Universidad nacional de la Amazonia peruana

FACULTAD DE CIENCIAS FORESTALES

Escuela de ing. ECOLOGIA DE BOSQUES TROPICALES

DOCENTE: Blgo. Carlos R. Dávila Flores, Mgr.

CURSO: bioquímica
ALUMNA: Rimachi Saucedo Sem Carlos Isaac

Actividad aprendizaje 03

1. Determine la clase de enzima que cataliza cada una de las reacciones siguientes:

2. ¿ Por qué la glucosa es estable en atmosfera de oxígeno durante periodos de

tiempos largos?
R= Por que el oxigeno es el encargado de aumentar la producción del ATP desde 4
moléculas por moléculas de la glucosa, hay aproximadamente 30 moléculas de ATP
por moléculas de glucosa.

3. En la cinética enzimática ¿Por qué se realiza las medidas al comienzo de la

reacción?

R= Se comienza las medidas al comienzo de la reacción, porque la cinética estudia

la velocidad de las reacciones catalizadas es decir en cuanto el sustrato deja de ser
sustrato y se convierte en producto, es en ese momento que se sigue la velocidad
de la aparición de producto y en función del tiempo se obtiene la llamada curva de
avance de la reacción, o simplemente, la cineteca de la reacción.
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4. Los datos de abajo indican las velocidades de la reacción catalizada por la

hexoquinasa. Calcular la Km y la Vmax de la hexoquinasa a partir de lade
Conc. Glucosa (mM) Velocidad (mmoles G-6-P/Seg/mg enz) Mic
0,05 30 hae
0,10 43 lis -
0,15 52
Me
0,20 57
0,30 58
nte
n:

Vmax 58
Km= ¿? Vm260mm/s Km= → Km= →Km= 29 mM/s
2 2
Vmax= ¿?

5. Calcular la velocidad inicial de una reacción enzimática, cuando [S] = Km y

la enzima sigue una cinética michaeliana.

Vmax [S ]
V0 = s= km V 0=
km+[S]

Vmax (km) Vmax ( Km) Vmax

→ v0 = → V0 =
km+ km 2 km 2

Vmax
km= → V0 = Km.
2
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8. La hidrólisis de N-glutaril-L-fenilalanina-p-nitroanilida (GPNA) para dar

p- nitroanilina y N-glutaril-L-fenilalanina, está catalizada por la enzima
α- quimotripsina. En unas determinadas condiciones de pH y
temperatura, los datos cinéticos obtenidos han sido los siguientes:

¿
 La ecuación de Michaelis-Menden es: v=Vmax∗[S ]¿ Km+[S ]

Tomando inversos en ambos miembros se obtiene la linealización de Lineweaver-Burk:

KM
∗1
1 1 Vmax
= +
v Vmax [S ]

Que tiene la forma de una línea recta: Y =0.0+ pendiente∗S

De manera que representando 1/v frente a 1/[s] podremos obtener Vmax y Km

 A) Para ello hacemos la siguiente tabla auxiliar:

( )1 4.00 2.00 1.00 0.667

/103 M -1
[S]
1 0.455 0.263 0.169 0.141
( )/(mmol-1 L mim)
v

A continuación, representamos estos datos en papel milimetrado:

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1
Como: 00=0.0800 mmol -1 L min→ =0.0800 mmol-1 L min
Vmax
mmol/ L
→Vmax=12.5
min

KM
Como: Pendiente= 0.095 * 10-3 mmol-1 L mim M → =0.095 * 10-3 mmol-1 L min M
Vmax
mmol / L
→KM= 0.095 * 10-3 mmol L min M * 12.5 = 1.19 *10-3 M
min
 B) Recordando la definición de k2 y sustituyendo, nos quedaría:

mmol /L −3
∗10 mol
Vmax min
K2 = = 12.5 = 3.1 * 103 min-1
[E ] 1mmol
4.00∗10−6 mol/ L

1min
K2 =3.1 * 103 min-1 * = 52. S-1
60 s

(Este número de recambio significaría que 1 molécula de enzima es capaz de hidrolizar

52 moléculas de sustrato por segundo).

9. En un cultivo de bacterias, la velocidad de reacción de un enzima E fue de 20

µg/min para una concentración de sustrato de 3 mM. Si la concentración de
sustrato es igual o superior a 7 mM, la velocidad no supera los 40 µ g/min. Al
añadir un inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción fue de 20 µg/min
para una concentración de sustrato de 8 mM. Calcúlese la Km, la Vmax y la
Ki para este enzima, sabiendo que la concentración de inhibidor añadido es
de 6mM.

a) Vmax: Si para una [S] ≥ 7 mM la velocidad es 40 µg/min, la Vmax=40 µg/min

b) Km: ½ Vmax será 20 µg/min, como esta velocidad se consigue con una [S] = 3 mM, la
Km= 3 mM Otra forma es utilizando la ecuación de Michaelis:

Vmax [S ] 20 x 3
V= 40=
Km+[S] Km+3

c) Como es un inhibidor competitivo Vmax = Vmax´= 40 µg/min y ½ Vmax´= 20 µg/min.

Esta velocidad se alcanza con una [S] de 8 mM en presencia de inhibidor, por lo tanto Km
´= 8 mM. Además, sabemos que

[I ]
Km = α Km ό Km = [1+ ] km
Ki
Por lo tanto Ki= 3,6 mM
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