UNIVERSIDAD TECNOLÓGICA DE MÉXICO

CAMPUS ECATEPEC
DIVISIÓN DE CIENCIAS DE LA SALUD
METABOLISMO

Tema 1. Estructura y función de los

aminoácidos y las proteínas
“Los científicos hacen que se conozcan las cosas”
Presenta:
M. En C. Jesús Alarcón Bonilla.
FUNDAMENTOS. Química orgánica.
La química orgánica es una rama de la
química que estudia los compuestos del
carbono con otros elementos químicos así
como sus reacciones químicas.
De acuerdo a la tabla periódica el
Carbono tiene un número atómico de 6,
eso quiere decir que tiene 6 protones (en
el núcleo) y 6 electrones (no ionizado)
girando alrededor del núcleo
Además tiene una masa atómica de
12.011, es decir 6 neutrones (C12 el más
abundante), 7 neutrones (C13) y 8
neutrones (C14), lo que significa que tiene
ISOTOPOS
FUNDAMENTOS. Hibridación del carbono.
De acuerdo al modelo atómico Bohr y los números
cuánticos de Schrödinger, el átomo de carbono al
tener la configuración electrónica 1s2, 2s2, 2p2
tiene la oportunidad de mover el electrón apareado
en el orbital 2s2 hacia el orbital 2pz generando
CUATRO orbitales híbridos 2sp3 y por tanto tener
una geometría tridimensional tetraédrica lo que
explica el porqué puede establecer CUATRO
enlaces diferentes con un ángulo de
106° .
FUNDAMENTOS. Fórmulas químicas del C.
La representación escrita de cualquier
compuesto químico se llama fórmula
química que usa los símbolos de los
elementos químicos colocándole el
número de átomos de cada uno de
éstos mediante un subíndice del lado
derecho.
En el caso de las fórmulas químicas de
los compuestos del carbono existen
cuatro formas de representarlas:
esqueletal (o de Fisher), desarrollada,
semidesarrollada y la condensada o
Una fórmula esqueletal o de Fisher
representa las uniones C-C y C-H con
molecular.
líneas, escribiendo los símbolos de los
otros elementos químicos
FUNDAMENTOS. Grupos funcionales del C.
FUNDAMENTOS. Grupos funcionales del C.

Debido a la quiralidad, los enantiómeros solo se
diferencian por la posición de un grupo funcional que
desvían la luz polarizada a la derecha (dextrógiros “D”) o a
la izquierda levógiros “L”. Y cuando están ámbos
enantiómeros en una muestra se llama mezcla racémica.
FUNDAMENTOS. Isomería.
Pero el carbono tiene la característica de
establecer compuestos que tienen la misma
fórmula condensada o molecular pero diferente
estructura en el espacio llamada ISOMERÍA. Esta
se clasifica en:
• Plana o estructural, de dos dimensiones: de
cadena, de posición y de función
• Espacial o estereoisomería tridimensional:
diasteroisómeros (a partir de un doble enlace
cis/trans) y enantiómeros (óptica levógiros y
dextrógiros).
Los enantiómeros se generan a partir de un
carbono ASIMÉTRICO o quiral, que es aquel
carbono que en cada enlace se une a grupos de
átomos diferentes
 AMINOÁCIDOS.
Proteínas: CHONPSSe, son macromoléculas constituidas por
AMINOÁCIDOS (a.a.) Amino – Carbono quiral (y Residual) – Carboxílo
Los a.a. son sintetizados por ENZIMAS ESTEREOESPECÍFICAS, dando
lugar a los ENANTIÓMEROS “L” o Levógiros excepto ?
Enlace peptídico plegamiento
Aminoácidos →oligopéptidos →polipéptidos → PROTEÍNAS (forma nativa)

+H H-CH(R)-COOH  H+ + H2N-CH(R)-COOH + OH- → H2N-CH(R)-COO-

3
+ H2 O
+H H-CH(R)- COO- → ZWITTERION
3
AMINOÁCIDOS, Generalidades.

Los aminoácidos (a.a.) son:

unidades monoméricas de las proteínas
Contienen C, H, O, N, S (Cis y Met) y Se
(SeCis).
Constan de dos grupos funcionales carboxilo
(R-COOH) y amino (R-NH2)
Se unen por enlace peptídico entre el grupo
amino y el grupo carboxilo para formar una
amida, dando lugar a las proteínas.
El residual (R) está unido al carbono a que
es asimétrico o quiral y por tanto en los
seres vivos se biosintetizan los
enantíomeros “L” o levógiros
(Madigan et al. 2020)
AMINOÁCIDOS, Clasificación.
El R puede ser desde un H en la
Gli (Ca no quiral) hasta anillos
aromáticos como en el Trp
El R agrupa a los a.a. en:
(A)POLARES: Ser, Tre, Asn, Gln,
Cis, SeCis, Pro y Tir
(B)NO POLARES: Gli, Ala, Val,
Leu, Ile, Met, Fen y Trp
(C)IÓNICOS ÁCIDOS: Asp y Glu
(D)IÓNICOS BÁSICOS: Lis, Arg e
His
(E)AZUFRADOS: Cis y Met
(F)AROMÁTICOS: Fen, Tir y Trp
(Madigan et al. 2000)
AMINOÁCIDOS, familias y transaminación.
AMINOÁCIDOS, rutas biosintéticas.
AMINOÁCIDOS, Aplicaciones en la industria.
 AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS, Enlaces.
Estructuras proteicas: Están
determinadas por la formación de enlaces
químicos entre el grupo amino y el grupo
carboxilo o los residuales “R” de los
aminoácidos:
FUERTES que corresponden a enlaces
COVALENTES como el enlace
PEPTÍDICO Se da por la
CONDENSACIÓN de un grupo AMINO y
un CARBOXILO dando lugar a una AMIDA
mas una molécula de AGUA.
PUENTE DISULFURO, formado por la
condensación de dos grupos Tiol (o
sulfihidrilo) generando la unión de dos
átomos de azufre mas una molécula de
hidrógeno molecular. presentes entre
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS, Enlaces.
Estructuras proteícas: Están determinadas por la
formación de enlaces químicos entre el grupo amino y
el grupo carboxilo o los residuales “R” de los
aminoácidos:
DÉBILES en las proteínas se presentan tres tipos
PUENTE DE HIDRÓGENO que se estable entre el
HIDRÓGENO y un átomo mas electronegativo como el
OXÍGENO (de un hidroxilo o función alcohol) o un
átómo de AZUFRE (de un sufihidrilo o función tiol).
INTERACCIONES IÓNICAS a partir de las fuerzas de
atracción electrostática entre un grupo AMINO
protonado (con carga positiva) y un grupo
CARBOXILO desprotonado (con carga negativa).
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS, ocurren debido a
la interacción de nubes electrónicas entre átomos de
hidrógeno unidos a átomos de carbono.
PROTEINAS, Estructuras proteicas
Proteínas: CHONPSSe, son macromoléculas
constituidas por
Estructuras proteícas:
• Primaria: Abundancia, secuencia y orden de
los a.a. en forma LINEAL
• Secundaria: Estructura tridimensional de α-
hélice y/o β-plegada (P de H) a través de
enlaces débiles de los Residuales entre a.a.
CERCANOS. Interacciones hidrofóbicas
entre nubes electronicas de H de a.a. NO
polares (-CH3), Interacciones electrostáticas
entre aminoácidos. Iónicos (básicos / ácidos)
-NH3+ -OOC-, Puente de Hidrógeno –H OH-
/ -H SH- (entre a.a. NO polares (-H) y
polares (-OH o –SH) y Puente diSulfuro -
SH HS- → -S-S- + H2 (Cis) (covalente).
PROTEINAS, Estructuras proteicas
Proteínas: CHONPSSe, son macromoléculas
constituidas por
Estructuras proteícas:
• Terciaria: tridimensional que da origen a la
FORMA NATIVA o funcional de la una
proteina y su pérdida se conoce como
DESNATURALIZACIÓN. Se da entre
Residuales de a.a. LEJANOS dando
combinaciones de α-hélice y/o β-plegada y
giros llamadas DOMINIOS o “motifs”
• Cuaternaria: exclusiva de las proteinas
OLIGOMERICAS constituidas por 2 o mas
cadenas polipeptidicas a través de enlaces
de Residuales de a.a. LEJANOS de cada
cadena polipeptidica.
PROTEINAS, Funciones biológicas
Proteínas: CHONPSSe, son macromoléculas
constituidas por
Funciones biológicas:
De defensa inmunoglobulinas IgA, IgD, IgE,
IgG y IgM.
De transporte: Hemoglobina, Transferrina,
De reserva o nutritivas: caseina u
ovoalbúmina,
Catalíticas: enzimas.- papaina o la glucosa
isomerasa.
Reguladoras: homonas protéicas.- insulina y
tiroxina.
Contráctiles y motrices: actina, miosina o
flagelina.
Estructurales.- colágeno , queratina, elastina
PROTEINAS, Formas y composición
Las proteinas por su FORMA se clasifican en:
• Globulares .- con plegamientos de cadenas que les
confiere una estructura tridimensional similar a
esferas
• Fibrosas.- insolubles en agua con cadenas
extendidas, generalmente estructurales.
Por su composición se clasifican en :
• Simples: constituídas exclusivamente por
aminoácidos
• Conjugadas: además de cadenas polipeptídicas se
unen con otro tipo de moléculas como:
* Lipoproteínas.- prótidos mas lípidos
* Glicoproteinas.- prótidos mas azúcares
* Metaloproteínas.- que tienen metales unidos
a polipéptidos
 PROTEINAS, Enzimas
Si partimos del enunciado “Casi todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son
enzimas”
NOTA , el Casí es porque la ribozima esta constituída por ARNribosomal que cataliza el enlace peptídico
para la síntesis de proteínas.
Las ENZIMAS son proteínas con actividad CATALÍTICA, es decir son catalizadores BIOLÓGICOS.
Entonces ¿Qué son los catalizadores?
Son moléculas que MODULAN la velocidad de una reacción química SIN consumirse en la reacción y
sin alterar el equilibrio químico de ésta.
Son altamente eficientes ya que 1 molécula transforma de miles a millones de Sustratos en Productos.
Pero en el caso de las ENZIMAS presentan el fenómeno de SATURACIÓN POR EXCESO DE SUTRATO.
 PROTEINAS. Enzimas, nomenclatura.
• Al inicio la forma de nombrar a las enzimas no tenía lineamientos o reglas, generalmente
terminaban en “ina” por ejemplo pepsina (proteasa digestiva), ptialina (amilasa salival)
• Después se les asigno la terminación “asa” como la zimasa (o sacarasa que libera
glucosa y fructosa) o lacasa (que degrada la lignina)
• Para ser mas especificos en su nombre se le asigno el sustrato o producto sobre el que
actuaban. Ureasa que actuaba sobre la urea, o la acetilcolinesterasa sobre la acetilcolina
 PROTEINAS. Enzimas, nomenclatura.
• Posteriormente se adicionó la reacción que catalizaban por ejemplo DNA polimerasa
(unia nucleótidos en la síntesis de DNA) o glucosa isomerasa que cambiaba la estructura
3D de glucosa a fructosa (isómeros)
• Mas tarde se le colocaba el nombre de los sustratos y productos involucrados y la
reacción que catalizaban como Transaminasa Glutámico Pirúvica que trasfiere el grupo
amino de Glutamato al Piruvato para obtener Alanina
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
Actualmente la nomenclatura de las enzimas es la SISTEMÁTICA o “EC” de Enzyme
Comission de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecuar (UIBMB) a partir de
la COMBINACIÓN de números, donde el primero corresponde al tipo de reacción que
catalizan es decir:
1. Oxidorreductasas: transfieren electrones de una sustancias donante que se oxida a otra
receptora que se reduce. El segundo número 1. Deshidrogenasas, 2. Oxidasas, 3.
Peroxidasas, 4. Oxigenasas, 5. Hidroxilasas, 6. Reductasas
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
2. Transferasas: transportan grupos de átomos de una sustancia a otra (glucosa
fosfotransferasa o glucoquinasa EC. 2.7.1.2.)
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
3. Hidrolasas: catalizan reacciones químicas en presencia de agua
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
4. Liasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos en ausencia de agua,
escindiendo enlaces -C-C-, -C-O-, -C-N- o –C-S-, para forma un doble enlace
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
5. Isomerasas: modifican la estructura tridimensional de compuestos que tienen
la misma fórmula condensada (isómeros)
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
6. Ligasas: sintetizan macromoléculas a partir de la unión de monómeros de
estas
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
De acuerdo a su composición química las enzimas se clasifican en :
• Simples: dependen para su funcionamiento de solo de una estructura
proteica por ejemplo la glucosa isomerasa
• Conjugadas: para su activación funcional además de la fracción protéica
llamada APOENZIMA (forma inactiva), necesitan de un componente no
proteico llamado COFACTOR dando lugar a la forma activa llamada
HOLOENZIMA. Por ejemplo la Lactato DesHidrogenasa (LDH)
 PROTEINAS. Enzimas, clasificación
El cofactor puede ser:
• Grupo prostético: de naturaleza inorgánica como iones metálicos que
atraviesan las membranas celulares. La Taqpolimerasa dependiente de
Mg2+ usada en la Reacción en Cadena de la Polimerasa (PCR) es un
ejemplo.
• Coenzima: el cofactor es de naturaleza orgánica, que se une débilmente a la
fracción protéica, no atraviesa las membranas celulares. La Glucosa 6 –P-
transferasa dependiente de ATP es un ejemplo.
 PROTEINAS. Enzimas, especificidad
Las enzimas se clasifican también con respecto a su ESPECIFICIDAD por el
sustrato y esta relacionado con la conformación tridimensional de la enzima de
tal manera que a mayor especificidad →mayor afinidad →mayor eficiencia de
catálisis
1. Absoluta: presente en la mayoría de las enzimas “E”, el sustrato “S” es el
elemento central del reconocimiento con el centro activo “CA” de la E
(Glucosa isomerasa)
 PROTEINAS. Enzimas, especificidad
2. Estereoespecificidad: las E reconocen un tipo de isómero óptico (misma
composición química pero diferente estructura tridimensional con base al
Cquiral) llamado enantiómero pudiendo ser dextrógiros “D” que desvían un
haz de luz polarizada a la derecha y los Levógiros “L” que la desvian hacia
la izquierda. Las E que sintetizan los azúcares en las células liberan solo
tipo D.
 PROTEINAS. Enzimas, especificidad
3. Especificidad de grupo: la E reconoce a grupos funcionales en las
moléculas S como la β-glucosidasa que reconoce posiciones beta en los
azúcares
 PROTEINAS. Enzimas, especificidad
4. Baja especificidad: solo reconoce el tipo de enlace quimico sobre el cual
van a actuar como las proteasas
 PROTEINAS. Enzimas, Centro activo
A la región de la proteína que reconoce al sustrato para transformarlo en
producto se llama SITIO O CENTRO ACTIVO
 PROTEINAS. Enzimas, Centro activo
A la región de la proteína que reconoce al sustrato para transformarlo en
producto se llama SITIO O CENTRO ACTIVO. Existen dos teorías que explican
como se lleva a cabo dicha transformación.
Llave cerradura: Emil Fischer (1890) donde espacialmente el S es
complementario al centro activo
 PROTEINAS. Enzimas, Centro activo
A la región de la proteína que reconoce al sustrato para transformarlo en
producto se llama SITIO O CENTRO ACTIVO. Existen dos teorías que explican
como se lleva a cabo dicha transformación.
• Ajuste o acoplamiento inducido: Daniel E. Koshland (1958) donde el
centro activo se ajusta o adecúa a la estructura espacial del S .
 PROTEINAS. Enzimas, Centro activo
Las enzimas interactuan con el sustrato a transformar a través del centro o sitio
activo para formar el complejo Enzima Sustrato y posteriormente liberar el
Producto
 PROTEINAS. Enzimas, Energía de
activiación
Una reacción mediada por enzimas necesita una menor cantidad de energía para
hacer mas REACTIVOS a los reactantes o sustratos, es decir se DISMINUYE la
energía de activación. Incrementando la probabilidad de encuentro entre sutrato(s)
con el sitio o centro activo para su transformación en producto(s)
PROTEINAS. Enzimas, Energía de
activación
 PROTEINAS, Enzimas
No solo las ENZIMAS se utilizan como BIOCATALIZADORES sino que también pueden
utilizarse CELULAS COMPLETAS, los principales criterios son
CRITERIO/Mediado por: CÉLULAS ENZIMAS

Costo del proceso Bajo, accesible Alto, costoso

Espacio disponible Mucho espacio fermentador Poco espacio reactor enzimat.

Especificidad Baja, uso varios sustratos Sustratos específicos

Tiempo del proceso Lento, mucho tiempo Rápido, poco tiempo

Estabilidad Mayor estabilidad Poco estables al ambiente

Requerimiento de Energía Dado por las células No necesitan energía

Prod. De metabolitos 2º. Muchos principal desventaja Pocos o ninguno, ventaja

Complejidad del proceso Multietapas, complejos Pocas etapas, sencillos

 REFERENCIAS
Curtis, H., Barnes, N.S., Schnek A. y Massarini, A. (2008). Biología de Curtis
7ª. Ed. México : Ed. Médica Panamericana.

Morrison, R.T. y Boyd, R.N. (1998). Química orgánica, 5ª. Ed. México :
Addison Wesley Iberoamericana

Nelson, D.L. y Cox, M.M. (2018). Bioquímica de Lehninger, 6ª. Ed. España :
Omega.