http://apoyofq.tripod.com/cuerpo/enzimas.

htm Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (18371900), deriva de la frase griega en zymI, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 700. Las enzimas se clasifican en varias categorías: hidrolíticas, oxidantes y reductoras, dependiendo del tipo de reacción que controlen. Las enzimas hidrolíticas aceleran las reacciones en las que una sustancia se rompe en componentes más simples por reacción con moléculas de agua. Las enzimas oxidativas, conocidas como oxidasas, aceleran las reacciones de oxidación, y las reductoras las reacciones de reducción en las que se libera oxígeno. Otras enzimas catalizan otros tipos de reacciones. Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa; aquellas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.

Propiedades enzimáticas Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso. Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la digestión de las proteínas de la carne, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos. Además, la pepsina, la tripsina y otras enzimas poseen la propiedad peculiar denominada autocatálisis que les permite originar su propia formación a partir de un precursor inerte denominado zimógeno. Como consecuencia, estas enzimas se pueden reproducir en un tubo de ensayo.

Sin embargo. tales como NAD+ y NADP+. tales como C=O. carboxilo. Por ejemplo. C-C. 3. carbonilo. ésta es digerida por enzimas que rompen sus proteínas.sisib. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas.: .Las enzimas son muy eficaces. Como norma.uchile. 2. La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964. en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada: 1. Algunas células contienen también enzimas inhibidoras. La resistencia de las células vivas se debe a la incapacidad de las enzimas de atravesar la membrana celular mientras las células tienen vida. Cuando la célula muere. para uniformar la nomenclatura. y es más eficaz a una temperatura determinada. Ejs. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. o fosforilo). Ej. que evitan la acción de una enzima sobre un sustrato. algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas. Actualmente. tan pronto muere una célula. acilo. http://mazinger. metilo. Entre las numerosas clasificaciones. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria. glicosilo. Cantidades pequeñas de una enzima pueden realizar a bajas temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas temperaturas con métodos químicos ordinarios. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIÓN GENERAL. unos 30 g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas. oxidasas. empleando coenzimas.html III. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción.: aminotransferasas (transaminasas). Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción. mas de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato específico sobre el cual actúan. La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. denominadas antienzimas. la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula. las enzimas son inestables cuando se calientan. como aceptor de hidrógeno.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte03 /01. las enzimas no atacan a las células vivas. es decir. reductasas. su membrana se hace permeable y la enzima puede penetrar en la célula y destruir las proteínas en su interior. hidroxilasas y catalasas. otras en el substrato sobre el que actúan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histórico. C-N. la siguiente clasificación sistemática. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos. otra (transferencia de grupos amino. oxigenasas. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción. Muchas enzimas precisan para su función la presencia de un ion o una molécula que recibe el nombre de cofactor.

Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo. amilasa. 5. las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa. pero no por hidrólisis. fosfatasa. 6.2 CARBOHIDRASAS. Ejs. Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra.: decarboxilasas. N y otros átomos. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila. enzima importante en la industria de derivados de frutas (véanse éstas) . 14).) . que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico. C-S y algunos C-N. ESTERASAS. que se clasifican en: a) Hexosidasas. Liasas: También catalizan la ruptura de enlaces (C-C. a temperatura ambiente.025 M. 1. que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0.lipasas. glicerofosfatos. racemasas y mutaras.Procesamiento en salmuera. que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos. en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.1. También pertenecen a este grupo la pepsina. S. y b) Poliasas. Arvejas).005 M.Pretratamiento por inmersión (ej. excluyendo enlaces peptídicos). Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: . entre las cuales son de importancia en los alimentos: a) Lipasas. Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0. almidones fosforilados: c) Clorofilasas. Ejs. en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min. ureasa. que comprenden las amilasas. Generalmente. carentes de poder gelificante. maltasa. deshidratasas y aldolasas. entre las que interesan la invertasa y la lactasa. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3. . . b) Fosfatasas. 1. dando moléculas de ácido galacturónico. peptidasas. por ejemplo.. El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilización posterior. LAS HIDROLASAS comprenden las: 1. 4. d) Pectino-esterara. la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. pectinoesterasa.: Epimerasas. como.020-0. citrato-liasa. Ligaras: Catalizan la formación de enlace entre C y O. tripsina y quimotripsina. que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos.

responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados. que se encuentra en verduras y frutas cítricas.5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima. en esto se basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en leche humana. 2. con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo. al transformarse en su leuco-derivado. Su estudio es de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación. c) Catepsinas. de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES. que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche (Véase en "Aplicación de enzimas en la Industria Lechera") . por el calor u otros agentes se puede abrir la molécula proteica. http://genesis.2 Dehidrogenasas. relacionadas con el Pardeamiento Enzimático (véase éste) y la ascórbico-oxidasa. pues esta última no contiene esta enzima. b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa. que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico.1 Oxidasas. que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos. .1. catecolasa. Quimosina o Fermento Lab. en su estado nativo. tirosinasa. que comprenden: a) Las Oxidasas Férricas: Catalasa. a través de los peróxidos formados. Lipoxidasa.cfm 5. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la acción de estas enzimas. apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la carne. endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas. a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne. pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. 2. Al alcanzar un pH 4. Enzimas Objetivo: Identificará la importancia de la función que desempeñan las enzimas como catalizadores biológicos.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas. Entre ellas son de interés en alimentos: 2. b) Peptidasas. algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteolítica.uag. que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas.3 PROTEASAS. y d) Renina. Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes: Xantino-oxidasa. y Peroxidasa. que se clasifican en: a) Proteinasas. actuando como aceptor de H el azul de metileno.

2 Clasificación de las enzimas 5.1 Función de las enzimas Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. se incrementa la velocidad de la reacción. Regreso al incio de enzimas 5. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico.2.1 Función de las enzimas 5. Por lo tanto. que en ellas se establece el equilibrio químico. pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.2 Clasificación de las enzimas 5.4 Factores que afectan la actividad enzimática Lectura: "Enzimas de fuerza industrial " 5. es decir.2.1 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como: . Al disminuir la energía de activación.3 Actividad enzimática 5.2 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su Mapa conceptual de bioquímica.2. Además de su importancia como catalizadores biológicos. tienen muchos usos médicos y comerciales. La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles.CONTENIDO 5.1 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su Actividad IV-4 complejidad 5. actividad 5.

Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. Ejemplos: Fe2+. Facilitan la Tipo de enzimas . K+. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima. Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro. Regreso al incio de enzimas 5. Na+ y Zn2+ *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes: y y Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima. Cu2+. Estos iones metálicos se denominan activadores. para producir dobles enlaces. Mg2+. es decir. Ligasas Catalizan la unión de moléculas. Los cofactores pueden ser: *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima. las vitaminas del complejo ³B´ son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.2. A este tipo Hidrolasas pertenecen las enzimas digestivas. por ejemplo. la enzima no actúa. reacciones de Isomerasas isomerización. La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción.2 Clasificación de las enzimas según su actividad. si no están presentes. Catalizan las reacciones de adición de enlaces o Liasas eliminación.Actividad Catalizan reacciones de hidrólisis.

3 Actividad enzimática La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato. Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S). el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.Tansferasas transferencia de electrones de una molécula a otra. Los sustratos son específicos para cada enzima: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes. la glucosa. oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico. Ejemplo. Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Regreso al incio de enzimas 5. .

4 Factores que afectan la actividad enzimática.Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción.Concentración del sustrato.A mayor concentración del sustrato. Después de que se alcanza esta velocidad.El pH óptimo de la actividad enzimática es 7. Regreso al incio de enzimas 5. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada. a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido. un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. hasta ciertos límites. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo. Concentración de la enzima. pH. la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato. un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.. .El grado de especificidad de las enzimas es muy alto..Siempre y cuando haya sustrato disponible. Temperatura.. la enzima pierde su actividad. pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros..

4: Resuelva la actividad 4.Presencia de cofactores. la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.Muchas enzimas dependen de los cofactores. Actividad 4. sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente..1 Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" y realice un cuadro sinóptico que muestre los usos de las enzimas indicados en la lectura. Regreso al incio de enzimas Mapa conceptual de bioquímica .4 siguiendo el vínculo. Lectura 4. Para las enzimas que tienen cofactores. Envíe su trabajo al correo electrónico del profesor.

Química.Zárraga..2..2 Polímeros de condensación . 6. I. México. 2003. Rodríguez. 6. Castells. McGraw-Hill.C. su proceso de formación y sus aplicaciones más importantes. Velázquez. POLÍMEROS SINTÉTICOS Objetivo: Identificar los polímeros sintéticos más importantes. A.1 Definición 6. Y. J..

etc. Ejemplos: Celulosa.2 Clasificación de los polímeros 6.1 Polímeros de adición Actividad IV-5 Lectura: Nylon 6. Ejemplos: Polietileno. Los monómeros reaccionan entre sí para formar esas grandes moléculas.1 Definición Los polímeros son sustancias formadas a partir de miles de moléculas pequeñas llamadas ³monómeros´.proteína. Se elaboran artificialmente. nylon. las cuales se unen para formar moléculas de gran tamaño.2 Clasificación de los polímeros Naturales: Se encuentran en la naturaleza.2. cuyas masas moleculares son muy elevadas.6. De adición Sintéticos: Generalmente derivados del petróleo. almidón. ácidos nucleicos. Regreso inicio polímeros 6. etc. teflón. Polímeros De condensación .

www. . Regreso inicio polímeros 6.2. En la adición los monómeros se unen unos a otros de tal forma que el polímero formado contiene todos los átomos que contenían los monómeros. El más sencillo de los polímeros sintéticos es el polietileno. una parte de la molécula de éste forma otros compuestos pequeños. industrial y otros.com/ sumigran/celulosa_in... generalmente agua. se forman a partir de monómeros que son alquenos.pavimentosonline.1 POLÍMEROS DE ADICIÓN En algunos casos..La celulosa es un polímero natural que se utiliza en la fabricación de dispensadores de papel para uso hospitalario. En la condensación el polímero no contiene todos los átomos del monómero. Existen dos formas para la obtención de polímeros: Adición y condensación. los cuales se unen por el rompimiento del doble enlace yla formación de dos nuevos enlaces sencillos. La reacción para formar polímeros se llama polimerización.

htm . Poliestireno Uno de los muchos usos del polietileno es la fabricación de bolsas de plástico para empaque. (PVC) Materiales resistentes al calor y a los agentes químicos. bolsas para prendas destinadas a lavado en seco. aislantes eléctricos. vasos desechables para bebidas calientes. Losetas Cloruro de polivinilo para piso. cortinas de baño. Recubrimiento antiadherente para utensilios de cocina. botellas.com/english/ plasticosingles. Propileno Poliprepileno Cloruro de vinilo Envolturas y botellas de plástico transparentes. imitación de cuero. aislantes eléctricos Tetrafluoroetileno Teflón Estireno Muebles de imitación madera.Monómero Polímero Algunos usos Bolsas de plástico que se usan para empacar frutas y verduras. aislantes de espuma plástica. botellas. juguetes. maletas. Etileno Polietileno Alfombras para interiores y exteriores. www.rubarsa. plomería.

El teflón es utilizado como recubrimiento antiadherente en sartenes . que se utilizan para elaborar telas muy parecidas a la seda y a la lana.php?nid=689 Los vasos desechables de poliestierno son utilizados para conservar bebidas calientes.asp?dept_id=483 Regreso inicio polímeros 6.com/ news.2 POLÍMEROS DE CONDENSACIÓN Nylon. Casi todo el nylon se convierte en fibras.officenet. cuya estructura se muestra a continuación: El polímero formado a partir de este monómero es el nylon 6.- El monómero de un tipo de nylon es un ácido carboxílico con un grupo amino en el sexto átomo de carbono. www. . www. entre otros usos.com. el ácido 6-aminohexanoico. Este tipo de polímero es una poliamida ya que los enlaces que mantienen unidos a los monómeros son enlaces de amida.ar/ dept.2.hispanodetulsa.

como es el caso de éstos calcetines. Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de este poliéster.Es un poliéster fabricado por condensación del etilenglicol con ácido tereftálico.f3online. ..de/bti-f3-shop/ ProductDetailActi. Dacrón.. pero a un costo menor.El nylon se utiliza en la fabricación de diversas prendas con una calidad similar a la seda. Se utiliza para fabricar fibras que se utilizan en la elaboración de prendas de ³lava y usar´. www.

www.com/ english/plasticcompone.com/ pp..metallographic. Este tipo de resinas son termofijas. Es un polímero de fenol formaldehído.. Con la baquelita se fabrican diversos materiales. . Estás características permiten que se utilicen en la fabricación de ventanas a prueba de balas y cascos de protección.vetriengineers.La baquelita fue el primer polímero sintético. o sea que una vez moldeadas no pueden fundirse nuevamente.Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de dacrón.Estos polímeros son translúcidos como el vidrio. www. Policarbonatos. pero duros.htm Baquelita. Se utilizan para unir astillas de madera en paneles de madera aglomerada.

tatoo.ws/outdoors/ photo/cascos/half_dome.jpg . www.Cacos de protección de policarbonatos.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful