UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

ESCUELA CIENCIAS DE LA SALUD

BIOQUÍMICA

UNIDAD 2 TAREA 2 – ENZIMOLOGÍA Y CATALISIS

JAWER ANTONIO DÁVILA

QUIBDÓ 17 DE OCTUBRE DEL 2020

Ejercicio #1 Enzimología

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que

actúa?

Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato basándose en la estructura

tridimensional que éste posee. La estéreo especificidad es la que determina que una oxidasa

dada modifique por ejemplo la L-PH sin que la DPhe sea alterada. Otro ejemplo son las

proteasas que reconocen a nivel del enlace peptídico cuáles son los AA adyacentes del lado

amino o carboxilo; esto se observa al comparar los enlaces hidrolizados en el siguiente

péptido:

La clasificación se establece según el tipo de reacción química catalizada y la división en

grupos según el tipo de reacción junto con el nombre del sustrato, proporciona la base para

el nombre individual de cada enzima.

En consecuencia, resultan seis clases principales de enzimas:

OXIDOREDUCTASA: Catalizan reacciones de óxido-reducción.

TRANSFERASAS: Catalizan reacciones de transferencia de grupos.

HIDROLASAS: Catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes CO, C-N, C-C,

etc.

LIASAS: Catalizan reacciones que implican formación de un doble enlace debido a la

remoción de un grupo o desaparición de un doble enlace por adición de un grupo.

ISOMERASAS: Reacciones de isomeración.

LIGASAS: Reacciones en las que se forma un enlace entre dos átomos, acompañada de un

consumo de energía.

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que

actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

LIPASA: La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de

los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la

hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en

gran variedad de seres vivos.

Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es

idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se

supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de

la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la

absorción de grasas.

PROTEASA: Las peptidasas o proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de

las proteínas. Para ello, utilizan una molécula de agua por lo que se clasifican

como hidrolasas.

Las proteasas se encuentran presentes en todos los seres vivos en los cuales participan tanto

en la hidrólisis de proteínas no deseadas, así como en la regulación de diferentes procesos

fisiológicos.
Las peptidasas están presentes en todos los organismos y constituyen del 1-5% del

contenido del genoma. Estas enzimas están implicadas en una gran cantidad de reacciones

fisiológicas desde la simple digestión de las proteínas de los alimentos hasta cascadas

altamente reguladas (eje.: cascada de coagulación sanguínea, el sistema del complemento,

vías de la apoptosis y la cascada que activa la Profenoloxidasa del invertebrado).

LACTASA: un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el intestino delgado y

que se sintetiza durante la infancia lactante de todos los mamíferos. Su acción es

imprescindible para el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en

sus componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el borde de cepillo de

las células que recubren las vellosidades intestinales. Pertenece a la familia de

las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacáridos en

los monosacáridos que los forman.

Algunos microorganismos, como las bacterias lácticas, producen lactasa. Esto les permite

hidrolizar la lactosa y metabolizar sus componentes: la glucosa vía glucólisis y la galactosa

por la ruta de Leloir o la ruta de la tagatosa-6-fosfato.

En los mamíferos, con la edad se produce un descenso fisiológico de la secreción de

lactasa. No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones genéticas que

permiten la secreción de la lactasa durante la vida adulta, como parte de una adaptación

evolutiva en las poblaciones que han domesticado ganado lechero y han seguido

consumiendo leche durante la edad adulta

PAPAÍNA: La papaína es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que

pertenece a una familia de proteínas relacionadas, que incluye endopeptidasas,

aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras enzimas con actividades tanto exo-

peptolíticas como endo-peptolíticas.

Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan la ruptura de múltiples enlaces en las

proteínas animales, lo que tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la

carne destinada al consumo humano. La papaína también hidroliza proteínas vegetales, y es

útil para evitar la formación de los sedimentos proteicos que produce la proteína de la

cebada en el proceso de fabricación de cerveza. También posee propiedades

antiinflamatorias cuando es consumida directamente, por lo que los frutos que la contienen

han sido usados como medicamento natural. Un entorno alcalino con pH mayor de 8, o una

temperatura mayor de 37ºC desnaturaliza la papaína rápidamente.

La papaína se consigue por la extracción del látex, que es un líquido blanco obtenido

mediante cortes en los frutos de papaya inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la

enzima y se purifica hasta alcanzar un nivel óptimo de calidad para su comercialización y

uso.

TRIPSINA: La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de

las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La

tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde

es esencial para la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una

enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos
Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados

positivamente, fragmentando al péptido inicial.

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y

luego es activado en el duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa) mediante

corte proteolítico.

La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras

estudiaba el mecanismo de la digestión. La tripsina es secretada en el páncreas, actúa en el

duodeno hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como

aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina,

que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de

las proteínas presentes en los alimentos, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más

pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por

la membrana del intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El

mecanismo enzimático es igual al de las otras proteasas de Serina: una tríada catalítica

convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente

electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es

termodinámicamente favorable, pero tiene una alta energía de activación.

SACARASA: conocida también como invertasa, es una enzima que convierte

la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está presente en el intestino delgado, en

el borde del cepillo de las vellosidades intestinales.

La enzima sucrasa invertasa, presente preferentemente en la fisiología de las plantas,

también hidroliza la sacarosa, pero mediante un mecanismo diferente.

La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad denominada intolerancia a la sacarosa, de

difícil diagnóstico, muchas veces se confunde con la intolerancia a la lactosa.

Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper

los disacáridos en los monosacáridos que los forman.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las

células vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para

sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en

comparación con otros catalizadores?

R/ Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los

enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,

aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino

que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que

en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían

condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Las enzimas son sustancias importantes y mediadoras de las reacciones que suceden en la

celular, por ellas las reacciones tienen mayores velocidades en corto tiempo.
Cada enzima presenta su máxima actividad en ciertas condiciones experimentales que

generalmente tienen que ver con pH, temperatura y la presencia o ausencia de activadores o

inhibidores respectivamente.

¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía,
en comparación con otros catalizadores?
-Un catalizador es una sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la
velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso.
Los catalizadores aceleran una reacción al disminuir la energía de activación o al cambiar el
mecanismo de reacción.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas.
Los tipos comunes de catalizadores incluyen a las enzimas, los catalizadores ácido-base y
los catalizadores heterogéneos (o de superficie).

b. Las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo
es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la
siguiente ecuación.

R/ Ciertas enzimas están presentes de forma natural en los alimentos (enzimas oxidantes).

Estas aceleran las reacciones químicas entre oxígeno y alimentos, lo que lleva a su
descomposición
a) Libera el sustrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la suficiente energía de
activación, es decir, invierte su reacción.
b) Transforma el sustrato en un producto final y regenera la enzima libre de acuerdo a la
cinética K3, cuando supera la barrera energética inicial
- Para comprender mejor la unión entre sustrato y enzima analizaremos la curva de

Michaelis-Menten. Es una curva de trayectoria hiperbólica en la que situamos en el inicio

un complejo enzima-sustrato sin haberse unido y va dándose la unión del sustrato con el

centro activo a medida que avanzamos en la curva, de manera que llegamos a una

saturación de las enzimas por el sustrato formando un final asintótico en la curva. Esta

saturación se debe a que encontramos más cantidad de sustrato que de enzimas, y llega un

momento en que todas las enzimas están “ocupadas” realizando la catálisis de un sustrato,

sin poder unirse a otro hasta terminar primero la reacción enzimática ya iniciada. El punto

del eje Y donde se forma la asíntota al infinito es considerada la velocidad máxima de

reacción de la enzima (de formación de producto).

Este proceso viene representado por la ecuación: E + S ⇌ [ES] → [EP] ⇌ E + P, donde E

es la enzima, S es el sustrato, P el producto, y [ES] y [EP] son el complejo enzima-sustrato

y enzima-producto respectivamente.

Son las que rompen los polímeros presentes en los alimentos de las moléculas más

pequeñas para que puedan ser absorbidas con facilidad. Las enzimas digestivas se

encuentran en el tubo digestivo de los animales donde colaboran en la digestión del

alimento, así como en el interior de las células, sobre todo en los lisosomas. Existen

enzimas digestivas en la saliva, en el jugo gástrico, en el jugo pancreático y en las

secreciones intestinales
4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes.
La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la
elaboración de cerveza eran producidas por las enzimas de distintos
microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos, pero solo se
entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra

por ejemplo en la fermentación del vino?

R/ Esto significa que una enzima en particular cataliza con un sustrato dado,

un solo tipo de reacción química y ningún otro.

Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato basándose en

la estructura tridimensional que éste posee

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que

son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad

enzimática?

R/ Cada enzima presenta su máxima actividad en ciertas condiciones

experimentales que generalmente tienen que ver con pH, temperatura y la

presencia o ausencia de activadores o inhibidores respectivamente.

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

R/ El Sitio activo es entonces un grupo de aminoácidos de la proteína que son

los responsables de la actividad catalítica y que, como consecuencia de la

estructura terciaria, se disponen espacialmente de tal manera que la

conformación del conjunto es complementaria de la conformación del sustrato.

 d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?

R/ La actividad enzimática en función del pH puede cambiar en la forma

indicada en las siguientes gráficas, El pH óptimo puede variar por la influencia

de los siguientes factores:

Origen de la enzima; las enzimas que modifican el mismo sustrato pero que

por provenir de diferentes fuentes difieren en su pH óptimo, pl, KM, velocidad

de inactivación térmica, etc., reciben el nombre de isoenzimas; en ellas las

variaciones en pH óptimo pueden ser hasta de 2,5 a 3 unidades de pH.

Origen del sustrato: en estos casos la variación en pH generalmente es menor

de 0,5 unidades de pH.

Concentración de sustrato: a bajas concentraciones de sustrato, KM varía

con el pH y el pH óptimo se desplaza hacia la zona donde KM aumenta al

aumentar el pH. Esta es la razón por la cual KM se determina a [S] elevadas

con el fin de evitar los cambios en función de pH.

Presencia de sustancias asociadas: Generalmente las impurezas modifican el

pH óptimo por razones que no son claras.

Las variaciones de actividad con cambios de pH indican la necesidad de usar

tampones cuando se está trabajando con enzimas, lo cual nos permite eliminar

estas variaciones.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos
cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-
Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en
 una línea a través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-
Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/ La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas

reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude
Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor
que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es
decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax

R/ R/ Vmax es la velocidad obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con

sustrato o sea la situación que se presenta cuando los sitios activos de todas las

moléculas de enzima se encuentran ocupados por sustrato.

R/ V0 Es la velocidad de transformacion del sustrato

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es

la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
R/ La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor

es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor

es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

KM es la concentración del sustrato (moles/litro) necesaria para alcanzar la velocidad

semimáxima.

¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

- La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima.
Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo
el enzima se encuentra unido al sustrato. ... La afinidad del enzima por el sustrato.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo

con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos
elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de
reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos.
¿Que consisten?
R/ Consiste en explorar las leyes que rigen el cambio de la composición de un sistema en el
tiempo y su relación con las variables que definen su estado, en particular, con la presión, la
temperatura y la composición.

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo
de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule
los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique
1/v como función de 1/ [S].

R/
V
[S]
µM/mi 1/ (S) 1/ (Vo)
µM
n
0,03333333 2,26757369
30 0,441
3 6
0,03333333 2,27272727
30 0,44
3 3
1,47058823
50 0,68 0,02
5
1,46412884
50 0,683 0,02
3
75 0,978 0,01333333 1,02249488
 3 8
0,01333333 1,00200400
75 0,998
3 8
0,87412587
100 1,144 0,01
4
0,86805555
100 1,152 0,01
6
125 1,468 0,008 0,68119891
0,70077084
125 1,427 0,008
8
0,00333333 0,41067761
300 2,435
3 8
0,00333333 0,38109756
300 2,624
3 1
0,00166666 0,28312570
600 3,532
7 8
0,00166666 0,30202355
600 3,311
7 8
0,00111111 0,26588673
900 3,761
1 2
0,00111111 0,27731558
900 3,606
1 5
0,27404768
1000 3,649 0,001
4
0,26336581
1000 3,797 0,001
5

1. Se debe calcular la inversa para 1 [S] y para 1 [Vo] la cual es

= 1 / [S] = 1 / 30 = 0,0333333
= 1 / [Vo] = 1 / 0,441 = 2,267573696

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos,

es decir (1/Vo y 1/ [S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal
arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). Las variables
del caso son: 1/Vo = m y 1/ [S] = b
y = mx + b 1/Vo = m y 1/ [S] = b
m= y 2− y 1/ x 2−x 1
Para remplazar datos de m, tomamos para y2 el último dato de Vo y el primero y lo mismo
con x2 el último y el primero de S, quedando de la siguiente manera.
m = 0,263365815 – 2,267573696
0,001 – 0,033333333
m = 61,9858108

1/Vo = m * 1/ [S] + b 1/Vo = 61,0858108 1/S + b

Tomamos como Vo la última cifra del cuadro y como S también la última, quedando:
Vo = 0,263365815 = 61,0858108 * 0,001 + b
Vo = 0,263365815 = 0,06198581 + b (Despejamos b)
b = 0,263365815 - 0,06198581
b = 0,20138
1/Vo = 61,0858108 y 1/S = 0,2014

Hallamos Vmax la cual es el inverso de 0,2014

Vmax = 1/0,20138
Vmax = 4,965

Hallamos Km la cual es la pendiente

Km /Vmax = 61,0858108*4,965
Km = 307,805191
 Grafica
2.5

2 f(x) = 62.41 x + 0.2

1.5
Y=1/[Vo]

0.5

0
0 0.01 0.01 0.02 0.02 0.03 0.03 0.04
X=1/[S]

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y

a la regulación enzimática.
R/ Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas cantidades que son

indispensables para el correcto funcionamiento del organismo. Actúan como catalizador en

las reacciones químicas que se produce en el cuerpo humano provocando la liberación de

energía.

¿cómo se integra la vitamina a la enzima y a la regulación enzimática?

R/ Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en

absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas

como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces

iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes.

Entre los coofactores comunes están los iones inorgánicos como el hierro \text {(Fe}^

{2+}) (Fe2+) start text, left parenthesis, F, e, end text, start superscript, 2, plus, end

superscript, right parenthesis y el magnesio (\text {Mg}^ {2+}) (Mg2+) left

parenthesis, start text, M, g, end text, start superscript, 2, plus, end superscript, right
parenthesis. Por ejemplo, la enzima que hace las moléculas de ADN, el ADN

polimerasa, necesita iones magnesio para funcionar.

Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas

(basadas en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la

dieta. Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente

como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que

participan en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del

tejido conectivo.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está
en el punto A?
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

R/ Las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la temperatura. En el rango

5ºC - 50ºC la actividad aumenta, ya que la velocidad de reacción se incrementa. A

temperaturas superiores (60ºC a 80ºC) la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido

a la desnaturalización que sufren. Una excepción a este comportamiento la constituyen

las enzimas de las bacterias termófilas que se encuentran en hábitats muy cálidos, como son

las fuentes termales.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

R/ Indica que la actividad de la enzima esta al máximo en los rangos de un pH optimo
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

R/ Azul: aquí actúa la pepsina gástrica, la cual tiene un Ph óptimo de 2

Rojo: aquí realizan su actividad catalítica la ureasa, la cual tiene un pH óptimo de 7

Naranja: aquí realizan su actividad catalítica la arginasa, la cual tiene un pH óptimo de 10

Ejercicio # 2. Bioenergética
 1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar
o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se

conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
R/ La energía liberada durante la oxidación de la glucosa pasa a las coenzimas NAD⁺ y

FAD⁺ mediante su reducción a NADH y FADH₂, respectivamente, para luego ser oxidadas

para obtener ATP en la fosforilación oxidativa mitocondrial. Esto forma parte de la

liberación de energía de los nutrientes.

-Liberación energética de los nutrientes

La energía proveniente de nutrientes, como la glucosa, es transferida mediante enzimas

oxidoreductasas que participan del metabolismo energético.

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
R/ En el metabolismo, el NAD está implicado en reacciones de reducción-oxidación,
llevando los electrones de una a otra. Debido a esto, la coenzima se encuentra en dos
formas: como un agente oxidante, que acepta electrones de otras moléculas.
Actuando de ese modo da como resultado la segunda forma de la coenzima, el NADH,
la especie reducida del NAD, y puede ser usado como agente reductor para donar
electrones. Las reacciones de transferencia de electrones son la principal función
del NAD+, que también se emplea en otros procesos celulares, siendo el más notable su
actuación como sustrato de enzimas que adicionan o eliminan grupos químicos de las
proteínas en las modificaciones postraduccionales. Debido a la importancia de estas
funciones, las enzimas involucradas en el metabolismo del NAD son objetivos para el
descubrimiento de fármacos.
 c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

R/La molécula FADH2, se forma mediante la oxidación de un alcano (como succinato) y un

alqueno como (fumarato) debido a que la función de FAD es oxidar los alcanos a alquenos

La transferencia de energía a la molécula dinucleótido de flavina adenina (FAD) para

convertirla en FADH2, es un mecanismo importante en la respiración celular. Consiste en

un proceso de reducción que almacena energía en altos estados electrónicos en el FADH2.

Gran parte de la transferencia de energía en la célula implica reacciones redox, tales como

esta. La molécula FAD se llama "cofactor redox" o una coenzima.

La coenzima reducida FADH2 contribuye a la fosforilación oxidativa en la mitocondria. El

FADH2 se vuelve a oxidar a FAD, lo que hace que sea posible producir dos moles del

portador de energía universal ATP. La fuente de la FADH2 energizada en la célula, es

generalmente el ciclo TCA.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

R/ El ADP el símbolo del adenosín difosfato (adenosindifosfato). El ADP es un nucleótido

difosfato, un compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales de fosfato

unidos entre sí. El ADP es almacenado en los gránulos de las plaquetas, y es movilizado

por la activación plaquetaria. El ADP es una molécula de alto poder energético.

Las moléculas de alto poder energético son importantes para varias reacciones. Se

aprovecha la energía que producen al romper algun enlace, en este caso un enlace fosfato.
ATP (adenosín trifosfato, o, adenosintrifosfato) al romper un enlace se produce 7.6

kcal/por molécula y queda ADP. En muchos sistemas se recicla el ADP, se le une otro

fosfato para que se convierta en ATP.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

R/: En el metabolismo, el compuesto acepta o cede electrones En reacciones redox. [15]

Tales reacciones (resumidas en la fórmula de abajo) implican la extracción de dos átomos

de hidrógeno desde el reactivo (R), en la forma de un ion hidruro (H-), y un protón (H+). El

protón se libera en la solución, mientras el reductor RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a

NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos de nicotinamida.

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosíntrifosfato)?
R/ Aunque son muy diversas las biomoléculas que contienen energía almacenada en

sus enlaces, es el ATP la molécula que interviene en todas las transacciones

(intercambios) de energía que se llevan a cabo en las células; por ella se la califica

como "moneda universal de energía".

En la mayoría de las reacciones celulares el ATP se hidroliza a ADP (adenosín

difosfato), rompiéndose un solo enlace y quedando un grupo fosfato libre, que

suele transferirse a otra molécula en lo que se conoce como fosforilación; sólo en

 algunos casos se rompen los dos enlaces resultando AMP (adenosín monofosfato)

+ 2 grupos fosfato.

El sistema ATP <—-> ADP es el sistema universal de intercambio de energía en

las células.

Los procesos celulares que llevan a la obtención de energía (medida en moléculas

de ATP) son la fotosínteis y la respiración celular:

Fotosíntesis

La fotosíntesis es uno de los procesos metabólicos de los que se valen las células

para obtener energía.

Es un proceso complejo, mediante el cual los seres vivos poseedores de clorofila y

otros pigmentos captan energía luminosa procedente del sol y la transforman en

energía química (ATP) y en compuestos reductores (NADPH), y con ellos

transforman el agua y el CO 2 en compuestos orgánicos reducidos (glucosa y otros),

liberando oxígeno :

La energía captada en la fotosíntesis y el poder reductor adquirido en el proceso,

hacen posible la reducción y la asimilación de los bioelementos necesarios, como

nitrógeno y azufre, además de carbono, para formar materia viva.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en el glucólisis?

R/ La energía es necesaria en el inicio de la glucólisis para dividir la molécula

de glucosa en dos moléculas de piruvato. Estas dos moléculas pasan a la fase II

 de la respiración celular. La energía necesaria para la división glucosa es

proporcionada por dos moléculas de ATP. A medida que la glucólisis procede,

se libera energía y la energía se utiliza para hacer cuatro moléculas de ATP.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
R/ La glucólisis produce 2 moléculas de ATP y 2 de NADH. En la cadena
transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierten 3 de ATP (2
NADH x 3 = 6 ATP)

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?

R/ Un catión es un ion con carga eléctrica positiva, es decir, que ha perdido electrones.

Los cationes se describen con un estado de oxidación positivo. En términos químicos, es

cuando un átomo neutro pierde uno o más electrones de su dotación original, este fenómeno

se conoce como ionización. Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de

las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya

que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas.

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

NOMBRE SIMBOL ENZIMA EN LA QUE ACTUA

O
Zn2+ Anhidrasa Carbonica, Carboxipeptidasa,

ZINC Oligometafosfatasa
MANGANES Mn2+ Pirovatu, Carboxilasa, Arguinasa

O
MAGNESIO Mg2+ Arginina, cinasa, fosforilasa
CALCIO Ca2+ Alfa-Milasa, Fermolisina
OBALTO Co2+ Feroloxidasa, Trifosfatasa

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y

consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
R/ Fedra o enzima-trato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un

sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima)

R/ Enzimas que son proteínas conjugadas o heteroproteínas.

Estas son la mayoría, en este caso se denominan HOLOENZIMAS. En ellas se diferencia:

una parte proteica llamada APOENZIMA y una parte no proteica denominada

COFACTOR.

EL COFACTOR puede ser de distinta naturaleza:

PUEDEN SER CATIONES METÁLICOS como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc.

• Ej. las quinasas que tienen como cofactor Mg2+

PUEDEN SER MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS, en este caso se

denominan:

•COENZIMAS si se unen débilmente y de forma temporal al apoenzima, por ejemplo, el

NAD+, FAD, etc,

•GRUPO PROSTÉTICO si se unen mediante enlaces covalente y de forma permanente al

apoenzima, por ejemplo, el grupo hemo del citocromo oxidasas.

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus

mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.
R/ Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una
coenzima). En estos casos, la parte proteica de la enzima se denomina apoenzima y la
fracción no proteica es el cofactor.

Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para

realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas,

denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles,

le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte

proteica de la enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.

Por lo tanto, una holoenzima está formada por:

Apoenzima.

Cofactor.
El buen funcionamiento del organismo humano, se debe a la posibilidad de separación

de apoenzimas y coenzimas, para sus fines específicos

Mecanismo de acción:
1. La coenzima se une a una enzima.
2. La enzima capta su sustrato específico.
3. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones.
4. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.
5. La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.
6. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se
genera ATP y H2O (respiración celular), al "dejar" allí sus electrones esta mediante
una lanzadera, vuelve a su estado inicial.
AFECTA: Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta,
hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados. Efecto de la concentración del sustrato
sobre la velocidad de una reacción enzimática.
 REFERENCIA BIBLIOGRAFICAS

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado

de https://bibliotecavirtual.unad.edu.co/login?url=http://search.ebscohost.com/login.aspx?

direct=true&db=edsmep&AN=edsmep.978.8.49.835874.2&lang=es&site=eds-

live&scope=site

Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado

de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2

013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia

UNAD (pp. 117-121). Recuperado

de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2

013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado

de https://bibliotecavirtual.unad.edu.co/login?url=http://search.ebscohost.com/login.aspx?

direct=true&db=edsmep&AN=edsmep.978.8.49.835874.2&lang=es&site=eds-

live&scope=site

Sitio Activo. Tomado de: https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo

Efecto Del Ph En La Actividad Enzimatica. Tomado de:

http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/sho/Tema_5b_pH.pdf

Efecto Del Ph. Tomado de:

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#ph

Que Son Las Vitaminas. Tomado de :

https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-vitaminas-

10077.html

Regulación Enzimatica Tomado de https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-

and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation
Nicotinamida Adeninadinucleótido. Tomado De:

https://es.wikipedia.org/wiki/Nicotinamida_adenina_dinucle%C3%B3tido

Cadena de transporte de electrones. Tomado de:

https://es.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-

fermentation/oxidative-phosphorylation/a/oxidative-phosphorylation-etc

Adenosin Difosfato. Tomado De: https://www.ecured.cu/Adp

Glucolisis. Tomado de https://www.ck12.org/book/ck-12-conceptos-biolog

%c3%ada/section/2.27/

Importancia De Los Minerales En Las Enzimas. Tomado de:

https://nutricionanimal.info/importancia-los-minerales-las-enzimas/

Complejo Enzima-Sustrato. Tomado de https://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-

sustrato
Enzimas. Tomado de

https://www.edu.xunta.gal/centros/iesbeade/aulavirtual2/pluginfile.php/2779/mod_resource

/content/0/ENZIMAS_APUNTES.pdf

Holoenzimas. Tomado de https://es.wikipedia.org/wiki/Holoenzima

2018,11. Concepto de Enzimas. Equipo de Redacción de Concepto. De. Obtenido 2019,03,

de https://concepto.de/enzimas

Lipasa. (2018, 2 de octubre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 04:50,

octubre 09, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Lipasa&oldid=111007940.

Peptidasa. (2018, 5 de diciembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta:

04:53, octubre 09 , 2019desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Peptidasa&oldid=112460229

Lactasa. (2018, 5 de diciembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta:

04:00, octubre 11, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Lactasa&oldid=112478115.

Papaína. (2018, 21 de agosto). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 06:38,

octubre 11, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Papa

%C3%ADna&oldid=110102496.
Sacarasa. (2018, 26 de noviembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta:

02:21, octubre 10, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Sacarasa&oldid=112289143.

Enzima. (2019, 10 de marzo). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 02:41,

octubre 10, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Enzima&oldid=114681187.

Enzima digestiva. (2019, 12 de marzo). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de

consulta: 02:50, octubre 10, 2019 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Enzima_digestiva&oldid=114546873.

Hernández, Rubén (31 de enero del 2007) enzimas

Tomado de :http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/index.html