ENZIMAS

Lic. Mariano Soricetti

+ de 3000 enzimas.

Son los productos

más importantes
codificados por los
genes.
Son los productos más importantes codificados por los genes
contenidos en el ADN.

PROTEINAS
TEM PERATURA

pH
Agentes desnaturalizantes
 Velocidad de reacción
PUNTO OPTIMO

28 42
RANGO Temperatura
OPTIMO

Las enzimas presentan un rango de temperatura en el que su

actividad es máxima.
 Las enzimas presentan un rango de pH en el que su actividad es
máxima.
Velocidad de reacción

Velocidad de reacción
GLUCOSA
PUNTO OPTIMO PEPSINA 6- PUNTO OPTIMO
FOSFATASA

7 pH 7 pH
RANGO RANGO
OPTIMO OPTIMO
 E+S ES E+P
Complejo
enzima-sustrato

La reacción ocurre a una velocidad del orden de los milisegundos

Un cofactor es un componente químico adicional, necesario para la acción
de una enzima. Existen de 2 tipos: iones metálicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+) o
complejo orgánico denominado coenzima. Una coenzima o ión metálico
unido a la proteína enzimática se denomina grupo prostético.
Una enzima catalíticamente activa junto con su cofactor se denomina
holoenzima. La parte proteica de la enzima se denomina apoenzima.

La especificidad, es la capacidad de la enzima de discriminar entre un sustrato

y una molécula competitiva.
Modelo de llave- cerradura

Modelo de encaje inducido

Cambios en la
conformación
de la enzima
cuando se fija a
ella el sustrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
sin ENZIMA
Estado de transición

Energía
de
activación
Estado basal

S
P

Progreso de la reacción (t)

Cuanto mayor es la energía de activación, menor es la

velocidad de la reacción.
La energía de activación disminuye si agrego una enzima.
CINÉTICA ENZIMÁTICA

con ENZIMA
E n e r g í a libre (G)

E+S Energía
de
activación
S
P

Pro greso d e l a reacci ó n

U n a e n z i m a a u m e n t a l a ve l o c i d a d d e u n a
re a c c i ó n , D I S M I N U Y E N D O LA E N E R G Í A
D E AC T I VAC I Ó N .
 Una enzima aumenta la velocidad de una
reacción, DISMINUYENDO LA ENERGÍA DE
A C T I VAC I Ó N .

C u a l q u i e r e n z i m a q u e c at a l i c e l a r e a c c i ó n S → P,
t a m b i é n c at a l i z a l a r e a c c i ó n P → S.

N o s e “ ga s t a ” e n z i m a e n e l p ro c e s o.
 K1
K2
E+S ES E+P
K -1

La velocidad de una reacción está determinada por la concentración

de sustrato [S] y por la constante de velocidad, K.

V mM/mseg
V max

Hiperbola
Vmax
2

Km [S] mM
 V mM/mseg V max

Vmax
2

[S] mM
Km
Constante de Michaelis- Menten.
Constante de disociación entre la enzima y el sustrato.
Se parte de la hipótesis de que el paso limitante de una reacción es la
velocidad de disociación del complejo ES.
 Km, indica la af inidad
de la E por el S

Km
Afinidad

Hexoquinasa sobre ATP Km=0,4

Hexoquinasa sobre glucosa Km= 0,05

Fosforilan
 METABOLISMO DEL ALCOHOL

Etanol
Alcohol deshidrogenasa

Acetaldehído
Acetaldehído deshidrogenasa

Ác. acético

Acetil-CoA sintetasa

Acetil-CoA

Ciclo de Síntesis de Ácidos

Krebs grasos
S o n S AT U R A B L E S , R E G U L A B L E S e I N H I B I B L E S .

Mecanismos de REGULACIÓN
d e l a A C T I V I D A D E N Z I M AT I C A

Enzimas que siguen una Enzimas que NO siguen una

cinética de Michaelis - Menten cinética de Michaelis - Menten
 S o n S AT U R A B L E S , R E G U L A B L E S e I N H I B I B L E S .

Mecanismos de REGULACIÓN
d e l a A C T I V I D A D E N Z I M AT I C A

INHIBICIÓN:
REVERSIBLE
C O M P E T I T I VA
INHIBICIÓN NO C O M P E T I T I VA = M I X TA
A C O M P E T I T I VA

IRREVERSIBLE SE COMBINAN CON UN

G R U P O D E L A E N Z I M A Q U E E S E S E N C I A L PA R A S U
AC T IVIDAD O LA D E S TRU YEN.
 INHIBIDORES REVERSIBLES:

I N H I B I C I Ó N C O M P E T I T I VA :

E L I N H I B I D O R C O M P I T E C O N E L S U S T R AT O P O R E L
S I T I O AC T I V O.

El inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con

el sustrato e impidiendo su unión. Si se aumenta la
concentración de sustrato, el inhibidor puede ser desplazado
del sitio activo.
Aumenta Km y la Vmáx se mantiene igual.
 INHIBIDORES REVERSIBLES:

I N H I B I C I Ó N N O C O M P E T I T I VA O M I X TA :

E L I N H I B I D O R S E U N E A LA E N Z IMA P E R O E N OT R O
S I T I O D I S T I N TO A L S I T I O AC T I VO.

ESI
Cuando se une el inhibidor se modifica el sitio activo y no hay
reacción.
Se mantiene igual el Km pero disminuye la Vmáx.
 INHIBIDORES REVERSIBLES:

I N H I B I C I Ó N A C O M P E T I T I VA :

E L I N H I B I D O R S E U N E A OT R O S I T I O D I S T I N TO A L
S I T I O AC T I VO, P E R O S O LO A L C O M P L E J O E S.

ESI
Forma de inhibición menos frecuente. El inhibidor se fija a un
sitio distinto al sitio activo, pero no puede unirse si no hay
sustrato ya unido.

Disminuye tanto el Km como la Vmáx.

 S o n S AT U R A B L E S , R E G U L A B L E S e I N H I B I B L E S .

Mecanismos de REGULACIÓN
d e l a A C T I V I D A D E N Z I M AT I C A

Cuando los sitios activos de la totalidad de la enzima están ocupados, la

velocidad de reacción disminuye.
En cada ruta metabólica hay al menos una enzima que establece la
velocidad de la secuencia global. En muchos sistemas
multienzimáticos la primer enzima es una enzima reguladora.
E N ZIMA S A LO ST ÉR IC A S
Las enzimas reguladoras no siguen una cinética de Michaelis- Menten

Son aquellas que experimentan cambios conformacionales inducidos

por moduladores.
Sitio Sitio
alostérico activo

Los moduladores alostéricos pueden ser inhibidores

o e s t i m u l a d o r e s.
E N ZIMA S A LO ST ÉR IC A S/ m o d u la ci ó n a l o stér i ca

A (S) B C D E (P)
Ea E2 E3 E4
Activa (El producto final inhibe la E1)

R E T R O I N H I B I C I Ó N N E G AT I V A

Todas las enzimas alostéricas tienen más de una subunidad y generalmente

en número par:
C O O P E R AT I V I DA D :
Z I M Ó G E N O S : enzimas que se sintetizan de manera inactiva. Parte
de la cadena proteica se escinde (zimógeno) para activar la enzima.

Ej: tripsinógeno tripsina (páncreas intestino – digestión de

proteínas-)
Los inhibidores irreversibles son los que se combinan con un grupo de la
enzima que es esencial para su actividad o lo destruyen.

I S O Z I M A S : enzimas que difieren en sus secuencias de aminoácidos

pero que catalizan la misma reacción. Ej: glucoquinasa-hexoquinasa.
Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo de
reacción que catalizan en 6 clases:

☻Oxidoreductasas: transferencia de electrones.

☻Transferasas: transferencia de grupos
funcionales.
☻Hidrolasas: reacciones de hidrólisis.
☻Liasas: formación de dobles enlaces por
eliminación de grupos.
☻Isomerasas: reordenamiento intramolecular.
☻Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-O,
C-N asociados a la ruptura de ATP.
 1.¿Qué son las enzimas?
2.Nombrar 3 enzimas y de qué
TRABAJO PRÁCTICO ENZIMAS reacciones forman parte.
3.¿Dónde se sintetizan las enzimas?
4.¿Qué es una holoenzima y como está
compuesta?
5.¿Qué es el sitio activo y pará que
sirve?
6.¿Qué es una sintetasa?
7.Mencionar una isozima.
8.¿Qué ocurre cuando hay
concentraciones muy elevadas de
sustrato? ¿El Km aumenta o
disminuye?