UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE INGENIERÍA
PROGRAMA DE INGENIERÍA AMBIENTAL
TALLER DE BIOQUÍMICA: CATÁLISIS ENZIMÁTICA
DOCENTE: MsC: MARÍA EUGENIA DORIA RODRÍGUEZ

1. la penicilina es hidrolizada y con ello inactivada por la penicilinasa una enzima

presente en algunas bacterias resistentes.

La cantidad de penicilina hidrolizada en un minuto en una solución de 10ml que

contiene 10-9 g de penicilinasa purificada, se midió como función de la
concentración de la penicilina obteniéndose los siguientes datos:

[penicilina] x 10-5 Velocidad de hidrólisis(mol/min) 1/ 1/V

( mol/L) x10-9 [P]
0.1 0.11 10 9,1
0.3 0.25 3,33 4
0.5 0.34
1.0 0.45
3.0 0.58
6.0 0.61

a.) Graficar V contra [ penicilina]

b.) Graficar 1/V contra 1/[ penicilina]
c.) Hallar el valor de Km yVmáx (gráfica de Michaelis –Menten y Lineweaver-
Burk.
d.) Predecir la velocidad de hidrólisis, para una concentración de penicilina de 8x10-
5
M.

2. Una enzima tiene una constante de Michaelis –Menten Km= 0.0001, cuando la
concentración del sustrato es [S] = 0.1 M, se observa que en 15 minutos se
destruye el 20% de sutrato.¿ Qué cantidad de sustrato se transformará en 30
minutos?.
3..El enzima B- hidroxiaspartato aldolasa, cataliza la reacción de ruptura, por lo
cual el B-metil-B-hidroxiaspartato se convierte en piruvato y glicina, es decir:

[ S] mmol/ L V mmol/min 1 / [S ](L/mmol) 1 / V(min/mmol)

4.0 2.5
3.0 2.24
2.25 1.94
1.50 1.55
a.)complete la tabla anterior
b.) grafique V vs [S ]
c.) grafique 1/V vs 1/ [S ]
d.) calcule Km y Vmáx de la reacción enzimática en ambas gráficas. Explique
dichos resultados
e.) Determine la pendiente y los interceptos.
 f.) prediga la velocidad de la reacción para una concentración de sustrato de 1
mmol/L.

4. Los siguiente datos experimentales corresponden ala acción de la enzima

fosfatasa sobre el glicerol fosfato:

[ S] mmol/ L V mmol/min 1 / [S ](L/mmol) 1 / V(min/mmol)

0.100 0.91
0.050 0.83
0.020 0.67
0.010 0.50
0.005 0.33
0.002 0.17
0.001 0.09

a.)complete la tabla anterior

b.) grafique V vs [S ]
c.) grafique 1/V vs 1/ [S ]
d.) calcule Km y Vmáx de la reacción enzimática en ambas gráficas. Explique
dichos resultados
e.) Determine la pendiente y los interceptos.
f.) prediga la velocidad de la reacción para una concentración de sustrato de 0.0005
mol/L.

5. Explique mediante ecuaciones por lo menos 2 clases de enzimas.

6. Explique mediante ejemplos concretos como se da la autorregulación o control de la
actividad enzimática.
7. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos
de la enzima conversora de la angiotensina.
8. Mencione ejemplos de drogas o sustancias que inhiban algunas de las enzimas en el
metabolismo de los peces.
9. defina los siguientes términos y mencione ejemplos.
a.) Isoenzima o Isozimas
b.) Zimógenos
c.) Holoenzima
10. ¿Se podría afirmar que la gran mayoría de las enfermedades producidas en los seres
vivos se debe en gran parte a la ausencia o mal funcionamiento de las enzimas
relacionadas con dicho órgano o tejido afectado?.