
Existe otra forma de tubulina, llamada GAMA, que se encuentra habitualmente en el CENTROSOMA o
CENTRO CELULAR en donde adopta la forma de un anillo, sirviendo de molde inicial sobre el cual se van
ensamblar los microtubulos, al estudiar los microtubulos IN VITRO, ambos extremos están libres y por lo tanto
pueden ser puntos de armado o desarmado.
FASE EN LA DINÁMICA MICROTUBULAR
 POLIMERIZACION IN VIVO:
Para que en el microtubulo se ensamble debe haber altas concentraciones de TUBULINA en el citoplasma y
además UNATEMPERATURA ADECUADA y Mg+.El armado microtubular se desarrolla a partir del
Centrosoma, en el cual los Mtbs polimerizan a partir de un ANILLO DE GAMA TUBULINA, sirve de apoyo para el
inicio del ensamblado y al mismo tiempo bloquea minus, podemos distinguir 4 fases:

1) FASE LAG O NUCLEACION:

ES UNA ETAPA LENTA pese a que haya alta concentraciones de tubulina. La gama tubulina forma un anillo,
sobre el cual se ubican las moléculas de tubulina alfa y beta para ensamblar el microtubulo. El complejo del
anillo de gamma tubulina está formado por 13 subunidades más pequeñas, que se organizan formando un anillo,
en sus bordes se ubican las moléculas de tubulina orientadas de tal manera que la subunidad alfa se apoya
primero.
 2) FASE DE ALARGAMIENTO:
RAPIDA TAMBIEN AL HABER ALTAS CONCENTRACIONES DE TUBULINA, y es en esta etapa que se da el
fenómeno de CAPUCHON en el extremo plus la tubulina libre está unida a un GTP en cada subunidad, siendo
esta forma la que tiene una alta tendencia a polimerizar. Luego la molécula rompe el GTP de la subunidad beta,
conservando el de la subunidad alfa y en esta conformación tiende a despolimerizar (la subunidad beta es una
GTPasa). Como la concentración de tubulina es muy alta, esta se incorpora con una velocidad mayor a la de
ruptura del GTP, en el extremo PLUS quedan moléculas de tubulina con GTP que forma un CAPUCHON, el
cual promueve la formación del microtubulo impidiendo que las moléculas de tubulina sin GTP se desprendan.
ESTE CAPUCHON SE MANTIENE, POR EL AGREGADO DE NUEVAS MOLECULAS DE TUBULINA GTP,
MIENTRAS LA CONCENTRACION DE TUBULINA PERMITA QUE EL MICROTUBULO POLIMERICE. La
ruptura del GTP hace que las moléculas se debiliten y el protofilamentos se incurve tendiéndose a
desarmar. En consecuencia, la ruptura de GTP en la subunidad beta no es necesaria para la polimerización, sino
que posibilita el desarmado rápido del microtubulo.

3) EQULIBRIO O PERIODO ESTACIONARIO:

En esta etapa la cantidad de tubulina que entra al Mtb se iguala a la cantidad de tubulina que sale del
mismo. El microtubulo no crece ni se acorta. La concentración citoplasmática de tubulina libre en este momento
se denomina CONCENTRACION CRITICA.

4) DESPOLIMERIZACION:
En la medida que la concentración de tubulina baja más el microtubulo entra en una fase de desarmado o
DESPOLIMERIZACION, en la cual ya no se observa el capuchón, los protofilamentos se incurvan y las
moléculas se escapan por el extremo plus. SIN EMBARGO, LOS MTB PUEDEN MANTENERSE ESTABLES
GRACIAS AL AGREGADO DE PROTEINAS REGULADORAS (MAPs) QUE EVITAN SU DESARMADO.
El armado y desarmado de los Mtbs del huso mitótico tiene una dinámica distinta en el sentido de que ambos extremos
están abiertos, lo que condiciona un mecanismo que se parece más al de la polimerización IN VITRO (en las fases de
elongación, estacionaria y de desarmado)
 POLIMERIZACION IN VITRO:
Se desarrolla en presencia de Mg,GTP, a 37 grados. En la primera fase se constituye un anillo formado por la
tubulina convencional (FASE DE NUCLEACION), sobre el cual se ensambla el microtubulo, en la segunda fase
(ENLONGACION) crece por plus y por minus desarrollando dos capuchones, con mayor velocidad de ensamblado
por plus. El PERIODO ESTACIONARIO muestra moléculas que entran por plus y sale por minus, desarrollando un
fenómeno de INTERCAMBIO ROTATORIO y manteniendo la longitud microtubular. Cuando las concentraciones de
Tubulina bajan más el Mtb se desarma por ambos extremos (DESPOLIMERIZACION).

INESTABILIDAD DINAMICA
Es una propiedad de los Mtbs por la cual los mismos pueden polimerizar y desarmarse con facilidad, situación que
es necesaria para muchas de las funciones que desempeñan. LOS MTB LABILES en general se irradian a partir
del CENTROSOMA, formando el áster o corona, en el cual se observa como los mismos se polimerizan y
despolimerizan, mientras irradian hacia la periferia celular. También son lábiles los microtubulos del huso
mitótico, tienen su extremo minus libre, por lo que el armado y desarmado se da por los dos extremos,
generándose el INTERCAMBIO ROTATORIO por el cual los Mtb se arman por plus y se desarman por minus y las
moléculas que entran por un extremo salen por el otro luego de recorrer la longitud del mismo, en presencia de una
concentración critica de tubulina. Estos mtbs se caracterizan por lo tanto por evidenciar su inestabilidad dinámica y
armarse y desarmarse en forma continua, son muy sensibles ALGUNOS MICROTUBULOS SON MAS ESTABLES
(cilios, flagelos, centriolos, etc.) lo que se debe a que están bloqueados sus extremos por la presencia de proteínas
reguladoras, que impiden el desarmado (MAps reguladoras). Aquellos microtubulos que son estabilizados duran
más tiempo.
 COMT (CENTROS ORGANIZADORES DE MICROTUBULOS)
¿Qué es el centro Centrosoma?:
Se denomina de esta manera a los sitios en los que se polimerizan microtubulos, siendo el más importante de
ellos el CENTROSOMA O CENTRO CELULAR, aunque también los cuerpos basales de cilios y flagelos actúan
como tales.
¿Cómo se conforman?:
Formado por un par de CENTRIOLOS, qué constituyen el diplosoma, rodeado por una nube de un material denso,
llamada nube o MATRIZ PERICENTRIOLAR, a partir de la cual se extienden los microtubulos del ASTER, es decir
se orientan con su extremo plus hacia la membrana plasmática.
Los Mtbs polimerizan a partir del material pericentriolar, en donde se identifica la TUBULINA GAMA, de
modo que el extremo minus se orienta hacia el CENTROSOMA y el extremo plus se orienta hacia la periferia,
y se lo puede observar armándose o desarmándose en forma activa.

MAPs (Prot. Asociadas al Microtubulo)

PROTEINAS QUE ESTABILIZAN O DESTABILIZAN MICROTUBULOS

 MAP1A y MAP1B: (estabilizadora): Se las identifica en axones y dendritas de las neuronas, aunque también
se las ubica en otras células son capaces de promover el armado y luego estabilizar los Mtbs.
 MAP2:(estabilizadora): Colabora al ensamblado, pero también establece uniones cruzadas entre Mtbs.
 MAP4:(estabilizadora): Actúa estabilizando los Mtbs. En la mitosis controla la estabilidad de los Microtubulos
del Huso, y depende en este proceso de un CDK que la fosforila.
 CLIP 170:(estabilizadora): Durante la mitosis permite la unión de los Mtbs a los cromosomas en el huso.
 TAU: (estabilizadora-destabilizadora): Existen varios miembros de la familia que cumplen distintas
funciones. Algunas se unen al extremo PLUS del Mtb y lo estabilizan. Otras son proteínas ligadoras que
establecen enlaces entre Microtubulos. La activación de la tau reguladoras depende de fenómeno de
fosforlacion y de un equilibrio entre QUINASAS Y FOSFATASA. En algunas patologías degenerativas
neuronales se encuentran hiperfosforiladas y genera un desarmado microtubular que produce degeneración y
muerte neuronal.
 XMAP215:(estabilizadora): Se une a los extremos de crecimiento microtubular y los estabiliza.
 ESTATMINA u ONCOPROTEINA 18 o PROSOLINA: Se une a dos moléculas de tubulina libre actuando como
secuestradora e impidiéndoles polimerizar. Es importante durante la mitosis. Durante esta etapa es inhibida por
fosforilacion, liberando las moléculas de tubulina secuestradas y permitiendo que aumente el pool citoplasmático de
tubulina libre, para que dichas moléculas se usen al armar el huso mitótico. Al final de la mitosis se desfosforila y
vuelve a activarse, secuestrando la tubulina libre. Cuando se encuentra alterada se mantiene inhibida en forma
permanente, lo que genera una mayor disponibilidad de moléculas de tubulina libres y por lo tanto hace que
se mas fácil desarrollar mitosis repetidas, siendo características de las células cancerosas (en este caso se
denomina ONCOPROTEINA 18).
 KATANINA (destabilizadora): Actúa fragmentando microtubulos, con gasto de ATP, para incrementar la
velocidad de despolimerización.
 CATASTROFINA (destabilizadora): Actúa sobre los extremos microtubulares y los destabiliza promoviendo
un desramado rápido (catástrofe).
PROTEINAS QUE ESTABLECEN ENLACES ENTRE MTBS

 MAP2: Son proteínas grandes que establecen puentes laterales entre Mtbs. Generan haces muy separados
entre sí.
 TAU: Son pequeñas y generan haces de Mtbs que se encuentran próximos entre sí.
 PROTEINAS MOTORAS
Son responsables del transporte de vesículas y organoides sobre mtbs, como así también de la organización
del huso mitótico, y la relación del mismo como los cromosomas durante la mitosis.
En los axones se hace muy evidente este transporte. Él extremo distal del axón se denomina flujo
ANTEROGRADO(plus), el movimiento hacia el extremo MINUS que traslada elementos desde el extremo del axón
hacia el cuerpo de la neurona se llama flujo RETROGADO.

 CINESINAS (QUINESINAS): Pueden dividirse en dos grupos, las CITOSOLICAS y las MITOTICAS.Las
primeras se utilizan para trasportar vesículas y organoides sobre Mtbs, en tanto que las últimas son usadas en el
armado del huso mitótico y para asociar los cromosomas al mismo. La mayoría se mueve hacia plus, sin embargo,
algunas (como Ncd) lo hacen hacia minus.
Citosolicas:
 Cinesina I: Transporte axonico ANTEROGRADO, trasladando vesículas desde el cuerpo de la neurona hacia
el extremo terminal del Axon.Puede transportar organoides citoplasmáticos como lisosomas. SE MOVILIZA HACIA
+. Está formada por dos cadenas pesadas y dos livianas, las cadenas pesadas tienen una porción globular y una
porción fibrosa, la cuales se enrollan entre sí. La CINESINA I se mueve por un mismo protofilamento del mtb
siempre hacia plus. Esta forma de desplazamiento exige que las cabezas rompan ATP, pero la dirección no
depende de las mismas sino del cuello de la molécula que se flexiona y acomoda hacia plus la porción globular
para el próximo paso.
 Cinesina II: Se mueve hacia plus transportando vesículas y organoides.
 KIF1A: Transporta vesículas sinápticas en el axón, KIF1B, transportando mitocondrias también en el axón,
ambas en el flujo anterógrado. Se movilizan hacia PLUS.

Mitóticas:
 BIM C BIPOLAR: Es una proteína tetramerica, tiene cuatro cadenas pesadas, está asociada al huso mitótico y
al aster.sus cabezas pesadas se mueven hacia plus.
 Cromocinecinas: En los brazos de los cromosomas, se mueven hacia plus
 MCAK: En los cinetocoros de los cromosomas, se mueven hacia plus
 CENP-E: En los cinetocoros, se mueve hacia plus.
 Ncd: En los mtb del huso y el áster, SE MUEVE HACIA MINUS.

 DINEÍNAS:SE MOVILIZAN HACIA MINUS SIENDO RESPONSABLES DEL TRANSPORTE AXONICO

RETROGRADO. Se trata de proteínas multimericas, con dos o tres cadenas pesadas y varias cadenas livianas e
intermedias. Se dividen en citosolicas y axonemicas, las primeras trabajan en el citoplasma en el trasporte de
vesículas y cromosomas y las segundas se ubican en los Mtbs del axonema de cilios y flagelos.
Citosólicas:
 Dineina citosolica (MAP1C): Presenta dos cadenas pesadas y varias cadenas livianas e intermedias. Esta
proteína requiere de un adaptador que le permita unirse a las vesículas que trasporta la DINACTINA, un complejo
que asocia la cola de la Dineina con la membrana de la vesícula, y que está formada por varias proteínas.
AXONEMICAS:
El axonema de cilios y flagelos tiene una organización microtubular de 9 + 2, es decir de nueve dupletes de
microtubulos periféricos y un par de Mtbs centrales, siendo responsables de los movimientos que caracterizan a
dichas estructuras. Se identifican brazos externos e internos formados por dineinas axonemicas, que se extienden
desde el Mtb A de un duplete al B del adyacente.
La estructura de las dineinas axonemicas es de multimeros proteicos que presenta una base unida al Mtb A del
duplete del axonema.
 FUNCIONES DE LOS MICROTUBULOS
 Mantenimiento de la forma celular asociándose con filamentos intermedios. Característica en neuronas donde
la forma depende de microtubulos y neurofilamentos.
 Mantenimiento de la polaridad de algunas células manteniendo al RER y al Golgi en sus posiciones si se
desarman los microtubulos esos organoides pierden su posición y relación.
 Morfogénesis, dan origen a ciertas estructuras como CILIOS, FLAGELOS Y AXONES.
 Son responsables del transporte axonal Anterógrado y Retrogrado.
 Participan en la estructura de organoides, como los centriolos.
 Forman el axonema y los cuerpos basales de cilios y flagelos y son responsables de su movimiento
 Forman el uso mitótico y son responsables de los movimientos cromosómicos.
 Permite el transporte de vesículas y organoides.

 FILAMENTOS DE ACTINA:
¿Qué son los Filamentos de Actina?:
La molécula que forma los filamentos es una proteína globular, la Actina G. Existen 6 isoformas de actina se
las divide en 3 grupos según su punto isoeléctrico, hay un grupo ALFA que aparece solo en células musculares
estriadas y lisas, y se asocia a estructuras contráctiles (sarcomeras en las células estriadas) los grupos BETA
y GAMMA aparecen en células no musculares.
La actina libre en el citoplasma está firmemente asociada a un ATP, el que se ubica en una zona de bisagra
de la proteína. En esta situación la actina tiene tendencia a polimerizar. Cuando la molécula de actina se
integrado al filamento, rompe el ATP y cierra su bisagra, quedando asociado a un ADP, situación en la cual la
tendencia es a separarse de otras moléculas y despolimerizar. El monómero, puede aparecer en una forma
T, asociado con el ATP o en una forma D, en la cual está unida a un ADP, cuando la molécula de actina G no
está unida a uno de estos nucleótidos se desnaturaliza rápidamente.
El filamento de actina está formado por dos cadenas de monómeros que se enrollan formando una doble
hélice y recibe el nombre de Actina F.
El filamento posee un extremo MINUS (-) y otro PLUS (+), con diferencias en la velocidad de armado y
desarmado.
En general estos filamentos pueden formar haces citoplasmáticos, redes tridimensionales o bien asociarse
a las membranas formando redes bidimensionales.

DINAMICA DE ENSAMBLADO
Los microfilamentos pueden ensamblarse a partir de TRIMEROS de moléculas de ACTINA G Siempre que se
cuente con una alta concentración de actina en su forma, sin embargo, estos trímeros suelen ser inestables por
lo que en general se requiere la colaboración de proteínas reguladoras. En zonas rápida polimerización, se
usan proteínas ARP, el complejo ARP2/3, formado por siete proteínas, se une lateralmente a otros filamentos
para polimerizar nuevos filamentos generando redes citoplasmáticas rápidamente. El complejo ARP2/3 no puede
iniciar solo el proceso de ensamblado, para ello una proteína de la familia WASP, lo activa, luego de lo cual
se fija lateralmente a filamentos previos y comienza el armado aprovechando el POOL DE ACTINA citoplasmático.
 A la hora de ensamblarse los microfilamentos respetan 4 fases al igual que los microtubulos:

 FASE DE NUCLEACION: Una concentración elevada de actina-ATP, se forma un TRIMERO que actúa como
núcleos para la formación de los filamentos.
 FASE DE ENLONGACION: Se agregan monómeros por ambos extremos (se observan capuchones en
PLUS y en MINUS) y el filamento crece con rapidez.
 FASE DE EQUILIBRIO: Cuando la concentración de actina desciende, desaparece el capuchón de minus,
pero se mantiene el de plus y las moléculas se pierden por minus (-) y se agregan por plus (+) desarrollando un
fenómeno llamado INTERCAMBIO ROTATORIO, en el cual las moléculas migran de una punta a otra del
filamento, desde el momento en que ingresaron hasta que son expulsadas.
 FASE DE DESPOLIMERIZACION: Luego de la etapa de polimerización, el filamento despolimeriza
rápidamente cuando desaparece también el capuchón de plus.
Tanto IN VIVO como IN VITRO la actina ingresa por plus uniendo su extremo bisagra a la molécula
preexistente del filamento y por lo tanto deja expuesto el otro extremo, y por minus de forma inversa.
Cuando la molécula de actina se libera del filamento, lo hace en su forma D, pasa al citoplasma, y allí se
recambia el ADP por ATP, proceso que obliga a la apertura de las bisagras en donde se encuentra el ADP, y que
se realiza en forma relativamente lenta y la misma se suma al POOL de reserva citoplasmática de actina.
La concentración critica de actina, es aquella que el filamento no se acorta ni se alarga, pero es frecuente
observar que en presencia de concentraciones elevadas de actina libre no se forman filamentos. Es por que
las moléculas de actina libre pueden estar en tres situaciones:
 Puede estar asociadas a ATP, son las que pueden formar filamentos.
 Otras están unidas a ADP, y por lo tanto no pueden polimerizar (recordar que el cambio de ADP por ATP es
lento en el citoplasma).
 Algunas poseen ATP, pero a la vez están asociadas a proteínas reguladoras, QUE IMPIDEN QUE FORMEN
FILAMENTOS (secuestradoras).

PROTEINAS DE UNION A LA ACTINA

Son proteínas que influyen en el armado y desarmado, estabilidad y organización celular (formación de
redes, haces, asociación con la membrana plasmática, etc.)
 Prot.que secuestran monómeros: Actúa uniéndose a las moléculas de actina G.
TIMOSINA: Esta familia de proteínas se unen a la actina G e impide su polimerización, secuestra la actina
evitando que se formen filamentos. La presencia de este tipo de proteínas explicaría el hecho de que existan
concentraciones elevadas de actina en el citoplasma de algunas células sin que se formen filamentos.
Su mecanismo de acción: Se une a la zona de bisagra y de esta manera impide el recambio de ADP por
ATP, o bien se une y bloquea la zona de la actina opuesta a la bisagra evitando que se unen a otras moléculas
en los extremos del filamento.
PROFILINA: Es una proteína que actúa durante la polimerización de los filamentos de actina.
Se une al monómero por el extremo opuesto al que posee el ATP y no permite que la actina se una al extremo
minus del filamento, PERO SI A PLUS, luego, cuando el complejo profilina y actina se une a plus, se libera la
profilina, pero queda un nuevo monómero agregado al filamento. Promueve un ensamblado más rápido de los
filamentos de Actina. Puede capturar Actina-ADP y permitir que el ATP reemplace al ADP, para que la molécula
vuelva a polimerizar, pero es de destacar que COMPITE CON LA TIMOSINA, evitando que la misma se una al
monómero de ACTINA G.
 Proteína de unión lateral:
COFILINA (factor despolimerizador de actina): Se asocia lateralmente a los filamentos de actina y provoca
un ESTRÉS MECANICO, lo que favorece la despolimerización; promueve, además, la liberación de monómeros
de actina por minus. Tiene afinidad por la actina-ADP, se une a filamentos relativamente antiguos, en los cuales
la mayoría o todas las moléculas han roto su ATP, favoreciendo su despolimerización.
  Proteínas que bloquean extremos: Actúa uniéndose a uno de los extremos del filamento y formando un
CASQUETE. Al hacerlo puede estabilizar el filamento y en algunos casos influir en su dinámica.
Alfa actinina: Bloquea el extremo plus.
Casquete Z o CapZ: En los músculos, bloquea y estabiliza el extremo plus
Vellosina: Bloquea los extremos e impide la polimerización
Tropomodulina: En las Sarcomeras musculares. Los filamentos de actina están recubiertos por ambos extremos,
mediante CapZ en plus, y Tropomodulina en minus por lo que son muy estables, propiedad que también depende
de la presencia de tropomiosina.

 Proteínas de estabilización:
TROPOMIOSINA: Es una proteína fibrosa que se ubica en el surco y estabiliza el filamento. Es regulada por
la tropomodulina, cuya presencia impide la asociaon cabeza con cola de las moléculas de TROPOMIOSINA a
lo largo del filamento de actina. En las sarcomeras de las células musculares se asocia a la Troponina para
regular el mecanismo de la contracción. En las células no musculares compite con la filamina.
 Proteínas inhibidoras de la formación de actomiosina y de la despolimerización:
CALDESMONA: Aparece en células musculares y no musculares. Participa en el proceso de estabilizar las
redes de actina. Impide el proceso de desarmado de los filamentos al unirse a los monómeros de actina. Se
denomina ACTOMIOSINA a la asociación de filamentos de actina y miosina en las estructuras contráctiles.
FILAMINA: Es una proteína dimerica, aparece formando redes con los filamentos de actina, dichos filamentos se
unan formando un ángulo recto, y de esta forma se generan redes regulares de actina.
 PROTEINAS QUE FORMAN HACES:
FIMBRINA: Aparece en aquellos casos en los que los haces están formados por filamentos muy próximos
entre sí, estos filamentos tienen toda la misma polaridad, es decir, están orientados con sus extremos plus y
minus hacia el mismo sitio
VILLINA: Es la más importante en las microvellosidades aparece junto con la fimbrina, uniendo lateralmente
los filamentos de actina con la misma polaridad.
FASCINA: Forma haces de filamentos muy juntos.
ALFA ACTINA: Se la identifica uniendo lateralmente filamentos que se encuentran relativamente más
separados. La presencia de esta proteína excluye a la fimbrina al mantener más separados los filamentos. Por
lo general estos casos los filamentos tienen su polaridad invertida unos con otros.
Se la identifica en las fibras de tensión, en el anillo contráctil formado por actina y miosina II que aparece en el
surco de segmentación durante la citocinesis de la mitosis.
 PROTEINAS QUE CORTAN FILAMENTOS:
GELSOLINA: Se asocia al calcio y corta filamentos, lo cual favorece el desarmado de los mismo. Se activa
por un aumento de los niveles de calcio citoplasmático

PROTEINAS PARA LA NUCLACION DE ACTINA

 COMPLEJO ARP2/3
 FORMINAS: Promueven la elongación de filamentos de actina no ramificados. Se ubican el
extremo plus de los filamentos que se identifican en las microvellosidades permiento su elongación.

PROTEINAS MOTORAS
Todas tienen actividad de ATPasa se relacionan a los filamentos de actina por sus porciones globulares.
Cumplen un papel destacado en la contracción muscular y también en células no musculares.
18 tipos de miosina se movilizan hacia plus. Excepto MIOSINA VI QUE LO HACE HACIA MINUS. En general las
miosinas tienen tres dominios diferentes:
 CABEZA: Genera la fuerza para el movimiento y es una ATPasa.
 CUELLO: Se asocian las diferentes cadenas livianas y el dominio de la COLA
 COLA: Puede asociarse a membranas o bien a otras miosinas
LAS MIOSINAS I-II-V SON LAS MAS IMPORTANTES EN LOS EUCARIONTES.
  MIOSINA II: Formada por dos cadenas pesadas asociándose cada una a dos cadenas livianas.
Cada cadena pesada tiene una porción fibrosa, EN HELICE ALFA, que se enrolla sobre la otra cadena pesada.
La porción globular de la cadena pesada se encuentra en uno de los extremos y se asocia con las dos cadenas
livianas.
La cola se denomina MEROMIOSINA LIGERA(LMM) y el otro, que incluye las porciones globulares la
MEROMIOSINA PESADA (HMM).
Se destacan en células musculares formando filamentos que se denominan FILAMENTOS GRUESOS O DE
MIOSINA, que interactúan con filamentos de actina para provocar la contracción muscular.
 MIOSINA I: Tiene una sola cadena, con una porción globular y una fibrosa en Hélice alfa. Se asocia al
filamento de actina. Se asocia también a CALMODULINA Y Ca++
Encontramos miosina I transportando vesículas sobre filamentos de actina, uniéndose la cola de la
miosina a la vesícula y desplazándose siempre hacia plus. También encontramos relacionándose filamentos de
actina con la membrana plasmática.
 MIOSINA V: Formada por dos cadenas pesadas, cada una de las cuales tiene una porción globular y una
porción fibrosa. También se asocian con Calmodulina y Ca++.Se utiliza para transportar vesículas sobre
filamentos de actina.
En las células musculares: Las cuales la estructura básica es la SARCOMERA:
La contracción muscular depende de un mecanismo de deslizamiento entre filamentos de ACTINA Y DE
MIOSINA II. En el musculo estriado los filamentos de actina se ordenan formando miofibrillas, formadas por
miofilamentos, que se ordenan fomando SARCOMERAS.
La sarcomera está delimitada por dos zonas conocidas como LINEA Z O DISCO Z. El extremo plus se orienta
hacia la línea Z y el minus hacia el centro de la sarcomera.
Miosina II unen sus cabezas a la actina y ejecutan un movimiento que desplaza dichos filamentos hacia el centro
de la sarcomera, ACORTANDOLA.La contracción muscular es un mecanismo de desplazamiento de
filamentos.
Se divide a la sarcomera en BANDA A; presenta superposiciones de filamentos de actina y miosina II, en las
BANDAS I solo hay filamentos de actina, y tiene a la LINEA Z en su parte media. La BANDA H parte de la banda
A, solo hay filamentos de MIOSINA II, los filamentos de miosina II están asociados entre sí por un enrejado
central de filamentos denominas LINEA M
 En la sarcomera se identifican algunas proteínas que cumplen funciones particulares:
 TITINA: Se extiende desde la LINEA Z hasta unirse al filamento de miosina II y se superpone con él, llegando
al centro. No participa en el mecanismo de deslizamiento. Permite que la misma recupere su longitud inicial
luego de la contracción.
 NEBULINA: Forman un filamento de la misma longitud que el filamento de actina. Actúa como una
reguladora molecular. Sobre este se ensambla el filamento de actina, DÁNDOLE LONGITUD Y ORIENTACION
CORRECTA.
 TROPOMODULINA: Se asocia al extremo minus de los filamentos de actina y los estabiliza
 Cap Z: Se une al extremo plus de los filamentos, en la línea Z y junto con la tropomodulina estabiliza los
filamentos de actina de la sarcomera.
 TROPOMIOSINA: Se ubica entre los dos surcos de actina F
 TROPONINA: Aparece sobre la tropomiosina. Tiene que ver con el mecanismo de contracción regulado
por calcio. La contracción se produce cuando aumenta la contracción de calcio citoplasmática, un estímulo
nervioso despolariza la membrana de la célula muscular, esta abre canales de calcio de retículo sacoplasmatico
provocando una elevación en la concentración y por consiguiente la contracción muscular.
MOVIMIENTO AMEBOIDE
Es una forma de desplazamiento en algunos tipos celulares como los macrófagos, durante la reparación de
heridas en células conectivas o durante el desarrollo embrionario. También puede observarse en células cultivadas.
Cuando la célula se mueve envía prolongaciones planas y anchas llamadas ‘’lamelipodios’’ a partir de las
cuales se extienden prolongaciones delgadas llamadas ‘’filopodios’’ y otras cortitas llamadas ‘’microespinas’’
La formación de los lamelipodios depende de un mecanismo de polimerización de redes de actina que ocurre en
el frente de avance o frente directo de la membrana.
Los filopodios terminan anclados en el tejido por medio de contactos focales los cuales no solo se
encuentran en el extremo de las prolongaciones, sino también en los lamelipodios. Una vez que las
prolongaciones están fijas la célula comienza a desarmar toda la red y los haces de filamentos. Manteniendo
los contactos focales por lo que el citoplasma se moviliza hacia ellos

FUNCIONES DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA

 Papel estructural en el mantenimiento de la forma celular, los filamentos corticales y los transcelulares. Se
asocian a la membrana plasmática formando los esqueletos de membrana de algunas células. Son importantes en
manteniendo el estado de gel del citoplasma, de modo tal que el desarmado de las redes de actina provoca un
cambio gel a sol.
 FUNCION DE MORFOGENESIS, el crecimiento de los filamentos va a permitir que algunas estructuras se
desarrollen, como las microvellosidades.
 Permite el transporte de vesículas citoplasmáticas.
 Movimiento ameboide
 CICLOSIS: consiste en el desplazamiento citoplasmático de células vegetales.
 Participan en la citocinesis
 Forman parte de las sarcomeras en células musculares y son por lo tanto responsables del mecanismo de
contracción muscular.

 FILAMENTOS INTERMEDIOS
Todo tienen una misma organización molecular y son muy estables, lo que los hace ideales para mantener la
forma celular, cumpliendo una función estructural. No tienen extremo plus ni minus, y pueden asociarse
formando redes. NO SE REQUIERE DE LA PRESENCIA DE ATP NI DE GTP para que los filamentos polimericen.
La estructura básica es un TETRAMERO DE MOLECULAS en disposición de HELICE ALFA.
Los tetrámeros se unen unos con otros formando una estructura alargada llamada PROTOFILAMENTOS, luego
dos protofilamentos se unen para formar una PROTOFIBRILLA y cuatro protofibrillas (ochos protofilamentos)
forman el filamento.
La dinámica de su armado depende en algunos casos de fenómenos de fosforilacion de los filamentos.
Existen proteínas que establecen enlaces entre los filamentos intermedios y los organizan en haces o en redes y
también generan enlaces con otras estructuras o con membranas son las Proteínas asociadas a los filamentos
intermedios ‘’IFAP’’, como por ejemplo la PLECTINA que genera enlaces cruzados entre los filamentos de
vimentina y también puede relacionarlos con microtubulos.
 TIPOS I Y II: QUERATINAS:
Aparece en cel epiteliales, se distribuyen alrededor del núcleo y en el citoplasma y además se insertan en los
DESMOSOMAS y HEMIDESMOSOMAS.En el primer caso se unen a la DESMOPLAQUINA de la placa de
adhesión DESMOSOMICAS, Y A TRAVES DE ELLA CON LAS CADHERINAS, colaboran a la adherencia
CELULA-CELULA, en el segundo caso se unen a la pectina de los hemidesmososmas, los vincula con las
integrinas participando en las adhesiones célula-matriz.
 TIPO III: VIMENTINA O DECAMINA:
Aparece en el tejido Mesotereal (pericardio, pleura, y el peritoneo) en vasos sanguíneos, leucocitos, fibrobastos,
condrocitos, leucocitos, etc.
 SE LOCALIZAN ALREDOR DEL NUCLEO MANTENINEDOLO EN SU UBICACIÓN ASI COMO TAMBIEN LA
DE LOS CENTRIOLOS Y EL GOLGI.
 Desmina o esqueletina: Principal en el tejido muscular. En el musculo estriado participan en la unión del
REL y el Tubo T a la sarcomera.
 RESPONSABELS DEL EMSAMBLAJE ORDENADO DE MIOFILAMENTOS.UNEN LOS DISCOS Z ENTRE
SÍ Y CON LA MP.
 TIPO IV: NEUROFILAMENTOS:
SE DISPONEN POR TODO EL CUERPO DE LA CEL NEURONAL siendo los responsables principales de su
diámetro. Junto con los Microtubulos intervienen en el transporte Axonico.Son muy vulnerables a la Protolisis en
presencia de Ca+
 TIPO V: LAMINAS:
Responsables del armado y desarmado de la envoltura nuclear por fosforilacion y desfosforilacion. Dan forma al
núcleo y permite la formación de la HETEROCROMATINA