PROTEINAS

Definición e importancia de las proteínas

Las proteínas son macromoléculas que se forman como consecuencia de la unión

de dos o más cadenas poli peptídicas, aunque algunas llegan a contener una sola
cadena. Pueden estar formadas por elementos como carbono, oxígeno, nitrógeno,
hidrógeno y en algunos casos, aunque en menor cantidad pueden contener fósforo,
azufre, magnesio, hierro y cobre.

Las cadenas poli peptídicas son unidades de aminoácidos que se encuentran

unidos por medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino,
y para que estas cadenas logren conformar a la proteína, su número de aminoácidos
debe ser superior a 50. Esto le dará una estructura tridimensional que le permite
llevar a cabo miles de funciones.

Con lo anterior podemos hacernos a la idea de la importancia de los aminoácidos

en la formación de las proteínas, y de estos, hay aminoácidos que el cuerpo logra
sintetizar y otros que no, estos últimos son los llamados “aminoácidos esenciales”,
que deben ser obtenidos a través de la dieta, e implican una ruta larga y
energéticamente costosa. En humanos, se han descrito los siguientes aminoácidos
esenciales:

• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina

El papel que desempeñan las proteínas en los seres vivos es fundamental

debido a la diversidad de estas, y además de ser el componente principal de
las células que por ende conforman nuestro cuerpo.

Órganos como la piel, músculos, uñas, huesos, cabello, dientes están

constituidos de proteínas, entonces tanto su generación como regeneración
necesita participación de proteínas específicas.
 Una manera análoga de comprender su importancia, es ver a las proteínas
en nuestro cuerpo como las varillas, ladrillos, arena y cemento que necesita
una casa en construcción.

Si no se consumen suficientes proteínas, el organismo comenzará a destruir los

músculos para formar enzimas y estructuras vitales para sobrevivir, lo que trae a
consecuencia que los músculos pierdan su firmeza y los tejidos se tornan flácidos.
También podemos observar que el cabello y uñas se vuelven débiles.

De igual manera, proteínas específicas como la albúmina son responsables de

mantener un balance del agua en nuestro cuerpo, realizan el papel importante de
recoger los fluidos cargados de desechos y llevarlos hasta el riñón para que sean
eliminados. Es por esto, que cuando se presenta retención de agua e hinchazón en
los tejidos del cuerpo o amanecemos con bolsas en los ojos o a lo largo del día se
hinchan los pies o tobillos, es conveniente aumentar la ingesta de proteínas.

Son importantes para la producción de enzimas, glóbulos rojos y anticuerpos.

Recordemos que toda la energía se produce por medio de enzimas, por lo que el
cansancio y la fatiga pueden ser consecuencia de deficiencias en el consumo de
proteínas.

Una manera más común de ver el consumo de proteínas es en las personas que se
ejercitan, por la razón de que las proteínas favorecen la producción de músculo, que
es el quemador natural de grasa, por lo que su consumo es muy importante cuando
se desea adelgazar o mantener un estilo de vida saludable, porque además de los
beneficios del ejercicio, también los músculos que cubren las paredes del estómago
e intestino favorecen los movimientos peristálticos que nos ayudan a tener una
buena evacuación intestinal.

Estructuras de las proteínas.

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de
los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la
formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas.
Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de
estructura secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por
tanto, es el modo en que la cadena poli peptídica se pliega en el espacio, es decir,
cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se
componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la
agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o poli péptidos) en complejos
macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

- Estructura primaria Estructura secundaria

- Estructura terciaria Estructura cuaternaria
- Estructura primaria.

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazadas Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitados. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos

aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a
partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que
componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado
con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y
el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto,
la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es:
(-NH-C=-CO-).

Estructura secundaria.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena poli

peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena poli peptídica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Hélice alfa.

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hoja beta.

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus

enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β,
que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena poli peptídica. Las estructuras β de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Giro beta.
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están
conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipéptido 13 Estructura y Propiedades de las Proteínas
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α
o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.

Hélice de colágeno.

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno.

El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido
conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida. Presenta una
secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro
(o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
Láminas betas o láminas plegadas.
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre
sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios. Todos los
enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada
por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
14 Estructura y Propiedades de las Proteínas anti paralelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de
hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta
conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

Estructura terciaria
.
Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas
atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β).

Es específica de cada proteína y determina su función. Las características físicas y

químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria. Las regiones de la
proteína con una estructura secundaria definida se llaman dominós. La estructura
terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman.
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura
terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas
puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del
aminoácido cisteína.
Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua.

Las proteínas que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas. Las
proteínas fibrosas se forman por repetición de estructuras secundarias simples.
Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas
y proteínas reguladoras tienen esta forma. Las proteínas globulares tienen una
estructura terciaria más compleja, formada a partir de varias estructuras
secundarias diferentes. En las proteínas globulares, los residuos apolares se
orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el exterior (hidrófilos)
Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula, pero un cambio
en las condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria, llegando
incluso a perder su función. La pérdida de la estructura terciaria de una proteína
supone la pérdida de su función. Se habla de desnaturalización cuando el cambio
en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede mantener su función.
La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos,
disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces
covalentes, pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura
tridimensional.

Estructura cuaternaria.

Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de
aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas
cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura
tridimensional.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,
asociadas, conforman un multímetro, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cisteína situados en cadenas distintas
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación
de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas
que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales,
las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las
interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de
hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura
cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro.
Clasificación de las proteínas

Las proteínas son polímeros lineales de α-aminoácidos con gran variabilidad

estructural y diversas funciones biológicas. La diversidad de proteínas es muy alta,
y para su clasificación a menudo se basa en:

• criterios físicos
• criterios químicos
• criterios estructurales
• criterios funcionales

Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. Sin embargo,

los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista
práctico, y nos permiten definir al colágeno como una proteína simple, fibrosa
y oligomérica, y al citocromo c como una proteína conjugada, globular y
monomérica.

El criterio físico más utilizado es la solubilidad, se distinguen.

Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas
diluidas.

La albúmina es una proteína que se produce en el hígado. Representa

alrededor del 60% de las proteínas plasmáticas y realiza funciones muy
importantes en el organismo. Esta prueba mide la cantidad de albúmina en
la sangre.

La albúmina evita que el líquido salga de los vasos sanguíneos. Nutre los
tejidos y transporta hormonas, vitaminas, medicamentos e iones como el
calcio por todo el cuerpo. Los niveles de albúmina sérica disminuyen cuando
disminuye la síntesis en el hígado, cuando aumenta la destrucción de
proteínas, si se pierde por los riñones o cuando aumenta el volumen de
plasma (la parte líquida de la sangre).

Las causas de la albúmina baja incluyen:

Enfermedad hepática grave: dado que la albúmina se produce en el hígado,

la pérdida de la función hepática puede conducir a su reducción. Esto sucede
en casos de daño hepático severo.

Enfermedad renal: una de las funciones de los riñones es conservar las

proteínas plasmáticas, como la albúmina, para que no se eliminen con los
productos de desecho en la orina. La albúmina se encuentra en
 concentraciones muy altas en la sangre, pero los riñones sanos apenas
pueden excretarla en la orina. Sin embargo, si los riñones comienzan a fallar,
pierden su capacidad de almacenar albúmina y otras proteínas. Esta
condición se ve comúnmente en enfermedades crónicas como la diabetes o
la presión arterial alta. En el síndrome nefrótico, los riñones pierden grandes
cantidades de albúmina.

Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para

permanecer en disolución. Las globulinas son un grupo de proteínas
insolubles en agua que se encuentran en todos los animales y plantas.

Entre las globulinas más importantes se encuentran las globulinas (de la sangre),
las lactoglobulinas (de la leche), los óvulos (de los huevos), las legumbres, el
fibrinógeno, los anticuerpos (α-globulina) y muchas proteínas de partículas.

Prolaminas: solubles en alcohol. Las prolaminas son proteínas de almacenamiento

presentes en la mayoría de los cereales y representan una importante fuente de
proteínas en la alimentación animal y humana. Su nombre se deriva de la
predominancia de dos aminoácidos prolina y glutamina, estos AA permiten que las
prolaminas sean altamente solubles en compuestos orgánicos. Las proteínas que
pertenecen a esta familia se caracterizan por la presencia de un dominio globular α-
hélice, conservando un patrón de seis a ocho residuos de cisteína y tres a cuatro
puentes disulfuro intramoleculares. Además de conservar la cisteína, existen
pequeñas secuencias de aminoácidos similares entre subfamilias.

Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas, las contienen los

vegetales, especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la
cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El compuesto denominado gluten es una
mezcla de gliadina más glutenina. (

Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes como la

elastina del músculo y colágeno del tejido conjuntivo. Estas proteínas son insolubles
debido a su estructura molecular, y desempeñan funciones de protección y soporte
de tejidos.

Desde un punto de vista químico.

Existen dos grandes grupos de proteínas:

Proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso

de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
Proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un
componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar,
un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína en
ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína. La proteína
unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína =
apoproteína + grupo prostético). Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la
mioglobina, los citocromos, etc. En la figura inferior derecha se representa el
citocromo c, donde el grupo prostético (representado en color verde) es el grupo
hemo.

En cuanto a su forma molecular

Podemos distinguir:

Proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma

dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. Las proteínas
globulares se pueden formar a partir de cadenas polipeptídicas alfa hélice o beta
plegada. En éstas proteínas la cadena polipeptídica se pliega en una forma
compacta parecida a un balón de superficie irregular. Los micros túbulos, que son
componentes celulares importantes, están compuestos por unidades repetidas de
proteínas globulares, asociadas helicoidalmente en un tubo hueco. Otras proteínas
globulares tienen funciones de regulación, de transporte y de protección.

Proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice
que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones
estructurales. Las proteínas con estructura fibrosa se forman a partir de las cadenas
polipeptídicas con estructura secundaria alfa hélice. Las moléculas largas entran en
interacción con otras largas cadenas de poli péptidos, similares o idénticas, para
formar cables o láminas. El colágeno y la queratina son proteínas fibrosas que
desempeñan diversos papeles estructurales. (Agrarias)

Desde un punto de vista funcional

Se distinguen:

• Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la

mioglobina.

• Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas

cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman
subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la
hemoglobina, formada por 4 subunidades, cada una representada de distinto color
en la figura inferior.
Síntesis y fuentes de proteínas.

Las proteínas son la clase más dinámica y variada de biomoléculas. La singularidad

de cada tipo celular se debe casi por completo a las proteínas que produce. Por lo
tanto, no es sorprendente que una gran cantidad de energía celular se utilice en la
síntesis proteínica. Debido a su importancia estratégica en la economía celular, la
síntesis de proteínas es un proceso regulado. Aunque el control es también de
importancia fundamental en el nivel de la transcripción, la regulación de la
traducción de los mensajes genéticos permite otras oportunidades de regulación.
Esto es en especial verdadero en los organismos eucariotas multicelulares, cuyos
estilos de vida complejos requieren diversos mecanismos de regulación.

Los ribosomas son máquinas moleculares ribonucleóproteínas que sintetizan las

proteínas en todas las células. En esta ilustración de la estructura de alta resolución
del ribosoma bacteriano de 70S completo, las proteínas se muestran en azul oscuro
y magenta, y las moléculas de rRNA en turquesa y gris. Los tRNA aparecen en
naranja y amarillo. Obsérvese que la mayor parte del ribosoma está compuesto por
rRNA, el cual realiza la mayoría de las actividades catalíticas. Las moléculas de
proteína actúan en gran medida como soporte.

La síntesis proteínica es un proceso demasiado complejo en el que la información

genética codificada en los ácidos nucleicos se traduce en el “alfabeto” de los 20

aminoácidos estándar de los poli péptidos. Además de la traducción (el mecanismo

por medio del que una secuencia de bases de nucleótidos dirige la polimerización
de los aminoácidos), también puede considerarse que la síntesis de proteínas
incluye los procesos de modificación y de direccionamiento posteriores a la
traducción. La modificación posterior a la traducción consiste en modificaciones
químicas que utilizan las células para preparar a los poli péptidos para sus
cometidos funcionales.

Como resultado de decenios de intenso trabajo, está surgiendo una comprensión

cada vez más detallada de la estructura y de la función de los ribosomas. Uno de
los descubrimientos inesperados fue que el rRNA realiza las funciones críticas del
ribosoma. Por ejemplo, la actividad catalítica que forma enlaces peptídicos reside
en una molécula de RNA. Además, las moléculas de rRNA también tienen funciones
en el acoplamiento tRNA- mRNA, en el ensamblaje de las subunidades ribosómicas,
en la corrección y en la unión de factores de traducción. En su mayor parte, las
proteínas ribosómicas tienen funciones de soporte.

Digestión y absorción de las proteínas.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la pepsina gástrica,

producida en las células principales del estómago. La pepsina se libera en forma de
pro enzimas (pepsinógeno 1 y 2), se activa en presencia de un pH bajo y se inactiva
en presencia del pH neutro del intestino dando lugar a la formación de poli péptidos,
oligopéptidos y algunos aminoácidos. La digestión se continúa en el intestino
gracias a las proteasas del jugo pancreático (tripsina, quimo tripsina,
carboxipeptidasas, colagenasa y elastasa), formándose ya oligopéptidos (30%) y
diferentes aminoácidos (70%).

Al igual que ocurría con los glúcidos, la digestión se completa a nivel del borde en
cepillo de las células intestinales o enterocitos. Estos con tiene una serie de
aminopeptidasas orientadas hacia el exterior de la membrana, que hidrolizan la
mayor parte de los péptidos, liberando aminoácidos. Una pequeña parte de los
péptidos pueden, no obstantes, pasar al interior de las células a través de un
transportador ligado a H+ y se hidrolizan a aminoácidos por medio de peptidasas
citoplasmáticas. Los mecanismos de absorción de los aminoácidos son transporte
activo secundario acoplado al sodio, existiendo cuatro tipos de transportadores
distintos, para los aminoácidos neutros, básicos, ácidos y uno específico para
prolina e hidroxiprolina.
La mayor parte de los productos de la digestión de las proteínas se absorben en el
intestino delgado. Al intestino grueso sólo llegan pequeñas cantidades que serán
catabolizadas por la flora intestinal. Es importante señalar que, aunque en
proporciones muy pequeñas, también es posible la absorción intestinal de proteínas
por mecanismos de pinocitosis. La importancia nutritiva es mínima, pero sí puede
tener interés al desencadenar una respuesta inmunológica.

La absorción intestinal se caracteriza por ser un proceso rápido, de tal forma que la
digestión y absorción de una comida compleja pueden completarse en menos de
tres horas. Es, además, un proceso extraordinariamente eficaz; por ejemplo, la
absorción de proteínas es superior al 95%.La transferencia de sustancias a través
de la pared del intestino es posible gracias a una estructura especialmente
adaptada. La superficie interna es extraordinariamente grande (superior a los 300
m2), lo que facilita en gran medida el paso de sustancias a través de la misma y,
por tanto, el proceso de absorción. Esto es posible,