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Introducción
El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de
manera indirecta través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia o la
ausencia de ciertas enzimas en particular se relacionan con una determinada condición
microbiológica o química de un producto.
El escaldado consiste en el tratamiento térmico moderado de frutas y hortalizas cuyo
objetivo primario es proteger a estos alimentos frente al deterioro enzimático y/o frente al
deterioro microbiano durante el almacenamiento. Los alimentos pueden ser productos
mínimamente procesados que pueden conservar su calidad e seguridad higiénica
durante una o dos semanas de almacenamiento en refrigeración o durante uno o dos
años de almacenamiento en congelación. Las formas vegetativas de los
microorganismos son destruidas a temperaturas más bajas que la mayoría de las
enzimas.
Los indicadores de un correcto escaldado son necesarios. Los indicadores más
utilizados son la peroxidasa en frutas y hortalizas y la catalasa en leche, derivados
lácteos y jamón cocido. Estas enzimas son utilizadas porque, aunque no representan
pérdida en la calidad de los productos antes mencionados, sus actividades se relacionan
con la estabilidad de los alimentos almacenados.
Tabla 1. Uso de enzimas para determinar la calidad en los alimentos.
La pérdida de actividad de las enzimas implica un proceso de desnaturalización, que en
ciertas condiciones puede ser reversible y provocar, por consiguiente, la regeneración de
su poder catalítico. La reactivación se puede llevar a cabo dependiendo de la
complejidad de las estructuras secundaria y terciaria de la enzima y de la exposición al
agente desnaturalizante. La posibilidad de regeneración enzimática se reducirá en la
medida en que la conformación de la proteína sea más compleja y mientras más intenso
sea el efecto de la desnaturalización.
Las enzimas pécticas en los jugos de frutas también recuperan su actividad, efecto que
se incrementa a medida que se reduce el tiempo del tratamiento térmico al que se
someten en su elaboración. Se sabe que la peroxidasa de algunos vegetales enlatados y
congelados se regeneran, produciendo olores y sabores muy desagradables; esto ocurre
más fácilmente cuando se calientan a altas temperaturas durante tiempos muy cortos. El
fenómeno de la inactivación-reactivación de la peroxidasa del rábano, por ejemplo,
depende del pH del sistema, y su inactivación sigue una cinética de primer orden
únicamente hasta el 50% de la pérdida de la actividad.
En general, la velocidad con la que se llevan a cabo dichas transformaciones varía
considerablemente con cada enzima, aunque los tratamientos térmicos a los que se
cometen sean semejantes.
La reactivación de las enzimas generalmente trae consigo problemas de calidad en los
alimentos, sin embargo, también se considera que se pueden obtener ventajas de este
fenómeno, sobre todo en los productos congelados en los cuales se induce la
regeneración enzimática de aromas y sabores durante su descongelamiento.

Objetivo general
Realizar un estudio comparativo para evaluar el efecto sobre la actividad de la catalasa y
peroxidasa, de los procesos térmicos de escalde y cocción en diferentes muestras de
vegetales frescos manteniendo constantes en cada uno las condiciones de temperatura
y tiempo.

Objetivos específicos
Evaluar la eficiencia de un proceso de un tratamiento térmico en frutas y hortalizas.
Conocer si existe reactivación enzimática en espinaca después de haber llevado a cabo
un tratamiento térmico.
Evaluar la actividad de las enzimas catalasa y peroxidasa en la muestra: espinaca.
Corroborar los resultados obtenidos experimentalmente con información bibliográfica.

Fundamentos de los métodos

Determinación cuantitativa de la enzima catalasa.
La catalasa es una enzima que convierte el peróxido de hidrógeno en y agua. Su
nombre procede del uso de la raíz catalizador y del sufijo asa.

La catalasa es utilizada para evaluar los procesos de escaldado y cocido en diversos

productos para evaluar la calidad del mismo.

Determinación cualitativa de la enzima peroxidasa.

El método se basa en la oxidación del guayacol (incoloro) a tetraguayacol (rojo ladrillo).
El substrato es el guayacol-peróxido de hidrógeno y la reacción es catalizada por la
enzima peroxidasa.

La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos dadores

de hidrógeno, como fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina)
por medio de peróxidos. El substrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado
a un complejo coloreado de tetraguayacol en presencia de peroxidasa:

La peroxidasa presenta como grupo prostético un grupo Hem, cuyo átomo central de
hierro forma complejos con diferentes compuestos, como los cianuros y la hidroxilamina,
inhibiéndose su actividad enzimática.
Memoria de cálculo
Determinación de la inactivación de la catalasa en muestra escaldada.

(Bx 100)
% de Catalasa Inactivada=100−
C
Donde:
B = ml de oxígeno desplazado por la muestra escaldada menos ml de oxígeno por el
testigo.
C = ml de oxígeno de muestra fresca menos ml de oxígeno para el testigo.

( x 100 % )
% de Catalasa Inactivada=100 %− =¿
❑

Determinación de la inactivación de la catalasa en muestra cocida.

 (Ax 100)
% de Catalasa Inactivada=100−
C
Donde:
A = ml de oxígeno desplazado por la muestra menos los ml de oxígeno para el testigo
C = ml de oxígeno de muestra fresca menos ml de oxígeno para el testigo
( x 100 )
% de Catalasa Inactivada=100− =¿
❑

Resultados
Inactivación de la Catalasa.

Muestra: Volumen de Tiempo/ % de catalasa

Oxígeno Temperatura inactiva
desplazado (ml) (s/°C)
Testigo
Fresca
Escaldada
Cocida

Inactivación de la Peroxidasa.

Tubo N° Temperatura (°C) Tiempo (s) Presencia de

peroxidasa
Testigo
Fresca
Escaldada
Cocida

Discusión
La resistencia térmica de las enzimas depende de factores tales como el pH, la actividad
de agua, presencia de sustancias protectoras como azúcares y la concentración de la
enzima. Debido a los cambios mencionados, la catalasa y la peroxidasa en los procesos
de escalde (T = 80° C, tiempo de proceso: 30 s) y de cocido (T = 92° C
aproximadamente, tiempo de proceso: 10 min) disminuyen su actividad.
Para el caso de la catalasa, descompone el peróxido en oxígeno y agua, el peróxido es
un residuo del metabolismo celular que protege de microorganismos patógenos
anaerobios, pero al ser tóxico, la catalasa necesita procesarlo de tal forma que no afecte
a la hortaliza. Al someter a la hortaliza al escaldado o bien al cocido, ya no es posible
eliminar el peróxido; por un lado, el porcentaje de catalasa inactiva es mucho menor en
el proceso de escalde que el de cocimiento, debido al tiempo de duración de ambos y
las temperaturas de cada uno de los procesos.
Otro factor que también altera la inactivación de la catalasa es el tiempo en que se ha
tardado la realización de las pruebas ya que usualmente cuando el tratamiento es
moderado esta enzima se regenera y por lo tanto se activa.
El escalde es una operación que se debe efectuar de manera cuidadosa, es decir, muy
controlada en cuanto a la magnitud del tratamiento térmico a nivel de temperatura y
periodo de aplicación; como se logró observar en la práctica la espinaca es una planta
rica en yodo, hierro, vitamina A, C y E; semi-acuática de entre 10 – 15 cm la muestra
analizada, los tallos son ascendentes y huecos algo carnosos lo cual propicia el
alojamiento de algún patógeno.
Para el caso de la peroxidasa de la misma forma, si el tratamiento no es completo la
peroxidasa tiende a regenerarse, esta regeneración enzimática después de un
tratamiento térmico se derivará de la estructura terciaria de la parte proteica de la
enzima cuando esta no es desnaturalizada o inactivada totalmente como en el
tratamiento de escaldado, al menos parcialmente, después del tratamiento fue lo que
ocurrió en el escaldado y al comparar en la muestra fresca, se demostró que la
peroxidasa no obtuvo una inactivación total de la peroxidasa en el cambio de color que
presentó junto con la muestra fresca. En cuanto a la muestra cocida, no se presentó
ningún cambio de tonalidad en el color, se puede decir que sí se inactivó.
Ya que dicha hortaliza es de uso doméstico no se recomienda el escalde para un
tratamiento de consumo o procesamiento aunque porcentaje obtenido para la catalasa
es alto aún existen probabilidades de contaminación; esto se confirma en la prueba de la
catalasa, el tubo presenta un color café oscuro muy turbio a diferencia de la prueba
cruda y de la de cocción.
Por lo tanto el escalde aplicado a las espinacas no inactiva los sistemas enzimáticos
responsables del deterioro de calidad sensorial.

CONCLUSIONES.

 El proceso de escaldado con lleva una pérdida de nutrientes termolábiles,

 generalmente pequeña y de materiales hidrosolubles.
 Cuando la cinética de inactivación térmica de la peroxidasa es conocida, será
posible predecir la fracción residual de la enzima en función de la temperatura y
tiempo de escaldado del producto.
 El escalde es un tratamiento de inactivación de sistemas enzimáticos culpables
de alteraciones de calidad físicas y químicas.
 El escalde aplicado a las espinacas no inactiva las enzimas con eficiencia.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS.

 Egan, H., y et. al., “Análisis químico de alimentos de Pearson”, Editorial

Continental, México, D. F., 1987, pp. 149-162.
 Badui, S., “Química de los alimentos”, 4 ta Ed. Editorial Pearson, México, 2006 pág.
465-470.
 Fennema, O. R., “Química de los alimentos”, 2° Ed., Editorial ACRIBIA, México.,
1982, pp. 515-529.