Taller guía de lectura No 3

Bases químicas de la vida II

1. Realice un cuadro comparativo donde diferencie las estructuras primarias, secundarias y

terciarias de las proteínas en función de sus características estructurales, función biológica
principal y proporcione un ejemplo para cada una de ellas, diferente al definido en el texto
guía.
 2. ¿Defina de forma breve y precisa qué es un dominio proteico y cuál es su importancia
biológica?
La mayoría de las proteínas de los eucariotas están compuestas de dos o más módulos
espacialmente diferenciados, o dominios, que se pliegan independientemente unos de otros. Su
importancia biológica radica en que cada dominio puede interactuar de manera independiente con
una enzima o un sustrato, esto implica que estas interacciones han sido posibles gracias a la
evolución.
3. Dado que las proteínas actúan como máquinas moleculares, explique por qué los cambios
conformacionales son tan importantes para la función de las proteínas.
Los movimientos predecibles (no aleatorios) dentro de una proteína que se activan por la unión de
una molécula específica se describen como cambios conformacionales. Estos cambios son
importantes porque de la estructura de la proteína depende su función, así, si existe un cambio
conformacional esta puede interrumpir procesos como el metabolismo.
 4. Explique cómo ocurre el plegamiento de proteínas ¿cómo este puede ser afectado? ¿cuáles
moléculas asisten este plegamiento?
Las subunidades pueden vincularse mediante enlaces covalentes similares a los puentes disulfuro,
pero más a menudo se aproximan entre sí por las interacciones no covalentes, como ocurre entre
las uniones hidrofóbicas en superficies complementarias de los polipéptidos que están cercanos.  
Una proteína compuesta de 2 subunidades idénticas es un homodímero, en cambio una proteína
integrada con dos subunidades no idénticas es un heterodímero. El desplegamiento de una proteína
se conoce como desnaturalización, esta genera una gran variedad de compuestos, entre ellos
detergentes, solventes orgánicos, radiación, calor y compuestos como la urea y el cloruro de
guanidina, los que interfieren con diferentes interacciones que estabilizan la estructura terciaria de la
proteína. El plegamiento de proteínas se inicia por interacciones entre residuos contiguos que
posibilitan la formación de gran parte de la estructura secundaria de la molécula. Una vez que las
hélices α y las hojas β plegadas se forman, el plegamiento posterior depende de interacciones
hidrófobas que fuerzan los residuos no polares juntos en el núcleo central de la proteína. El suceso
primario principal en el plegamiento de proteínas es el colapso del polipéptido para formar una
estructura compacta que desarrolla una estructura secundaria de importancia. Estas “proteínas
colaboradoras” se conocen como chaperonas moleculares; consisten en reconocer de modo
selectivo y unen secuencias cortas de aminoácidos hidrófobos que tienden a exponerse en las
proteínas no nativas, pero a ocultarse en proteínas que poseen una conformación nativa.

5. Realice un cuadro comparativo de los ácidos nucleicos donde incluya tipo de monómero,
estructura, mecanismo de polimerización y tipos.
 6. ¿Qué estudia la proteómica y porqué es importante en el desarrollo de fármacos?
El inventario completo de proteínas que un organismo como el humano produce recibe el nombre de
proteoma. El término también hace referencia al inventario entero de las proteínas presentes en un
tejido en particular, célula u orgánulo celular. Debido al número creciente de proteínas que están en
estudio, los investigadores han desarrollado técnicas que permiten determinar las propiedades o
actividades de un gran número de proteínas en un solo experimento. Por lo tanto, el término
proteómica se creó para describir el creciente campo de la bioquímica de proteínas. Este término
incluye el concepto de tecnologías avanzadas y computadoras que se han usado para realizar
estudios a gran escala para diversos ordenamientos de proteínas.