Tema 5. Michaelis-Menten.

Conceptos enzimología y
cinética enzimática
Las enzimas son proteínas que intervienen en la catalización de reacciones bioquímicas.
Las enzimas son catalizadores, es decir:
● Aumentan la velocidad de la reacción sin agotarse (no se consumen)
● Ni cambian espontaneidad de reacciones. Si una reacción no ocurre en condiciones
estándar sin aporte de energía, las enzimas no la va a cambiar, pero las que sí son
espontáneas, ahí las enzimas actuarán para aumentar su velocidad.

Mecanismo de catálisis
No altera la energía, sino que estabiliza o disminuye la energía del estado de transición
(pasos intermedios entre sustrato y producto). El estado de transición tiene mayor energía
que los sustratos, ya que son inestables.

Las enzimas en este caso, lo que harían es estabilizar el estado de transición, bajando la
energía de este. Por lo que, sin cambiar las energías del sustrato o de los productos,
permite que la reacción acelere su velocidad.

Propiedades de las enzimas

Las enzimas como proteínas que son, permiten la diferenciación de moléculas con
estereoisomería.
También son regulables:
● Cooperatividad
● Alosterismo
 ● Modificaciones covalentes

Las enzimas se ven afectadas por:

● La temperatura. Se intuye, a medida que va
aumentando la temperatura hasta su punto
óptimo, la velocidad viene dada por el hecho de
que la temperatura está aumentando los
movimientos termodinámicos, las velocidades
moleculares facilitan la interacción entre enzima y
sustrato. Pero cuando este pasa el punto óptimo
de la enzima, va a causar la desnaturalización,
que es la pérdida de la estructura terciaria o cuaternaria en algunos casos. El punto
óptimo es cuando actúa más rápidamente.
● El pH. Afectará a los grupos funcionales, y también
puede hacer que la proteína se desnaturaliza. Las
diferentes enzimas están adaptadas para diferentes
pHs donde será en cada valor diferente su punto
óptimo.

Clasificación y nomenclatura
Se clasifican siguiendo la (EC number), enzyme commission numbers, el cual es un
conjunto de 4 números separados de puntos.
El primer número (para saber en qué tipo de reacción interviene) se da por esta regla:
El segundo número (identificar el tipo de reacción) por:

Isoenzimas
Son enzimas que siendo distintas
intervienen en la misma reacción. Como
por ejemplo, la glucokinasa y la
hexokinasa, que hacen la fosforilación de
la glucosa, pero se ve que las enzimas
son distintas, en todos los aspectos que
se dan en la siguiente tabla. En las
funciones:
● La hexokinasa, actúa en el
metabolismo basal, lo que sería la
glucosa al nivel básico donde se
consume
● La glucokinasa, es una enzima más sensora ya que interviene cuando la glucosa
tiene niveles muy altos en sangre y esta enzima saca ese exceso de la sangre.

La existencia de isoenzimas es lo que permite regular la acción de las reacciones en las que
intervienen, ya que al ser distintas pueden tener distintas propiedades o diferentes maneras
de actuar en esa misma reacción.

Cofactores: grupo prostético, coenzima

El cofactor es la parte no proteica de la enzima, y
por lo general es el encargado de intervenir en la
reacción.
HOLOENZIMA= COFACTOR+APOENZIMA
Los tipos de cofactores son:
● Iones metálicos
● Coenzimas, elementos orgánicos como las vitaminas, son moléculas orgánicas que
intervienen en la enzima. Pero se definen como tal cuando no están unidas
covalentemente a la enzima, si no que pueden unirse y separarse.
● Grupos prostéticos, con una unión covalente a la enzima.

Modelo Michaelis-Menten
Explica la cinética de las reacciones de monosustrato y que sean reversibles.
Primeramente tiene que unirse la enzima y el sustrato, creando así el complejo
enzim-sustrato, esa unión es reversible, pero luego, cuando la enzima queda libre y el
producto también por otro lado, esa reacción, ya sería irreversible.

Y gracias a esto y a una serie de asunciones,

Michaelis y Menten, desarrollaron un modelo
matemático que a partir de la concentración
pueda conseguir la velocidad inicial a la que
tiene lugar la reacción.
Cuando alcanza la velocidad máxima es
cuando toda la enzima está unida al
sustrato, se le diría que está saturada.
La constante de Michaelis se
determina/define como aquella
concentración de sustrato que hace que la
velocidad de la reacción, sea la mitad de la
velocidad máxima.
Las asunciones antes mencionadas son:
● Reacciones irreversibles
● Difusión libre
● [S] >> [E]