Enzimas (aspartil-proteasa)

Janeth Alexandra Giraldo Quintero

Bioquímica
Profesor Sebastián Isaac Pacheco

Universidad Católica de Manizales

Enfermería
2020
 Enzimas.

Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir, hacen que las reacciones metabólicas de
nuestro organismo ocurran más rápido. Son fundamentales en el metabolismo de nuestras
células y se caracterizan por ser muy específicas, actúan sobre un sustrato, generalmente,
son de naturaleza proteica, pero existe un tipo de enzima que no: las ribozimas.

El déficit de ciertas enzimas puede producir enfermedades graves y potencialmente

mortales. Sin embargo, otras enzimas son menos esenciales para la vida causando solo
síntomas molestos.

Algunas de las patologías más conocidas son:

 Albinismo: surge por el déficit de la enzima tirosinasa. Debido a este fallo, no se

sintetiza la melanina, que es el pigmento que colorea la piel, el pelo o el iris. Esto
resulta en personas pálidas, sin color en estas zonas.
 Porfirias: son un grupo de enfermedades graves que tienen origen en el déficit de
las porfirinas. Esto causa fotosensibilidad (alta sensibilidad a la luz), palidez y
trastornos psiquiátricos, entre otros.
 Fenilcetonuria clásica: la enzima deficitaria es la fenilalanina hidroxilasa. Se
acumula fenilalanina, un aminoácido neurotóxico. Esto provoca retraso psicomotor.
 Gota: una de sus causas es el déficit de enzimas que degradan el ácido úrico,
aunque puede tener otras. Como consecuencia, el ácido úrico se acumula y esto
forma cristales dolorosos en las articulaciones.
 Intolerancia a la lactosa: surge por un déficit en lactasa. Esta enzima es la que
degrada la lactosa, presente en la leche. Al no digerirse bien, la lactosa llega al
colon y aquí, las bacterias la fermentan. Esto produce gases, cólicos y diarrea,
síntomas comunes de la intolerancia.

Aspartil-proteasa
Entre las aspartil-proteasas humanas más conocidas se encuentran las pepsinas, gastrina,
catepsina D, catepsina E, y renina. Pertenecen a la familia de las endopeptidasas,
caracterizadas por una secuencia conservada de Asp-Gly-Thr en su sitio activo, se
encuentran distribuidas en una amplia variedad de microorganismos, donde tienen
funciones importantes en la nutrición y la patogenia.

Aplicación médica:

Estas enzimas se encuentran distribuidas por el organismo humano, allí desempeñan

funciones fisiológicas muy variadas como son la digestión de proteínas en el estómago,
licuefacción del semen en la vagina, catabolismo proteico en los lisosomas y remodelación
tisular, también son las implicadas en los procesos patológicos humanos tales como úlceras
gastroduodenales, infertilidad, anemia perniciosa, enfermedades del tejido y
degenerativas del sistema nervioso central, así mismo estas enzimas, son un
conjunto de enzimas proteolíticas ampliamente distribuidas por el organismo humano, las
cuales son las encargadas de desempeñar funciones fisiológicas diversas, además están
implicadas en diferentes procesos patológicos.
Los tipos de aspartil-proteasas y su función en el organismo son:
La catepsina D: El pepsinógeno C y la GCDFP-15, son tres aspartil-proteasas que han sido
implicadas en la patología mamaria.
La catepsina D: Esta localizada generalmente en los lisosomas de todas las células del
organismo y esta relaciona con el catabolismo proteico celular.
El pepsinógeno C: Es una enzima que esta normalmente involucrada en la digestión de
proteínas en el estómago y de expresión muy restringida en el resto de los tejidos del
organismo humano.
La GCDFP-15: Es un componente proteico mayoritario del fluido quístico de la
enfermedad macro quística de la mama y de la secreción mamaria obtenida por el pezón de
las mujeres no lactantes.

Las implicaciones de esas enzimas en diferentes mecanismos hormonales están enlazados

al desarrollo tumoral. La evaluación de la expresión tumoral también puede ser de utilidad
clínica porque pueden tener un valor para el pronóstico para predecir la enfermedad, las
aspartil-proteasas, especialmente la catepsina D la más recientemente conocida como el
pepsinógeno C, han inspirado un mayor interés en las patologías mamarias, especialmente
en el cáncer de mama.

Aplicación industrial:
Poseen características, como alta actividad catalítica y estabilidad en pH ácido, esto las
vuelve atractivas para su uso en industrias como la alimentaria, específicamente en la
industria láctea, como agentes coagulantes para la elaboración de quesos o para mejorar el
sabor de ciertos alimentos
Webgrafia:

F. Vizosoa, J. Vázquezb, A. Martínc, ML. Lamelasb, JC. Rodrígueza, L.

Alonsoc. s.f. el sevier.aspatril proteasa y cáncer de mama. Disponible en:
https://www.elsevier.es/es-revista-revista-senologia-patologia-mamaria--131-articulo-
aspartil-proteasas-cancer-mama-13038930

Universidad Autónoma de Querétaro. 2017, Querétaro. Studocu. Resumen sobre enzimas

proteasas. Disponible en: https://www.studocu.com/es-mx/document/universidad-
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quimica/2839579/view

Clara Sebastin. 05 de noviembre del 2019. Muy salud. Enzimas. Disponible en:
https://muysalud.com/bioquimica/enzimas/