El resumen de

Venecia

Bioquímica
Bloque 1

Hecho por:
Enrique Santos Díaz
Frida Monroy Castillo

Para nuestra amiga Lilian, que siga sus sueños.

 Índice

1. AGUA Y ELECTROLITOS:

1.1. Propiedades fisicoquímicas del agua

1.2. Cálculos de concentración de solutos en una solución
1.3. Presión osmótica

2. EQUILIBRIO ACIDO-BASE:

2.1. Generalidades
2.2. Sistema amortiguador

3. AMINOACIDOS Y PROTEINAS:

3.1. Propiedades de los aminoácidos

3.2. Estructura y función de las Proteínas

4. ENZIMAS Y COENZIMAS:

4.1. Fisicoquímica
4.2. Sistema enzimático
4.3. Cinética enzimática
4.4. Enzimología médica

NOTA:

Color AZUL: Subraya texto importante y clave de los temas.

Color ROJO: Subraya información aclaratoria y algunas definiciones de los temas.

Los procedimientos de los cálculos de este resumen van en un orden alfabético.

2
1. AGUA Y ELECTROLITOS.

1.1 Propiedades fisicoquímicas del agua

Composición: El agua se conforma por 2 átomos de hidrógeno unidos a 1 átomo de oxígeno,

LA GEOMETRÍA DE LA MOLÉCULA DE AGUA ES TETRAÉDRICA; el OXÍGENO SE UBICA EN EL
CENTRO DEL TETRAEDRO Y LOS ÁTOMOS DE HIDRÓGENO EN LOS 2 VÉRTICES, DE MANERA QUE,
LA DISTANCIA DE LOS 2 HIDRÓGENOS FORMA UN ÁNGULO DE 104.5. La siguiente imagen es la
estructura del agua:

Densidad electrónica: Es la ALTA CAPACIDAD DE LOS HIDRÓGENOS CON SU CARGA POSITIVA

Y LA DEL OXÍGENO CON SU ALTA ELECTRONEGATIVIDAD, ES PARA SU UNIÓN Y FORMAR
MOLÉCULAS DE AGUA, MEDIANTE UN ENLACE DE TIPO COVALENTE POLAR.

Dipolo: La POLARIDAD DEL AGUA LE PERMITE TENER PROPIEDADES SOLVENCIA Y FORMAR

PUENTES DE HIDRÓGENO, Y TAMBIÉN ESTÁN ESTRECHAMENTE ASOCIADAS A LAS PROPIEDADES
FISICOQUÍMICAS DEL AGUA. Los PUENTES DE HIDRÓGENO SON LA ASOCIACIÓN ENTRE 2
MOLÉCULAS, MEDIADA POR EL ÁTOMO DE HIDRÓGENO, que requiere de direccionalidad y
acercamientos muy precisos; la energía de este tipo de enlace es 20 veces menor que la de
un enlace covalente.

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Propiedades fisicoquímicas:

• Calor de evaporación: Representa la CANTIDAD DE ENERGÍA QUE REQUIEREN LAS

MOLÉCULAS EN EL ESTADO LÍQUIDO PARA VENCER SU MUTUA ATRACCIÓN Y ALEJARSE UNAS
DE OTRAS PARA CONVERTIRSE EN ESTADO GASEOSO. El calor de evaporación del agua
también ES ALTO (539 CAL/G), NECESARIA PARA MINIMIZAR LAS PÉRDIDAS DE AGUA que
pudieran ocurrir en los seres vivos debido a la evaporación, de manera que PROTEGE
CONTRA LA DESHIDRATACIÓN AL EXPONERSE AL SOL (TERMORREGULADOR).

• Calor específico: Se define como la CANTIDAD DE ENERGÍA CALORÍFICA NECESARIA PARA

AUMENTAR LA TEMPERATURA DE 1 GRAMO DE UNA SUSTANCIA, A 1°C. En los mamíferos, el
ELEVADO CALOR ESPECÍFICO DEL AGUA AYUDA A MANTENER LA TEMPERATURA
HOMOGÉNEA O CONSTANTE EN EL CUERPO, MEDIANTE EL BOMBEO CONSTANTE DE SANGRE.

• Tensión superficial: SE MANIFIESTA EN LA SUPERFICIE DE UN LÍQUIDO Y CORRESPONDE A LA

CANTIDAD DE ENERGÍA NECESARIA PARA AUMENTAR SU SUPERFICIE POR UNIDAD DE AREA,
esta propiedad DEPENDE DE LA ATRACCIÓN QUE SUFREN LAS MOLÉCULAS DE LA SUPERFICIE
HACIA EL SENO DEL LIQUIDO FORMANDO UNA MEMBRANA ELASTICA. ESTA PROPIEDAD
PROVOCA EL COLAPSO DE LOS ALVÉOLOS, TAL COLAPSO EVITADO POR EL FACTOR
SURFACTANTE, AGENTE TENSOACTIVO producido por los Neumocitos tipo II y compuesto
principalmente por dipalmitoilfosfatidilcolina, su principal función es abrir los alvéolos para
poder respirar.

• Calor de fusión: Representa la ENERGÍA CINÉTICA QUE DEBEN ADQUIRIR LAS MOLÉCULAS
DEL SÓLIDO PARA PASAR DE UN ORDEN CONTINUO, IMPUESTO POR LAS FUERZAS DE
ATRACCIÓN EN EL SÓLIDO, HACIA UN ORDEN DISCONTINUO CARACTERÍSTICO DEL LÍQUIDO.
En los seres vivos, el alto calor de FUSIÓN DEL AGUA (80 cal/g) OFRECE UN SISTEMA
EFICIENTE DE PROTECCIÓN CONTRA EL CONGELAMIENTO.

• Constante dieléctrica: Es la PROPIEDAD DE LOS SOLVENTES DE SEPARAR IONES DE CARGAS

OPUESTAS, UN EJEMPLO ES EL DESINTEGRAR LOS FÁRMACOS INTRAVENOSOS a una
temperatura de 20°- 80°C.

• Hidratación: ES LA CAPACIDAD DE RODEAR LOS IONES CON MOLÉCULAS DE AGUA QUE SE

ORIENTAN SEGÚN LA CARGA DE LOS IONES y se disponen en capas concéntricas de
moléculas alrededor del ion. Cuando el solvente es distinto del agua, esta propiedad
recibe el nombre de solvatación.

• Hidrólisis: ÉSTA ES LA REACCIÓN QUÍMICA EN LA QUE INTERVIENE UNA MOLÉCULA DE AGUA

que reacciona con otra molécula diferente. En la reacción se fragmentan ambas
moléculas.

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• Densidad del hielo: Capacidad de estructura abierta de red, en la que cada molécula
de agua forma 4 puentes de hidrógeno, la masa permanece constante, la DENSIDAD EN
EL HIELO DISMINUYE (0.92G/ML) DEBIDO A LA ESTRUCTURA CRISTALINA.

El agua como solvente: Al agua se le IDENTIFICA COMO EL SOLVENTE UNIVERSAL, debido a su

capacidad de disolver más sustancias y en mayor cantidad que cualquier otro solvente, esto
gracias a sus propiedades como, por ejemplo, LA CONSTANTE DIELÉCTRICA DEL AGUA, SU
CAPACIDAD DE HIDRATACIÓN Y DE FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO, ASÍ COMO LA
POSIBILIDAD DE ROMPER LOS ENLACES IÓNICOS DE LAS MOLÉCULAS QUE DISUELVE, EXPLICAN
EL COMPORTAMIENTO DEL AGUA COMO SOLVENTE UNIVERSAL. La ATRACCIÓN
ELECTROSTÁTICA DE IONES CON CARGAS OPUESTAS DISMINUYE 80 VECES (CONSTANTE
DIELÉCTRICA DEL AGUA) AL COLOCARSE EN AGUA, POR LO TANTO, LOS SIGUIENTES EJEMPLOS
DESCRIBEN LO ANTERIOR:

• Ion positivo: En este ION ATRAE LAS CARGAS NEGATIVAS DE LAS MOLÉCULAS DEL AGUA,
LAS CUALES SE DISPONEN EN CAPAS ALREDEDOR DEL ION.

• Ion negativo: En este ION ATRAE LAS CARGAS POSITIVAS DE LAS MOLÉCULAS DE AGUA, LAS
CUALES SE DISPONEN EN CAPAS ALREDEDOR DEL ION.

5
1.2. Cálculos de la concentración de solutos en una solución
acuosa.

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A. Preparación de una solución diluida a partir de una solución concentrada:

B. Equivalentes: CANTIDAD DE MASA QUE INTERVIENEN EN UNA REACCIÓN ESPECÍFICA Y

DEPENDE DE SU REACCIÓN.

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C. Solución Molar o Molaridad: NÚMERO DE MOLES DE SOLUTOS EN 1 LITRO DE SOLUCIÓN.

D. Solución porcentual: MEDIDA ES LA CANTIDAD DE MILILITROS O GRAMOS REFERIDOS A 100

ML DE SOLUCIÓN.

E. Solución normal o Normalidad: NÚMERO DE EQUIVALENTES DE GRAMOS DISUELTOS EN UN

1 LITRO DE DISOLUCIÓN.

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F. Solución osmolar u Osmolaridad: MEDIDA QUE EXPRESA EL NIVEL DE CONCENTRACIONES
DE LOS COMPONENTES DE DIVERSAS DISOLUCIONES.

NOTA: Para que este último tema se entienda mucho mejor, te dejamos el siguiente video:

https://www.youtube.com/watch?v=MliayqufMWQ&t=368s

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1.3. Presión osmótica
A. Distribución del agua en el organismo: Un HOMBRE ADULTO NORMAL DE 70 Kg DE PESO
TIENE 40L DE AGUA, tiende a mantenerse constante; cuya composición es constante: 70%
de agua, 20% de proteínas y poco menos de 10% de lípidos. El agua es el componente
mayoritariamente del cuerpo humano, y puede variar en cada género y edad:

➢ Varón adulto: Representa el 60% DE SU PESO.

➢ Mujer: Representa el 50 al 55% DE SU PESO.
➢ Recién nacido: Representa aproximadamente es de 70% DE SU PESO.
➢ Lactantes prematuros: Representa un 80% DE SU PESO.

• Tres fuentes principales del agua:

➢ Agua visible: Es el agua de bebida o alimentos líquidos y se consumen unos 1 200 mL

en condiciones normales.
➢ Agua oculta: Forma parte de los propios alimentos (verduras, frutas), y se consumen
cerca de un litro por día.
➢ Agua de oxidación: Es producida en la mitocondria, a nivel de la cadena respiratoria.
Con una dieta mixta normal, es de unos 300 mL.

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B. Composición de los compartimientos líquidos del organismo: Comprende el LÍQUIDO
INTRACELULAR, EL EXTRACELULAR Y TRANSCELULAR (Este último son los líquidos de las
cavidades pleural, peritoneal y pericárdica):

1. Líquido extracelular: Es el más estudiado por la facilidad de obtener sus muestras a

partir del suero de la sangre o de los trasudados de las cavidades serosas. La
CANTIDAD DE LÍQUIDO CORPORAL PRESENTA ES EL 20% o 1⁄3 DEL 60% DEL TOTAL DE
AGUA DEL CUERPO, SE DIVIDE EN PLASMA SANGUÍNEO (5% DE AGUA) POR UN LADO y
el LÍQUIDO INTERSTICIAL (15% DE AGUA). LOS IONES QUE SE PRESENTAN
MAYORITARIAMENTE EN ESTE COMPARTIMIENTO SON: SODIO (Na+), CLORO (Cl-) y
BICARBONATO(HCO3-).

2. Líquido intracelular: Se encuentran los datos representativos del líquido intracelular

que suelen obtenerse de los músculos o glóbulos rojos. La CANTIDAD DE LÍQUIDO
CORPORAL PRESENTA ES DE 40% O ⅔ DEL 60% TOTAL DEL AGUA DEL CUERPO. LOS IONES
QUE SE PRESENTAN MAYORITARIAMENTE EN ESTE COMPARTIMIENTO SON: POTASIO (K+)
FOSFATOS (HPO43-). La siguiente imagen representa estas cavidades:

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C. Concentraciones aproximadas de iones en los compartimientos:

Compartimiento Na+ K+ (mmol/L) Cl - HCO3- PO43- (mEq/L)

(mmol/L) (mmol/L) (mmol/L)

Intravascular 142 4.5 104 24 2

(plasma)

Intersticial 145 4.4 117 27 2.3

Intracelular 12 150 4 12 40

D. Propiedades de las soluciones: MODIFICAN AL AÑADIR UN SOLUTO, SE DENOMINAN

PROPIEDADES COLIGATIVAS (LIGADAS EN CONJUNTO), QUE AFECTAN POR LA ADICIÓN DE
SOLUTOS INCLUYEN, ENTRE OTRAS: PUNTO DE CONGELACIÓN, PUNTO DE EBULLICIÓN,
PRESIÓN DE VAPOR Y PRESIÓN OSMÓTICA. Gracias a los solutos tendremos los siguientes
conceptos:

• Osmosis: Es la DIFUSIÓN NETA DE AGUA A TRAVÉS DE UNA MEMBRANA CON UNA

PERMEABILIDAD SELECTIVA DESDE UNA REGIÓN CON UNA CONCENTRACIÓN ALTA DE
AGUA A OTRA QUE TIENE UNA CONCENTRACIÓN BAJA.

• Presión osmótica: CORRESPONDE A LA PRESION HIDROSTATICA QUE SE APLICA A LA

SOLUCIÓN CONCENTRADA PARA IMPEDIR EL FLUJO DE AGUA DESDE LA SOLUCIÓN
DILUIDA, CUANDO AMBAS ESTÁN SEPARADAS POR UNA MEMBRANA SEMIPERMEABLE,
QUE PERMITE EL FLUJO DE AGUA, PERO NO EL DE LOS SOLUTOS DISUELTOS, como tal, ES
LA PRESIÓN QUE SE NECESITA PARA INTERRUMPIR EL PASO DE AGUA

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 • Tipos de soluto:

➢ Anión: Es un ion con carga eléctrica NEGATIVA, QUE HA GANADO MÁS

ELECTRONES.

➢ Catión: Es un ion con carga eléctrica POSITIVA, QUE HA PERDIDO ELECTRONES.

➢ Electrolito: Sustancia que CONTIENE EN SU COMPOSICIÓN IONES LIBRES, que hacen

que se comporte como un conductor eléctrico.

➢ Anfolito (anfótera): Sustancia química que PUEDE REACCIONAR TANTO COMO UN

ÁCIDO QUE COMO UNA BASE. El agua es un ejemplo de anfótero.

Solutos permeables: NO ELECTROLITOS Solutos no permeables: ELECTROLITOS con la

con la capacidad de pasar una capacidad de pasar una membrana
membrana semipermeable sin ningún semipermeable con ayuda de algún transportador
problema. proteico.

Urea; Sustancia que se forma por la Na+; CATIÓN

descomposición de las proteínas.

Metanol; Metabolito tóxico K+; CATIÓN

Etanol; Metabolito psicoactivo Ca++; CATIÓN

Cl-; ANIÓN

HCO3-; ANIÓN

Glucosa

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E. Osmolaridad: Situación fisiológica dada que se define en términos de la CONCENTRACIÓN
DE LAS SOLUCIONES A AMBOS LADOS DE UNA MEMBRANA:

• Solución isoosmótica: La osmolaridad es IGUAL DE UN LADO Y OTRO DE LA MEMBRANA.

• Solución hiperosmótica: MAYOR CONCENTRACIÓN EN LA CÉLULA QUE EL OTRO LADO.
• Solución hipoosmótica: MENOR CONCENTRACIÓN EN LA CÉLULA QUE EL OTRO LADO.

F. Tonicidad: Es el EFECTO SOBRE EL VOLUMEN CELULAR, por ejemplo, un experimento los

glóbulos rojos (eritrocitos o hematíes), suspendidos en soluciones de distinta
concentración:

a) Solución hipotónica: AUMENTO DEL VOLUMEN CELULAR POR ENTRADA DE AGUA; se tiene
un VALOR MENOR DE 290 mosmol/L, QUE CAUSA HINCHAZÓN Y ROMPIMIENTO
(HEMÓLISIS) CELULAR.
b) Solución isotónica: El VOLUMEN DE LAS CÉLULAS NO CAMBIAN, se tiene un VALOR DE
ENTRE 290 y 310 mosmol/L, ENTRA Y SALE LA MISMA CANTIDAD DE AGUA.
c) Solución hipertónica: DISMINUCIÓN DEL VOLUMEN CELULAR POR SALIDA DE AGUA; se
tiene un VALOR MAYOR DE 310 mosmol/L, QUE CAUSA CRENACIÓN O ARRUGAMIENTO
CELULAR.

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G. Osmolaridad sérica: Para DETERMINAR LA CONCENTRACIÓN OSMOLAR DE UNA SOLUCIÓN
QUE CONTIENE UNA MEZCLA DE ELECTROLITOS Y NO ELECTROLITOS HAY QUE TENER EN
CUENTA LAS CONCENTRACIONES INDIVIDUALES DE TODOS SUS COMPONENTES. Las
siguientes ecuaciones miden la cantidad de sustancias químicas disueltas en la parte
líquida (suero) de la sangre. Entre las sustancias químicas que afectan la osmolaridad
sérica están el sodio, las proteínas y glucosa.

• Niveles normales de la osmolaridad sérica: 290 - 310 mosmol/L

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 2. EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE.

2.1. Generalidades del equilibrio ácido-base.

A. Constante de equilibrio: Es la FUNCIÓN DE LA MAYORÍA DE LAS REACCIONES QUÍMICAS

PARA SER REVERSIBLES, por ello existen dos constantes de velocidad, una correspondiente
a la reacción directa y una a la reacción indirecta. Cuando la VELOCIDAD DE REACCIÓN
DIRECTA ES IGUAL A LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN INVERSA, SE ESTABLECE UNA
CONDICIONES DE EQUILIBRIO. La siguiente imagen explica lo siguiente:

1. La anterior imagen: Describe la relación de productos y reactantes cuando el sistema

se encuentra en el equilibrio.

A+B→C+D

2. La anterior ecuación: Permite conocer si la reacción es más favorable hacia los

productos (a la derecha) o hacia los reactivos (a la izquierda).

B. Constante de equilibrio del agua: En el caso de la DESOCIACION DEL AGUA, SE ENCUENTRA

QUE HAY 2 REACCIONES, UNA DE ELLAS ES LA ROTURA DEL H2O PARA FORMAR OH + H Y LA
OTRA LA FORMACIÓN DE H2O A PARTIR DE H + OH:

3. La siguiente reacción: Se define su constante de equilibrio (K):

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C. Constante de ionización del agua: ES LA MEDIDA CUANTITATIVA DE LA FUERZA DE UN ÁCIDO
EN UNA SOLUCION COMO EL AGUA, DONDE LA MAYOR PARTE DE LAS MOLÉCULAS SE
DISOCIAN O IONIZAN y forman los PROTONES H+ Y LOS ANIONES A- (BASE CONJUGADA).

• Características de un ácido en una solución:

1) Acido débil: En el caso de este, CUANDO SE DISUELVE EN AGUA, PROVOCA UNA GRAN
CANTIDAD DE MOLÉCULAS QUE PERMANECEN EN FORMA NEUTRA O NO DISOCIADA (HA)
SIN CARGA ELÉCTRICA, y una parte pequeña se disocia formando los protones H+, y las
bases conjugadas (A).
2) Disociación de un ácido más que otro: DEPENDE DE UNA CUALIDAD INTRÍNSECA DE
CADA UNO, DE MANERA CUANTITATIVA, DENTRO DE SU CONSTANTE DE IONIZACIÓN O DE
DISOCIACIÓN.
3) Mayor constante de ionización: TENDRA MENOS pKA (fuerza que tienen las moléculas
para disociarse).
4) Menor constante de ionización: TENDRA MAYOR pKA (fuerza que tienen las moléculas
para disociarse).

D. El pH y la disociación del agua:

• Ácidos: SON SUSTANCIAS QUE LIBERAN IONES HIDRÓGENO (H+ O PROTONES) CUANDO
ESTÁN EN SOLUCIÓN.
• Bases: SON SUSTANCIAS QUE CAPTAN IONES HIDROGENOS (H+ O PROTONES) CUANDO
ESTAN EN SOLUCION.

Las DISOCIACIONES SON REVERSIBLES DE LOS ÁCIDOS Y BASES, PERO DEPENDIENDO DE LA

AFINIDAD DE LOS COMPONENTES IONIZABLES. Por ejemplo:

1. Si un ÁCIDO SE DISOCIA EN SOLUCIÓN ACUOSA PRODUCE: H+ + A-

2. Donde A- REPRESENTA LA BASE CONJUGADA DE ESTE ÁCIDO Y H+ EL ACIDO.

3. Si SE APLICA LA DEFINICIÓN DE LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO, se obtiene la constante
de disociación o de ionización del ácido, K:

4. Sí este EJEMPLO FUERA EL AGUA, ES POSIBLE CONSIDERAR QUE ES UNA SUSTANCIA QUE
PUEDE REACCIONAR COMO ÁCIDO, ES DECIR, LIBERAR H+:

5. O como BASE, RECIBIENDO H+ del siguiente modo:

17
 6. La DISOCIACIÓN DEL AGUA SE REPRESENTA COMO H2O = H+ + OH- Y LA CONSTANTE
DE IONIZACIÓN COMO:

E. Ionización del agua: ES LA CAPACIDAD DEL AGUA PURA EN DISOCIARSE EN IONES, POR LO
QUE, LA CANTIDAD DE H+ EN AGUA ES DE 𝟏𝟎 −𝟕 𝐌, IMPLICANDO LA FORMACIÓN DE LA
PARTÍCULA NEGATIVA CORRESPONDIENTE, OH-, POR ELLO, SE ACEPTA QUE SU
CONCENTRACIÓN ES DE 𝟏𝟎−𝟕 . Así obtenemos el KW O PRODUCTO IÓNICO DEL AGUA,
DONDE: KW = [H+] [OH–], PARA EL AGUA PURA A 25 °C, KW ES DE 𝟏𝟎−𝟕 X 𝟏𝟎−𝟕 = 𝟏𝟎−𝟏𝟒. El PH
CORRESPONDE AL -LOG DE LA CONCENTRACIÓN DE HIDROGENIONES:

1
𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔 𝑙𝑜𝑔 [𝐻 +] o bien 𝑝𝐻 = 𝑙𝑜𝑔 [
𝐻+]

1. Si se considera que el valor de la concentración de protones es de 1 x 10−7 , se tiene que:

1
𝑝𝐻 = 𝑙𝑜𝑔 =𝑙𝑜𝑔 − 𝑙𝑜𝑔 1 −𝑙𝑜𝑔 − 𝑙𝑜𝑔 1 𝑥 10−7 = 0 − (−7) = 7
(1 𝑥 10−7 )

2. Por ello, es a partir del agua que se define la escala de pH.

F. Transportando el concepto de pH a las soluciones:

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G. Curva de titulación: Esta PERMITE ESTABLECER LA FUERZA DE UN ÁCIDO AL DETERMINAR EL
CAMBIO DE PH SI SE LE AGREGA UNA SOLUCIÓN ALCALINA. Imaginemos que tenemos un
recipiente con ácido y le agregamos una base:

Veremos tres momentos importantes en la curva de titulación:

1. A MEDIDA QUE SE VA INCORPORANDO GRADUALMENTE LA BASE, EL OH- ADICIONADO

SE COMBINA CON EL H+ LIBRE EN LA DISOLUCIÓN FORMANDO H2O PARA SATISFACER LA
RELACIÓN DE EQUILIBRIO. A medida que se elimina H+ libre, el ácido se disocia más para
compensar el desequilibrio. Esto nos dice que: LOS ÁCIDOS LIBERAN PROTONES A CIERTO
PH.

2. En el PUNTO MEDIO DE LA TITULACIÓN, EN LA QUE SE HAN AÑADIDO EXACTAMENTE 0.5

EQ DE LA BASE, SE HA DISOCIADO LA MITAD DEL ÁCIDO ORIGINAL, DE MODO QUE LA
CONCENTRACIÓN DE DADOR DE PROTONES ES IGUAL A LA DEL ACEPTOR DE PROTONES.
Aquí el pH=pKA Y H+ = OH-, HABRÁ UN “EQUILIBRIO”, SERÁ EL PUNTO MÁXIMO DE
CONCENTRACIÓN Y SERÁ CONOCIDA COMO LA ZONA DE AMORTIGUACIÓN. Esto nos
dice que: TODOS LOS ÁCIDOS PUEDEN NEUTRALIZAR BASES.

3. Se agregan MAYORES CANTIDADES DE LA BASE, LO QUE PROVOCA QUE EL ÁCIDO SIN

DISOCIAR SE CONVIERTA EN ÁCIDO DISOCIADO, LO TANTO, TODO EL ÁCIDO HA PERDIDO
SUS PROTONES, DÁNDOLES AL OH-. En este punto el ÁCIDO YA NO ES CAPAZ DE
NEUTRALIZAR LAS BASES. ESTO NOS DICE QUE: UN ÁCIDO AMORTIGUA UNA BASE
DEPENDIENDO DE SU CONCENTRACIÓN.

19
H. Cálculos para valores de pH:

20
2.2. Sistema amortiguador.
A. Amortiguador: Son las SOLUCIONES QUE CONSERVAN SU pH CON TENACIDAD, AUNQUE SE
LES AÑADEN GRANDES CANTIDADES DE ÁCIDOS O BASES, SE CONOCEN COMO
SOLUCIONES AMORTIGUADORAS, TAMPON O BUFFERS QUE FUNCIONAN EN SEGUNDOS,
TIENEN LA CAPACIDAD DE OPONERSE A CAMBIOS DE pH.

• Concentración del amortiguador: SE DEFINE COMO LA SUMA DE UN ÁCIDO DÉBIL Y SU

BASE CONJUGADA, POR LO TANTO, CUANTAS MÁS MOLÉCULAS DEL AMORTIGUADOR
ESTÉN PRESENTES, MAYORES CANTIDADES DE IONES H+ Y OH- PODRÁN ABSORBERSE SIN
QUE CAMBIE EL PH. El siguiente ejemplo explica porque un ácido débil funciona mejor
en el amortiguamiento:

➢ Acido débil: SE DISOCIA PARCIALMENTE, POR ELLO, SU pH AUMENTA LIBERANDO SUS

PROTONES EN ESCASA PROPORCIÓN Y ES CAPAZ DE AMORTIGUARLO.
➢ Acido fuerte: Se disocia completamente, por ello a un pH disminuido ya ha liberado
sus protones y, por lo tanto, NO ES CAPAZ DE AMORTIGUAR.

• Capacidad de un amortiguador para mantener un pH específico depende de dos

factores:

1) LA CONCENTRACIÓN MOLAR DEL PAR ÁCIDO-BASE CONJUGADA.

2) EL COCIENTE DE SUS CONCENTRACIONES.

• Valores normales de pH en el humano:

pH plasmático = 7.35 a 7.45 pCO2 = 35 a 45 mmHg HCO3- = 22 a 26 mEq/L

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B. Ecuación de Henderson-Hasselbalch: ECUACIÓN QUE EXPLICA LAS PROPORCIONES DE
UNA BASE CONJUGADA CON RESPECTO AL ÁCIDO, ESTO PARA DETERMINAR EL PH DE UNA
SOLUCIÓN AMORTIGUADORA. La siguiente imagen es la ecuación de Henderson-
Hasselbalch:

• Características de los cálculos con la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

➢ Concentraciones: LAS CONCENTRACIONES DE LA BASE CONJUGADA ES IGUAL A LA DEL

ÁCIDO ([A-] = [HA]), ENTONCES EL VALOR DE LOG([A-]/[HA]) ES IGUAL A CERO, por lo
que el valor numérico de pH es igual al valor numérico de pKa, o sea: pH = pKa.
➢ pKA: ES LA FUERZA QUE TIENEN LAS MOLÉCULAS DE DISOCIARSE, SE LE CONOCE COMO
CONSTANTE DE ACIDEZ, YA QUE, PERMITE CONOCER LA FUERZA DEL ÁCIDO, POR LO
TANTO: PKA ↑: ÁCIDO DÉBIL O PKA ↓: ÁCIDO FUERTE.

• Cálculos con la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

22
C. Mecanismo de regulación del ácido-base:

1. pH intracelular: Buffers

• Amortiguador de fosfato: Tiene un pKa de 7.2. ES EL PRINCIPAL AMORTIGUADOR

INTRACELULAR. CONSTA DE UN PAR ÁCIDO DÉBIL-BASE CONJUGADA 𝐇𝟐 𝐏𝐎𝟒 − 𝐇𝐏𝐎𝟒𝟐−

• Amortiguador de proteínas: Las proteínas CONTIENEN VARIAS CLASES DE GRUPOS

IONIZABLES EN LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS, QUE PUEDEN CEDER O
ACEPTAR PROTONES. Debido a que están presentes en una concentración significativa,
SON AMORTIGUADORES MUY EFECTIVOS.

2. pH extracelular: Buffers

• Bicarbonato: PRINCIPAL SISTEMA AMORTIGUADOR DE LA SANGRE. El ÁCIDO CARBÓNICO ES

DIPRÓTICO (PUEDE CEDER DOS IONES HIDRÓGENO), con pKa de 6.3. En la sangre, esta
REACCIÓN SE ENCUENTRA CATALIZADA POR LA ENZIMA ANHIDRASA CARBÓNICA EN EL
ERITROCITO.

• Hemoglobina: Puede CAPTAR H+ AL PERDER OXÍGENO, ASÍ, CUANDO LA HEMOGLOBINA SE

UNE AL OXÍGENO, SE LIBERA H+. La capacidad de AMORTIGUADOR, SE DEBE A LA
CAPACIDAD DE DISOCIACIÓN DEL GRUPO IMIDAZOLICO DEL AMINOÁCIDO HISTIDINA
UNIDA AL HIERRO DEL GRUPO HEMO QUE ESTA PROTEÍNA CONTIENE.

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3. Sistema respiratorio: SI LOS AMORTIGUADORES NO REGULAN, EL SISTEMA RESPIRATORIO ES
EL SEGUNDO EN ACTUAR (EN MINUTOS). PARTICIPAN CAMBIOS DE LOS VOLÚMENES
RESPIRATORIOS Y LA FRECUENCIA DEL NÚMERO DE RESPIRACIONES (FC), PUES AFECTAN EL
TRANSPORTE DE OXÍGENO A LA SANGRE, EL EFECTO AMORTIGUADOR DE LA HEMOGLOBINA
Y LA ELIMINACIÓN DEL ÁCIDO CARBÓNICO (EN FORMA DE CO2) A TRAVÉS DE LOS
PULMONES. Los siguientes ejemplos son como actúa este sistema en el pH:

● Si el pH disminuye: En el CENTRO RESPIRATORIO PROVOCA EL AUMENTO DE LA FRECUENCIA

RESPIRATORIA QUE CAUSA UNA DISMINUCIÓN DEL CO2 Y FINALMENTE, AUMENTO EL pH.
● Si el pH aumenta: En el CENTRO RESPIRATORIO SE OBSERVA UNA DISMINUCIÓN DE LA
INTENSIDAD Y FRECUENCIA RESPIRATORIAS PARA AUMENTANDO EL CO2 Y A SU VEZ
DISMINUYE EL VALOR DEL pH.

4. Sistema renal: SI EL SISTEMA RESPIRATORIO NO FUNCIONA, EL SISTEMA RENAL ES EL TERCERO

EN ACTUAR (HORAS). LOS RIÑONES SON REGULADORES EFICACES DEL EQUILIBRIO ÁCIDO-
BASE POR SU CAPACIDAD DE ELIMINAR LOS ÁCIDOS FIJOS (IONES H+), pues cuando éstos
se producen, al principio se combinan con HCO3-, impidiendo así cambios importantes
en el pH, pero esto disminuye la reserva alcalina del plasma. El sistema amortiguador de
la orina está conformado por: NH4+ y NH3+, siendo el pH de la orina varía de 4 a 8. Los
siguientes ejemplos son como actúa este sistema en el pH:

● Si disminuye el pH: SE ELIMINA H+, Y SE REABSORBE EL HCO3- PARA AUMENTAR EL pH

● Si aumenta el pH: SE REABSORBE H+, Y SE ELIMINA HCO3- PARA DISMINUIR EL pH.

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D. Brecha aniónica (anión gap): REPRESENTA LA CANTIDAD DE ÁCIDOS ORGÁNICOS QUE SE
GENERAN DURANTE EL METABOLISMO. PERMITE DETERMINAR LA CAUSA DE LA ACIDOSIS
METABÓLICA. El valor se obtiene de la diferencia entre la concentración del catión más
importante en plasma y la suma de los aniones más importantes:

AG= [Na+] – {[Cl-] + [HCO3-]} Valor normal: 12 mmol/L

Alteraciones del equilibrio Ácido - Base:

Anomalía Valores Causa Compensación

ACIDOSIS ↓pH (<7.35) INSUFICIENCIA RESPIRATORIA Renal: SE EXCRETA H+ Y SE

RESPIRATORIA ↑pCO2 (>45 AGUDA, EPOC, NEUMONIA, REABSORBE HCO3-
mmHg) ENFISEMA, TRAUMA DE TÓRAX Y
ANESTÉSICOS.

ACIDOSIS ↓pH (<7.35) 1. Ácidos orgánicos: Respiratoria:

METABÓLICA ↓HCO3- HIPERVENTILACIÓN
(<22 • Lactato: EJERCICIO Brecha aniónica: Tenemos
mEq/L) MUSCULAR INTENSO, un VALOR POR ARRIBA DEL
hipoxia.
NORMAL, HAY UN AUMENTO
• Cuerpos cetónicos:
EN LOS ÁCIDOS ORGÁNICO,
CETOACIDOSIS
y en un VALOR POR DEBAJO
(inanición, Diabetes
DEL NORMAL, HAY UNA
Mellitus 1)
DISMINUCIÓN DEL HCO3- Y
2. ↓HCO3-: DIARREA, UN AUMENTO DEL CL- (BUSCA
INSUFICIENCIA RENAL NEUTRALIZAR)
(aguda/crónica).

ALCALOSIS ↑pH (>7.45) HIPERVENTILACIÓN COMO EN Renal: EXCRECIÓN DE HCO3-

RESPIRATORIA ↓pCO2 (<35 LA CRISIS DE ANSIEDAD Y Y SE REABSORBE H+
mmHg) vómito gástrico Se puede respirar dentro de
una bolsa para modificar el
trastorno.

ALCALOSIS ↑pH (>7.45) INTOXICACIÓN CON Respiratoria:

METABÓLICA ↑HCO3- BICARBONATO, VÓMITO HIPOVENTILACIÓN
(>26 GÁSTRICO o DIURÉTICOS
mEq/L)

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 3. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.

3.1. Propiedades de los aminoácidos.

Generalidades de los aminoácidos:
Estas moléculas contienen un ÁTOMO DE CARBONO CENTRAL (CARBONO α) AL QUE ESTÁN
UNIDOS CON UN GRUPO AMINO, GRUPO CARBOXILO, UN HIDRÓGENO Y UN GRUPO R
(CADENA LATERAL). Los aminoácidos se comportan como ANFOTERFOS (acido/base) Y
ZWITTERIONES (cargas positivos y negativas)

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A. Aminoácidos esenciales y no esenciales: Los 20 aminoácidos de las proteínas presentan
una variedad de tamaños, formas y propiedades químicas. La conformación que
adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio es determinada por el volumen y la
solubilidad de las cadenas laterales.

ESENCIALES NO ESENCIALES
(Se adquieren de la dieta) (El cuerpo puede producirlos a través del
metabolismo)

Arginina (Arg) Alanina (Ala)

Fenilalanina (Phe) Asparagina (Asn)
Histidina (His) Aspartato (Asp)
Isoleucina (Ile) Cisteína (Cys)
Leucina (Leu) Glicina (Gly)
Lisina (Lys) Glutamato (Glu)
Metionina (Met) Glutamina (Gln)
Treonina (Thr) Prolina (Pro)
Triptófano (Trp) Serina (Ser)
Valina (Val) Tirosina (Tyr)

B. Clasificación y función de los aminoácidos:

1. Aminoácidos No Polares: Contienen PRINCIPALMENTE CADENA LATERALES

HIDROCARBONADAS SIN CARGAS POSITIVAS O NEGATIVAS. DADO QUE INTERACTÚAN
POCO CON EL AGUA (HIDRÓFOBOS), TIENEN UN COMETIDO IMPORTANTE EN EL
MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES. En
este grupo se encuentran dos tipos en las cadenas R:

• Cadena R Aromática: Contienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de
hidrocarburos insaturados con nubes electrónicas conjugadas. El benceno es uno de los
hidrocarburos aromáticos más simples y las alifáticas:

FENILALANINA: ALTAMENTE TRIPTÓFANO: TIROSINA: SI SE AGREGA UN GRUPO

NEUROTÓXICO, LA ÚNICA
FORMA DE ELIMINARLO ES
CONVERTIRLO EN TIROSINA
AGREGANDO UN GRUPO
HIDROXILO, GRACIAS A LA
ENZIMA FENILALANINA
HIDROXILASA.
Fenilcetonuria: Carencia
de enzima fenilalanina
hidroxilasa, lo que provoca
un aumento en la Phe y
como consecuencia,
retraso mental.
PRESENTA HIDROXILO (OH) SE VUELVE POLAR.
FLUORESCENCIA, ES Precursor de Triyodotironina (T3) y
PRECURSOR DE LA Tiroxina (T4) HORMONAS TIROIDEAS
MELATONINA (sueño, REGULADORAS DEL METABOLISMO
ciclo circadiano) Y BASAL, también de las catecolaminas
DE LA SEROTONINA (adrenalina, noradrenalina y
(regula el estado de dopamina) y de la melanina, que
ánimo, memoria y protege contra luz UV, se sintetiza a
bloquea el dolor) través de la enzima tirosinasa.
Albinismo: Mutaciones en la enzima
tirosinasa, no hay conversión de
tirosina en melanina.

27
• Cadena R Alifática: Se refiere a hidrocarburos NO aromáticos, como el metano y el
ciclohexano. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina poseen
grupos R alifáticos.

ALANINA: INSOLUBLE, GLICINA: NO ES QUIRAL Y ES EL ISOLEUCINA: LEUCINA:

TERMINA EN UN METILO. AL MÁS SIMPLE. NO TIENE insoluble. insoluble, y
PERDER SU GRUPO ENANTIÓMEROS. Precursor de está
NITROGENADO SE VUELVE purinas, sales biliares y grupo ramificada.
PIRUVATO SUSTRATO PARA hemo.
FORMAR ACETIL CoA.

METIONINA: SULFARADO, pero PROLINA: ES UN IMINIACIDO VALINA:

NO crea puentes de este, QUE DA RIGIDEZ A LAS Insoluble
tiene un grupo tioéter, y es PROTEÍNAS.
precursor de la cisteína y
adenosilmetionina S (SAM).

28
2. Aminoácidos Polares: Poseen GRUPOS FUNCIONALES CAPACES DE FORMAR ENLACES POR
PUENTES DE HIDRÓGENO QUE INTERACTÚAN DE FORMA SENCILLA CON EL AGUA
(HIDRÓFILOS). Poseen grupos funcionales. También se une con metales (p. ej., iones hierro
y cobre) en las proteínas; se dividen:

• Aminoácidos Neutros

SERINA Y TREONINA: CONTIENEN UN CISTEÍNA: PRESENCIA DE GRUPO TIOL

GRUPO HIDROXILO POLAR, QUE PERMITE SULFURADO QUE FORMA PUENTES DE
FORMAR ENLACES POR PUENTES DE SULFURO, MUY REACTIVO Y ES UN
HIDRÓGENO, QUE ES UN FACTOR COMPONENTE IMPORTANTE DE MUCHAS
IMPORTANTE EN LA ESTRUCTURA ENZIMAS. Dos cisteínas se conectan, lo que
PROTEÍNICA. es clave para la formación de proteínas.
Más abundante en cabello.

ASPARAGINA: SU AMIDA DERIVA DEL GLUTAMINA: SU AMIDA DERIVA DEL

AMINOÁCIDO DEL ÁCIDO ASPÁRTICO, AMINOÁCIDO DEL ÁCIDO GLUTÁMICO,
capacidad de formar enlaces por capacidad de formar enlaces por puente
puente de hidrógeno que estabilizan a de hidrógeno que estabilizan a la proteína.
la proteína.

• Aminoácidos ácidos: Son estándares que poseen cadenas laterales con grupos carboxilo.
Los ácidos glutámico y aspártico tienen pKa cercano a 4, por lo que, en el intervalo
fisiológico de pH, el carboxilo (COOH) se encuentra como carboxilato (COO-), dando
lugar a las bases conjugadas glutamato y aspartato.
GLUTAMATO: PRECURSOR DEL 𝜶- ASPARTATO: PRECURSOR DEL
CETOGLUTARATO Y GABA (PAPEL OXALACETATO Y PARTICIPA COMO
IMPORTANTE EN EPILEPSIA) Y PARTICIPA RECEPTOR POTENCIAL DE PUENTES DE
COMO RECEPTOR POTENCIAL DE PUENTES HIDRÓGENO.
DE HIDRÓGENO.

29
• Aminoácidos Básicos: Poseen carga positiva a pH fisiológico, pueden formar enlaces
iónicos con los aminoácidos ácidos. GRUPO AMINO EXTRA.

LISINA: TIENE UN ARGININA: HISTIDINA: Es una BASE DÉBIL PORQUE

GRUPO AMINO EN LA PRECURSOR DEL SÓLO SE IONIZA DE MANERA PARCIAL
CADENA LATERAL, ÓXIDO NÍTRICO PARA EN UN pH DE 7, YA QUE SU PKA ES
ACEPTA UN PROTÓN VASODILATACIÓN CERCANO A 6. ÚNICO AMINOÁCIDO
DEL AGUA PARA DEL MÚSCULO LISO Y QUE FUNCIONA COMO
FORMAR EL ÁCIDO TAMBIÉN SE AMORTIGUADOR EN LA SANGRE.
CONJUGADO. Al ENCUENTRA EN EL Precursor de HISTAMINA
unirse con la arginina CICLO DE LA UREA. (INFLAMACIÓN Y
forma las histonas. BRONCOCONSTRICCIÓN).

30
C. Actividad óptica de los aminoácidos: Los 19 DE 20 AMINOÁCIDOS TIENEN 4 GRUPOS
DIFERENTES UNIDOS A SU CARBONO α, TAMBIÉN SON LLAMADOS CARBONOS ASIMÉTRICOS
O QUIRALES. LA GLICINA ES EL ÚNICO AMINOÁCIDO SIMÉTRICO PUESTO QUE SU CARBONO
ESTÁ UNIDO A DOS HIDRÓGENOS. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir
como ESTEREOISÓMEROS, QUE SON MOLÉCULAS QUE SÓLO SE DIFERENCIAN EN LA
DISPOSICIÓN ESPACIAL DE SUS ÁTOMOS y como ENANTIÓMEROS, QUE NO PUEDEN
SUPERPONERSE UNA SOBRE OTRA.

• Isómeros ópticos: LOS AMINOÁCIDOS TIENEN OTRA PROPIEDAD COMO ISÓMEROS

ÓPTICOS SON CLASIFICADOS COMO DEXTRÓGIROS (DERECHA) Y LEVÓGIROS
(IZQUIERDA), ESTO DEPENDE DE LA CAPACIDAD DE ROTAR EN UN PLANO DE LUZ
POLARIZADA en un sentido o en otro, esta medición se lleva a cabo con un polarímetro.
Esto se usa para indicar la similitud de la disposición de los átomos alrededor de un
carbono asimétrico. Los AMINOÁCIDOS PRESENTES EN EL ORGANISMO TIENEN
CONFIGURACIÓN TIPO LEVÓGIRO.

D. Punto isoeléctrico: Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos se comportan como
ácidos o bases débiles (moléculas anfotéricas) en soluciones acuosas, es decir, que
presentan un comportamiento dual, como donadores o aceptores de protones. En
algunos aminoácidos, ESTA SITUACIÓN COINCIDE CUANDO EL AMINOÁCIDO SE
COMPARTAN COMO UNA MOLÉCULA NEUTRA QUE LLEVA UN NÚMERO IGUAL DE CARGAS
POSITIVAS Y NEGATIVAS (CARGA NETA DE CERO), CONOCIDA COMO ZWITTERION.

31
 • Explicación del esquema anterior:

1. Existe un pH INTERMEDIO ENTRE LAS DOS ZONAS DE AMORTIGUACIÓN DEL AMINOÁCIDO,

EN EL QUE LA ESPECIE QUÍMICA PREDOMINANTE ES EL ZWITTERION. ESTE pH, QUE SE
ENCUENTRA ENTRE LOS PKA DE LOS GRUPOS CARBOXILO (PK1) Y AMINO (PK2), SE LLAMA
PUNTO ISOELÉCTRICO (PI).

NOTA: LA PKA ES EL PUNTO DONDE SE VAN A LIBERAR PROTONES.

Formulario:
𝑝𝐾1 +𝑝𝐾2
• AMINOÁCIDOS NO CARGADOS 𝑝𝐼 = 2

𝑝𝐾1 +𝑝𝐾𝑟
• AMINOÁCIDOS ÁCIDOS 𝑝𝐼 = 2

𝑝𝐾2 +𝑝𝐾𝑟
• AMINOÁCIDOS BÁSICOS 𝑝𝐼 =
2

32
E. Electroforesis: La SEPARACIÓN DE UNA MEZCLA DE AMINOÁCIDOS POR ELECTROFORESIS
CONSISTIRÁ EN LA EMIGRACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CARGADOS POSITIVAMENTE HACIA
EL ELECTRODO DENOMINADO CÁTODO (POLO NEGATIVO), O AL ELECTRODO OPUESTO
LLAMADO ÁNODO (POLO POSITIVO) SI ESTÁN CARGADOS NEGATIVAMENTE, O NO SE
DESPLAZARÁN SI LA CARGA NETA DEL AMINOÁCIDO ES NULA.

33
3.2. Estructura y función de proteínas.
A. Características de la proteínas:

• Enlace peptídico: Los L-AMINOÁCIDOS SE ENCUENTRAN UNIDOS EN LAS PROTEÍNAS

MEDIANTE ESTE ENLACE COVALENTE, POR EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOÁCIDO
CON EL GRUPO AMINO DE OTRO. En esta reacción de condensación se forma una
amida, que une los dos aminoácidos para formar el enlace peptídico un enlace
estable, rígido y planar. ESTE ENLACE SE FORMA POR BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS A TRAVÉS
DE LOS RIBOSOMAS (TRADUCCIÓN).

• Conformación nativa de las proteínas: Es una población de proteínas con la misma

estructura covalente, CASI TODAS LAS MACROMOLÉCULAS EN SOLUCIÓN ADOPTAN
UNA CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL SIMILAR, QUE TIENE LAS CARACTERÍSTICAS
ESTRUCTURALES Y DINÁMICAS QUE PERMITEN A LA PROTEÍNA LLEVAR A CABO UNA
FUNCIÓN BIOLÓGICA, por lo general, tienen un gran número de interacciones
intramoleculares, las cuales dan cohesión a diferentes segmentos de la cadena que
se colapsan formando glóbulos o fibras. El ESTADO NATIVO, ORDENADO O
DESORDENADO, OTORGA A LA PROTEÍNA LA CAPACIDAD DE RECONOCER, UNIR O
TRANSFORMAR ALGUNAS MOLÉCULAS, DE LOS MILES QUE CIRCULAN EN LA CÉLULA.

34
 • Puentes de hidrógeno: Son las INTERACCIONES NO COVALENTES QUE SE ESTABLECEN
ENTRE UN ÁTOMO DE HIDRÓGENO Y UN ÁTOMO ELECTRONEGATIVOS. UNO DE LOS
ÁTOMOS ELECTRONEGATIVOS ESTÁ UNIDO DE MANERA COVALENTE AL HIDRÓGENO, LO
QUE LO VUELVE UN ÁCIDO (A-H) O DONADOR; el HIDRÓGENO QUE FORMA PARTE DEL
PUENTE DE HIDRÓGENO PRESENTA CIERTA AFINIDAD POR LA BASE (B) O ACEPTOR. Esto se
observa en las proteínas participan los grupos amino y carbonilo del esqueleto
polipeptídico, las cadenas laterales y las moléculas de agua.

• Fuerzas electrostáticas: La CARGA NETA DE LAS PROTEÍNAS, DEPENDEN DEL pH DEL

MEDIO, YA QUE ALGUNAS CADENAS LATERALES, ASÍ COMO LOS GRUPOS AMINO Y
CARBOXILO TERMINALES, PRESENTAN GRUPOS IONIZABLES.

• Efecto hidrófobo: Es la CAPACIDAD DEL AGUA DE EXPULSAR DE SU SENO AQUELLAS

MOLÉCULAS QUE NO SON IÓNICAS O QUE NO TIENEN UN GRAN NÚMERO DE
DONADORES O ACEPTORES DE PUENTES DE HIDRÓGENO; este FENÓMENO, GUIADO POR
EL CAMBIO FAVORABLE EN LA ENTROPÍA DEL SOLVENTE, SE CONOCE COMO EFECTO
HIDRÓFOBO Y ES FUNDAMENTAL EN LA FORMACIÓN DE LAS MEMBRANAS CELULARES Y
DEL NÚCLEO NO POLAR EN EL INTERIOR DE LAS PROTEÍNAS.

• Interacciones de Van der Waals: INTERACCIONES UBICUAS, CUANDO UN ÁTOMO NO

PRESENTE CARGA O ES DIPOLO NETO, EXISTEN ASIMETRÍAS TRANSITORIAS EN LA
DISTRIBUCIÓN ELECTRÓNICA ALREDEDOR DE SU NÚCLEO. Este DIPOLO TRANSITORIO
POLARIZA UN ÁTOMO VECINO, CREANDO UNA ATRACCIÓN ENTRE ELLOS.

B. Estructura de las proteínas en niveles:

1. Estructura primaria: Es DETERMINADA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LA CADENA
POLIPEPTÍDICA Y LA POSICIÓN DE LOS PUENTES DISULFURO. SE MANTIENE DESPUÉS DE LA
DESNATURALIZACIÓN POR LOS ENLACES PEPTIDICOS. La SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE
LA PROTEÍNA PUEDE OBTENERSE A PARTIR DE LA SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS DEL GEN QUE
LA CODIFICA. Se forma después de que la proteína sale del ribosoma.

2. Estructura secundaria: DEFINIDA POR EL PATRÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO DE LA

ESTRUCTURA POLIPEPTÍDICA y el valor de los ángulos φ y Ψ; ESPECIFICA LA CONFORMACIÓN
LOCAL DE SEGMENTOS DE LA PROTEÍNA, EN LOS QUE LA CADENA ADOPTA
CONFORMACIONES REGULARES REPETITIVAS, COMO LAS HÉLICES Α Y LAS HEBRAS Β; O NO
REPETITIVAS, como vueltas y giros de conformación definida. UNIDO PRINCIPALMENTE POR
PUENTES DE H.

35
 ● Alfa Hélice: Está DEFINIDA POR UN PATRÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO. Se da
PRINCIPALMENTE EL GIRO HACIA LA DERECHA Y SE HACE UN PUENTE DE HIDRÓGENO
CADA 3.6 AMINOÁCIDOS. ALANINA ES ABUNDANTE.
● Lámina Beta plegada: Se CONFORMA POR DOS HOJAS BETA Y TIENE UNA FORMA
EXTENDIDA, LOS PUENTES DE HIDRÓGENOS ENTRE LOS ÁTOMOS QUE FORMAN EL
ENLACE PEPTÍDICO ESTABILIZAN LA PROTEÍNA, pueden ser PARALELAS O
ANTIPARALELAS. PROLINA ABUNDANTE.

● Estructura no repetitiva: Se les conoce como GIROS O VUELTAS BETA, SE

ENCUENTRAN CON FRECUENCIA EN LA SUPERFICIE. Se ENCARGAN DE CONECTAR
TANTO A LAS ALFA-HÉLICE COMO A LAS BETA-PLEGADAS. ABUNDANTES EN PROLINA
Y GLICINA.

3. Estructura terciaria: DETERMINA EL ARREGLO ESPACIAL DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN

DOMINIOS COMPACTOS, SE ENCUENTRA UN PLEGAMIENTO TRIDIMENSIONAL. Unidos por
enlaces covalentes (puentes disulfuro) o enlaces débiles (puentes de H, fuerzas de Van
der Waals, Electrostáticas e Hidrófobos). Por ejemplo, las PROTEÍNAS MONOMÉRICAS
CONTIENEN LA POSICIÓN RELATIVA DE TODOS LOS ÁTOMOS DE LA MOLÉCULA.

36
4. Estructura cuaternaria: CONFORMADA POR MÁS DE UN MONÓMERO, EN ELLAS
PREDOMINAN LAS INTERACCIONES ENTRE GRUPOS NO POLARES, aunque también se
observan puentes de hidrógeno, interacciones entre grupos cargados y puentes disulfuro.
PUEDEN FORMAR COMPLEJOS MULTIMERICOS.

C. Plegamiento de proteínas: ESTO SE HACE PARA QUE LAS PROTEÍNAS LLEVEN A CABO SU
FUNCIÓN SE REQUIERE QUE TENGAN UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL PRECISA. El
ribosoma sintetiza las proteínas de manera lineal, forma cadenas de aminoácidos
mediante la síntesis de los enlaces peptídicos (traducción). En el INTERIOR DE LA CÉLULA,
CIERTOS PASOS DEL PLEGAMIENTO SON CATALIZADOS POR ENZIMAS COMO LA PEPTIDIL-
PROLIL-CIS-TRANS-ISOMERASA, QUE COMO SU NOMBRE INDICA, CAMBIA LA
CONFORMACIÓN DE LAS PROLINAS DE CIS A TRANS, y la proteína isomerasa de disulfuros
que rompe enlaces disulfuro, permitiendo que éstos se vuelvan a formar entre cisteínas
diferentes.

D. Desnaturalización de proteínas: ES LA PÉRDIDA DE LAS ESTRUCTURAS DE ORDEN SUPERIOR

(SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA), QUEDANDO LA CADENA POLIPEPTÍDICA
REDUCIDA A UN POLÍMERO ESTADÍSTICO SIN NINGUNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL FIJA.
La ESTRUCTURA NATIVA Y LA DESNATURALIZADA TAN SÓLO TIENEN EN COMÚN LA
ESTRUCTURA PRIMARIA.

37
E. Plegamiento incorrecto de las proteínas o plegopatías: EN CIERTAS CONDICIONES EL
PLEGAMIENTO SE DA DE MANERA INCORRECTA, DANDO LUGAR A OTRAS
CONFORMACIONES ESTABLES (NO FUNCIONALES) QUE PUEDEN O NO SER INTERMEDIARIOS
DEL ESTADO NATIVO. Por ello, la célula cuenta con mecanismos para evitar y revertir el
plegamiento incorrecto de las proteínas; a pesar de esto, en los últimos años se ha
descubierto un gran número de “enfermedades del plegamiento anómalo de las
proteínas”:

Patologías Proteína o péptido involucrados por un mal plegamiento y

de qué tipo.

Enfermedad de Alzheimer PÉPTIDO AMILOIDE/INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA.

(enfermedad ESPORÁDICA
neurodegenerativa)

Enfermedad de Parkinson Α SINUCLEÍNA/INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA ESPORÁDICA

(enfermedad
neurodegenerativa)

Enfermedad de Huntington HUNTINGTINA CON EXPANSIÓN DE POLIQ/EN SU MAYORÍA

(enfermedad INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA. HEREDITARIA
neurodegenerativa)

Amiloidosis Apo AI FRAGMENTO N-TERMINAL DE LA APOLIPOPROTEÍNA AI/

(No neuropática) INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA. HEREDITARIA

Amiloidosis relacionada Β2-MICROGLOBULINA/SÁNDWICH Β TIPO INMUNOGLOBULINA.

con ESPORÁDICA
hemodiálisis (No
neuropática)

38
F. Proteínas de importancia biológica:

Proteína Función

Albúmina Es sintetizada en el hígado, tiene conformación terciaria. SE

(proteína globular) ENCARGA DE MANTENER LA PRESIÓN ONCÓTICA DE LA CÉLULA,
TAMBIÉN PUEDE REALIZAR FUNCIONES DE TRANSPORTE DE LÍPIDOS DE
CADENA CORTA (ÁCIDOS GRASOS) ASÍ COMO DE ALGUNOS
FÁRMACOS.

Hemoglobina Proteína tetramérica (cuatro subunidades en su estructura

(proteína globular) cuaternaria). SE ENCARGA DEL TRANSPORTE DE O2 EN EL ERITROCITO
POR LA SANGRE HACIA A LOS TEJIDOS. Efecto Bohr:

● Forma T: MENOS AFÍN AL O2, YA QUE, TIENE LIGADA MUCHAS

MOLÉCULAS DE O2, ESTO QUIERE DECIR QUE IRÁ POR LAS
ARTERIAS IRRIGANDO A LOS TEJIDOS CON BASTANTE OXÍGENO.
● Forma R: MÁS AFÍN AL O2, PERO LLEVANDO CO2, YA QUE, TIENE
POCAS MOLÉCULAS DE O2, ESTO SE REFIERE A QUE LA SANGRE
ESTARÁ REGRESANDO POR LAS VENAS AL CORAZÓN Y ESTE A
LOS PULMONES PARA EL INTERCAMBIO DE GASES PARA OBTENER
MÁS O2.

Insulina Hormona polipeptídica, compuesta por 2 cadenas polipeptídicas (A

(proteína globular) y B) unidas por puentes de disulfuro. SU CONCENTRACIÓN EN LA
SANGRE ES PROPORCIONAL A LA CONCENTRACIÓN DE LA GLUCOSA;
SU FUNCIÓN ES PROMOVER EL ALMACENAMIENTO DE COMBUSTIBLE
DESPUÉS DE UNA COMIDA, promueve el crecimiento.

Miosina Proteína que PERMITE EL QUE SE LLEVE A CABO LA CONTRACCIÓN

(Proteína fibrosa) MUSCULAR.

Colágena ESTÁ CONSTITUIDA POR PROLINA, GLICINA Y LISINA, PRESENTA

(proteína fibrosa) MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES DANDO COMO RESULTADO
HIDROXIPROLINA, PARA LO CUAL SE REQUIERE DE UNA ENZIMA QUE
UTILIZA A VITAMINA C COMO COENZIMA. PROTEÍNA ESTRUCTURAL

Porina PROTEÍNA ESTRUCTURAL SE ENCUENTRA ENCLAVADA EN LA

(proteína fibrosa) MEMBRANA PLASMÁTICA. Se encarga de hacer transporte pasivo de
diferentes sustancias.

ATPasa Na+ /K+ SE ENCARGA DE MANTENER LAS CONCENTRACIONES IÓNICAS

(proteína fibrosa) CELULARES para lo cual requiere hacer un gasto energético que es
una molécula de ATP.

39
4. ENZIMAS Y COENZIMAS

4.1. Fisicoquímica
La termodinámica es la parte de la física que estudia los cambios asociados con el paso de
un sistema desde un estado inicial a otro final. Un sistema ES UN CONJUNTO DE MATERIA Y
ENERGÍA QUE, PARA FINES DE ESTUDIO SE AÍSLA DEL RESTO DEL UNIVERSO. Los sistemas se
clasifican con base en las fronteras o límites que los separan de los alrededores:

• Sistema abierto: ES AQUEL CUYAS FRONTERAS PERMITEN EL INTERCAMBIO DE ENERGÍA Y DE

MATERIA CON SU AMBIENTE. Ejemplo: el ser humano y la célula.
• Sistema cerrado: PERMITE EL FLUJO DE ENERGÍA, PERO NO COMPARTE MATERIA CON EL
MEDIO.
• Sistema aislado: NO COMPARTE NI ENERGÍA NI MATERIA CON EL MEDIO.

Primera ley de la termodinámica (ley de la conservación de la energía): “La energía no se

crea ni se destruye, solo se transforma”

A. Entalpía (ΔH): ES UNA MEDIDA DEL CONTENIDO DEL SISTEMA (ELEMENTO), ES UNA FUNCIÓN
DE ESTADO. El CAMBIO DE ENTALPÍA (ΔH) REPRESENTA LA CANTIDAD DE CALOR QUE SE
LIBERA O SE ABSORBE EN UNA REACCIÓN A PRESIÓN CONSTANTE, es decir, el calor liberado
o absorbido por el sistema equivale al cambio en la entalpía de este. Si la reacción se
realiza en condiciones estándar, se obtiene el cambio de entalpía estándar (ΔH).

I. Tres tipos de reacciones:

➢ Reacción isotérmica: CUANDO UNA REACCIÓN OCURRE A TEMPERATURA CONSTANTE.

40
 ➢ Reacción exotérmica: El SISTEMA LIBERA CALOR A LOS ALREDEDORES Y EL CAMBIO DE
ENTALPÍA ES NEGATIVO (ΔH NEGATIVO).

➢ Reacción endotérmica: EL SISTEMA ABSORBE CALOR DE LOS ALREDEDORES Y EL CAMBIO

DE ENTALPÍA ES POSITIVO. (ΔH POSITIVO).

Segunda Ley de la Termodinámica: “El universo tiende al máximo desorden” Establece que
cuando un sistema sufre un cambio de estado irreversible, hacia una variación positiva de la
misma magnitud.

B. Entropía (ΔS): MEDIDA DEL GRADO DE DESORDEN DE UN SISTEMA. El cambio puede ser:

● En sentido de AUMENTAR EL DESORDEN (ΔS POSITIVO)

● En sentido de DISMINUYE EL DESORDEN (ΔS NEGATIVO)

41
C. Energía libre de Gibbs: RELACIÓN QUE EXISTE ENTRE LA ENTROPÍA Y LA ENTALPÍA DA ORIGEN
A UNA NUEVA FUNCIÓN DE ESTADO DENOMINADA ENERGÍA LIBRE DE GIBBS (PRINCIPAL
RITERIO DE ESPONTANEIDAD): Energía libre (ΔGo) = ΔHo – TΔS

• ΔGo negativo (<0): LA REACCIÓN SI ES ESPONTÁNEA (HAY LIBERACIÓN DE ENERGÍA

LIBRE) Y EXERGÓNICA (LA ENERGÍA LIBRE QUE SE LIBERA PUEDE SER UTILIZADA PARA
REALIZAR TRABAJO). Puede darse por una DISMINUCIÓN EN LA ENTALPÍA (LIBERACIÓN
DE CALOR) O POR UN AUMENTO EN LA ENTROPÍA (AUMENTO DE DESORDEN).

• ΔGo positivo: (>0): LA REACCIÓN NO ES ESPONTÁNEA Y ES ENDERGÓNICA (SE DEBE

APORTAR ENERGÍA LIBRE DEL SISTEMA). Hay un AUMENTO EN LA ENTALPÍA (ABSORCIÓN
DE CALOR) O POR UNA DISMINUCIÓN EN LA ENTROPÍA (DISMINUCIÓN DEL DESORDEN).

• ΔGo = 0: EL SISTEMA ESTÁ EN EQUILIBRIO.

42
4.2. Sistema Enzimático.
A. Enzimas: SON PROTEÍNAS CATALIZADORAS QUE INCREMENTAN LA VELOCIDAD DE UNA
REACCIÓN Y QUE NO SE CONSUMEN DURANTE ÉSTA. La siguiente tabla explica las clases
de enzimas:

Clase de enzima Función Ejemplos

Oxidorreductasas CATALIZAN LA TRANSFERENCIA DE Deshidrogenasas,

ELECTRONES O ÁTOMOS DE HIDRÓGENO reductasas, oxidasas,
ENTRE DIFERENTES SUSTRATOS. peroxidasas,
hidroxilasas y
oxigenasas.

Transferasas CATALIZAN LA TRANSFERENCIA DE OTROS Aciltransferasas,

GRUPOS FUNCIONALES O MOLÉCULAS, fosfotransferasas,
diferentes del hidrógeno, que contienen glucotransferasas.
carbono, nitrógeno, fosfato o azufre-

Hidrolasas CATALIZAN LA ROTURA DE UN ENLACE POR Esterasas, amidasas,

MEDIO DE LA INTRODUCCIÓN DE UNA peptidasas, fosfatasas y
MOLÉCULA DE AGUA. Para hidratar o glucosidasas.
deshidratar.

Liasas CATALIZAN LA ROTURA DE ENLACES ENTRE Aldolasas y

CARBONO Y CARBONO, CARBONO Y desaminasas.
OXÍGENO, CARBONO Y NITRÓGENO.

Isomerasas CATALIZAN LAS INTERCONVERSIONES ENTRE isomerasas, racemasas,

ISÓMEROS POR MEDIO DE UN REARREGLO epimerasas y mutasas.
INTRAMOLECULAR.

Ligasas CATALIZAN CON UTILIZACION DE ENERGÍA DE Piruvato carboxilasa,

LA HIDRÓLISIS DE ATP, PIROFOSFATO U OTRO DNA ligasa
DONADOR DE ENERGÍA PARA LA FORMACIÓN
DE UN ENLACE ENTRE DOS MOLÉCULAS O DOS
GRUPOS dentro de la misma molécula.

43
 • Características de las enzimas: La enzima tiene segmentos; HOLOENZIMA CORRESPONDE
AL COMPLEJO DE LA ENZIMA CON EL COFACTOR QUE ESTÁ EN FORMA ACTIVA DE LA
ENZIMA. La APOENZIMA SE REFIERE A LA ENZIMA LIBRE DEL COFACTOR Y ESTÁ EN FORMA
INACTIVA. ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN LA PRESENCIA DE UN COFACTOR Y EN LA
AUSENCIA DE ÉSTE, LA ENZIMA NO CATALIZA LA REACCIÓN. El cofactor puede ser:

1) Metales como cofactores: ION METÁLICO Fe2+ (citocromo oxidasa, catalasa,

peroxidasa), Mg2+ (Hexocinasa, glucosa 6 fosfato, piruvato cinasa), Mn2+ (arginasa,
ribonucleótido reductasa).
2) Molécula orgánica: Se SINTETIZAN A PARTIR DE LAS VITAMINAS Y QUE RECIBE EL NOMBRE
DE COENZIMA.

B. Vitaminas como cofactores

1) Vitaminas Liposolubles: Almacenadas en adipocito e hígado; NO son precursores de

coenzimas:

Vitamina Función Deficiencia

K Síntesis de FACTORES DE Sx hemorrágico del recién

(filoquinona, COAGULACIÓN nacido
menaquinona)

E ANTIOXIDANTE
(tocoferol)

D ABSORCIÓN DE CALCIO EN Raquitismo (niños)

(1, 25 OH colecalciferol) INTESTINO Osteomalacia (adultos)

A PIGMENTO VISUAL, Su disminución produce

(ácido retinoico) DIFERENCIACIÓN DE TEJIDOS ceguera nocturna.
(EMBRIOGÉNESIS) Y Su aumento lo convierte en
ANTIOXIDANTE. teratógeno

44
2) Vitaminas hidrosolubles: No pueden almacenarse en ningún tejido; PRECURSORAS DE
COENZIMAS:

Vitamina Coenzima Transferencia Deficiencia

Tiamina PIROFOSFATO DE ALDEHÍDOS BERIBERI: ANOREXIA,

(vitamina B1) TIAMINA NÁUSEAS, NEURITIS,
HIPERESTESIA Y ARREFLEXIA.
SX DE KORSAKOFF: Amnesia
por consumo de alcohol,
ataxia (afecta al SN)

Riboflavina DINUCLEÓTIDO DE ELECTRONES ESTOMATITIS (inflamación

(vitamina B2) FLAVINA Y ADENINA de mucosa bucal)
(FAD+)

Ácido nicotínico DINUCLEÓTIDO DE ION HIDRURO (:H-) PELAGRA (Diarrea,

o niacina NICOTINAMIDA Y Dermatitis, Demencia), Sx
(vitamina B3) ADENINA (NAD+), y gastrointestinales.
Ácido lipoico.

Ácido COENZIMA A GRUPOS ACILO ALTERACIONES CUTÁNEAS:

pantoténico DERMATITIS.
(vitamina B5)

Piridoxina FOSFATO DE GRUPOS AMINO GLOSITIS (inflamación de la

(vitamina B6) PIRIDOXAL y lengua), cuadros
Transaminasas compulsivos en niños,
metabolismo del triptófano.

Biotina BiOCITINA Y ● ATP Pérdida de cabello, piel

(vitamina B8) CARBOXILASAS ● BIOTINA escamosa y roja,
● CARBONO depresión, letargo,
alucinaciones y
entumecimiento.
AVIDINA, INHIBE SU
ABSORCIÓN

Folato TETRAHIDROFOLATO GRUPOS CON UN ANEMIA MACROCÍTICA

(vitamina B9) ÁTOMO DE NUTRICIONAL
CARBONO DEFECTOS DEL TUBO NEURAL

Cobalamina 5’desoxiadenosilcoba ÁTOMOS DE Factor intrínseco permite su

(vitamina B12) lamina (coenzima B) HIDRÓGENO Y absorción, se puede dejar
GRUPOS ALQUILO de producir por problemas
en el estómago.
ANEMIA PERNICIOSA

Ácido Prolina hidroxilasa ESCORBUTO: sin colágena

ascórbico de calidad (débil) en piel,
(Vitamina C) dientes y huesos.

45
Mecanismo de acción de las enzimas

• Energía de activación: Para que la reacción se lleve a cabo deben romperse algunos
o todos los enlaces químicos de los REACTIVOS (SUSTRATOS) PARA QUE PUEDAN
FORMARSE LOS ENLACES NUEVOS DE LOS PRODUCTOS, PARA ESTO, LAS MOLÉCULA DEBEN
RETORCERSE (DOBLARSE O DEFORMARSE) EN UN ESTADO INESTABLE DENOMINADO
ESTADO DE TRANSICIÓN O INESTABLE, UN ESTADO DE ALTA ENERGÍA Y DEBE AÑADIRSE
UNA CANTIDAD DE ENERGÍA –LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN– PARA QUE LA MOLÉCULA LO
ALCANCE. La ENERGÍA DE ACTIVACIÓN QUE SE MUESTRA EN EL DIAGRAMA SIGUIENTE ES
PARA LA REACCIÓN DIRECTA (REACTIVOS A PRODUCTOS), LA CUAL ES EXERGÓNICA. Si
la reacción ocurriera de manera inversa (endergónica), el estado de transición
permanecería igual, pero la energía de activación sería más alta.

La energía de activación de una reacción química se relaciona estrechamente con su

velocidad. Específicamente, MIENTRAS MAYOR SEA LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN, MÁS
LENTA SERÁ LA REACCIÓN QUÍMICA, ESTO SE DEBE A QUE LAS MOLÉCULAS SOLO PUEDEN
COMPLETAR LA REACCIÓN UNA VEZ QUE HAN ALCANZADO LA CIMA DE LA BARRERA DE LA
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. Mientras más alta es la barrera, menos moléculas tendrán
energía suficiente para superarla en cualquier momento dado.

• Enzimas y energía de activación: Las ENZIMAS REALIZAN LA TAREA FUNDAMENTAL DE

DISMINUIR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN, ES DECIR LA CANTIDAD DE ENERGÍA QUE SE DEBE
AGREGAR A UNA REACCIÓN PARA QUE ESTA COMIENCE. Las enzimas funcionan al unirse
a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y
rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente. Aclaremos un punto importante,
LAS ENZIMAS NO CAMBIAN EL VALOR DE ∆G DE UNA REACCIÓN, ES DECIR, NO CAMBIAN
SI UNA REACCIÓN LIBERA O ABSORBE ENERGÍA EN GENERAL, ESTO ES PORQUE LAS
ENZIMAS NO AFECTAN LA ENERGÍA LIBRE DE LOS REACTIVOS O LOS PRODUCTOS. En
cambio, LAS ENZIMAS DISMINUYEN LA ENERGÍA DEL ESTADO DE TRANSICIÓN, UN ESTADO
INESTABLE POR EL QUE DEBEN PASAR LOS REACTIVOS PARA CONVERTIRSE EN PRODUCTOS.
El estado de transición está en la parte superior de la "colina" de energía en el siguiente
diagrama.

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 • Especificidad, sitio activo y grupos catalíticos de las enzimas:

● Sitio catalítico: SE ENCARGA DE MANERA DIRECTA DE LA TRANSFORMACIÓN DEL SUSTRATO

EN PRODUCTO.

● Sitio activo de la enzima: SE FORMA POR EL PLEGAMIENTO O ARREGLO GEOMÉTRICO DE LAS

PROTEÍNAS DE LA ENZIMA POR LA INTERACCIÓN QUE TIENE EL SUSTRATO.

● Enzimas son estereoespecíficas: DEBIDO A LA DISTRIBUCIÓN ASIMÉTRICA DE LOS

AMINOÁCIDOS EN EL SITIO ACTIVO, PUEDEN DISTINGUIR ENTRE MOLÉCULAS QUIRALES O
PROQUIRALES, DE MANERA QUE, LA ENZIMA ES MUY SELECTIVA.

● Unión de sustratos y enzimas: LAS ENZIMAS SE UNEN A LOS SUSTRATOS POR MEDIO DE
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS Y ELECTROSTÁTICAS, PUENTES DE HIDRÓGENO Y FUERZAS
DE VAN DER WAALS.

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4.3. Cinética enzimática.
A. Complejo enzima-sustrato: La unión del sustrato a la enzima puede explicarse por medio
de dos mecanismos:

• Modelo de llave y cerradura: El cual considera que el sitio activo de la enzima está
preformado, de tal manera que los residuos mantienen una posición fija y
complementaria a los grupos del sustrato. en esta complementariedad se basa la
especificidad de la interacción del sustrato con la enzima.

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1) Modelo del ajuste: Propone que al INTERACTUAR EL SUSTRATO CON LA ENZIMA SE
INDUCEN CAMBIOS CONFORMACIONALES EN ÉSTA, QUE DAN LUGAR A LA FORMACIÓN
DEL SITIO ACTIVO. Se ha dicho que la enzima semeja un guante vacío, y la presencia
del sustrato equivale a introducir la mano en el guante, con lo que se le da forma
precisa al sitio activo. EL MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO ES EL QUE SE OBSERVA A
MENUDO EN LA NATURALEZA.

2) Orden de la reacción: La VELOCIDAD INICIAL EN UNA REACCIÓN QUÍMICA EN LA QUE

PARTICIPAN DOS REACTANTES DEPENDE DE LA CONCENTRACIÓN DE CADA UNO de ellos
y de su tendencia inherente a reaccionar. Si se mantienen constantes las condiciones
de la reacción, pero se duplica la concentración de uno de los reactantes, se registra
una duplicación de la velocidad de la reacción. Para una REACCIÓN CATALIZADA POR
UNA ENZIMA, SE TIENEN DIFERENTES ÓRDENES DE REACCIÓN, DEPENDIENDO DE LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO:

• Reacción de segundo orden: Se trata de un caso en que la velocidad de la reacción

es proporcional a la concentración de los dos reactantes.
• Reacción de primer orden: Si la velocidad de la reacción es proporcional a la
concentración de sólo uno de los reactantes y a su tendencia inherente a
reaccionar.
• Reacción de orden cero: Son aquellas en que la velocidad de la reacción es
independiente de la concentración de reactantes.

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B. Ecuación de Michaelis-Menten: Describe cómo VARÍA LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN EN
FUNCIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO A UN PH Y T° ESTÁNDAR. Se aplica a UNA
REACCIÓN SIMPLE EN LA CUAL, LA ENZIMA Y EL SUSTRATO FORMAN UN COMPLEJO ENZIMA-
SUSTRATO (ES) QUE PUEDE VOLVER A DISOCIARSE HACIA LA ENZIMA LIBRE Y EL SUSTRATO, LA
VELOCIDAD INICIAL DE LA FORMACIÓN DE PRODUCTO ES PROPORCIONAL A LA
CONCENTRACIÓN DE COMPLEJO ES. ESTA ECUACION DEPENDE DE TRES FACTORES:
CANTIDAD DE SUSTRATO, SATURACIÓN DE LA ENZIMA Y AFINIDAD. Las siguientes imágenes
muestran cómo funcionan las enzimas y la ecuación que se utiliza:

• Velocidad máxima (Vmax): ESTA PROPIEDAD SE OBSERVA CUANDO LA ALTA

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO PROVOCA QUE LAS MOLÉCULAS DE SU ENZIMA, SE UNAN
ENTRE SÍ (COMPLEJO ES), OBTENIENDO UNA Vmax. La aproximación al límite infinito de la
Vmax se llama cinética de saturación porque la velocidad no puede incrementarse más,
una vez que la enzima ha sido saturada con sustrato.

• Constante de Michaels (Km): SE DEFINE COMO LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO EN LA

QUE LA VELOCIDAD INICIAL SEA LA MITAD DE LA Vmax (½ Vmax), ESTO REFLEJA LA
AFINIDAD DE LA ENZIMA POR SU SUSTRATO:

➢ ↓Km = REFLEJA UNA AFINIDAD ELEVADA DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO (se necesita
una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima, es decir, para
alcanzar una velocidad que sea 1/2 Vmax).

➢ ↑Km = REFLEJA UNA AFINIDAD BAJA DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO (se necesita una
concentración elevada de sustrato para saturar la mitad de la enzima).

C. Importancia fisiológica de la Vmax y Km en las enzimas: Una comparación LA ISOENZIMA

HEXOCINASA ENCONTRADA EN LOS ERITROCITOS DE LA SANGRE Y EN EL HÍGADO LA
ISOENZIMA GLUCOCINASA; estas ISOENZIMAS CATALIZAN EL PRIMER PASO EN EL
METABOLISMO DE LA GLUCOSA EN LA MAYORÍA DE LAS CÉLULAS QUE ES LA TRANSFERENCIA
DE UN FOSFATO A LA GLUCOSA PARA FORMAR GLUCOSA 6FOSFATO, SERÁ METABOLIZADA
EN LA GLUCÓLISIS, GENERANDO ENERGÍA EN ATP O ES CONVERTIDA EN GLUCÓGENO; las
diferencias de ellas son:

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 • Hexocinasa: La isoenzima de los eritrocitos (glóbulos rojos), tiene una KM BAJA PARA
LA GLUCOSA DE APROXIMADAMENTE 0.05 MM, ES TOTALMENTE DEPENDIENTE DEL
METABOLISMO DE LA GLUCOSA PARA CUBRIR SUS NECESIDADES DE ATP, Y AUN ASÍ EL
GLÓBULO ROJO PUEDE FOSFORILAR GLUCOSA A VELOCIDADES CERCANAS A LA VMAX.

• Glucocinasa: Se encuentra en el hígado y el páncreas, tiene una KM MUCHO MAYOR,

DE APROXIMADAMENTE 5 A 6 MM, SIN EMBARGO, ALMACENA GRANDES CANTIDADES
DE “EXCESO” DE GLUCOSA COMO GLUCÓGENO O LAS CONVIERTE EN GRASAS.

D. Ecuación de Lineweaver-Burk (gráfica de los dobles recíprocos): Puede utilizarse para

CALCULAR LA KM Y LA VMAX, ASÍ COMO PARA DISTINGUIR ENTRE CIERTOS TIPOS DE
MECANISMOS DE REACCIÓN ENZIMÁTICOS Y ANALIZAR LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA. Las
siguientes imágenes muestran cómo funcionan las enzimas y la ecuación que se utiliza:

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E. Inhibiciones reversibles: LOS INHIBIDORES SON MOLÉCULAS O IONES QUE INTERACTÚAN
CON LA ENZIMA Y DISMINUYEN SU ACTIVIDAD CATALÍTICA. TIENEN GRAN IMPORTANCIA
DESDE EL PUNTO DE VISTA MÉDICO, DEBIDO A QUE UN BUEN PORCENTAJE DE LOS FÁRMACOS
TRABAJAN COMO INHIBIDORES DE ALGUNA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA, por ejemplo, inhibir el
mecanismo de reacción de una enzima reguladora de una vía metabólica. Los siguientes
son ejemplos de inhibiciones:

• Inhibidor competitivo: La CARACTERÍSTICA MÁS IMPORTANTE DE ESTE TIPO DE INHIBICIÓN

ES QUE EL SUSTRATO Y EL INHIBIDOR SON EXCLUYENTES DE FORMA MUTUA O, MEJOR
DICHO, QUE COMPITEN POR LA ENZIMA, por lo que NO SE FORMA EL COMPLEJO
TERNARIO INHIBIDOR-ENZIMA-SUSTRATO. Por lo general se encuentra que el INHIBIDOR
ES UNA MOLÉCULA CON ESTRUCTURA SIMILAR A LA DEL SUSTRATO:

• ESTE TIPO INHIBIDOR AFECTA A LA KM DE LA ENZIMA AUMENTANDO, PERO NO AFECTA A

LA VMAX. Esquema del tipo de la inhibición:

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• La inhibición competitiva ES LA ÚNICA REVERSIBLE Y SE LOGRA AL AUMENTAR LA
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. Por lo tanto, existen algunos ejemplos de intoxicación
y tratamientos:

1) Intoxicación con monóxido de carbono: La toxicidad de este gas es DEBIDA A LA

ALTA AFINIDAD DE LA HEMOGLOBINA (HB) POR EL CO, FORMANDO LA
CARBOXIHEMOGLOBINA (COHB), INCAPAZ DE TRANSPORTAR O2 Y PRODUCIENDO
HIPOXIA TISULAR LO QUE PUEDE CAUSAR LA MUERTE. Para CONTRARRESTAR LA
INTOXICACIÓN CON MONÓXIDO DE CARBONO SE DEBE OXIGENAR AL PACIENTE, ASÍ
AL AUMENTAR LA CONCENTRACIÓN DE OXÍGENO, SE ACELERA LA ELIMINACIÓN DE
CO, UNIDO A LA HEMOGLOBINA.

2) Intoxicación con metanol: El METANOL ES UNA SUSTANCIA ALTAMENTE TÓXICA Y EL

MÁS SIMPLE DE LOS ALCOHOLES. LA ALTERACIÓN VISUAL ES EL SÍNTOMA
CARACTERÍSTICO DE LA INTOXICACIÓN POR METANOL. EN INTOXICACIONES MÁS
GRAVES PRODUCE CEGUERA COMPLETA, APARECE DETERIORO NEUROLÓGICO
PROGRESIVO HASTA LA APARICIÓN DE CONVULSIONES O COMA. Para
CONTRARRESTAR LA CONCENTRACIÓN DE METANOL SE DEBE ADMINISTRAR ETANOL
(ALCOHOL ETÍLICO), YA QUE, ACTÚA COMO INHIBIDOR COMPETITIVO DEL METANOL
FRENTE A LA ENZIMA ADH (ALCOHOL DESHIDROGENASA).

• Inhibición mixta (no competitiva): Se FORMAN LOS COMPLEJOS BINARIOS; entre la

ENZIMA Y EL INHIBIDOR (EI) Y LA ENZIMA Y EL SUSTRATO (ES), SE PUEDE FORMAR EL
COMPLEJO TERNARIO ENTRE LA ENZIMA, EL INHIBIDOR Y EL SUSTRATO (EIS). El INHIBIDOR
MIXTO TIENE UNA ESTRUCTURA DIFERENTE A LA DEL SUSTRATO Y LAS CONCENTRACIONES
SATURANTES DE ESTE ÚLTIMO NO SE PUEDE REVERTIR LA INHIBICIÓN:

➢ ESTE TIPO DE INHIBIDOR AFECTA LA Vmax DE LA ENZIMA, PERO NO LA Km. Por lo tanto,
se tiene una familia de rectas que se intersecan en el eje horizontal.

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• Inhibidor acompetitivo: Este INHIBIDOR NO INTERACTUA CON LA ENZIMA, PERO SI CON
EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES). Este TIPO DE INHIBICIÓN SE ENCUENTRA CON
FRECUENCIA EN LAS REACCIONES EN QUE PARTICIPAN VARIOS SUSTRATOS, y esto se debe
a que el sitio para el inhibidor se crea, a través de un cambio conformacional en la
enzima, cuando uno de los sustratos se une al sitio activo:

➢ ESTE INHIBIDOR AFECTA LAS 2; LA KM DE LA ENZIMA AUMENTANDOLA Y LA VMAX.

Estos cambios se reflejan en la doble recíproca.

• Fármacos inhibidores:

Fármaco Tipo de inhibición Enzima que inhibe Efecto

Estatinas Competitiva HGM-CoA Contra ataques cardíacos

reductasa

Ibuprofeno Competitiva Ciclooxigenasa 2 Antiinflamatorio

Alopurinol Competitiva Xantina oxidasa Tratamiento para la gota

Aspirina No competitiva Ciclooxigenasas Antiinflamatorio

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F. Mecanismos de control de la actividad enzimática:

1. Compartimentalización celular: Las MEMBRANAS DE LAS CÉLULAS Y DE ALGUNOS DE SUS

MISMOS ORGANELOS DE SU INTERIOR CONSTITUYEN UN SISTEMA EFICAZ QUE INTERVIENE EN
EL CONTROL Y ORGANIZACIÓN DEL METABOLISMO; ESTAS BARRERAS REGULAN EL TRÁNSITO
DE IONES Y MOLÉCULAS DEPENDIENDO DE SU CONCENTRACIÓN. Hay otras moléculas y un
gran número de iones que requieren transportadores proteicos direccionalidad o
vectorialidad membranales que catalizan su paso a través de la barrera, algunos de estos
sistemas de transporte funcionan por hidrólisis del ATP.

2. Disponibilidad del sustrato: La VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA DEPENDE DE LA

CANTIDAD DE SUSTRATO; SI UN SUSTRATO SE AGOTA, ENZIMA SE INHIBE.

3. Modificación covalente enzimática: Esta ACCIÓN ENZIMÁTICA DONDE SE ACTIVA O SE

INHIBE LA ENZIMA POR LA UNIÓN COVALENTE A UN GRUPO QUÍMICO DE PEQUEÑO TAMAÑO
COMO FOSFATO (Pi) o AMP. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la
forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas
o anabólicas ocurre lo contrario.

4. Inducción enzimática: Es el INCREMENTO DE LA SÍNTESIS GENETICA DE UNA ENZIMA, POR EL

AUMENTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SU SUSTRATO. Un FÁRMACO PUEDE INDUCIR SU
PROPIO METABOLISMO O INFLUENCIAR EL DE OTRO FÁRMACO METABOLIZADO POR LAS
MISMAS ENZIMAS, este incrementa el metabolismo farmacológico, reduce así la
concentración de los fármacos sustrato en la sangre.

5. Represión enzimática: Es la DISMINUCIÓN DE LA SÍNTESIS GENETICA DE UNA ENZIMA, POR

LA BAJA CONCENTRACIÓN DE SU SUSTRATO. Un FÁRMACO PUEDE REPRIMIR SU PROPIO
METABOLISMO O INFLUENCIAR EL DE OTRO FÁRMACO METABOLIZADO POR LAS MISMAS
ENZIMAS, este disminuye el metabolismo farmacológico, aumenta así la concentración
de los fármacos sustrato en la sangre.

6. Degradación enzimática: Se DEGRADAN LAS PROTEÍNAS DE LAS ENZIMAS, YA QUE ESTAS

TIENEN UNA VIDA MEDIA Y EL ORGANISMO PUEDE HACER UN RECAMBIO DE PROTEÍNAS. Unos
ejemplos pueden ser el RECAMBIO LISOSOMAL O POR VÍA UBIQUITINA-PROTEOSOMA.

7. Alosterismo: ENZIMAS QUE NO SE AJUSTAN AL MODELO DE MICHAELIS-MENTEN Y QUE

PRESENTAN EL FENÓMENO DE COOPERATIVIDAD QUE ESTÁ AMPLIAMENTE ENTRELAZADO
CON EL ALOSTERISMO DONDE LA ENZIMA NECESITA UN MODULADOR Y PUEDE ESTAR
POSITIVA o NEGATIVA.

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8. Concentración de la enzima: Tiene una RELACIÓN PROPORCIONALMENTE DIRECTA ENTRE
LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN.

9. Activación de zimógenos: SON PROTEÍNAS SINTETIZADAS SIN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA, Y SE

ACTIVAN POR UN ATAQUE HIDROLÍTICO liberado algunos péptidos. Muchas enzimas
digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la
forma activa isoenzimas.

10. Presencia de isoenzimas: ENZIMAS QUE TIENEN DISTINTA ESTRUCTURA MOLECULAR EN

DIFERENTES TEJIDOS ESPECÍFICOS, AUNQUE SU FUNCIÓN BIOLÓGICA ES LA MISMA.

G. Efecto de la temperatura en la función enzimática: Cuando una REACCIÓN ES

CATALIZADA POR UNA ENZIMA EN FUNCIÓN DE LA TEMPERATURA, SE OBSERVA UN
INCREMENTO DE LA VELOCIDAD CONFORME AUMENTA LA TEMPERATURA, Y MIENTRAS PASA
MAS EL TIEMPO, LAS PROTEÍNAS DE LA ENZIMA SE DESNATURALIZAN PERDIENDO VELOCIDAD
CATALÍTICA ENZIMÁTICA.

H. Efecto del pH en la función enzimática: Cuando UNA REACCIÓN ES CATALIZADA POR UNA
ENZIMA EN FUNCIÓN DEL pH, LA FUNCIÓN DE LA ENZIMA TIENE QUE ESTAR EN UN pH ÓPTIMO,
SIN EMBARGO, SI AUMENTA O DISMINUYE DRÁSTICAMENTE EL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE, LA
ENZIMA SE DESNATURALIZA Y PIERDE SU FUNCIÓN. La pérdida de la función puede llegar
a ser irreversible por pérdida de puentes de hidrógeno.

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4.4. Enzimología médica.
Enzimas de escape: Cuando las CÉLULAS DE UN TEJIDO MUEREN DEBIDO A LA INTERRUPCIÓN
DEL RIEGO SANGUÍNEO, por ejemplo, en infarto de miocardio, enfermedades degenerativas
o crecimiento de células cancerosas, SE LIBERAN ENZIMAS CITOSÓLICAS A LA SANGRE. A
ÉSTAS SE LES LLAMA ENZIMAS DE ESCAPE, Y LA ENZIMA QUE SE LIBERA A LA CIRCULACIÓN
SANGUÍNEA DEPENDE DEL PADECIMIENTO:

Enzima sérica Localización Diagnóstico

Aspartato Hígado, CORAZÓN, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO

Aminotransferasa (AST, esquelético
SGOT, GOT) 0 a 35 UI/L

Alanina HÍGADO, riñones, corazón HEPATITIS, hepatoma

Aminotransferasa (ALT, (ALT>AST)
SGPT, GPT) 0 a 35 UI/L

Amilasa PÁNCREAS PANCREATITIS AGUDA

Creatinina fosfocinasa CORAZÓN, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO, distrofia

(CPK) esquelético músculo esquelético

Lactato CORAZÓN, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO,

deshidrogenasa (LDH) esquelético HEPATITIS

Lipasa PÁNCREAS PANCREATITIS AGUDA

Fosfatasa alcalina HUESOS (OSTEOCLASTO) CÁNCER ÓSEO

Fosfatasa ácida PRÓSTATA CÁNCER DE PRÓSTATA

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Bibliografía principal:

Martínez, F. Pardo, J. Riveros, H. (2018). Bioquímica de Laguna y Piña. México. Editorial el

manual moderno/UNAM. octava edición.

● Fuentes de apoyo:

McKee, T. McKee, J. (2004). Bioquímica las bases moleculares de la vida. Reino Unido. Editorial
mc graw hill education. Quinta edición.

Guyton & Hall. Tratado De Fisiología Médica. 13 ª Edición. España: Elsevier. 2016.

Brunton LL, Chabner BA, Knollmann BC. Goodman & Gilman. Las bases farmacológicas de la
terapéutica. 12ª ed. New York: McGraw-Hill, 2012.

Golan DE, Tashjian AH, Armstrong EJ, Armstrong AW. Principios de Farmacología. Bases
fisiopatológicas del tratamiento farmacológico.4 ed. China: Wolters Kluwer 2017.

https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/enzyme-structure-and-
catalysis/a/enzymes-and-the-active-site

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