ENZIMAS

❑ GENERALIDADES Y FACTORES QUE REGULAN SU ACTIVIDAD

❑ MECANISMOS DE CATALISIS
❑ INHIBIDORES
ENZIMAS DE CADA CLASE
1.- SI L A T° SE REDUCE A UNA TEMPERATURA CERCANA AL PUNTO DE CONGELACIÓN LAS ENZIMAS SON INACTIVADAD PERO NO
DENATURADAS, RECUPERAN SU ACTIVIDAD SI LA T° AUMENTA

2.- A MEDIDA QUE AUMENTA LA T ° TAMBIÉN LO HACE EL MOVIMIENTO CINÉTICO DE LA MOLÉCULAS DE LA ENZIMA Y DEL SUSTRATO DE
MANERA QUE CHOCAN MÁS FRECUENTEMENTE Y ESO ACELERA LA REACCIÓN.

3.- SI AUMENTA AÚN MÁS TAMBIÉN LO HACE LA VIBRACIÓN MOLECULAR LO QUE TRAE CONSIGO RUPTURA DE PUENTES DE H Y DE OTRAS
UNIONES MOLECULARES QUE CAMBIAN LA ESTRUCTURA DEL SITIO ACTIVO Y YA NO CALZA EL SUSTRATO (DENTURACIÓN Y PÉRDIDA DE
ACTIVIDAD CATALÍTICA)

Velocidad (V) / T°C

1 3
CARACTERÍSTICAS DE ACCION DE LA T° SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
EJEMPLOS
EFECTO DEL pH

pH optimo

Rango pH reversible

Rango de pH irreversible
EFECTO DEL pH SOBRE TRES ENZIMAS (A,B Y C) : VELOCIDAD / pH
 CONCENTRACIÓN DE ENZIMA
➢ EL SITIO ACTIVO DE UNA ENZIMA PUEDE SER USADO REITERADAMENTE DE MANERA QUE LAS ENZIMAS TRABAJAN
A MUY BAJAS CONCENTRACIONES DE “S”

➢ LA ENZIMA DEGRADA EN EL SITIO ACTIVO SÓLO 1 MOLÉCULA DE “S” EN UN INSTANTE , DE MANERA QUE MIENTRAS
MÁS MOLÉCULAS DE ENZIMA ESTÉN EN ESE MOMENTO MÁS RAPIDO SE DEGRADA EL SUSTRATO SIEMPRE Y
CUANDO LA CANTIDAD DE SUSTRATO SEA ILIMITADA
EXCESO DE SUSTRATO
VELOCIDAD /CONC. DE ENZIMA

CONC. DE SUSTRATO LIMITADO

 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
VELOCIDAD /CONC. DE ENZIMA
❖ A BAJAS CONCENTRACIONES NO SE PUEDEN OCUPAR
TODOS LOS SITIOS ACTIVOS POR NO HABER SUFICIENTE “S”

❖ MÁS MOLÉCULAS DE “S”, MÁS SITIOS ACTIVOS SE OCUPAN TODOS SITIOS ACTIVOS
OCUPADOS

❖ SE LLEGA A UNA CONCENTRACION SATURANTE DE TODOS

LOS SITIOS ACTIVOS DE MANERA QUE AUNQUE AUMENTE
LA CONCENTRACION DE “S” , NO AUMENTA LA VELOCIDAD
HASTA QUE NO SE DISOCIE EL COMPLEJO ENZIMA –
SUSTRATO EN EL SITIO ACTIVO

❖ DE MANERA QUE A ALTAS CONCENTRACIONES DE “S” LOS

FACTORES LIMITANTES SON LA CONCENTRACIÓN DE
ENZIMA Y EL TIEMPO DE DISOSIACIÓN DEL COMPLEJO E-S
CONCENTRACIÓN DE PRODUCTOS FINALES DE LA REACCIÓN

❑ A MEDIDA QUE SE ACUMULAN PRODUCTOS FINALES DE LA REACCIÓN EL pH PUEDE CAMBIAR Y CON

ELLO LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

❑ EN ALGUNAS REACCIONES LA ENZIMA MISMA SE UNE A PRODUCTOS FINALES DE LA REACCIÓN QUE

LA INHIBIRÁN , ESTO SE PUEDE DEBER A QUE EL INHIBIDOR ES PARECIDO AL SUSTRATO Y CALZA EN
EL SITIO ACTIVO

❑ LA ACCION DE LA ENZIMA PUEDE POR TANTO DISMINUIR EN LA PRESENCIA DE PRODUCTOS FINALES

DENISE WONG “THE CELL” p 55

 ➢ NOCIONES GENERALES DE LOS
MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA
➢ INHIBIDORES

¿QUÉ ES CATALISIS?
▪ Acelerar la velocidad de reacción

▪ Disminuir la energía de activación

 REACCIONES QUÍMICAS:
•Energía de activación.
•Estado de transición.

Ref
Tema 6 Enzimas
Sin autor identificable
 PARA ALCANZAR EL ESTADO DE TRANSICIÓN
PODEMOS HACER DOS COSAS:
1) Calentar los reactivos: aumenta la vibración
molecular y, por tanto, la posibilidad de que choquen
y reaccionen.
2) Añadir un catalizador: sustancia que disminuye la
energía de activación.

Ref
Tema 6 Enzimas
Sin autor identificable
 REACCIÓN QUÍMICA EXERGÓNICA: REACCIÓN QUÍMICA ENDERGÓNICA:

Los productos poseen menos energía interna que los Los productos poseen más energía interna que los
reactivos reactivos

Ref
Tema 6 Enzimas
Sin autor identificable
REF
ENERGIA DE ACTIVACION ENZIMAS
UHA
REF
ENERGIA DE ACTIVACION ENZIMAS
UHA
o SE FORMA UN COMPLEJO E-S o bien E-COENZIMA-S

o EN EL SITIO ACTIVO LOS GRUPOS “R” DE LOS AMINOÁCIDOS DEBILITAN LAS UNIONES QUÍMICAS
DEL SUSTRATO CON LO CUAL PERMITEN QUE LA REACCIÓN SE DESARROLLE A BAJAS T° Y NO SE
NECESITE UNA ELEVADA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.

o LOS PRODUCTOS DE LA REACCIÓN SE SEPARAN DEL SITIO ACTIVO CON LO CUAL LA ENZIMA SE
RECUPERA INTACTA PARA NUEVAS CATÁLISIS.

o LOS COFACTORES COLABORAN ENTREGANDO ENERGÍA (LAS QUE REQUIEREN ATP), ELECTRONES
(NADH2 O FADH2) O CON OTRAS FUNCIONES (TRANSFERENCIA DE G. QCOS ETC)
 ACTIVADORES
INHIBIDORES
▪ INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
▪ INHIBICIÓN REVERSIBLE
➢ COMPETITIVA
➢ NO COMPETITIVA
 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE (ENVENENAMIENTO)

Velocidad
de la
reacción Adición del inhibidor irreversible
(mM/min)

0
Concentración de sustrato (mM)
0 2 4 6 8
 Velocidad de la reacción
(mM/min)

Enzima sin inhibidor

3
Vmáx
2

1
Enzima con inhibidor competitivo
0

½ Vmáx

Concentración de sustrato (mM)

0 2 4 6 8

Km (sin inhibidor) Km (con inhibidor)

 Activador

Centro activo Centro regulador

(en este momento “no (en este momento no
funciona”) está unido el
activador)

ENZIMA ALOSTÉRICA ENZIMA ALOSTÉRICA

(FORMA INACTIVA) (FORMA INACTIVA)

Centro activo
(en este momento
ya “funciona”)

ENZIMA ALOSTÉRICA
(FORMA ACTIVA)
 Inhibidor

Centro activo Centro regulador

(en este momento (en este momento
“funciona”) no está unido el
inhibidor)

ENZIMA ALOSTÉRICA
(FORMA ACTIVA) ENZIMA ALOSTÉRICA
(FORMA ACTIVA)

Centro activo
(en este momento
ya “no funciona”)

ENZIMA ALOSTÉRICA
(FORMA INACTIVA)
REGULACIÓN POR RETROINHIBICIÓN (FEED-BACK)
REGULACIÓN POR INDUCCIÓN ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICAS COOPERATIVAS:
Ley del “TODO O NADA”