El resumen de

Venecia
Bioquímica Bloque 1
Hecho por:
Enrique Santos Díaz
Frida Monroy Castillo

Para nuestra amiga Lilian, que siga sus sueños.

 Índice

1. AGUA Y ELECTROLITOS:

1.1. Propiedades fisicoquímicas del agua

1.2. Cálculos de concentración de solutos en una solución
1.3. Presión osmótica

2. EQUILIBRIO ACIDO-BASE:

2.1. Generalidades
2.2. Sistema amortiguador

3. AMINOACIDOS Y PROTEINAS:

3.1. Propiedades de los aminoácidos

3.2. Estructura y función de las Proteínas

4. ENZIMAS Y COENZIMAS:

4.1. Fisicoquímica
4.2. Sistema enzimático
4.3. Cinética enzimática
4.4. Enzimología médica

NOTA:

Color AZUL: Subraya texto importante y clave de los temas.

Color ROJO: Subraya información aclaratoria y algunas definiciones de los temas.

Los procedimientos de los cálculos de este resumen, van en un orden alfabético.

2
1. Agua y electrolitos.

1.1 Propiedades fisicoquímicas del agua

Composición:
El agua se conforma por 2 átomos de hidrógeno unidos a 1 átomo de oxígeno, LA GEOMETRÍA
DE LA MOLÉCULA DE AGUA ES TETRAÉDRICA; el OXÍGENO SE UBICA EN EL CENTRO DEL
TETRAEDRO Y LOS ÁTOMOS DE HIDRÓGENO EN LOS 2 VÉRTICES, DE MANERA QUE, LA DISTANCIA
DE LOS 2 HIDRÓGENOS FORMA UN ÁNGULO DE 104.5. La siguiente imagen es la estructura del
agua:

Densidad electrónica:
Es la ALTA CAPACIDAD DE LOS HIDRÓGENOS CON SU CARGA POSITIVA Y LA DEL OXÍGENO
CON SU ALTA ELECTRONEGATIVIDAD, ES PARA SU UNIÓN Y FORMAR MOLÉCULAS DE AGUA,
MEDIANTE UN ENLACE DE TIPO COVALENTE POLAR.

Dipolo:
La POLARIDAD DEL AGUA LE PERMITE TENER PROPIEDADES SOLVENCIA Y FORMAR PUENTES DE
HIDRÓGENO, Y TAMBIÉN ESTÁN ESTRECHAMENTE ASOCIADAS A LAS PROPIEDADES
FISICOQUÍMICAS DEL AGUA. Los PUENTES DE HIDRÓGENO SON LA ASOCIACIÓN ENTRE 2
MOLÉCULAS, MEDIADA POR EL ÁTOMO DE HIDRÓGENO, que requiere de direccionalidad y
acercamientos muy precisos; la energía de este tipo de enlace es 20 veces menor que la de
un enlace covalente.

Densidad del hielo:

Capacidad de estructura abierta de red, en la que cada molécula de agua forma 4 puentes
de hidrógeno, la masa permanece constante, la DENSIDAD EN EL HIELO DISMINUYE
(0.92G/ML) DEBIDO A LA ESTRUCTURA CRISTALINA.

3
Calor de evaporación:
Representa la CANTIDAD DE ENERGÍA QUE REQUIEREN LAS MOLÉCULAS EN EL ESTADO LÍQUIDO
PARA VENCER SU MUTUA ATRACCIÓN Y ALEJARSE UNAS DE OTRAS PARA CONVERTIRSE EN
ESTADO GASEOSO. El calor de evaporación del agua también ES ALTO (539 CAL/G),
NECESARIA PARA MINIMIZAR LAS PÉRDIDAS DE AGUA que pudieran ocurrir en los seres vivos
debido a la evaporación, de manera que PROTEGE CONTRA LA DESHIDRATACIÓN AL
EXPONERSE AL SOL (TERMORREGULADOR).

Calor específico:
Se define como la CANTIDAD DE ENERGÍA CALORÍFICA NECESARIA PARA AUMENTAR LA
TEMPERATURA DE 1 GRAMO DE UNA SUSTANCIA, A 1°C. En los mamíferos, el elevado calor
específico del agua ayuda a MANTENER LA TEMPERATURA HOMOGÉNEA O CONSTANTE EN EL
CUERPO, MEDIANTE EL BOMBEO CONSTANTE DE SANGRE.

Tensión superficial:
SE MANIFIESTA EN LA SUPERFICIE DE UN LÍQUIDO Y CORRESPONDE A LA CANTIDAD DE ENERGÍA
NECESARIA PARA AUMENTAR SU SUPERFICIE POR UNIDAD DE AREA, esta propiedad DEPENDE
DE LA ATRACCIÓN QUE SUFREN LAS MOLÉCULAS DE LA SUPERFICIE HACIA EL SENO DEL LIQUIDO
FORMANDO UNA MEMBRANA. ESTA PROPIEDAD PROVOCA EL COLAPSO DE LOS ALVÉOLOS, TAL
COLAPSO EVITADO POR EL FACTOR SURFACTANTE, AGENTE TENSO-ACTIVO producido por los
Neumocitos tipo II y compuesto principalmente por dipalmitoilfosfatidilcolina, su principal
función es abrir los alvéolos para poder respirar.

Calor de fusión:
Representa la ENERGÍA CINÉTICA QUE DEBEN ADQUIRIR LAS MOLÉCULAS DEL SÓLIDO PARA
PASAR DE UN ORDEN CONTINUO, IMPUESTO POR LAS FUERZAS DE ATRACCIÓN EN EL SÓLIDO,
HACIA UN ORDEN DISCONTINUO CARACTERÍSTICO DEL LÍQUIDO. En los seres vivos, el alto calor
de FUSIÓN DEL AGUA (80 cal/g) OFRECE UN SISTEMA EFICIENTE DE PROTECCIÓN CONTRA EL
CONGELAMIENTO.

Constante dieléctrica:
Es la PROPIEDAD DE LOS SOLVENTES DE SEPARAR IONES DE CARGAS OPUESTAS, UN EJEMPLO
SON LOS FÁRMACOS a una temperatura de 20°- 80°C.

Hidratación:
ES LA CAPACIDAD DE RODEAR LOS IONES CON MOLÉCULAS DE AGUA QUE SE ORIENTAN SEGÚN
LA CARGA DE LOS IONES y se disponen en capas concéntricas de moléculas alrededor del
ion. Cuando el solvente es distinto del agua, esta propiedad recibe el nombre de solvatación.

Hidrólisis:
ÉSTA ES LA REACCIÓN QUÍMICA EN LA QUE INTERVIENE UNA MOLÉCULA DE AGUA que
reacciona con otra molécula diferente. En la reacción se fragmentan ambas moléculas.

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El agua como solvente:
Al agua se le IDENTIFICA COMO EL SOLVENTE UNIVERSAL, DEBIDO A SU CAPACIDAD DE
DISOLVER MÁS SUSTANCIAS Y EN MAYOR CANTIDAD QUE CUALQUIER OTRO SOLVENTE, ESTO
GRACIAS A SUS PROPIEDADES COMO, POR EJEMPLO, LA CONSTANTE DIELÉCTRICA DEL AGUA,
SU CAPACIDAD DE HIDRATACIÓN Y DE FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO, ASÍ COMO
LA POSIBILIDAD DE ROMPER LOS ENLACES IÓNICOS DE LAS MOLÉCULAS QUE DISUELVE,
EXPLICAN EL COMPORTAMIENTO DEL AGUA COMO SOLVENTE UNIVERSAL. La ATRACCIÓN
ELECTROSTÁTICA DE IONES CON CARGAS OPUESTAS DISMINUYE 80 VECES (CONSTANTE
DIELÉCTRICA DEL AGUA) AL COLOCARSE EN AGUA, POR LO TANTO, LOS SIGUIENTES EJEMPLOS
DESCRIBEN LO ANTERIOR:

A. Ion positivo: En este ION ATRAE LAS CARGAS NEGATIVAS DE LAS MOLÉCULAS DEL AGUA,
LAS CUALES SE DISPONEN EN CAPAS ALREDEDOR DEL ION.
B. Ion negativo: En este ION ATRAE LAS CARGAS POSITIVAS DE LAS MOLÉCULAS DE AGUA, LAS
CUALES SE DISPONEN EN CAPAS ALREDEDOR DEL ION.

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1.2. Cálculos de la concentración de solutos en una solución acuosa.

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A. Preparación de una solución diluida a partir de una solución concentrada:

1. Equivalentes: CANTIDAD DE MASA QUE INTERVIENEN EN UNA REACCIÓN ESPECÍFICA Y

DEPENDE DE SU REACCIÓN.

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B. Solución Molar o Molaridad: NÚMERO DE MOLES DE SOLUTOS EN 1 LITRO DE SOLUCIÓN.

B. Solución porcentual: MEDIDA ES LA CANTIDAD DE MILILITROS O GRAMOS REFERIDOS A 100

ML DE SOLUCIÓN.

C. Solución normal o Normalidad: NÚMERO DE EQUIVALENTES DE GRAMOS DISUELTOS EN UN 1

LITRO DE DISOLUCIÓN.

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 D. Solución osmolar u Osmolaridad: MEDIDA QUE EXPRESA EL NIVEL DE CONCENTRACIONES DE
LOS COMPONENTES DE DIVERSAS DISOLUCIONES.

NOTA: Para que este ultimo tema se entienda mucho mejor, te dejamos el siguiente video:

https://www.youtube.com/watch?v=MliayqufMWQ&t=368s

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1.3. Presión osmótica
Propiedades de las soluciones:
SON LAS QUE MODIFICAN AL AÑADIR UN SOLUTO, SE DENOMINAN PROPIEDADES COLIGATIVAS
(LIGADAS EN CONJUNTO). La PRESION OSMOTICA CORRESPONDE A LA PRESION HIDROSTATICA
QUE SE APLICA A LA SOLUCIÓN CONCENTRADA PARA IMPEDIR EL FLUJO DE AGUA DESDE LA
SOLUCIÓN DILUIDA, CUANDO AMBAS ESTÁN SEPARADAS POR UNA MEMBRANA
SEMIPERMEABLE, QUE PERMITE EL FLUJO DE AGUA, PERO NO EL DE LOS SOLUTOS DISUELTOS.

• Anión: Es un ion con carga eléctrica NEGATIVA, QUE HA GANADO MÁS ELECTRONES.

• Catión: Es un ion con carga eléctrica POSITIVA, QUE HA PERDIDO ELECTRONES.

• Electrolito: Sustancia que CONTIENE EN SU COMPOSICIÓN IONES LIBRES, que hacen que
se comporte como un conductor eléctrico.

• Anfolito (anfótera): Sustancia química que PUEDE REACCIONAR TANTO COMO UN ÁCIDO
QUE COMO UNA BASE. El agua es un ejemplo de anfótero.

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 Solutos permeables: No electrolitos con la Solutos no permeables: Electrolitos con la capacidad
capacidad de pasar una membrana de pasar una membrana semipermeable con
semipermeable sin ningún problema. ayuda de algún transportador proteico.

Urea; Sustancia que se forma por la Na+; catión

descomposición de las proteínas.

Metanol; Metabolito tóxico K+; catión

Etanol; Metabolito psicoactivo Ca++; catión

Glucosa Cl-; anión

HCO3-; anión

A. Osmolaridad: Situación fisiológica dada que se define en términos de la CONCENTRACIÓN

DE LAS SOLUCIONES A AMBOS LADOS DE UNA MEMBRANA:

• Solución isoosmótica: La osmolaridad es IGUAL DE UN LADO Y OTRO DE LA MEMBRANA.

• Solución hiperosmótica: MAYOR CONCENTRACIÓN EN LA CÉLULA QUE EL OTRO LADO.
• Solución hipoosmótica: MENOR CONCENTRACIÓN EN LA CÉLULA QUE EL OTRO LADO.

B. Tonicidad: Es el EFECTO SOBRE EL VOLUMEN CELULAR, por ejemplo, un experimento los

glóbulos rojos (eritrocitos o hematíes), suspendidos en soluciones de distinta
concentración:

a) Solución hipotónica: AUMENTO DEL VOLUMEN CELULAR POR ENTRADA DE AGUA; se tiene
un VALOR MENOR DE 290 mosmol/L, QUE CAUSA HINCHAZÓN Y ROMPIMIENTO
(HEMÓLISIS) CELULAR.
b) Solución isotónica: El VOLUMEN DE LAS CÉLULAS NO CAMBIAN, se tiene un VALOR DE
ENTRE 290 y 310 mosmol/L, ENTRA Y SALE LA MISMA CANTIDAD DE AGUA.
c) Solución hipertónica: DISMINUCIÓN DEL VOLUMEN CELULAR POR SALIDA DE AGUA; se
tiene un VALOR MAYOR DE 310 mosmol/L, QUE CAUSA CRENACIÓN O ARRUGAMIENTO
CELULAR.

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Distribución del agua en el organismo:
Un hombre adulto normal de 70 kg de peso tiene 40L de agua, tiende a mantenerse
constante; cuya composición es constante: 70% de agua, 20% de proteínas y poco menos
de 10% de lípidos. El agua es el componente mayoritariamente del cuerpo humano, y puede
variar en cada género y edad:

➢ Varón adulto: Representa el 60% DE SU PESO.

➢ Mujer: Representa el 50 al 55% DE SU PESO.
➢ Recién nacido: Representa aproximadamente es de 70% DE SU PESO.
➢ Lactantes prematuros: Representa un 80% DE SU PESO.
• Tres fuentes principales del agua:

➢ Agua visible: Es el agua de bebida o alimentos líquidos y se consumen unos 1 200 mL

en condiciones normales.
➢ Agua oculta: Forma parte de los propios alimentos (verduras, frutas), y se consumen
cerca de un litro por día.
➢ Agua de oxidación: Es producida en la mitocondria, a nivel de la cadena respiratoria.
Con una dieta mixta normal, es de unos 300 mL.

Composición de los compartimientos líquidos del organismo: Comprende el LÍQUIDO INTRACELULAR,

EL EXTRACELULAR Y TRANSCELULAR (Este último son los líquidos de las cavidades pleural,
peritoneal y pericárdica):

A. Líquido extracelular: Es el más estudiado por la facilidad de obtener sus muestras a partir del
suero de la sangre o de los trasudados de las cavidades serosas. La CANTIDAD DE LÍQUIDO
CORPORAL PRESENTA ES EL 20% o 1⁄3 DEL 60% DEL TOTAL DE AGUA DEL CUERPO, SE DIVIDE
EN PLASMA SANGUÍNEO (5% DE AGUA) POR UN LADO y el LÍQUIDO INTERSTICIAL (15% DE
AGUA). LOS IONES QUE SE PRESENTAN MAYORITARIAMENTE EN ESTE COMPARTIMIENTO SON:
SODIO (Na+), CLORO (Cl-) y BICARBONATO(HCO3-).

B. Líquido intracelular: Se encuentran los datos representativos del líquido intracelular que
suelen obtenerse de los músculos o glóbulos rojos. La CANTIDAD DE LÍQUIDO CORPORAL
PRESENTA ES DE 40% O ⅔ DEL 60% TOTAL DEL AGUA DEL CUERPO. LOS IONES QUE SE
PRESENTAN MAYORITARIAMENTE EN ESTE COMPARTIMIENTO SON: POTASIO (K+) FOSFATOS
(HPO43-). La siguiente imagen representa estas cavidades:

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C. Concentraciones aproximadas de iones en los compartimientos:

Compartimiento Na+ K+ (mmol/L) Cl -(mmol/L) HCO3-(mmol/L) PO43- (mEq/L)

(mmol/L)

Intravascular 142 4.5 104 24 2

(plasma)

Intersticial 145 4.4 117 27 2.3

Intracelular 12 150 4 12 40

Osmolaridad sérica:
Para DETERMINAR LA CONCENTRACIÓN OSMOLAR DE UNA SOLUCIÓN QUE CONTIENE UNA
MEZCLA DE ELECTROLITOS Y NO ELECTROLITOS HAY QUE TENER EN CUENTA LAS
CONCENTRACIONES INDIVIDUALES DE TODOS SUS COMPONENTES. Las siguientes ecuaciones
miden la cantidad de sustancias químicas disueltas en la parte líquida (suero) de la sangre.
Entre las sustancias químicas que afectan la osmolaridad sérica están el sodio, las proteínas
y glucosa.

• Niveles normales de la osmolaridad sérica: 290 - 310 mosmol/L

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Caso de Cólera:
Infección intestinal aguda causada por el Vibrio cholerae O1 o por el Vibrio cholerae O139,
ambos toxigénicos, que se transmite al hombre por la ingesta de agua o alimentos
contaminados; LA ENFERMEDAD SE PRESENTA EN PERSONAS DE CUALQUIER EDAD, Y SE
CARACTERIZA POR DIARREA ABUNDANTE Y VÓMITO, QUE PUEDEN OCASIONAR CHOQUE
HIPOVOLÉMICO Y CAUSAR LA MUERTE. Los pasos que sigue la vibrión colérico:

1. Una vez que el VIBRIÓN COLÉRICO HA LOGRADO ADOSARSE AL BORDE EN CEPILLO DEL
ENTEROCITO, COMIENZA A REPLICARSE Y AL PRODUCIR LA TOXINA COLÉRICA, LA CUAL
ESTA CONSTITUIDA POR DOS FRACCIONES, LA SUBUNIDAD A Y LA SUBUNIDAD B.

2. La subunidad B se une a receptores que existen en la membrana del enterocito y

permite el paso de la SUBUNIDAD A o ADP-RIBOSILA AL INTERIOR DE DICHA CÉLULA, ESTA
ES LA QUE DESENCADENA TODAS LAS ANORMALIDADES BIOQUÍMICAS QUE
POSTERIORMENTE SE EXPRESAN CLÍNICAMENTE COMO LA DIARREA SECRETORA DEL
CÓLERA, PARA ESTO OCASIONA EL INCREMENTO INTRACELULAR DEL AMP CÍCLICO
(AMPc), LO QUE CONDICIONA ALTERACIÓN DEL TRANSPORTE INTRACELULAR DE IONES Y
DIARREA. Este 2 mensajero intracelular produce dos alteraciones:

• ESTIMULA LA SECRECIÓN DE CLORURO (CL-) DESDE EL ENTEROCITO HACIA LA LUZ

INTESTINAL.
• DISMINUYE LA ABSORCIÓN DE SODIO (NA+) DESDE LA LUZ INTESTINAL HACIA EL
ENTEROCITO.

3. El ACUMULO DE AMBOS ELECTROLITOS PROVOCA QUE EL AGUA SE DESPLACE PASIVAMENTE

DESDE EL ENTEROCITO HACIA LA LUZ INTESTINAL PARA MANTENER LA OSMOLARIDAD. El
intestino grueso absorberá el volumen secretado, pero una vez que se satura su
capacidad de transporte, se presentará la clásica diarrea trepidante del cólera.

4. También, después se formará la TOXINA ZOT (ZONA OCCLUDENS TOXIN) ROMPE LAS
UNIONES OCCLUDENS QUE MANTIENEN LA MUCOSA CELULAR UNIDA Y PRESERVAN LA
INTEGRIDAD DE LA MEMBRANA Y TAMBIÉN ALTERA EL EQUILIBRIO IÓNICO OCASIONANDO
DIARREA. Estas uniones actúan como una barrera que los iones no pueden atravesar por
lo que tienen que ser transportados a través de la membrana celular del enterocito por
bombas específicas; este mecanismo es el responsable de la habilidad del cuerpo para
retener agua.

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 2. Equilibrio ácido-base.

2.1. Generalidades del equilibrio ácido-base.

Constante de equilibrio:
ES LA FUNCIÓN DE LA MAYORÍA DE LAS REACCIONES QUÍMICAS PARA SER REVERSIBLES, POR
ELLO EXISTEN DOS CONSTANTES DE VELOCIDAD, UNA CORRESPONDIENTE A LA REACCIÓN
DIRECTA Y UNA A LA REACCIÓN INDIRECTA. Cuando la VELOCIDAD DE REACCIÓN DIRECTA ES
IGUAL A LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN INVERSA, SE ESTABLECE UNA CONDICIONES DE
EQUILIBRIO. La siguiente imagen explica lo siguiente:

➢ La anterior imagen: Describe la relación de productos y reactantes cuando el sistema se

encuentra en el equilibrio.

A+B→C+D

➢ La anterior ecuación: Permite conocer si la reacción es más favorable hacia los

productos (a la derecha) o hacia los reactivos (a la izquierda).

Constante de equilibrio del agua:

En el caso de la DESCOMPOSICIÓN DEL AGUA, SE ENCUENTRA QUE HAY 2 REACCIONES, UNA
DE ELLAS ES LA ROTURA DEL H2O PARA FORMAR OH + H Y LA OTRA LA FORMACIÓN DE H2O A
PARTIR DE H + OH:

➢ La siguiente reacción: Se define su constante de equilibrio (K):

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Constante de ionización del agua:
ES LA MEDIDA CUANTITATIVA DE LA FUERZA DE UN ÁCIDO EN UNA SOLUCION COMO EL AGUA,
DONDE LA MAYOR PARTE DE LAS MOLÉCULAS SE DISOCIAN O IONIZAN y forman los PROTONES
H+ Y LOS ANIONES A- (BASE CONJUGADA).

• Características de un ácido en una solución:

➢ Acido débil: En el caso de este, CUANDO SE DISUELVE EN AGUA, PROVOCA UNA GRAN
CANTIDAD DE MOLÉCULAS QUE PERMANECEN EN FORMA NEUTRA O NO DISOCIADA (HA)
SIN CARGA ELÉCTRICA, y una parte pequeña se disocia formando los protones H+, y las
bases conjugadas (A).
➢ Disociación de un ácido más que otro: DEPENDE DE UNA CUALIDAD INTRÍNSECA DE CADA
UNO, DE MANERA CUANTITATIVA, DENTRO DE SU CONSTANTE DE IONIZACIÓN O DE
DISOCIACIÓN.
➢ Mayor constante de ionización: TENDRA MENOS pKA (fuerza que tienen las moléculas
para disociarse).
➢ Menor constante de ionización: TENDRA MAYOR pKA (fuerza que tienen las moléculas
para disociarse).

El pH y la disociación del agua:

A. Ácidos: SON SUSTANCIAS QUE LIBERAN IONES HIDRÓGENO (H+ O PROTONES) CUANDO
ESTÁN EN SOLUCIÓN.
B. Bases: SON SUSTANCIAS QUE PUEDEN CAPTAR H+.

Las DISOCIACIONES SON REVERSIBLES DE LOS ÁCIDOS Y BASES, PERO DEPENDIENDO DE LA

AFINIDAD DE LOS COMPONENTES IONIZABLES. Por ejemplo:

1. Si un ÁCIDO SE DISOCIA EN SOLUCIÓN ACUOSA PRODUCE: H+ + A-

2. Donde A- REPRESENTA LA BASE CONJUGADA DE ESTE ÁCIDO Y H+ EL ACIDO.

3. Si SE APLICA LA DEFINICIÓN DE LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO, se obtiene la constante
de disociación o de ionización del ácido, K:

4. Sí este EJEMPLO FUERA EL AGUA, ES POSIBLE CONSIDERAR QUE ES UNA SUSTANCIA QUE
PUEDE REACCIONAR COMO ÁCIDO, ES DECIR, LIBERAR H+:

5. O como BASE, RECIBIENDO H+ del siguiente modo:

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 6. La DISOCIACIÓN DEL AGUA SE REPRESENTA COMO H2O = H+ + OH- Y LA CONSTANTE DE
IONIZACIÓN COMO:

Ionización del agua:

ES LA CAPACIDAD DEL AGUA PURA EN DISOCIARSE EN IONES, POR LO QUE, LA CANTIDAD DE
H+ EN AGUA ES DE 𝟏𝟎 −𝟕 𝐌, IMPLICANDO LA FORMACIÓN DE LA PARTÍCULA NEGATIVA
CORRESPONDIENTE, OH-, POR ELLO, SE ACEPTA QUE SU CONCENTRACIÓN ES DE 𝟏𝟎−𝟕 . Así
obtenemos el KW O PRODUCTO IÓNICO DEL AGUA, DONDE: KW = [H+] [OH–], PARA EL AGUA
PURA A 25 °C, KW ES DE 𝟏𝟎−𝟕 X 𝟏𝟎−𝟕 = 𝟏𝟎−𝟏𝟒. El PH CORRESPONDE AL -LOG DE LA
CONCENTRACIÓN DE HIDROGENIONES:
1
𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔 𝑙𝑜𝑔 [𝐻 +] o bien 𝑝𝐻 = 𝑙𝑜𝑔 [𝐻+ ]

1. Si se considera que el valor de la concentración de protones es de 1 x 10−7 , se tiene que:

1
𝑝𝐻 = 𝑙𝑜𝑔 =𝑙𝑜𝑔 − 𝑙𝑜𝑔 1 −𝑙𝑜𝑔 − 𝑙𝑜𝑔 1 𝑥 10−7 = 0 − (−7) = 7
(1 𝑥 10−7 )

2. Por ello, es a partir del agua que se define la escala de pH.

• Transportando el concepto de pH a las soluciones:

➢ Una SOLUCIÓN NEUTRA TIENE pH 7

➢ Una SOLUCIÓN ES ÁCIDA CUANDO EL pH <7 y mientras más pequeño sea el pH, su
acidez es mayor.
➢ Una SOLUCIÓN ES ALCALINA CUANDO EL pH >7 y mientras mayor sea el valor, menor la
concentración de H+ o mayor la de OH-, por lo tanto, su alcalinidad es mayor.

17
Curva de titulación:
Esta PERMITE ESTABLECER LA FUERZA DE UN ÁCIDO AL DETERMINAR EL CAMBIO DE PH SI SE LE
AGREGA UNA SOLUCIÓN ALCALINA. Imaginemos que tenemos un recipiente con ácido y le
agregamos una base:

• Veremos tres momentos importantes en la curva de titulación:

1. A MEDIDA QUE SE VA INCORPORANDO GRADUALMENTE LA BASE, EL OH- ADICIONADO

SE COMBINA CON EL H+ LIBRE EN LA DISOLUCIÓN FORMANDO H2O PARA SATISFACER LA
RELACIÓN DE EQUILIBRIO. A medida que se elimina H+ libre, el ácido se disocia más para
compensar el desequilibrio. Esto nos dice que: LOS ÁCIDOS LIBERAN PROTONES A CIERTO
PH.

2. En el PUNTO MEDIO DE LA TITULACIÓN, EN LA QUE SE HAN AÑADIDO EXACTAMENTE 0.5

EQ DE LA BASE, SE HA DISOCIADO LA MITAD DEL ÁCIDO ORIGINAL, DE MODO QUE LA
CONCENTRACIÓN DE DADOR DE PROTONES ES IGUAL A LA DEL ACEPTOR DE PROTONES.
Aquí el PH=PKA Y H+ = OH-, HABRÁ UN “EQUILIBRIO”, SERÁ EL PUNTO MÁXIMO DE
CONCENTRACIÓN Y SERÁ CONOCIDA COMO LA ZONA DE AMORTIGUACIÓN. Esto nos
dice que: TODOS LOS ÁCIDOS PUEDEN NEUTRALIZAR BASES.

3. Se agregan MAYORES CANTIDADES DE LA BASE, LO QUE PROVOCA QUE EL ÁCIDO SIN

DISOCIAR SE CONVIERTA EN ÁCIDO DISOCIADO, LO TANTO, TODO EL ÁCIDO HA PERDIDO
SUS PROTONES, DÁNDOLES AL OH-. En este punto el ÁCIDO YA NO ES CAPAZ DE
NEUTRALIZAR LAS BASES. ESTO NOS DICE QUE: UN ÁCIDO AMORTIGUA UNA BASE
DEPENDIENDO DE SU CONCENTRACIÓN.

18
Cálculos para valores de pH:

19
2.2. Sistema amortiguador.
Son las SOLUCIONES QUE CONSERVAN SU pH CON TENACIDAD, AUNQUE SE LES AÑADEN
GRANDES CANTIDADES DE ÁCIDOS O BASES, SE CONOCEN COMO SOLUCIONES
AMORTIGUADORAS, TAMPON O BUFFERS QUE FUNCIONAN EN SEGUNDOS, TIENEN LA
CAPACIDAD DE OPONERSE A CAMBIOS DE pH.

A. Concentración del amortiguador: SE DEFINE COMO LA SUMA DE UN ÁCIDO DÉBIL Y SU BASE

CONJUGADA, POR LO TANTO, CUANTAS MÁS MOLÉCULAS DEL AMORTIGUADOR ESTÉN
PRESENTES, MAYORES CANTIDADES DE IONES H+ Y OH- PODRÁN ABSORBERSE SIN QUE
CAMBIE EL PH. El siguiente ejemplo explica porque un ácido débil funciona mejor en el
amortiguamiento:

• Acido débil: SE DISOCIA PARCIALMENTE, POR ELLO, SU pH AUMENTA LIBERANDO SUS

PROTONES EN ESCASA PROPORCIÓN Y ES CAPAZ DE AMORTIGUARLO.
• Acido fuerte: Se disocia completamente, por ello a un pH disminuido ya ha liberado sus
protones y, por lo tanto, NO ES CAPAZ DE AMORTIGUAR.

B. Capacidad de un amortiguador para mantener un pH específico depende de dos

factores:

1) LA CONCENTRACIÓN MOLAR DEL PAR ÁCIDO-BASE CONJUGADA.

2) EL COCIENTE DE SUS CONCENTRACIONES.

C. Valores normales de pH en el humano:

pH plasmático = 7.35 a 7.45 pCO2 = 35 a 45 mmHg HCO3- = 20 a 24 mEq/L

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D. Ecuación de Henderson-Hasselbalch: ECUACIÓN QUE EXPLICA LAS PROPORCIONES DE UNA BASE
CONJUGADA CON RESPECTO AL ÁCIDO, ESTO PARA DETERMINAR EL PH DE UNA SOLUCIÓN
AMORTIGUADORA. La siguiente imagen es la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

• Características de los cálculos con la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

➢ Concentraciones: LAS CONCENTRACIONES DE LA BASE CONJUGADA ES IGUAL A LA DEL

ÁCIDO ([A-] = [HA]), ENTONCES EL VALOR DE LOG([A-]/[HA]) ES IGUAL A CERO, por lo
que el valor numérico de pH es igual al valor numérico de pKa, o sea: pH = pKa.
➢ pKA: ES LA FUERZA QUE TIENEN LAS MOLÉCULAS DE DISOCIARSE, SE LE CONOCE COMO
CONSTANTE DE ACIDEZ, YA QUE, PERMITE CONOCER LA FUERZA DEL ÁCIDO, POR LO
TANTO: PKA ↑: ÁCIDO DÉBIL O PKA ↓: ÁCIDO FUERTE.

• Cálculos con la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

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Mecanismo de regulación del ácido-base:

A. pH intracelular: Buffers

1. Amortiguador de fosfato:

● Tiene un pKa de 7.2

● ES EL PRINCIPAL AMORTIGUADOR INTRACELULAR.
● CONSTA DE UN PAR ÁCIDO DÉBIL-BASE CONJUGADA 𝐇𝟐 𝐏𝐎𝟒 − 𝐇𝐏𝐎𝟒𝟐−

2. Amortiguador de proteínas:

● Las proteínas CONTIENEN VARIAS CLASES DE GRUPOS IONIZABLES EN LAS CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS, QUE PUEDEN CEDER O ACEPTAR PROTONES. Debido a
que están presentes en una concentración significativa, SON AMORTIGUADORES MUY
EFECTIVOS.

B. pH extracelular

1. Bicarbonato:

• PRINCIPAL SISTEMA AMORTIGUADOR DE LA SANGRE.

• El ÁCIDO CARBÓNICO ES DIPRÓTICO (PUEDE CEDER DOS IONES HIDRÓGENO), con pKa
de 6.3.
• En la sangre, esta REACCIÓN SE ENCUENTRA CATALIZADA POR LA ENZIMA ANHIDRASA
CARBÓNICA.

2. Hemoglobina:

● Puede CAPTAR H+ AL PERDER OXÍGENO, ASÍ, CUANDO LA HEMOGLOBINA SE UNE AL

OXÍGENO, SE LIBERA H+.
● La capacidad de AMORTIGUADOR, SE DEBE A LA CAPACIDAD DE DISOCIACIÓN DEL
GRUPO IMIDAZOLICO DEL AMINOÁCIDO HISTIDINA UNIDA AL HIERRO DEL GRUPO HEMO
QUE ESTA PROTEÍNA CONTIENE.

22
Sistema respiratorio:
SI LOS AMORTIGUADORES NO REGULAN, EL SISTEMA RESPIRATORIO ES EL SEGUNDO EN ACTUAR
(EN MINUTOS). PARTICIPAN CAMBIOS DE LOS VOLÚMENES RESPIRATORIOS Y LA FRECUENCIA
DEL NÚMERO DE RESPIRACIONES (FC), PUES AFECTAN EL TRANSPORTE DE OXÍGENO A LA
SANGRE, EL EFECTO AMORTIGUADOR DE LA HEMOGLOBINA Y LA ELIMINACIÓN DEL ÁCIDO
CARBÓNICO (EN FORMA DE CO2) A TRAVÉS DE LOS PULMONES. Los siguientes ejemplos son
como actua este sistema en el pH:

● Si el pH disminuye: En el CENTRO RESPIRATORIO PROVOCA EL AUMENTO DE LA FRECUENCIA

RESPIRATORIA QUE CAUSA UNA DISMINUCIÓN DEL CO2 Y FINALMENTE, AUMENTO EL PH.
● Si el pH aumenta: En el CENTRO RESPIRATORIO SE OBSERVA UNA DISMINUCIÓN DE LA
INTENSIDAD Y FRECUENCIA RESPIRATORIAS PARA AUMENTANDO EL CO2 Y A SU VEZ
DISMINUYE EL VALOR DEL pH.

Sistema renal:
SI EL SISTEMA RESPIRATORIO NO FUNCIONA, EL SISTEMA RENAL ES EL TERCERO EN ACTUAR
(HORAS). LOS RIÑONES SON REGULADORES EFICACES DEL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE POR SU
CAPACIDAD DE ELIMINAR LOS ÁCIDOS FIJOS (IONES H+), pues cuando éstos se producen, al
principio se combinan con HCO3-, impidiendo así cambios importantes en el pH, pero esto
disminuye la reserva alcalina del plasma. El sistema amortiguador de la orina está
conformado por: NH4+ y NH3+, siendo el pH de la orina varía de 4 a 8. Los siguientes ejemplos
son como actua este sistema en el pH:

● Si disminuye el pH: SE ELIMINA H+, Y SE REABSORBE EL HCO3-

● Si aumenta el pH: La excreción tubular de H+ DISMINUYE a nivel renal y se excreta el
HCO3, DISMINUYENDO la reserva alcalina.

Brecha aniónica (anión gap):

REPRESENTA LA CANTIDAD DE ÁCIDOS ORGÁNICOS QUE SE GENERAN DURANTE EL
METABOLISMO. PERMITE DETERMINAR LA CAUSA DE LA ACIDOSIS METABÓLICA. El valor se
obtiene de la diferencia entre la concentración del catión más importante en plasma y la
suma de los aniones más importantes:

AG= [Na+] – {[Cl-] + [HCO3-]} Valor normal: 12 mmol/L

23
Alteraciones del equilibrio Ácido - Base:

Anomalía Valores Causa Compensación

ACIDOSIS ↓pH (<7.35) INSUFICIENCIA RESPIRATORIA Renal: Se excreta H+ y se

respiratoria ↑pCO2 (>45 AGUDA, EPOC, NEUMONIA, reabsorbe HCO3-
mmHg) Enfisema, Trauma de tórax y
Anestésicos.

ACIDOSIS ↓pH (<7.35) 1. Ácidos orgánicos: Respiratoria: Hiperventilación

metabólica ↓HCO3- (<22 -Lactato: EJERCICIO MUSCULAR
mEq/L) INTENSO, hipoxia, intoxicación
alcohólica.
-Cuerpos cetónicos:
CETOACIDOSIS (inanición,
Diabetes Mellitus 1)
-Fármacos
2. ↓HCO3-
DIARREA, INSUFICIENCIA RENAL
(aguda/crónica).
Si en la brecha aniónica:
Tenemos un VALOR POR
ARRIBA DEL NORMAL, HAY UN
AUMENTO EN LOS ÁCIDOS
ORGÁNICO, y en un VALOR
POR DEBAJO DEL NORMAL,
HAY UNA DISMINUCIÓN DEL
HCO3- Y UN AUMENTO DEL CL-
(BUSCA NEUTRALIZAR)

ALCALOSIS ↑pH (>7.45) HIPERVENTILACIÓN como en la Renal: excreción de HCO3-

respiratoria ↓pCO2 (<35 crisis de ANSIEDAD Y VÓMITO Si se trata de hiperventilación
mmHg) GÁSTRICO por ansiedad se puede
respirar dentro de una bolsa
para modificar el trastorno.
Debido a que el sistema renal
es tardado, se suele dar
medicamento en lugar de
esperar la compensación.

ALCALOSIS ↑pH (>7.45) INTOXICACIÓN CON -Respiratoria: Hipoventilación

metabólica ↑HCO3- (>26 BICARBONATO, VÓMITO GÁSTRICO -Renal: Excreción del exceso
mEq/L) o DIURÉTICOS de HCO3-

24
 3. Aminoácidos y proteínas.

3.1. Propiedades de los aminoácidos.

Generalidades de los aminoácidos:
Estas moléculas contienen un ÁTOMO DE CARBONO CENTRAL (CARBONO α) AL QUE ESTÁN
UNIDOS CON UN GRUPO AMINO, GRUPO CARBOXILO, UN HIDRÓGENO Y UN GRUPO R
(CADENA LATERAL). La CADENA LATERAL, DETERMINA LA IDENTIDAD Y PROPIEDADES DE LA
PROTEÍNA AL SER INCORPORADAS A LA CADENA POLIPEPTÍDICA.

A. Comportamiento de un aminoácido en un pH:

• Grupo carboxilo del aminoácido: SE ENCUENTRA EN SU FORMA DE BASE CONJUGADA

(-COO-)
• Grupo amino del aminoácido: EN SU FORMA DE ÁCIDO CONJUGADO (-NH3 +).
• Aminoácido anfótero: PUEDE COMPORTARSE COMO UN ACIDOS O COMO UNA BASE.
• Moléculas neutras QUE LLEVAN UN NÚMERO IGUAL DE CARGAS POSITIVAS Y DE
NEGATIVAS SE DENOMINAN ZWITTERIONES.

25
B. Aminoácidos esenciales y no esenciales:
Los 20 aminoácidos de las proteínas presentan una variedad de tamaños, formas y
propiedades químicas. La conformación que adoptan las cadenas polipeptídicas en el
espacio es determinada por el volumen y la solubilidad de las cadenas laterales.

ESENCIALES NO ESENCIALES
(Se adquieren de la dieta) (El cuerpo puede producirlos a través del
metabolismo)

Arginina (Arg) Alanina (Ala)

Fenilalanina (Phe) Asparagina (Asn)
Histidina (His) Aspartato (Asp)
Isoleucina (Ile) Cisteína (Cys)
Leucina (Leu) Glicina (Gly)
Lisina (Lys) Glutamato (Glu)
Metionina (Met) Glutamina (Gln)
Treonina (Thr) Prolina (Pro)
Triptófano (Trp) Serina (Ser)
Valina (Val) Tirosina (Tyr)

C. Clasificación y función de los aminoácidos:

1. Aminoácidos No Polares: Contienen PRINCIPALMENTE CADENA LATERALES

HIDROCARBONADAS SIN CARGAS POSITIVAS O NEGATIVAS. DADO QUE INTERACTÚAN
POCO CON EL AGUA (HIDRÓFOBOS), TIENEN UN COMETIDO IMPORTANTE EN EL
MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES. En
este grupo se encuentran dos tipos en las cadenas R:

● Cadena R Aromática: Contienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de
hidrocarburos insaturados con nubes electrónicas conjugadas. El benceno es uno de los
hidrocarburos aromáticos más simples y las alifáticas:

FENILALANINA: ALTAMENTE TRIPTÓFANO: PRESENTA TIROSINA: SI SE AGREGA UN GRUPO

NEUROTÓXICO, LA ÚNICA FLUORESCENCIA, ES HIDROXILO (OH) SE VUELVE POLAR.
FORMA DE ELIMINARLO ES PRECURSOR DE LA Precursor de Triyodotironina (T3) y
CONVERTIRLO EN TIROSINA MELATONINA (sueño, Tiroxina (T4), hormonas tiroideas
AGREGANDO UN GRUPO ciclo circadiano) Y DE reguladoras del metabolismo basal,
HIDROXILO, GRACIAS A LA LA SEROTONINA también de las catecolaminas
ENZIMA FENILALANINA (regula el estado de (adrenalina, noradrenalina y dopamina)
HIDROXILASA. ánimo, memoria y y de la melanina, que protege contra luz
Fenilcetonuria: Carencia de bloquea el dolor) UV, se sintetiza a través de la enzima
enzima fenilalanina tirosinasa. Albinismo: Mutaciones en la
hidroxilasa, lo que provoca enzima tirosinasa, no hay conversión de
un aumento en la Phe y tirosina en melanina.
como consecuencia,
retraso mental.

26
● Cadena R Alifática: Se refiere a hidrocarburos NO aromáticos, como el metano y el
ciclohexano. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina poseen
grupos R alifáticos.

ALANINA: INSOLUBLE, TERMINA GLICINA: NO ES QUIRAL Y ES EL ISOLEUCINA: LEUCINA:

EN UN METILO. AL PERDER SU MÁS SIMPLE. NO TIENE insoluble. insoluble, y
GRUPO NITROGENADO SE ENANTIÓMEROS. Precursor de está
VUELVE PIRUVATO SUSTRATO purinas, sales biliares y grupo ramificada.
PARA FORMAR ACETIL CoA. hemo.

METIONINA: SULFARADO, pero PROLINA: ES UN IMINIACIDO QUE VALINA:

NO crea puentes de este, tiene DA RIGIDEZ A LAS PROTEÍNAS. Insoluble
un grupo tioéter, y es precursor
de la cisteína y
adenosilmetionina S (SAM).

27
2. Aminoácidos Polares: Poseen GRUPOS FUNCIONALES CAPACES DE FORMAR ENLACES POR
PUENTES DE HIDRÓGENO QUE INTERACTÚAN DE FORMA SENCILLA CON EL AGUA
(HIDRÓFILOS). Poseen grupos funcionales. También se une con metales (p. ej., iones hierro
y cobre) en las proteínas; se dividen:

● Aminoácidos Neutros

SERINA Y TREONINA: CONTIENEN UN GRUPO CISTEÍNA: PRESENCIA DE GRUPO TIOL

HIDROXILO POLAR, QUE PERMITE SULFURADO QUE FORMA PUENTES DE
FORMAR ENLACES POR PUENTES DE SULFURO, MUY REACTIVO Y ES UN
HIDRÓGENO, QUE ES UN FACTOR COMPONENTE IMPORTANTE DE MUCHAS
IMPORTANTE EN LA ESTRUCTURA ENZIMAS. Dos cisteínas se conectan, lo que es
PROTEÍNICA. clave para la formación de proteínas. Más
abundante en cabello.

ASPARAGINA: SU AMIDA DERIVA DEL GLUTAMINA: SU AMIDA DERIVA DEL

AMINOÁCIDO DEL ÁCIDO ASPÁRTICO, AMINOÁCIDO DEL ÁCIDO GLUTÁMICO,
capacidad de formar enlaces por capacidad de formar enlaces por puente de
puente de hidrógeno que estabilizan a la hidrógeno que estabilizan a la proteína.
proteína.

● Aminoácidos ácidos: Son estándares que poseen cadenas laterales con grupos carboxilo.
Los ácidos glutámico y aspártico tienen pKa cercano a 4, por lo que, en el intervalo
fisiológico de pH, el carboxilo (COOH) se encuentra como carboxilato (COO–), dando
lugar a las bases conjugadas glutamato y aspartato.
GLUTAMATO: PRECURSOR DEL 𝜶- ASPARTATO: PRECURSOR DEL OXALACETATO
CETOGLUTARATO Y GABA (PAPEL Y PARTICIPA COMO RECEPTOR POTENCIAL
IMPORTANTE EN EPILEPSIA) Y PARTICIPA DE PUENTES DE HIDRÓGENO.
COMO RECEPTOR POTENCIAL DE PUENTES
DE HIDRÓGENO.

28
● Aminoácidos Básicos: Poseen carga positiva a pH fisiológico, pueden formar enlaces
iónicos con los aminoácidos ácidos. GRUPO AMINO EXTRA.

LISINA: TIENE UN GRUPO ARGININA: PRECURSOR HISTIDINA: Es una BASE DÉBIL PORQUE
AMINO EN LA CADENA DEL ÓXIDO NÍTRICO SÓLO SE IONIZA DE MANERA PARCIAL
LATERAL, ACEPTA UN PARA EN UN pH DE 7, YA QUE SU PKA ES
PROTÓN DEL AGUA VASODILATACIÓN DEL CERCANO A 6. ÚNICO AMINOÁCIDO
PARA FORMAR EL MÚSCULO LISO Y QUE FUNCIONA COMO
ÁCIDO CONJUGADO. TAMBIÉN SE AMORTIGUADOR EN LA SANGRE.
Al unirse con la arginina ENCUENTRA EN EL Precursor de HISTAMINA
forma las histonas. CICLO DE LA UREA. (INFLAMACIÓN Y
BRONCOCONSTRICCIÓN).

29
D. Actividad óptica de los aminoácidos: Los 19 DE 20 AMINOÁCIDOS TIENEN 4 GRUPOS DIFERENTES
UNIDOS A SU CARBONO α, TAMBIÉN SON LLAMADOS CARBONOS ASIMÉTRICOS O QUIRALES.
LA GLICINA ES EL ÚNICO AMINOÁCIDO SIMÉTRICO PUESTO QUE SU CARBONO ESTÁ UNIDO
A DOS HIDRÓGENOS. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como
ESTEREOISÓMEROS, QUE SON MOLÉCULAS QUE SÓLO SE DIFERENCIAN EN LA DISPOSICIÓN
ESPACIAL DE SUS ÁTOMOS y como ENANTIÓMEROS, QUE NO PUEDEN SUPERPONERSE UNA
SOBRE OTRA.

• Isómeros ópticos: LOS AMINOÁCIDOS TIENEN OTRA PROPIEDAD COMO ISÓMEROS

ÓPTICOS SON CLASIFICADOS COMO DEXTRÓGIROS (DERECHA) Y LEVÓGIROS
(IZQUIERDA), ESTO DEPENDE DE LA CAPACIDAD DE ROTAR EN UN PLANO DE LUZ
POLARIZADA en un sentido o en otro, esta medición se lleva a cabo con un polarímetro.
Esto se usa para indicar la similitud de la disposición de los átomos alrededor de un
carbono asimétrico. Los AMINOÁCIDOS PRESENTES EN EL ORGANISMO TIENEN
CONFIGURACIÓN TIPO LEVÓGIRO.

E. Punto isoeléctrico: Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos se comportan como
ácidos o bases débiles (moléculas anfotéricas) en soluciones acuosas, es decir, que
presentan un comportamiento dual, como donadores o aceptores de protones. En
algunos aminoácidos, ESTA SITUACIÓN COINCIDE CUANDO EL AMINOÁCIDO SE
COMPARTAN COMO UNA MOLÉCULA NEUTRA QUE LLEVA UN NÚMERO IGUAL DE CARGAS
POSITIVAS Y NEGATIVAS (CARGA NETA DE CERO), CONOCIDA COMO ZWITTERION.

• Explicación del esquema anterior:

1. Existe un pH INTERMEDIO ENTRE LAS DOS ZONAS DE AMORTIGUACIÓN DEL AMINOÁCIDO,

EN EL QUE LA ESPECIE QUÍMICA PREDOMINANTE ES EL ZWITTERION. ESTE pH, QUE SE
ENCUENTRA ENTRE LOS PKA DE LOS GRUPOS CARBOXILO (PK1) Y AMINO (PK2), SE LLAMA
PUNTO ISOELÉCTRICO (PI).

NOTA: LA PKA ES EL PUNTO DONDE SE VAN A LIBERAR PROTONES.

30
 𝑝𝐾1+𝑝𝐾2
AMINOÁCIDOS NO CARGADOS 𝑝𝐼 = 2

𝑝𝐾1 +𝑝𝐾𝑟
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS 𝑝𝐼 = 2

𝑝𝐾2 +𝑝𝐾𝑟
AMINOÁCIDOS BÁSICOS 𝑝𝐼 = 2

F. Electroforesis: La SEPARACIÓN DE UNA MEZCLA DE AMINOÁCIDOS POR ELECTROFORESIS

CONSISTIRÁ EN LA EMIGRACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CARGADOS POSITIVAMENTE HACIA
EL ELECTRODO DENOMINADO CÁTODO (POLO NEGATIVO), O AL ELECTRODO OPUESTO
LLAMADO ÁNODO (POLO POSITIVO) SI ESTÁN CARGADOS NEGATIVAMENTE, O NO SE
DESPLAZARÁN SI LA CARGA NETA DEL AMINOÁCIDO ES NULA.

31
3.2. Estructura y función de proteínas.
Enlace peptídico:
Los L-AMINOÁCIDOS SE ENCUENTRAN UNIDOS EN LAS PROTEÍNAS MEDIANTE ESTE ENLACE
COVALENTE, POR EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO DE OTRO.
EN ESTA REACCIÓN DE CONDENSACIÓN SE FORMA UNA AMIDA, que une los dos aminoácidos
para formar el enlace peptídico un enlace estable, rígido y planar. ESTE ENLACE SE FORMA
POR BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS A TRAVÉS DE LOS RIBOSOMAS (TRADUCCIÓN).

Conformación nativa de las proteínas:

Es una POBLACIÓN DE PROTEÍNAS CON LA MISMA ESTRUCTURA COVALENTE, CASI TODAS LAS
MACROMOLÉCULAS EN SOLUCIÓN ADOPTAN UNA CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL SIMILAR,
QUE TIENE LAS CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES Y DINÁMICAS QUE PERMITEN A LA PROTEÍNA
LLEVAR A CABO UNA FUNCIÓN BIOLÓGICA, por lo general, tienen un gran número de
interacciones intramoleculares, las cuales dan cohesión a diferentes segmentos de la
cadena que se colapsan formando glóbulos o fibras. El ESTADO NATIVO, ORDENADO O
DESORDENADO, OTORGA A LA PROTEÍNA LA CAPACIDAD DE RECONOCER, UNIR O
TRANSFORMAR ALGUNAS MOLÉCULAS, DE LOS MILES QUE CIRCULAN EN LA CÉLULA.

Puentes de hidrógeno:
Son las INTERACCIONES NO COVALENTES QUE SE ESTABLECEN ENTRE UN ÁTOMO DE
HIDRÓGENO Y UN ÁTOMO ELECTRONEGATIVOS. UNO DE LOS ÁTOMOS ELECTRONEGATIVOS
ESTÁ UNIDO DE MANERA COVALENTE AL HIDRÓGENO, LO QUE LO VUELVE UN ÁCIDO (A-H) O
DONADOR; el HIDRÓGENO QUE FORMA PARTE DEL PUENTE DE HIDRÓGENO PRESENTA CIERTA
AFINIDAD POR LA BASE (B) O ACEPTOR. Esto se observa en las proteínas participan los grupos
amino y carbonilo del esqueleto polipeptídico, las cadenas laterales y las moléculas de agua.

32
Fuerzas electrostáticas:
La CARGA NETA DE LAS PROTEÍNAS, DEPENDEN DEL PH DEL MEDIO, YA QUE ALGUNAS CADENAS
LATERALES, ASÍ COMO LOS GRUPOS AMINO Y CARBOXILO TERMINALES, PRESENTAN GRUPOS
IONIZABLES.

Efecto hidrófobo:
Es la CAPACIDAD DEL AGUA DE EXPULSAR DE SU SENO AQUELLAS MOLÉCULAS QUE NO SON
IÓNICAS O QUE NO TIENEN UN GRAN NÚMERO DE DONADORES O ACEPTORES DE PUENTES DE
HIDRÓGENO; este FENÓMENO, GUIADO POR EL CAMBIO FAVORABLE EN LA ENTROPÍA DEL
SOLVENTE, SE CONOCE COMO EFECTO HIDRÓFOBO Y ES FUNDAMENTAL EN LA FORMACIÓN DE
LAS MEMBRANAS CELULARES Y DEL NÚCLEO NO POLAR EN EL INTERIOR DE LAS PROTEÍNAS.

Interacciones de Van der Waals:

INTERACCIONES UBICUAS, CUANDO UN ÁTOMO NO PRESENTE CARGA O ES DIPOLO NETO,
EXISTEN ASIMETRÍAS TRANSITORIAS EN LA DISTRIBUCIÓN ELECTRÓNICA ALREDEDOR DE SU
NÚCLEO. Este DIPOLO TRANSITORIO POLARIZA UN ÁTOMO VECINO, CREANDO UNA
ATRACCIÓN ENTRE ELLOS.

Estructura de las proteínas en niveles:

1. Estructura primaria: Es DETERMINADA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LA CADENA
POLIPEPTÍDICA Y LA POSICIÓN DE LOS PUENTES DISULFURO. SE MANTIENE DESPUÉS DE LA
DESNATURALIZACIÓN. La SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LA PROTEÍNA PUEDE OBTENERSE
A PARTIR DE LA SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS DEL GEN QUE LA CODIFICA. Se forma después
de que la proteína sale del ribosoma. UNIDO PRINCIPALMENTE A TRAVÉS DE ENLACE
PEPTÍDICO.

2. Estructura secundaria: DEFINIDA POR EL PATRÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO DE LA

ESTRUCTURA POLIPEPTÍDICA y el valor de los ángulos φ y Ψ; ESPECIFICA LA CONFORMACIÓN
LOCAL DE SEGMENTOS DE LA PROTEÍNA, EN LOS QUE LA CADENA ADOPTA
CONFORMACIONES REGULARES REPETITIVAS, COMO LAS HÉLICES Α Y LAS HEBRAS Β; O NO
REPETITIVAS, como vueltas y giros de conformación definida. UNIDO PRINCIPALMENTE POR
PUENTES DE H.

33
 ● Alfa Hélice: Está DEFINIDA POR UN PATRÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO. Se da
PRINCIPALMENTE EL GIRO HACIA LA DERECHA Y SE HACE UN PUENTE DE HIDRÓGENO
CADA 3.6 AMINOÁCIDOS. ALANINA ES ABUNDANTE.
● Lámina Beta plegada: Se CONFORMA POR DOS HOJAS BETA Y TIENE UNA FORMA
EXTENDIDA, LOS PUENTES DE HIDRÓGENOS ENTRE LOS ÁTOMOS QUE FORMAN EL
ENLACE PEPTÍDICO ESTABILIZAN LA PROTEÍNA, pueden ser PARALELAS O
ANTIPARALELAS. PROLINA ABUNDANTE.

● Estructura no repetitiva: Se les conoce como GIROS O VUELTAS BETA, SE ENCUENTRAN

CON FRECUENCIA EN LA SUPERFICIE. Se ENCARGAN DE CONECTAR TANTO A LAS
ALFA-HÉLICE COMO A LAS BETA-PLEGADAS. ABUNDANTES EN PROLINA Y GLICINA.

3. Estructura terciaria: DETERMINA EL ARREGLO ESPACIAL DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN

DOMINIOS COMPACTOS, SE ENCUENTRA UN PLEGAMIENTO TRIDIMENSIONAL. Unidos por
enlaces covalentes (puentes disulfuro) o enlaces débiles (puentes de H, fuerzas de Van
der Waals, Electrostáticas e Hidrófobos). Por ejemplo, las PROTEÍNAS MONOMÉRICAS
CONTIENEN LA POSICIÓN RELATIVA DE TODOS LOS ÁTOMOS DE LA MOLÉCULA.

4. Estructura cuaternaria: CONFORMADA POR MÁS DE UN MONÓMERO, EN ELLAS PREDOMINAN

LAS INTERACCIONES ENTRE GRUPOS NO POLARES, aunque también se observan puentes
de hidrógeno, interacciones entre grupos cargados y puentes disulfuro. PUEDEN FORMAR
COMPLEJOS MULTIMERICOS.

34
Plegamiento de proteínas:
ESTO SE HACE PARA QUE LAS PROTEÍNAS LLEVEN A CABO SU FUNCIÓN SE REQUIERE QUE
TENGAN UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL PRECISA. El ribosoma sintetiza las proteínas de
manera lineal, forma cadenas de aminoácidos mediante la síntesis de los enlaces peptídicos
(traducción). En el INTERIOR DE LA CÉLULA, CIERTOS PASOS DEL PLEGAMIENTO SON
CATALIZADOS POR ENZIMAS COMO LA PEPTIDIL-PROLIL-CIS-TRANS-ISOMERASA, QUE COMO SU
NOMBRE INDICA, CAMBIA LA CONFORMACIÓN DE LAS PROLINAS DE CIS A TRANS, y la proteína
isomerasa de disulfuros que rompe enlaces disulfuro, permitiendo que éstos se vuelvan a
formar entre cisteínas diferentes.

Desnaturalización de proteínas:
ES LA PÉRDIDA DE LAS ESTRUCTURAS DE ORDEN SUPERIOR (SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA), QUEDANDO LA CADENA POLIPEPTÍDICA REDUCIDA A UN POLÍMERO
ESTADÍSTICO SIN NINGUNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL FIJA. La ESTRUCTURA NATIVA Y LA
DESNATURALIZADA TAN SÓLO TIENEN EN COMÚN LA ESTRUCTURA PRIMARIA.

35
Plegamiento incorrecto de las proteínas o plegopatías:
EN CIERTAS CONDICIONES EL PLEGAMIENTO SE DA DE MANERA INCORRECTA, DANDO LUGAR
A OTRAS CONFORMACIONES ESTABLES (NO FUNCIONALES) QUE PUEDEN O NO SER
INTERMEDIARIOS DEL ESTADO NATIVO. Por ello, la célula cuenta con mecanismos para evitar
y revertir el plegamiento incorrecto de las proteínas; a pesar de esto, en los últimos años se
ha descubierto un gran número de “enfermedades del plegamiento anómalo de las
proteínas”:

Patologías Proteína o péptido involucrados por un mal plegamiento y de qué tipo.

Enfermedad de Alzheimer PÉPTIDO AMILOIDE/INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA.

(enfermedad ESPORÁDICA
neurodegenerativa)

Enfermedad de Parkinson Α SINUCLEÍNA/INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA ESPORÁDICA

(enfermedad
neurodegenerativa)

Enfermedad de Huntington HUNTINGTINA CON EXPANSIÓN DE POLIQ/EN SU MAYORÍA

(enfermedad INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA. HEREDITARIA
neurodegenerativa)

Amiloidosis Apo AI FRAGMENTO N-TERMINAL DE LA APOLIPOPROTEÍNA AI/

(No neuropática) INTRÍNSECAMENTE DESORDENADA. HEREDITARIA

Amiloidosis relacionada con Β2-MICROGLOBULINA/SÁNDWICH Β TIPO INMUNOGLOBULINA.

hemodiálisis (No ESPORÁDICA
neuropática)

36
Proteínas de importancia biológica:

Proteína Función

Albúmina Es sintetizada en el hígado, tiene conformación terciaria. SE ENCARGA

(proteína globular) DE MANTENER LA PRESIÓN ONCÓTICA DE LA CÉLULA, TAMBIÉN PUEDE
REALIZAR FUNCIONES DE TRANSPORTE DE LÍPIDOS DE CADENA CORTA
(ÁCIDOS GRASOS) ASÍ COMO DE ALGUNOS FÁRMACOS.

Hemoglobina Proteína tetramérica (cuatro subunidades en su estructura cuaternaria).

(proteína globular) SE ENCARGA DEL TRANSPORTE DE O2 EN EL ERITROCITO POR LA SANGRE
HACIA A LOS TEJIDOS. Efecto Bohr:

● Forma T: MENOS AFÍN AL O2, YA QUE, TIENE LIGADA MUCHAS

MOLÉCULAS DE O2, ESTO QUIERE DECIR QUE IRÁ POR LAS ARTERIAS
IRRIGANDO A LOS TEJIDOS CON BASTANTE OXÍGENO.
● Forma R: MÁS AFÍN AL O2, PERO LLEVANDO CO2, YA QUE, TIENE
POCAS MOLÉCULAS DE O2, ESTO SE REFIERE A QUE LA SANGRE
ESTARÁ REGRESANDO POR LAS VENAS AL CORAZÓN Y ESTE A LOS
PULMONES PARA EL INTERCAMBIO DE GASES PARA OBTENER MÁS
O2.

Insulina Hormona polipeptídica, compuesta por 2 cadenas polipeptídicas (A y

(proteína globular) B) unidas por puentes de disulfuro. SU CONCENTRACIÓN EN LA SANGRE
ES PROPORCIONAL A LA CONCENTRACIÓN DE LA GLUCOSA; SU FUNCIÓN
ES PROMOVER EL ALMACENAMIENTO DE COMBUSTIBLE DESPUÉS DE UNA
COMIDA, promueve el crecimiento.

Miosina Proteína que PERMITE EL QUE SE LLEVE A CABO LA CONTRACCIÓN

(Proteína fibrosa) MUSCULAR.

Colágena ESTÁ CONSTITUIDA POR PROLINA, GLICINA Y LISINA, PRESENTA

(proteína fibrosa) MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES DANDO COMO RESULTADO
HIDROXIPROLINA, PARA LO CUAL SE REQUIERE DE UNA ENZIMA QUE
UTILIZA A VITAMINA C COMO COENZIMA. PROTEÍNA ESTRUCTURAL

Porina PROTEÍNA ESTRUCTURAL SE ENCUENTRA ENCLAVADA EN LA MEMBRANA

(proteína fibrosa) PLASMÁTICA. Se encarga de hacer transporte pasivo de diferentes
sustancias.

ATPasa Na+ /K+ SE ENCARGA DE MANTENER LAS CONCENTRACIONES IÓNICAS CELULARES

(proteína fibrosa) para lo cual requiere hacer un gasto energético que es una molécula
de ATP.

37
4. ENZIMAS Y COENZIMAS

4.1. Fisicoquímica
La termodinámica es la parte de la física que estudia los cambios asociados con el paso de
un sistema desde un estado inicial a otro final. Un sistema ES UN CONJUNTO DE MATERIA Y
ENERGÍA QUE, PARA FINES DE ESTUDIO SE AÍSLA DEL RESTO DEL UNIVERSO. Los sistemas se
clasifican con base en las fronteras o límites que los separan de los alrededores:

• Sistema abierto: ES AQUEL CUYAS FRONTERAS PERMITEN EL INTERCAMBIO DE ENERGÍA Y DE

MATERIA CON SU AMBIENTE. Ejemplo: el ser humano y la célula.
• Sistema cerrado: PERMITE EL FLUJO DE ENERGÍA, PERO NO COMPARTE MATERIA CON EL
MEDIO.
• Sistema aislado: NO COMPARTE NI ENERGÍA NI MATERIA CON EL MEDIO.

Primera ley de la termodinámica (ley de la conservación de la energía): “La energía no se

crea ni se destruye, solo se transforma”

A. Entalpía (ΔH): ES UNA MEDIDA DEL CONTENIDO DEL SISTEMA (ELEMENTO), ES UNA FUNCIÓN
DE ESTADO. El CAMBIO DE ENTALPÍA (ΔH) REPRESENTA LA CANTIDAD DE CALOR QUE SE
LIBERA O SE ABSORBE EN UNA REACCIÓN A PRESIÓN CONSTANTE, es decir, el calor liberado
o absorbido por el sistema equivale al cambio en la entalpía de este. Si la reacción se
realiza en condiciones estándar, se obtiene el cambio de entalpía estándar (ΔH).

• Tres tipos de reacciones:

➢ Reacción isotérmica: CUANDO UNA REACCIÓN OCURRE A TEMPERATURA CONSTANTE.

38
 ➢ Reacción exotérmica: El SISTEMA LIBERA CALOR A LOS ALREDEDORES Y EL CAMBIO DE
ENTALPÍA ES NEGATIVO (ΔH NEGATIVO).

➢ Reacción endotérmica: EL SISTEMA ABSORBE CALOR DE LOS ALREDEDORES Y EL CAMBIO

DE ENTALPÍA ES POSITIVO. (ΔH POSITIVO).

Segunda Ley de la Termodinámica: “El universo tiende al máximo desorden” Establece que
cuando un sistema sufre un cambio de estado irreversible, hacia una variación positiva de la
misma magnitud.

B. Entropía (ΔS): MEDIDA DEL GRADO DE DESORDEN DE UN SISTEMA. El cambio puede ser:

● En sentido de AUMENTAR EL DESORDEN (ΔS POSITIVO)

● En sentido de DISMINUYE EL DESORDEN (ΔS NEGATIVO)

39
C. Energía libre de Gibbs: RELACIÓN QUE EXISTE ENTRE LA ENTROPÍA Y LA ENTALPÍA DA ORIGEN
A UNA NUEVA FUNCIÓN DE ESTADO DENOMINADA ENERGÍA LIBRE DE GIBBS (PRINCIPAL
RITERIO DE ESPONTANEIDAD): Energía libre (ΔGo) = ΔHo – TΔS

• ΔGo negativo (<0): LA REACCIÓN SI ES ESPONTÁNEA (HAY LIBERACIÓN DE ENERGÍA

LIBRE) Y EXERGÓNICA (LA ENERGÍA LIBRE QUE SE LIBERA PUEDE SER UTILIZADA PARA
REALIZAR TRABAJO). Puede darse por una DISMINUCIÓN EN LA ENTALPÍA (LIBERACIÓN
DE CALOR) O POR UN AUMENTO EN LA ENTROPÍA (AUMENTO DE DESORDEN).

• ΔGo positivo: (>0): LA REACCIÓN NO ES ESPONTÁNEA Y ES ENDERGÓNICA (SE DEBE

APORTAR ENERGÍA LIBRE DEL SISTEMA). Hay un AUMENTO EN LA ENTALPÍA (ABSORCIÓN
DE CALOR) O POR UNA DISMINUCIÓN EN LA ENTROPÍA (DISMINUCIÓN DEL DESORDEN).

• ΔGo = 0: EL SISTEMA ESTÁ EN EQUILIBRIO.

40
4.2. Sistema Enzimático.
Las ENZIMAS SON PROTEÍNAS CATALIZADORAS QUE INCREMENTAN LA VELOCIDAD DE UNA
REACCIÓN Y QUE NO SE CONSUMEN DURANTE ÉSTA. La siguiente tabla explica las clases de
enzimas:

Clase de enzima Función Ejemplos

Oxidorreductasas CATALIZAN LA TRANSFERENCIA DE Deshidrogenasas,

ELECTRONES O ÁTOMOS DE HIDRÓGENO reductasas, oxidasas,
ENTRE DIFERENTES SUSTRATOS. peroxidasas, hidroxilasas
y oxigenasas.

Transferasas CATALIZAN LA TRANSFERENCIA DE OTROS Aciltransferasas,

GRUPOS FUNCIONALES O MOLÉCULAS, fosfotransferasas,
diferentes del hidrógeno, que contienen glucotransferasas,
carbono, nitrógeno, fosfato o azufre, de un fosforribosiltransferasas, y
sustrato a otro. metiltransferasas.

Hidrolasas CATALIZAN LA ROTURA DE UN ENLACE POR Esterasas, amidasas,

MEDIO DE LA INTRODUCCIÓN DE UNA peptidasas, fosfatasas y
MOLÉCULA DE AGUA. Para hidratar o glucosidasas.
deshidratar.

Liasas CATALIZAN LA ROTURA DE ENLACES ENTRE Aldolasas y

CARBONO Y CARBONO, desaminasas.
CARBONO Y OXÍGENO, CARBONO Y
NITRÓGENO.

Isomerasas CATALIZAN LAS INTERCONVERSIONES ENTRE isomerasas, racemasas,

ISÓMEROS POR MEDIO DE UN REARREGLO epimerasas y mutasas.
INTRAMOLECULAR.

Ligasas CATALIZAN CON UTILIZACION DE ENERGÍA DE Piruvato carboxilasa,

LA HIDRÓLISIS DE ATP, PIROFOSFATO U OTRO DNA ligasa
DONADOR DE ENERGÍA PARA LA FORMACIÓN
DE UN ENLACE ENTRE DOS MOLÉCULAS O DOS
GRUPOS dentro de la misma molécula.

41
A. Características de las enzimas: La enzima tiene segmentos; HOLOENZIMA CORRESPONDE AL
COMPLEJO DE LA ENZIMA CON EL COFACTOR QUE ESTÁ EN FORMA ACTIVA DE LA ENZIMA.
La APOENZIMA SE REFIERE A LA ENZIMA LIBRE DEL COFACTOR Y ESTÁ EN FORMA INACTIVA.
ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN LA PRESENCIA DE UN COFACTOR Y EN LA AUSENCIA DE ÉSTE,
LA ENZIMA NO CATALIZA LA REACCIÓN. El cofactor puede ser:

• Metales como cofactores: ION METÁLICO Fe2+ (citocromo oxidasa, catalasa,

peroxidasa), Mg2+ (Hexocinasa, glucosa 6 fosfato, piruvato cinasa), Mn2+ (arginasa,
ribonucleótido reductasa).
• Molécula orgánica: Se SINTETIZAN A PARTIR DE LAS VITAMINAS Y QUE RECIBE EL NOMBRE
DE COENZIMA.

Vitaminas Liposolubles: Almacenadas en adipocito e hígado; NO son precursores de

coenzimas:

Vitamina Función Deficiencia

K Síntesis de factores de Sx hemorrágico del recién

(filoquinona, menaquinona) coagulación nacido

E Antioxidante
(tocoferol)

D Absorción de calcio en intestino Raquitismo (niños)

(1, 25 OH colecalciferol) Osteomalacia (adultos)

A Pigmento visual, diferenciación Su disminución produce

(ácido retinoico) de tejidos (embriogénesis) y ceguera nocturna.
antioxidante. Su aumento lo convierte en
teratógeno

42
 Vitaminas hidrosolubles: No pueden almacenarse en ningún tejido; PRECURSORAS DE
COENZIMAS:
Vitamina Coenzima Transferencia Deficiencia

Tiamina PIROFOSFATO DE ALDEHÍDOS BERIBERI: Anorexia, náuseas,

(vitamina B1) TIAMINA neuritis, hiperestesia y
arreflexia.
SX DE KORSAKOFF: Amnesia
por consumo de alcohol,
ataxia (afecta al SN)

Riboflavina DINUCLEÓTIDO DE ELECTRONES ESTOMATITIS (inflamación de

(vitamina B2) FLAVINA Y ADENINA mucosa bucal)
(FAD+)

Ácido nicotínico DINUCLEÓTIDO DE ION HIDRURO (:H-) PELAGRA (Diarrea,

o niacina NICOTINAMIDA Y Dermatitis, Demencia), Sx
(vitamina B3) ADENINA (NAD+), y gastrointestinales.
Ácido lipoico.

Ácido COENZIMA A GRUPOS ACILO ALTERACIONES CUTÁNEAS:

pantoténico DERMATITIS.
(vitamina B5)

Piridoxina FOSFATO DE PIRIDOXAL GRUPOS AMINO GLOSITIS (inflamación de la

(vitamina B6) y lengua), cuadros
Transaminasas compulsivos en niños,
metabolismo del triptófano.

Biotina BiOCITINA Y ● ATP Pérdida de cabello, piel

(vitamina B8) CARBOXILASAS ● BIOTINA escamosa y roja, depresión,
● CARBONO letargo, alucinaciones y
entumecimiento.
AVIDINA, INHIBE SU
ABSORCIÓN

Folato TETRAHIDROFOLATO GRUPOS CON UN ANEMIA MACROCÍTICA

(vitamina B9) ÁTOMO DE NUTRICIONAL
CARBONO DEFECTOS DEL TUBO NEURAL

Cobalamina 5’desoxiadenosilcobal ÁTOMOS DE Factor intrínseco permite su

(vitamina B12) amina (coenzima B) HIDRÓGENO Y absorción, se puede dejar
GRUPOS ALQUILO de producir por problemas
en el estómago.
ANEMIA PERNICIOSA

Ácido ascórbico Prolina hidroxilasa ESCORBUTO: sin colágena de

(Vitamina C) calidad (débil) en piel,
dientes y huesos.

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Especificidad, sitio activo y grupos catalíticos de las enzimas:

● Sitio catalítico: SE ENCARGA DE MANERA DIRECTA DE LA TRANSFORMACIÓN DEL SUSTRATO

EN PRODUCTO.

● Sitio activo de la enzima: SE FORMA POR EL PLEGAMIENTO O ARREGLO GEOMÉTRICO DE LAS

PROTEÍNAS DE LA ENZIMA POR LA INTERACCIÓN QUE TIENE EL SUSTRATO.

● Enzimas son estereoespecíficas: DEBIDO A LA DISTRIBUCIÓN ASIMÉTRICA DE LOS

AMINOÁCIDOS EN EL SITIO ACTIVO, PUEDEN DISTINGUIR ENTRE MOLÉCULAS QUIRALES O
PROQUIRALES, DE MANERA QUE, LA ENZIMA ES MUY SELECTIVA.

● Unión de sustratos y enzimas: LAS ENZIMAS SE UNEN A LOS SUSTRATOS POR MEDIO DE
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS Y ELECTROSTÁTICAS, PUENTES DE HIDRÓGENO Y FUERZAS
DE VAN DER WAALS.

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4.3. Cinética enzimática.
Complejo enzima-sustrato:
La unión del sustrato a la enzima puede explicarse por medio de dos mecanismos:

A. Modelo de llave y cerradura: El cual considera que el SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA ESTÁ
PREFORMADO, DE TAL MANERA QUE LOS RESIDUOS MANTIENEN UNA POSICIÓN FIJA Y
COMPLEMENTARIA A LOS GRUPOS DEL SUSTRATO. EN ESTA COMPLEMENTARIEDAD SE BASA
LA ESPECIFICIDAD DE LA INTERACCIÓN DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA.

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B. Modelo del ajuste: Propone que al INTERACTUAR EL SUSTRATO CON LA ENZIMA SE INDUCEN
CAMBIOS CONFORMACIONALES EN ÉSTA, QUE DAN LUGAR A LA FORMACIÓN DEL SITIO
ACTIVO. Se ha dicho que la enzima semeja un guante vacío, y la presencia del sustrato
equivale a introducir la mano en el guante, con lo que se le da forma precisa al sitio activo.
EL MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO ES EL QUE SE OBSERVA A MENUDO EN LA NATURALEZA.

Orden de la reacción:
La VELOCIDAD INICIAL EN UNA REACCIÓN QUÍMICA EN LA QUE PARTICIPAN DOS REACTANTES
DEPENDE DE LA CONCENTRACIÓN DE CADA UNO de ellos y de su tendencia inherente a
reaccionar. Si se mantienen constantes las condiciones de la reacción, pero se duplica la
concentración de uno de los reactantes, se registra una duplicación de la velocidad de la
reacción. Para una REACCIÓN CATALIZADA POR UNA ENZIMA, SE TIENEN DIFERENTES ÓRDENES
DE REACCIÓN, DEPENDIENDO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO:

• Reacción de segundo orden: Se trata de un caso en que la velocidad de la reacción

es proporcional a la concentración de los dos reactantes.
• Reacción de primer orden: Si la velocidad de la reacción es proporcional a la
concentración de sólo uno de los reactantes y a su tendencia inherente a reaccionar.
• Reacción de orden cero: Son aquellas en que la velocidad de la reacción es
independiente de la concentración de reactantes.

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Ecuación de Michaelis-Menten:
Describe cómo VARÍA LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN EN FUNCIÓN DE LA CONCENTRACIÓN
DE SUSTRATO A UN PH Y T° ESTÁNDAR. Se aplica a UNA REACCIÓN SIMPLE EN LA CUAL, LA
ENZIMA Y EL SUSTRATO FORMAN UN COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES) QUE PUEDE VOLVER A
DISOCIARSE HACIA LA ENZIMA LIBRE Y EL SUSTRATO, LA VELOCIDAD INICIAL DE LA FORMACIÓN
DE PRODUCTO ES PROPORCIONAL A LA CONCENTRACIÓN DE COMPLEJO ES. ESTA ECUACION
DEPENDE DE TRES FACTORES: CANTIDAD DE SUSTRATO, SATURACIÓN DE LA ENZIMA Y AFINIDAD.
Las siguientes imágenes muestran cómo funcionan las enzimas y la ecuación que se utiliza:

A. Velocidad máxima (Vmax): ESTA PROPIEDAD SE OBSERVA CUANDO LA ALTA CONCENTRACIÓN

DE SUSTRATO PROVOCA QUE LAS MOLÉCULAS DE SU ENZIMA, SE UNAN ENTRE SÍ (COMPLEJO
ES), OBTENIENDO UNA Vmax. La aproximación al límite infinito de la Vmax se llama cinética
de saturación porque la velocidad no puede incrementarse más, una vez que la enzima
ha sido saturada con sustrato.

B. Constante de Michaels (Km): SE DEFINE COMO LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO EN LA QUE

LA VELOCIDAD INICIAL SEA LA MITAD DE LA Vmax (½ Vmax), ESTO REFLEJA LA AFINIDAD DE
LA ENZIMA POR SU SUSTRATO:

• ↓Km = REFLEJA UNA AFINIDAD ELEVADA DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO (se necesita
una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima, es decir, para
alcanzar una velocidad que sea 1/2 Vmax).

• ↑Km = REFLEJA UNA AFINIDAD BAJA DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO (se necesita una
concentración elevada de sustrato para saturar la mitad de la enzima).

Importancia fisiológica de la Vmax y Km en las enzimas:

Una comparación LA ISOENZIMA HEXOCINASA ENCONTRADA EN LOS ERITROCITOS DE LA
SANGRE Y EN EL HÍGADO LA ISOENZIMA GLUCOCINASA; estas ISOENZIMAS CATALIZAN EL
PRIMER PASO EN EL METABOLISMO DE LA GLUCOSA EN LA MAYORÍA DE LAS CÉLULAS QUE ES LA
TRANSFERENCIA DE UN FOSFATO A LA GLUCOSA PARA FORMAR GLUCOSA 6FOSFATO, SERÁ
METABOLIZADA EN LA GLUCÓLISIS, GENERANDO ENERGÍA EN ATP O ES CONVERTIDA EN
GLUCÓGENO; las diferencias de ellas son:

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A. Hexocinasa: La isoenzima de los eritrocitos (glóbulos rojos), tiene una KM BAJA PARA LA
GLUCOSA DE APROXIMADAMENTE 0.05 MM, ES TOTALMENTE DEPENDIENTE DEL
METABOLISMO DE LA GLUCOSA PARA CUBRIR SUS NECESIDADES DE ATP, Y AUN ASÍ EL
GLÓBULO ROJO PUEDE FOSFORILAR GLUCOSA A VELOCIDADES CERCANAS A LA VMAX.

B. Glucocinasa: Se encuentra en el hígado y el páncreas, tiene una KM MUCHO MAYOR, DE

APROXIMADAMENTE 5 A 6 MM, SIN EMBARGO, ALMACENA GRANDES CANTIDADES DE
“EXCESO” DE GLUCOSA COMO GLUCÓGENO O LAS CONVIERTE EN GRASAS.

Ecuación de Lineweaver-Burk (gráfica de los dobles recíprocos):

Puede utilizarse para CALCULAR LA KM Y LA VMAX, ASÍ COMO PARA DISTINGUIR ENTRE
CIERTOS TIPOS DE MECANISMOS DE REACCIÓN ENZIMÁTICOS Y ANALIZAR LA INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA. Las siguientes imágenes muestran cómo funcionan las enzimas y la ecuación
que se utiliza:

Inhibición reversible:
LOS INHIBIDORES SON MOLÉCULAS O IONES QUE INTERACTÚAN CON LA ENZIMA Y DISMINUYEN
SU ACTIVIDAD CATALÍTICA. TIENEN GRAN IMPORTANCIA DESDE EL PUNTO DE VISTA MÉDICO,
DEBIDO A QUE UN BUEN PORCENTAJE DE LOS FÁRMACOS TRABAJAN COMO INHIBIDORES DE
ALGUNA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA, por ejemplo, inhibir el mecanismo de reacción de una
enzima reguladora de una vía metabólica. Los siguientes son ejemplos de inhibiciones:

A. Inhibidor competitivo: La CARACTERÍSTICA MÁS IMPORTANTE DE ESTE TIPO DE INHIBICIÓN ES

QUE EL SUSTRATO Y EL INHIBIDOR SON EXCLUYENTES DE FORMA MUTUA O, MEJOR DICHO,
QUE COMPITEN POR LA ENZIMA, por lo que NO SE FORMA EL COMPLEJO TERNARIO
INHIBIDOR-ENZIMA-SUSTRATO. Por lo general se encuentra que el INHIBIDOR ES UNA
MOLÉCULA CON ESTRUCTURA SIMILAR A LA DEL SUSTRATO:

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• ESTE TIPO INHIBIDOR AFECTA A LA KM DE LA ENZIMA AUMENTANDO, PERO NO AFECTA A
LA VMAX. La intersección con el eje vertical (1/Vmáx) es la misma en presencia o
ausencia del inhibidor, pero la intersección con el eje horizontal (-1/Km aparente)
disminuye al aumentar la concentración del inhibidor. Por lo tanto, se obtiene una
familia de rectas que se interceptan en el eje vertical. Esquema del tipo de la inhibición:

• La inhibición competitiva ES LA ÚNICA REVERSIBLE Y SE LOGRA AL AUMENTAR LA

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. Por lo tanto, existen algunos ejemplos de intoxicación
y tratamientos:

➢ Intoxicación con monóxido de carbono:

La toxicidad de este gas es DEBIDA A LA ALTA AFINIDAD DE LA HEMOGLOBINA (HB) POR
EL CO, FORMANDO LA CARBOXIHEMOGLOBINA (COHB), INCAPAZ DE TRANSPORTAR O 2
Y PRODUCIENDO HIPOXIA TISULAR LO QUE PUEDE CAUSAR LA MUERTE. Para
CONTRARRESTAR LA INTOXICACIÓN CON MONÓXIDO DE CARBONO SE DEBE OXIGENAR
AL PACIENTE, ASÍ AL AUMENTAR LA CONCENTRACIÓN DE OXÍGENO, SE ACELERA LA
ELIMINACIÓN DE CO, UNIDO A LA HEMOGLOBINA.

➢ Intoxicación con metanol:

El METANOL ES UNA SUSTANCIA ALTAMENTE TÓXICA Y EL MÁS SIMPLE DE LOS
ALCOHOLES. LA ALTERACIÓN VISUAL ES EL SÍNTOMA CARACTERÍSTICO DE LA
INTOXICACIÓN POR METANOL. EN INTOXICACIONES MÁS GRAVES PRODUCE CEGUERA
COMPLETA, APARECE DETERIORO NEUROLÓGICO PROGRESIVO HASTA LA APARICIÓN
DE CONVULSIONES O COMA. Para CONTRARRESTAR LA CONCENTRACIÓN DE
METANOL SE DEBE ADMINISTRAR ETANOL (ALCOHOL ETÍLICO), YA QUE, ACTÚA COMO
INHIBIDOR COMPETITIVO DEL METANOL FRENTE A LA ENZIMA ADH (ALCOHOL
DESHIDROGENASA).

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B. Inhibición mixta (no competitiva): Se FORMAN LOS COMPLEJOS BINARIOS; entre la ENZIMA Y EL
INHIBIDOR (EI) Y LA ENZIMA Y EL SUSTRATO (ES), SE PUEDE FORMAR EL COMPLEJO TERNARIO
ENTRE LA ENZIMA, EL INHIBIDOR Y EL SUSTRATO (EIS). El INHIBIDOR MIXTO TIENE UNA
ESTRUCTURA DIFERENTE A LA DEL SUSTRATO Y LAS CONCENTRACIONES SATURANTES DE ESTE
ÚLTIMO NO SE PUEDE REVERTIR LA INHIBICIÓN:

• ESTE TIPO DE INHIBIDOR AFECTA LA Vmax DE LA ENZIMA, PERO NO LA Km. Estas

alteraciones se reflejan en la doble recíproca. La intersección con el eje vertical
(1/Vmáx) aumenta en presencia del inhibidor, pero la intersección con el eje horizontal
(-1/Km) es la misma con o sin él inhibidor. Por lo tanto, se tiene una familia de rectas que
se intersecan en el eje horizontal.

C. Inhibidor acompetitivo: Este INHIBIDOR NO INTERACTUA CON LA ENZIMA, PERO SI CON EL

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES). Este TIPO DE INHIBICIÓN SE ENCUENTRA CON
FRECUENCIA EN LAS REACCIONES EN QUE PARTICIPAN VARIOS SUSTRATOS, y esto se debe
a que el sitio para el inhibidor se crea, a través de un cambio conformacional en la
enzima, cuando uno de los sustratos se une al sitio activo:

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 • ESTE INHIBIDOR AFECTA LAS 2; LA KM DE LA ENZIMA AUMENTANDOLA Y LA VMAX. Estos
cambios se reflejan en la doble recíproca. Tanto la intersección con el eje vertical (1/
Vmax) como la intersección con el eje horizontal (-1/Km) aumentan en presencia del
inhibidor, por lo que se obtiene una familia de rectas paralelas.

Fármacos inhibidores:
Fármaco Tipo de inhibición Enzima que inhibe Efecto

Estatinas Competitiva HGM-CoA Contra ataques cardíacos

reductasa

Ibuprofeno Competitiva Ciclooxigenasa 2 Antiinflamatorio

Alopurinol Competitiva Xantina oxidasa Tratamiento para la gota

Aspirina No competitiva Ciclooxigenasas Antiinflamatorio

Mecanismos de control de la actividad enzimática:

1. Compartimentalización celular: Las membranas de las células y de algunos de sus mismos

organelos de su interior constituyen un SISTEMA EFICAZ QUE INTERVIENE EN EL CONTROL Y
ORGANIZACIÓN DEL METABOLISMO; ESTAS BARRERAS REGULAN EL TRÁNSITO DE IONES Y
MOLÉCULAS DEPENDIENDO DE SU CONCENTRACIÓN. Hay otras moléculas y un gran número
de iones que requieren transportadores proteicos direccionalidad o vectorialidad
membranales que catalizan su paso a través de la barrera, algunos de estos sistemas de
transporte funcionan por hidrólisis del ATP.

2. Disponibilidad del sustrato: La VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA DEPENDE DE LA

CANTIDAD DE SUSTRATO; SI UN SUSTRATO SE AGOTA, ENZIMA SE INHIBE.

3. Modificación covalente enzimática: Esta ACCIÓN ENZIMÁTICA DONDE SE ACTIVA O SE INHIBE LA

ENZIMA POR LA UNIÓN COVALENTE A UN GRUPO QUÍMICO DE PEQUEÑO TAMAÑO COMO
FOSFATO (Pi) o AMP. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma
fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas o
anabólicas ocurre lo contrario.

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4. Inducción enzimática: Es el INCREMENTO DE LA SÍNTESIS DE UNA ENZIMA, POR EL AUMENTO DE
LA CONCENTRACIÓN DE SU SUSTRATO. Un FÁRMACO PUEDE INDUCIR SU PROPIO
METABOLISMO O INFLUENCIAR EL DE OTRO FÁRMACO METABOLIZADO POR LAS MISMAS
ENZIMAS, este incrementa el metabolismo farmacológico, reduce así la concentración de
los fármacos sustrato en la sangre.

5. Represión enzimática: Es la DISMINUCIÓN DE LA SÍNTESIS DE UNA ENZIMA, POR LA BAJA

CONCENTRACIÓN DE SU SUSTRATO. Un FÁRMACO PUEDE REPRIMIR SU PROPIO
METABOLISMO O INFLUENCIAR EL DE OTRO FÁRMACO METABOLIZADO POR LAS MISMAS
ENZIMAS, este disminuye el metabolismo farmacológico, aumenta así la concentración
de los fármacos sustrato en la sangre.

6. Degradación enzimática: Se DEGRADAN LAS PROTEÍNAS DE LAS ENZIMAS, YA QUE ESTAS TIENEN
UNA VIDA MEDIA Y EL ORGANISMO PUEDE HACER UN RECAMBIO DE PROTEÍNAS. Unos
ejemplos pueden ser el RECAMBIO LISOSOMAL O POR VÍA UBIQUITINA-PROTEOSOMA.

7. Alosterismo: ENZIMAS QUE NO SE AJUSTAN AL MODELO DE MICHAELIS-MENTEN Y QUE

PRESENTAN EL FENÓMENO DE COOPERATIVIDAD QUE ESTÁ AMPLIAMENTE ENTRELAZADO
CON EL ALOSTERISMO DONDE LA ENZIMA PUEDE ESTAR POSITIVA o NEGATIVA.

8. Concentración de la enzima: Tiene una RELACIÓN PROPORCIONALMENTE DIRECTA ENTRE LA

VELOCIDAD DE LA REACCIÓN.

9. Activación de zimógenos: SON PROTEÍNAS SINTETIZADAS SIN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA, Y SE

ACTIVAN POR UN ATAQUE HIDROLÍTICO liberado algunos péptidos. Muchas enzimas
digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la
forma activa isoenzimas.

10. Presencia de isoenzimas: ENZIMAS QUE TIENEN DISTINTA ESTRUCTURA MOLECULAR EN

DIFERENTES TEJIDOS ESPECÍFICOS, AUNQUE SU FUNCIÓN BIOLÓGICA ES LA MISMA.

Efecto de la temperatura en la función enzimática:

Cuando una REACCIÓN ES CATALIZADA POR UNA ENZIMA EN FUNCIÓN DE LA TEMPERATURA,
SE OBSERVA UN INCREMENTO DE LA VELOCIDAD CONFORME AUMENTA LA TEMPERATURA, Y
MIENTRAS PASA MAS EL TIEMPO, LAS PROTEÍNAS DE LA ENZIMA SE DESNATURALIZAN PERDIENDO
VELOCIDAD CATALÍTICA ENZIMÁTICA.

Efecto del pH en la función enzimática:

Cuando UNA REACCIÓN ES CATALIZADA POR UNA ENZIMA EN FUNCIÓN DEL PH, LA FUNCIÓN
DE LA ENZIMA TIENE QUE ESTAR EN UN pH ÓPTIMO, SIN EMBARGO, SI AUMENTA O DISMINUYE
DRÁSTICAMENTE EL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE, LA ENZIMA SE DESNATURALIZA Y PIERDE SU
FUNCIÓN. La pérdida de la función puede llegar a ser irreversible por pérdida de puentes de
hidrógeno.

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4.4. Enzimología médica.
Enzimas de escape:
Cuando las CÉLULAS DE UN TEJIDO MUEREN DEBIDO A LA INTERRUPCIÓN DEL RIEGO
SANGUÍNEO, por ejemplo, en infarto de miocardio, enfermedades degenerativas o
crecimiento de células cancerosas, SE LIBERAN ENZIMAS CITOSÓLICAS A LA SANGRE. A ÉSTAS
SE LES LLAMA ENZIMAS DE ESCAPE, Y LA ENZIMA QUE SE LIBERA A LA CIRCULACIÓN SANGUÍNEA
DEPENDE DEL PADECIMIENTO:

Enzima sérica Localización Diagnóstico

Aspartato Hígado, Corazón, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO

Aminotransferasa esquelético

Alanina Hígado, riñones, corazón HEPATITIS, hematoma

Aminotransferasa

Amilasa Páncreas PANCREATITIS AGUDA

Creatinina cinasa Corazón, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO, distrofia

esquelético músculo esquelético

Lactato Corazón, músculo INFARTO DEL MIOCARDIO, HEPATITIS

deshidrogenasa esquelético

Lipasa Páncreas PANCREATITIS AGUDA

Fosfatasa alcalina Huesos (osteoclasto) CÁNCER ÓSEO

Fosfatasa ácida Próstata CÁNCER DE PRÓSTATA

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Bibliografía principal:

Martínez, F. Pardo, J. Riveros, H. (2018). Bioquímica de Laguna y Piña. México. Editorial el manual
moderno/UNAM. octava edición.

● Fuentes de apoyo:

McKee, T. McKee, J. (2004). Bioquímica las bases moleculares de la vida. Reino Unido. Editorial mc graw hill
education. Quinta edición.

http://187.191.75.115/gobmx/salud/documentos/manuales/06_Manual_Colera.pdf

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