Bioquímica

Estructura y funciones de las

Biomoléculas
Proteínas
¿Qué son las proteínas?

•  Moléculas complejas que desempeñan un mayor numero de

funciones en las células de todos los seres vivos.
•  Están formadas por: CHON…S, P, Fe, Mg, Cu.
•  Forman parte de la estructura básica de los tejidos.
•  Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras.
Pueden considerarse como
polimeros de moléculas más
pequeñas llamadas aminoácidos.
Péptido = La unión de un bajo número
de aminoácidos:
• Oligopéptido: menos de 10 aa.
• Polipétido: de 11 a 49 aa.
• Proteínas: más de 50 aa.

Fig. 1- Formación de un dipéptido, McKee, Trudy, and Mckee, James R.. Bioquímica: las bases moleculares de la vida (4a. ed.).
¿Qué es un aminoácido?
•  Son las unidades básicas que forman las proteínas.
•  En una proteína, los aminoácidos se encuentran unidos mediante enlaces
peptídicos entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del otro.
•  Grupo amino + grupo carboxilo unidos al carbono alfa.

Estereocentro

Figura 2. General structure of an amino acid.. L. Nelson, M. Cox,

Principios de Bioquímica de Lehninger, p.76
Carbono alfa
•  Importante en el plegamiento de proteínas.
•  En general, los carbonos α de aminoácidos adyacentes en una
proteína distan 3,8 A.
•  Excepción a la regla en los aminoácidos:

Glicina
Aminoácido NO esencial
El carbono alfa no es un estereocentro
→ no es quiral.

Figura 3. Glicina. Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger,

p.76
Propiedades generales de los α-aminoácidos

•  Los grupos amino y los ácidos carboxílicos de los

aminoácidos se ionizan.
•  Un aminoácido puede actuar como ácido y como base.
•  Los aminoácidos presentan estéreo-isomería.
Se clasifican en:
Isómeros conformacionales.
Isómeros configuracionales:
- Diastero-isómeros.
- Enantiomeros.
Asimetría molecular: Moléculas quirales y aquérales
•  Cuando un átomo de carbono tiene
cuatro sustituyentes diferentes
(A,B,X,Y), éstos pueden disponerse
de dos maneras diferentes, que dan
lugar a dos moléculas no
superponibles, siendo cada una de
ellas la imagen especular de la otra
(enantiómeros).
• Estos átomos de carbono son
asimétricos y se denominan átomos
quirales o centros quirales.
Figura 4. Molecular asymmetry: chiral and achiral molecules.
L. Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.18.
Asimetría molecular: Moléculas quirales y aquérales.
La molécula de la izquierda, rotando en sentido contrario a
•  Cuando alrededor del átomo de las agujas del reloj (cuando se mira hacia abajo por el eje
vertical que une A y C), da lugar a la molécula del espejo.
carbono tetraédrico se disponen
únicamente tres sustituyentes
diferentes (es decir, hay dos
sustituyentes iguales), solamente
es posible una configuración
espacial y la molécula es
simétrica o aquiral.
•  En este caso la molécula puede
super imponerse a su imagen
especular.

Figura 2-4. Molecular asymmetry: chiral and achiral molecules. L.

Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.18.
Estereoisomería
Estereoisómeros→ Molécula con la misma fórmula molecular y secuencia de
átomos enlazados, pero con diferente orientación tridimensional de sus
átomos en el espacio.
Isómeros conformacionales, confórmeros o rotámeros→ fácilmente
interconvertibles entre sí por la rotación en torno a enlaces. Se puede
presentar en compuestos con cadenas abiertas y en anillos.
•  Ocurre una rotación en torno al enlace simple.

Figura 5 Isomería conformacional.

Imagen de dominio publioc CC.
Estereoisomería
Isómeros configuracionales→ sólo interconvertibles entre sí mediante ruptura de enlaces.

Estereoisómeros quirales: no son superponibles con su imagen en el espejo. Pueden ser

enantiómeros y diastereoisómeros.

Enantiómeros→ que son imágenes especulares no superponibles

entre sí → son moléculas quirales, (ópticamente activa).
La mano derecha o izquierda constituyen un par de enantiómeros.

Los enantiómeros tienen iguales propiedades físicas y

químicas, salvo su comportamiento frente a la luz polarizada
y frente a moléculas quirales.

Figura 6 Direccionalidad de estereoisometría.

Imagen de dominio publioc CC.
Estereoisomería
Diasteroisómeros→
No son imágenes especulares uno del otro.
Entre ellos se incluyen los compuestos
meso, los isómeros cis-trans (E-Z), y los
isómeros ópticos no enantioméricos.
Los diastereoisómeros de un compuesto,
rara vez tienen las mismas propiedades
físicas, a diferencia de los enantiómeros
que tienen las mismas propiedades en
cualquier entorno no quiral (en ausencia
de luz polarizada). Sus propiedades
químicas son similares pero no iguales.
Figura 7 Diasteroisómeros de 2 Buteno
Imagen de dominio publioc CC.
Figura 8.Two types of stereoisomers. L. Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.18.
Estereoisomerismo en los alfa aminoácidos
a) Los dos estereoisómeros de la alanina, la
L- y la D-alanina, son imágenes
especulares no superponibles entre sí
(enantiómeros).
b) Los enlaces con forma de cuña (+
obscuros) se proyectan fuera del plano del
papel; los enlaces a trazos lo hacen por
detrás.
c) Se supone que los enlaces horizontales se
proyectan fuera del plano del papel, los
enlaces verticales por detrás. No obstante,
se utilizan a menudo las fórmulas de
proyección de una forma descuidada sin
pretender representar una configuración
Figura 9: Stereoisomerism in -amino acids. L. Nelson, M. Cox,
Principios de Bioquímica de Lehninger, p.77. estereoquímica específica.
Relación estérica de los estereoisómeros de la alanina con la
configuración absoluta del L- y D-gliceraldehído

•  Los L-aminoácidos son los que tienen

el grupo alfa-amino a la izquierda y
los D -aminoácidos los que tienen el
grupo alfa-amino a la derecha.

Figura 11. Configuración L y D de un aminoácido.

Figura 10. Steric relationship of the stereoisomers of alanine to Imagen de dominio publioc CC.
the absolute configuration of L- and D-glyceraldehyde. L. Nelson, M.
Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.77.
Clasificación de los α-aminoácidos con base en
sus propiedades físico-químicas

•  Polaridad.
•  Acidez, basicidad.
•  Aromaticidad.
•  Tamaño, flexibilidad de
conformación.
•  Reactividad química.

Fig. 12. Aminoácidos proteinogénicos

Tomado de http://biomodel.uah.es/model1j/prot/aa-props.htm
•  En los aminoácidos libres, los grupos ionizables son el carboxilo y el amino
alfa. Cada uno de estos grupos se comporta como ácido o base, dependiendo
del pH del medio que lo rodea y su constante de disociación pKa.

Si el pH es muy bajo existe como ion positivo.

R-CH-COOH
|
+NH3
Si el pH es muy alto existe como ion negativo.
R-CH-COO-
|
NH2 * Las propiedades acido-base de las
proteínas en solución son 2: Punto
isoeléctrico y Migración electroforética de las
proteínas.
Figura 13. The 20 common amino acids of proteins. L. Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.79.
OJO!!!

Figura 14. The 20 common amino acids of proteins. L. Nelson, M. Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.79.
Figura 15 The 20 common amino acids of proteins. L. Nelson, M. Cox,
Principios de Bioquímica de Lehninger, p.79.
Resumen de grupos funcionales

Fig 16. Resumen de grupos funcionales.

Tabla 1: Propiedades asociadas con los aminoácidos comunes
Figura 18. Atlas de la secuencia y estructura proteíca.
Imagen de dominio publioc CC.

Figura 19. Código genético.

Imagen de dominio publioc CC.
Aminoácidos NO comunes
coláge
no

•  Además de los 20 aa miosi

na
esenciales existen otros aa,
que tiene funciones
protrombi
importantes y que se forman a na

partir de modificaciones a
aminoácidos que ya se
encuentran en un polipéptido. elasti
na

Figura 24 Aminoácidos no communes L. Nelson, M. Cox,

Principios de Bioquímica de Lehninger, p.81.
Propiedades ácido básicas de los aa
●  Base

●  Ácido

Alanina
Ácido diprótico

FIGURE 25 Forma noionica y zwitterion L. Nelson, M. Cox,

Principios de Bioquímica de Lehninger, p.81.
 Curvas de titulación de aa

FIGURE 27 Efecto del ambiente químico en el pKa L. Nelson, M. Cox, Principios de

Bioquímica de Lehninger, p.83.

FIGURE 2-26 Titulación de un aminoácido. L. Nelson, M.

Cox, Principios de Bioquímica de Lehninger, p.83.
 Carga eléctrica de los a.a
•  La carga eléctrica neta de los aminoácidos se relaciona con el pH
en el punto isoeléctrico, que es el pH en el cual la carga
eléctrica neta es cero.

•  Dependiendo del pH en el cual se encuentre la proteína va a variar

en tener grupos carboxilos y amínicos sin neutralizarse, lo que le da
una carga a la proteína, ya sea con características acidas o básicas.

•  Este pH isoeléctrico varía según la proteína de la que se hable.

Migración electroforética o electroforesis.
Gracias al pH isoeléctrico de las
proteínas estas se pueden separar por
medio de la electroforesis y consiste en
un soporte de gel de almidón, en el cual
se colocará la mezcla de proteínas a un
lado del Electrodo positivo y del otro
uno negativo; después, se aplica una
corriente eléctrica al sistema y gracias
al pH isoeléctrico, las proteínas migran
al cátodo o al ánodo dependiendo el pH
con el que se este trabajando, lo que
permite la separación de las proteínas
de una mezcla.
Figura 28. Electroforesis, Rodríguez, J. Rivas, C. Pacheco, G. Beltrán, S. Pérez, O.
Proteínas. En Biología.
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