La estructura enzimática

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar

tamaños muy variables
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminoácidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir
una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que
actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos)
está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos
residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las
enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas,
como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación
por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a
una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar
actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una
estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales
pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pH extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible,
dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la
desnaturalización es la pérdida o merma de la función, de la capacidad
enzimática.

Naturaleza química de las enzimas

Las más importantes son las siguientes:
 El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada,
demuestra que son proteínas.
 Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la
cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados
muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas.
  Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y
presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es mayor. Las
proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas
desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difusión, etc., que
resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran
las enzimas.
 Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen
o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o
los metales pesados que pueden combinarse con ellas.
 Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las
proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua
o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas
concentraciones de sales neutras, etc.

Composición química de las enzimas

La enzima es una proteína conjugada, pueden distinguirse en los dos partes bien
diferenciados:

 El grupo prostético (Coenzima).
 La proteína (Apoenzima).

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la cromoproteínas,

en las cuales el grupo prospético está representado por un compuesto que
contiene Fe y otro elemento, el cual desempeña un papel importante en la
combinación de la proteína con el sustrato; otras veces este grupo prostético es
derivada de vitaminas (como la vitamina B); en muchos casos resulta fácil de
separar de la molécula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades
no muestran actividad enzimática; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el
grupo proteico (apoenzima) han de estar íntimamente ligados entre sí para ser
operativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:

 Solo proteínas, que difieren entre sí por la secuencia con que los
aminoácidos están combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas
(la pepsina y la tripsina)
 Los conjugados, separados en dos entidades químicas bien definidas: la
coenzima y la apoenzima.

Después del descubrimiento de Sumner, el número de las enzimas y el estudio de

sus actividades químicas proporcionaron un notable impulso en la enzimología, y
la gran cantidad de las enzimas que rápidamente se acumulaban determinaron la
necesidad de utilizar una clasificación o nomenclatura para evitar errores y facilitar
la comprensión de futuros investigadores.