BIOQUÍMICA

T-1: AGUA, ÓSMOSIS, PH Y TAMPONES _

AGUA
 El agua está en todas partes, en todos los organismos vivos. Principal componente del
ser humano y de todo lo vivo. Es el lugar donde todo sucede, dentro y fuera de la célula.
 Son moléculas con cierto grado de orden (por eso no es gas, esto ocurre cuando se
añade energía y las moléculas comienzan a moverse mucho y así se evaporizan) y de
desorden (por eso es líquido) (por lo que pueden ponerse en distintas posiciones,
rellenar huecos… confiriéndole propiedades especiales), es lo que le hace ser especial.
 Es un dipolo (2 polos unidos covalentemente), uno positivo (2H) y uno negativo (O)).
Esta distribución simétrica es lo que le confiere un orden interno (por eso no es gas)

 El átomo de O tira de las cargas negativas de los electrones de los átomos de H y les
confiere una pequeña carga positiva, quedando este cargado negativamente, lo que
hace que entre moléculas de agua puedan interaccionar cargas positivas con cargas
negativas, formando puentes de hidrógeno (estructuras formadas entre polos de
diferentes moléculas de H2O). Comparten durante un rato, no es un enlace. Si hay otro
oxígeno por los alrededores cargado negativamente, este establecerá una interacción
débil (imanes pequeños) mediada por esa carga estabilizando las dos moléculas. El
hidrógeno hace de puente entre los dos átomos de oxígeno (puente de hidrógeno:
enlace intermolecular establecido, generalmente, entre H y elementos
electronegativos: N y O).

Si esto es así (está ordenado), ¿por qué el agua no es hielo? Las interacciones
mediadas por los puentes de hidrógeno son muy débiles y las moléculas se mueven,
por eso se hacen y se deshacen. A medida que bajan las temperaturas, el agua se
mueve cada vez menos, las moléculas se estabilizan, y llega un punto en el que las
interacciones pasan a ser más estables y fijan las moléculas y el agua se solidifica.

 Es una molécula completamente polar (polar=soluble) (moléculas polares son solubles

en agua). Por eso si echas sal al agua, esta separa el Cl- del Na+

 Las moléculas de agua tienen una ligera tendencia ionizarse reversiblemente, dando
un ion hidrógeno (protón, H+) y un ion hidroxilo (OH-) dando el equilibrio:

En general, la posición del equilibrio viene dada por su constante (Keq o K), es fija y
característica para cada reacción con una temperatura dada. Define la composición de
la mezcla final en el equilibrio, independientemente de las cantidades iniciales de
reactivos y productos.
 El grado de ionización del agua en el equilibrio es muy bajo (2 de cada 10 elevado a 9
moléculas de agua pura están ionizadas). La constante de equilibrio para la ionización
reversible del agua es:

[H2O] (concentración de H20 (agua no disociada) en el agua pura a 25º) = 55,5M

Keq (cte de equilibrio para la ionización del agua) = 1,8 x 10 (-16)
PRODUCTO IÓNCO (KW) DEL AGUA (es la base de la escala del ph) = 1,0 x 10 (-14) M(2)

En el agua pura [H+]=[OH-]

Dado que el agua es cte:

Si [H+] (concentración de protones) > 10(-7), [-OH] (concentr. De hidroxilos) < 10(-7)
Si [H+] < 10(-7), [-OH] > 10(-7)

*
BIOMOLÉCULAS APOLARES

Apolar=insoluble, porque no interacciona con el agua (ej: aceite, se separa del agua). Las
moléculas de agua se unen entre ellas, sin interaccionar con el otro líquido (si es menos denso
va para arriba, si es más denso para abajo).

Son más estables en una membrana plasmática porque las membranas son anfipáticas (en su
interior no hay agua), por lo que las moléculas apolares están más cómodas ahí dentro.

Una sustancia anfipática (parte polar (cabeza) y parte apolar(cola)) en el agua se organiza, las
partes polares se unen con el agua, las partes apolares se unirán entre ellas. El agua no es
anfipática porque no tiene parte apolar, es puramente polar.

Micelas: Pequeñas burbujas en las que las partes polares están hacia fuera y las partes apolares
por dentro. Dentro no queda agua, queda grasa (que echa al agua). El agua micelar es una mezcla
de moléculas anfipáticas y agua, el maquillaje al ser apolar queda unido a la parte apolar de las
micelas (apolar+apolar).
ÓSMOSIS
Es el movimiento neto y pasivo de un solvente a través de una membrana semipermeable
(permite el paso de agua, pero no de moléculas de soluto) desde un compartimento de baja
concentración a uno de mayor concentración. Como consecuencia de este proceso, la solución
de alta concentración se va diluyendo, disminuyendo así su presión osmótica hasta llegar a
igualarse la concentración de soluto por unidad de volumen sea igual a ambos lados de la
membrana. En ese momento se ha llegado al equilibrio al igualarse las concentraciones y, por
lo tanto, cesa el flujo de agua.

Es un factor importante en la mayoría de vidas de las células. La membrana plasmática es más

permeable al agua que a la mayoría de otras moléculas pequeñas como iones y macromoléculas.
Esta permeabilidad se debe a canales proteicos en la membrana que permiten de manera
selectiva el paso del agua.

PRESIÓN OSMÓTICA

- Al suceder la ósmosis, se crea una diferencia de presión a ambos lados de la membrana:

la presión osmótica (presión que se debe aplicar a una solución para detener el flujo de
disolvente a través de la membrana semipermeable).
- Es una de las características principales a tener en cuenta en las relaciones de los
líquidos que constituyen el medio interno de los seres vivos, ya que las membranas
plasmáticas, celulares… regulan la entrada y salida de soluto al medio extracelular que
las rodea, ejerciendo como medio de control.
- Depende de la osmolaridad (medida de la disociación de un soluto en el solvente (agua)
y de la concentración molar del soluto)

OSMOLARIDAD

1. Soluciones isotónicas
Concentración del medio interno = concentración medio externo
No ganan ni pierden agua

2. Soluciones hipertónicas
Concentración del medio interno > concentración medio externo
Pierden agua y las células se encogen

3. Soluciones hipotónicas
Concentración del medio interno < concentración medio externo
Las células se hinchan, entra agua al interior
LAS CÉLULAS Y EL PROCESO DE ÓSMOSIS

Las células generalmente contienen una mayor concentración de biomoléculas e iones que le
ambiente que la rodea, así la presión osmótica tiende a introducir agua al interior celular, si
éste no se equilibrara, la membrana plasmática se distendería y eventualmente podría provocar
la rotura de las células (lisis osmótica).

Existen mecanismos que lo previenen. En los animales multicelulares, el plasma sanguíneo y los
fluidos intersticiales (rodean los tejidos) mantienen una osmolaridad similar al interior celular,
en el caso del plasma sanguíneo es debido a la presencia de altas concentraciones de distintas
proteínas como la albumina. Las células también pueden, de manera activa, bombear de Na+ y
otros iones al fluido intersticial para mantener un equilibrio osmótico con su microambiente.

Como la osmolaridad depende del número de partículas disueltas y no de su masa, las

macromoléculas como proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos, tienen menos impacto en la
osmolaridad que lo tendría una masa igual de sus componentes monoméricos. Así, un gramo
de polisacárido compuesto de mil unidades por ejemplo de glucosa, tiene el mismo efecto sobre
la osmolaridad que 1 mg de glucosa. Por esta razón, almacenar macromoléculas, en lugar de sus
componentes monoméricos, evita un incremento muy elevado en la presión osmótica.

PH
El pH de una solución se define como la concentración total de ion hidrógeno de dicha solución
que se puede medir experimentalmente. Está determinado por la concentración relativa de
ácidos débiles y bases.

*
Kw (producto iónico del agua) es la base de la escala de ph (representa las concentraciones de
H+ y OH-). Es logarítmica, con lo que si el ph de dos disoluciones difiere en una unidad, significa
que una solución tiene [H+] 10 veces superior a la otra.

 Solución neutra: [H+] (concentración de protones) es 10(-7), siendo su ph=7

 Disolución básica/alcalina: ph>7 ([OH-] > [H+])
 Disolución ácida: ph<7 ([H+] > [OH-])

Mucha [H+], el ph disminuye. Poca [H+], el ph aumenta.

Formas de medir el ph:

 Con colorantes (tornasol, rojo fenol…), cambia de color cuando se disocia un protón de
la molécula de colorante
 Ph-metro sensible a [H+] y no a la de otros iones

ÁCIDOS (donadores de protones) (1 átomo/grupo muy electronegativo y 1 o más átomos de H)

- Fuertes: Completamente ionizados en soluciones acuosas diluidas. Cuanto más ácido

menos le cuesta perder H+. Grupo principal muy electronegativo y por tanto
pierde/dona el protón siempre.
- Débiles: No se disocian por completo al disolverse en agua. Donan protones a la base
hasta llegar a un equilibrio (átomo/grupo principal poco electronegativo y sólo a veces
pierde el protón, según las condiciones del medio)

BASES (aceptadores de protones)

- Fuertes: ionizadas completamente (NaOH o KOH)

- Débiles: no se disocian por completo al disolverse en agua

Los ácidos tienen tendencia a perder su H+ en disolución acuosa (cuanto más fuerte sea el ácido,
mayor tendencia). Forman un par ácido(HA)/base(A-) conjugados, relacionados por la reacción
reversible:

Keq (cte de equilibrio), (la concentración de los productos entre la de los reactivos).

Ka (cte de ionización/ácidas de disociación). Eliminamos la concentración del agua, si está en la

reacción, porque es cte. Es más alta cuanto más fuerte sea el ácido.

pKa (ph al cual la concentración de ácidos=bases)(expresión análoga al ph). Lo menor que

podemos conseguir es -10 y lo mayor 50. Es una magnitud que refleja cómo tienden las
moléculas de una solución acuosa a disociarse. Medida cuantitativa de la fuerza de un ácido en
solución.

A mayor pka, la extensión de la disociación es menor, la ka será menor (cte de acidez)

(nos dice cuánto se disocia el ácido)

Los ácidos fuertes (fosfórico y carbónico), tienen ka más altas y pka más bajas (<2).

Ácidos más débiles(HPO4(2-) monohidrógeno fosfato) tienen ka más baja y pka más alta (2-12)
RELACIÓN ENTRE PH Y PKA – ECUACIÓN DE HENDERSON-HASSELBALCH
El pka es el valor de ph al que una especie química aceptará o donará un protón. Es el punto
medio de la curva de titulación.

Cuanto menor sea el pka, más fuerte será el ácido, mayor será su ka y mayor será la capacidad
de donar H+ en una solución acuosa.

Las cantidades de ácido y base se suelen expresar de forma de equivalentes, un equivalente es

la cantidad de sustancia que reaccionará con o producirá un MOL de H+ en una reacción
ácido/base.

CURVA DE TITULACIÓN
Representación gráfica de cómo varia el ph de una solución de un ácido débil al que se le va
añadiendo pequeñas dosis de una base fuerte.

1. Se añade NaOH, el ácido acético ya está ligeramente ionizado.

2. El OH- (base) añadido se combina con el H+ libre en la disolución (HAc) formando H2O
para satisfacer la relación de equilibrio.
3. A medida que se elimina el H+ libre, el HAc se va disociando más para satisfacer su propia
constante de equilibrio. El ácido se ioniza y manda protones al otro lado de la ecuación
para que no se produzca un cambio de ph (sólo ocurre cuando hay un ph entre 4 y 6).
4. Se ioniza más y más HAc, formando Ac- según se van añadiendo equivalentes de NaOH.

Técnica utilizada para determinar la concentración de un ácido o

base desconocidos. Implica la adición lenta normalmente de una
base fuerte (va subiendo el ph) en la que se conoce la
concentración, a un volumen conocido de otra solución, hasta que
se consume (neutraliza) todo el ácido (ph aumenta y a medida que
se agregan más iones –OH se vuelve más básico).

Región de tamponamineto: zona plana d ela curva donde cierta

cantidad de H+ o –OH añadida, tiene un efecto menor sobre el Ph
que la misma cantidad añadida fuera de ella.

TAMPONES
Son biomoléculas capaces de obstruir el cambio de ph, se bloquea el cambio (depende del valor
de pka). Es necesario porque todos los procesos biológicos son dependientes del ph, su cambio
produce un cambio en la velocidad del proceso, el grado de ionización de los grupos de las
reacciones dependen el ph que les rodea (en biomoléculas el ph del medio extracelular (citosol)
es 7 para un estado iónico óptimo). En el citoplasma la mayoría de células contienen elevadas
concentraciones de proteínas (contienen muchos aminoácidos con grupos funcionales que son
ácidos débiles o bases débiles) (las proteínas que contienen residuos de histidina (pka=6, puede
vivir en su forma protonada como en la no) pueden taponar de forma eficiente).
  Ácidos orgánicos: tamponan vacuolas en células vegetales
 Amoniaco: tampona la orina
 Fosfato: tampón biológico importante, actúa en el citoplasma de todas las células.
Pka=6,86 tiende a resistir ph entre 5,9 y 7,9, por eso es efectivo en fluidos biológicos
(6,9-7,4). H2PO4 (ác fosfórico) como dador de protones y HPO42- (fosfato)como aceptor

 Bicarbonato: tampón de importancia porque es el que está en la sangre. Ácido carbónico

(H2CO3) como dador de protones, y el bicarbonato (HCO3-) como aceptor de protones

Su ph depende de [H2CO3] y de [HCO3-]. A su vez [H2CO3] depende de [CO2] disuelto

(porque el H2CO3 se forma a partir de CO2+H2O), que depende de [CO2] gaseoso (el
CO2 que respiramos entra en fase gaseosa, en los capilares entra en fase acuosa, ahí
interacciona con el agua para producir ácido cabónico que se protona por tener pka=6)
(pCO2: presión parcial de CO2).
Para calcular su ph- ecuación de Henderson-Hasselbalch:
 Acidosis: ph de la sangre disminuye. El bicarbonato toma H+ libres, así el
equilibrio se desplaza hacia el H2CO3 que a su vez mediante la reacción
catalizada por la AC (glóbulos rojos) cede 1 molécula de H2O y se convierte en
CO2 (eliminado a través de los pulmones).
 Alcalosis: ph de la sangre aumenta. Se forma HCO3- apartir del H2CO3, lo que
lleva a una mayor captación de CO2.

Son sistemas acuosos que tienden a resistir cambios en su pH cuando se añaden pequeñas
cantidades de ácido (H+) o base (OH-). Un sistema tampón consiste en un ácido débil (el dador
de protones) y su base conjugada (el aceptor de protones), una mezcla de igual concentración
de ácido acético y acetato es un sistema tampón.

-OH (base), reacciona con los protones generando agua (desequilibrio)

El acético (ac débil, el de la izq) se ioniza, mandando protones al otro lado
para que no se produzca un cambio de ph (sólo cuando hay un ph entre 4
y 6) (región de taponamiento).

En el punto medio (equivalentes OH- = 0,5) – [HAc]=[Ac-],

el ph de la solución de ácido acético y acetato es
exactamente igual al del pKa del ácido acético. El poder
taponador del sistema es máximo. En este punto ph=pka.

Al final de la curva (ph=7 aprox), todo el ácido acético ha

perdido sus protones dándolos al OH- para formar H2O y
acetato.
El taponamiento es el resultado de 2 reacciones reversibles en equilibrio que tienen lugar en
una disolución con concentraciones casi iguales de H+ del dador y su aceptor conjugado.

Si se añade H+ u OH- a un tampón el resultado es un pequeño cambio en el cociente de las

concentraciones relativas de ácido débil y su anión y, por tanto, un pequeño cambio de pH. El
descenso en la concentración de un componente del sistema se equilibra con un incremento de
otro de forma que la suma de los componentes del sistema no varía, solo su proporción.

EJERCICIOS
1. El roce de la piel con la hiedra o el roble venenosos causa el sarpullido con picazón muy
característico. La imagen muestra el componente de la hiedra venenosa y el roble
venenoso que produce este sarpullido.

Si estuviera expuesto a la hiedra venenosa, ¿cuál de los siguientes tratamientos aplicaría

en el área afectada? Justifica tu elección.
(a) Lave el área con agua fría.
(b) Lave el área con vinagre diluido o jugo de limón.
(c) Lave el área con agua y jabón.
(d) Lave el área con jabón, agua y bicarbonato de sodio (bicarbonato de sodio)
Cuando una molécula anfipatica se inserta en la membrana se limpia con jabón
Ph>8= alta polaridad. Tratamiento: bicarbonato

2. La aspirina es un ácido débil con un pKa de 3. 5:

Se absorbe a la sangre a través de las células que recubren el estómago y el intestino
delgado. La absorción requiere el paso a través de la membrana plasmática, cuya
velocidad está determinada por la polaridad de la molécula: las moléculas cargadas y
altamente polares pasan lentamente, mientras que las hidrófobas neutras pasan
rápidamente. El pH del contenido del estómago es de aproximadamente 1,5 y el pH del
contenido del intestino delgado es de aproximadamente 6.
¿Se absorbe más aspirina en el torrente sanguíneo desde el estómago o desde el
intestino delgado?

CUESTIONARIO

1. El Etanol CH3CH2OH es más soluble en agua que el Etano CH3CH3

a. El etanol es más Polar que el etano
b. El etano es más Polar que el etanol
c. Los dos son aproximadamente igual de polares y de solubles en agua.

2. El pH de una solución que tiene una concentración de protones H 10 4 mol/L es:

a. El log de H por tanto 4
b. El pH Log[H/OH = Log 10 4/10 10 = 410 = 6
c. Una unidad más que si H fuese 10 veces mayor

3. Cuál de las siguientes disoluciones tendía el pH más bajo:

a. 0.1 M HCl (pKa < 1). Cuanto más fuerte menor pka y mayor ka
b. 0.1 M Ácido Acético (pKa= 4.86
c. 0.1 M Ácido Fómico (pKa = 3.75

4.Cuál de los siguientes tampones será mejor para trabajar a pH 5,0?

a. 0.1 M Ácido Fómico (pKa = 3.75).
b. 0.1 M Ácido Acético (pKa= 4.86).
c. Etilamina PKa = 9.0

5. Decimos que una molécula es polar cuando:

a. Presenta una distibución de cargas asimética, con una parte de la molécula cargada
y el resto no.
b. Cuando presenta gupos con una carga parcial o neta positiva o negativa.
c. Cuando se disuelve en agua
 6.Una molécula anfipática es aquella que presenta una parte hidrofóbica y otra
hidrofílica. Generalmente:
a. El grupo hidrofílico es un grupo apolar sin carga neta.
b. Las partes hidrofóbicas intefieren con las uniones entre las moléculas de agua
c. Tanto las partes hidrofóbicas como las hidrofílicas establecen interacciones con el
agua que favorecen la solubilidad

7. En el siguiente esquema de un puente de hidrogeno:

a. El grupo con el Nitrógeno es el aceptor y el Oxígeno el donador del H compartido
b. El H es “compartido” entre los átomos de O y N
c. El átomo de Oxigeno presenta una carga parcial negativa y el del Nitrógeno positiva.

8. La Osmosis es:
a. La “fuerza” que empuja a las moléculas a desplazarse de mayor concentración a
menor.
b. La diferencia de concentración entre dos soluciones.
c. Una propiedad inherente a toda solución acuosa homogéna y es determinada por la
naturaleza y concentración del soluto.

9. Si colocamos un globo en con una solución concentrada de sal hecho de material

semipermeable, deja pasar el agua, pero no la sal, en una tanque de agua destilada el
globo:
a. Se hinchará
b. Se deshinchará
c. No cambiara su volumen.

10. Al mezclar ácidos grasos con agua estos tienden a forman pequeñas burbujas en el
agua. Esto sucede porque:
a. Las cabezas polares de los ácidos grasos interaccionan entre si, excluyendo el agua.
b. Las moléculas se orientan con las colas hacia el exterior de la burbuja y las cabezas
en el
interior.
d. El agua interacciona con las cabezas cargadas y excluye las colas apolares

COSAS IMPORTANTES
 Que el agua es un dipolo
 Que los ácidos y bases débiles donan y aceptan protones.
 Que el producto iónico del agua es 10-14 M2
 Que el pH normal de la sangre es 7,4
 BIOQUÍMICA

T-2 ADN/ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

Dentro de la célula, lo más común es encontrar ADN de doble hebra, dos hélices antiparalelas
que se entrelazan para formar una doble hélice. La forma más común de la doble hélice de ADN,
también se denomina en forma B.

Podemos desenrollar la doble hélice del ADN y de esta manera podemos ver la estructura
química de su interior. Simplificamos la representación de la doble hélice aplanándola y
desarrollándola para ver mejor la estructura atómica.

Cada hebra es un polinucleótido, lo que significa que la hebra está formada por muchas
unidades individuales llamadas nucleótidos.

NUCLEÓTIDO
3´ 5´
Componentes:

- Azúcar de 5C
- Grupo fosfato: entre el carbono 5´ de un azúcar y
el 3´del azúcar vecino
- Base nitrogenada: siempre unidas al carbono 1´del azúcar

Se denominan desoxinucleótidos debido a que el azúcar se llama desoxirribosa porque le falta

un grupo hidroxilo en el 2C que está presente en la ribosa.

BASES NITROGENADAS

- ADENINA: purina (2 anillos)

- TIMINA: pirimidina (1 anillo)

- GUANINA: purina - CITOSINA: pirimidina

ENLACES

 Los nucleótidos se unen entre sí en la cadena de ADN mediante enlaces fosfodiéster. El

grupo fosfato de un nucleótido se une al 3º del nucleótido vecino.

 Azúcar- fosfato se unen mediante enlaces covalentes y forman la columna vertebral del
ADN, es el esqueleto del ADN.

La numeración de carbono es clave para describir la direccionalidad de ADN, 5´a 3´

Diferencia de orientación etre las dos hebras, pero en las

2 pone lo mismo. En la de arriba el carbono 5´está a la
izquierda y 3´a la derecha, al contrario que en la paralela.
Leyendo la hebra superior es de 5´a 3´ y la orientación de
la inferior es de 3´a 5´. Esas hebras también se denominan
Watson (superior) y Crick (inferior). Se lee de 5´a 3´.

 Las dos cadenas de ADN interactúan a través de enlaces de hidrógeno no covalentes

entre bases. Cada base forma múltiples enlaces de hidrógeno con su base
complementaria en la hebra opuesta.
Par de bases: cada unidad A-T, C-G.
El puente de hidrógeno contribuye a la especificidad del emparejamiento de bases.
 A-T: 2 puentes de H
 C-G: 3 puentes de H
GEOMETRÍA

La geometría de los pares de bases AT/TA y GC/CG es igual:

- Permite la simetría y apilamiento de bases en la hélice.

- Tiene que ver con la distancia entre la columna vertebral y los ángulos a los que las bases
se unen a la columna vertebral.
- * Otros pares de bases como GT, no tienen la misma geometría, no pueden formar
enlaces H fuertes y alteran la hélice.

Estabiliza a la estructura de la doble hélice:

- Los puentes de hidrógeno entre bases

- El apilamiento de las bases. Se hace por interacciones π-π que se forman cuando los
anillos aromáticos de las bases se apilan uno al lado del otro y comparten probabilidades
de electrones.

La estructura de la doble hélice es muy regular. Cada vuelta de la hélice mide aproximadamente
10 pares de bases. La seguridad de conservación es lo más importante del ADN. Esta regularidad
forma surcos mayor y menor (dos espacios que se repiten y se alternan). Actúan como sitios de
reconocimiento y unión de pares de bases para proteínas.

- Surco mayor contiene información específica del par de bases

- Surco menor es en gran parte no específico del par de bases.
Esto se debe a los patrones de aceptores y donantes de enlaces de hidrógeno con los
que las proteínas pueden interactuar en los surcos. De esta manera, se puede actuar
sobre el ADN de una manera específica de secuencia o no específica de secuencia,
permitiendo que las proteínas se coloquen correctamente en el genoma para levar a
cabo sus tareas designadas.

¿POR QUÉ EL ADN ES UN ALMACÉN SEGURO DE INFORMACIÓN?

Las bases complementarias convierten a “la otra” cadena en una copia de seguridad. Si el
ADN tuviese 2 cadenas, pero no fuesen complementarias, no sería una copia de seguridad.
CÓMO SE ORGANIZA L AINFORMACIÓN EN EL ADN

GEN
Unidad de información genómica

CÉLULA=IKEA

- Almacén: núcleo
- Estanterías: cromosomas
- Cajas: genes
- Manual: promotor
- Cajas dentro para acolchar y proteger lo de dentro: intrones
- Piezas: exones
- Se forma el mueble:
DIFERENCIA ADN Y ARN

* PARA LEER ADN HAY QUE COPIAR EN ARN

3’TCGATGCTATGTCGATGCTATG 5’
Se lee: 5’AGCUACGAUACAGCUACGAUAC 3’
TRANSCRIPCIÓN
Copiar algo de un sitio a otro (del adn al arn), para crear ARN necesitamos ADN

Traducir de bases a aminoácidos: sufren cambios

Es el proceso de crear ARN desde un molde de ADN. Existen factores clave en el proceso.

- ARN polimerasa
- ATP

Comienza con una hebra del ADN, se divide en regiones, la más larga es la unidad de
transcripción, es la parte que se usa para crear ARN.

Arriba de esta unidad está la caja TATA (en la región promotora del gen).

Factores de la transcripción: preparan el terreno

- TFIID: constituyen el complejo de pre-iniciación de la ARN polimerasa II.

Formado por TBP y proteínas. Con el TBP (proteína ligante) se une a la caja TATA
para poner a la TFIID cerca de la iniciación de la transcripción.
- TFIIA y TF: preparan al ADN para la unión de la ARN polimerasa
- ARN polimerasa

La energía se añade al sistema para que comience la transcripción mediante el paso de ATP a
ADP y Pi. La ARN polimerasa se sintetiza en una plantilla de ARN de la hebra de ADN. El resto de
factores se liberan cuando comienza la transcripción. Cuando finaliza la ARN polimerasa se
disocia y la nueva hebra de ARN es liberada.

Los intrones luego se eliminan y nos quedamos sólo con los exones.

CALENTAR UNA CADENA DE ADN

Si la calentamos a 95º los puentes de hidrogeno se rompen.

Medimos la cantidad de ADN en forma de

cadena doble y en cadena sencilla mientras lo
calentamos y lo representásemos en una curva.

Curvas: es por los puentes de hidrógeno. Es una cremallera se va abriendo y una tira de la otra,
cuando sube más la temperatura la fuerza de separación es más grande. No todos tienen la
misma curva (la forma sí) porque si una molécula tiene más guanina y citosina será más
estable al principio, más difícil de romper (triple enlace).
Tm (50%) es la temperatura a la que la mitad del ADN está en cadena doble. Si tuviera mucha
guanina citosina la tm estaría en una temperatura mayor.

REPLICACIÓN

La replicación del ADN comienza en una parte determinada “origen”. Esta parte es identificada
por ciertas secuencias de ADN. En el origen la helicasa (enzima de descompresión) entra y
desenrolla el ADN. La doble hélice es desenrollada y cada hebra hace de plantilla para la síntesis
de la nueva cadena. La DNA polimerasa añade los nucleótidos complementarios a los de la
cadena original.

Para que no se vuelvan a unir las hebras, las proteínas SSB (monocatenarias, proteínas de unión)
se unen a las cadenas de ADN para que estas se mantengan separadas.

La topoisomerasa cambia el grado de superenrollamiento del ADN, alivia la tensión de torsión

de la molécula para que las horquillas de replicación progresen.

La primasa entra y hace de cebador de ARN en ambas hebras, es muy importante porque si no
la ADN polimerasa no sabrá por dónde empezar.

La polimerasa está construyendo nuevas hebras. Cuando está construyendo una hebra solo lo
puede hacer en dirección 5´a 3´(cadena principal, la de arriba) lo que significa que agrega nuevas
bases al final de 3´ en la nueva cadena.

Nueva cadena “hebra rezagada”.

Fragmentos okazaki: Se forman debido a que la enzima que sintetiza el ADN sólo puede trabajar
en una dirección, de manera que una de las hebras puede sintetizarse “de corrido”, pero la otra
hebra (que va en dirección contraria) sólo puede hacerse por pedazos (fragmentos de Okazaki),
conforme se van separando las cadenas de ADN.

Los primers tienen que ser reemplazados con bases de ADN ya que los cebadores estaban
hechos de ARN

La ligasa se ocupa de las brechas entre los fragmentos Okazaki, sellándolos.

Al final de la replicación tenemos dos moléculas de ADN de doble hélice idénticas.

Semiconservadora porque cada una contiene una hebra original antigua y uno recién hecho.

La topoisomerasa: desenrolla el adn. Helicasa: se mete dentro de la cadena doble de adn y la

va abriendo. Proteasas se unen a las cadenas abiertas, estas sirven para que no se vuelvan a
juntar las cadenas.

La síntesis de ADN es diferente en la cadena líder que en la rezagada.

CURVA DE MELTING (doble cadena)

La temperatura de fusión es aquella a la que la mitad de las cadenas de ADN están en el

estado aleatorio o de cadena simple.

La termodinámica del ácido nucleico es el estudio de cómo la temperatura afecta la estructura

del ácido nucleico del ADN bicatenario.
MUTACIONES

Cambios en la secuencia de ADN

Tipos:

- Sustituciones
- Transposición
- Deleciones
- Inversiones

PCR

Polymerase Chain Reaction

Es una técnica que permite la amplificación de una secuencia discreta de ADN

La PCR es una herramienta buenísima para contestar cualquier pregunta que requiera la
amplificación de un “trozo” de ADN

Diagnostico:

- Mutaciones
- Variantes alélicas & Polimorfismos
- Infecciones

Clonajes

Análisis expresión

Es una herramienta tan buena por:

 Rápida – Menos de 2 horas

 Muy Sensible – Necesita muy pocas moléculas
 Eficiente – Enormes cantidades a partir de muy poco
  Fácil – Solo precisa Primers, Polimerasa and Nucleotidos
 Versátil – Sirve para muchísimas cosas
 Barata

CÓMO/POR QUÉ FUNCIONA

CICLO DE PCR

2(30) moléculas, 1.073.741.824

PREGUNTAS TEST
1. Las bases en el DNA se unen en pares dos a dos. Escoge la respuesta CORRECTA. Seleccione una
o más de una:

a. Los pares A-T se unen por 2 puentes de H

b.Tanto lo pares A-T como los pares A-C son posibles aunque en el ADN solo hay A-T

c.LA unión entre pares G-C es mas débil que entre pares A-T

2. Si accidentalmente se perdiesen 2 bases de la cadena que no se lee: Seleccione una:

a. No pasaría nada ya que la que se lee es la otra cadena.

b. Se sustituirían por otras y listo, la importante es la otra cadena que es la que contiene la
información.

c. Se repararía copiando de la otra cadena

3. La información codificada en el ADN: Seleccione una:

a. Se lee siempre de izquierda a derecha

b. Se lee en direcciones contrarias según este en la cadena de arriba o en lado e abajo

c. Se lee siempre en la misma dirección según la polaridad del ADN

4. Un cromosoma es (escoge la respuesta correcta):

a. La unidad en que se almacena la información

b. Un segmento continuo de ADN

c. El contenido del núcleo de la célula

5. Un gen (escoge la respuesta correcta):

a. Es solo la región de ADN que codifica una proteína

b. La unidad de información en el genoma. Contiene zonas "en blanco" y zonas "escritas"

c. La región del ADN que se lee a ARN

6. Transcribir es (escoge la respuesta correcta): Seleccione una:

a. Copiar ARN a ADN

b. Leer ADN a ARN

c. Interpretar la información que esta en el ARN

7. Cuando se sintetiza el ARN: Seleccione una:

a. Los nucleótidos se añaden al extremo 3' de la cadena

b. Se leen solo las partes con información, la polimerasa se salta los intrones.

c. La cadena copia y la cadena molde tienen la misma secuencia.

 8. El ARN se diferencia del ADN en que (escoge la respuesta correcta): Seleccione una:

a. El azúcar de su esqueleto azúcar/fosfato es diferente

b. Sus bases aparean de manera muy distinta

c. La adenina se sustituye por uracilo

9. Si un gen fuese un mueble del ikea y ocurriera una mutación grave en un INTRÓN
No pasaría nada porque los intrones no se transcriben

10. Si fuese en un EXÓN

Me faltan piezas

11. Si estuviese en un PROMOTOR

No podría hacer el mueble porque no sabría por dónde empezar

12. Si tuviese un EXÓN repetido

Me sobrarían piezas

13. La PCR es una técnica que permiten

Copiar muchas veces una secuencia directa de ADN
 BIOQUÍMICA
T-3: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes en las células. Podríamos decir que son los
árbitros de la función molecular, ya que median prácticamente todos los procesos celulares. Son
polímeros de aa (20) realizan una gran variedad de funciones dentro del organismo, entre ellas:

F. CATÁLISIS F. REGULADORA F. ALMACENAJE

Hormonas o proteínas De otros compuestos. Ej:
Función crítica de
relacionadas con el sistema transferrina: fundamental
catalizadores de reacciones
inmune o con la cascada de para el almacenaje de
celulares
coagulación hierro

F. MOTORA
Miosina: contracción F. TRANSPORTE F. ESTRUCTURAL
muscular y por tanto
Ej: hemoglobina Ej: colágeno (tejido
puede realizar un papel
transporte de O2 conjuntivo)
motor

Para poder realizar su función, deben adquirir una conformación adecuada, ya que la estructura
determina la función de la proteína. En general podemos clasificarlas en 3 tipos estructurales:

1. GLOBULARES: plegadas y enrolladas de forma compacta, de modo que casi todas son
solubles en agua. Muchas de ellas son enzimas. Estructura muy flexible.
2. FIBROSAS: filamentosas o alargadas, a menudo cumplen una función estructural.
3. MEMBRANA: sirven como receptores o son canales para moléculas polares, que de otro
modo no podrían cruzar la membrana. Tienen regiones hidrofílicas e hidrófobas que
ayudan a intercalarse y orientarse dentro de la membrana.

En las proteínas la estructura y la función están íntimamente relacionadas. Conocemos como

proteína con estructura funcional a aquella que ha adquirido su conformación nativa la cual le
permite realizar adecuadamente su función (ej: ovillo de lana perfectamente plegado: nos
permite tejer un jersey organizado y ordenado, si pierde su estructura (proceso de
desnaturalización) también perderá su función).

AMINOÁCIDOS
 Gran variedad de funciones y tipos de proteínas todas ellas están compuestas por 20
aminoácidos proteinogénicos que se ordenan y unen formando una cadena. Estos
aminoácidos constituyen la estructura primaria de la proteína, en esta forma también
se les denomina residuos aminoacídicos.
  Comparten un esqueleto común (características estructurales comunes) formado por
un carbono central/carbono alfa (centro quiral), con los 4 enlaces ocupados.
Esteroisomería (excepto glicina): enantiómeros (imágenes especulares no
superponibles entre sí)
COOH: grupo carboxilo

Grupo amino: H2N C H

R: cadena lateral

 En disolución acuosa los aminoácidos están ionizados, pudiendo actuar como ácidos o
bases ya que contienen 2 grupos ionizables (amino y carboxilo). Ambos pueden perder
o ganar protones en un equilibrio que depende del ph. Cabe destacar que aquel punto
de ph en el que la carga neta del aminoácido es cero se conoce como punto isoeléctrico.

CADENA LATERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

Es lo que diferencia a los 20 aminoácidos. Esta les otorga características específicas

fundamentales para comprender la estructura de las proteínas y nos permite clasificar a los
aminoácidos en grupos en base a su cadena R (polaridad/tendencia a interaccionar con el agua):

Alifáticos: ejemplo glicina (átomo de hidrógeno como cadena lateral)

Apolares

hidrofóbicos Aromáticos

Grupos funcionales-puentes de H con el agua. Grupo sulfihidrilo de dos cisteínas puede

Polares sin carga oxidarse y enlazarse: puente disulfuro (cov), mantenimiento de la estructura de las proteínas)

Negativo: (aa ácidos) ej glutamato. Cadena hidrocarbonada

que termina con un grupo carboxilo como grupo r (este grupo
Polares con carga también puede ionizarse contribuyendo al punto isoeléctrico
del aa)
Positivo (aa básicos)
*Sus grupos de la cadena R´ también son ionizables y participan en el punto isoeléctrico del aa
CÓMO NOMBRAR A LOS AMINOÁCIDOS

Existe un código de 3 letras para nombrarlos y otro

de 1 letra para identificarlo, para indicar de manera
abreviada la composición y secuencia de aminoácidos
polimerizados en las proteínas.. Estos dos códigos son
equivalentes, pero no siempre coinciden.

Ej: serina: SER/S

Ej: aspartato: ASP/D

POR QUÉ SON TAN RELEVANTES LAS DIFERNECIAS EN CADENAS LATERALES

 Si tienen un alto contenido en aa apolares: estarán dispuestos en el interior de la

proteína, porque serán zonas muy compactas por las fuertes interacciones hidrofóbicas
de las cadenas laterales, dentro de estas las más fuertes serán entre aa aromáticos (por
el fenómeno: apilamiento de anillos aromáticos)
 Aminoacidos polares en la superficie; facilidad para formar puentes de H con el agua
 Aa ionizables/cadenas ionizables en la superficie de la proteína: al ser muy hidrofílicos
pueden ionizarse y formar enlaces electroestáticos o basados en atracción y repulsión.

ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

 Isómeros: compuestos que tienen la misma fórmula molecular, pero diferente
estructural y, por tanto, diferentes propiedades
 Estereoisómeros: isómeros con la misma fórmula molecular y la misma secuencia de
átomos enlazados, pero diferente orientación tridimensional de sus átomos en el
espacio.
 Enantiómero: estereoisómeros que se relacionan entre sí por una reflexión: imágenes
especulares entre sí, y no son superponibles. Su existencia se explica por la presencia de
centros quirales (carbono que posee unidos 4 sustituyentes DISTINTOS) (es un C quiral
el C alfa de los aa). El número de estereoisómeors de un compuesto quiral, dependerá
del número de centros quirales, según la fórmula: 2(n), n: número de centros quirales.
PROYECCIÓN DE FISCHER: disposición arbitraria en base a un grupo funcional específico
- Grupo amino a la derecha: “D” aa
- Grupo amino a la izq: “L” aa. Son todos los aa de las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO
Aminoácidos se unen para formar polipéptidos mediante enlaces peptídicos (-C-N-). (Enlace
amida sustituido). Muy estable, solo se rompe con la proteasa.

Es un enlace covalente plano entre el grupo carboxilo de primer aa

y un grupo amino del siguiente aa. La unión de aa supone la
liberación de una molécula de agua. Podemos seguir añadiendo
aa al péptido, pero siempre en el extremo carboxiterminal.

Masa de una proteína se mide en Daltons (1 dalton = 1 átomo H)

La diferencia de electronegatividad entre el N (+) y el O (-) hace que el enlace se comporte como
un dipolo eléctrico, esto hace que sea un enlace sencillo, pero que en realidad tenga una
naturaleza parcial de doble enlace. Enlace rígido sobre el que los átomos no pueden girar.

Si los átomos no pueden girar sobre el enlace peptídico, ¿cómo se pliegan las proteínas?

Los átomos rotan sobre los enlaces sencillos adyacentes al enlace peptídico. Esta rotación no es
completamente libre y sólo existen algunas conformaciones permitidas.

Las cadenas polipeptídicas tienen direccionalidad y se debe a que dos aminoácidos se unen
desde el grupo amino del primero con el carboxilo del segundo, quedándose al principio de la
cadena un grupo amino libre: amino-terminal y al final un grupo carboxilo: carboxi-terminal

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Hablamos de una proteína como una cadena polipeptídica que se ha plegado en una proteína funcional

ESTRUCTURA PRIMARIA

 Secuencia de aminoácidos (monómero de la proteína) entrelazados mediante enlaces

peptídicos. Indica los aa que la componen y su orden.
 Determina las demás estructuras, y como consecuencia la forma y función.
 Se refiere a la secuencia de aminoácidos de las cadenas peptídicas.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Se refiere a las subestructuras muy regulares (hélice alfa y hebras de hojas beta), que se
definen localmente.
 Plegamiento tridimensional local del esqueleto que forman los enlaces peptídicos de las
proteínas.
 Mantenida, mayoritariamente, por puentes de hidrógeno.
 Formas de plegado:

HÉLICE ALFA (3:10)

 AA adyacentes que se enrollan en las posiciones 1 y 4

 Es espontánea
 Se estabiliza mediante enlaces de H entre N del grupo amida y
carbonos carbonilos (grupos localizados en los enlaces peptídicos y
se forman entre aquellos aa que quedan separados 4 posiciones,
C=0 de un aa con el NHh del cuarto aa por detrás).
 En esta orientación, la formación de puentes de H produce un
enrollamiento helicoidal (El esqueleto polipeptídico se compacta
enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula dejando los
grupos R sobresalir del esqueleto longitudinal).
 Hay algunos aa (alanina) que favorecen la formación de hélices alfa
y otros “rompen” la estructura de la hélice alfa (glicina y promina)

ESTRUCTURA TERCIARIA

 Se refiere a la estructura tridimensional de una sola cadena polipeptídica y está

relacionada con la disposición espacial de las estructuras secundarias.
 Para que una proteína adquiera su forma funcional (estado nativo) debe sufrir un
proceso de plegamiento tridimensional (muy complicado). Se acepta que minimizar el
número de cadenas laterales hidrófobas expuestas al agua es lo que más impulsa a este
proceso de plegado.
 La relación tridimensional de los residuos que forman la cadena polipeptídica constituye
la estructura terciaria de la proteína/la estructura nativa. Ej: Parecido entre la
mioglobina y un ovillo de lana formado únicamente por una hebra de lana.
 Estructura estabilizada por:
1. Enlaces covalentes: puentes di-sulfuro formados por residuos de cisteína
2. Atracción electrostática
3. Puentes de H
4. Interacciones hidrofóbicas
 GFT PCNA

LÁMINA/HOJA BETA

 2 o más regiones diferentes de tramos de al menos 5 o 10

aa.
 Se estabiliza mediante enlaces de H entre N del grupo
amida y carbonos carbonilos, pero no están entre
aminoácidos adyacentes, si no dispuestos de otra
manera.
 Pueden ser paralelas o antiparalelas, dependiendo de la
posición/direccionalidad de la cadena peptídica que se
esté uniendo. Se representan como cintas en el formato
de las proteínas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Proteína formada por más de una cadena polipeptídica que se pliegan para formar una
proteína funcional.
 Relación espacial tridimensional (no covalente) de diferentes cadenas polipeptídicas
dentro de la misma proteína funcional. Ej: hemoglobina (2 subunidades alfa y 2 beta),
nos recuerda a 4 ovillos de lada formados cada uno por una única cadena polipeptídica.

PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS

El plegado nos lo podemos tomar como coger algo y hacerlo más organizado o condensado para
que no ocupe tanto espacio, pero en biología el plegado tiene mucho que ver con la función.

Una proteína sufre modificaciones (agregar grupos químicos (fosforilación)) para que sea una
proteína funcional. Otro hecho importante para que sea funcional es el plegamiento.

La forma de la proteína es muy importante y esto es debido a que su forma está relacionada
con su función.
¿QUIÉN ESTÁ HACIENDO ESTE PLEGADO?

Los enlaces de hidrógeno y las interacciones del grupo R están ocurriendo dependiendo de los
propios aa de la proteína (por eso las secuencias de aa son importantes para la función de la
proteína).

El plegamiento es más complejo y puede haber pasos intermedios involucrados. Se ha

investigado que, a menudo, las proteínas tienen ayuda en el proceso de plegado. Las
chaperonas, por ejemplo, son proteínas que pueden ayudar en este proceso, las proteínas se
introducen en ella que tiene un ambiente ideal para el plegado.

Cada proteína tiene un ambiente ideal para funcionar que incluye una cierta temperatura y ph.
Si estas condiciones no se dan, las interacciones pueden romperse, pudiendo desnaturalizar la
proteína (puede ser reversible o no), alterando su forma.

EJEMPLOS RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN

COLÁGENO:

 Proteína fibrosa
 En tejido conectivo (tendones, córnea de los ojos, cartílago, huesco)
 Función estructural
 Estructura muy estable (triple hélice en la que se asocian 3 cadenas polipeptídicas. Cada
cadena presenta una forma helicoidal con un giro muy cerrado, posible por su repetitiva
secuencia que cuenta con 1 aa de glicina en cada tercera posición. Aa prolina e
hidroxiprolina en las posiciones del medio.
 Triples hélices de colágeno se asocian formando 1 fibrilla de colágeno y las fibrillas en
una fibra

HEMOGLOBINA:

 Proteína globular
 En glóbulos rojos
 Transporta O2 desde los pulmones a los tejidos
 Forma esférica formada por 4 cadenas polipeptídicas
 Estructura secundaria: mayoritariamente alfa hélices unidas por segmentos no
helicoidales. En cada una de las 4 subunidades hay unido un grupo hemo (formado por
protoporfirina), en cuyo centro presenta un átomo de Fe (6 enlaces):
- 4 átomos de N de la protoporfirina
- 1 átomo de N del aa histidina (de una cadena de la hemoglobina)
- 1 átomo de O2 que transporta la hemoglobina. Por esta unión ocurre un
desplazamiento de la histidina a la que se une el hierro = cambio de conformación.
Este cambio se produce gracias a la flexibilidad de la hemoglobina y hace posible
la unión de otras moléculas de O2 en el resto de subunidades.
DEFECTOS EN LA ESTRUCTURA/FUNCIÓN DE PROTEÍNAS

 Anemia falciforme: sustitución de adenina por timina en el codón para el aa 6 de una

de las subunidades de la hemoglobina. Este cambio convierte un ácido glutámico
(cragado neg) en una valina (residuo polar hidrófobo), como resultado una estructura
aberrante de la hemoglobina que no transporta eficazmente el oxígeno.
 Trastornos relacionados con el colágeno:
- El síndrome de Ehlers-Danlos debilidad estructural en tejido conectivo como
resultado de una estructura defectuosa del colágeno.
- La osteogénesis imperfecta se caracterizan por múltiples fracturas y
deformidades óseas resultantes.
 Factores de coagulación sanguínea. Estos pueden ser defectuosos o deficientes. Por
ejemplo:
- La afibrinogenemia es una pérdida completa de fibrinógeno, factor I.
- La disfibrinogenemia se debe a un fibrinógeno disfuncional, el factor I.
- La deficiencia de factor V es causada por la producción de una proteína lábil.
- La hemofilia A se debe a una deficiencia de factor VIII.
- La hemofilia B se debe a una deficiencia de factor IX.

TRADUCCIÓN DE LAS PR OTEÍNAS

Ccon respecto al color de los ojos, para tener ese pigmento, tienes genes que son porciones de
ADN que pueden codificar proteínas que ayudan a hacer ese pigmento.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Proceso por el que el ADN conduce a la fabricación de proteínas. Todas nuestras células tienen
ADN en el núcleo, salvo excepciones.

- ADN no codificante
- Algunos ADN forman genes que no están activados
- ADN codificando para proteínas activas. Para sacar el ADN del núcleo y que la
célula cree la proteína, necesitamos al ARN (ácido nucleico)

Podemos ver 2 principales pasos:

TRANSCRIPCIÓN:

o Se transcribe el ADN en un mensaje

o Se hace en el núcleo
o Enzima ARN polimerasa conecta bases complementarias de ARN para el ADN. Las bases
de ARN están unidas para formar ARNmensajero (mensaje hecho de ARN que se ha
basado en el ADN) monocatenario.
o En eucariotas el ARNm sale del núcleo hacia el citoplasma donde se une con un ribosoma
o Ribosoma:
- Hace proteínas en el proceso de TRADUCCIÓN
 - Hecho de ARNribosómico

TRADUCCIÓN

o En el citoplasma hay ARNtransferencia. Llevan un aa en ellos

o El ARNm es el que va a dirigir qué ARNt entran y, por tanto, qué aa son transferidos
o ARNt buscan bases complementarias en el ARNm, cuando lo encuentran transfieren su
aa. Cuando los introduce, lee las bases de 3 en 3 (CODÓN). Ej: en un ARNm, el ARNt lee
el codón AUG. Uno de estos ARNt contiene un complemento anticodón (UAC: todos los
que llevan este anticodón, llevan un aa llamado metionina)
o El ARNt se irá dejando atrás su aa donde otro lo pueda recoger.
o Se unen los aa mediante enlace peptídico y seguirá creciendo la cadena
o Al final del ARNm hay un codón de parada
- No codifican un aa
- Cuando el ribosoma lo alcanza indica el fin de la construcción de la proteína

COSAS IMPORTANTES
 Hay 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.
 Los aminoácidos poseen un esqueleto común y una cadena lateral diferente.
 Las proteínas están compuestas por L-aminoácidos.
 Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico.
 Las cadenas polipéptídicas tienen direccionalidad.
 Las uniones covalentes (puentes disulfuro) e interacciones débiles como (puentes de
hidrógeno, fuerzas de vanderwalls y electroestáticas) estabilizan la estructura
tridimensional de las proteínas.
 La función final de las proteínas depende de su secuencia primaria.
 Cambios en la estructura final de las proteínas puede conducir a la aparición de ciertas
patologías.
 Triple hélice del colágeno como ejemplo de proteína fibrilar
 Hemoglobina como ejemplo de proteína globular. Función de transporte

EJERCICIOS

1. Predecir las secuencias de aminoácidos de los péptidos formados por los ribosomas en
respuesta a las siguientes secuencias de ARNm, suponiendo que el marco de lectura
comienza con las primeras tres bases en cada secuencia.
a. GGUCAGUCGCUCCUGAUU: Gly-Gln-Ser-Leu-Leu-Ile
b. CAUGAUGCCUGUUGCUAC: Gly-Gln-Ser-Leu-Leu-Ile

2. La hemoglobina de células falciformes tiene un residuo Val en la posición 6 de la cadena

bglobina, en lugar del residuo de Glu. ¿Podríais predecir qué cambio tuvo lugar en el
codón de DNA para que el reemplazo del residuo Glu por Val?
 Glu es GAA y GAG
Val es GTT, GTC, GTA y GTG

Mayor probabilidad : cambio de una base.

- GAA cambio a GTA
- GAG cambio a GTG.

Menor probabilidad : cambio de dos bases.

- GAA cambio a GTG, GTT

- GTC O GAG cambio a GTA, GTT o GTC

3. Haga coincidir los componentes en la columna de la derecha con el proceso apropiado

en la columna de la izquierda.

4. La cadena de DNA molde de un segmento de ADN de doble hélice contiene la secuencia:

5’-CTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG-3´
a. ¿Cuál es la secuencia de bases del ARNm que se puede transcribir de esta cadena?.
5’-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAG-3'

b. ¿Qué secuencia de aminoácidos podría codificar el ARNm en (a), comenzando desde

el extremo 5 '?
Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys

c. Si la cadena complementaria (no molde) de este ADN se transcribiera y tradujera,

¿la secuencia de aminoácidos resultante sería la misma que en (b)?. Explica el
significado biológico de tu respuesta.
No. Las hebras antiparalelas complementarias en el DNA de doble hélice no tienen
la misma secuencia de bases en la dirección 5 '-3’. El DNA se transcribe a partir de
una sola hebra específica de DNA doble (MOLDE).
 5. . ¿Cuántas secuencias de ARNm diferentes pueden especificar una secuencia de
aminoácidos? Escribir al menos cuatro secuencias de ARNm posibles que pueden
codificar para el segmento de tripéptido simple
Leu-Met-Tyr puede ser:
UUAAUGUAU, UUGAUGUAU, CUUAUGUAU, CUCAUGUAU, CUAAUGUAU, CUGAUGUAU,
UUAAUGUAC, UUGAUGUAC, CUUAUGUAC, CUCAUGUAC, CUAAUGUAC, CUGAUGUAC.

PREGUNTAS TEST

1. Entre los siguientes aminoácidos identifica cuál de ellos puede absorber luz ultravioleta:
a. Serina Ser o S
b. Valina Val o V
c. Phenilalanina Phe o P

2. Un valor de pH por encima del punto isoeléctico de un péptido hará que este tenga una carga
neta:
a. Positiva
b. Negativa
c. Cero

3. Identifica el aminoácido cuyo carbono alfa no es quiral (no enlazado con 4 elementos
diferentes)
a. Glicina
b. Asparagina
c. Alanina

4. Indica cuál de los siguientes péptidos podía formar dos puentes disulfuro:
a. Thr-Glu-Tyr-Met-Cys-Ser-Val-Phe-Trp
b. Tyr-Phe-Cys-Asn-Asp-Gln-Ala-Ile-Met
c. Met-Val-Cys-Phe-Arg-Val-Val-Cys-Gln porque tiene dos cys y la cisteína puede reaccionar
con otro grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro.

5. Escoge la actividad proteica capaz de romper la estructura primaria de una proteína:

a. Hidroxilasa
b. Quinasa
c. Proteasa

6. En base a la estructura de la siguiente proteína, podemos afimar que:

a. Posee dos subunidades.
b. Está plegada mayoritariamente en hélice alfa.
c. Es una proteína fibrosa.
7. Indica las interacciones más abundantes que dotan a las proteínas globulares de su
característica flexibilidad:
a. Enlace peptídico.
b. Puentes de hidrógeno.
c. Apilamiento de anillos aromáticos de las cadenas laterales.

8. Indica el grado de complejidad de la estructura de una proteína compuesta por siete cadenas
polipéptidicas
a. Muy complicada
b. Estructura cuaternaria
c. Estructura terciaria

9. La cantidad de oxígeno que se une a la hemoglobina será mayor cuando

a. Se reduzca la concentración de protones.
b. Se reduzca la concentración de 2, 3-bifosfoglicerato.
c. Se incremente la presión parcial de CO2.

10. El centro activo de un enzima comprende:

a. Los residuos encargados de catalizar la reacción del sustrato.
b. Los residuos necesarios para unir el grupo prostético.
c. Los residuos necesarios para interaccionar con otras subunidades moduladoras.
 BIOQUÍMICA

T-4: ENZIMAS, MARCADORES CLÍNICOS Y TERAPIA ENZIMÁTICA

El azúcar puede utilizarse como fuente de energía por muchos organismos.... ¿Por qué no
desaparece de azucareros y chucherías generando CO2 y energía? Porque es una reacción
demasiado lenta

Las reacciones que ocurren en nuestras células pueden durar hasta millones de años.

¿Cuantos genes contienen información para codificar enzimas? 25%

La mayoría de las enzimas son proteínas

En todas las reacciones químicas se forma un estado de transición con un nivel de energía más
alto que el de reactivos y productos
 Las enzimas son como atajo en la montaña,
disminuyen la energía de activación al
estabilizar el estado de transición. Permiten
alcanzar antes el equilibrio de reacción.

El centro activo ('un bolsillo' en la estructura de la enzima) contiene los residuos necesarios para
favorecer rotura y formación de enlaces. En esta región se unen los sustratos y tiene lugar la
reacción.

UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO

Modelo llave-cerradura Modelo de ajuste inducido

 Inhibidor: competitiva

HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína transportadora con estructura cuaternaria regulada por
alosterismo.

CINÉTICA ENZIMÁTICA Y EQUILIBRIO

Velocidad de reacción: Aumenta al aumentar la concentración de sustrato

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN:

 V: velocidad de reacción
 [S]: concentración de sustrato
Si [S]=0, v=0 Si no tenemos sustrato, la velocidad de reacción es 0
Si [S] es muy grande, [S] casi = [S]+Km; por tanto: v=vmax
La enzima puede procesar un máximo de moléculas de sustrato por segundo, aunque
disponga de más sustrato no va a ir más rápido.
 Km (cte de Michaelis-menten)(informa de la velocidad de reacción) corresponde con el
valor de [S] (concetración de sustrato)para el que la velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima. Corresponde con el valor de [S] para el que la mitad de los
centros activos disponibles están ocupados.
Mide la afinidad enzima-sustrato. Cuanto mayor es la afinidad, menor es el valor de km
y mayor la velocidad de reacción para una [S].
Si la concentración de sustrato es muy grande, el sustrato consigue acceder más al centro activo,
desplazando al inhibidor competitivo y se puede llegar a alcanzar la misma velocidad máxima.

Un inhibidor no-competitivo bloquea un porcentaje de las enzimas activas y aunque aumente

la concentración de sustrato, no se llega a alcanzar la misma velocidad máxima.

MARCADORES PROTEICOS EN CLÍNICA

Aquellas características biológicas, bioquímicas, antropométricas, fisiológicas, etc.,

objetivamente mensurables, capaces de identificar procesos fisiológicos o patológicos, o bien
una respuesta farmacológica a una intervención terapéutica.

TIPOS DE MARCADORES CLÍNICOS

Marcador Ideal debe ser... Específico, sensible, predictivo, rápido y económico, estable in vivo e
in vitro, no invasivo, y que tenga suficiente relevancia preclínica y clínica como para modificar
las decisiones relativas al proceso patológico en que se aplica.

Análisis de las proteínas del suero como marcador diagnóstico

TERAPIA ENZIMÁTICA
La terapia enzimática sustitutiva: Administrar una enzima activa a un paciente con una
deficiencia enzimática.

ENFERMEDAD DE GAUCHER
Deficiencia en la enzima lisosomal β-glucosidase

- Acumulación de β-glucosilceramida.
- Hepatoesplenomegalia
- Trombocitopenia
- Anemia.

Marca proteína lisosomal: Oligosacáridos con manosa en su extremo.

CÓMO SE DIAGNOSTICA LA EG

Uso de biomarcador enzimático

QUÉ NOS APORTA EL ANÁLISIS ENZIMÁTICO

ENZIMA
 Actúan como catalizadores de los sistemas biológicos
 Facilitan las reacciones químicas acelerándolas
 Median la transformación de una forma de energía a otra
 La mayoría son proteínas, pero se han encontrado ARN con actividad catalítica, fue un
biocatalizador
 ¼ de genoma codifica enzimas.
 Poder catalítico y especificidad
 Necesitan iones metálicos o pequeñas moléculas orgánicas derivadas de vitaminas para
llevar a cabo su función de cofactores no proteicos o coenzimas
  No son consumidas ni alteradas, facilitan:

 Se clasifican en función del tipo de reacción que catalizan

 Sitio/centro activo:
- En la superficie de las enzimas
- Sitio de unión al sustrato donde se lleva a cabo la catálisis
- Formado por aa de diferentes partes de la secuencia
- Región pequeña del volumen total
- Las enzimas son altamente selectivas en cuanto al sustrato que unen
- Unión enzima-sustrato es débil, no covalente, reversible (interacciones
electrostáticas, puentes de H, fuerzas de Van der Walls)
- Para explicar las propiedades cinéticas de muchas enzimas: Modelo de
Michaelis-Menten

PROCESO DE CATÁLISIS

1. La enzima une a su sustrato al centro actico: complejo enzima-sustrato

2. La especificidad de las interacciones enzima-sustrato viene dada por las uniones débiles
que se forman entre ambos y la forma tridimensional del centro activo. Modelo llave-
cerradura.
3. Reconocimiento de sustrato – cambio conformacional del centro activo que facilita la
interacción: modelo de ajuste inducido

En algunas reacciones, las enzimas rompen un sustrato único en varios productos. En otros casos
las enzimas combinan sustratos para crear una molécula más grande o combinar partes. En otras
transforman un sustrato en un producto diferente.

4. Una vez completada la reacción química, se libera el/los productos del centro activo.

La actividad de muchas encimas puede ser inhibida por la unión específica de pequeñas
moléculas e iones al centro activo que compiten por su unión con el sustrato: inhibición
competitiva. Supone un mecanismo esencial de control en sistemas biológicos. Puede usarse
con fines clínicos.

Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a otra región de la enzima (no al centro activo).

ENZIMAS Y SALUD

 Intolerancia a la lactosa: mutación en la enzima lactasa

 Enfermedades metabólicas (fenilcetoniria)
 Ataque al corazón (estreptoquinasa)
 Inhibidores enzimáticos
 Diagnóstico clínico
 Bio-marcadores

MECANISMO DE ACCIÓN DE UNA ENZIMA

Pocas moléculas de sustrato o reactivo se convertirán en el producto que la célula necesita
para llevar a cabo un trabajo de tiempo en un espacio de tiempo específico.

Que se lleve a cabo una reacción depende de 2 propiedades:

1. De la diferencia de energía entre sustratos y productos, cambio de energía libre que es

lo que dirá si una reacción se llevará a cabo espontáneamente (si el cambio es
negativo).
2. Energía requerida para iniciar la conversión de sustratos a productos, determina la
velocidad de la reacción. Aquí afectan las enzimas. Energía de activación (es menor
con enzimas). Mas sustratos serán transformados en productos en menor espacio. No
modifica el equilibrio de la reacción.

Favorecen el estado de transición energía libre, mayor que sustrato y producto. El estado de
transición es más inestable y, por tanto, dura poco tiempo, pero es necesaria para que se forme
el sustrato.
T-5: LÍPIDOS

MEMBRANA PLASMÁTICA
Características comunes:

1. Son estructuras laminares, de solo dos moléculas de grosor.

2. Constan principalmente de lípidos y proteínas.
3. Los lípidos de membrana son moléculas relativamente pequeñas que tienen una parte
hidrófílica y otra hidrofóbica.
4. Constituyen asociaciones no covalentes. Las moléculas proteicas y lipídicas integrantes
se mantienen juntas por efecto de muchas interacciones no covalentes.
5. Son estructuras fluidas.

ÁCIDOS GRASOS

Las propiedades hidrofóbicas de los lípidos (por lo que forman membranas) se debe a los ácidos
grasos que son los componentes clave de los lípidos).

 Constan de cadenas hidrocarbonadas (longitud y grado de insaturación variable) que

terminan en grupos carboxilos (-COOH).
 Dependiendo del número de Carbonos, tienen un nombre. Los más comunes son los
que tienen un numero par entre 14 y 22. Los más comunes son los que tienen 18C
(octadecanoico/esteárico) y 16C (hexadecanoico/palmitato)
 Diversa longitud y grado de insaturación. Longitudes cortas de la cadena y la
insaturación aumentan la fluidez de los ácidos grasos y sus derivados al disminuir la
temperatura de transición.
 Saturados: no poseen enlaces dobles, son flexibles y sólidos a temperatura ambiente.
Insaturados o poliinsaturados: hay dobles o triples enlaces, rígidos a nivel del doble
enlace siendo líquidos aceitosos. Se clasifican por el número de saturaciones:
- Saturados: ningún doble enlace
- Monoinsaturados: al menos 1 doble enlace
- Poliinsaturado: al menos 2 dobles enlaces
 Misiones fisiológicas:
 Moléculas combustibles: Se almacenan como triglicéridos, los grasos
movilizados desde los triglicéridos se oxidan para cubrir las necesidades de
energía de una célula o del organismo.
TRIGLICÉRIDOS: depósitos muy concentrados de energía metabólica porque
está en forma reducida. La mayoría de los lípidos se ingieren en forma de
triglicéridos, pero para que el epitelio intestinal los absorba deben degradarse
(enzimas intestinales conocidas como lipasas, secretadas por el páncreas,
degradan los triglicéridos hasta monoacilglicerol y ácidos grasos).
 Forman parte de la estructura de los fosfolípidos y los glicolípidos.
 Muchas proteínas se modifican por la unión covalente de ácidos grasos, que las
dirigen hacia su posición en las membranas.
 Derivados de ácidos grasos actúan como hormonas y mensajeros
intracelulares.
 Los nombres sistemáticos de los ácidos grasos se basan en el de sus hidrocarbonos
parentales. Ácido graso saturado C18: ácido octadecanoico: hidrocarbono de origen:
octadecano (C18 sin dobles enlaces: 18:0).
- 1 doble enlace (18:1): ácido octadecenoico
- 2 dobles enlaces (18:2): ácido octadecadienoico
- 3 dobles enlaces (18:3): ácido octadecatrienoico
 Numerar átomos de carbono: empezando por el extremo carboxilo.
- Posición del doble enlace: empezar a contar desde el extremo del C omega (grupo
metilo –CH3) como 1.
 Nombrar: empieza por el extremo del carboxilo terminal
- C2 (α) y C3 (β)
- C del grupo metilo (-CH3) (final de la cadena) (ω: omega)
- Posición del doble enlace: Δ seguido por el superíndice numérico. Cis-Δ9: doble
enlace en cis (grupos –H en el mismo lado de un doble enlace) entre los carbonos 9
y 10. Trans-Δ2: doble enlace en trans (-H uno a cada lado del doble enlace) entre los
carbonos 2 y 3.
DEGRADACIÓN Y SÍNTESIS DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Reacciones químicas opuestas. 4 etapas inversas las unas de las otras en su química básica.
Degradación: proceso oxidativo que convierte un ácido graso en un grupo de unidades de acetilo
activadas (acetil-CoA) que pueden ser procesadas por el ciclo del ácido cítrico.

La oxidación de los ácidos grasos para obtener energía, ocurre en la mitocondria. Se necesitan
la activación de los ácidos grasos mediante la edición de una molécula de coA para generar
acilCoA (llevada a cabo por la acilcoenzimaA sintetasa). AcilcoA puede ser transportado hacia
la matriz mitocontrial con la ayuda la translocasa acilcarnitinacarnitina. Una vez en la matriz el
acilcoA se procesa en la beta-oxidación:

- Para generar acetilCoA que será usado en el ciclo de Krebs.

- Debe su nombre a que durante el proceso se produce la introducción de un oxígeno
en el carbono beta del ácido graso.
- Durante el proceso se produce NADH usado por la cadena de transporte de e-
mitocondrial
- Se repetirá hasta que el ácido graso sea reducido sólo a moléculas de acetilCoA

ACTIVACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS Y SÍNTESIS DE TRIGLICEROLES (reserva de

energía) Y DE FOSFOLIPIDOS (membrana)

1. Requiere de la síntesis de fosfatidato. Para ello es necesario que el ácido graso este
activado en forma de acilCoA (por la acilCoA sintetasa, adiciona una molecula de CoA al
grupo alchol del acido carboxílico mediante el consumo de una molécula de ATP)
Fosfatidato: Glicerol con sus tres grupos
hidroxilo esterificados, dos de ellos por
ácidos grasos (uno saturado y otro
insaturado) y el tercero por un grupo fosfato.
-Fosfato: Triglicéridos.

+esterifica con un alcohol o un aminoalcohol:

Fosfolípidos
 2. Glicerol 3-fosfato (sustrato para la síntesis de fosfatidato), (proviene de la
gluconeogénesis). Se genera mediante la reducción de la hidroxiacetonafosfato,
reacción llevada a cabo por la glicerol 3-fosfato deshidrogenasa. El grupo fosfato queda
unido a la molécula glicerol mediante la glicerol 3 fosfato. Queda unido a la molécula de
glicerol en el carbono 3. Primer paso: visión consecutiva de dos moléculas de ácidos
grasos modificados por CoA, es decir, acilCoA.
Sobre el carbono 1 y 2 el glicerol 3 fosfato para formar primero lisofosfatidato y luego
el fosfatidato, reacciones llevadas a cabo por la enzima glicerol fosfato aciltransferasa.

Vía minoritaria para formar fosfatidato: fosforilación de diacilglicerol por la diacilglicerol

quinasa. En la síntesis de triacilgliceroles funciona la reacción inversa: desfosforilacion de
fosfatidato para generar diacilglicerol (llevado a cabo por fosfatasa de ácido fosfatídico). La
enzima diacilglicerol aciltransferasa, transformará diacilglicerol a triacilglicerol usando una
molécula de acilCoA como sustrato.

Hay evidencias de que la fosfatasa de ácido fosfatídico juega papel clave en la regulación de la
síntesis de lípidos y controla la extensión por la cual los triacilgliceroles son sintetizados a partir
de los fosfolípidos. También regula el tipo de lípidos sintetizados
ÁCIDOS GRASOS POLÍNSATURADOS (PUFA). DOBLE ENLACE C3-C4 DESDE METILO

 Importancia en la nutrición. Los humanos requieren el PUFA omega-3 ácido α-linolénico

(18:03Δ9,12,15) pero no tienen la capacidad enzimática para sintetizarlo, por lo que han
de obtenerlo a partir de la dieta (si no: riesgo de enfermedades cardiovasculares)
 Dobles enlaces separados por, al menos, 1 grupo metileno (dos átomos de hidrógeno
unidos a un átomo de carbono, que está conectado al resto de la molécula por dos
enlaces simples).
 Puntos de fusión y propiedades: influenciados por la longitud y grado de saturación de
la cadena hidrocarbonada.
 25ºC ácidos grasos desde 12:0 a 24:0
- Saturados: consistencia cérea
- Insaturados: líquidos oleosos. se debe a los diferentes grados de empaquetamiento
de las moléculas de estos. Puntos de fusión más bajos. Configuración de los dobles
enlaces es casi siempre cis.
 Las hormonas eicosanoides derivan de ácidos grasos poliinsaturados.
- Hormonas ocales: vida breve
- Ej: prostaglandinas: estimulan la inflamación, regulan el flujo sanguíneo hacia
determinados órganos, controlan el transporte de iones a través de membranas,
modulan la transmisión e inducen el sueño.

LÍPIDOS

 Grupo químicamente diverso de compuestos cuya característica común es la

insolubilidad en agua.
 Funciones biológicas diversas
 En muchos organismos:
- Grasas y aceites (triglicéridos): formas principales de almacenamientos energético
- Fosfolípidos y los esteroles: principales elementos estructurales de las membranas
biológicas.
- Lípidos presentes en pequeñas cantidades: papeles cruciales como cofactores
enzimáticos, transportadores electrónicos, pigmentos, agentes emulsionantes,
hormonas y mensajeros intracelulares.

LÍPIDOS DE MEMBRANA: diversos, pero todos tienen en común que son moléculas anfipáticas
(parte hidrofílica y otra hidrofóbica)
SÍNTESIS DE LÍPIDOS

Requiere la acción coordinada de la gluconeogénesis (proceso de elaboración de glucosa a

partir de la descomposición de lípidos) y el metabolismo de los ácidos grasos.

Punto de partida de la síntesis de fosfolípidos y de los triglicéridos es la síntesis de fosfatidato

(intermediario común en la síntesis de fosfolípidos y triacilgliceroles).

1. Glicerol 3-fosfato (formado por la reducción de la dihidroxiacetona fosfato y oir la

fosforilación del glicerol)
2. Glicerol 3-fosfato + 2 ácidos grasos = fosfatidato

TRIACILGLICEROLES (triglicéridos): (grasas o grasas neutras). Son los lípidos más simples que se
pueden construir con los ácidos grasos. En aceites y muchas semillas, proveen de energía y
precursores biosintéticos. Fuente de energía que se almacena en los adipocitos en las células
eucariotas. Son apolares (no presentan carga). Hidrofóbicas e insolubles en agua.

Molécula de glicerol + 3 acidos grasos por enlaces éster

Cada grupo alcohólico unido al grupo carboxilo

Enlace éster: uno o más grupos hidroxilos son sustituidos por

grupos orgánicos alquilo (simbolizados por R').

Adipocitos y semillas contienen lipasas que son enzimas que catalizan la hidrólisis de cada uno
de los enlaces éster de los triacilgliceroles, hidrolizan (divide/rompe) los enlaces de los
fosfolípidos. Liberan ácidos grasos para que vayan a los tejidos y así ser usados como fuente de
energía. Puede llevar la generación de diacilglicerol (función de reserva energética y de molécula
señalizadora), monoacilgliceroles y ácidos grasos.

TIPOS DE LÍPIDOS

FOSFOLÍPIDOS

 Son la base de las membranas celulares por su naturaleza anfipática (cabeza polar,
cola apolares): permite crear la biapa lipídica d ela membrana plasmática.
 4 componentes: ácidos grasos, un esqueleto al que se unen los ácidos grasos, un
fosfato (P unido a 4O) y un alcohol (glicerol (3C) o esfingosina) unido al fosfato.
- Ácido graso: barrera hidrofóbica. Colas hidrocarbonadas
- El resto: hidrofílica, les permite interaccionar con el entorno. Grupo o cabeza polar
*Fosfoglicéridos: derivados del glicerol

- Esqueleto de glicerol + 2 ácidos grasos + 1 alcohol fosforilado (molécula que contiene

nitrógeno)
- Se han esterificado (El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando
un éster y liberando una molécula de agua) dos ácidos grasos (uno saturado y otro
insaturado) y un grupo fosfato.
o Grupos hidroxilo en C1 y C2 del glicerol esterificados por dos grupos carboxilo
o Grupo hidroxilo de C3 del glicerol con el ácido fosfórico = fosfato
(fosfoglicérido más simple). Intermediario para la biosíntesis de otros
fosfoglicéridos (fosfatadilcolina, fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina).

TIPOS EN LA MEMBRANA PLASMÁTICA:

- Fosfatidilcolina
- Fosfatidilserina
- Fosfatidiletanolamina
- Esfingomielina

Colina y fosfato: polares

Las colas son hidrofóbicas, pueden estar saturadas o insaturadas.

Los insaturados se empaquetan mal y permiten que la bicapa sea
fluida, sin dobles enlaces esta podría solidificarse.

El colesterol es otro componente lipídico muy presente en las

membranas (cabeza polar y cola hidrofóbica). Estabiliza la bicapa.

GLICOLÍPIDOS

Lípidos que contienen azúcar (hidratos de carbono).

Derivados de la esfingosina (alcohol)

COLESTEROL

 Moléculas anfipáticas
 Lípido basado en un núcleo esteroideo (se compone de vitaminas y hormonas)
 1 extremo: cola hidrocarbonada, otro: grupo hidroxilo
 Esteroide formado por la unión de cuatro anillos hidrocarbonados. Precursor de
hormonas esteroideas (regulan funciones del organismo): progestágenos
(progesterona prepara los revestimientos del útero para la implantación del óvulo
fecundad), glucocorticoides (cortisol, promueven la gluconeogénesis, aumentan la
 degradación de grasas y proteínas, e inhiben la respuesta inflamatoria, permiten que los
animales respondan al estrés), mineralcorticoides (en el riñón incrementan la
reabsorción de sodio y la excreción de K+ e H+ lo que provoca un aumento del volumen
y la presión sanguínea), andrógenos (responsables del desarrollo de los caracteres
sexuales secundarios de tipo masculino) y estrógenos (desarrollo de los caracteres
sexuales secundarios de tipo femenino).
 Colocada: paralela a las cadenas de ácidos grasos de los fosfolípidos vecinos, el grupo
hidroxilo interacciona con la cabeza polar de estos fosfolípidos.
 Modula la fluidez de las membranas

PREGUNTAS TEST

1. ¿Cuáles de estas características son aplicables para los lípidos?

A. Son insolubles en agua.
B. Son grasas o aceites.
C. Son moléculas polares

2.Un indicador de la temperatura de fusión de los lípidos es su consistencia a 25ºC en foma

aceitosa o de cera ¿Podía indicar cuál de estos lípidos tiene la temperatura de fusión más
baja?

El qu etienne más enlaces dobles

3. ¿Cuál es VERDADERA?
A. Un triglicérido se forma por unión de tres moléculas de glicerol a un ácido
graso.
B. A los ácidos grasos sin dobles enlaces se les llama saturados
C. El colesterol es el precursor hormonas no esteroideas

4. ¿Cuál de las siguientes enzimas cataliza esta reacción?

A. Fosfolipasa
B. Lipasa
C. Amilasa

5. El siguiente esquema corresponde a un lípido de membrana, indique que simboliza el

bloque número 1.
A. Ácido graso.
B. Ácido fosfatídico.
C. Glicerol
6. ¿Cuáles son las características de las membranas biológicas?
A. Las membranas contienen proteínas y lípidos anfipáticos.
B. Las membranas están constituidas solo por lípidos.
C. Las membranas tienen grupos hidrofóbicos en la superficie.

7. Una característica de los lípidos anfipáticos es su capacidad de autoestructuración. Señale

la respuesta que es FALSA
A. Las interacciones entre zonas polares y zonas hidrofóbicas de unas moléculas con otras
dan lugar a agregados supramoleculares como las micelas, monocapas y bicapas.
B. La estructura en bicapa es la estructura supramolecular mayoritaria en las membranas
biológicas
C. Los lípidos anfipáticos son un componente residual de todas las membranas.

8. ¿Cuál es la diferencia principal entre un triacilglicerol y un fosfolípido?

A. Un triacilglicerol tiene los ácidos grasos saturados o insaturados mientras que un

fosfolípido los tiene todos saturados
B. El triacilglicerol es apolar y el fosfolípido anfipático
C. El triacilglicerol es anfipático y el fosfolípido polar

9. Si el ácido oleico C18:1 sufre una insaturación, ¿cuál sería el lípido generado? Indicar la
respuesta CORRECTA:
A. Resultaría en un ácido graso C18:0
B. Resultaría en un ácido graso C18:2
C. Resultaría en un ácido graso C18:3

10. Una mutación en un gen de la síntesis de una hormona esteroidea induce una
modificación en la síntesis de la misma, haciendo que esta sea polar en vez de apolar:

A. La hormona polar no será capaz de viajar a través del torrente sanguíneo para alcanzar
su receptor.
B. La hormona polar no será capaz de ser liberada por las glándulas que la sintetizan
C. La hormona polar no será capaz de pasar a través de la membrana plasmática y alcanzar su
receptor
 BIOQUÍMICA

T-6: VITAMINAS Y COFACTORES

VITAMINAS
 Las propiedades de las vitaminas varían según su estructura.
 La función depende del tipo de vitamina
 Moléculas orgánicas esenciales
 No se pueden sintetizar
 Su aporte es a través de la dieta

¿Puede nuestro cuerpo sintetizar cualquier molécula que necesita a partir de lípidos, proteínas
y azúcares?

Se cree que debido al escorbuto murieron dos millones de marineros (privados de frutas y
verduras durante meses) entre 1500 y 1800.

13 VITAMINAS EN NUESTRA DIETA

 VITAMINA A: liposoluble
 VITAMINA D: liposoluble
 VITAMINA E: liposoluble
 VITAMINA K: liposoluble
 VITAMINA B1: soluble en agua
 VITAMINA B2: soluble en agua
 VITAMINA B3: soluble en agua
 VITAMINA B5: soluble en agua
 VITAMINA B6: soluble en agua
 VITAMINA B7: soluble en agua
 VITAMINA B9: soluble en agua
 VITAMINA B12: soluble en agua
 VITAMINA C: soluble en agua

Son liposolubles por las cadenas o los dos anillos. Las vitaminas liposolubles pueden ser
almacenadas en cantidades suficientes durante meses en cuerpos lipídicos.

Las vitaminas solubles en agua las tenemos que consumir a diario porque no se almacenan de
forma eficiente en nuestro cuerpo y se excretan en la orina.
HOMOCISTEÍNA Y METILMALONATO

Veganas > lactovegetarianas > omnívoras

Los huevos, la leche, pescados y la carne son las principales fuentes de colina y metionina, su
falta puede provocar un aumento de homocisteína, aumenta el riesgo a enfermedades
cardiovasculares.

La vitamina B12 los veganos y vegetarianos la encuentran solo en algunos cereales, en soja y
ciertas leches vegetales. Una ingestión insuficiente de B12 provoca aumentos en los valores de
homocisteína y metilmalonato puesto que la vitamina B12 actúa como un cofactor en la
conversión de homocisteína y metilmalonil-CoA.

La dieta vegetariana puede proporcionar una gran cantidad de antioxidantes y un perfil lipídico
que puede prevenir enfermedades coronarias. Sin embargo, también puede generar algunas
carencias.

COFACTORES
Un cofactor es una molécula necesaria para la actividad catalítica de una enzima. Pueden ser:

 Metales
 Coenzimas (pequeñas moléculas orgánicas, frecuentemente derivadas de vitaminas)

La vitamina B12 es un cofactor (de tipo coenzima) de las enzimas Metilcobalamina y Adenosil
Cobalamina, ya que es una molécula necesaria para que estas enzimas puedan llevar a cabo su
actividad catalítica.
DIETA ÓPTIMA:

- 160 carbohidratos
- 20mg vitamina B3 (vitamina niacina).

VITAMINA B3 - NIACINA

Precursor del NAD+ necesario para oxidar glucosa en la glucólisis y obtener

energía.

NAD+ actúa como transportador de electrones convirtiéndose en NADH. Es

un proceso cíclico.

Una molécula de NAD+ puede oxidar muchos miles de moléculas de glucosa,

por lo que la cantidad necesaria de niacina en nuestra dieta es mucho menor
que la necesidad de glucosa.

DEFICIENCIA EN VITAMINAS-PATOLOGÍAS
 BIOQUÍMICA

T-7: GLÚCIDOS
 Las biomoléculas más abundantes
 Polihidroxialdehídos o cetonas (o sustancias cuya hidrólisis da lugar a estos compuestos)
 Muchos poseen la fórmula empírica (CH2O)n; algunos contienen N, P o Z

TIPOS DE GLÚCIDOS (según su tamaño)

MONOSACÁRIDOS (azúcares simples)

- 1 unidad de polihidroxialdehído o cetona

- D-glucosa el más abundante/dextrosa (6C, hexosa) (glucosa C6H12O6).
- Estructuras cíclicas los que tienen más de 4C
- Son azúcares reductores (algunos polisacáridos y disacáridos también): capaces de actuar
como agentes reductores porque poseen un grupo carbonilo, aldehído o cetona, libre.
- Incoloros y cristalinos
- Solubles en agua e insolubles en disolventes no polares
- En general todos los C menos uno, contienen un grupo alcohol (-OH, grupo hidroxilo). El C
restante tiene unido un grupo carbonilo (C=O, enlace covalente) como grupo funcional.

Dos familias:

 Aldosas: Grupo carbonilo en el carbono 1´(glucosa)

(grupo funcional carbonilo C=O)

Aldehído (-CHO)
Se obtienen de la deshidratación de un alcohol (reacción
débil, si fuese fuerte: ácido carboxílico).

Se comporta como reductor.

Van al final de las cadenas, funciones terminales.

 Cetosas: grupo carbonilo en el carbono 2´ (fructosa)

Se obtienen de la deshidratación de un alcohol (reacción débil)

Grupo funcional carbonilo (C=O) unido a dos átomos de C

Si R1=R2: cetona simétrica

Las cetonas suelen ser menos reactivas que los aldehídos dado
que los grupos alquílicos actúan como dadores de electrones por
efecto inductivo (transmisión de la carga a través de una cadena
de átomos en una molécula por inducción electrostática).
 Isómeros ópticos: Todos los monosacaridos salvo la dihidroxiacetona posee al menos
un Carbono Asimétrico/quirales (unido a 4 átomos o grupos de átomos diferentes)
(todos los monosacáridos excepto la de hidroxiacetona contienen uno o más átomos de
carbono asimétricos). Cada carbono asimétrico puede dar lugar a dos isómeros ópticos,
epímeros (la orientación del grupo OH y H en uno de los carbonos es diferente)(glucosa
y galactosa, se diferencian en la configuración de solo uno de sus carbonos asimétricos).

 Carbono anomérico (los 4 de medio): Carbono asimétrico más alejado del grupo
funcional. Solo existe en la forma cíclica. Las formas isométricas de los monosacáridos
que solo difieren en su configuración alrededor del átomo de carbono hemiacetalico o
hemicetalico se denominan anómeros mientras que el átomo de carbono carbonílico se
denomina carbono anomérico.

La orientación del grupo Hy OH en el C5 decide la conformación del monosacárido (D-

(Oh a la derecha) o L- (OHh a la izq)).
Para representar sobre el papel la estructura tridimensional de los azúcares se suele
emplear las fórmulas de proyección de Fischer.

 Enantiómeros: Cuando dos isómeros son uno el reflejo del otro. Dos enantiómeros son
uno imagen especular del otro. La cetotriosa es el único azúcar que no tiene
enantiómeros

 Estructura cíclica: enlace glucosídico

Son quirales (1,2,3,4 y 5), el 1 es el diferente porque tiene do sorienntaciones posible
de H y OH (es llamado alfa (H arriba, OH abajo)/beta (OH arriba, H abajo), (alfa-D-
glucopiranosa) (piranosa: compuestos con anillos de 6 átomos, tienden a adoptar una
de las dos formas conformacionales en silla)

Las aldotretosas y todos los monosacáridos con 5 o más átomos de carbono en su

cadena suelen encontrarse en disolución acuosa en forma de estructuras cíclicas en las
que el grupo carbonilo ha formado un enlace covalente con el oxígeno de un grupo
hidroxilo perteneciente a la misma cadena.
Es el resultado de una reacción general entre los alcoholes y los aldehídos o las cetonas
para formar los derivados denominados hemiacetales (grupo químico que resulta de
una reacción entre un aldehído y un alcohol (R-OH)) o hemicetales (reacción se da con
una cetona en vez de un aldehído).

Las estructuras cíclicas se representan de forma más precisa con las fórmulas en
perspectiva de Howard
  Pueden ser modificados: En la naturaleza se existe una gran variedad de azúcares
modificados. Las modificaciones se producen en los -OH que son sustituidos por otros
grupos o cuando alguno de los carbono es grupos oxidado a un grupo carboxilo.

OLIGOSACÁRIDOS

- Cadenas cortas de monosacáridos o residuos unidas por enlaces glicosídicos

característicos.
Disacárido (-2) (maltosa, lactosa, sacarosa)
Trisacárido (-3)
N-sacárido (-N)
- “Disacáridos” los más abundantes (2 monosacáridos)
Enlace glucosídico: un enlace covalente que une un carbohidrato a otro grupo funcional o
molécul, se forma cuando un grupo hidroxilo de un azúcar, normalmente cíclico, reacciona
con el carbono anomérico del otroa. Una sustancia que contiene un enlace glucosídico se
denomina glucósido (moléculas compuestas por un glúcido (glicona) (generalmente
monosacáridos) enlazado a través de su carbono anomérico a un compuesto no glucídico
(genina) mediante un enlace O-glucosídico o S-glucosídico (tioglucósidos)) (desempeñan
papeles importantes en los organismos vivos). Los glucósidos pueden clasificarse según los
elementos que intervienen en el enlace químico. Los enlaces N-glucosídicos unen el
carbono anomérico de un azúcar y un átomo de nitrógeno en las glucoproteínas.

Ej:

- El más conocido “sacarosa” (formado por los azúcares de 6 carbonos D- glucosa y D-

fructosa)
- La mayor parte de oligosacáridos con 3 o más unidades de monosacárido no se encuentran
libres en la célula sino unidos a otros tipos de moléculas (lípidos o proteínas) formando
glucoconjugados
POLISACÁRIDOS

- Polímeros de azúcares con más de 20 unidades de monosacáridos

- Pueden ser: cadenas lineales “celulosa” o ramificados “glucógeno”
- Si se diferencian en el tipo de enlace glucosídico tendrán propiedades y funciones
biológicas diferentes
- Pueden estar constituidos uno o varios tipos de monosacarido.
- Al describir disacáridos o polisacáridos, el extremo de una cadena que contiene un carbono
anomérico libre, es decir aquel que no establece un enlace glucosídico, se suele conocer
como extremo reductor.
- Homopolisacáridos (un único tipo de monómero)
Heteropolisacárido (2 o más tipos de monómeros)
- Tiene funciones estructurales (celulosa) y de almacenamiento/combustible biológico
(glucógeno).
- Ejemplos:
Almidón: El el principal polisacarido de reserva en plantas. Tiene dos componentes
Amilosa, no ramificada, y Amilopectina, ramificada. Esta formado por residuos de glucosa
unidos por enlaces 1-4 y 1-6, estos ultimos se encueentran en la base de las ramificaciones.

Glucógeno: El principal polisacárido de reserva. Está formado por residuos de glucosa

unidos por enlaces 1-4 y 1-6, estos últimos se encuentran en la base de las ramificaciones.
No es un azúcar reductor ya que carece de extremos aldehído libres.

Celulosa: polisacárido lineal, no ramificado, compuesto exclusivamente de moléculas de

β -glucosa. Es el principal componente de la pared de las células de las plantas. Es la
biomolécula más abundante de la tierra. Debido a la naturaleza del enlace glicosidico que
une los monómeros de glucosa celulosa no puede ser digerida por los seres humanos.

Quitina: polisacárido lineal, no ramificado, formado por unidades de N-acetylglucosamine,

un derivado de la glucosa. Es el principal componente de la pared celular de los hongos y
del exoesqueleto de los artrópodos.
CARBOHIDRATOS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
Función estructural, energética, participación en procesos biológicos.

Biomoléculas más abundantes se usan para obtener energía que es usada en reacciones
celulares. En ciertos casos a nivel estructural como componente de la pared celular de células
vegetales y de ciertos organismos como bacterias

Las células pueden unir carbohidratos a otras moléculas como proteínas o lípidos (modifica su
estructura y se potencie alguna funcionalidad) en mamíferos los oligosacáridos son anexados a
como moléculas señalizadoras que determina el destino de estas proteínas en las células en la
glicosilación de las proteínas es llevada a cabo en el aparato de Golgi.

Función estructural:

- Celulosa: polímero de glucosas unidas por enlace beta 1-4 forman parte de la pared celular
de células vegetales
- Quitina: polisacárido estructura de n-acetil-glucosamina unidas por enlace beta 1-4.
Exoesqueleto de atrópodos y la estructura dura interna de cefalópodos
- Pectina: polisacárido estructural. pared celular de plantas. Unidades de ácido
galacturónico unido por enlaces alfa 1-4

GLICÓGENO- función energética/reserva

Forma en la que la glucosa se almacena en humanos y otros vertebrados - almidón en plantas

Hígado y células musculares en forma de moléculas muy ramificadas.

Si los niveles de glucosa caen o hay una demanda de glucosa por los tejidos, las moléculas de
glicógeno se rompen para liberar glucosa – GLICOGENOLISIS

La glucosa puede ser usada para generar energía en los tejidos donde se necesite puesto que el
procesamiento en la glicogenólisis generará NADH, piruvato y ATP, usados posteriormente en
la fosforilación oxidativa del ciclo de Krebs para generar ATP (molécula usada en las células como
principal sustrato energético)

Función señalizadora: mediada por los glicoconjugados. Los proteoglicanos son componentes
de la matriz extracelular formados por 1 o mas cadenas de moléculas de glicosaminaglucano
sulfatados unidos covalentemente a una proteína de membrana secretada.

Glicoproteínas tienen 1 o + moléculas de oligosacáridos unidas covalentemente a la proteína,

normalmente en la cara externa de la membrana plasmática formando parte del glicocálix o en
orgánulos subcelulares como parte de complejos secretores como los del aparato de Golgi.

Glicolipidos (esfingolipidos con un oligosacárido en la cabeza hidrofílica) y glicoproteínas actúan

como sitio de reconocimiento para un tipo de moléculas llamadas lectinas (proteínas).
La interaccion de lecticas con los ligandos de los carbohidratos constituyen otro ejemplo de
cómo los carbohidratos son moléculas con información importante que puede guiar procesos
biológicos. Estas proteínas se localizan en la superficie celular y están incluido sen procesos
biológicos como la interacción entre células y de virus con la superficie celular.

GLUCOCONJUGADOS
- La mayoría de las proteínas secretadas por las células eucariotas son glicoproteínas
(hormonas e inmunolobulina(anticuerpos))
- Proteínas de la matriz extracelular y algunas moléculas de membrana

Efectores y transmisores de la información biológica/celular

Formados por una parte glucídica unida covalentemente a:

Proteína (glicoproteínas y proteoglicanos).

GLICOPROTEÍNA (azúcar + proteína)

 Función estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la

superficie de las membranas plasmáticas (glicocálix).
 Contienen oligosacáridos unidos covalentemente a cadenas laterales
específicas de polipéptidos a través de residuos Asp o Ser/Thr.
 Los oligosacáridos unidos covalentemente influyen en el plegamiento y en la
estabilidad de las proteínas suministran información esencial para el destino de
las proteínas recién sintetizadas y permiten el reconocimiento específico por
otras proteínas.
 Ejemplos:
Inmunoglobulinas (anticuerpos)
Hormonas (ej. Folículo estimulante)
Proteínas de la leche (ej. Lactalabumnina)
Enzimas pancreáticas (ej. Ribonucleasas)
 PROTEOGLICANOS
 Glucoconjugados
 Núcleo proteico que se encuentra unido covalentemente a un tipo especial de
polisacáridos denominados glicosoaminoglicanos (GAG) (polímeros de
carbohidratos lineales cargados negativamente debido a la presencia de grupos
sulfato y de grupos de ácido hialurónico).
 Una proteína unida covalentemente a uno o más glucanos (parte glucídica) de
gran tamaño muy fuertemente sulfatados (sulfatos de glucosaminoglucano
(heparán, condroitina, denatán o queratán)).
 Unidos al exterior de la membrana plasmática por un péptido transmembrana
o un lípido unido covalentemente.
 Unidos al aparato de Golgi
 Proporcionan puntos de adhesión, de reconocimiento y de transferencia de
información entre células o entre la célula y la matriz extra celular.
 Actúan como moduladores de señales en procesos de comunicación entre la
célula y su entorno.
 Parte proteica contiene secuencia de aminoácidos (glicina - cualquier aa –
glicina – serina). Tetrasacárido (puente de unión entre el grupo hidroxilo de la
serina y la parte glucidica).

Lípidos (glicolípidos y lipopolisacáridos)

GLICOLÍPIDOS
Los glucolípidos, glucoesfingolípidos y los lipopolisacáridos en las bacterias son
componentes de la cubierta celular con cadenas de oligosacáridos unidas covalentemente,
expuestas en la superficie exterior de la célula.
Enlace es O-glucosídico porque es entre los grupos hidroxilos del azúcar y los grupos
hidroxilos de los lípidos en la parte compuesta por el glicerol o esfingosina

Funciones:
 Papel fundamental en la comunicación célula-celula. Lugar de reconocimiento
entre células vecina, modulando la señalización intracelular
 Respuesta inmune (ej: interaccion entre leucocitos y células endoteliales, permite
que el leucocito se infiltre en el tejido dañado)
 Células sanguíneas: los grupos sanguíneos dependen del tipo de glicoproteína y
glicolipido que encontramos en la membrana d elos gloulos rojos/eritrocitos.
 El grupo A: oligosacárido: cadena N-acetilgalactosamiina
B cadena de galactos
AB los dos tipos de cadenas de glucoconjugados
Grupo 0 carece de ambas cadenas

LIPOPOLISACÁRIDOS

Polisacáridos + lípido

Dispuesta en la superficie de las bacterias gram-negativa, fundamental en procesos de respuesta

inmune/endotoxemia. Las células inmunes son capaces de activar una respuesta inflamatoria
por identificar a un patógeno extraño.

MÁS INFORMACIÓN
Catabolismo: es la parte del proceso metabólico que consiste en la degradación de nutrientes
orgánicos transformándolos en productos finales simples, con el fin de extraer de ellos energía
química útil para la célula. La energía liberada por las reacciones catabólicas es usada en la
síntesis del ATP.

Anabolismo: conjunto de procesos del metabolismo que tienen por fin la síntesis de
componentes celulares a partir de precursores de baja masa molecular,1 por lo que también
recibe el nombre de biosíntesis. Síntesis de moléculas orgánicas más complejas a partir de otras
más sencillas, orgánicas o inorgánicas, con requerimiento de energía y de poder reductor. Se
consume energía.

DETERMINACIÓN DE GLUCOSA EN SANGRE Y ORINA

Se basa en el carácter reductor de los monosacáridos. Si el glúcido que se investiga es reductor,

se oxidará dando lugar a la reducción del sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I),
de color rojo-anaranjado.

Se puede determinar la concentración de glucosa en la sangre y en la orina mediante un ensayo

sencillo para los azúcares reductores tal como la reacción de Fehling:
Una segunda enzima, peroxidasa, cataliza la reacción del H2O2 con un compuesto incoloro
queda un producto que se cuantifica con un fotómetro sencillo que lee la concentración de
glucosa sanguínea.

Además, se puede evaluar su concentración analizando su efecto sobre la hemoglobina,

reacción no enzimática entre la glucosa y los grupos amino primarios de la hemoglobina. La
cantidad de hemoglobina glicada (GHB) presente en un momento dado refleja el promedio de
la concentración de glucosa sanguínea durante el “tiempo de vida” circulante del eritrocito
(unos 120 días).

GLÚCIDOS COMO MOLÉCULAS PORTADORAS DE INFORMACIÓN

Los glucanos contienen una densidad de información mucho mayor que los ácidos nucleicos y
las proteínas.

Las lectinas, proteinas con dominios de unión de glúcidos de gran especificidad, se encuentran
normalmente en la superficie exterior de las células, donde inician la interacción con otras
células. En los vertebrados, los oligosacáridos, "interpretados” como señales por las lectinas,
gobiernan la velocidad de degradación de ciertas hormonas peptídicas, proteínas circulantes y
células sanguíneas.

La adherencia de patógenos víricos y bacterianos, así como de algunos parásitos eucarióticos,

a sus células animales diana es el resultado de la unión de lectinas del patógeno con
oligosacáridos de la superficie de las células diana.