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ANALISIS DE RESULTADOS

- Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan

reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El
enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la
sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son
sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato
natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas
poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
- La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos
animales y vegetales. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria
porque durante el metabolimo celular, se forma una molécula tóxica que es el
peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).
- La existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el
agua oxigenada como desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como
muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no pueden vivir con
oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando
la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de

inhibidores competitivos de la enzima conversora de la angiotensina.

Porque son una clase de medicamentos que se emplean principalmente en el

tratamiento de la hipertensión arterial, de las insuficiencia cardíaca crónica y
también de la Enfermedad renal crónica y forman parte de la inhibición de una
serie de reacciones que regulan la presión sanguínea: el sistema renina
angiotensina aldosterona. Ya que el captopril y el enalapril y sus sustancias
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derivadas tienen una estructura similar a la del péptido BPP5a o péptido

potenciador de la bradiquinina.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo

especial de seguridad para que no exploten en el sitio donde son
fabricadas, si no durante el combate, ¿Qué tipo de enzimas son
fabricadas por ciertos órganos que tienen un comportamiento similar
al de las granadas? De ejemplos.
Los precursores inactivos llamados trixinogenos y quimitrixinogemnos se sintetizas
originalmente en el páncreas esta inactividad es crucial para el bienestar de las
células pancreáticas que sintetizan esas proteínas digestivas, si las enzimas
fueran sintetizadas en una forma activa dentro de la célula estas otras proteínas
de esta célula seria el objetivo inmediato de la acción protectirica.

3. Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos

digestivos del estómago de los adultos y en cambio es importante en
el estómago infantil?
En la semana 14 de gestación se habrán desarrollado glándulas gástricas, un
esbozo del píloro y el fundus, para la semana 20 el estómago tiene señales de
motilidad y secreción.

En el estómago distinguiremos cuatro capas:

* Peritoneoocapasensoria

* Capamuscular que contiene tejidos longitudinales, circulares y oblicuos

* Capasubmucosa

* Capa mucosa propiamente dicha

Estas capas segregan: líquidos gástricos, como el ácido clorhídrico (ClH), pepsina,
lipasa gástrica, gastrina, factor intrínseco, resina y moco. L a lipasa gástrica, es
para la disgregación y digestión de las grasas, este proceso se efectúa través de
la lipasa sublingual, la enteraza pre gástrica y la lipasa gástrica propiamente, son
glicoproteínas de bajo PH, muy bajo, que inhiben las sales biliares con autonomía
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de la acción colipasica pero de alta acción sobre los triglicéridos en la grasa

Láctea. Por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada las grasas para
obtener nutrientes, en la etapa de vida para el niño es lo más primordial la cual lo
lleva a la adaptación de una nueva forma de nutrición.

4. Cuál es la importancia médica de las enzimas? De por lo menos un

ejemplo concreto.
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que
labiocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos
fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas
con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos
fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis,
durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de
manera profunda. Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del
miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a
multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcinoma prostático), las
enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la
determinación de estas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo
proporciona a los médicos información valiosa para el diagnóstico y el
pronóstico.

5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, Inhibidores a competitivos. *

Zimógenos:es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza
ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un
cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa
a ser una enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma,
donde una parte específica de la enzima precursora se escinde del resto
para activarla. La cadena de aminoácidos que se libera por la activación se
llama péptido de activación.
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* Isozimas:son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos,

peroque catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos o propiedades de regulación
diferentes. La existencia de las Isozimas permite el ajuste del metabolismo
para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o
etapa del desarrollo.
* Inhibidores acompetitivos: es un tipo de inhibición que reduce la
tasamáxima de una reacción química sin cambiar la afinidad aparente de
unión del catalizador por el sustrato. La inhibición no competitiva
normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en
que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro
activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta
a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del
inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima.

6. Qué son inhibidores suicidas? Cómo actúan y mencione 3 ejemplos

Es un proceso por el cual una enzima transforma un determinado sustrato en

una molécula, que se une covalentemente e impide la actividad catalítica de la
misma enzima. Un ejemplo de esto es el inhibidor de biosintetizadores de
poliaminas α-difluorometilornitina o DFMO, que es un análogo del aminoácido
ornitina, y es usado para tratar la Tripanosomiasis Africana (enfermedad del
sueño). Otro ejemplo es el sistema de Beta-lactamasa en las Bacterias

7. Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las

reaccionescatalizadas por enzimas?.
Vitaminas hidrosolubles: Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en agua,
su exceso no resulta toxico ya que se eliminan por la orina. Actúan como
coenzimas o forman parte de ellos. Se convierten en el organismo en cofactores
de enzimas (grupos prostéticos o coenzimas) del metabolismo. Como coenzimas
actúan en las reacciones Enzimáticas como dadores o receptores de dichos
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grupos químicos; pueden intervenir en las reacciones de óxidoreducción o

intervienen en reacciones de transferencia de grupos químicos.

8. Explique cómo se da el proceso de regulación de la

actividadenzimática en el organismo?

El carácter dinámico de los organismos vivos establece que el verdadero equilibrio

metabólico se alcanza solo con la muerte de la célula, la célula es un sistema
abierto, e equilibrio dinámico, mantenido por un flujo vial direccional de
metabolitos, el conocimiento de los factores que regulan la acción de la enzimas
ES por tanto, esencial para entender el mecanismo de homeostasis celular y para
comprender a nivel molecular las enfermedades la regulación metabólica, de una
vía tiene lugar mediante la modulación de la actividad enzimática de una o más
enzimas claves de la ruta, llamada enzima limitante de la vida, que generalmente
corresponde a la primera enzima niveles de regulación de la actividad enzimática.