En síntesis, las enzimas séricas son aquellas enzimas relevantes clínicamente para

diagnosticar, tener un seguimiento y dar un tratamiento a diversas patologías. Poseen un

origen plasmático. Para poder entender más su clasificación primero tenemos a las enzimas
plasmáticas que se pueden clasificar en dos clases: las funcionales y las no funcionales.
Las de clase funcional poseen una obligación específica y definida; por ese motivo, el plasma
compone su sitio de acción normal y la composición de estas enzimas dentro del mismo
plasma es igual o mayor en comparación a la del tejido de donde provienen. Algunos
ejemplos vendrían a ser la lipoproteinlipasa, la seudocolinesterasa, la ceruloplasmina y otras
enzimas que cumplen un papel coagulante. La determinación de su actividad posee
relevancia tanto en sus funciones propias como las de su tejido de provenencia en donde se
sintetizan.
Por otro lado, las no funcionales del plasma tienen funciones desconocidas; algunas por no
contar con la cantidad adecuada de activadores, cofactores o sustratos en el contexto
plasmático debido a tener una concentración dentro del plasma mucho menor que en las
áreas tisulares. Su presencia elevada en el mismo plasma podría indicar un incremento en la
velocidad de destrucción tisular y celular; siendo así de relevancia clínica para un
diagnóstico, aunque sus niveles altos tampoco sean sinónimo de una necrosis celular, al
hecho de que se pueden elevar posteriormente a ejercicios intensos o vigorosos.
Dentro de las enzimas no funcionales, estas a su vez se subdividen en dos clases: las enzimas
de secreción y las de metabolismo intermedio. Las primeras se originan dentro de las
glánfulas exocrinas (como la próstata y el páncreas), así como en tejidos provenientes del
hueso o la mucosa gástrica.
Luego tenemos a las enzimas no funcionales de metabolismo intermedio, las cuales son las
que se analizarán en este informe; estas cuentan con una concentración tisular miles de veces
mayor comparada a la del plasma. Ciertas lesiones provocan un incremento en la
permeabilidad de la membrana plasmática, originando una posterior liberación de estas
enzimas al torrente sanguíneo. Ejemplos de estas enzimas serían la glutámico oxalacético
transaminasa (GOT), la glutámico pirúvico transaminasa (GPT), la lactato deshidrogenasa
(LDH), creatina quinasa (CK), entre otras.
Dentro de las células de estos tejidos las enziman pueden ser encontradas dentro del citosol o
líquido celular, o también estar fijadas a ciertos organelos tales como las mitocondrias.
Primero tenemos a las enzimas uniloculadas que solo las podemos encontrar dentro del
citosol, tales como el LDH (láctico deshidrogenasa) o el GPT (glutámico pirúvico
transaminasa), por otro lado; están las biloculadas que se encuentran en determinado
porcentaje en los organelos y las demás dentro del citoplasma, como por ejemplo la MDH
(malato deshidrogenasa), con 50% de sus ejemplares en las mitocondrias y la otra mitad en el
citoplasma; y la MDH (glutámico pirúvico transaminasa), con 60% de sus enzimas en el
citoplasma y el resto en las mitocondrias.
Normalmente las actividas catalíticas de las enzimas permanecen constantes dentro de las
células somáticas debido al equilibrio entre la degradación y síntesis enzimática, sin embargo
esta se puede ver afectada por el frecuente ingreso de pequeñas cantidades de variadas
enzimas intracelulares al espacio extracelular. Se relaciona con esto úlitmo las enfermedades
orgánicas en donde se incrementa la salida de enzimas en el nivel intracelular, debido
posiblemente a la disolución estructural de las mismas células o al incremento de
permeabilidad dentro de las membranas celulares.
De este modo, aparecen cambios de niveles enzimáticos dentro del plasma sanguíneo; los
cuales son de suma importancia para determinar el diagnóstico correspondiente.

La activación enzimática puede verse alterada por una variedad de razones, tales como:
 Cambios en el ph: Gran variedad de enzimas se sensibilizan ante las alteraciones del pH al
contar con grupos químicos de cáracter ionizable dentro de sus estructuras; y al su
conformación depender de una carga eléctrica, el pH óptimo es el más adecuado para llevar a
cabo su catalización, por este motivo cambios de tan solo décumos afectan su actividad.
 Cambios en la temperatura: Al esta aumentarse tienen un efecto acelerador en las reacciones
químicas al duplicarse la velocidad de reacción con cada 10 °C de mayor temperatura. Cuando
la enzima está por encima de la temperatura óptima, se contrarresta su velocidad de reacción
por la ausencia de actividad catalítica al ocurrir la desnaturalización térmica, incluso
decreciendo su actividad hasta ser nula.

 Presencia de cofactores: Son sustancias que sin ellas una enzima no cumple con su función
catalítica, pudiendo ser iones inorgánicos como el hierro, magnesio, manganeso o el zinc en
ciertas condiciones. Alrededor de un tercio de enzimas necesitan de estos.
 Las concentraciones del sustrato y de los productos finales: La concentración de sustrato
influye directamente en la velocidad de reacción de la enzima y el producto vuelve más lenta a
la reacción o incluso invertirla en su sentido.

 Presencia de inhibidores: Ocupan el sitio activo de la enzima o alteran su espacio impiendo

que se una al sustrato de origen.
 Modulación alostérica: Cuando la enzima puede adoptar dos conformaciones
Inhibidor competitivo Inhibidor no
interconvertibles: la R (relajada) y T (tensa). Las sustancias quecompetitivo
presentan tendencia a
estabilizar la forma R son denominadas moduladores positivos y son las más activas al unirse
con más afinidad al sustrato, mientras las que favorecen la forma T son los moduladores
negativos y disminuyen la actividad enzimática.

Activador alósterico Inhibidor alósterico

 Modificación covalente: Cuando una enzima pasa a una forma más activa mediante un enlace
covalente a un grupo químico determinado, así como el caso contrario.
 Activación por proteolisis: Caado una enzima se sintetiza como proteína precursora en
ausencia de actividad enzimática (conocidas como zimógenos o proenzimas). Para poder
activarse padecen de un ataque hidrolítico que termina liberando péptidos,y así el resto de la
molécula logra adoptar propiedades características de la forma activa. Muchas enzimas del
aparato digestivo siguen este tipo de activación, como la α – quimitripsina y la tripsina
pancreática; que si se activara en el mismo páncreas, produciría una pancreatitis aguda
(frecuentemente mortal).

α –quimitripsina
sintetizándose en forma
de quimotripsinógeno
  Isoenzimas: Ciertas enzimas tienen una parecida función en el ámbito biológica, aunque su
estructura molecular sea diferente. Debido a estas distintas propiedades, las isoenzimas se
adaptan mejor a su respectiva función, tales como la lactato deshidrogenasa con isoenzimas
distintas en el corazón y en el músculo, la malato deshidrogenasa en las mitocondrias respecto
a las del citoplasma; y las enzimas de la glicolisis fetal con respecto a las del adulto.

Las transaminasas son un tipo de enzima que como su nombre lo dice cumplen reacciones de
transaminación originando a cetoácidos y aminoácidos diferentes de los orginales. Dentro del
hígado hay alrededor de 60 reacciones de carácter transaminante, sin embargo; las únicas de
relevancia clínica son la GOT y la GPT. En el caso de la GOT, está constituida por 2
isoenzimas: una mitocondrial y la otra citoplasmática.

Esta transaminasa no es exclusiva del hígado, pues también tiene una gran concentración en
las áreas del corazón , los músculos, el cerebro y el páncreas; y cuando ocurre una lesión en
dichos orgános esta es liberada a la sangre y en los análisis sus niveles aparecen elevados.

Los análisis de esta transaminasa en suero sirven en las pruebas hepáticas para evaluar las
condiciones del hígado al ser directamente proporcional con el daño celular del mismo
órgano y un factor indicador de la evolución de enfermedad hepática. De la misma manera,
son importantes ver sus niveles para determinar la existencia de una lesión cardíaca por
mayormente un infarto de miocardio. El nivel máximo de esta transaminasa se alcanza un día
pasado el infarto, para después descender pasados los 3 a 4 días si es que se logra controlar la
lesión; o en el caso contrario, persistira así si el infarto progresa a peores condiciones.

Los valores o niveles normales de GOT o AST (aspartato aminotransferasa) son de 5 a 50

U/L en hombres y de 5 a 35 U/L en mujeres. Los valores por debajo del rango normal no son
marcadores de alguna alteración y pueden ser causados por un déficit nutricional que puede
ser corregido inmediatamente con una dieta idónea. Por otro lado, los valores por arriba del
rango normal indican la condición de hipertransaminasemia, frecuentemente causados por
problemas menores hepáticos, como el hígado graso o alcoholismo; hasta los más graves
como la hepatitis o cirrosis hepática. Como se mencionó anteriormente, también puede ser
indicador de daños cardíacos a causa de infarto de miocardio o bien musculares.

De acuerdo a los niveles de la enzima GOT, podemos clasificar a la hipertransaminasemia

por GOT de la siguiente manera:

 50 a 150 U/L en varones adultos y 35 a 105 U/L en mujeres adultas: Niveles elevados de
forma ligera, no son marcadores de alguna posible patología. Posiblemente causados por
obesidad, consumo de alcohol o la toma de algún medicamento antibiótico (como la
eritromicina), anticoagulante (como los antifúngicos o anticonceptivos orales) o
antihipertensivos (como aspirina, paracetamol o narcóticos). Es posible bajar estos niveles
teniendo una vida más saludable.
 150 a 250 U/L en varones y 105 a 175 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
moderada, marcadores de pequeños problemas hepáticos. Posiblemente causados por la
condición de hígado graso o el consumo excesivo de alcohol. Se necesita un seguimiento
médico.
 250 a 500 U/L en varones y 175 a 350 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
excesiva, marcadores de una enfermedad hepática. Posiblemente causados por una hepatitis
crónica normalmente originada por el consumo excesivo de alcohol o; por otro lado, haber
sufrido de un ataque o infarto cardiaco o de un traumatismo o lesión muscular. Se necesita un
seguimiento médico que identifique el origen del problema.
 Más de 500 U/L en varones y más de 350 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
extrema, marcadores de daño al mismo órgano del hígado. Posiblemente causados por una
isquemia hepática o una hepatitis aguda, así como un consumo de drogas o sustancias
tóxicas, las cuales hacen alcanzar valores extremos 100 veces por arriba de lo normal. Se
necesita tratamiento médico urgente para frenar daños irreversibles hepáticos.

Otros padecimientos relacionados a dichos niveles elevados de GOT pueden indicar una
colestasis (la obstrucción de la vía biliar) , una anemia hemolítica, cirrosis, infecciones
víricas, una necrosis hepática, tumor hepático; entre otros.
Al igual que la GOT, la enzima GPT, es una transaminasa que realiza reacciones de
transferencia desde un grupo amino de un aminoácido dador hasta un cetoácido aceptor; sin
embargo, se diferencia en que no cuenta con isoenzimas al ser exclusivamente
citoplasmática. Posee una concentración grande dentro del hígado y en menores cantidades
dentro del corazón, músculos y riñones; y de la misma manera que la GOT, al momento de
una lesión en estos órganos, esta enzima se libera en el suero sanguíneo y puede aparecer con
niveles elevados en los análisis. Al ser una transaminasa mucho más específica con respecto
a los contextos hepáticos, aparecerá con rangos mucho más altos que la GOT y; por este
motivo, el cociente GPT/GOT puede ser menor que 1 en alteraciones como tumores
hepáticos, cirrosis o congestión hepática o; por otro lado, mayor que 1 como en la hepatitis
vírica.

Los análisis de esta transaminasa son realizados con el mismo propósito que la GOT, solo
que con una especificidad más hepática. Los valores o niveles normales de GPT o ALT
(alanina aminotransferasa) son de 7 a 50 U/L en hombres y de 7 a 35 U/L en mujeres. Los
valores por debajo del rango no tende a marcar alguna alteración hepática, pero puede ser
causada por una infección urinaria o una alimentación con déficit vitamínica B6 que puede
ser arreglada con una dieta con ingesta adecuada de piridoxina. Por otro lado, los valores por
arriba del rango normal puden indicar desde problemas del hígado leves o menores como el
hígado grasa hasta los más fuertes como la hepatitis o la cirrosis; así como ocasionalmente
son marcadores de alteraciones a nivel del páncreas o la vesícula. Cabe mencionar que los
valores de DPT también son observados en las donaciones de sangre para descartar a
donantes que padezcan de hepatitis A o B.

De acuerdo a los niveles de la enzima GPT, podemos clasificar a la hipertransaminasemia

por GPT de la siguiente manera:

 50 a 150 U/L en varones adultos y 35 a 105 U/L en mujeres adultas: Niveles elevados de
forma ligera, no son marcadores de alguna posible patología. Posiblemente causados por
obesidad, consumo de alcohol o la toma de algún medicamento AINEs, antirrítmico,
antibiótico, anticancerígeno, anticoncenptivo vía oral, antidiabético, antiepiléptico,
antifúngico, antihipertensivo, antipirético, antipsicótico, antitubercoloso, fibratos, opiáceos,
tiopurinas o uricosúricos. Es posible bajar estos niveles teniendo una vida más saludable.
 150 a 250 U/L en varones y 105 a 175 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
moderada, marcadores de primeros síntomas de pequeños problemas hepáticos. Posiblemente
causados por la condición de esteatosis hepática (hígado graso) o el consumo algo elevado de
alcohol. Se recomienda consultar con un médico si se considera indicado unas pruebas
secundarias o complementarias.
 250 a 500 U/L en varones y 175 a 350 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
excesiva, marcadores de una enfermedad hepática. Posiblemente causados por una hepatis
crónica o una cirrosis o; por otro lado, enfermedades pancreáticas como la pancreatitis, o
vesiculares como la colecistitis. Se necesita consultar con un profesional para identificar el
problema y pautear su posible tratamiento.
 Más de 500 U/L en varones y más de 350 U/L en mujeres: Niveles elevados de forma
extrema, marcadores de daño al mismo órgano del hígado. Posiblemente causados por una
intoxicación por drogas, sobredosis de medicamentos, isquemia hepática o una hepatitis
aguda. Se necesita tratamiento médico urgente para frenar daños irreversibles hepáticos.

Otros padecimientos relacionados a dichos niveles elevados de GPT pueden indicar un

cáncer hepático, anemia hemolítica, insuficiencia hepática o renal, pancreatitis aguda,
mononucleosis, enfermedad de Wilson, infarto de miocardio, hemocromatosis, distrofia
muscular, erliquiosis, entre otros.

La lactato deshidrogenasa es una enzima oxirreductasa tetrámerica que se constituye por dos
clases de cadenas distintas: las designadas M provenientes del músculo esquelético estriado y
las H provenientes del miocardio. Se puede encontrar en diversos tejidos del cuerpo, pero en
su mayoría de veces la apreciamos dentro de los órganos del corazón, hígado, pulmones,
riñones, hígado o de los músculos y glóbulos rojos. Presenta como obligación el aportar
energía a las células del organismo al interconvertir el lactato y el pituvato; y a lo largo del
ejercicio muscular, la glucosa se transforma en lactato gracias a las células musculares para
que después los tejidos la utilizen como energía. Posteriormente, el hígado recoge dicho
lactato que fue liberado a la sangre y la glucosa es transformada nuevamente para que los
tejidos vuelvan a utilizarse como fuente de energía.
La enzima LDH presenta 5 isoenzimas o varientes de la misma que cuentan con pequeños
cambios en su estructura de acuerdo a la provenencia del tejido del que vengan:
Los análisis de esta enzima sirven para identificar lesiones a nivel de los tejidos del
organismo, los cuales cuando sufren daños liberan a dicha enzima al suero sanguíneo. Por
ejemplo, los valores altos de LDH pueden ser originados a causa de una anemia,
hipotiroidismo, enfermedades hepáticas o pulmonares; o una insuficiencia cardíaca. Con
respecto a la última, si es que aparece una isquemia en el miocardio con lesión muscular
incluida, los niveles de LDH se eleverán pasadas las 48 horas hasta el día siguiente y vuelve
a sus valores normales entre 5 a 10 días. Por otro lado, la LDH puede marcar la posibilidad
de un cáncer, al indicar la presencia de posibles tumores; sobre todo en el seguimiento y
tratamiento del linfoma de Hodgkin, sarcoma de Ewing, ciertos tipos de leucemia o el cáncer
testicular.

Respecto al estudio específico de sus 5 isoenzimas, se analiza con el propósito de encontrar

el tipo de tejido que fue afectado. Generalmente la izoenzima LDH más conecntrada en el
organismo es la LDH2, en los estudios de la LDH si aparece esta o las otras 4 isoenzimas con
niveles elevados, podemos encontrar el origen probable de dicho amuento de valores.

Los valores o niveles normales de LDH son 130 a 240 U/L en adultos, con niveles normales
de isoenzimas en la siguiente proporción: LDH-1 del 17 a 27%, LDH-2 del 27 al 37%, LDH-
3 del 18 al 25%, LDH-4 del 3 al 8% y LDH-5 del 0 a 5%. Los valores por debajo del rango
son muy escasos y se deben a un transtorno genético llamado deficiencia de LDH. Por otro
lado, los valores por arriba del rango normal puden indicar lesiones en los órganos
mencionados, de las cuales las más comunes son enfermedades pulmonares, daños
musculares, anemias, o algunas clases de cáncer.

Para hallar los niveles de LDH, se realiza la suma de sus isozimas y se saca la LDH total;
pero es importante saber cuales de las isoenzimas están causando estos niveles elevados y así
orientar al paciente hacia un diagnóstico más específico con una concreta enfermedad. Estas
pueden cumplir con los siguientes perfiles:

 Anemia hemolítica: Incremento de LDH1, LDH2 y LDH3.

  Daño muscular: Incremento de LDH5.
 Hepatitis: Incremento de LDH4 y LDH5.
 Pancreatitis: Incremento simultáneo de LDH2, LDH3, LDH4 y LDH5.
 Cirrosis: Incremento de LDH5.
 Mononucleosis: Incremento de LDH3, LDH4 y LDH5.
 Infarto de miocardio: Incremento de LDH1 y LDH2.
 Infarto pulmonar: Incremento de LDH2 y LDH3.
 Cáncer maligno de hígado: Incremento de LDH4 y LDH5.

De acuerdo a los niveles de la enzima GPT, podemos clasificar a los niveles de LDH de la
siguiente manera:

 240 a 480 U/L: Niveles elevados de forma ligera, no son usualmente marcadores de alguna
posible patología. Posiblemente causados por una serie de ejercicios intensos. Sin embargo, si
los valores se acercan al doble de los niveles normales de LDH del paciente, podría ser
indicio de problemas del hígado como la cirrosis; o el hipotiroidismo, delirium tremens o la
colangitis.
 480 a 960 U/L: Niveles elevados de forma moderada, es recomendable saber las causas que
lo provocan. Posiblemente causados por una anemia hemolítica, distrofia muscular
progresiva, mononucleosis, una leucemia o un infarto pulmonar; si es que los valores se
acercan desde 2 a 4 veces los niveles normales de LDH del paciente.
 960 a 2400 U/L: Niveles elevados de forma excesiva, necesario identificar la provenencia del
incremento para poder revertielo a tiempo. Posiblemente causados por una hepatitis aguda
relacioandas con una ictericia si es que lso niveles son 10 veces los niveles normales de LDH
del paciente.
 Más de 2400 U/L: Niveles elevados de forma extrema, marcadores patologías que
frecuentemente son tipos de cáncer. Posiblemente causados por un cáncer con metástasis
(frecuentemente hepática), por una anemia megaloblástica o una anoxia.

Otros padecimientos relacionados a dichos niveles elevados de LDH pueden indicar una
anemia perniciosa, un accidente cerebro-vascular, neumonía por Pneumocystis jiroveci, una
isquemia intestinal, hipotensión, bronquitis crónica, eclampsia, entre otros. Cabe resaltar que
también los niveles de LDH pueden aumentar con el insumo excesivo de alcohol o de
cocaína; así como con la ingesta de ciertos medicamentos analgésicos, anestésicos,
antiarrítmicos, antibióticos, anticancerígenos, antidiabéticos, antiepilépticos, o inhibidores de
la enzima convertidora de angiotensina.

Por último, en el caso del infarto del miocardio; el proceso bioquímico es bastante
interesante: pues iniciada la isquemia se producen cambios iónicos intracelulares, al la célula
usar el oxígeno disuelto en el espacio intersticial. El miocito pierde actividad contráctil y se
observa una reducción del metabolismo oxidativo por ende una disminución de la
disponibilidad del ATP, para compensar esto la célula usa las reservas de creatinina fosfato.
Posteriormente se produce la activación de la glucólisis anaeróbica con aumento de la
captación de glucosa, vasodilatación y una pérdida de potasio y fosfato. Posteriormente la
activación de la glucólisis anaeróbica produce un aumento de la concentración de lactato y
protones que ocasiona acidosis celular. Estos cambios son reversibles y se producen como un
intento para tratar de compensar la falta de oxígeno. Si la isquemia se prolonga en el tiempo
estas alteraciones se tornan irreversibles.

La creatina quinasa es una enzima dimérica que está constituida por monómeros que pueden
ser o de tipo M o de tipo B. De esta manera, cuenta con 3 isozimas: CK-BB o CK1
(mayormente proveniente del área cerebral), CK-MB o CK2 (mayormente proveniente del
corazón) y CK-MM o CK3 (mayormente proveniente del músculo esquelético).
Como se aprecia en la imagen, los órganos difieren en su proporción de las 3 isoenzimas,
como en el cerebro que casi solo se presenta la CK-BB; sin embargo, esta misma isoenzima
casi no se presenta en el suero sanguíneo debido a que la barrera hematoencefálica intacta es
casi impenetrable para la enzima creatina quinasa. Los valores normales de esta enzima son
de 24 a 194 U/ml y, en la persona sana, el suero sanguíneo es mayormente compuesto por
CK-MM.
El análisis de esta enzima y sus isoenzimas es de relevancia clínica en los infartos,
especialmente la CK-MB y su proporción dentro de la actividad total de la creatina quinasa.
Estas pruebas, asimismo, ayudan a identificar de manera precoz reinfartos o extensiones del
mismo, así como otras lesiones del miocardio, como arritmias graves o miocarditis.
Cabe resaltar que los niveles de la enzima pueden verse incrementados por ejercicios
intensos, daño hipóxico muscular, heridas musculares o inyecciones intramusculares; todos
estos debido a lesiones dentro del músculo esquelético.
 Las enzimas séricas son aquellas enzimas relevantes clínicamente para diagnosticar,
tener un seguimiento y dar un tratamiento a diversas patologías. Estas son de
clasificación citoplasmáticas no funcionales de metabolismo intermedio y su
presencia elevada en el mismo plasma podría indicar un incremento en la velocidad
de destrucción tisular y celular cuando ciertas lesiones provocan un incremento en la
permeabilidad de la membrana plasmática, originando una posterior liberación de
estas enzimas al torrente sanguíneo.
 La activación enzimática puede verse alterada por una variedad de razones, tales
como cambios en el pH, cambios en la temperatura, presencia de cofactores,
concentraciones de sustratos y productos finales, presencia de inhibidores o
isoenzimas, modulación alósterica, modificación covalente, activación por
proteolisis, lesiones o daños tisualres, entre otras.
 La actividad enzimática de la glutámico oxalacético transaminasa (GOT) sirve ser
determinada dentro del suero sanguíneo para evaluar las condiciones del hígado al ser
directamente proporcional con el daño celular del mismo órgano y un factor
indicador de la evolución de enfermedad hepática. De la misma manera, es relevante
 ver sus niveles para determinar la existencia de una lesión cardíaca por mayormente
un infarto de miocardio.
 La actividad enzimática de la glutámico pirúvico transaminasa (GPT) sirve ser
determinada dentro del suero sanguíneo con el mismo propósito que la GOT, solo
que con una especificidad más hepática, los valores de la enzima por arriba del rango
normal puden indicar desde problemas del hígado leves o menores como el hígado
grasa hasta los más fuertes como la hepatitis o la cirrosis; así como ocasionalmente
son marcadores de alteraciones a nivel del páncreas o la vesícula para descartar
donantes de sangre que padezcan de hepatitis A o B.
 La enzima lactato deshidrogenasa (LDH) presenta 5 isoenzimas o varientes de la
misma que cuentan con pequeños cambios en su estructura de acuerdo a la
provenencia del tejido del que vengan. Los análisis de la enzima LDH en general y
detallados sirven para detectar anomalías dentro de órganos del corazón, hígado,
pulmones, riñones, hígado o de los músculos y glóbulos rojos.
 El análisis de la enzima creatina quinasa (CK) cuenta con 3 isozimas: CK-BB o CK1
(mayormente proveniente del área cerebral), CK-MB o CK2 (mayormente
proveniente del corazón) y CK-MM o CK3 (mayormente proveniente del músculo
esquelético). Sus isoenzimas son de relevancia clínica en los infartos, especialmente
la CK-MB respecto a su proporción dentro de la actividad total de la creatina quinasa.
Estas pruebas, asimismo, ayudan a identificar de manera precoz reinfartos o
extensiones del mismo, así como otras lesiones del miocardio, como arritmias graves
o miocarditis.