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Enzimas PDF
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Distribución de las enzimas en los formas diferentes, todas son normales, pero
espacios extra e intracelular difieren en algunos aminoácidos, estas
diferencias aminoacídicas se deben a
En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido mutaciones puntuales.
celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las 2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante,
mitocondrias). específica de las diversas especies biológicas, por
Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que se ejemplo la LDH del hombre y del conejo.
encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama
uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutámico-pirúvico 3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas
transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa). genéticamente que solo aparecen en determinados
Otras enzimas están en un cierto porcentaje en las individuos de una misma especie. La mayoría de
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir las aloenzimas no conducen a las manifestaciones
que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico patológicas. Sirven para caracterizar el tipo
transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en bioquímico de un individuo. Por ejemplo hay
mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato
citoplasma y 50% en mitocondria. Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.
En las células somáticas normales, las actividades
catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen muy Fundamentos clínicos de la
constantes, ya que existe un equilibrio entre la síntesis enzimología
y la degradación enzimática, pero constantemente
llegan al espacio extracelular pequeñísimas cantidades Las ez plasmáticas se clasifican de acuerdo a Bücher en
de muchas enzimas intracelulares. En muchas 3 grandes grupos:
enfermedades orgánicas está aumentada la salida de
enzimas desde el interior celular, esto puede deberse Enzimas Plasmoespecíficas:
por un aumento de la permeabilidad de las membranas Serían las enzimas que tienen su lugar de acción en el
celulares, o bien por disolución de la estructura celular. plasma.
De esta manera se originan modificaciones del nivel Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos
enzimático en el plasma sanguíneo, de indudable valor y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de
que ayudan a realizar un diagnóstico. acción, donde se encuentran su sustrato y su coenzima.
Por ejemplo las enzimas del complejo protrombínico,
Variantes enzimáticas lipoproteinlipasa, plasminógeno y pseudocolinesterasa.
Este grupo de enzimas son sintetizadas
Las enzimas se subdividen en 3 grupos: fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas
1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la en el plasma (a diferencia de otras que si están
enzima que le da características físico-químicas aumentadas indican daño). Entonces de este grupo de
(distinto pH, distinto Km, diferente acción de ez nos interesa saber sus valores inferiores; porque una
inhibidores y activadores) e inmunológicas disminución de su actividad (normalmente alta en
diferentes, localización o lugares de origen suero) indica una alteración en la síntesis, y como la
diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de mayoría son producidas en el hígado esto nos estaría
reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en indicando una alteración de la funcionalidad hepática.
condiciones distintas. Las causas de estas
múltiples formas enzimáticas pueden ser 3: Enzimas secretadas o exocitoenzimas
La información genética para estas moléculas Son enzimas secretadas por glándulas ó tejidos muy
enzimáticas están localizadas en distintos especializados, su lugar de acción está alejado, es el
genes. Por ejemplo la MDH tiene 3 caso de las enzimas digestivas segregadas por el
isoenzimas que están codificadas en los páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción,
cromosomas 1, 4 y 6. como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc.
Clínicamente, estas enzimas en sangre están en baja
Cuando los monómeros constituyentes de una actividad. Aumentarían sus niveles en la patología
ez (ez oligoméricas) están codificadas en aguda como la pancreatitis y en casos de patología
genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2 crónica, donde la glándula está hipofuncionante, por lo
monómeros el M se encuentra en el que su actividad estaría disminuida en su lugar de
cromosoma 11 y el H se encuentra en el acción; en este caso en duodeno.
cromosoma 12.
Enzimas celulares o endocitoenzimas
Mutaciones: hay genes que codifican para Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción
ciertas ez que están predispuestos a mutar más dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen
que otros. Por ejemplo la Glutámico acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima.
Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50 Se dividen es 2 grupos:
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CATEDRA DE BIOQUIMICA – FACULTAD DE MEDICINA - UNNE ENZIMAS
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caso de pancreatitis crónica. En esta enfermedad, la Es una ez. tetramérica formada por la combinación de
disminución de los niveles de amilasa total, amilasa dos tipos de cadenas diferentes: las designadas H del
pancreática, lipasa y tripsina orientan hacia la miocardio y las M del músculo estriado esquelético.
existencia de pérdida avanzada de parénquima Estas subunidades pueden combinarse de cinco
exócrino. Por el contrario, su elevación, aunque con maneras diferentes dando lugar a las isoenzimas
intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, correspondientes.
señalaría la permanencia de actividad inflamatoria
aguda sobre tejido funcionante, aun en el contexto de El infarto de miocardio es la muerte celular de las
enfermedad crónica. miofibrillas causada por falta de aporte sanguíneo a
No menos importante es el tener en cuenta que en los una zona del corazón que en la mayoría de los casos es
casos graves de necrosis pancreática pueden disminuir a consecuencia de la oclusión aguda y total de la arteria
rápidamente las actividades enzimáticas elevadas. En que irriga dicho territorio.
las determinaciones enzimáticas que no se realizan con Esta patología ocasiona diversas alteraciones
suficiente precocidad deja de ser posible el comprobar humorales, como leucocitosis y aumento de la
actividades elevadas. velocidad de sedimentación globular (VSG). No
obstante, desde el punto de vista diagnóstico, sólo tiene
Determinación de enzimas séricas en importancia el aumento en la actividad sérica de ciertas
el infarto de miocardio enzimas, liberadas al torrente circulatorio como
consecuencia de la necrosis.
Creatininafosfokinasa Normalmente en el plasma la concentración de la LDH
La CK es una ez dimérica formado por monómeros que 1 es menor que la de la LDH 2. En el infarto la
pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo tanto la CK tiene 3 alteración que se manifiesta es el aumento de LDH1
isoenzimas: que llega a valores que superan a la LDH 2. Esta
CK-MM (localización muscular) o CK 3 alteración aparece precozmente antes que los valores
CK-MB (localización cardíaca) o CK2 de LDH total supere su valor normal y permanece
CK-BB (localización cerebral) o CK1 alterado el isoenzimograma tiempo después que los
valores de LDH total retornaron a la normalidad por
Los distintos órganos presentan distribuciones eso tiene valor para diagnóstico tardío dado que la
diferentes de las isoenzimas. En el cerebro solamente alteración de la LDH1 es patognomónico del infarto, en
se observa CK-BB. La barrera hematoencefálica intacta cambio la LDH2 es característica de los procesos de
parece ser impenetrable para la CK, por lo que en hemólisis de los glóbulos rojos.
general no debe contarse con la presencia de CK-BB en En la práctica se determinan tres de ellas, CK, GOT y
el suero. LDH, la velocidad con que se activan es diferente para
En individuos sanos la actividad total de CK en suero cada una de ellas. La más precoz es la CK (6-8 hs),
se compone fundamentalmente de CK-MM. intermedia la GOT (16-48 hs) y más tardía la LDH (24-
En el infarto, no solo es de importancia la 60 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan
comprobación de la actividad CK-MB sino también su al cabo de 3-4 días, mientras que la LDH permanece
proporción en la actividad total de la CK. Las elevada entre 8 y 14 días. Es importante recordar que
determinaciones de CK y CK-MB ayudan también a estas enzimas no son específicas del corazón, puesto
reconocer precozmente reinfartos o la extensión del que se encuentran en otros tejidos; por consiguiente, un
infarto. Además del infarto pueden encontrarse valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a
aumentos de la actividad sérica de la CK y CK-MB en un proceso distinto al infarto. Así pues, para sustentar
otras lesiones del miocardio. p.ej. en miocarditis, el diagnóstico de necrosis miocárdica se realizan
arritmias graves, intervenciones quirúrgicas. determinaciones seriadas durante los primeros 3-4 días
La CK está aumentada en esfuerzos físicos, y se requiere que muestren la curva de ascenso y su
inyecciones intramusculares, heridas musculares y normalización típica para cada una de ellas. La
daño hipóxico de los músculos esqueléticos. Este determinación de las isoenzimas de la CK y de la LDH
aumento se debe casi exclusivamente a lesiones de la facilita el diagnóstico y permite conocer si el aumento
musculatura esquelética. se debe específicamente a un infarto de miocardio, ya
que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi
Láctico Deshidrogenasa exclusivas del corazón. Además, la primera puede estar
anormalmente elevada en algunos casos en que la
Tipo Composición Localización
actividad de la CK total es normal. Recientemente se
Miocardio, eritrocito,
LDH1 HHHH ha demostrado que ciertos marcadores como la
riñón, páncreas
mioglobina pueden ser más precoces, y también las
Miocardio, eritrocito,
LDH2 HHHM troponinas T e I, las cuales son más específicas que las
riñón
enzimas utilizadas clásicamente. Los valores máximos
Páncreas, pulmón,
LDH3 HHMM de estas enzimas presentan una correlación discreta con
leucocitos
la extensión de la necrosis y se han utilizado con fines
Hígado, músculo
LDH4 HMMM pronósticos; no obstante, existen muchos factores
esquelético
diferentes que influyen en el grado de actividad
Hígado, músculo
LDH5 MMMM enzimática, por lo que este parámetro sólo tiene un
esquelético
valor orientativo.
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