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OBJETIVO GENERAL
Evaluar el efecto sobre la actividad de la catalasa y peroxidasa en verduras.
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
Evaluar la eficiencia de un proceso de un tratamiento térmico en verduras.
Comparar el efecto de la actividad de la catalasa y la peroxidasa en vegetales frescos, cocidos y
escaldados manteniendo constantes en cada uno, las condiciones de temperatura y tiempo.
FUNDAMENTOS
La catalasa es una enzima hemoproteína, ya que contiene un grupo hemo. La catalasa manifiesta
actividad de peroxidasa, cataliza la oxidación de sustratos acoplados a la reducción de peróxido de
hidrógeno, para formar agua y oxígeno, la reacción se efectúa con dos moléculas de peróxido de
hidrógeno, una de las cuales actúa como sustrato reducido y la otra como donador de átomos de
hidrógeno; como resultado en la formación de agua y oxígeno.
La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos donadores de hidrogeno,
como fenoles (Guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina) por medio de peróxido de
hidrogeno.
MEMORIA DE CÁLCULO
% de catalasa inactivada
Muestra cocida:
DISCUSIÓN
En la tabla de resultados grupales, para la muestra de lechuga cocida, podemos observar que el resultado
del % de catalasa inactivada es del 85.714%. Esto se debe a que, como sabemos, en todas las reacciones
químicas, la velocidad de una reacción catalizada por una enzima aumenta al incrementarse la
temperatura, hasta alcanzar una temperatura crítica, sin embargo, después de esta temperatura la
velocidad de la reacción empieza a disminuir y a temperaturas más altas la enzima se inactiva por
completo, generalmente por desnaturalización. Para el caso de la determinación en muestra cocida, la
lechuga se expuso a ebullición durante 10 minutos. La catalasa, al igual que otras proteínas, pudo
haberse desnaturalizado debido a la temperatura. Al perder su estructura perdió también la función, por
lo que no pudo descomponer el agua oxigenada. La catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en
agua y oxígeno. Para evidenciar la actividad de dicha enzima se utilizó el aparato de Thompson, el cual
el desplazamiento en el volumen corresponde al oxígeno presente. El volumen desplazado en la muestra
cocida fue de 1.6 mL, mientras que para la escaldada fue de 3.6 mL, por lo tanto la catalasa actuó más
sobre la muestra escaldada, hubo mayor descomposición de oxígeno, lo que corresponde al porcentaje
de inactivación para catalasa, que fue de 14.285%.
Para la determinación cualitativa de la enzima peroxidasa, un cambio de color representa que la enzima
no fue inactivada completamente durante el escalde o cocción. En la imagen No. 1 se observa esta
determinación. El último tubo (de izquierda a derecha), que corresponde a la muestra fresca de lechuga
presenta una mayor tonalidad en color, debido a que no hubo factor alguno que influyera sobre su
actividad, en cuanto a la muestra escaldada, interviene el choque térmico.
La muestra cocida es el tubo que presenta menor coloración (tercer tubo de izquierda a derecha), esto se
debe a que la peroxidasa fue inactivada mayoritariamente. La actividad de esta enzima tuvo mayor
actividad en la muestra fresca y escaldada.
CONCLUSIONES
La actividad de la catalasa se vio afectada por el efecto del escalde, pero más por la cocción.
La peroxidasa necesita un pasar por un proceso más severo que el trabajado para lograr su
inactivación, aunque después de la cocción esta puede regenerarse.
El escalde no fue suficiente para inactivar la peroxidasa, sin embargo, se alteró
significativamente las propiedades físicas del producto.
El H2O2 es toxico para la mayoría de los organismos, la importancia de la actividad de estas
enzimas radica en destruirlo.
Referencias bibliográficas
(1) Barreiro J., Sandoval A. 2006. Operaciones de conservación de alimentos a bajas
temperaturas. Ed. Equinoccio. Venezuela. P. 107-109
Moreno, S. 2005. Guía de procesos para la elaboración de néctares, mermeladas, uvas pasas y
vinos. Ed.CAB, ciencia y tegnología. Bogotá. 15-16.