PRÁCTICA 3.

ENZIMAS CATALAS VERSUS CATALIZADORES INORGÁNICOS QUE

DESCOMPONEN EL PERÓXIDO DE HIDRÓGENO
Jefferson Fernando Ortega Melo - 219195283
Weldry Jhulieth Lopez Muñoz - 221195027
Gerson Andrés Rodríguez -220071062
Universidad de Nariño
Licenciatura en Ciencias Naturales y Educación Ambiental
jhuliweldry29@hotmail.com

Resumen : Los carbohidratos son moléculas orgánicas o biomoléculas que se componen principalmente de C,
H, O, estos se clasifican por el número de carbonos que poseen. Con la práctica se pretende identificar diferentes
tipos de carbohidratos en algunos alimentos mediante las reacciones de Molish, Benedict, Seliwanoff, Lugol,
Bial, entre otros teniendo como resultado una caracterización más específica del tipo de carbohidrato que posee
dicho elemento, lo cual es útil para analizar la forma que podemos representar e interpretar qué tipo de azúcares
son, ya sean monosacáridos, disacáridos, o polisacáridos.
Palabras clave: Catalasa, enzima, oxígeno, peróxido de hidrógeno

Introducción presencia de los enzimas. Estas

Las reacciones químicas que se dan en los
seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de las enzimas. Estas
macromoléculas, que generalmente son
proteínas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendo que los sustratos se
conviertan en los productos que necesita la
célula. Como todo catalizador, las enzimas no
se consumen en las reacciones que catalizan,
pero a diferencia de otros catalizadores de
naturaleza inorgánica, las reacciones que
catalizan son muy específicas: sólo
interaccionan con determinados sustratos, y
sólo facilitan el curso de determinadas
reacciones. Una enzima que podemos
encontrar en todos los seres vivos es la
catalasa, necesaria para descomponer el
peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico,
que se produce durante el metabolismo celular.
[1].
Las reacciones químicas que se dan en los
seres vivos no podrían tener lugar sin la
macromoléculas, que generalmente son
proteínas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendo que los sustratos se
conviertan en los productos que necesita la
célula. Como todo catalizador, los enzimas no
se consumen en las reacciones que catalizan,
pero a diferencia de otros catalizadores de
naturaleza inorgánica, las reacciones que
catalizan son muy específicas: sólo
interaccionan con determinados sustratos, y
sólo facilitan el curso de determinadas
reacciones.[2].
Un enzima que podemos encontrar en todos
los seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el peróxido de hidrógeno, un
compuesto tóxico, que se produce durante el
metabolismo celular. Los catalizadores
inorgánicos son sustancias inorgánicas que en
pequeñas cantidades son capaces de aumentar
la velocidad de una reacción. Los Los
catalizadores se recuperan al final del proceso
químico. Las enzimas, a diferencia de los
catalizadores inorgánicos, catalizan reacciones
específicas. Sin embargo, hay
distintos grados de especificidad. El enzima
sacarasa es muy específico: rompe el enlace
bglucosídico de la sacarosa o de compuestos
muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la
sacarosa es su sustrato natural, mientras que la
maltosa y la isomaltosa son sustratos
análogos. El enzima actúa con
máxima
eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos análogos. Entre las
enzimas poco específicas están las proteasas
digestivas como la quimotripsina, que rompe
los enlaces amida de proteínas y péptidos de
muy diverso tipo.[3].
Materiales y métodos
En la práctica se desarrolló con 3 tipos de
muestras biológicas y con 2 catalizadores
inorgánicos, para lo cual se preparó de la
siguiente manera:
Para el hígado se macero en el mortero, hasta
quedar casi que diluido, luego sobre el vidrio
de reloj se llevó a pesar 5 g, teniendo en
cuenta que cada extracto se debía preparar
independientemente. El extracto que se obtuvo
se lo pasó al erlenmeyer y se lo disolvió en 50
ml de solución salina al 1%. Antes de ser
llevado al montaje se le adiciona 2,5 ml de
H2O2 al 10%.
Con la papa se siguió el mismo procedimiento,
ya que se hacía lo mismo pero de forma
independiente por cada muestra, entonces se
maceró hasta obtener un extracto de papa, se
peso los 5 g y se disolvió en 50 ml de solución
salina. Se le agregó 2,5 ml de H2O2 al 10 %.
La manzana también se lavó, y se maceró
hasta obtener un extracto que no quedaran
grumos, luego se pesó 5 gramos y estos fueron
llevados a otro erlenmeyer para diluir en 50 ml
de solución salina al 1%, y antes del montaje
se le añadió los 2,5 ml de H2O2.
Para los catalizadores inorgánicos ( FeCl3) y (
FeSO4) ya no se tuvo que macerar nada,
simplemente se diluyó en 50 ml de solución
salina al 1% y se les adicionó 2,5 ml de H2O2
al 10%.
a cada muestra se la rotuló y antes de pasarla
al montaje se aseguró de que la manguera
quede ajustada y no pase nada de aire por la
boca del erlenmeyer, además de ello también
se tuvo en cuenta que la probeta que se utilizó
quedara sin ninguna burbuja de aire antes de
empezar la práctica.
Para tomar el volumen de cada muestra se tuvo
en cuenta que todos estuviesen atentos con el
cronómetro y con la cantidad de oxígeno que
salía en forma de burbujas, los datos fueron
tomados en la tabla 3 y también se registraron
algunos aspectos importantes.
Cabe resaltar que para cada muestra se tuvo
que preparar de nuevo el montaje.
Resultados y discusión:
150 4,7 15,2 4,4 1,5
ext.
higado + ext.
160 5,2 15,8 4,9 1,5
Tiemp Fe2 solución ext. Manzan
o (s) Cl3 salina Papa a

170 5,2 16,1 5,1 1,5

0 0 0 0 0

180 5,7 16,3 5,4 1,5

10 0,5 2 0,4 0,2

190 5,7 16,6 1,7

20 1 5 0,8 0,2

200 5,7 17,3 1,7

30 1 7 1,1 0,2

210 5,7 17,6 1,7

40 1,3 8 1,5 0,2

220 5,8 18,1 1,7

50 1,8 9 1,7 0,2

230 6,1 18,4 1,8

60 2,1 9,9 2,2 0,4

240 18,7 1,8

70 2,6 10,1 2,5 0,5

250 19 1,8
80 2,8 11,2 2,7 0,6

260 2
90 3 11,9 3 0,6

270 2
100 3,4 13,5 3,2 0,8

280 2
110 3,7 13,9 3,5 0,9

290 2
120 4,2 14,2 3,7 1

300 2
130 4,2 14,8 4 1,3

140 4,5 15,1 4,2 1,4


Discusión:
El objetivo de este estudio fue determinar la
velocidad de reacción en catalizadores
inorgánicos y enzimas, y comparar la acción
de los catalizadores inorgánicos con respecto a
la enzima catalasa presente en varios tejidos
animales y vegetales, utilizando agua
oxigenada como sustrato. Se comenzó
utilizando cloruro de hierro como catalizador
inorgánico y posteriormente se analizaron
muestras orgánicas de manzana, hígado y
papa. Durante las pruebas, se observó que la
manzana presentó la reacción más tardía,
mientras que el hígado demostró la reacción
más veloz.
Un factor que pudo influir en estos resultados
es el método de agitación utilizado durante las
reacciones. Los recipientes en los que se llevó
a cabo la reacción se agitaron, lo que puede
haber contribuido a una mayor interacción
entre el sustrato y los catalizadores, acelerando
así la velocidad de reacción. Además, es
importante considerar que los tejidos animales
y vegetales contienen diferentes niveles de
actividad enzimática, lo cual puede explicar
las diferencias observadas en la velocidad de
reacción.
Estos resultados sugieren que los catalizadores
inorgánicos y las enzimas presentan
diferencias significativas en su capacidad para
acelerar la descomposición del agua
oxigenada. El hígado, que contiene una alta
concentración de la enzima catalasa, demostró
una mayor eficiencia en la descomposición del
sustrato, mientras que la manzana, con una
menor actividad enzimática, presentó una
reacción más lenta.
Es importante destacar que este estudio
proporciona una comparación inicial de la
acción de los catalizadores inorgánicos y la
enzima catalasa utilizando muestras de tejidos
animales y vegetales específicos. Sin embargo,
existen otros factores que podrían influir en la
velocidad de reacción, como la concentración
de catalizadores, las condiciones de
temperatura y pH, entre otros. Por lo tanto,
sería beneficioso realizar estudios más
detallados para comprender completamente las
diferencias en la velocidad de reacción entre
los catalizadores inorgánicos y las
enzimas.[4][5][6]
Conclusiones
➢ Podemos concluir que la catalasa
(peróxido de hidrógeno) es una de las enzimas
más abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo
humano, aunque su actividad varía en
dependencia del tejido; ésta resulta más
elevada en el hígado que en otros componentes
biológicos.
➢ Se observó como la catalasa como
parte del sistema antioxidante está involucrada
en la destrucción del H2O2 generado durante
el metabolismo celular. Esta enzima se
caracteriza por su alta capacidad de reacción
pero relativamente poca afinidad por el
sustrato.
➢ Se concluye que algunas de las
muestras presentaron una reacción exotérmica,
la cual se evidenció cuando en el erlenmeyer
se sentía algo de calor liberada en cada
reacción.
Cuestionario
➢ ¿Qué ventajas y qué desventajas presentan
las enzimas en comparación con los
catalizadores inorgánicos?
Las enzimas y los catalizadores inorgánicos
son dos tipos de agentes catalíticos que
aceleran las reacciones químicas al disminuir
la energía de activación necesaria para que
desaparezcan.
Ventajas de las enzimas:
Especificidad: Las enzimas son altamente
específicas en su acción catalítica, lo que
significa que pueden reconocer y unirse
selectivamente a su sustrato. Esto permite una
mayor eficiencia y precisión en las reacciones
químicas.
Eficiencia: Las enzimas son extremadamente
eficientes en su capacidad para catalizar
reacciones químicas. Pueden acelerar las tasas
de reacción en varias órdenes de magnitud, lo
que permite que las reacciones se desarrollen a
velocidades prolongadas para mantener la
vida.
Regulación: Las enzimas son reguladas por el
organismo de manera precisa. Pueden ser
activados o desactivados en respuesta a las
necesidades del mecanismo celular. Esta
regulación finamente ajustada permite un
control adecuado de las vías metabólicas y
evita reacciones indeseables.
Condiciones suaves: Las enzimas pueden
funcionar en condiciones suaves de
temperatura y pH, lo que generalmente es
beneficioso para los sistemas biológicos. Esto
evita la necesidad de temperaturas o
condiciones extremas que pueden ser
perjudiciales para los procesos celulares altos.
Desventajas de las enzimas:
Sensibilidad a las condiciones: Las enzimas
son sensibles a cambios en las condiciones
ambientales, como temperatura y pH. Pueden
desnaturalizarse o perder su actividad
catalítica si se exponen a condiciones
extremas, lo que limita su uso en ciertos
procesos industriales.
Especificidad limitada: Aunque la
especificidad de las enzimas es una ventaja,
también puede ser una limitación en algunos
casos. Algunas enzimas pueden ser muy
específicas en su reconocimiento de sustratos y
no pueden catalizar reacciones con sustratos,
pero ligeramente diferentes.
Costos y disponibilidad: Las enzimas a
menudo son más costosas de producir y
purificar en comparación con los catalizadores
inorgánicos. Además, ciertas enzimas pueden
ser difíciles de obtener en cantidades
necesarias debido a su origen biológico o su
baja producción en sistemas de expresión
recombinante.
En contraste, los catalizadores inorgánicos
tienen sus propias ventajas y desventajas. Por
ejemplo, los catalizadores inorgánicos son
generalmente más estables que las enzimas y
pueden funcionar en un rango más amplio de
condiciones, pero pueden carecer de la
especificidad y la eficiencia de las enzimas en
ciertos procesos biológicos. La elección entre
enzimas y catalizadores inorgánicos depende
de las necesidades específicas de la aplicación
y las condiciones en las que se utilizarán.
➢ ¿Cuáles son las condiciones óptimas de pH,
temperatura, concentración de sustrato,
cofactores, para una eficiente catálisis de la
catalasa?
La actividad enzimática puede verse afectada
por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración. Las enzimas funcionan mejor
dentro de rangos de temperatura y de pH
específicos, y bajo condiciones que no son las
óptimas una enzima puede perder su capacidad
de unirse a un sustrato
pH óptimo: El pH óptimo para la actividad de
la catalasa suele estar alrededor de 7, que es el
pH neutro. Sin embargo, la catalasa también
puede funcionar en un rango más amplio de
pH, desde ligeramente ácido hasta ligeramente
alcalino.
Temperatura óptima: La temperatura óptima
para la catálisis de la catalasa suele estar entre
37 °C y Concentración de sustrato: La catalasa
muestra una cinética de saturación
Cofactores: La catalasa contiene .Es
importante tener en cuenta que las condiciones
óptimas pueden variar
➢ ¿Por qué es importante la enzima catalasa
en tejidos vegetales y animales?
La enzima catalasa es responsable de la
neutralización del peróxido de hidrógeno,
manteniendo así un nivel óptimo de la
molécula en la célula, lo que también es
fundamental para los procesos de señalización
celular 1. Esta enzima es crucial para el
mantenimiento de la integridad celular y
principal regulador del metabolismo de
peróxido de hidrógeno
➢ Describa la clasificación de la catalasa
según la clase principal, subclase, sub subclase
y número serial, teniendo en cuenta el número
EC.
La catalasa se identifica como EC 1.11.1.6 en
la nomenclatura IUBMB que clasifica a las
enzimas dependiendo de su función. Esto
significa que pertenece a la clase principal de
las oxidorreductasas (EC 1), que son las
enzimas capaces de transferir átomos de
hidrógeno, oxígeno o electrones entre dos
moléculas. La subclase es EC 1.11, que
representa a las enzimas peroxidasas que
actúan con el grupo peróxido como aceptor de
electrones. La sub-subclase es EC 1.11.1, que
representa a las peroxidasas. Finalmente, el
número serial es 6, lo que indica que la
catalasa es la sexta enzima dentro del EC
1.11.1.
➢ Describa el mecanismo de los catalizadores
inorgánicos en la descomposición del peróxido
de hidrógeno.
A pesar de que el peróxido de hidrógeno es
relativamente estable a temperatura ambiente,
numerosas sustancias actúan como
catalizadores de su descomposición, entre
otras: metales de transición, álcalis y óxidos
metálicos. Un ejemplo de un catalizador
inorgánico utilizado en la descomposición del
peróxido de hidrógeno es el dióxido de https://www.biologiasur.org/index.p
manganeso (MnO2). Al agregar MnO2 al hp/enzimas-1/87-enzimas/103-enzi
H2O2 este último se descompone en agua y mas-1-soluciones
oxígeno, pero la cantidad de MnO2 no sufre 4. López, J., García, M., &
ningún cambio. Rodríguez, A. (2022). Estudio
comparativo de la actividad
catalítica de enzimas presentes en
tejidos vegetales en la
Referencias: descomposición de agua
1. Amat, M., Aida, M., Rodríguez, I., oxigenada. Revista Colombiana de
& Alcácer, I. (s/f). ESTUDIO DE Bioquímica, 10(2), 45-52.
LOS FACTORES QUE INFLUYEN 5. Gómez, A., Ramírez, E., & Torres,
EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA P. (2021). Evaluación de la
DE LA CATALASA. Cac.es. actividad enzimática de la catalasa
Recuperado el 28 de mayo de en diferentes órganos animales
2023,de mediante la descomposición de
https://www.cac.es/cursomotivar/re peróxido de hidrógeno. Acta
sources/do cument/2010/1.pdf. Biológica Colombiana, 8(1), 30-38.
2. Tipos de catalizadores. (s/f). Khan 6. García, R., & Martínez, S. (2020).
Academy. Recuperado el de 28 de Análisis comparativo de la
mayo de 2023, de velocidad de reacción de
https://es.khanacademy.org/scienc diferentes catalizadores
e/ap-chemistry/kinetics-ap/arrheniu inorgánicos en la descomposición
s-equation-mechanisms de agua oxigenada. Revista
-ap/a/types-of-catalysts Colombiana de Química, 7(3),
3. Enzimas 1 (soluciones). (s/f). 60-68.
Biologiasur.org. Recuperado el 28
de mayo de 2023, de