CONVENIO UNIVERSIDAD DEL ROSARIO Y ESCUELA COLOMBIANA DE INGENIERÍA

PODER AMORTIGUADOR DE LOS AMINOÁCIDOS

(MODALIDAD VIRTUAL)
Gabriela González Corpas
Pablo Javier Muñoz Diaz
Nataly Hxijani Olaya Camelo
Ing. Biomédica

I. INTRODUCCIÓN
Ecuación 1. Punto Isoeléctrico
Esta práctica tuvo como objetivo conocer y determinar e
identificar, a través de una serie de ejercicios de laboratorio, el 3. CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE
poder amortiguador de los aminoácidos. LOS AMINOÁCIDOS:

II. MARCO TEÓRICO
1. AMINOÁCIDOS
Es la unidad estructural de las proteínas, estructuralmente un
aminoácido está conformado por un carbono central unido a un
grupo amino, un átomo de hidrogeno, un grupo carbonilo y un
radical el cual cambia dependiendo del aminoácido, los
aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases.
Estos son un grupo de 20 compuestos orgánicos que comparten
rasgos de formación específicos. Se les conoce como los
bloques de construcción de proteínas tanto en plantas como en
animales.
Así tienen una molécula orgánica que contiene un grupo amino
(—NH2) y un grupo carboxilo (— COOH). Dado que los
aminoácidos ayudan a formar cadenas de proteínas y
desempeñan un papel de apoyo en casi todas las partes del
cuerpo, todos pueden beneficiarse de los aminoácidos.
Los aminoácidos en una disolución con un PH neutro, se
encuentran como iones dipolares. En esta forma dipolar, el
grupo amino está protonado y el grupo carboxilo está
desprotonado.
Esta es una propiedad que presentan algunas moléculas como
los son los aminoácidos y por consiguiente las proteínas, esta
propiedad se debe gracias a los grupos ionizables de las
cadenas laterales de los aminoácidos y los grupos COOH y
NH2 terminales, esta propiedad es una medida de la resistencia
de una molécula o una solución a los cambios de pH cuando se
añade un ácido o una base fuerte, es decir que ésta no permite
cambios bruscos de pH cuando se adicionan equivalentes ya
sean ácidos o bases.
4. PKa:
El “PKa” es una magnitud cuantificable la cual calcula la
tendencia que poseen las moléculas al disociarse en una
solución acuosa. Esto nos ayuda a identificar cuando un ácido
o una base es más fuerte, esto depende del “PKa” cuanto
menor sea el PKa de un ácido este será más fuerte mientras que
mientras mayor sea el PKa de una base más fuerte será, esta
constante puede variar dependiendo de varios factores como la
temperatura sin embargo si se mantiene una temperatura
constante el PKa no varía su calor. El PKa se define así:
Ecuación 2. PKa
III. RESULTADOS

En este laboratorio, nos proporcionaron una tabla de datos,

respectivos a una práctica de laboratorio, en la que se
determinó la curva de la titulación de diferentes aminoácidos.

Ilustración 1. Los 9 aminoácidos esenciales

2. PUNTO ISOELÉCTRICO:

El punto isoeléctrico es el pH que se presenta en la molécula

cuando la carga neta es igual a cero, es decir cuando el número
total de cargas negativas iguala el número de cargas positivas
de la molécula. Este se puede encontrar por medio de la
Grafica 1. Volumen de NaOH vs PH
siguiente ecuación:
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Punto Isoeléctrico
Para hallar el punto isoeléctrico que suman PKa1 y PKa2, se
dividen entre 2, como se muestra a continuación:
IV. DISCUSIÓN DE RESULTADOS
 Al momento de analizar la gráfica pudimos
Grafica 2. Volumen de NaOH vs PH (Ubicación de
PK)
observar los pk1=3,09 y pK2=9,81 tratamos de
aproximar los valores lo más exacto posible y
relacionamos con la tabla proporcionada por el
docente para determinar el tipo de aminoácido que
estamos trabajando, pero no encontramos ningún
valor que se aproximara a los resultados.
Ecuación 3. Punto Isoeléctrico
Grafica 3. Ubicación de punto Isoeléctrico
I.
II.
V. CONCLUSIONES
o El comportamiento de los dos subgrupos de los
aminoácidos, que son el grupo carboxilo y amino,
se vio en el experimento, además claramente de sus
curvas de titulación. También el pKa y la pI (punto
isoeléctrico) de los conjuntos de ácidos estaban
cerca de los valores graficados.
o Este experimento ayuda a la clara identificación de
los aminoácidos desconocidos y coincidiendo las
curvas de titulación con los diferentes aminoácidos
proporcionados por la tabla.
o Así pudimos determinar las regiones buffer, en las
que el PH varió lentamente gracias a la adición de
ácido o base, el punto isoeléctrico donde el poder
amortiguador del aminoácido es nulo.
o Al no encontrar ninguna coincidencia tratamos de
acercarnos lo más posible a algunas de las opciones
de la tabla si observamos por pk l no encontramos
ninguna opción cerca, en cambio por pK2 el mas
cerca es la alanina con 9,69 a diferencia del 9,74
que encontramos por medio de la gráfica.
VI. BIBLIOGRAFÍA
Chang RY. Química general. 11 ed. México,
Bogotá, Buenos Aires, Nueva york, et al: McGraw
Hill Education;2013.
Fornaguera JA, Gómez GO. Bioquímica. Costa
Rica: Universidad Estatal a Distancia; indefinido.
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III. Chang RY. Química general.11 ed. México,

Bogotá, Buenos Aires, Nueva york, et al: McGraw
Hill Education; 2013.
IV. Determinación del punto isoeléctrico de las
proteínas, Angélica M. Serpa Guerra1, 4, Gustavo
Hincapié Llano2, Recibido 30/01/14, aceptado
3/03/2014.

V. http://www.ehu.eus/biomolec
ulas/aa/aa2.htm#:~:text=Amin o
%C3%A1cidos.,Propiedades. &text=Como%20ya
%20se%2 0vi%C3%B3%20en,fenol%2 C
%20guanidino%2C%20etc).