UNIVERSIDAD JUAREZ DEL ESTADO DE DGO

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

MATERIA
INTRODUCCIÓN A LOS PROCESOS BIOQUÍMICOS
PROFESOR
MIGUEL ÁNGEL SERRANO GARCÍA
ALUMNO
ANGEL GIOVANNI ALFEREZ MORENO

TERCER SEMESTRE SECCIÓN “A”

REPORTE DE PRACTICA 4. IDENTIFICACIÓN DE

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

GÓMEZ PALACIO, DGO. 24 DE NOVIEMBRE, 2021

INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos, son las unidades elementales constitutivas de las denominadas

proteínas. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a estructuras que
químicamente son diferentes de los 20 aminoácidos codificados por el ADN. En este
caso, se trata por lo general de modificaciones postraduccionales. Además, hay
aminoácidos no proteicos, que teniendo la misma estructura básica de los
aminoácidos no forman parte de las proteínas. Son sustancias cristalinas, casi
siempre de sabor dulce; tienen tanto actividad ácida como propiedad básica y
presentan actividad óptica. Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos,
un grupo amino por molécula. En la naturaleza existen unos 20 aminoácidos que
pueden ser codificados por el ADN humano. Cada uno de ellos tiene una estructura
química diferente, pero tienen en común, un grupo carboxilo y un grupo amino
(excepto la prolina que tiene un grupo imino) unidos al denominado carbón quiral
(excepto la glicina). La fórmula general para los 20 L- alfa aminoácidos, a pH
fisiológico, es la siguiente:
Finalmente, deben mencionarse brevemente las proteínas. El término "proteína"
proviene de la palabra griega proteous, que significa primero. Las proteínas son los
compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos. Son verdaderamente
especiales por ser las sustancias centrales en casi todos los procesos biológicos. A
primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de
aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la
secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos
en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en
términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La estructura secundaria
es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La
estructura terciaria, en cambio, se refiere a la disposición tridimensional de todos
los átomos que componen la proteína. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura
cuaternaria. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas
para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la
estructura quinaria. Presentan numerosas funciones. Por ejemplo, casi todas las
enzimas están compuestas de estructuras proteicas. Las enzimas son los
catalizadores que permiten que ocurran casi todas las reacciones químicas en los
seres vivos. La vida, como la conocemos no sería posible sin las enzimas. Junto
con los lípidos, las proteínas son los componentes estructurales de las membranas
celulares. Las proteínas de las membranas ayudan a transportar sustancias a través
de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores
y de las hormonas. Las proteínas son responsables del soporte estructural y del
movimiento del cuerpo humano. El tejido conectivo está compuesto de fibras
proteicas fuertes que ayudan a unir la piel y el hueso. Los tejidos musculares están
compuestos de proteínas que se contraen; los huesos se mueven por músculos que
se contraen. Otras funciones de las proteínas incluyen el transporte y
almacenamiento de iones y moléculas; por ejemplo, transportar el oxígeno de los
pulmones a las células (hemoglobina). Numerosas hormonas, agentes de
comunicación química, son estructuras proteicas. Una de las líneas de defensa más
importantes contra los agentes infecciosos son las proteínas denominadas
inmunoglobulinas. Las proteínas son polímeros de condensación de los
aminoácidos, algunas proteínas contienen cientos de aminoácidos, y en algunos
casos miles, en estructuras de cadenas altamente organizadas. La polimerización
de los aminoácidos se hace con la formación de enlaces peptídicos (amida), al
unirse el grupo carboxilo del ácido de un aminoácido con el grupo amino del
siguiente aminoácido y produciendo una molécula de agua. Por eso, la unión de
varios aminoácidos origina los oligopéptidos y polipéptidos (proteínas de más de 50
aminoácidos).

PROPÓSITOS DE LA PRÁCTICA

Ensayos de varios test químicos para identificar de forma rápida aminoácidos y

proteínas (la caseína contiene tirosina fundamentalmente; la gelatina es rica en
hidroxiprolina y prolina)

RESULTADOS ESPERADOS

Se espera que, una vez realizada la práctica, entienda las diferentes pruebas para
identificar los aminoácidos y proteínas.
MATERIALES

Materiales Reactivos Muestras

• 1 gradilla • Biuret • Tirosina 1%
• Valina 1%
• 12 T3ubos ensayo • Leucina 1%
• Ninhidrina
pírex • Metionina 1%
• Prolina 1%
• • Millon
Pipetas graduadas • Caseína 2%
• Gelatina 2%
• 1 vaso precipitado • Ácido nítrico
concentrado
• Pinzas de madera
para tubo

• Propipeta

• Placa calefactora

Procedimiento
1. Marcar cada tubo con el nombre de la muestra.
2. Introducir 1 ml de cada disolución de aminoácido y proteína a estudiar en el
tubo de ensayo.
3. Preparar un tubo de ensayo con agua destilada como blanco.
Test de Biuret
1. En los tubos de ensayo en los que hemos puesto cada una de las muestras,
añadimos 1 ml de reactivo de Biuret y agitamos.
2. Al cabo de 15 minutos, observar el resultado y anotarlo.
3. La reacción será positiva en aquellas muestras en las que aparezca un color
morado.
Test de Ninhidrina
1. Agregaremos 7 gotas de la disolución de Ninhidrina a los tubos de ensayo
que ya contienen las muestras a ensayar.
2. Calentamos los tubos en un baño de agua a 100º C durante 10 minutos y
observamos anotando los resultados.
3. La aparición de un color purpura azulado indica la presencia de aminoácidos;
si aparece un color amarillo indica la presencia de prolina.
Test Millon
1. Añadimos 5 o 6 gotas de reactivo de Millon a los tubos de ensayo donde
previamente hemos puesto las distintas muestras a ensayar.
2. Se mezcla y ponemos a calentar los tubos en un baño de agua a 30º C, hasta
la aparición de una coloración rojiza.
3. Observar y anotar los resultados.
Test Xantoproteico
1. Añadiremos 1 ml de ácido nítrico concentrado en cada uno de los tubos que
contienen la muestra a testar.
2. Calentamos suavemente en un baño de agua hasta la aparición de un color
amarillo.
3. Observar y anotar los resultados.

Diagrama de flujo
 Resultados

Muestra Test Biuret (Resultado)

Tirosina Negativo
Valina Negativo
Leucina Negativo
Metionina Negativo
Prolina Negativo
Caseína Positivo
Gelatina Positivo
Agua destilada Negativo
Esto sucedió porque son proteínas y el método Biuret es exclusivo para las
proteínas y no aminoácidos.
Muestra Test Ninhidrina (Resultados)
Tirosina Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Valina Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Leucina Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Metionina Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Prolina Positivo amarillo (presencia de prolina)
Caseína Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Gelatina Purpura azulada (presencia de
aminoácidos)
Agua destilada Negativo
Todas las pruebas dieron positivo debido a que el reactivo de ninhidrina
demuestra la presencia de aminoácidos, péptidos, polipéptidos y proteínas, en el
caso de algunos aminoácidos como la prolina se tornan de color amarillo.
Muestra Test Millon (Resultados)
Tirosina Positivo
Valina Negativo
Leucina Negativo
Metionina Negativo
Prolina Negativo
Caseína Negativo
Gelatina Negativo
Agua destilada Negativo
Estos resultados se dieron debido a que la prueba de millón muestra la presencia
de tirosina y proteínas con dichos aminoácidos.
Muestra Test Xantoproteico (Resultados)
Tirosina Positivo
Valina Negativo
Leucina Negativo
Metionina Negativo
Prolina Negativo
Caseína Positivo
Gelatina Negativo
Agua destilada Negativo
La prueba identifica aquellos aminoácidos con grupos derivados del benceno, por
lo que la tirosina al ser un aminoácido aromático y la caseína un aminoácido dio
positivo.
Bibliografía
• Gil, M. (2019). Biuret: fundamento, reactivos, procedimiento, usos. Lifeder.
https://www.lifeder.com/biuret
• Gil, M. (2019). Reacción xantoproteica: fundamento, procedimiento, uso.
Lifeder. https://www.lifeder.com/reaccion-xantoproteica/
• Túnez Fiñana, I. (2007). Aminoácidos. Departamento de Bioquímica y
Biología Molecular, Facultad de Medicina, Universidad de Córdoba.
http://www.uco.es/organiza/departamentos/bioquimica-biol-
mol/pdfs/26aminoacidos.pdf.

• Vázquez, J., Yanira G., Guerra-Molina, L., Quintana-Tamayo, J. F.,

RamírezArzuaga, J., Fernando-Ballestero, R., & Vázquez-Jorge, Y. (2014).
Caracterización fisicoquímica y contenido de proteínas de extractos fluidos
del ostión de mangle (Crassostrea rizophorae). Revista Cubana de
Química, XXVI (1), 66-74. [Fecha de Consulta 23 de noviembre de 2021].
ISSN: 0258-5995. Disponible en:
https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=443543737009.