Bioquimica Basica PDF

PROPEDÉUTICO DE ODONTOLOGÍA
BIOQUÍMICA BÁSICA
2012
Dagmar Stojanovic de Malpica Ph D
Escuela de Biología, Facultad de Ciencias, U.C.V.
PROPEDÉUTICO DE ODONTOLOGÍA, UCV
Unidad I.II  
Monómeros y Formación de
Macromoléculas 
Estructura y Función de Carbohidratos,
Proteínas y Ácidos Nucleicos
D. Stojanovic de Malpica, Ph D
Jerarquía molecular
Nivel 4 Nivel 3 Nivel 2 Nivel 1
La célula y sus organelos Complejos supramoleculares Macromoléculas Monómeros
Nucleótidos
ADN
Cromosoma Aminoácidos
Proteína
Membrana celular
Celulosa
Monosacáridos
Pared celular
Características de los monómeros

Condensación
Enzima A
Hidrólisis
Monómero Monómero Dímero
Enzima B
Son unidades estructurales que contienen grupos

químicos iguales o diferentes que se combinan entre
si para formar dímeros, oligómeros (pocos) o
polímeros (muchos)
Los Monómeros: son las unidades estructurales 

de las macromoléculas
§  Los monosacáridos Oligosacáridos

Polisacáridos
§  Los aminoácidos Proteínas
§  Los nucleótidos Ácidos Nucleicos
CARBOHIDRATOS
Clasificación de los carbohidratos
Disacáridos
Formación de disacáridos
Átomo de carbono anomérico (C1 )
Son glucósidos o acetales formados por la

unión de dos monosacáridos
PROPEDÉUTICO DE
ODONTOLOGÍA, UCV Formación de un disacárido:
La Maltosa
La cebada
β-D-Glucosa
Hidrólisis Condensación
Condensación
Extremo Extremo
no reductor reductor
Maltosa
α-D-Glucopiranosil- (1-4)-D-Glucopiranosa
Formación de un enlace O-glicosídico

Glc α1,4 Glc
Azúcar reductor D. Stojanovic de Malpica, Ph D
La Lactosa: el azúcar de la leche
Lactosa (forma β
Lactosa (forma β)
β-D-Galactopiranosil (1-4)-β-D-
Glucopiranosa
Galβ→4Glc)
Azúcar reductor D. Stojanovic de Malpica, Ph D

La Sacarosa: azúcar de mesa
Glucosa
Enlace
β2-1α
Fructosa
Fru β2-1α Glc

Azúcar no reductor
Se produce en las hojas y raíces de las plantas
La Celobiosa
Glc β-1,4 Glc

Azúcar reductor
Producto de degradación de la celulosa ( polisacárido de plantas)
Propiedades y funciones de los disacáridos

q  Algunos son azúcares reductores
q  Son necesarios en la dieta ya que son fuente de
energía.
q  Para utilizarlos como fuente de energía, los
disacáridos son hidrolizados por enzimas que
tapizan el intestino delgado
q  La hidrólisis de los disacáridos produce Glucosa,
Fructosa, Galactosa, que son la fuente de
energía inmediata para las células
Los oligosacáridos
q  Contienen de dos a diez unidades de
monosacáridos
q  Mayoritariamente se encuentra unidos
covalentemente a polipéptidos
(glicoproteínas) ó lípidos (glicolípidos)
Polisacáridos
Clases de polisacáridos
Heteropolisacáridos
Homopolisacáridos Varios tipos de

Dos clases de
monómeros
Monómeros
No Ramificados Ramificados Ramificados
Ramificados
Polisacáridos en plantas y animales

Tipo de Nombre del Unidad de repetición Número de Función biológica
organismo y polisacárido lineal y/o ramificado residuos
célula donde se de Glucosa
encuentra
Almidón Glcα1,4Glc, lineal 50-5000

(α-amilosa)
Plantas Reserva de
Cloroplastos energía
Almidón Glc α1,4Glc, lineal 1.000.000
(amilopectina con ramas α1,6Glc
cada 27 residuos ~
Animales Glucógeno Glc α1,4Glc, lineal 50.000 Reserva de

Citosol con ramas α1,6Glc energía
cada 10 residuos ~
Plantas Celulosa Glc β1,4Glc, lineal 15.000 Papel estructural

Pared Celular Soporte y
Protección celular
El almidón y el glucógeno constituyen reserva

de energía
El Almidón
Estructura del almidón

q  El almidón se encuentra Gránulos de Almidón
como gránulos en los
cloroplastos de las células de
las plantas
q  Contiene dos clases de
polisacáridos:
La Amilosa
La Amilopectina
q  Constituyen una fuente Cloroplasto
importante de reserva de
energía en plantas
Estructura de la amilosa
Polímero lineal
Extremo Extremo
No Reductor
Reductor
Glc α1,4 Glc

Número de residuos de Glucosa: 50-5000
Estructura de la amilopectina
Polisacárido ramificado
Extremos no reductores
Enlace α 1,6
Punto de ramificación
Glcα1,4Glc, lineal con ramas α1,6 Glc cada 27 residuos

Número de residuos de Glc ~ : 1.000.000
El Glucógeno
q  Se encuentra en el citosol de las
células (bacterias y animales)
q  Cada granulo de glucógeno consiste
de un polisacárido ramificado que
contiene hasta 50.000 residuos de
Glucosa
q  Es la principal reserva de energía en
bacterias, animales y en el hombre
q  En las células humanas se encuentra
principalmente en hígado y músculo
Gránulos de glucógeno
en el citosol de células
animales
Comparación de la amilopectina y el glucógeno

Amilopectina Glucógeno
Un solo punto de ramificación
Un solo punto de
ramificación
Conformación 3D de la amilosa, amilopectina 

y el glucógeno
Enlace Glcα1,4Glc Forma compacta 3D

rota fácilmente gránulo
La celulosa: polisacárido estructural en

plantas
q  La celulosa se encuentra en el
tronco, en los tallos y en toda la
porción leñosa de las plantas
q  Se encuentra en la pared celular
de las plantas
q  El algodón y la madera están
formados por celulosa; el papel es
celulosa
q  Función estructural: proporciona
soporte y rigidez a las plantas y
protección a las células
La celulosa
Unidad de repetición
Glc β1,4 Glc
(Celobiosa)
Haz de mircofibrillas
q  El polisacárido de la glucosa es lineal e insoluble ; contiene 15000 unidades

de glucosa unidas entre si por enlace β1,4Glc; varios pares de polisacáridos
forman láminas llamadas microfibrillas.
q  Cada haz de microfibrillas contiene ~40 pares de polisacáridos lineales
q  El enlace β1,4 no puede rotar, por lo que los polisacáridos son rígidos; forman
puentes de hidrógeno entre ellos y se hidratan fácilmente con agua
Digestión de la celulosa por los organismos
q  En el aparato digestivo de herbívoros (ovino y

bovino) viven bacterias que contienen la enzima
celulasa que digieren la celulosa (rompen el
enlace β1,4), lo que permite a los herbívoros
nutrirse de ella
q  Los humanos no pueden digerir la celulosa, no
obstante, proporciona fibra, que ayuda al
funcionamiento correcto de nuestro aparato
digestivo
,
PROTEÍNAS
Estructura general de un aminoácido

a pH 7
Los 20 aminoácidos estándares de las proteínas, clasificación según la naturaleza química y
PROPEDÉUTICO DE
propiedades de los grupos R a pH fisiológico
ODONTOLOGÍA, UCV
No polares, grupos R alifá/cos Grupos R aromá7cos
Grupos R cargados posi7vamente
Polares, grupos R no cargados
Grupos R cargados nega7vamente
Prolina* D. Stojanovic de
Malpica, Ph D
* La Prolina 7ene un grupo R no polar alifá7co

El enlace peptídico
Formación del enlace peptídico

q  El enlace peptídico es un
enlace amida que se
establece entre el grupo α-
carboxilo de un aminoácido y α α
el grupo α-amino del otro
aminoácido
q  Todos los péptidos tienen un

grupo α-amino libre en un
extremo, a la izquierda, (N-
terminal) y un grupo α-
carboxilo libre en el otro, a la α α
derecha (C-terminal), que
pertenece al último
aminoácido añadido a la
cadena.
Características del enlace peptídico
q  Tiene carácter parcial de doble enlace, el oxígeno del carbonilo

tiene una carga parcial negativa y el nitrógeno de la amida una
carga parcial positiva
q  El enlace amida tiene configuración trans ,es planar y rígido,
porque no puede rotar sobre si mismo
q  No obstante, los péptidos y polipéptidos pueden rotar
alrededor de dos puntos: los enlaces: Cα-C y N –Cα
q  Por lo que pueden adoptar adoptar diferentes conformaciones
(3D) D. Stojanovic de Malpica, Ph D
Todos los átomos involucrados en el enlace

peptídico se encuentran en un mismo plano
Carboxi
terminal
Amino
terminal
Ejemplo de un pentapéptido
Secuencia
N-terminal Ser-Gli- Tyr-Ala-Leu C-terminal
1 2 3 4 5
Los péptidos y polipéptidos se ionizan a

diferentes pH
N-terminal
pH 7
C-terminal
Características moleculares de algunas

proteínas
Proteína Peso Molecular Número de Número de
residuos de cadenas
aminoácidos polipeptídicas
Citocromo c 13.000 104 1
(humano)
Mioglobina 16.890 153 1
(humano)
Hemoglobina 64.500 574 4
(humano)
ARN polimerasa 450.000 4158 5
E. coli
Algunas proteínas son conjugadas

Clase Grupo* Ejemplo
Prostético
Lipoproteínas Lípidos Lipoproteína de
la sangre
Glicoproteínas Carbohidratos Inmunogloublina G
Fosfoproteínas Fosfatos Caseína de la

leche
Hemoproteínas Hemo (anillo de Mioglobina
porfirina + Fe2+) Hemoglobina
* Pueder estar asociado no covalentemente o covalentemente a la proteína
Niveles de organización de las proteínas
Estructura Estructura Estructura Estructura

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia de Plegamiento 3D Consiste de dos ó mas

α-Hélice subunidades
aminoácidos del polipéptido
Conformación nativa a pH 7
Niveles de organización estructural de las

proteínas
q  Los niveles de organización están dictados por la
secuencia de aminoácidos
q  Se estabilizan por interacciones entre los grupos R de
la proteína , pueden ser:
q  No covalentes: puentes de hidrógeno, atracción
electrostática (puente salino) e hidrofóbicas
q  Covalentes: puentes de disulfuro entre otros
q  Formación de puentes hidrógeno entre los grupos
C=O y N-H de los enlaces peptídicos (estructura
secundaria)
Estructura Primaria
Estructura primaria:  
Secuencia de aminoácidos de una
cadena polipeptídica 
Se escribe del N- al C-terminal
Pentapéptido:
Secuencia
N-terminal Ser-Gli- Tyr-Ala-Leu C-terminal
1 2 3 4 5
Estructura secundaria
q  Es la conformación local de secuencias de residuos de
aminoácidos en un polipéptido
q  Se distinguen tres clases de estructura secundaria:

α Hélice
Lámina β plegada
Vueltas-β
q  La secuencia de aminoácidos determina la conformación local
q  La estructura secundaria se estabiliza por puentes de hidrógeno

entre los grupos carbonilo (C=0) y NH de los enlaces peptídicos
Estructura secundaria: α hélice orientada a la derecha
Amino terminal
3,6 residuos por

vuelta
Puente de
hidrógeno
Carboxi terminal
Formación de puentes de hidrógeno  

en la α-Hélice
N-terminal
C-terminal
q  Todos los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos

participan en la formación de puentes de hidrógeno, excepto
los que se encuentran en el extremo N- y C- terminal del
polipéptido
q  El puente de hidrógeno se establece entre el grupo C=O de

un residuo y el grupo N-H con el cuarto residuo del N- al C-
terminal D. Stojanovic de Malpica, Ph D
Aminoácidos que favorecen los distintos

tipos de estructura secundaria
α-Hélice Conformación β Vuelta β
Estructura secundaria lámina β plegada
Vista
desde
el tope
Vista lateral
Estabilizada por puentes de hidrógeno entre todos

los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos
Estructura Terciaria
Niveles de organización de las proteínas
Estructura Estructura Estructura Estructura

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia de Cadena Polipeptídica Formada por dos ó mas

Hélice
aminoácidos subunidades
Estructura terciaria
q  Estructura 3-D de un polipéptido
q  Resulta del plegamiento del polipéptido con sus
elementos de estructura secundaria en una
conformación única a pH fisiológico, dictada por la
secuencia de aminoácidos
q  La estructura 3D única es la responsable de la
función biológica y se conoce como conformación
o proteína nativa
q  Las proteínas mantienen la conformación nativa a
pH fisiológico y a la temperatura del organismo
Fuerzas que estabilizan la estructura

terciaria
q  Se establecen interacciones entre las

cadenas laterales R de los aminoácidos:
q  Pueden ser:
No covalentes
Covalentes
Interacciones covalentes: puentes de disulfuro
Cisteína
Cistina
Cisteína
Cisteína
Estado reducido Estado oxidado

Desnaturalización de una proteína

Ruptura de la conformación nativa
Aumento de Temperatura
Estado nativo
Ruptura de enlaces no covalentes
biológicamente
Activo
Radiación UV
Reacciones químicas en las cadenas
Adición de urea y
polipeptídicas mercaptoetanol
Energía mecánica
Batir la clara de un huevo para hacer merengue o
hacer un souffle
Estado desplegado
Inactivo
Cambios en el pH
Produce cambios en las estructuras iónicas de los
grupos R ionizables de los residuos de aa de las
proteínas a pH 7
Eliminación de urea y
Compuestos orgánicos mercaptoetanol
Los detergentes, jabones, alcoholes y la urea
(NH2CONH2) interrumpen las interacciones de las
cadenas laterales de los α-aa Estado nativo
biológicamente
Sales y metales pesados activo
El Pb2+, Hg 2+ y Ag 2+ reaccionan con los grupos –
SH de los residuos de cisteína formando puentes
de disulfuro metálicos que alteran la
conformación nativa D. Stojanovic de Malpica, Ph D
Tamaño relativo de las conformaciones α y β y de

las proteínas globulares
Conformación β Extendida
Extendida
2.000 x 5 Å
Acortada
α Hélice
900 x 11 Å
Proteína globular compacta

conformación nativa (3 D)
Forma globular
a pH fisiológico
130x 30 Å
EJEMPLOS DE PROTEINAS
GLOBULARES 

La mioglobina
q  Se encuentra en los músculos de Grupo Hemo: anillo de porfirina

mamíferos (delfines, ballenas) y en con un átomo de Fe2+ en el centro
el hombre
q  Constituye la fuente de reserva de
oxigeno en los tejidos de animales
q  Consiste de una sola cadena
polipeptídica
q  Presenta un anillo de porfirina que
contiene un átomo de Fe2+
q  La estructura secundaria tiene seis

segmentos en α- hélice
q  Se presenta la estructura terciaria o
conformación nativa 3D
Proteínas globulares con estructura secundaria α y β
Estructura 3D de proteínas globulares
Proteínas Solubles Proteínas de Membrana

Enzimas, Hormonas, etc
Mioglobina La aquaporina
Estructura cuaternaria
La hemoglobina
q  Es una proteína globular
q  Esta formada por:

dos subunidades α idénticas
dos subunidades β idénticas
q  Cada subunidad presenta un grupo hemo con

un átomo Fe 2+
q  La estructura cuaternaria, se estabiliza por

puentes de hidrógeno, puente salino e
interacciones hidrofóbicas
q  Se encuentra en los glóbulos rojos
q  Función: transportar el oxígeno molecular de

los pulmones a los tejidos
Proteínas fibrosas
q  Presentan conformación extendida
q  Por lo general contienen un solo tipo de estructura
secundaria
q  Presentan poco estructura terciaria
q  Presentan estructura cuaternaria
q  Son insolubles en agua
q  Tienen alto contenido de residuos de aminoácidos
hidrofóbicos
q  Fortalecen los tejidos de los animales y
suministran protección externa
Ejemplos de proteínas fibrosas

Tipo de proteína fibrosa Tipo de estructura Características
secundaria
α-queratina
(Pelo, uñas, plumas, en
Fuertes
los cuernos de los α -hélice Varían en dureza y
animales) flexibilidad
Fibra de la seda
(Gusano de seda)
Lámina β plegada Filamentos
Flexibles suaves
Cadena α helicoidal Fuertes

Colágeno orientada ala
(Tendones) No estirables
izquierda
La α-queratina del pelo

Queratina α hélice
Dos α hélice enrolladas

Células
Filamento
intermedio
Protofilamento Protofibrilla
Protofilamento
Dos α-hélices
α-hélice
Protofibrilla
Sección transversal de un pelo
q  Cada molécula de queratina consiste de una cadena polipeptídica, es una α hélice
del N- al C- terminal, estabilizada por puentes de hidrógeno entre los enlaces
peptídicos
q  La estructura cuaternaria consiste de dos α-hélices estabilizadas por interacciones
hidrofóbicas
q  Las estructuras de órdenes superiores se estabilizan por interacciones
hidrofobicas y puentes de disulfuro
El colágeno
Uniones covalentes entre los polipéptidos

del colageno
La fibra de la seda
Cadena lateral de Ala Cadena lateral de glicina
Ácidos Nucleicos
Estructura de un nucleótido
Base
Nitrogenada
Purina o
Pirimidina
Fosfato
Pentosa
Nucleósido
Formación de un dinucleótido
Grupo 5´fosfato libre
*
*
Deshidratación
-H20
Enlace fosfodiester 5´-3´
Grupo 3ÓH libre
* A pH fisiológico los grupos fosfatos están ionizados

Estructura del ADN y el ARN
q  Los nucleósidos 5´monofosfatos tienen la ADN ARN
misma orientación relativa Extremo 5´-P Extremo 5´-P
q  Están unidos entre si en enlace fosfodiester
5´-3´
q  La cadena tiene direccionalidad 5´-3´
Enlace
q  En el extremo 5´ hay un grupo fosfato libre fosfodiester
5´-3´
q  En el extremo 3´ hay un grupo OH libre
q  La cadena esta formada por una estructura
covalente de fosfatos y pentosas que se 5´ 5´
alternan
q  En la estructura covalente las bases se
encuentran insertadas a intervalos regulares
3´ 3´
q  La estructura covalente interactúa con el agua

mientras que las bases nitrogenadas se alejan
del agua por su carácter menos polar
q  A pH 7 los fosfatos están ionizados
presentando carga negativas (polianión )
q  A pH 7 la cadena asume una estructura
helicoidal orientada a la derecha
Extremo 3´-OH Extremo 3´-OH
Niveles de organización de la
estructura de los ácidos nucleicos
q Estructura primaria
q Estructura secundaria
q Estructura terciaria
Estructura primaria
Estructura primaria: secuencias de bases en el ADN o ARN

ADN ARN
Extremo 5´-P Extremo 5´-P
q  La estructura primaria de los
ácidos nucleicos es la secuencia
de bases del extremo 5´
al extremo 3´
Enlace
fosfodiester
q  La secuencia de bases se escribe 5´-3´
de izquierda a derecha:
5´ 5´
q  En el ADN es: 5´ ATGCA 3´
q  En el ARN es: 5´ UGCCA 3´ 3´ 3´

q  La identidad de un ácido nucleico
esta determinada por la secuencia
de bases
Extremo 3´-OH Extremo 3´-OH
 
Estructura
secundaria del ADN 
 

Relación numérica de bases en el ADN en diferentes

organismos y en distintas células de un mismo
organismo (multicelulares):
Reglas de Chargaff (1950)

% Molar:
A=T
G=C
A+G = T+ C
Demostraron que el ADN 

de todos los organismos están formados por una
doble hélice
Patrón de difracción de
Rayos X de una muest ra de
ADN de bovino
Rosalind Franklin Maurice Wilkins
James Watson y Francis Crick: postularon la

estructura de la doble hélice en los años 1950
Francis Crick James Watson Francis Crick James Watson
1950 2012
Complementariedad de cadenas y apareamiento de bases

§ Las dos cadenas corren en
direcciones opuestas: son
Timina
antiparalelas
Adenina
§ Apareamiento de bases
A=T
G =C
Citosina
§ Entre A:T se forman dos Guanina
puentes de hidrógeno
§ Entre G:C se forman dos

puentes de hidrógeno
Modelo de la estructura de doble hélice de 

Watson y Crick
q  En todos los organismos vivos el
ADN B es la conformación
predominante del ADN
q  Es una doble hélice orientada
hacia la derecha
q  Tiene un diámetro de 2 nm
q  Tiene 10,5 de pares bases por
vuelta
q  Aumento en longitud por par de
base 3,4 Ǻ
q  Presenta dos periodicidades: una
hendidura mayor (major groove)
y otra menor (minor groove)
Fuerzan que estabilizan la doble hélice del ADN
q  Los puentes de hidrogeno entre A-T y G-C

q  Las interacciones de Van der Waals entre los pares
de bases vecinas apiladas verticalmente a lo largo
del eje de la doble hélice
q  Los grupos fosfatos con carga negativa en el
esqueleto covalente son neutralizados con iones o
proteínas con carga positiva
Modelo de replicación semiconservativa del ADN
formulado por Watson y Crick
ADN
PROPEDÉUTICO DE
ODONTOLOGÍA, UCV parental
Cadena Cadena
nueva nueva
ADN Cadenas ADN

parental hijas parental D. Stojanovic de
Malpica, Ph D
Estructura terciaria:  
Empaquetamiento del
ADN
El tamaño y forma del ADN en bacterias
Un ADN de doble hélice circular

en el citosol de la bacteria
El tamaño del ADN es gigante comparado
con el tamaño de la bacteria
Las bacterias tienen enzimas especiales
para empaquetar el ADN
Características del ADN en eucariotas

q  En células eucariotas el 99,9 % de la información genética
se localiza en el núcleo
q  Cada célula tiene un número característico de cromosomas
q  Cada cromosoma es una molécula de ADN de doble hélice
con forma lineal
q  El ADN nuclear de una célula típica de humano tiene una
longitud de 2 metros de longitud
q  En animales y humanos el 0,1 % de la información genética
restante se encuentra en las mitocondrias; el ADN
mitocondrial es una doble hélice circular
q  En plantas, además de un ADN mitocondrial, existe un ADN
circular de doble hélice en los cloroplastos
Cromosoma
Una vuelta
30 rosetas
Empaquetamiento del ADN Una roseta

Seis asas
en eucariotas x 10.000
veces: Un asa
  Fibra 30 nm
Desde la doble hélice hasta
formar un cromosoma Fibra de
Cromatina
ADN
Unidad estructural de empaquetamiento del ADN

en eucariotas: nucleosomas
Nucleosoma Segmento de ADN

(Histonas) Enlazante
Fibra de cromatina vista

Fibra de cromatina por Microscopia Electrónica
q  Cada Nucleosoma contiene ocho Histonas:

2 H2A, 2 H2B, 2 H3 y 2H4
q  Entre cada nucleosoma se encuentra la Histona H1
q  Cada nucleosoma contiene dos vueltas de ADN enrollado en sentido
contrario a la dirección de rotación de la doble hélice (participan 146 pb)
q  En el ADN que existe entre los nucleosomas hay aproximadamente 50 pb
(pares de bases)
Cromosomas humanos en células diploides  

(somáticas) y haploides
Cada célula diploide consiste de pares de cromosomas (autosomas) que van desde el 1
al 22 más un cromosoma X e Y (varón)
La célula diploide de la mujer contiene dos cromosomas X
Cada célula haploide contiene un cromosoma de cada tipo más un X
o un Y
Número de cromosomas en algunas organismos

No de cromosomas en algunos organismos*
Bacterias 1 Zorro 34
Mosca de las 8
frutas Gato 38
Guisante 14 Ratón 40
Maíz 20 Humano 46
Olivo 46 Pollo 78
*No de cromosomas diploides en el caso de las células eucariotas
Lo que determina que cada especie sea única, no es el número

de cromosomas, sino la información que se especifica en los genes
Los genes
q  Los genes están arreglados linealmente sobre cada
cromosoma.
q  En términos genéticos un gen es la unidad fundamental de
la herencia
q  En términos estructurales, un gen es la secuencia de ADN
que codifica para un componente estructural (una cadena
polipeptídica o ARN) y la secuencia de ADN adyacente al
extremo 5´ que regula la expresión de ese gen
q  Cada gen en una célula diploide tiene un gen similar
ubicado en el cromosoma homologo
q  Estas dos versiones de un mismo gen se conocen como
alelos ( uno del padre y el otro de la madre)
El ARN
q Está formados por una sola cadena de ARN
q Existen tres clases de ARN:
ARN mensajero (ARNm)
ARN transferencia (ARNt)
ARN ribosomal (ARNr)
Estructura y función del ARNm
q  El ARNm: presenta estructura

primaria y secundaria (hélice
orientada a la derecha).
q  No tiene estructura terciaria

cónsono con su papel de molde
para la síntesis de proteínas
Estructura primaria, secundaria y terciaria  

del ARNt
Estructura secundaria Estructura terciaria
en forma de hoja de trebol
Brazo del aminoácido
Sitio unión del Brazo TΨC
aa
Brazo D
Brazo
Anticodón
Anticodón
Anticodón
Funciones del ARNt

q  Una enzima específica efectúa la unión covalente de un
aminoácido particular a un ARNt específico en el extremo 3´
Aminoacil ARNt : ARNtaa
q  Existe por lo menos un ARNt para cada uno de los aminoácidos
estándares (20 ARNt)
q  Los ARNtaa transportan los aminoácidos al sitio de síntesis de

proteínas (los ribosomas)
q  Los ARNtaa son los traductores del lenguaje genético al de

proteínas:
q  Tienen una región (anticodón) de tres bases con una secuencia
de bases específica que reconoce una secuencia de tres bases
específica (codón) en el ARNm
Estructura del Ribosoma

q  La estructura del ribosoma es El Ribosoma
semejante en procariotas y
eucariotas
q  El ribosoma consta de dos
subunidades:
Una subunidad grande
Una subunidad pequeña
q  Cada subunidad tiene una
composición particular de
proteínas y de ARNr
q  Es el sitio donde ocurre la síntesis
del polipéptido en presencia del El ARNm
ARNm
Comparación de la estructura de los ribosomas en procariotas y
eucariotas
PROPEDÉUTICO DE
ODONTOLOGÍA, UCV
ARNr 5S
(120 nucleótidos)
ARNr 5S ARNr 23S
(120 nucleótidos) (4700 nucleótidos)
ARNr 23S
ARNr 5.8S
(3200 nucleótidos)
36 Proteínas 49 Proteínas
D. Stojanovic de ARNr 16S ARNr 18S

Malpica, Ph D (1540 nucleótidos) (1900 nucleótidos)
21 proteínas
33 proteínas
Estructura y función de los ARNr
q  Presentan estructura primaria,

secundaria y terciaria
q  Están asociados no
covalentemente a las
proteínas de las subunidades
del ribosoma
q  Un ARNr específico (ribozima)
es el responsable de la
formación de los enlaces
peptídicos en el polipéptido
Flujo de la información genética
Replicación
Transcripción
ARNr, ARNm, ARNt
Traducción
Proteína
Bases del dogma central de la biología molecular

q  El ADN (ácido desoxirribonucleico) como material hereditario cumple
con las siguientes características:
q  Posee capacidad de autorreplicación, estabilidad y variabilidad, es decir,

el proceso de replicación asegura la conservación de la información
genética y a la vez permite cambios de la información (mutación) que
hacen posible la variabilidad fenotípica y la evolución
q  Controla el metabolismo y la expresión de los genes a través del control

de la síntesis de las enzimas y todas las proteínas requeridas por la
célula
Expresión genética: relación entre ADN, ARNm y Proteína

ADN ARNm Polipéptido
q  Se observa una relación lineal entre
el ADN, ARNm y el polipéptido Amino
terminal
q  La correlación lineal entre ADN y
ARNm es válida solo para bacterias
q  En eucariotas la relación ADN/
ARNm no es lineal debido a la
presencia de intrones en el gen , que
interrumpen la secuencia del gen; el Gen
ARNm, producto de la
transcripción y maduración
contiene la secuencia del gen sin
interrupciones
q  En eucariotas la correlación
ARNm/Polipéptido es igual que en
bacterias Carboxi
terminal
D. Stojanovic de Malpica, Ph D Cadena molde

El código genético
Segunda letra del codón
Primera letra
del codón
Extremo 5´
A
Características del código genético

q  Es un diccionario, sus palabras se llaman codones
q  Los codones son los tripletes en el ARNm: consisten de una secuencia
de tres bases en la dirección 5´-3´
q  Esta formado por 64 codones:
61 codones codifican para los aminoácidos estándares
Uno solo codón codifica para la metionina (AUG)
Existe solo un codón de iniciación (AUG)
Existe un solo codón para el triptófano
Existen tres codones de terminación (UAA, UAG, UGA)
q  Es degenerado, un término matemático, que indica que un aminoácido puede
tener más de un codón (codones sinónimos)
q  En la mayoría de los codones sinónimos la especificidad del codón reside
en las dos primeras bases
q  Es universal: es idéntico para todos las especies: bacterias, plantas
animales, animales y el hombre; no obstante, existen algunas excepciones
Degeneración del código genético

Aminoácido Número de codones
El ARNt es el traductor del lenguaje de los ácidos

nucleicos al lenguaje proteico
El ARNt El código genético
Ile Segunda letra del codón
Primera letra
del codón
Extremo 5´
Síntesis de proteínas
q  El mecanismo es similar tanto para procariotas

como eucariotas
q  Se describe a continuación el mecanismo de síntesis
de proteínas en bacterias
Primer paso en la síntesis de proteínas: formación

del complejo de iniciación 70S
q  Asociación del ARNm a la subunidad
50S , con el posicionamiento del
codón de iniciación en el sitio P del
ribosoma
q  Unión del ARNt fMet al ARNm
(r econocimiento del codón de
iniciación con el anticodón del
ARNtfMet)
q  Asociación de la subunidad 30S,
completándose la formación del
complejo 70S, que representa el
ribosoma funcionalmente activo
q  Se requiere GTP y varios factores
proteicos para formar el complejo de
iniciación 70S
Segundo paso en la síntesis de proteínas: formación

del enlace peptídico
Sitio E Sitio P Sitio A
q  Incorporación del segundo ARNt aa en el femt-ARNt femt
segundo codón del ARNm sobre el sitio A
Aminoacil-ARNt 2aa
del ribosoma (reconocimiento codón-
anticodón)
q  Formación del enlace peptídico por la

ribozima (ARNr 23S de la subunidad 50S)
Formación del enlace
petídico ARNt1 fmet
Desacetilado
q  El dipeptidil-ARNt2 queda sobre el sitio A Sitio E Sitio P Sitio A
ARNt1 fmet
desacetilado
Dipeptidil
q  El ARNtfemt desacetilado (sin el fmet) Dipeptidil
ARNt 2
ARNt
queda sobre el sitio P 2
q  El próximo paso es la translocación del

ARNm por un codón
Segundo paso en la síntesis de proteínas: la translocación, movimiento
del ARNm sobre el ribosoma por un codón en la dirección 5’-3’
PROPEDÉUTICO DE ARNt1 fmet

ODONTOLOGÍA, UCV desacetilado
Dipeptidil
ARNt 2
Translocación
Aminoacil-ARNt3aa
entrante
D. Stojanovic de
Movimiento del ARNm por un codón en la dirección 5´-3´
Malpica, Ph D
Tercer paso: terminación de la síntesis de proteínas

Factor de
liberación
q  El segundo paso de la síntesis de
proteínas (incorporación de los
ARNtaa y translocación) se repite
hasta alcanzar el codón de
Hidrólisis del peptidil-ARNt
terminación
q  Unión de un factor proteico al sitio

A para liberar el polipéptido
q  Hidrólisis del peptidil-ARNt

Disociación de
componentes
q  Se libera el polipéptido
q  Disociación de los componentes

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PROPEDÉUTICO DE ODONTOLOGÍA

Características de los monómeros

Son unidades estructurales que contienen grupos

Los Monómeros: son las unidades estructurales

§ Los monosacáridos Oligosacáridos

§ Los aminoácidos Proteínas

§ Los nucleótidos Ácidos Nucleicos

Clasificación de los carbohidratos

Son glucósidos o acetales formados por la

Formación de un enlace O-glicosídico

La Lactosa: el azúcar de la leche

Azúcar reductor D. Stojanovic de Malpica, Ph D

La Sacarosa: azúcar de mesa

Fru β2-1α Glc

Glc β-1,4 Glc

Propiedades y funciones de los disacáridos

Homopolisacáridos Varios tipos de

Polisacáridos en plantas y animales

Almidón Glcα1,4Glc, lineal 50-5000

Animales Glucógeno Glc α1,4Glc, lineal 50.000 Reserva de

Plantas Celulosa Glc β1,4Glc, lineal 15.000 Papel estructural

El almidón y el glucógeno constituyen reserva

Estructura del almidón

Glc α1,4 Glc

Glcα1,4Glc, lineal con ramas α1,6 Glc cada 27 residuos

Comparación de la amilopectina y el glucógeno

Conformación 3D de la amilosa, amilopectina

Enlace Glcα1,4Glc Forma compacta 3D

La celulosa: polisacárido estructural en

q El polisacárido de la glucosa es lineal e insoluble ; contiene 15000 unidades

Digestión de la celulosa por los organismos

q En el aparato digestivo de herbívoros (ovino y

Estructura general de un aminoácido

Grupos R cargados posi7vamente

Polares, grupos R no cargados

Grupos R cargados nega7vamente

* La Prolina 7ene un grupo R no polar alifá7co

Formación del enlace peptídico

q Todos los péptidos tienen un

Características del enlace peptídico

q Tiene carácter parcial de doble enlace, el oxígeno del carbonilo

Todos los átomos involucrados en el enlace

Los péptidos y polipéptidos se ionizan a

Características moleculares de algunas

Algunas proteínas son conjugadas

Fosfoproteínas Fosfatos Caseína de la

Niveles de organización de las proteínas

Estructura Estructura Estructura Estructura

Secuencia de Plegamiento 3D Consiste de dos ó mas

Niveles de organización estructural de las

q Se distinguen tres clases de estructura secundaria:

q La secuencia de aminoácidos determina la conformación local

q La estructura secundaria se estabiliza por puentes de hidrógeno

Estructura secundaria: α hélice orientada a la derecha

3,6 residuos por

Formación de puentes de hidrógeno

q Todos los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos

q El puente de hidrógeno se establece entre el grupo C=O de

Aminoácidos que favorecen los distintos

Estructura secundaria lámina β plegada

Estabilizada por puentes de hidrógeno entre todos

Niveles de organización de las proteínas

Los Monómeros: son las unidades estructurales 

§  Los monosacáridos Oligosacáridos

§  Los aminoácidos Proteínas

§  Los nucleótidos Ácidos Nucleicos

Conformación 3D de la amilosa, amilopectina 

q  El polisacárido de la glucosa es lineal e insoluble ; contiene 15000 unidades

q  En el aparato digestivo de herbívoros (ovino y

q  Todos los péptidos tienen un

q  Tiene carácter parcial de doble enlace, el oxígeno del carbonilo

q  Se distinguen tres clases de estructura secundaria:

q  La secuencia de aminoácidos determina la conformación local

q  La estructura secundaria se estabiliza por puentes de hidrógeno

Formación de puentes de hidrógeno  

q  Todos los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos

q  El puente de hidrógeno se establece entre el grupo C=O de

q  Se establecen interacciones entre las

q  Se encuentra en los músculos de Grupo Hemo: anillo de porfirina

q  La estructura secundaria tiene seis

q  Esta formada por:

q  Cada subunidad presenta un grupo hemo con

q  La estructura cuaternaria, se estabiliza por

q  Se encuentra en los glóbulos rojos

q  Función: transportar el oxígeno molecular de

q  La estructura covalente interactúa con el agua

q  En el ARN es: 5´ UGCCA 3´ 3´ 3´

Demostraron que el ADN 

§ Entre A:T se forman dos Guanina

§ Entre G:C se forman dos

Modelo de la estructura de doble hélice de 

q  Los puentes de hidrogeno entre A-T y G-C

q  Cada Nucleosoma contiene ocho Histonas:

Cromosomas humanos en células diploides  

q  El ARNm: presenta estructura

q  No tiene estructura terciaria

Estructura primaria, secundaria y terciaria  

q  Los ARNtaa transportan los aminoácidos al sitio de síntesis de

q  Los ARNtaa son los traductores del lenguaje genético al de

q  Presentan estructura primaria,