1er parcial: (Segmento estructural: medio interno, proteínas, enzima, cinética enzimática,

vitaminas y coenzimas)

Para el semestre:

• 5 prácticas de laboratorio (virtual) (debemos tomar notas y hacer un informe de los

resultados y contraste con los aspectos teóricos, se puede usar libros)
• 5 informes, 1 por cada práctica.
• 3 parciales de practica conjuntamente con los de teoría. (Los informes tienen 35% y 65%
los teóricos.)
• 4 parciales teóricos.

1ERA CLASE DE BIOQUÍMICA: MEDIO INTERNO.

Objetivo: Estar en capacidad de analizar la característica del agua, los efectos de variaciones de
pH, electrolitos y energía sobre la homeostasis interna.

Medio interno, es un sistema abierto o cerrado regulable para mantener una condición estable. Es
una célula que se define como un medio interno y dentro hay un orden ajustado que le permite la
homeostasis dentro de ese medio; ese medio funciona en conjunto con el medio externo. Guardar
o mantener una condición dentro de ese medio es la homeostasis.

Componentes de la homeostasis y medio interno: célula y su entorno, sistemas orgánicos,

individuo total y medio ambiente, agua, electrolitos, proteínas, carbohidratos, lípidos,
transportadores, vitaminas, hormonas, pH, temperatura, enzimas, ENERGIA, debemos suministrar
y liberar energía para mantener el medio interno, se requiere energía

Equilibrio dinámico: el medio interno se encuentra en equilibrio y puede cambiar a favor de la

célula es decir manteniendo la homeostasis.

El mantenimiento de la homeostasis, es una necesidad básica para cualquier organismo y no solo

para responder a los cambios externos, ambientales sino también a los internos, como, por
ejemplo, las variaciones propias de medio interno en función de las diferentes fases que se
suceden, de forma cíclica o lineal, a lo largo de su vida.

Homeostasis, palabra griega: homo = similar y estasis= estabilidad y de estado. Es el conjunto de

fenómenos de autorregulación que llevan al mantenimiento de la constancia en las propiedades y
la composición de medio interno de un organismo.

Homeostasis y medio interno, es una propiedad de los organismos que consiste en su capacidad
de mantener una condición interna estable, compensando los cambios que se producen en su
entorno mediante el intercambio regulado de materia y energía con el exterior (metabolismo). Es
una forma de equilibrio dinámico, posible gracias a una red de sistemas de control realimentados
que constituyen los mecanismos de autorregulación de los seres vivos.

Para que funcione el medio interno tenemos que estar en un solvente, donde se pueda
intercambiar y desplazar los componentes (aminoácidos, carbohidratos y carga) y eso se puede
realizar en el agua. (Mecanismo de carretera de fluidos de todos los componentes)
 CARACTERÍSTICAS DEL AGUA:
• Es la más abundante.
• Posee el medio ideal para las reacciones bioquímicas.
• Solvente fisiológico: forma puentes de hidrogeno con sustancias polares.
• Distribución corporal.
• Conservación del medio interno: homeostasis (pH, electrolitos, moléculas) Se intercambia
las moléculas de electrolitos y se mantiene una carga determinada, dada por el pH.

Constante dieléctrica del agua: es una medida de su capacidad de mantener separadas las cargas
opuestas; a medida que la constante dieléctrica de un elemento aumenta, la fuerza entre sus
cargas incluidas disminuye, es más polar.

La del agua su constante dieléctrica es 78.5 y su momento dipolar es 1.85. Que su constante sea
elevada le permite formar puentes de hidrogeno, poder comunicarse y pegarse a sustancias
polares.

Si lo comparamos con la formamida es de 110.0 y el hexano 1.9 a medida que la constante es

menor la sustancia es menos polar (no expresa cargas hacia afuera y no expresa polaridad con
elementos que tiene en su entorno los momentos dipolares en 0.00)

En el caso del cloroformo constante dieléctrica de 4.8 y momento dipolar de 1.15 tiene cierta
bipolaridad en su interior tiene sustancias polares y no polares.

Distribución del agua corporal:

El adulto: 65%-70% del peso corporal

Recién nacidos: 80%

Distribución: compartimientos: medio intracelular: 50%; intersticio (espacio entre una célula y
otra) 15% y el intravascular (plasma de la sangre) 5%

Existe estrecha relación de intercambio con los diferentes compartimientos, intestino, plasma,
célula, piel, riñón y pulmón.
Balance debe ser lo mismo que ingerimos y lo que expulsamos para
que se mantenga la homeostasis.

Las grasas liberan 107ml de agua.

El contenido del agua, sirve de medio para que se realizan todas las funciones. Las
concentraciones de sodio, en el plasma es 142 y dentro de la célula es 14.

La tendencia natural es que se igualen las concentraciones de iones dentro y fuera de la célula. Pero
en el mantenimiento del medio interno de la homeostasis, deben mantenerse estas
concentraciones. Por qué se mantiene estos, es porque estos electrolitos tienen carga y debe
mantenerse la misma carga tanto dentro de la célula en su membrana celular, como en la parte
externa, la diferencia de estos electrolitos es lo que permite mantener la polaridad. Para mantener
estos electrolitos se necesita energía, es decir una bomba sodio-potasio; de la célula se está
sacando permanentemente sodio y metiendo potasio para mantener esas concentraciones.

Concentración de iones extracelulares, LO QUE HEMOS mencionado, pero en forma más detallada.

La concentración de iones, los que tienen carga positiva, los cationes más abundantes, Na+, K+,
Ca++, Mg++ son los llamados cationes y migran a un polo llamado cátodo (-)

Los que tienen carga negativa, los aniones más abundantes como cloro- los sulfatos, ácidos
carbónicos, proteínas, ácidos orgánicos (piruvato, lactato) migran a un polo llamado Ánodo (+)

Ellos generan cargas tanto dentro como fuera de la célula y deben mantener sus concentraciones.

Estructura molecular del agua, está formada como un dipolo, en la estructura tiene un ion, un
oxígeno y dos hidrógenos. En la distribución de la carga hay mayor electronegatividad hacia el
oxígeno y cuando un electrolito como este átomo de oxígeno esta unido al hidrogeno ellos
comparten un par de electrones uno lo aporta uno y el otro el otro pero como el oxígeno es muy
electronegativo atrae a ambos hidrogeno y deja un déficit de carga al hidrogeno haciendo que de
carga positivamente y el oxígeno de forma negativa, la molécula de agua actúa como un dipolo y
así funciona perfectamente en sustancias polares tanto negativas como positivas. El agua entre si
forma enlaces de puente de hidrogeno (enlace débil) esto hace que el agua en su polo negativo
representado por el átomo de oxígeno se une con otra molécula de agua que tiene un déficit de
carga positiva, es decir hidrogeno en solución se mantenga unido.

Capa de solvatación, si uno agrega cloruro de sodio que es cloro más sodio unido el cloro, el sodio
tiene una carga positiva al disociarse en el agua, atrae moléculas del agua por el lado del oxígeno,
a su vez el agua puede unirse a otras moléculas de agua y forma un colchón de agua en esta
molécula formando una capa de solvatación.

El cloro está cargado negativamente y se interaccione con el agua por el hidrogeno que tiene carga
positiva y puede formar una capa de solvatación o colchón de hidrogeno, cada uno será diferente
depende del poder iónico que tenga cada átomo. Las sales se disuelven rápidamente en el agua y
forma puentes de hidrogeno.

Arreglo el agua, densidad del agua, en gaseoso las moléculas están muy dispersas y ocupa todo el
espacio donde están contenidas; en estado líquido está desarregladas, pero formando puentes de
hidrógenos pudiendo interactuar con otras moléculas; cuando el agua se congela sufre un arreglo
lineal, en el cual se van a orientar lo que hace que el agua gane espacio en forma de cristal que
reclama un espacio determinada. Ejemplo: agua congelada que rompe recipientes.

Liquida: 1.00g/ml

Hielo: 0.92 g/ml

Interacciones hidrofóbicas entre el agua y sustancias no polares, el agua puede interactuar con
sustancias no polares, no forma puentes de hidrogeno puede mezclarse, pero no disolverse.

Disociación de H2O, el agua puede unirse con otras moléculas polares, pero puede disociarse.
Puede dividirse en dos partes, en oxígeno y una molécula de hidrogeno.

H2o → HO- (un grupo hidroxilo) + H+ (un hidrogenión - hidrogeno) La separación es poca, pero
existe la posibilidad.

• La concentración molar del h2o es 55.56Moles en 1 litro

 • La concentración molar de H+ (cantidad de hidrogeno que existe en ese momento) es
1,8x10-9 la capacidad de disolverse es poca, pero es importante, la capacidad de
encontrar un hidroxilo es igual, 1,8x10-9.

Ejercicios: H2o → HO- + H+

Podemos calcular la capacidad que tiene el agua para disociarse y cuanto de hidroxilo y cuanto de
hidrogenión y se usa una constante de disociación:

Ka = (H+) x (OH-) / H2O= posibilidad que exista un H+ hidrogenión = 1x10-7 igual de HO- 1x10-7
(hidroxilo). 1x10-7, es la posibilidad de que exista un hidrogenión o un hidroxilo en el agua.

Eso nos da la característica de pH, es la concentración de H+ (hidrogeniones) presentes en una

solución. Indica la fuerza proto motriz, que genera la concentración de hidrogeniones (H+). En
toda solución acuosa la concentración de H+ (hidrogeniones) más OH- (hidroxilo) siempre es igual
a 1x10-14. → H+= 1x10-7 OH-=1x10-7 de tal manera que en el momento de equilibrio la
sumatoria de 1x10-14.

En tal caso que existe 1x10-11 de hidroxilo entonces la concentración de hidrogeniones será 1x10-
3 para que así la sumatoria de 1x10-14

Cuando aplicamos el logaritmo es para determinar la concentración de H+. El logaritmo negativo

de la concentración eso es lo que constituye la fórmula matemática para decir cuánto es el pH,
desde el punto de vista matemático es el logaritmo negativo de la concentración de
hidrogeniones, al hablar de hidrogeniones estamos hablando correlativamente de hidroxilos. El pH
como el grado de la cantidad de hidrogeniones en correlación con la cantidad de hidroxilo en una
solución determinada.

pH= -log (H+)

Escala de pH:
En la medida que el pH desciende eso significa que la concentración de hidrogeniones es mayor
porque no es lo mismo decir que el ph1 el logaritmo de 10-1 es 0.1 una cantidad cercana a 1, si lo
comparamos por 10-3, nos da 0,001. Si el pH es menor la concentración de hidrogeniones es
mayor.

• Desde el punto de vista químico el pH neutro es 7, del punto de vista fisiológico es 7,35 a
7,40 es importante para mantener la homeostasis.
• Acidosis pH de la sangre menos de 7.35
• Alcalosis pH mayor de 7.40

Pueden ser metabólicos o respiratorias, tanto el pulmón como el riñón funcionan para mantener
el pH, al ingerir algo ácido cambia el torrente sanguíneo, no se observan tantos cambios porque
hay amortiguadores y mecanismos para que la célula mantenga la homeostasis del pH.

Escala de pH en líquidos biológicos

 CLASE #2: MEDIO INTERNO PARTE II.
Cuando ingerimos sustancias acidas tenemos un mecanismo que nos ayuda a mantener un pH
adecuado en la célula en el espacio intersticial y el intravascular. No hace cambios bruscos para
mantener la homeostasis.

Amortiguadores o sustancias Búfer, son sustancias que tienden a mantener el pH sin variaciones
significativas después de la adición de un ácido o base fuertes. Su rango de amortiguación se
considera en + o – 1,0 al pH de máxima amortiguación denominado pKa (constante de disociación
del grupo funcional actuante)

Por ejemplo: Una proteína con pKa 6.8 el rango de amortiguación es 6.8 en +1 y -1 ósea 5.8 o 7.8.
Puede ser más o menos pero siempre se toma el 1.

Sustancias que pueden mantener ese pH:

• Acido débil se puede disociar en su base conjugada, el ácido débil amortigua en su lado
acido y su base conjugada en el alcalino
• Acido fuerte dona sus (H+) hidrogeniones y se disocia totalmente, no tiene capacidad
amortiguadora.
• Base débil tiene capacidad de amortiguar + o – 1 y ella se disocia en su acido conjugado
• La base fuerte acepta protones (H+) y se disocia totalmente.
• Ácidos poliproticos: sustancias que poseen más de un grupo acido-base funcionante, tiene
varios rangos de amortiguación.
• Ácidos monoproticos, solo tiene un solo grupo funcional.

Comportamiento de los ácidos y bases, ellos pueden amortiguar hacer que las variaciones del pH
cuando se les agregue un ácido fuerte o una base fuerte, el rango de pH de la sustancia donde este
colocada no varíe significativamente; tiene una relación matemática usando la ecuación de
Henderson expresa la relación con los ácidos débiles y sus constantes de disociación,

Ka = (H+) (OH-) / concentración molar del agua= 1,77x10-16 Y cuando calculamos el log negativo
de cada uno de ellos pH = -log (H+) pKa (constante de disociación) = -log Ka=-0,23 (pKa: el logaritmo
negativo de constante de disociación)

La relación de ellos dos más la concentración de hidrogeniones es lo que vemos aquí que es la
ecuación de Henderson, que relaciona el pH con la constante de disociación, es decir el pKa, el pKa
expresa el pH en el cual un ácido débil y su base conjugada o una base débil y su acido conjugado se
encuentren libres, tienen la máxima capacidad amortiguadora. Su base débil y su conjugado
respectivo están igual en concentración.

A-: Base conjugada. HA: Acido débil, de estos tener el mismo valor, tienen las mismas
concentraciones y tiene mayor capacidad amortiguadora que los que no tengan el mismo valor.
Amortiguadores fisiológicos:

• Sistema de bicarbonato: tiene la capacidad de comportarse como acido y como base

Hco3- (bicarbonato) (se comporta como base) / H2CO3 (acido carbónico) (se comporta
como acido)
• Ortofosfato inorgánico H2PO4 -2 / HPO4
• Proteínas: hemoglobina y otras proteínas intra y extracelulares (grupos funcionales de la
cadena lateral y aminoácidos).
• El riñón y los pulmones funcionan como amortiguadores.

pKa y pl.:

• pKa: punto de pH donde el grupo funcional actuante de la molécula que está actuando,
tiene la mayor capacidad amortiguadora. Rango de amortiguación +o-1
• PI: punto isoeléctrico es el valor de pH donde la molécula (eje: aminoácido) debe tener
dos o más grupos funcionales. Tiene su menor capacidad amortiguadora y la carga neta de
la molécula es igual a cero.

Titulaciones y disociaciones:

• Titulación de H2PO4 con NaOH

• Disociación del CH3COOH (Ácido acético), tiene un solo componente un ácido
monoprotonico, hacemos su cálculo de constante de disociación y tendríamos su pKa.
• Curva de disociación del CH3COOH
• Titulación del ácido orto fosfórico de NaOH, es políptico tiene una capacidad
amortiguadora desde que comienza en su extremo ácido H3PO4 él se asocia a su base
conjugada para el
• Titulación de la Glicina que es un aminoácido, tiene dos grupos funcionales. Un grupo alfa
carboxilo y un alfa mino, cuando tiene cadena lateral pudieran tener grupo funcional
pudiendo tener 3 mesetas de amortiguación. Es el aminoácido más sencillo.
• Titulación de la histidina(aminoácido), dona hidrogeniones, tiene 3 grupos funcionales.
• Curva de disociación del glutamato, es un aminoácido acido (acido glutámico)

Bioenergética, el estudio de los cambios de la energía, acompaña a las reacciones y son necesarias
para la homeostasis, para mantener el equilibrio y las concentraciones de sodio dentro de la
célula son bajas y fuera son altas, con el potasio dentro es alta y afuera es baja.

Los sistemas biológicos son esencialmente isotérmicos y emplean la energía química para impulsar
los procesos vitales.

∆G, es el cambio de la energía libre o energía útil disponible para realizar trabajo.
Termodinámica, estudia todo esto, viene del griego. Thermo calor + dynamis, energía.
Describe las relaciones entre las diversas formas de energía y el modo en que esta afecta la
materia a nivel macroscópico.

Determina si es posible la ocurrencia de un proceso químico,

Los sistemas pueden ser abiertos, cerrados o aislados según su capacidad de intercambiar materia
y energía con su entorno.

Los procesos en los que el sistema libera calor o energía se les asigna q negativo y son procesos
exotérmicos y si el sistema gana energía o calor son procesos endotérmicos.

Nuestro sistema es abierto y están estrechamente relacionadas con el entorno.

Leyes de la termodinámica:

1era ley: la energía total de un sistema cerrado, sistema más su entorno, permanece constante. La
energía se conserva, no se pierde ni se gana, pero puede transferirse de una parte a otra o puede
transformarse a otra forma de energía.

2da ley, si un proceso ocurre espontáneamente, la entropía total del sistema debe aumentar. La
variación de entropía (∆S) representa la extensión del desorden o lo fortuito del sistema, y se
torna máximo en un sistema cuando este se aproxima al equilibrio verdadero.

Relación entre DeltaG (energía para realizar el trabajo) y ∆S (grado de entropía y desorden

T, es temperatura absoluta

∆S, variación de entropía (entropía

final – inicial)
∆H, entalpia o calor.
∆E, cambio total de energía interna de
la reacción.
∆G= Gi-Gf= liberó cantidad de calor –
energía. (reacción exotérmica /
exergónica, que libera calor)
 • El ATP cuando se hidroliza le da origen a ADP
+ Fosfato inorgánico.
• ATP es la molécula que permite el cambio de
energía en las reacciones, es la moneda
energética. Las reacciones en nuestro
organismo se acompañan de reacciones con
ATP para ganar o dar energía.
• La ATP cuando se hidroliza da origen a ADP
más fosfato inorgánico, las reacciones que
están por encima del ATP en cuanto a
cantidad de liberación de energía, le entregan
energía a esta reacción para que se forme el
ATP y las que están por abajo requieren que
el ATP les done energía para que se lleven a
cabo, ellos requieren que se les agregue
energía del ATP.

Reacciones bioquímicas, siempre una reacción endergónica con una exergónica y

viceversa, la exergónica le aporta la energía para que se lleve a cabo.
Coordinación de reacciones exergónicas-endergónicas.

Nuestro organismo está coordinado, las reacciones

exergónicas y endergónicas.

Los alimentos aportan energía, esta en sus enlaces

cuando se hidroliza sus enlaces, se libera energía es
capturada por el ADP que se convierte en ATP.

Se captura la energía de estas reacciones catabólicas

donde se hidrolizan los alimentos que se convierten
en Co2, H2O y nH3 que serán eliminadas como
productos de desecho

Cuando hablamos de las reacciones naranjas se

utilizan para sintetizar moléculas complejas a partir
de moléculas simples aminoácidos en proteínas,
azúcar en polisacáridos.
 Estas aportan ATP que pueden ser usados en
otras reacciones.

• Fosforilación oxidativa, es la mayor

producción de energía
• Glucolisis por vía aeróbica tiene 2 atp
• Ciclo de Krebs atp a nivel de sustrato
• Reacciones metabólicas
desfavorables, es decir endergónicas
que requieren energía mediante su
acoplamiento

CLASE #3: MEDIO INTERNO PARTE III.

Organización intracelular, la célula son las unidades morfofisiologías de la vida.
Tipos: Procariotas (bacterias, algas verdad, azules, espiroqueta) y Eucariotas. La primera
diferencia entre eucariota y procariota es la presencia de membrana intracelular.
La S, significa coeficiente de sedimentación.

Jerarquización de la organización molecular de la célula, es decir orden de los elementos que están
en una célula.

*Precursores elementales del entorno: Peso molecular entre 18 y 44: h2o, co2, N, NH3, S, P, Mg,
Mn

* Elementos intermediarios PM= 50-250: piruvato, citrato, malato, lactato.

* Unidades sillares estructurales= PM= 100-350: aminoácidos (que se convierte en proteínas),

glucosa, fructosa, galactosa, ácidos grasos, glicerol, nucleótidos, cuando se reúnen forman las
macromoléculas: PM=10a3 -10a6: proteínas, (aminoácidos) glucógeno (estructura sillar glucosa),
lípidos (estructura silla triglicéridos), ácidos nucleicos, glucoproteínas.

*Asociaciones supramoleculares: partículas PM=10ª6-10ª9: ribosomas, complejos enzimáticos,

cuerpos de Golgi, sistemas contráctiles.

*Organelos, núcleo, mitocondria, lisosoma, peroxisoma, ribosomas, retículo endoplasmático liso y

rugoso, aparato de Golgi, cloroplastos.
Membrana celular, (característica de las células eucariotas, las procariotas no tienen) es una
envoltura que tiene la cedula, que le permite conservar su medio interno, permite el intercambio
selectivo de información puede entrar sodio y puede salir, tiene una estructura bilaminar que es
una doble capa de lípidos. Espesor: 60-100 antrom. También contiene lípidos (fosfolípidos,
esteroles: colesteroles), proteínas (integrales: forman parte del interior de la membrana que
penetran y periférica que no penetra la membrana) y carbohidratos.

En la membrana se observa que la doble capa tendrá una cabeza polar del ácido graso al exterior
para interactuar y hacia el interior se orienta la parte apolar, de tal manera que se hace una
barrera apolar pudiendo atravesar sustancias apolares como grasas o lípidos, pero las sustancias
polares no la atraviesan ellas utilizan transportadores o proteínas, si la atraviesa totalmente se
llama proteína integral.

Componente de la membrana del eritrocito humano

Características de las membranas celulares,

*Son anfipáticas, que pueden interactuar con sustancias polar y apolares, las polares por
transportadores y las no polares pueden atravesarla porque la membrana es no polar, no son
rígidas están en movimientos y siempre puede estar cambiando, es asimétrica.

*Modelo de mosaico fluido, mantiene movimiento y es importante para mantener el equilibrio de

los elementos que tiene adentro y un cambio de información constantes

* Permite el intercambio de nutrientes

*Proteínas se relacionan con la bicapa: integrales y periféricas.

Selectividad de las membranas: Transferencia de material e información.

Cómo se mueven las moléculas en la membrana

*Movimientos de moléculas pequeñas por: división pasiva y facilitada (en ninguno de los dos casos
no consumen energía, la pasiva pasa a través de la membrana generalmente sustancias lipídicas y
facilitada, facilitadas por proteínas para sustancias polares que pueden pasar por transportadores
o poros) y transporte activo, en el cual se requiere energía se hace contra un gradiente químico
(caso de sodio-potasio) Dependiendo de como se haga ese movimiento:

Uniportador en dos direcciones  →

Cuando tiene el paso simultaneo de dos moléculas que están interactuando con el mismo
transportador es un sistema de cotransporte, se divide en sistema de simportador en el que dos
moléculas van en la misma dirección por ejemplo la glucosa para pasar por la célula el necesita
unirse al potasio, la glucosa en presencia de insulina que activa al transportador mete glucosa y se
lleva potasio. Cuando un paciente tiene el potasio alto, se le aplica glucosa o insulina. Anti
portador, se hace simultaneo mientras uno sale uno entra ejemplo, el potasio e hidrogeniones si
meto potasio hay déficit de hidrogeniones. Si tengo un caso de acides el hidrogenión entra en la
célula y sale potasio.

Movimientos de moléculas grandes, Ambos procesos son procesos de transporte activo que
requieren energía.

Endocitosis: La endocitosis es el proceso de captura de una sustancia o partícula desde fuera de la

célula envolviéndola con la membrana celular. La membrana se pliega sobre la sustancia y esta es
encerrada completamente por la membrana.

Existen tres tipos de endocitosis:

• Fagocitosis
• Pinocitosis
• Endocitosis Mediada por receptores
Cuando la endocitosis da lugar a la captura de partículas se denomina fagocitosis ("la célula
come"), y cuando son solamente porciones de líquido las capturadas, se denomina pinocitosis ("la
célula bebe").2

Exocitosis: La exocitosis se produce cuando una célula produce sustancias para exportar, tal como
una proteína o cuando la célula se deshace de un desecho o de una toxina, describe el proceso de
fusión de vesículas con la membrana celular y la liberación de su contenido fuera de la célula.

• Transmisión de la señal a través de la membrana: 1. Receptores de la superficie celular:

transducción de la señal (EL glucagón puede estimular a un sistema de señal que recibe
la información de glucagón, un receptor para glucagón y este a través de una serie de
proteínas denominadas proteínas G, el receptor de glucagón se pega a la proteína G, la
proteína G se pega a una enzima AMPc, que se denomina adenir sinclasa y produce amp
especifico y se desencadena) Puede ser otra hormona, en la membrana existe
receptores.

• 2. Incorporación de la señal, puede que el receptor este en el núcleo y no en la

superficie, el estimulador en ese caso la hormona, vitamina D, esteroides entran al
interior y en el núcleo tienen la información

• Contacto intercelular y comunicación, una célula crece hasta donde su vecino se le

permita, si no se tiene en cuente esta produce un tumor.
Mecanismo de entrada a través de la membrana celular, en el caso de los virus ellos identifican
receptores a nivel de las membranas celulares y en contacto con se le permite el proceso de
endocitosis y la célula capta el virus y se va al interior, al igual que la fusión del espermatozoide

CLASE #4: MEDIO INTERNO PARTE III.

Algunas señales a las cuales responde la célula,

En la celula espe en la membrana podemos tener receptores que nos permite tener interacción
con otra celula y a nivel lejano por ejemplo el musculo con el pancreas a través de hormonas y
receptores.

Antígenos olidosacaridos, la luz , neurotransmisores, hormonas etc.

La bomba sodio potasio es un sistema antiportador y se consume energía.

Señal respuesta a la membrana,

Un sustrato se adosa al receptor, y el recep desencadena un efecto dentro de la celula, Una señal
da origen a que varias enzimas se activen, varias rutas metabólicas, son diversas maneras donde
se reciben la información. Hay receptores de membrana, receptores intracelulares, dentro del
núcleo.

Las horm tiro y estoroidea, penetran la membrana celluar y llegan al núcleo donde ejercen su
acción.

Son mecanismo donde se hace la comunicación en el entroorno y la celula.

Una vez que el receptor interactua con la membrana celular, se genera una respuesta llamada,
Segundos mensajeros

AMPc, fosfolipasa C: inositol 3-fosfato:IP3, calcio y calmodulina, señales acopladas a la proteína G

Se puede separar los difrenes componentes de la celula por un sistema de centrifucacion

diferencial, se rompe el tejido se vuelve celula y se hace homegenizacion dentro de una licuadora
que corta la membrana celula y se hace la centrifugación se hace cada mas con mas revoluciones
se separan organelos, como núcleo, lisosomas,mitocondrias hasta finalmente quedar en un
sobrenadante citoplasma.

Organelo y marcador bioquímico:

Buscar: las enzimas donde esta, en que metabolismo esta esa enzima. catalasa

Citosol, su marcador es lactato de deshidrogenasa cuando estamos en presencia de este por

encima de los valores normales estamos en presencia de lisis o muerte celular.

Una de las características del coronavirus, ataca las células pulmonares mueren y se rompe la
membrana celular y su contenido de lactato de hidrogenasa sale a sangre, y si el lactato esta alto
es porque hay gravedad o esta activa, también se puede buscar como marcador cuando hay
ruptura o lisis de globulos rojos (hemolisis) por cualquier causa, ya sea hereditario, oxidativo,
paludismo, drepaositosis, infarto al miocardio indica muerte celular de células cardiacas.

Mitocondria donde se lleva a cabo varias reacciones y tiene cloroplastos.

Radicales libres, cuando una molecula de oxigeno pierde uno de sus electrones que se va a otra
molecula, hace que este oxigeno se vuelva icompleto como si se le quitara un pedacito, esto la
vuelve altamente reactiva, presta a tratar combinarse con otras moléculas para tratar que otro
electron tome el lugat de que perdió, ósea recupere esa parte de oxigeno que perdió.

En estado volátil se le conoce como radical libre

La molecula de agua tiene un oxi y dos de hidro cada unión de oxi con el hidro indica que el hidro
aporta una y el oxi aporto otro per osi uno se pierde el oxigeno se vuelve radioctivo y comienza a
girar entrópicamente y rompe la membrana celular.

Cuando la molecula renegada encuentra un electron que pueda ser su compañero se enlaza con el
y como resultado tiene un electron extra, este nuevo electron hace que la molecula sea altamente
reactiva se inicia un circulo vicioso que se repite indefinidamente. La integridad del sistema
inmunologico esta a juego y el dna se altera o destruye.
La toxicidad del oxigeno se debe a la producción de elementos reducidos altamente reactivos que
en condiciones normales la celula tiene la capacidad de eliminarlos,

Radicales libres: tipos.

Tenemos la fuente intracelular de producir radicales libres, en los lisosomas hay una
mieloperoxidasa que puede producir radicales libres, dentro del citosol, metales de transición.
Todos ellos generan radicales libres.

*Anión superóxido: O2-, tiene una vida media muy corta en milisegundos. Producida por xantina
oxidasa, flavoproteína oxidasa, auto-oxidación de quinonas reducidas catecolaminas y tioles;
combinación de Hb o Mioglobina con O2. Es convertido a peróxido de hidrogeno por acción de la
superóxido dismutasa. O2 --→h2o2 peroxido de hidrogeno

*Peroxido de hidrogeno (h2o2), producido por la d-aminoacido oxidasa, amina oxidasa y

superóxido dismutasa.

*Radical hidroxilo (HO), se origina en la interacción del peróxido de hidrogeno y con el anión
superóxido. Son mas reactivos y mas toxicos que los anteriores.

Mecanismo de toxicidad de oxigeno,

Dna, produce peroxidación y modificación química de las bases nitrogenadas, es grave para la
clula.

Proteínas, oxidación de los grupos sulfidrilos -SH -→ -s-s (ruptura de dobles enlaces)

Lipidos, ataque de los ácidos grasos insaturados de los fosfolípidos que estan en la membrana y
otros componentes de la membrana resultando en: formación de hidroperóxidos lipídicos, lo cual
aumenta el carácter hidrofílico que no debe tenerlas ya que la membrana es una doble capa por
fuera son polares y por dentro apolares, cambian esa polaridad causando daños, de los lípidos
cambiando la estructura y función de la membrana y además los hidroperóxidos son potentes
inhibidores de algunas enzimas. Se daña la membrana celular del eritrocito.
Los radicales libres atacan a los neutrófilos, los neutrófilos secretan elastasa, la elastasa se
convierte en elastina hay destrucción del tejido conectivo del pulmón, se activa la alfa
antiproteasa. Por un lado estimula, altera el neutrófilo se produce mas elastasa y por otro lado
inhibe la alfa 1 anti proteasa que inhibe a la elastasa, como ya no la puede inhibir queda más
activa la elastasa y sigue la destrucción pulmonar.

Mecanismo de protección celular contra los radicales libres: estos son los mecanismos que sirven
para protegerse de los radicales libres, a nivel de lisosomas interectua vitamen e, beta caroteno, y
asi estas vitaminas y proteasas.
Protección enzimatica,

• Reacción de la superóxido dismutasa (SOD) es una enzima citosólica que se encuentra en

todos los tejidos y mantiene bajos los niveles de 2 o 2-

Toma el anion uperoxido le agrega hidrogeno y lo convierte en peróxido de hidrogeno este actúa a
la catalasa y lo convierte en oxigeno mas agua. Que pasa luego con este peróxido de hidrogeno,
puede ser tomado simultáneamente con el eritrocito y en la célula grasa puede ser tomado por la
glutatión peroxidasa que termina de hacer esta función.

• Reacción de la catalasa (peroxisoma), enzima peroxisomica, ublicua y altamente reactiva.

• Reacción de la glutatión peroxidasa, toma al peróxido de hidrogeno y lo convierte en dos
moléculas de agua que no tienen la capacidad de radical libre. Esta es una enzima
citosólica y mitocondrial, contiene selenio: cataliza la reducción de los hidroperóxidos
organicos y del peróxido de hidrogeno en una reacción en la que interviene glutatión
• La enzima ejerce 3 funciones, 1) convierte 2h2o2(peróxido de hidrogeno) -→h2o
2)convierte acidos grasos peroxidados en derivados hidroxilados; 3) revierte la oxidación
de los grupos sulfidrilos de las proteínas.
• El glutatión peroxidado es reducido por glutatión reductasa con NADPH -→NADP+
El NADPH es prodcido por la glucosa 6-P deshidrogenada de la via de las pentosas fosfatos.

Antioxidantes, detienen las reacciones en cadena de los radicales libres: Vitamina E, beta
carotenos, Acido ascórbico.
 CLASE #5: PROTEINAS I
Analizar las características estructurales y funcionales de las proteínas como elementos
dinámicos y versátil de la materia.
La molecula histamina-1 estimula las células que crean los vasos sanguíneos, ayuda a
cicatrizar y esta presente en la saliba.
Tienen forma y función genéticamente determinada, es decir tiene la información en el ADN,
se transcribe al ARN y el ARN hace una traducción y descifración del código genético en
secuencia de proteínas.
Son secuencias de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, interviene el grupo alfamino
y el grupo carboxilo de otro aminoacido y forman un enlace peptídico, tienen forma
determinada.
Amininoacidos:

Hay mas de 300 aminoacidos en la naturales, y solo 20 L alfa aminoácidos son constituyentes
genéticamente incorporados a la proteína.

10 aminoacidos son esenciales no lo podemos sinteziar es decir tenemos que aportarlo.

Estuctura: carbono alfa al cual tiene 4 enlaces es asimetrico (quiral) es decir quira el plano de la
luz. Y sus sustituyentes les permiten tener una caracterisiticas especifica, ese carbno gira el plano
de la luz se puede ver como enantiómeros o esteroisomeros, en el caso de nosotros hacia la
izquierda, L y D; se comporta como un dipolo.

Se codifica los aminoácidos genéticamente.

Estructura de los aminoácidos:

C: Carbono alfa, mira el plano de la luz y tiene 4

sustituyentes,se le une un grupo alfa amino, y un alfa
carboxilo.

Todos los aminoácidos tienen estos 2 grupos funcionales;

H3N+ y COO-

R: un grupo en la cadena lateral

H: Hidrogeno
 L-Alanina, gira el plano de la la luz hacia la izquierda. Es un
levo aminoacido.

D- Alanina, gira el plano de la luz hacia la derecha. Vemos

donde tiene el nitrógeno, el grupo alfamino. Es un dextro
aminoácido.

Clasificación de los aminoácidos, de acuerdo a la polaridad de su grupo R.

A) Hidrofóbicos: aquellos que en su cadena lateral no tienen grupos funcionales y no se enlaza

con el agua porque no tienen polaridad , ejemplo: Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
metiolina, tristofa

B) Polares, forma enlaces con el agua, tiene grupos funcionales en su cadena lateral.

a) neutros: glicina, serina, trenina,glutamina, tirina

b) hidrofílico ácidos: tiene un grupo carboxilo en su cadena lateral, por eso se comportan como
acidos, ejemplo:acido glutámico, acido aspalmico

c) hidrofílicos básicos: tienen un grupo básico amino en la cadena lateral, lisina, arg, histi

Aminoacidos: polaridad y curva de disociación.

Identificación de aminoácidos, el método de crematografia en papel, en capa fina de intercambio

ionico; electroforesis de alto voltaje. Significa que se hace pasar una corriente elect de un polo a
otro polo, y los aminoácidos con carga migran al polo y los que no quedan en el camino.

Los aminoácidos que en su cadena lateral tiene carga negativa (aniones) migran al anodo y
cationes al catodo. Los mas livianos migran al catodo o al anodo, los pesados se quedan en el
camino.

Titulación de la glicina: tiene un grupo alfa carboxilo,

Pk1+pk2 /2 es igual a Pi (lo que va en el medio)

Los aminoácidos pueden existir como Aa modificados post-traduccionales: es decir un aa que esta
dentro de una proteína que es una modificación de un aminoacido pero cuando se incorpora lo
hace como el aa original.
• Colageno: tiene prolina, dentro de ella es hidrolixada la prolina y se convierte en
hidroxipolina y la lisina en hidroxilisina
• Protombina, tiene glutamoto y se convierte en gamba carboxiglutamato, miosina: se
metila y se convierte en N metil lisina; la elastina en desmosina.
• Otas modificaciones: formulación, acetilación, prenilación y fosforilación de grupos
funcionales, puden encontrarse aminoácidos modificados dentro de la proteína.

Sintesis de hidroxiprolina,
La Hip estabiliza a la tripe hélice de la colágena para evitar la digestión por proteasas.

Dentro de la proteina del colageno la prolina en esta cadena va ahacersustrato .

Enlace peptídico, requiere energía para que se forme.

Cadena polipeptídica: péptidos, son secuencias cortas de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos, menos de 10Aa. Ejemplo, hormonas (insulina, glucagón); antibióticos
(gramicidina); antineoplásicos (Bleomicina); glutatión (antiradical libre o antioxidante)

Peptidos, caracterisiticas: solubilidad: mucho mayor a la que tiene una proteína qiue tiene
mas de 10 aminoacidos, su peso molecular es mas bajo, es dializable puede atravesar el
polo de una membrana de diálisis porque es un peso mas pequeño en comparación con
una proteína, carga neta eléctrica positiva o negativa, depende del grupo funcional que
tenga el aminoacido en su cadena lateral, puede absorber la luz ultravioleta entre 220-230
y los aa aromáticos a 280.

Peptidos con actividad biológica, el glutatatión (antioxidante – antiradical libre), oxitocina,

vasopresina, bradiquinina, FR-TSH ( factor de liberación de hormona estimulante de la
tiroide ), carnosina. Averiguar estos componentes y donde actúa!!!!

Proteinas, tienen forma y función genéticamente determinada debido a:

1) clase de minooacidos presentes, orden y disposición de la cadena peptídica, relación
espacial de un Aa con respecto a otro.

Función de las proteínas, energética contribuyen como enzimas para producir energía en
su etapa final del catabolismo, tienen actividad enzimática catalíticas (las enzimas en su
mayoría son proteínas), reguladoras como hormonas y neurotransmisores, de transporte
como la hemoglobina que transporta oxigeno, apoproteínas, albumina calcio,
estructuradesosten como la queratina, colageno y elastina, acción defensiva,
inmonoglobulins, factor de coagulación, acción de reserva, la ferritina conserva hierro y la
mioglobina conserva oxigeno.

*Estructural, puede formar membranas, musculos, tejido, queratinas, etc.

*Receptores de membranas: proteína G, adenilciclasa, proteinquinasa
*Transporte, hemoglobina, albumina, proteínumina, lipoproteínas, citocromos, globulinas.
 *Mantenimiento del equilibrio osmotico, el caso de la albumina que a aprte de transportar
calcio, mantiene el equilibrio olidosmotico esto quiere decir que aunmenta la presión
intravascular para arrastar agua desde el tejido intersticial al torrente intravascular,
mientras que la presión hidroestatica, la presión arterial puede desplzar agua al torrente
sanguíneo, también permite hacer ese intercambio de sustancias de desecho.

Funciones inmunológicas, la coagulación, intercambio nutircional, factor de necrosis y

tumoral.

Según su composición las prteinas se separan en proteínas simples (haloproteinas) que

solo tienen aminoacido y las proteínas conjugadas (heteroproteinas) tienen aminoácidos y
grupo prostético: glucoproteínas tienen glúcido, liproteinas (lípidos), metloproteinas (ion
metálico), fosfoproteínas (grupo fosfato)

Según la forma tridimensional de su molecula: fibrosas de forma alargada generalmente

insolubles en agua y suele tener función estructucalr como el colageno.
Globulares forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones
de naturaleza dinámica (catalítica, transporte, etc)

Desnaturalización de las proteínas, cualquier cambio en la estructura y su función puede

producirse por efecto de calor y agentes químicos destruyendo los enlaces de hidrogeno, como la
urea a una concentración de 6 mol/l, detergentes como el dodecilsulfato y los reactivos de grupo
sulfhidrilos.

Ejemplo: albumina de huevo con calor, es irreversible.

Estructura de las proteínas, primaria, es el orden en el cual los aminoácidos se unen por enlaces
covalentes peptídicos y disulfuros. Este orden es determinado genéticamente.

Secundaria, esta dada por la disposición de la cadena polipeptídica en las configuraciones de alfa
hélice, beta lamina plegada y espiral dispuesta al azar.

Estructura secundaria alfa hélice, conformada frecuente en proteínas globulares, dimensiones con
giro de 3,6 Aa y distancia por giro de 0,54n. Estabilizada por puentes de H. Puedne ser anfipáticas
interactuar co polares y no polares. Enrollar sobre si misma.

Hojas,betalamina plegada. Espiral dispuesta al azar.

Terciaria, es la forma plegada o empaquetada que adopta toda la cadena polipeptídica dándole a
la proteína su forma nativa, única, biológicamente activa. Tienen una sola cadena y se arrolla
sobre si mismo, ejemplo: mioglobina.
Cuaternaria, esta dada por la unión de 2 o mas cadenas polipeptídicas de una proteína oligomerica
unidas por enlace no covalentes tales como: puentes de hidrogeno, enlaces electrostáticos, ej:
emoglobina que tiene 2 cadenas alfas y 2 cadenas betas.

Los aminoácidos deben formarse en una estructura pri, seg, ter, cua

Proteinas auxiliares que ayudan al plegamiento, agilizan el proceso de plegamiento y guian las
proteínas a una forma final productiva, evitan conglomerdos proteicos, plagamiento defectuosos,
insoluble.

Chaperon proteína de choque térmico evita la formaacin de conglomerados, y proporcionan una

oportunidad para formar elementos estructurales secundarios apropiados y para su coalescencia
en globulos fundidos.

Proteínas auxiliares que ayudan al plegamiento:

• Proteina disulfuro isomerasa: facilitan la formación de enlaces disulfuro que estabilizan la

conformación nativa proteica.
• Prolina cis, trans-isomerasa.

Carga eléctrica de las proteínas:

Luego de tner una proteína determinada, la carga neta la dan los grupos funcionales en la cadena
lateral de esta proteína y los grupos aminoterminales, podemos determinar un ph isoeléctrico es
un ph donde la carga neta se hace igual a 0 y la solubilidd es 0. El pi es donde la proteína pierde su
solubilidad y precipita. Por ejemplo la hemoglobina su pi es 6,8 ella debe actuar en el ph
fisiologico, si se acerca al estado de acidosis que es 7, ya no va a poder transportar tienen menos
solubilidad y se acerca a su carga neta.
 CLASE #6: PROTEINAS II
Alteraciones en la conformación de las proteínas:
• Enfermedades priónicas o encefalopatías espongiformes trasmisibles (cuando no se
forman bien las proteínas): patologías neurovegetativas mortales que resultan de la
acumulación de agregados proteínicos insolubles en las células nerviosas. Entre estas
enfermedades están: Creutzfeld- Jakop en humanos, scrapie en ovejas, encefalopatía
espongiforme bovina en ganado vacuno (enfermedad de las vacas locas)
• Son transtornos en la conformación de las proteínas los cuales se transmitn al alterar
la conformación, sirven de molde para alteral la conformación de otras proteínas.
Enfermedad de Alzheimer, acumulación del péptido amiloide- B la cual sufre una
transformación conformacional desde un estado rico en a-helice a un estado rico en lamina b
y proclive a la autoagegación.
Este plegamiento erroneo se produce en las células cerebrales donde generan placas seniles
características.
Esta proteína proviene de un precursor proteico mas grande conocido como preteina
precursuro de amiloide.
Existe la posibilidad de que una apolipoproteína E se la mediadora de esta transformación
conformacional.
Placas neuríticas, es esta lamina se observan las placas que se acumulan en el SNC, el b-
miloide no puede ser eliminado por los macrófagos, los macrófagos no tienen la maquinaria
enzimática para hacr la digestion de estas proteínas alteradas, la proteína se vuelve insoluble
se van agregando y forma una serie de placas en el Alzheimer impide la unión de una celula
cerebral y otra. Y la memoria.
Colageno, es una proteína de modifación post-traduccional o proceso de maduración que
implica el rompimiento y/o formación de enlaces covalentes.
Es una proteína fibrosa abundante que constituye mas del 25% de la masa proteínica humana.
Esta presente en la piel (conjuntamente con la queratina), hueso, tejido conectivo (ligamentos
y tendones) Proteina de sosten
Su estructura es en forma de una hélice triple única: tropocolágeno; cada fibra con mas de
1000Aa unidos en una conformación única, entrecruzada que giran a la izquierda; se enrollan
entre si en sentido a la derecha para formar la triple hélice.
Estos giros opuestos de las hélices y sus polipéptidos le confieren una alta resistencia al
desenrollamiento.
Posee 3,3 residuo de AA por giro y una elevación por residuo casi del doble de la hélice a.
Los grupos R (radicales) de cada hebra se unen tanto que para que ajuste perfectamente, el
tercero de estos Aa deber ser glicina que tiene solo H como cadena lateral; esto da un patrón
repetitivo de Gli-AaX-AaY donde Y es Prolina o Hip (hidroxiprolina)
Composición: Gli: 33%, Pro e Hip (4-OH-Pro): 27%; Ala 11%
Las triples hélices se estabilizan entre si por puentes de H entre los residuos de Aa de
diferentes cadenas.
Los grupos grupos hidroxilo de Hip aportan puentes de H.
La estabilidad adicional a la cadena la dan los enlaces cruzados covalentes entre los residuos
de Hil modificados dentro de las cadenas y entre ellas. Y forman Grupo 5-OH- Lis.

Sintesis del colageno, se sintetiza como procolágeno donde sus residuos de Pro y Lis son
hidroxilados por hidroxilasas especificas (requieren acido ascórbico – vitamina C) que
aunmentan la capacidad de formar puentes de H que estabilizan al colageno.
El gran contenido de Pro e Hip confieren una conformación enroscada rigida al colageno.
La transferasas unen residuos de glucosilo y galactosilo a 5-OH-Lis (Hil)
La porción central del polipéptido precursor se une con otras moléculas para formar la triple
hélice.
Defectos en la síntesis del colágeno:

*Escorbuto deficiencia de vitamina C

* Síndrome de Menkes por deficiencia de cobre, interviene el cobre, en la oxidasa de los residuos
de lisino
Síndrome de Ehlers-Danlos trastornos genético en los genes que codifican al colageno, l alfa, al
procolágeno, n peptidasa o a la lisiloo hidroxilasa

Con el envejecimiento se forman mas enlaces transversales intra e intercadenas que aunmentan la
rigidez del colageno y a su mayor fragilidad en tendones, cartílagos, vasos sanguíneos.

Altas temperaturas desnaturalizan al colágeno y lo convierten en gelatina.

Varias enfermedades genéticas causa defectos en el ensamblaje, estabilización o

entrecruzamiento de la colágena.
 Queratina

• Dos grupos: a-queratinas presentes en pelos, uñas y parte importante en la piel animal; B-
queratinas que contienen mas estructura de lamina B y se encuentra en plumas de aves y
escamas de reptiles.
 Elastina

Las 3 anteriormente mencionadas son proteínas de sostén.

Las proteínas globulares se encuentran en la sangre y dentro de la celula, cuando se rompe la

celula se encuentran en la sangre.
Albumina de 3,5 a 5%

Diferencia de plasma y suero, el plasma tienen todos estos elementos pero el suero para
obtenerlo se hace coagular el fibrinógeno, que actúa como elemento coagulador y ya no esta
presente en el suero.

Comparar el tamaño de albumina y globulina, la globulina es de mayor peso molecular, la

solubilidad de la albumina es muy alto es soluble en sol acuosas y salinas, las globulinas no son
solubles en soluciones acuosas solo en sol salinas al 0,9%.

La solubilidad es diferente porque en las cadenas laterales de la proteína que forma la albumina se
encuentran muchos grupos funcionales pueden formar puentes de hidrogeno con el agua, aunado
que su peso molecular es menor en comparación con la globulina y tiene menor grupo funcionales
en su cadena lateral. Entre mayor peso y menor grupo funcionales menor puentes de hidrogeno
que puede formar su solubilidad será menor.

La albumina migra hacia al polo positivo y la gama globulina hacia el polo negativo, lo que significa
que la globulina su carga neta total es negativa.

La carga neta de la proteína deriva de la suma algebraica de la suma de todas las cargas cadenas
laterales, mas lo que tiene en su cadena la parte terminal el alfa amino o el alfa carboxilo.

La albumina es una proteína sintetizada en el hígado, es de bajo peso molecular en comparación

con las globulinas, tienen diversas funciones es transportadora, puede transportar bilirrubina
desde el torrente sanguíneo al hígado, tirosina, calcio, dato: hay que ver si la albumina esta alta
porque o si no, no se transporta el calcio, se ve en las deficiencias hepáticas o nefróticas.

Si se esta alimentando bien, como esta su hígado y vida media de la albumina que es 21 días.

La albumina mantiene la presión coloidosmótica, o la presión oscotica que consiste en que los
grupos funcionales de la albumina atraen agua hacia el torrente sanguíneo desde el tejido
intersticial y desde las células, de tal manera que mientras la presión arterial saca liquido desde el
vaso sanguíneo al tejido intersticial hacia la célula para llevar alimento, la albumina regresa o atrae
ese liquido desde la célula y el tejido intersticial hacia el vaso sanguíneo es decir se mantiene una
circulación, la albumina cuando se degrada aporta gran cantidad de Aa, recordar que la albumina
transporta varias sustancias, medicamentos y función coloidosmótica, las diferentes globulinas y
funciones

Una de las globulinas es la hemoglobina, es una proteína cuaternaria tiene 4 cadenas para
funcionar tienen que estar todas juntas, se sintetiza dentro de los globulosa rojos que es donde
hace su trabajo, las funciones transporta oxigeno y co2.

Tiene 2 cadenas alfa y dos cadenas betas. Su gen esta ubicada en el cromosoma

CLASE #7: PROTEINAS III

En la estructura cuaternaria se unen las 4 cadenas y formarían conjuntamente con sus grupos
prostéticos en este caso los anillos tetrapirrolicos que permiten transportan oxigeno.
Lo que significa que cuando se pega una molecula de oxigeno a ese grupo Hem el coopera para
que el siguiente grupo Hem puede aceptar con mayor velocidad la siguiente molecula de oxigeno,
y asi sucesivamente se va ir pegando mas rápido en esa hemoglobina que tiene 4 grupos Hem y se
transmite al resto de la moléculas de hemoglobina que están en un glóbulo rojo.
Los grupos Hem que reciben saturación

La hb pasa de una forma t a una forma r gracias a la oxigenación, cada uno de los grupos hem de la
hb es un tetrámetro va aunmentando.

LA hemoglobina solo acepta 2 hidrogenios 1 en cada cadena beta solo en la hemoglobina

desoxigenada en el tejido periferico si la hemoglobina esta oxigenada no acepta los protones, en el
tejido periferico la hemoglobina liber el oxigeno simultáneamente atrapa hidrogeniones,
amortiguando el pH.

La hemoglbina oxigenada a nivel de pulmón tiene la porpiedad de atrapar oxigeno, al atrapar

oxigeno rompe los puentes salinos y se libera el hidrogeno ese hidrogeno o protones se une al
bicarbonato y forman acido carbonico, actúa la hidrasa carbonica y produce dos moléculas de co2
mas agua y se exhala, nosotros exhalamos co2 con agua eso es la expiración, y en la inspiración
atrapamos y tomamos oxigeno y lo pegamos, en la hemoglobina tiene un efecto amortiguador
porque libero hidrogeniones y a la vez al atrapar oxigeno se regenera los puentes salinos, el va al
tejido perefirico libera el oxigfeno puede atrapar hidorogeniones esos hidrogeniones se pega a la
hemoglobina y se repite ele cicli los hidrogeniones viene del metabolismo, y el co2 viene de lo que
se genera del ciclo de Krebs por la acción de piruvato carboxilasa que agarra un piruvato y se
convierte en acetil coencima a, ese co2 se combina con el agua por acción de la anhidrasa
carbonica y se produce acido carbonico puede disociarse en bicarbonato y en hidrogeniones el co2
es atrapado por la hemogoblina y transportado a los pulmones
LA presencia de H+ Hidrogeniones disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno, y la
presencia del CO2 igual

El 2,3 DPG es producido por el glóbulo rojo por una via que solaya completamente la producción
de los primeros atp en la glucolisis, entonces en vez de producir atp en esta via se solaya y se
produce este metabolismo denominado 23-dpg, el se une en la hemoglobina en forma t la
hemoglobina t no tiene oxigeno.

Se obtiene mayor cantidad de oxigeno en el pulmón y se libera a nivel periférico. A la par, se

libera co2 en el pulmón y se toma co2 en el tejido periferico, en el tejido se toma hidrogeniones y
se libera a nivel del tejido pulmonar, ahora una característica interesante en la hemoglobina fetal
las cadenas gammas tienen serina en lugar de histidina y no hay cadenas beta si no dos cadena
alfa y dos gamma, y no pueden formar puentes fuertes por lo que no estabiliza menos a Hb T
auunmenta la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno porque la forma t que es la que no acepta
oxigeno ahora se encuentra mas debilitada sus puentes, cuando la hb fetal pase por la placenta el
atrape oxigeno de la hemoglobina adulta, si fueran iguales ambas hemoglobinas no pudieran ser
atrapadas por la hemoglobina fetal

Hemoblina S (drpanocitosis), la heb que tienen anemia drepanosisitica, un residuo de valina

reemplaza a acido glutámico en la cadena beta de la hemoglobina

Es decir la hemoglobina beta normal tiene acido glutámico que es un Aa con una cadena lateral
polar si es acida tiene una cadena carboxilo, sin embargo cuando tiene la hemoglobina s que
reemplezan solo ese aminoacido en vez de tener glutámico tiene valina es un aa que no tiene
grupos fncionales es un aa apolar, la hemoglobina del drepanocito se torna menos soluble y
cuando llega a presiones de oxígenos baja toma una forma de cambur, esta hemoglobina ya no
forma un glóbulo rojo redondo si no que se puede quedar atascado causando trombosis, acorta la
vida media del heritrocito, este eritrocito deforme es llevado al vaso, en el vaso es hemolizado se
libera hemoglobina se convierte en bilirrubina y presenta anemia trepanocita.

Albumina. Pm: 6900, sintetizada en el hígado, soluble en sol acuosas y salinas, tienen vida media
de 21 días, mantiene la presión oncótica significa que pueden arrastrar agua del intersticial celular
al espacio intravascular cuando esta falla hay poca cantidad de albumina se escapa el liquido del
intravascular al intracelular entonces se produce un edema en os tejidos, transporte de acidos
grasos de cadena corta provenientes de la absorción gástrica, transporta bilirrubina, calcio y
medicamentos.

CLASE #8: PROTEINAS IV

LDL transprta acido grao desde el tejido hepático al periferico

HDL del periferico al hígado.

La protrombina interviene en la coagulación de la sangre el angiotensinógeno se convierte en

miotensina para la producción del tono vascular y mantener la presión arterial. LA eritroproyetina
es una hormona sintetizada en el riñon que se sinteticen globulos rojos a nivel de la medula ósea,
si hay un déficit del riñon no se produce eritropoyetina.

B1: vldl se sintetiza en el hígado transporta acidos grasos desde el hígado al tejido periferico se
transfora en ldl, el plasminógeno interviene en la disolución delcoagulo el fibrinógeno en la
formación del coagulo

Gamma globulinas, globulinas de grupo sanguíneo le da la característica del tipo de sangre.

Enzimas, tenemos las transaminasas existe una cantidad determina en una necrosis de tejido estas
aumentan al igual que el lactato deshidrogenasa.

Oncofetal, presenta en tejido necroso indica cancer a nivel hepático.

Inmunoglobulinas, que son las proteínas que tienen función de defensa inmonuloogica contra
antígenos (virus, hongos, bacterias) generan respuestas, que son estas proteínas. Tinen dos
cadeanas , una pesada y una ligera, las cadenas pesadas sn de mayor cantidad de aa y entre las
cadenas pesadas hay enlaces disulfuro, que las mantienen unidas, las ligeras también se unen a
ellas por enlaces disulfuro. A su vez desde el punto de vista estructural, cada cadena pesada y
ligera contiene la denominda regiones constante de la cadena pesada y también tienen una región
variable que es la que se une al antigeno, en la región variable la secuencia de aa es diferente para
cada antigeno, lo demás es igual. En la región de visagra se puede hacer una hidrolisis.
Fab: contiene hidratos de carbono que permite estimular la respuesta de fagocitosis de los
macrófagos.
Aquí podemos ver como se da la respuesta de un antigeno acude un anticuerpo que se une
perfectamente a su región variable con su antigeno y lo fija, una vez fijado la región fab del
anticuerpo estimula fagocitosis, viene los fagocitosis, los macrófagos y permite que estos
antígenos sean fagocitados.

lgG, respuesta secundario es la respuesta que se da después de la inicial que es de igM, después
de la M, se da una respuesta de memoria que es la lgB, atraviesa la placenta y protege al feto, sin
embargo cuando no hay respuestas adecuados la madre forma anticuerpo fosfoliticos que vienen
de lgG, atacan a la placenta causando muerte fetal.

lgA: Hace una especia de malla, esta en la leche materna, protege al esófago, vias respiratoris y al
bebe de virus.
IgM, en el caso del covid-19. La primera respuesta que da el cuerpos da anticuerpos de IgM, que
permenacen los primeros 14 dias, luego aparece IgG.

Cuando vemos que el antigeno tiene Igm, esta recién formando anticuerpos con la forma Igm, si
tiene igg y igm el individuo tiene tiempo con la enfermedad, ya formando la memoria de igg y
luego cuando solo tiene igg ya salió de la enfermedad ya no hay estimulación aguda, tiene cierta
inmunidad por cierto tiempo.

En sarampión la IgG no deja de desaparecer. Hay enfermedades que no deja IgG.

IgE, si se encuentra IgE puede tener asma, tos, reacciones en la piel, alergias,
 CLASE #9: CINETICA ENZIMATICA
Objetivo, al finalizar esta unidad estaremos en capacidad de relacionar los
diversos factores orgánicos e inorgánicos que modifican la velocidad y
actividad de los sistemas enzimáticos del organismo.
Estudio de las reacciones químicas atalizadas por enzimas se llaman cinetica
enzimática, estudia la velocidad de los cambios del estado inicial y final de los
sustratos  reacción → productos y los factores que la modifican
La velocidad de reacción puede definirse como el cambio de la concentración
de sustrato a producto por unidad de tiempo, se puede medir como la
desaparacion del sustrato o la aparición del producto y estará una función
intermedia donde esta el complejo enzima sustrato.
Factores que modifican la velocidad de reacción de la enzima
• Concentración de enzimas (exceso de sustrato)
• Concentración de reactantes (sust-prod) En algún momento se alcanza el
equilibrio y no se modifica la velocidad de la reacción
• pH: fuerza ionica del medio (la cantidad de cargas)
• Temperatura, a mayor temperatura mayor velocidad
• Inhibidores y activadores
Enzimas: son proteínas especializadas en la catalizas de reacciones
biológicas con especificidad y alto poder catalítico, la catálisis de reacciones
biológicas catalizan una reacción catalítica y no otra, y su poder catalítico es
tan elevado que puede llegar hasta 20 mil veces la velocidad de reacción si
en presencia de encimas que la catalice y se puede llevar a cabo sin
precencia de enzimas. El 99% de las enzimas son proteínas, pero no todas
las proteínas son enzimas, la excepción es cuando analizamos los
denominamos los RRNA nuclear pequeños o snubs (estructuras de
nucleótidos que cumple una funci´n enzimática)
Llevan a cabo reacciones que sean energéticamente favorables, no modifican
el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Por
ejemplo, cuando se logra el equilibrio sustrato y producto hasta ahí llega la
enzima, en el quilibrio puede que esten 50 de sustrato y 50 de producto, en
otros puede ser sustrato 30 y producto 60 o al contrario, esa consecución del
equilibrio que lo haga mas rápido lo hacen las enzimas.
Las enzimas tienen una clasificación y nomenclatura: 6 grandes grupos
(Sistema de la UIB)

Hidroliza tal y así

Las ligasas requieren atp las Liasas no
Otras características de las enzimas:

• Alta especificidad, por ejemplo, la glucosa-6-fosfato- deshidrogenasa

ella solamente actúa sobre la glucosa para hacer deshidrogenación, no
actúa en otra más.
• Enz-Sust, solo encaja de determinada manera, complementaridad
morfológica, de carga.
• Incrementan la velocidad de la reacción de 10 a la 5 a 10 a la 20 veces
• Fija el sustrato al centro activo y orienta el enlace susceptible para la
transición fácil
• Forman intermediarios inestables
• Proporciona grupos funcionales dadores o aceptores de protones de
enlaces
• Induce tensión con el resto de la estructura enzimática, para ruptura de
enlaces
• Aunmentan las colisiones
• Capacidad de regulación; pueden regularse por: alostérica, modificación
covalente, inducción- represión.

Incrementan la velocidad de la reacción de 10 a la 5 a 10 a la 20 veces

Centro activo catalítico

• Región bien definida de la enzima, en la cual se une el sustrato (y el grupo
prostético, si existe) y contribuye directamente a la rotura y/o formación
de enlaces mediante residuos de aminoácidos denominados grupos
catalíticos.
• Es una entidad tridimensional, porción pequeña
 • Se une al sustrato por enlaces relativamente débiles de tal manera que le
permite interaccionar y en el momento que se requiera el sustrato
convertido en producto lo libera
• Tiene grupos catalíticos (realizan la transformación) y de fijación
• Interactúan con el sustrato según modelos de Fisher y Koshland,

Centro activo catalítico enzimático: Especificidad.

Complejo enzima sustrato que muestra la complementariedad geométrica
y física entre enzimas y sustrato (h: grupos hidrófobos, H puentes de
hidrogeno)
Una entidad morfológica que tiene una cavidad redondeada, una
complementariedad de cargas ósea + y -, además de morfológica, óptica.

El modelo llave cerradura, existe una estructura rígida el Sustrato es la llave,

que encajara perfectamente y luego se transforma y sale, la enzima no se
transforma.
Modelo de Koshland (ajuste inducido): hay un sitio activo que están
preinducidos y al momento que se acerca el sustrato hay un cambio, pero aun
así se unen. Ambos sufren cambios conformacional para ajustarse al centro
activo, una vez que se produce la hidrolisis se libera los dos componentes
separados, y la enzima toma su forma original esperando otro sustrato para
convertirlo en otro producto
Modelo de ajuste inducido:

Quimotripsina puede unir al sustrato, quitándole la cadena latera de una proteína

o de un aminoacido, hace una inducción de electrones, se hidroliza y queda
unido a la serina
Enzimas: Sitios no catalíticos.
• De reconocimiento del sustrato
• De fijación de la coenzima y de cofactores minerales
• De regulación de la actividad (aumentar o disminuir la velocidad de
reacción)
• De fijación a estructuras celulares (Adherirse o pegarse a estructuras u
organelos para hacer su trabajo)
• Reconocimiento antigénico. (A pesar de que en porcinos, en rats y perros
tenemos las mismas enzimas y lo antigénico permite diferenciarlas del
humano)
 • Formación del resto de la estructura o esqueleto de sostén
conformacional, que permite mantener la característica de esta enzima.
Enzimas, reducen la energía libre de activación y no alteran el equilibrio
final de las reacciones.

Una reacción catalizada sin enzimas se lleva a cabo muy lentamente cuando se
le agrega su catalizador especifico su enzima aumenta de velocidad, la
velocidad es proporcional a la concentración de enzima lo que significa que
aumenta la velocidad de la reacción.
Coenzimas, son moléculas organicas pequeñas (dializables) y especificas de
bajo peso molecular, termoestables.
Se unen covalentemente a la enzima y actúan como un segundo sustrato en
algunas reacciones. Son necesarias para que se lleven a cabo la reacción
Sustrato A+ Sustrato B →Enz-CoE-Sustrato → AB (producto)
Las vitaminas es la forma la forma inicial que tienen, cuando cumplen su
función se llaman coenzimas.
Cofactores, algunas enzimas requieren:

No todas las enzimas requieren cofactores, pero los que los requieren tienen que
tener presentes estos factores para su función
(Ir al libro, colocar Citocromo oxidasa y ver donde esta interviniendo)
Factor: Temperatura.
• Temperatura, temperatura optima que es la temperatura con la cual la
velocidad enzimática alcanza su máxima velocidad de reacción (Vr)
nuestra temperatura normal es 37° en el hombre los testículos es 36°
• El aumento de la Vr (velocidad de la reacción) por (debajo?)encima de la
temperatura optima, resulta del incremento de la energía cinetica que se
le aplica a los sustratos y la enzima (reactantes) Haciendo que aumente
la velocidad de reacción, debido a que se esta incrementando la energía
• Por arriba de la temperatura optima la energía cinetica de las moléculas
excede la barrera energética de los enlces 2rios de la ennzima y se
desnaturaliza
• La velocidad de reacción se duplica por cada 10°c
• Por encima de 50°C las enzimas se desnaturalizan bruscamente
• En algunas bacterias termofílicas de las aguas termales las enzimas
siguen siendo activas hasta 85°C
 Mantener la temperatura optima es una emergencia, punto de congelación
muy baja temperatura, la temperatura es necesaria para mantener la
homeostasis.
Congelado rompe las células ya que busca espacio.
Si aumenta la temperatura la energía cinética se incrementa, se rompe los
enlaces y se desnaturaliza la enzima, no tiene actividad y ya es 0.
• pH, afecta el estado ionico de la enzima y del sustrato produciendo
cambios conformacionales, el estado ionico es la carga que tiene la
enzima que es una proteína que tiene carga en sus cadenas laterales y
en su centro activo.
• pH optimo se alcanza la Vr máxima (tiene su velocidad máxima)
• A valores extremos la enzima se desnaturaliza irreversiblemente, cae
bruscamente su velocidad de reacción
• Algunas enzimas como amilasa salival son poco afectadas por
cambios del pH, y se mantiene su actividad aun con pH diferentes
Efeto de pH parece una curva de Gauss, en la cual en la medida que
nosotros aumentamos el pH optimo, allí tiene su máxima capacidad de
reacción la enzima, ya sea por debajo o por enzima la velocidad
disminuye.
• Efecto del pH en 2 enzimas, la pepsina una enzima gástrica (pH 1,9-
1,8) pero cuando pasa al duodeno el pH optimo para la Quimotripsina
(viene del páncreas) su pH optimo es alcalino 8, esto es perfecto ya
que la pepsina que estaba trabajando cuando llega al duodeno se
desnaturaliza y no tiene acción.
Efecto del pH en 3 enzimas, cuando alcanza un pH alcalino la curva cae, el pH
optimo en sangre es 7,4 dentro de la célula es otra.
CLASE #10: CINETICA ENZIMATICA II

Efecto de la concentración de enzima sobre la velocidad de reacción

consideraremos que trabajamos en exceso de sustrato, e iremos agregando
progresivamente concentraciones crecientes de enzima y veremos su efecto
sobre la gráfica, al trabajar en exceso de sustrato cada concentración de enzima
alcanza su tope máximo de actividad, es decir esa enzima experimenta ese
fenómeno de saturación. Las enzimas aceleran la velocidad de la reacción pero
no afectan el equilibrio o el equilibrio final de la reacción, osea la constante de
equilibrio se mantiene
• En condiciones de exceso de [S], la Vr es directamente proporcional
a [E]
• Las enzimas experimentan el fenómeno de saturación
• Las enzimas aceleran la Vr pero no afectan la Keq de la reacción

1) la concentración de enzima mas la de sustrato tiene una constante

de disociación que seria hacia la formación de este compuesto
intermediario que se denomina complejo enzima-sustrato, una
constante de disocicion denominado k1 luego esta enzima sustrato se
disocia dando origen a la enzima mas un producto, al final tenemos
una concentración de enzima que se mantiene y una de sustrato que
disminuye y una de producto que va en aumento.
Efecto de la concentración de enzima, a medido que aunmenta la
concentración de enzima aunmenta la velocidad de reacción siempre
y cuando haya aumento de sustrato.

Efecto de la concentración de sustrato

Se aumenta la concentración de sustrato y se mide la velocidad de
reacción.
La constante de Michaelis – Menten, significa la concentración de sustrato a la
cual nosotros encontramos que se alcanza la mitad de la velocidad máxima, a la
par significa que el 50% de los centros activos están ocupados y allí se divide
la grafica en 3 puntos importantes, la mitad de la velocidad máxima, luego
cuando no se nota aumento progresivo y luego una parte final donde se mantiene
asintóticamente constante, la primera parte es una línea recta y es una reacción
de primer orden parece aumentar la velocidad de reacción, reacción de orden
mixto, donde aumenta la velocidad de reacción, reacción de orden 0 la
concentración de sustrato no afecta la velocidad de reacción, cuando obtenemos
estos datos en la parte final la enzima esta saturado, estos datos son importantes
saberlos ya que cuando estamos en presencia de fármacos, la máxima actividad
de este reactivo se tendría que colocar 1000 mg de este fármaco, se puede hacer
bien sin llegar a efectos toxicos.
Efecto de la concentración de sustrato, la hexoquinasa utiliza hexosas de
glucosa y de fructosa, requieren ATP
A medida que el Km sea mayor menor es la afinidad y en la medida que el Km
sea menor significa que requiere menor concentración de sustrato para alcanzar
50% de la actividad enzimática o de ocupar 50% de los centros activos en la
medida que los Km sean menor su afinidad es mucho mayor, para alcanzar el
50% la fructosa necesita 1,5 mm mientras que glucosa necesita 0,05mm
El N.Benzol tiene 2,5 es decir tiene mayor afinidad porque tiene menor Km, el
Km es especifico para su enzima y su sustrato.
Matemáticamente se estudia con la ecuación de Michaelis - Menten

Velocidad máxima por concentración de sustrato entre velocidad de reacción

mas sustrato,
La ecuación de la inversa reciproca, es para convertir la ecuación anterior en
una línea recta. Todo lo que estaba arriba se coloca abajo y viceversa
En la medida que la velocidad de la reacción es mucho mayor la línea tiende a
0, lo cual significa que si coloco un valor en la línea que tengo allí. En la medida
que el valor se acerca a 0, la velocidad de la reacción es mucho mayor. Si el
1/Km se aleja de 0 sera un valor menor, significa que hay mayor afinidad. En
la medida que el valor se acerque a 0 significa que el Km es mayor y por lo
tanto la afinidad es menor.

Efecto de inhibición enzimática,

• Incluyen fármacos, antibiótico, conservantes, venenos. Ejemplo: un
antibiótico inhibe una enzima en una bacteria, para detener una
determinada actividad.
• Importante en a) regulación de rutas metabólicas vamos a encontrar
enzimas regulatorias para inhibir o activación para determinadas
enzimas. b) Tratamiento medico con antibióticos en infecciones
retrovirales en el SIDA que inhibe proteasas víricas, COVID-19.
• Estudio de arquitectura física de enzimas y su función
• Tres clases se dividen en: competitivos, no competitivos y
acompetitivos; inhibición mixta
• Reversibles (en un momento determinado y cesa sin comprometer la
vida media de la enzima) e irreversibles (Se pega y no se despegan
de la enzima) (Desde el punto de vista duración)

Inhibidor competitivo, nos referimos a un elemento que compite con

el sustrato por el centro activo de la enzima, por lo tanto guarda
caracterisiticas que se parezca al sustrato para que ppueda entrar a ese
centro activo como morfolofica
• Estructura química análogo al sustrato por lo que puede unirse a la
enzima en el centro activo
• Compite por el centro activo de la enzima
• Ejemplo el malonato compite con Succinato por la Succinato
deshidrogenasa que es una enzima mitocondrial (Ciclo de Krebs)
Siempre esta presente el sustrato original, una grafica donde esta el
Succinato y otra con Malonato. Se grafica la acción
• Encontramos que cuando hay presencia de malonato que compite con
el succinato el km aumenta (disminuye la afinidad) y alcanza la
velocidad máxima de la reacción.
Inhibidores no competitivos, no son análogos al sustrato (no actúa en el
centro activo)
• Se unen a un sitio enzimático diferente al centro activo catalítico
• Disminuyen la Vmax, pero como no se está uniendo al centro activo
no se altera el km, la afinidad no se altera, puede formarse el [ES] pero
no productos
• Son reversibles o irreversibles (Ag, Hg,Pb, Yodoacetamida, agentes
oxidantes)
• El Km es una concentración de sustrato por eso va en las X

Inhibición acompetitiva
• El inhibidor solo se une al complejo [ES] y no a la enzima libre
• Se observa disminución de la Vmax y Km
• La adición de más sustrato a la reacción aumenta la Vr lo mismo
sucede en la competitiva.
 • Suele observarse en las reacciones en las que la enzima une más de un
sustrato si no esta presente el inhibidor no
Inhibición Acompetitiva, puede tener 2 centros se une el sustrato que
requiere esta parte libre si no esta presente el inhibidor no pasa nada se
transforma, al unirse el inhibidor ya con la enzima unida no permite que
se genere producto y al no generarse producto no hay velocidad de
reacción la velocidad de reacci´n se mide por la aparición del producto.

Inhibición Mixta, el comportamiento es totalmente diferente tomando

elementos de las inhibiciones anteriores, enzima sustrato da enzima-
producto.
El inhibidor puede unirse a la enzima sin unirse al sustrato o puede unirse
al complejo enzima – sustrato
Disminuye la velocidad-maxima, aumenta el Km,

CLASE #11: CINETICA ENZIMATICA III

Inhibición enzimática
• Inhibidores irreversibles (temporalidad) son aquellos que se
unen covalentemente con el gupo funcional de la enzima o lo
destruyen o forman un enalce no covalente muy estable
• Pueden modificar químicamente a residuos de Aa en la
enzima que tienen función catalítica en el centro activo
• No se revierte su efecto por eliminación del inhibidor
irreversible restante, ni mediante el incremento del sustrato
• Pueden tener o no semejanza estructural con (S)
• Son útiles en los estudios de reacción enzimática.

Se dividen en las siguientes categorías:

1. Reactantes grupos específicos:
-Actuan sobre grupo Radical de un Aa especifico.

• La acetilcolinesterasa que actúan específicamente este

compuesto diisopropilfosfofluirato que actúan espe en el
grupo hidroxilo
• La quimotripsina con diisopropilfluorfosfato
• Acido acetil salicílico que actúa el grupo de hidroxilo de una
serina y de esta manera inhibe a la ciclooxigenasa y esta
sintetiza prostaglandina y tromboxano ya no lo puede hacer
y se inhibe irreversiblemente la agregación plaquetaria, para
el tratamiento de enfermedades

2. Análogos de sustrato
• Son estructuralmente similares al sustrato y se fijan
covalentemente al C.A.C de la enzima
• Son más específicos para el C.A.C que los reactantes grupos
específicos
a) Tosyl-L-phenilalanina clomethyl ketone (TPCK) se liga
irreversiblemente a la histidina del CAC de la quimotripsina
b) 3 bromoacetol se liga al centro activo de la triosa fosfato
isomerasa inhibiéndola irreversiblemente
3. inhibidores suicidas
• Son sustratos modificados que poseen la mayor especificidad
por el CAC (centro activo)
• Se liga como un sustrato y es inicialmente procesado. El
mecanismo de catálisis genera un intermediario
químicamente activo que, entonces, inactiva a la enzima a
través de una modificación covalente, ejemplo: agarra la
enzima la muerde, y no se puede salir del centro activo de la
enzima queda pegado allí y la enzima queda pegada y la
enzima queda inhibida irreversiblemente. Ejemplo: N-N-
dimethylpropargylamina: la flavina de la MAO oxida al
NNDMPG que vuelve inactiva a la enzima modificando
covalentemente a la flavina por alquilación N-5.

Inhibición alostérica:
Inhibición por producto final, retro inhibición, feed-back
negativo, en el cual el producto final inhibe a la enzima
regulatoria que esta al inicio de esta ruta metabólica.
Un sustrato se convierte en B,E (enzima) a medida que D se
inhibe a E1 (enzima regulatoria) no sigas sintetizadon porque
tenemos gran cantidad de D
A→B→ C→ D
 Ejmplo: Colesterol inhibe a la HMG CoA reductasa, cuando
se sintetiza colesterol el actúa sobre la enzima y la inhibe es
un mecanismo de alosterismo.
• L-Isoleucina inhiba a la treonin deshidratasa
Enzimas moduladas covalentemente
• Poseen formas activas e inactivas interconvertidas por la
acción de otras enzimas
• Regulan el metabolismo en minutos
Las enzimas son alostéricas cuando:
Todo aquello que desplace la curva hacia la derecha con respecto al
control se denomina inhibidor lo que significa que el Ks aumenta la
afinidad disminuye. Todo aquello que desplace la curva hacia la
izquierda es un activador su Ks disminuye su afinidad aumenta

Transición cooperativa de la Hemoglobina, la cooperatividad significa

que en la medida que un sustrato se una a una de las formas T en estas
enzimas o estas estructuras proteicas o ligomericas esto coopera para que
el resto de las enzimas se preparen para aceptar mayor cantidad de
sustrato y transformándolo.

La coopertividad puede ser:

Aplicación clínica de las enzimas(moléculas intracelulares), para qué se
utilizan:
 Transaminasas: menos de 40 microgramos en sangre permanentemente,
si hay lisis celular el contenido se vierte en sangre la encontramos
aunmentadas, infarto hay muerte de células en medida que las
tranasminas están aumentas el área afectada sea menor o mayor, o el
tiempo y la evolución. Igualmente para la hepatitis, las transaminasas
vienen del hígado.
Amilasa y Lipasa, se utilizan para la determinación de pancreatitis una
necrosis del pancreas, el comienza a verter esas enzimas en la sangre, la
amilasa es marcador de la saliva por ejemplo una parotiditis un paciente
con aunmento de volumen con aunmento en el maxilar y el cuello tendrá
aumento de la amilasa y debemos interpretrarlo.
La deshidrogenasa láctica porque su aumento en patologías como el
covid-19 es un indicador de muerte celular de células pulmonares que
están siendo trombosadas y atacadas a nivel del pulmón. Tambien indica
muy activa la enfermedad, el lactato de deshidrogenasa también aumenta
cuand hay mmuerte de globulos rojos por ejemplo una hemolisis como el
paludismo, anemia drepanocítica, marcador de citoplasma
En un infarto las enzimas que aparecen son:

La primera que aparece en un infarto es la CPK, luego las Lactato

deshidrogenasa (LDH) Transaminasas