Nombre Estructura Características Importancia biológica

Se distingue porque su cadena lateral o La Leucina junto con los otros aminoácidos de cadena
grupo R posee dos carbonos unidos ramificada constituye un tercio de la proteína del tejido
linealmente, y el último de ellos está unido a muscular.
un átomo de hidrógeno y a dos grupos Es un aminoácido neutro que forma parte del código
metilo. genético.
La L-Leucina interviene en la formación y reparación del
L Pertenece al grupo de los aminoácidos
polares sin carga, los sustituyentes o grupos
tejido muscular.
Es uno de los aminoácidos que no actúan como fuente de
E R de estos aminoácidos son de carácter
hidrofóbico y no polares.
carbono para la síntesis de la glucosa, es cetogénico y no
glucogénico.
U La leucina en forma L-leucina tiene un sabor
La Leucina, junto con la isoleucina y la hormona de
crecimiento, interviene en la formación y reparación del
C ligeramente amargo, mientras que en su
forma D-leucina es muy dulce.
tejido muscular.
Ayuda a regular el nivel de azúcar de la sangre.
I Estos aminoácidos son los principales
Los productos de la L-Leucina son característicos de la
oxidación de ácidos grasos.
N responsables de las interacciones
hidrofóbicas intra- e inter-proteicas y
Se altera durante el envejecimiento, lo que provoca un
desequilibrio en la descomposición y producción de las
A tienden a estabilizar la estructura de las
proteínas.
proteínas musculares y es el origen de la pérdida de la masa
muscular en los ancianos.
Este aminoácido tiene la capacidad de imitar a la Insulina y
La leucina es sintetizada en las bacterias a ayudar al azúcar a entrar en las células.
partir de una ruta de cinco pasos que Es un aminoácido con efecto especialmente beneficioso en
emplea como punto de partida un cetoácido los pacientes postquirúrgicos.
relacionado con la Valina. Este proceso es
regulado de alostéricamente, de modo que
cuando existe un exceso de leucina en el
interior celular, esta inhibe a las enzimas que
participa en la ruta y detiene la síntesis.
Nombre Estructura Características
La isoleucina se clasifica dentro del grupo de
los aminoácidos no polares con grupos o
cadenas R de naturaleza alifática, es decir,
con cadenas hidrocarbonadas hidrofóbicas.
Posee un átomo de carbono central
I denominado carbono α (que es quiral), se
unen 4 grupos diferentes: un átomo de
S hidrógeno, un grupo amino (-NH2), un grupo
carboxilo (-COOH) y una cadena lateral o
O grupo R.
El grupo R de la isoleucina es un
L hidrocarburo ramificado sencillo de 4
átomos de carbono (-CH3-CH2-CH(CH3)) en
E cuya cadena se encuentra también un
átomo de carbono quiral.
U La isoleucina tiene cuatro formas posibles:
dos de ellas son los isómeros ópticos
C conocidos como L-isoleucina y D-isoleucina y
las otras dos son diastereoisómeros de la L-
I isoleucina. La forma predominante en las
proteínas es la L-isoleucina.
N Este aminoácido no polar pesa
aproximadamente 131 g/mol y está
A presente en las proteínas en una proporción
cercana al 6%, a menudo “enterrada” en el
centro de las mismas (gracias a sus
cualidades hidrofóbicas).
Importancia biológica
La isoleucina tiene múltiples funciones fisiológicas en los animales entre
las que se incluyen:
 Cicatrización de las heridas
 Desintoxicación de desechos nitrogenados
 Estimulación de las funciones inmunológicas y
 Promoción de la secreción de diferentes hormonas.
Es considerada como un aminoácido glucogénico, ya que sirve de
molécula precursora para la síntesis de intermediarios del ciclo
de ácidos cítricos (ciclo de Krebs) que posteriormente
contribuyen a la formación de glucosa en el hígado.
Se cree que la isoleucina participa en la regulación de los niveles
plasmáticos de glucosa, lo que tiene importantes implicaciones
desde el punto de vista energético corporal.
La isoleucina contribuye en las rutas de síntesis de la glutamina y
la alanina, trabajando a favor del balance entre los aminoácidos
de cadena ramificada.
En el ámbito clínico, algunos autores señalan que un incremento
en las concentraciones de isoleucina, leucina, tirosina y Valina
pueden ser marcadores característicos de células afectadas por
tumores, seguido de un incremento en los niveles de glutamina.
Activa la entrada de nutrientes hacia las células; durante el ayuno
prolongado es capaz de reemplazar a la glucosa como fuente de
energía y, además, es un aminoácido cetogénico.
La isoleucina es necesaria para la síntesis de la hemoglobina, la
proteína que se encarga de transportar el oxígeno en la sangre
de muchos animales.
Controla el progreso del envejecimiento y algunas patologías
como el cáncer o la diabetes.
Nombre Estructura Características
La Valina es un aminoácido con un esqueleto de 5
carbonos y pertenece al grupo de los aminoácidos con
cadenas laterales alifáticas.
Su carácter hidrofóbico es tal, que puede compararse
con el de la fenilalanina, el de la leucina y el de la
isoleucina.
La Valina comparte la estructura general y los tres
grupos químicos típicos de todos los aminoácidos: el
grupo carboxilo (COOH), el grupo amino (NH2) y un
V átomo de hidrógeno (-H). En su grupo R o cadena
lateral posee tres átomos de carbono que le otorgan
A características muy hidrofóbicas.
Los aminoácidos que poseen cadenas hidrocarbonadas
L en sus grupos R o cadenas laterales, se conocen
comúnmente en la bibliografía como aminoácidos
I ramificados o de cadena ramificada. En este grupo se
encuentran la Valina, la fenilalanina, la leucina y la
N isoleucina.
Generalmente, los aminoácidos de este grupo son
A empleados como elementos estructurales internos en
la síntesis de proteínas, pues estos pueden asociarse
entre sí por medio de interacciones hidrofóbicas,
“huyendo” del agua y estableciendo los plegamientos
estructurales característicos de muchas proteínas.
Su peso molecular está alrededor de los 117 g/mol y,
puesto que su grupo R o cadena lateral es un
hidrocarburo ramificado, no tiene carga y su
abundancia relativa en las estructuras proteicas es poco
mayor del 6%.
Importancia biológica
La Valina, a pesar de ser uno de los nueve
aminoácidos esenciales, no desempeña un papel
significativo adicional a su participación en la síntesis
de proteínas y como metabolito en su propia ruta de
degradación.
No obstante, los aminoácidos voluminosos como la
Valina y la tirosina son los responsables de la
flexibilidad de la fibroína, el principal componente
proteico de los hilos de seda que producen los
gusanos de la especie Bombyx mori, comúnmente
conocidos como gusanos de la seda o del árbol de
morera.
Tejidos como los ligamentos y vasos sanguíneos
arteriales están compuestos por una proteína fibrosa
conocida como elastina. Esta se compone de cadenas
polipeptídicas con secuencias repetidas de los
aminoácidos glicina, alanina y Valina, siendo la Valina
el residuo más importante respecto a la extensión y
flexibilidad de la proteína.
La Valina participa en las principales rutas de síntesis
de los compuestos responsables del olor característico
de las frutas. Las moléculas de Valina son
transformadas en derivados metilados y ramificados
de ésteres y alcoholes.
Nombre Estructura Características
La metionina es un aminoácido esencial que no
es producido por el cuerpo humano ni por el de
muchos. Este es un excelente antioxidante y
una fuente de azufre para nuestro cuerpo.
Los requerimientos diarios de metionina para
los lactantes son de 45 mg/día, en niños es de
800 mg/día y en adultos se encuentra entre 350
M y 1.100 mg/día.
La metionina es una de las principales fuentes
E de azufre del organismo; el azufre es un
componente fundamental de algunas vitaminas
T como la tiamina o vitamina B1, de algunas
hormonas como el glucagón, la insulina y
I algunas hormonas hipofisarias.
Está en la queratina, que es una proteína de la
O piel, uñas y pelo, y también es importante para
la síntesis de colágeno y creatina. Por lo tanto,
N la metionina al ser la fuente de azufre se
relaciona con todas las funciones del azufre o
I de las sustancias orgánicas que lo contienen.
La fórmula química de la metionina es HO2CCH
N (NH2) CH2CH2SCH3 y su fórmula molecular es
C5H11NO2S. Es un aminoácido esencial
A hidrofóbico, clasificado dentro de los
aminoácidos apolares.
Puede existir L-metionina y D-metionina. Sin
embargo, solo la L-metionina se encuentra en la
estructura de las proteínas celulares.
Este aminoácido tiene unas constantes de
disociación pK 1 de 2.28 y pK2 de 9.21, y un
punto isoeléctrico de 5.8
Importancia biológica
La metionina es un aminoácido esencial para la síntesis de
muchas proteínas, entre las que están algunas hormonas, las
proteínas constitutivas de la piel, pelo y uñas, etc.
Se usa como relajante natural para dormir y es muy
importante para el buen estado de las uñas, la piel y el
cabello.
Previene algunas enfermedades hepáticas y cardíacas; evita la
acumulación de grasas en las arterias y es indispensable para
la síntesis de cisteína y taurina.
Favorece el uso de grasas como energía e interviene en el
transporte y la utilización de las mismas, sobre todo en el
músculo esquelético, por lo que es muy importante para el
ejercicio muscular.
Reduce los niveles de histamina. Es un antioxidante natural,
pues ayuda a reducir los radicales libres. También tiene
propiedades antidepresivas y ansiolíticas.
Otro uso reciente de la metionina como “radiotrazador” para
el estudio imagenológico en las tomografías por emisión de
positrones (PET) en el campo de la neuro-oncología.
Tiene un extensivo uso como radio-contraste para los gliomas,
tanto en el proceso de planificación de las extracciones
quirúrgicas, como para el monitoreo de la respuesta al
tratamiento y la evaluación de las recurrencias.
Recientemente se ha probado eficientemente el uso de la
metionina para mejorar el crecimiento de las plantas de soya.
Nombre Estructura Características
La lisina es un α-aminoácido cargado
positivamente, tiene 146 g/mol de peso
molecular y el valor de la constante de
disociación de su cadena lateral (R) es de
L 10.53, lo que implica que, a pH fisiológico, su
grupo amino sustituyente está
I completamente ionizado, confiriéndole una
carga neta positiva al aminoácido.
S Su ocurrencia en las proteínas de distintos
tipos de organismos vivos es cercana al 6% y
I diversos autores consideran que la lisina es
imprescindible para el crecimiento y la
N reparación adecuada de los tejidos.
Las células poseen gran cantidad de
A derivados de lisina, que cumplen gran
diversidad de funciones fisiológicas. Entre
estos se encuentran la hidroxilisina, la metil-
lisina y otros.
Es un aminoácido cetogénico, lo que implica
que su metabolismo produce los esqueletos
carbonados de los sustratos intermediarios
para las rutas de formación de moléculas
como el acetil-CoA, con la posterior
formación de cuerpos cetónicos en el
hígado.
A diferencia de otros aminoácidos
esenciales, este no es un aminoácido
glucogénico, su degradación no termina con
la producción de intermediarios de rutas que
producen glucosa.
Importancia biológica
La lisina, por ser un aminoácido esencial, cumple múltiples
funciones como micronutriente, especialmente en humanos y en
otros animales, pero también es metabolito en diferentes
organismos como las bacterias, las levaduras, las plantas y las
algas.
Las características de su cadena lateral, específicamente las del
grupo ε-amino unido a la cadena hidrocarbonada que es capaz de
formar puentes de hidrógeno, le otorgan propiedades especiales
que lo hacen partícipe de las reacciones catalíticas en diversos
tipos de enzimas.
Es importantísima para el crecimiento normal y la remodelación
de los músculos. Además, es una molécula precursora para la
carnitina, un compuesto sintetizado en el hígado, el cerebro y los
riñones que se encarga de transportar los ácidos grasos hacia las
mitocondrias para la producción de energía.
Este aminoácido también es necesario para la síntesis y
formación del colágeno, una importante proteína del sistema de
tejidos conectivos en el cuerpo humano, por lo que contribuye al
mantenimiento de la estructura de la piel y de los huesos.
Tiene funciones experimentalmente reconocidas en:
 La protección de los intestinos frente a estímulos
estresantes, contaminación con patógenos bacterianos y
virales, etc.
 Disminuir los síntomas de ansiedad crónica
 Favorecer el crecimiento de infantes que crecen bajo
dietas de baja calidad
Nombre Estructura Características
La fenilalanina comparte con todos los
aminoácidos el grupo carboxilo (-COOH), el grupo
amino (-NH2), y el átomo de hidrógeno (-H) que
F están unidos a un átomo de carbono central
conocido como carbono α. Además, por
E supuesto, posee una cadena lateral o grupo R
característico.
N La fenilalanina es uno de los tres aminoácidos
que poseen anillos aromáticos o bencénicos
I como sustituyentes en las cadenas laterales.
Estos compuestos no son polares y, por tanto,
L son altamente hidrofóbicos.
El aminoácido en cuestión es especialmente
A hidrofóbico, pues, a diferencia de la tirosina y el
triptófano (los otros dos aminoácidos con anillos
L aromáticos) no posee grupos amino o hidroxilo
unidos a su anillo bencénico.
A El grupo aromático, benzoico o areno de la
fenilalanina tiene la estructura típica del
N benceno: el anillo cíclico está estructurado por 6
átomos de carbono que tienen resonancia entre
I ellos debido a la presencia de tres dobles enlaces
y de tres enlaces simples en su interior.
N A diferencia de la tirosina y el triptófano, que a
pH básicos pueden adquirir carga positiva y
A negativa, respectivamente, la fenilalanina
conserva su carga neutra, pues el anillo
bencénico no se ioniza y las cargas de los grupos
carboxilo y amino se neutralizan entre sí.
Importancia biológica
En los años 90 se pensaba que la fenilalanina solo se
encontraba en algunas especies de plantas. Sin embargo,
hoy en día se sabe que está presente en casi todos los
dominios hidrofóbicos de las proteínas, de hecho, la
fenilalanina es el principal componente de las especies
químicas aromáticas de las proteínas.
En las plantas, la fenilalanina es un componente esencial de
todas las proteínas; además, es uno de los precursores de
los metabolitos secundarios como los fenilpropanoides (que
forman parte de los pigmentos) de las moléculas defensivas,
de los flavonoides, de biopolímeros como la lignina y la
suberina, entre otros.
La fenilalanina es la estructura básica para formar muchas
de las moléculas que mantienen la homeostasis neuronal,
entre las que se encuentran péptidos como la vasopresina,
la melanotropina y la encefalina. Además, este aminoácido
está implicado directamente en la síntesis de la hormona
adrenocorticotrópica (ACTH).
Al igual que gran parte de los aminoácidos proteicos, la
fenilalanina forma parte del grupo de los aminoácidos
cetogénicos y glucogénicos, ya que provee el esqueleto
carbonado de intermediarios del ciclo de Krebs, necesario
para el metabolismo energético celular y corporal.
Cuando se encuentra en exceso, la fenilalanina es
transformada en tirosina y posteriormente en fumarato, un
intermediario del ciclo de Krebs.
Nombre Estructura Características
El triptófano se caracteriza por ser un aminoácido
ligeramente hidrofóbico ya que su cadena lateral
aromática, por poseer grupos polares, atenúa esa
T hidrofobicidad.
Por tener anillos conjugados, éstos presentan una
R fuerte absorción de luz en la región del espectro
cercano al ultravioleta y esta característica se usa
I frecuentemente para el análisis estructural de las
proteínas.
P Absorbe la luz ultravioleta (entre 250 y 290 nm) y, si
bien este aminoácido no es muy abundante en la
T estructura de la mayor parte de las proteínas del
Ó cuerpo humano, su presencia representa una
contribución importante para la capacidad de
F absorción de luz en la región de los 280 nm de la
mayor parte de las proteínas.
A Los requerimientos diarios de triptófano difieren con
la edad. En los infantes entre 4 y 6 meses el
N requerimiento promedio es de unos 17 mg por
kilogramo de peso por día; en niños de 10 a 12 años
O es de 3,3 mg por kilogramo de peso por día y en los
adultos es de 3,5 mg por kilogramo de peso por día.
El triptófano se absorbe por vía intestinal y es un
aminoácido cetogénico y glucogénico a la vez.
Importancia biológica
El triptófano se utiliza para la síntesis proteica y
es indispensable para la formación de
serotonina (5-hidroxitriptamina) un potente
vasoconstrictor, estimulante de la contracción
del músculo liso (sobre todo en el intestino
delgado) y un neurotransmisor capaz de generar
estimulación psíquica, combatir la depresión y
regular la ansiedad.
El triptófano es un precursor en la síntesis de
melatonina y, por ende, tiene implicaciones en
los ciclos de sueño y vigilia.
Es utilizado como precursor en una de las tres
vías para la formación del cofactor NAD, un
cofactor muy importante que participa en gran
variedad de reacciones enzimáticas relacionadas
con eventos de óxido-reducción.
El triptófano y algunos de sus precursores son
utilizados para la formación de una hormona
vegetal denominada auxina (ácido indol-3-
acético). Las auxinas son hormonas vegetales
que regulan el crecimiento, el desarrollo y
muchas otras funciones fisiológicas de las
plantas.
Nombre Estructura Características
La treonina pertenece al grupo de los aminoácidos
polares que poseen un grupo R o cadena lateral
carente de cargas positivas o negativas (aminoácidos
polares no cargados).
Se distingue por la presencia de un átomo de
carbono conocido como el “carbono α”, que es
quiral y al cual se unen cuatro tipos de moléculas o
T sustituyentes diferentes.
Las características de su grupo R lo hacen un
R aminoácido altamente soluble en agua (hidrofílico o
hidrófilo), lo que también es cierto para los demás
E miembros de este grupo, como son la cisteína, la
serina, la asparagina y la glutamina.
O Junto con el triptófano, la fenilalanina, la isoleucina
y la tirosina, la treonina es uno de los cinco
N aminoácidos que tiene funciones tanto glucogénicas
I como cetogénicas, pues a partir de su metabolismo
se producen intermediarios relevantes como son el
N piruvato y el succinil-CoA.
Este aminoácido tiene un peso molecular
A aproximado de 119 g/mol; como muchos de los
aminoácidos sin carga, tiene un punto isoeléctrico
alrededor de 5.87 y su frecuencia en las estructuras
proteicas es cercana al 6%.
Importancia biológica
Sus funciones estructurales en la conformación
de la secuencia peptídica de las proteínas, la
treonina cumple otras funciones tanto en el
sistema nervioso como en el hígado, donde
participa en el metabolismo de las grasas y
previene su acumulación en este órgano.
La treonina forma parte de las secuencias
reconocidas por las enzimas serín/treonina
quinasas, que se encargan de numerosos
procesos de fosforilación de proteínas,
esenciales para la regulación de multiplicidad de
funciones y eventos de señalización
intracelulares.
También es empleada para el tratamiento de
algunos desórdenes intestinales y digestivos y se
ha demostrado su utilidad en la atenuación de
condiciones patológicas como la ansiedad y la
depresión.
La L-treonina, asimismo, es uno de los
aminoácidos requeridos para mantener el
estado pluripotente de las células madre
embrionarias de ratón, hecho que
aparentemente está relacionado con el
metabolismo de la S-adenosil-metionina y con
los eventos de metilación de las histonas, que
están implicados directamente en la expresión
de los genes.
Nombre Estructura Características
La histidina es un
aminoácido hidrofílico polar básico,
clasificado dentro de los aminoácidos
esenciales, ya que no puede ser sintetizada
por los animales.
La histidina tiene un carbono α al que se
H une un grupo amino, un grupo carboxilo, un
I átomo de hidrógeno y una cadena lateral.
La histidina es que puede ser convertida en
S histamina, una sustancia que participa
activamente en muchas reacciones
T alérgicas e inflamatorias.
Este aminoácido es que es uno de los
I pocos, entre los 22 existentes, que en el
rango del pH fisiológico (alrededor de 7.4)
D se ioniza y, por lo tanto, puede participar
activamente en el sitio catalítico de muchas
I enzimas.
N En la molécula de hemoglobina la histidina
proximal es uno de los ligandos del grupo
A hemo. Este aminoácido participa en la
función de transporte de oxígeno de la
hemoglobina y es indispensable para la
síntesis de esta proteína, así como para la
de la mioglobina, que también se conoce
con el nombre de “hemoglobina muscular”.
Importancia biológica
La histidina es necesaria para la síntesis de muchas proteínas,
especialmente enzimas cuyos centros activos tienen en su
estructura a este aminoácido. Forma parte del centro activo
de las aldolasas de los mamíferos, donde funciona como
donador de protones.
Se encuentra en el centro activo de la carboxipeptidasa A, una
enzima pancreática que tiene un sitio activo formado por Zn e
histidina. En la enzima glicolítica fosfoglicerato mutasa existen
dos residuos de histidina en su centro activo que actúan como
aceptores o donadores de grupos fosforilo.
También se encuentra en el sitio activo de enzimas como la
gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenasa, la lactato
deshidrogenasa, la papaína, la quimotripsina, la RNasa A y la
histidina amoníaco liasa (histidasa). Además, es un inhibidor
alostérico de la enzima glutamina sintetasa.
Es de gran importancia para el organismo, ya que su
descarboxilación por la histidina descarboxilasa produce
histamina, un potente vasodilatador relacionado con las
reacciones inflamatorias y alérgicas, presente en el intestino y
los gránulos de las células del sistema fagocítico mononuclear.
La histidina es producida por las neuronas del sistema
nervioso central con funciones neuromoduladoras.
Es necesaria para la formación de las vainas de mielina de las
fibras nerviosas, por lo que cumple un importante rol en la
transmisión de los impulsos eléctricos en las mismas.
Junto con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, la
histidina contribuye a los mecanismos de reparación tisular,
principalmente en el sistema cardiovascular.
Nombre Estructura Características
La arginina se encuentra en la gran
mayoría de productos del
mar, pescado, mariscos, crustáceos,
grandes mamíferos acuáticos como
las ballenas hacen un aceite con ellas,
ese aceite es demandado por diversas
A empresas cosméticas por su contenido
en arginina.
R Se han intentado sustraer de diversos
modos la arginina de forma pura o en
G aceites, pero resulta complicado, ya
I que al igual que la Vitamina C y otros
muchos sustratos, se destruye con el
N calor, entre 39 y 50 °C.
La arginina es un aminoácido que se
I utiliza en ingredientes de muchas
cremas cosméticas, con la falsedad
N paradigmática de suponer que su
aplicación epidérmica sería capaz de
A estimular la proteína y transformarla
en músculo.  En varios estudios, los esquiadores de fondo que tomaban L-
Importancia biológica
tiene un efecto estimulante y vasodilatador. Esto no solo
provoca una sensación agradable y da un aspecto más
corpulento, sino que también mejora el suministro de
nutrientes a las células musculares y, por tanto, el
rendimiento. La L-arginina también permite aumentar masa
muscular y perder grasa al mismo tiempo, así como fortalecer
el sistema inmunitario.
En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el
ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea).
FORTALECE EL SISTEMA INMUNITARIO
El efecto positivo de la L-arginina sobre el sistema inmunitario
también ha sido demostrado en diversas ocasiones. En varios
estudios se pudo constatar una actividad significativamente
mayor de las células inmunitarias, así como la formación de
colágeno en la cicatrización de heridas
FOMENTA DEL DESARROLLO MUSCULAR Y QUEMA DE GRASA
DE FORMA SIMULTÁNEA.
En varios experimentos, en casos de gran sobrepeso se
observó un cambio en la distribución del peso en el cuerpo.
Eso significa que, con la toma diaria de L-arginina, se redujo la
grasa y se ganó masa muscular al mismo tiempo .
MEJORA EL SUMINISTRO DE NUTRIENTES A LOS MÚSCULOS
arginina pudieron mejorar su tiempo de carrera en hasta un
8%; por otro lado, los sujetos de la prueba pudieron aumentar
significativamente la distancia máxima recorrida en 6 minutos.
Existen estudios que pudieron demostrar una mayor
resistencia en esfuerzos anaeróbicos intensos y un impacto
positivo sobre la absorción máxima de oxígeno.
BIBLIOGRAFÍA:

Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3th ed.). San Francisco, California: Pearson.

Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper’s Illustrated Biochemistry (28th ed.). McGraw-Hill
Medical.