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htm Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (18371900), deriva de la frase griega en zymI, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 700. Las enzimas se clasifican en varias categorías: hidrolíticas, oxidantes y reductoras, dependiendo del tipo de reacción que controlen. Las enzimas hidrolíticas aceleran las reacciones en las que una sustancia se rompe en componentes más simples por reacción con moléculas de agua. Las enzimas oxidativas, conocidas como oxidasas, aceleran las reacciones de oxidación, y las reductoras las reacciones de reducción en las que se libera oxígeno. Otras enzimas catalizan otros tipos de reacciones. Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa; aquellas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.

Propiedades enzimáticas Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso. Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la digestión de las proteínas de la carne, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos. Además, la pepsina, la tripsina y otras enzimas poseen la propiedad peculiar denominada autocatálisis que les permite originar su propia formación a partir de un precursor inerte denominado zimógeno. Como consecuencia, estas enzimas se pueden reproducir en un tubo de ensayo.

denominadas antienzimas. 3. hidroxilasas y catalasas. la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula. que evitan la acción de una enzima sobre un sustrato. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. tan pronto muere una célula. las enzimas son inestables cuando se calientan. Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción. Como norma. en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada: 1. es decir. las enzimas no atacan a las células vivas. o fosforilo).: . su membrana se hace permeable y la enzima puede penetrar en la célula y destruir las proteínas en su interior. acilo. La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964. C-N. Actualmente.html III. carboxilo. Cantidades pequeñas de una enzima pueden realizar a bajas temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas temperaturas con métodos químicos ordinarios. Cuando la célula muere. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria. reductasas. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIÓN GENERAL. carbonilo. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción. Muchas enzimas precisan para su función la presencia de un ion o una molécula que recibe el nombre de cofactor. como aceptor de hidrógeno. oxigenasas. http://mazinger. tales como C=O. La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. para uniformar la nomenclatura. C-C.Las enzimas son muy eficaces.uchile. ésta es digerida por enzimas que rompen sus proteínas. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción. unos 30 g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas. tales como NAD+ y NADP+. Entre las numerosas clasificaciones. oxidasas. metilo. glicosilo.: aminotransferasas (transaminasas). empleando coenzimas. otra (transferencia de grupos amino. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos. Ejs.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte03 /01. mas de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato específico sobre el cual actúan. Por ejemplo. Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas. la siguiente clasificación sistemática. 2. otras en el substrato sobre el que actúan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histórico. Sin embargo. La resistencia de las células vivas se debe a la incapacidad de las enzimas de atravesar la membrana celular mientras las células tienen vida.sisib. Ej. y es más eficaz a una temperatura determinada. Algunas células contienen también enzimas inhibidoras.

Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: . peptidasas. carentes de poder gelificante. a temperatura ambiente. que se clasifican en: a) Hexosidasas. Ligaras: Catalizan la formación de enlace entre C y O. Ejs. . 6. en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min. dando moléculas de ácido galacturónico. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3. las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa. b) Fosfatasas. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo. como.lipasas..2 CARBOHIDRASAS.005 M. que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0. El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilización posterior.020-0. 14). en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. S. glicerofosfatos. enzima importante en la industria de derivados de frutas (véanse éstas) . N y otros átomos. d) Pectino-esterara. 5. entre las que interesan la invertasa y la lactasa. fosfatasa. que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos.Procesamiento en salmuera. pectinoesterasa. y b) Poliasas. Liasas: También catalizan la ruptura de enlaces (C-C. 1. tripsina y quimotripsina. ureasa. almidones fosforilados: c) Clorofilasas. racemasas y mutaras. Ejs. que comprenden las amilasas.Pretratamiento por inmersión (ej. Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0. maltasa. pero no por hidrólisis. C-S y algunos C-N.025 M. También pertenecen a este grupo la pepsina. ESTERASAS. Arvejas). entre las cuales son de importancia en los alimentos: a) Lipasas. 1. amilasa. . excluyendo enlaces peptídicos). Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra.1. LAS HIDROLASAS comprenden las: 1. 4. de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.: decarboxilasas. que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico.: Epimerasas. deshidratasas y aldolasas. por ejemplo. Generalmente. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila. citrato-liasa.) . que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos.

Enzimas Objetivo: Identificará la importancia de la función que desempeñan las enzimas como catalizadores biológicos. que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico.1 Oxidasas. endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas. y d) Renina. Al alcanzar un pH 4. Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes: Xantino-oxidasa. Su estudio es de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación. que se encuentra en verduras y frutas cítricas. b) Peptidasas. que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche (Véase en "Aplicación de enzimas en la Industria Lechera") .3 PROTEASAS. que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos. . algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteolítica. que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas. por el calor u otros agentes se puede abrir la molécula proteica.1. de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser atacadas por estas enzimas. 2. http://genesis. relacionadas con el Pardeamiento Enzimático (véase éste) y la ascórbico-oxidasa.2 Dehidrogenasas.cfm 5. con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la acción de estas enzimas. que se clasifican en: a) Proteinasas. Lipoxidasa.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas. Entre ellas son de interés en alimentos: 2. c) Catepsinas. tirosinasa. pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. apareciendo los respectivos cambios en la textura y demás caracteres de la carne. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.uag. pues esta última no contiene esta enzima. responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados. Quimosina o Fermento Lab. en su estado nativo. a través de los peróxidos formados. b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa. actuando como aceptor de H el azul de metileno. a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne. en esto se basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en leche humana. y Peroxidasa. que comprenden: a) Las Oxidasas Férricas: Catalasa. catecolasa. 2.5 se hace óptimo para la liberación y acción de la enzima. al transformarse en su leuco-derivado.

tienen muchos usos médicos y comerciales.1 Función de las enzimas Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.1 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como: .4 Factores que afectan la actividad enzimática Lectura: "Enzimas de fuerza industrial " 5.2 Clasificación de las enzimas 5. se incrementa la velocidad de la reacción. Regreso al incio de enzimas 5.2 Clasificación de las enzimas 5.2. pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. Por lo tanto. es decir. Además de su importancia como catalizadores biológicos.2.1 Función de las enzimas 5.2.1 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su Actividad IV-4 complejidad 5. La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles. actividad 5. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química.3 Actividad enzimática 5.CONTENIDO 5. las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico. que en ellas se establece el equilibrio químico. Al disminuir la energía de activación.2 Clasificación de las enzimas de acuerdo a su Mapa conceptual de bioquímica.

2 Clasificación de las enzimas según su actividad.En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes: y y Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.2. Catalizan las reacciones de adición de enlaces o Liasas eliminación. Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. A este tipo Hidrolasas pertenecen las enzimas digestivas. Facilitan la Tipo de enzimas . K+. si no están presentes. las vitaminas del complejo ³B´ son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada. Na+ y Zn2+ *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. Estos iones metálicos se denominan activadores. para producir dobles enlaces. por ejemplo. Los cofactores pueden ser: *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima.Actividad Catalizan reacciones de hidrólisis. Regreso al incio de enzimas 5. Mg2+. La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Cu2+. reacciones de Isomerasas isomerización. es decir. Ejemplos: Fe2+. la enzima no actúa. Ligasas Catalizan la unión de moléculas. Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro.

la glucosa. Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S). oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico. Ejemplo. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra. Regreso al incio de enzimas 5. Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. . el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima. Los sustratos son específicos para cada enzima: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.3 Actividad enzimática La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.Tansferasas transferencia de electrones de una molécula a otra.

Regreso al incio de enzimas 5... la enzima pierde su actividad. Después de que se alcanza esta velocidad. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada. hasta ciertos límites. pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. pH.Concentración del sustrato. a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima.El pH óptimo de la actividad enzimática es 7. un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo..Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción.4 Factores que afectan la actividad enzimática. un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.El grado de especificidad de las enzimas es muy alto. Concentración de la enzima.A mayor concentración del sustrato.Siempre y cuando haya sustrato disponible. excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido. Temperatura. la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato. .

1 Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" y realice un cuadro sinóptico que muestre los usos de las enzimas indicados en la lectura.4 siguiendo el vínculo. sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Actividad 4. Regreso al incio de enzimas Mapa conceptual de bioquímica .Presencia de cofactores. la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.. Envíe su trabajo al correo electrónico del profesor. Lectura 4. Para las enzimas que tienen cofactores.Muchas enzimas dependen de los cofactores.4: Resuelva la actividad 4.

México.Zárraga.C.2. Rodríguez.. Química. McGraw-Hill. Castells. su proceso de formación y sus aplicaciones más importantes. 2003. 6.. J. 6. POLÍMEROS SINTÉTICOS Objetivo: Identificar los polímeros sintéticos más importantes. I. Velázquez.2 Polímeros de condensación . Y. A.1 Definición 6..

2 Clasificación de los polímeros 6. De adición Sintéticos: Generalmente derivados del petróleo. teflón.2 Clasificación de los polímeros Naturales: Se encuentran en la naturaleza. etc.1 Definición Los polímeros son sustancias formadas a partir de miles de moléculas pequeñas llamadas ³monómeros´. Los monómeros reaccionan entre sí para formar esas grandes moléculas. cuyas masas moleculares son muy elevadas.1 Polímeros de adición Actividad IV-5 Lectura: Nylon 6. nylon. almidón. las cuales se unen para formar moléculas de gran tamaño. Polímeros De condensación .2. ácidos nucleicos. Se elaboran artificialmente. etc.proteína. Ejemplos: Polietileno.6. Regreso inicio polímeros 6. Ejemplos: Celulosa.

.com/ sumigran/celulosa_in.pavimentosonline.1 POLÍMEROS DE ADICIÓN En algunos casos. generalmente agua.. www.2. En la condensación el polímero no contiene todos los átomos del monómero. La reacción para formar polímeros se llama polimerización. En la adición los monómeros se unen unos a otros de tal forma que el polímero formado contiene todos los átomos que contenían los monómeros. . los cuales se unen por el rompimiento del doble enlace yla formación de dos nuevos enlaces sencillos.La celulosa es un polímero natural que se utiliza en la fabricación de dispensadores de papel para uso hospitalario. se forman a partir de monómeros que son alquenos. Existen dos formas para la obtención de polímeros: Adición y condensación. una parte de la molécula de éste forma otros compuestos pequeños. Regreso inicio polímeros 6.. El más sencillo de los polímeros sintéticos es el polietileno. industrial y otros.

juguetes. aislantes de espuma plástica. aislantes eléctricos.com/english/ plasticosingles. Recubrimiento antiadherente para utensilios de cocina.Monómero Polímero Algunos usos Bolsas de plástico que se usan para empacar frutas y verduras. maletas. imitación de cuero. (PVC) Materiales resistentes al calor y a los agentes químicos. Propileno Poliprepileno Cloruro de vinilo Envolturas y botellas de plástico transparentes. bolsas para prendas destinadas a lavado en seco. www. botellas. vasos desechables para bebidas calientes. Etileno Polietileno Alfombras para interiores y exteriores. aislantes eléctricos Tetrafluoroetileno Teflón Estireno Muebles de imitación madera.htm . Poliestireno Uno de los muchos usos del polietileno es la fabricación de bolsas de plástico para empaque. plomería. botellas.rubarsa. Losetas Cloruro de polivinilo para piso. cortinas de baño.

el ácido 6-aminohexanoico. . www.2 POLÍMEROS DE CONDENSACIÓN Nylon.php?nid=689 Los vasos desechables de poliestierno son utilizados para conservar bebidas calientes. Este tipo de polímero es una poliamida ya que los enlaces que mantienen unidos a los monómeros son enlaces de amida. cuya estructura se muestra a continuación: El polímero formado a partir de este monómero es el nylon 6. entre otros usos.asp?dept_id=483 Regreso inicio polímeros 6.2. que se utilizan para elaborar telas muy parecidas a la seda y a la lana.ar/ dept.hispanodetulsa.El teflón es utilizado como recubrimiento antiadherente en sartenes .com/ news. www. Casi todo el nylon se convierte en fibras.- El monómero de un tipo de nylon es un ácido carboxílico con un grupo amino en el sexto átomo de carbono.officenet.com.

Dacrón. pero a un costo menor.. www..f3online. Se utiliza para fabricar fibras que se utilizan en la elaboración de prendas de ³lava y usar´.Es un poliéster fabricado por condensación del etilenglicol con ácido tereftálico.El nylon se utiliza en la fabricación de diversas prendas con una calidad similar a la seda. . como es el caso de éstos calcetines. Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de este poliéster.de/bti-f3-shop/ ProductDetailActi.

. Este tipo de resinas son termofijas.metallographic.La baquelita fue el primer polímero sintético. www. .htm Baquelita. www. Con la baquelita se fabrican diversos materiales.com/ pp.Estos polímeros son translúcidos como el vidrio.com/ english/plasticcompone.Muchas telas sintéticas se elaboran a partir de dacrón.vetriengineers. o sea que una vez moldeadas no pueden fundirse nuevamente.. Estás características permiten que se utilicen en la fabricación de ventanas a prueba de balas y cascos de protección. Es un polímero de fenol formaldehído. Policarbonatos. Se utilizan para unir astillas de madera en paneles de madera aglomerada. pero duros.

Cacos de protección de policarbonatos. www.ws/outdoors/ photo/cascos/half_dome.jpg .tatoo.

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