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Unidad 3: Enzimas
Las enzimas son en su mayoría de naturaleza proteica con capacidad para acelerar la velocidad de las
reacciones química, es decir aumentan la cantidad de producto por unidad de tiempo. Es evidente el
requerimiento de enzimas en la digestión de los alimentos, porque un alimento con proteínas no pueden
permanecer en el estómago más de 4 horas sin ser digerido.
COMPONENTES DE UNA ENZIMA
Sitio activo
Producto
H Sustrato
o
l NADH y
o Apoenzima FADH2 son
(parte proteica) NADH ó coenzimas,
e
n Zn++ FADH2 sintetizadas a
partir de
z
Cofactor vitaminas del
i +
m - Sitio
complejo B
Sitio activador inhibidor (Vitaminas B3 y
a regulador B2)
regulador
positivo negativo
Holoenzima es la enzima que contiene todos los requerimientos estructurales para ser funcional
Apoenzima es la parte proteica de la enzima, en nuestro ejemplo son las dos cadenas polipeptídicas (color azul y rojo)
Cofactor es la parte no proteica de la enzima puede ser orgánica o un ión inorgánico como el Zn++ Cu+ Se++
Coenzimas es un cofactor orgánico (contiene carbonos) que complementa la reacción del sustrato, por ejemplo si el
sustrato requiere hidrógeno para convertirse en producto, la coenzima cede o pierde el hidrógeno requerido
Sitio activo es la región de la enzima donde se une el sustrato para convertirse en producto
Sitio regulador es la región de la enzima donde se puede unir una molécula o ión como activador para favorecer la
estructura de la enzima que tenga la máxima actividad o unirse un inhibidor para impedir que la enzima adquiera la
estructura con máxima actividad enzimática. Algunos inhibidores se originan en la célula otros son fármacos por
ejemplo las estatinas que inhiben la síntesis del colesterol en el hígado del paciente
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Clasificación de las enzimas
Considerando el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se clasifican en 6 clases:
1.- Oxido- reductasa: Catalizan reacciones de transferencia de electrón o de hidrógeno (recuerde
que el hidrógeno es un electrón más un protón). En estas reacciones por lo general participa
como sustrato el NAD+, NADH, FADH2 y el FAD, pues estas coenzimas ceden o liberan
hidrógeno, en otras E oxido-reductasa es el O2 quién recibe los electrones.
2.- Transferasas: Transfieren grupos R distintos al –H. Por ejemplo las Enzimas transaminasas
transfieren grupos AMINO.
3.- Hidrolasas: Estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis, con participación del AGUA
(H2O) como sustrato. Por ejemplo, las peptidasas, que requieren de H2O para separar los
aminoácidos de una proteína.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de remoción (separación) de grupos sin necesidad de la
participación del H2O. Muchas veces se forman enlaces dobles C=C
5.- Isomerasa: Cataliza interconversión de isómeros, por ejemplo la conversión del cis-retinol en
trans-retinol
6.- Ligasas: Enlaza diferentes sustratos (la síntesis de moléculas de grán tamaño) y requiere de
la energía del ATP. En estas reacciones el ATP es un sustrato, no un producto
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Algunas aplicaciones clínicas de las enzimas

Marcadores enzimáticos: son los análisis de las enzimas específicas para cada órgano, se pueden
analizar en sangre porque la inflamación de los tejidos incrementa la concentración de las enzimas
liberadas a la sangre. Veamos dos ejemplos:

1.- Marcadores hepático: las enzimas alanina aminotransferasa y arpartato aminotransferasa (AST),
denominadas: transaminasas, se analizan para evaluar daño hepático, aunque la AST también es una
enzima de corazón, músculo esquelético y del riñón, pero contribuye al diagnóstico de una hepatitis.
2.- Marcadores cardíaco: Las enzimas lactato dehidrogenasa (LDH) y creatincinasa (CK) se liberan del
miocardio inflamado y pueden ser analizadas en sangre. La LDH cataliza la última reacción de la
glucólisis anaerobia por tanto es un indicador de la isquemia o baja irrigación sanguínea del miocardio. La
CK es un dímero y sus cadenas polipeptídicas pueden ser distintas: M o B, si es de origen muscular las
dos cadenas polipeptídicas serán MM, si el origen es el cerebro las cadenas serán BB ( del inglés Brain),
mientras que la CK del corazón es CK MB por lo tanto se puede reconocer el órgano que la liberó a la
sangre.
encima del valor normal

CK MB
Número de veces por

Gráfico. Aumento de las enzimas CK MB

y LDH durante las primeras horas
LDH
después del infarto.
El valor más alto de la CK MB es entre
12 y 24 h. Para la LDH es a las 48 h

Tiempo desde el inicio del infarto (horas)

Otra aplicación de las enzimas es su uso como fármacos

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Las enzimas como fármacos:

Las enzimas digestivas hidrolizan moléculas grandes específicas de los alimentos para formar moléculas
pequeñas que puedan ser absorbidas con facilidad. Un organismo sano las produce pero también se
encuentran como fármacos
Funciones de las enzimas digestivas:
Amilasa: Enzima que hidroliza o digiere los almidones
Lipasa: Enzima que hidroliza o digiere los triacilglicéridos
Proteasa: Enzima que hidroliza o digiere las proteínas
Lactasa: Enzima que hidroliza la lactosa de productos lácteos en glucosa y galactosa
Nucleasa: enzima que hidroliza el ADN y ARN de los alimentos

Otros usos de las enzimas: Las enzimas proteasas de la lechoza verde o de la piña se utilizan para
ablandar cortes de carne, antes de cocinar se permite que el colágeno de la carne se hidrolice con las
enzimas de origen vegetal. También existen enzimas que se utilizan para la limpieza porque degradan
las grasas sin producir cambios en otros componentes del instrumento a limpiar
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Velocidad (V) de la reacción química. La reacción convierte el Sustrato en Producto S→ P

La V es la concentración de S que desaparece en un minuto o en un segundo, ó la V es la concentración

de P que se forma en un minuto o en un segundo (gráfico 1 y 2).

Gráfico 1. la concentración [S] Gráfico 2. la concentración [P]

de S disminuye con el de P aumenta con el tiempo
tiempo

tiempo tiempo

La actividad enzimática se mide en unidades (U) y es la cantidad de enzima que cataliza la

formación de 1 micromol de P/segundo

El estado de transición es la forma inestable de alta energía que adquieren las moléculas para luego convertirse en
producto y la energía de activación es la requerida para alcanzar el estado de transición. Las Enzimas disminuyen la
energía de activación (gráfico 4 b) por eso con enzimas la velocidad de la reacción aumenta, hay más producto por unidad
de tiempo S*

Energía libre, G
Energía libre, G

Gráfico 4. El sustrato (S) se ∆G* ES*

∆G*
transforma en P, no obstante con S S
la enzima (E) (gráfico 4 b) se P P
requiere menos energía de
activación Tiempo de reacción
Tiempo de reacción
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Dos características de la acción enzimática

1.- La enzima mantiene su configuración globular al final de la reacción, por lo tanto, es reutilizada para
catalizar muchas reacciones idénticas, hasta que se desnaturaliza

Por eso se requiere poca enzima para convertir altas concentraciones de sustratos, ejemplo en la digestión del almidón de
los alimentos (de harina de maíz, de trigo, de yuca, de plátano) que pueden ser 200 gramos de almidón en un plato de
comida, solo se requiere unos pocos miligramos de la enzima amilasa

2.-Las enzimas no modifican la constante de equilibrio (Keq) de la reacción, pero aumentan la velocidad
de la reacción

Con las enzimas no se obtiene más producto porque la constante de equilibrio que representa la relación P / S no cambia,
solo se logra que aumente la V de la reacción, también se puede decir que se logra llegar al equilibrio en menor tiempo. Del
ejemplo anterior, 200 gramos de almidón van a producir la misma cantidad de glucosa en la digestión lenta o rápida, pero la
enzima amilasa pancreática facilita que la digestión del almidón se logre en pocos minutos, luego del vaciamiento gástrico al
duodeno.
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Factores que afectan a la velocidad de las reacciones enzimáticas
La temperatura, el pH y la [S] afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas. Bajas temperaturas
disminuyen el movimiento de las moléculas en medio acuoso y altas temperaturas rompen los enlaces
débiles modificando su estructura globular, por eso hay una temperatura óptima para cada enzima (gráfico
1). El pH modifica las cargas de los grupos ionizables como el amino o el carboxilo, por eso hay un pH
óptimo para cada enzima (gráfico 2). El aumento de la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de
la reacción hasta que la enzima se satura de sustrato en la región de V máxima, el aumento de S no
aumentará la cantidad de P (gráfico 3)

v v v la E está saturada

T óptima pH óptimo

37ºC 7,4 para

T la sangre pH [S]

Representación de Una enzima está saturada cuando la velocidad de

una enzima entrada de S al sitio activo, se iguala a la
saturada con el velocidad de salida de P, por tanto el aumento de
sustrato (color rojo)
[S] no conduce a más producto: La E está
y el producto (color
azul) saliendo del saturada
sitio activo
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Cinética de Michaelis-Menten

Michaelis y Menten consideraron un sólo paso intermediario en la conversión de S en P

k1 k2
S + E ES → P + E
k-1
Vmax
Considerando que la reacción es de 1er orden, donde la V es
proporcional a [S], la ecuación es

Vmax [S]
V formación de P = ---------------- Vmax / 2
Km + [S]

[S] = Km

Vmax es la velocidad máxima (el valor más alto que adquiere la V)

Km es la constante de Michaelis y Menten, es igual a la concentración de sustrato con el cuál se alcanza la mitad de Vmax
(Vmax / 2)
La enzima que posea un Km menor, requiere poco sustrato para alcanzar la Vmax / 2, por tanto a Km menor hay mayor
afinidad de la enzima con el sustrato porque con poco sustrato alcanzará el mismo valor de Vmax / 2. En el gráfico se
indca que si [S]= Km, entonces la V será ½ de V máxima (Vmax/2)
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Inhibición enzimática

Inhibición competitiva
Inhibición reversible
Inhibición no competitiva

Inhibición irreversible

Inhibición competitiva: El Inhibidor (Ic) Inhibición no competitiva: El Inhibidor (Inc) se

compite con el Sustrato (S) por el sitio activo une a sitios distintos del sitio activo de la Enz,
de la Enzima (E). Las estructuras químicas tanto en la E como en la ES
del Ic y S son similares

S
S + Ic S + Inc
Enzi- Enzi- Inc
ma ma

S
Ic
Inc

Inhibición irreversible: El inhibidor irreversible se une permanentemente a la enzima. Útil si el inhibidor de la

enzima es un fármaco o producto natural y se une a una enzima de células cancerosas. Pero también hay
venenos que se unen de forma irreversible a las enzimas de las células sanas, por ejemplo el mercurio de la
industria minera, el plomo de las empresas de baterías
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Vmax y Km en la Inhibición competitiva

Vmax . [S] V
v = -------------------
Km + [S]

curva color roja Inhibidor

La Vmax no cambia, pero competitivo
Km aumenta con el Inhibidor competitivo

[S]

Vmax y Km en la Inhibición no competitiva

Vmax . [S] V
v = -------------------
Km + [S]

La Vmax disminuye, pero curva color roja Inhibidor

Km no cambia con el Inhibidor no competitivo no competitivo

[S]
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Enzimas alostéricas
Estas enzimas poseen sitios activos (donde el sustrato se convierte en producto,) y sitios reguladores (donde
actúan activadores e inhibidores de la enzima). Por lo general la integran varias cadenas polipeptídicas, la
enzima de la lámina 1 es alostérica

Enzimas alostéricas participan en dos eventos:

1.- En el control hormonal del metabolismo. Las hormonas de forma directa o indirecta activan o
inhiben las enzimas alostéricas, por ejemplo la hormona Insulina aumenta la concentración del 5AMP,
que activa la enzima convertidora del F6P en F1,6 BP de la glucólisis que estudiaremos en una
unidad del 2do lapso
Glucosa Hormona INSULINA. Activa de
G6P forma indirecta la enzima E

F6P
+ 5AMP
Receptor de
E +
insulina
F1,6 BP
AMPc
Membrana
celular
Piruvato Lactato

2.- En el control por retroalimentación donde el producto P1, por ejemplo ATP, inhibe la enzima
alostérica de la primera reacción S1S2 de esta vía metabólica. Observe que el ATP también inhibe
la reacción S5 S6
S6 S7 P1 (ATP)

E5
S1 S2 S3 S4 S5 -
E1
S6 S7 P2
(ATP)
-