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Alosterismo

El documento describe el alosterismo, un modo de regulación enzimática en el que la unión de un efector alostérico causa un cambio conformacional en la enzima que modifica su afinidad por otros sustratos. Las enzimas alostéricas pueden ser activadas o inhibidas por efectores que se unen en un sitio diferente al sitio activo, induciendo cambios conformacionales.

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Natalia Santos
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Alosterismo

El documento describe el alosterismo, un modo de regulación enzimática en el que la unión de un efector alostérico causa un cambio conformacional en la enzima que modifica su afinidad por otros sustratos. Las enzimas alostéricas pueden ser activadas o inhibidas por efectores que se unen en un sitio diferente al sitio activo, induciendo cambios conformacionales.

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ALOSTERISMO

BIOQUÍMICA
ALOSTERISMO O ENZIMAS ALOSTÉRICAS
ES UN MODO DE REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS, SON UN TIPO DE ENZIMAS CON LA CAPACIDAD DE
CAMBIAR DE CONFORMACIÓN AL UNIRSE UN EFECTOR O MODULADOR ALOSTÉRICO DE LA PROTEÍNA,
LOS EFECTORES QUE AUMENTAN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA SE DENOMINAN ACTIVADORES
ALOSTÉRICOS Y AQUELLOS QUE DISMINUYEN DICHA ACTIVIDAD SE LLAMAN INHIBIDORES
ALOSTÉRICOS. LAS ENZIMAS CON MÚLTIPLES SUBUNIDADES TIENEN ESTRUCTURA CUATERNARIA.
ALOSTERISMO
UNIENDO UN MODULADOR A UN
LUGAR ESPECIFICO EN LA
PROTEINA SE PROMUEVE UN
CAMBIO CONFORMACIONAL QUE
ALTERA LA AFINIDAD DE LA
TRANSICIÓN ENZIMA POR OTROS SUSTRATO

ALOSTÉTICA
Sofia
ALOSTERISMO
EL CAMBIO CONFORMACIONAL QUE
OCURRE EN UNA DETERMINADA
SUBUNIDAD COMO RESPUESTA A LA
UNIÓN DE UN MODULADOR EN UN
EFECTO SITIO ALOSTÉRICO

ALOSTÉRICO

Sofia
ALOSTERISMO
ES UN SUSTRATO QUE PROMUEVE EL
CAMBIO CONFORMACIONAL EN LA
ENZIMA, PUEDE SER POSITIVO O
NEGATIVO PERO ESTE SE UNE EN
¿ QUÉ ES UN UN SITIO DIFERENTE AL SITIO
ACTIVO
MODULADOR?

Sofia
MODULADOR ALOSTÉRICO
POSITIVO NEGATIVO
AL INTERACTUAR CON LA ENZIMA, ESTÁ DESPLAZA LA CURVA HACIA AL INTERACTUAR CON LA ENZIMA, ESTÁ DESPLAZA LA CURVA
LA IZQUIERDA, HACIENDO QUE: HACIA LA DERECHA, HACIENDO QUE:

aumenta la actividad enzimática AUMENTE EL SUSTRATO

DISMINUYA EL SUSTRATO DISMINUYA LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

DISMINUYA LA VELOCIDAD
AUMENTE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
ENZIMATICA

NATH
MODULADOR ALOSTÉRICO
SUSTRATO SITIO ACTIVO SUSTRATO SITIO ACTIVO

SITIO ALOSTÉRICO MODULADOR ALOSTÉRICO O LIGANDO

NATH
MODULADOR ALOSTÉRICO

NATH
COPERATIVIDAD
LA RELACION ENTRE EL
MODULADOR CON LA
SUBUNIDAD (ENZIMAS
COOPERATIVAS).
DIMERICAS
TRIMERICAS
TETRAMERICAS

REGALADO
COPERATIVIDAD
HETEROTROPOCA
HOMOTROPICA

SUSTRATO - EFECTOR
CAMBIOS CONFORMACIONALES

POSITIVO: ACTIVADOR
UNION LLAVE CERRADURA
NEGATIVO: INHIBIDOR
NO ADAPTACION
REGALADO
QUIROZ

MODELO CONCERTADO
EL MODELO CONCERTADO POSTULA DOS ESTADOS, EL
RELAJADO (R) Y EL TENSO (T), ENTRE LOS CUALES EXISTE
UN EQUILIBRIO EN AUSENCIA DE EFECTORES. ESTOS
ESTADOS CORRESPONDEN A LA CONFORMACIÓN ACTIVA E
INACTIVA DEL CATALIZADOR RESPECTIVAMENTE.
MIENTRAS QUE LA UNIÓN DE UN ACTIVADOR DESPLAZA
ESTE EQUILIBRO HACIA LA CONFIGURACIÓN R, LA DE
INHIBIDORES LO HACE HACIA LA T. SEGÚN EL MODELO
CONCERTADO, LA UNIÓN DE UN MODULADOR POSITIVO A
UNA DE LAS SUBUNIDADES INDUCE EL CAMBIO DE
CONFORMACIÓN DE LAS SUBUNIDADES
SUBSIGUIENTESN(COOPERATIVIDAD POSITIVA).
IVONNE

MODELO SECUENCIAL
EL MODELO SECUENCIAL (TAMBIÉN CONOCIDO COMO MODELO KNF ) ES UNA TEORÍA QUE
DESCRIBE LA COOPERATIVIDAD DE LAS SUBUNIDADES DE PROTEÍNAS . POSTULA QUE LA
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA CAMBIA CON CADA UNIÓN DE UN LIGANDO , CAMBIANDO
SECUENCIALMENTE SU AFINIDAD POR EL LIGANDO EN LOS SITIOS DE UNIÓN VECINOS

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