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T7.

TRADUCCIÓN, DEL RNA A LA PROTEÍNA

Los RNAm ya formados salen del núcleo a través de complejo poro nuclear, ayudados por
proteínas.

UNA SECUENCIA DE mRNA ES DECODIFICADA EN GRUPOS DE TRES NUCLEÓTIDOS

Gracias al código genético tenemos las reglas con las que los nucleótidos (4 tipos) del RNA
pueden ser traducidos a los aminoácidos que formas las proteínas (20 tipos). Los nucleótidos
se agrupan de tres en tres habría 64 tripletes, por lo que hay alguno de ellos que no se usa, y
otros que corresponden a más de un aminoácido (código genético degenerado). Cada triplete
se llama codón.

Según dónde comience el proceso de decodificación, una


misma secuencia de RNA se puede traducir en distintos
marcos de lectura, sin embargo, solo un marco será el
correcto para la codificación de una proteína. Se leen en
sentido 5’3’.

MOLDE DE RNAm PARA LA TRADUCCIÓN

La parte del RNAm que será traducida se llama marco de lectura (ORF). El sentido de la
traducción será 5’3’.

El marco de lectura se inicia con el codón de iniciación AUG (start codón). A él se le une la
metionina (aminoácido) gracias a un anticodón. El marco de lectura termina con el codón de
terminación UAG, UGA, UAA. A él no se le une ningún anticodón, por lo que tampoco codifica
a ningún aminoácido.

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LAS MOLÉCULAS DE tRNA ACOPLAN AMINOÁCIDOS CON LOS CODONES DE mRNA

Los codones del mRNA no pueden unirse directamente a los aminoácidos, sino que un grupo
de moléculas de RNA (RNA de transferencia) se unen por un lado a los codones,
reconociéndolos, y por otro se unen a los aminoácidos correspondientes. Son moléculas
adaptadoras.

El tRNA se puede plegar formando cuatro hélices dobles. Una de las partes en las que
quedan bases sin aparear, forma el anticodón, 3 nucleótidos que se unirán al codón
complementario de un mRNA por apareamiento. Al extremo 3’ se unirá el aminoácido.
Habrá más de un tRNA para un mismo codón y aminoácido.

ENZIMAS ESPECÍFICAS ACOPLAN LOS tRNA AL AMINOÁCIDO CORRECTO

La enzima aminoacil-TRNA sintetasa acopla al aminoácido con su tRNA correspondiente. Hay


un aminoacil para cada aminoácido (hay 20). El aminoacil localiza la tRNA correspondiente, se
une a él y deja que el aminoácido correspondiente se una mediante enlace covalente al
extremo 3’ gracias a la energía producida tras la hidrólisis de ATP.

EL RNA MENSAJERO ES DECODIFICADO EN LOS RIBOSOMAS.

La traducción rápida y precisa de mRNA a proteína se lleva a cabo en los ribosomas. En este
proceso participan más de 50 proteínas diferentes y moléculas de RNA, RNA ribosómico
(rRNA). El ribosoma está compuesto por dos subunidades encajadas, una grande y una
pequeña. Entre medias se colocará la cadena de mRNA.

 Subunidad pequeña: Hace coincidir los tRNA con los codones de mRNA.
 Subunidad grande: cataliza la unión de aminoácidos entre sí unidos por enlaces
peptídicos, formando una cadena polipeptídica.

A medida que avanza la cadena de MRNA por el ribosoma, se irá traduciendo en aminoácidos
usando los TRNA como adaptadores. Cuando termina la traducción, las dos subunidades del
ribosoma se separan.

El ribosoma tiene un sitio de unión para la cadena de mRNA y 3 sitios de unión para los tRNA:
sitio A, sitio P y sitio E.

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1. El tRNA cargado con su aminoácido ingresa en el sitio A o sitio
aminoacil.
2. La cadena polipeptídica que estaba sostenida por el tRNA vecino en el
sitio P, ahora, gracias al movimiento del ribosoma, será sostenido por
el tRNA que entró. Sin embargo, ahora estará en la posición P o sitio
peptil.
3. Volverá a moverse el ribosoma, y el tRNA que ingresó, saldrá desde el sitio E o sitio de
salida.

EL

RIBOSOMA ES UNA RIBOZIMA

Los rRNA plegados forman el centro del ribosoma. Las hendiduras del RNA plegado son
ocupadas por proteínas. Las moléculas de RNA que catalizan la traducción de proteínas se
llaman ribozimas.

1. LA TRADUCCIÓN

La traducción del RNAm a proteínas ocurre en tres etapas: iniciación, elongación y


terminación.

INICIACIÓN

Para que se lleve a cabo la traducción, la célula necesita una señal de iniciación específica.

1. En el codón de iniciación AUG comienza la traducción. A él se le junta un tRNA


especial, que siempre lleva asociado la metionina como aminoácido. Todas las
proteínas, en su extremo N-terminal (extremo que se sintetiza primero) tendrán la
metionina como aminoácido.
2. El tRNA con la metionina interacciona, junto con otros factores de iniciación de la
traducción (proteínas), con la subunidad pequeña del ribosoma (sitio P), gracias al
factor de iniciación elF2-GTP.
3. Los extremos poli-A y 5’ cap del MRNA interaccionan a través de los factores elF4G y
elF4E, para comprobar qué extremo es cada uno.
4. La subunidad ribosómica cargada se une al extremo 5’ del mRNA (extremo con la
capucha).
5. La subunidad ribosómica avanza por la mRNA en busca del primer AUG (codón de
inicio) usando energía del ATP.

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6. Cuando lo encuentra, algunos factores de iniciación se disocian (elF2-GDP) (por
hidrólisis de GTP), permitiendo el ensamblaje de la subunidad grande, completando el
ribosoma.

ELONGACIÓN. Mediado por dos factores de elongación.

1.
2. Selección del aminoacil-tRNA: Entra en el sitio A libre. El factor EF1, unido al GTP y al
aminoacil-tRNA, compueba que la unión al mRNA es la correcta.
3. Si la unión es correcta, se crean enlaces de hidrógeno entre el codón y el anticodón, y
se hidroliza el GTP del EF1.
4. El GDP unido al EF1 se libera.
5. Formación del enlace peptídico entre los dos aminoácidos gracias al catalizador
transferil del peptidilo (subunidad ribosomal grande)
6. Translocación. Cambio en la posición entre las subunidades del ribosoma. El ribosoma
se mueve 3 nucleótidos en dirección 5’3’. Este movimiento ocurre gracias al EF2
unido a GTP.
7. Liberación del tRNA desacilado, desde el sitio E.

TERMINACIÓN

Los codones de terminación UAG, UAA, UGA determinan el final de la traducción. No hay tRNA
que les reconozca.

Se une el factor de liberación al sitio A, que hace que se catalice la unión de una molécula de
H2O. Esto hace que la cadena polipeptídica se separe y que el ribosoma se separe en sus dos
subunidades.

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POLISOMA O POLIRRIBOSOMA

La síntesis de proteínas en una cadena de mRNA no tiene por qué ser completada antes de que
otro ribosoma empieza a sintetizar otra proteína de la misma cadena. Esto ocurre, por lo que
para la misma cadena de MRNA suele haber varios ribosomas al mismo tiempo sintetizando
proteínas. Esto se llama polirribosoma.

FÁRMACOS RELACIONADOS CON LA TRADUCCIÓN PROTEICA

Hay sutiles diferencias entre la síntesis proteica eucarionte y


bacteriana. Gracias a ello, los antibióticos pueden inhibir la
traducción de proteínas bacterianas y no hacerlo con las
eucariontes. Se inhibe gracias a los tóxicos que crean los
hongos contra las bacterias.

LA DEGRADACIÓN DE PROTEINAS CONTROLADA AYUDA A


REGULAR LA CANTIDAD DE CADA PROTEÍNA EN UNA CÉLULA: proteólisis

La vida de las proteínas es muy variable y dependerá de la velocidad de traducción y del


tiempo que vivan. La degradación de las proteínas a sus aminoácidos ayudará a controlar la
cantidad de proteínas que hay en las células.

Las células tienen procesos enzimáticos para degradas las proteínas. Las enzimas, llamadas
proteasas, hidrolizan los enlaces peptídicos, degradando las proteínas primero a péptidos
cortos y después a sus aminoácidos. Esto es muy importante para la degradación de proteínas
dañadas y proteínas con corta vida.

Las proteínas pueden ser degradadas en diferentes zonas. Las proteosomas son las
maquinarias que degradan proteínas en el citosol.

Está compuesto por un cilindro central de proteasas y cada extremo está cerrado
con un complejo proteico, que reconoce las proteínas y son introducidas gracias a la
hidrólisis de ATP.

Los complejos proteícos reconocen a las proteínas que deben ser degradadas ya que
están marcadas por una proteína llamada ubicuitina. Enzimas reconocen
características de proteínas que deben ser degradadas y unen covalentemente a ellas la
ubicuitina.

MADURACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas, para poder ser funcionales, deben someterse a algunos procesos, como la
fosforilación. Algunas proteínas se van plegando según se van sintetizando, comenzando desde
el extremo N-terminal hasta que el C-terminal se libera del ribosoma. Para este plegamiento,
hay proteínas que necesitan de las chaperonas o proteínas Hsp. Reconocen malos

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plegamientos (reconociendo superficies hidrófobas), ayudando a que se plieguen de forma
correcta. En las células eucariotas hay dos familias de chaperonas.

Familia de chaperonas Hsp 70. Esta proteína, unida al ATP, se unen a la proteína diana
mientras se está sintetizando. Cuando se produce la hidrólisis de ATP, estas
chaperonas se
unen con más fuerza a
la proteína.
Cuando vuelve a entrar
otro ATP, las
chaperonas se
despegan de la
proteína,
permitiendo que se pliegue. Este ciclo se repite varias veces hasta que la proteína está
bien plegada.

Familia de chaperonas Hsp 60 o chaperoninas. Actúa una vez que la proteína ya ha


sido sintetizada. Forma una caja en forma de barril en la que se introduce la proteína
mal plegada. La adicción del ATP genera una tapa permitiendo que la proteína se
pliegue correctamente. Tras la hidrólisis de ATP, se abre la caja, permitiendo la salida
de la proteína bien plegada. Si la proteína no está bien plegada, se repetirá el ciclo.

Si tras estos procesos, las proteínas siguen mal plegadas, serán marcadas por la ubicuitina para
ser destruidas por los proteosomas.

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