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1.1 - Aminoacidos
1.1 - Aminoacidos
BIOQUÍMICA GENERAL
AMINOÁCIDOS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
2
22/08/2016
AMINOÁCIDOS
Hidrogeno
Carboxilo
Amino
NH2 C COOH
R
Grupo R
Cadena lateral distinta para cada aminoácido
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AMINOÁCIDOS
Al unirse los
Aminoácidos Polipéptido.
Polipéptido Proteína
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS
Glicina
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
1. Aminoácidos no esenciales.
2. Aminoácidos esenciales.
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
1. Aminoácidos no esenciales.
Son todos los aminoácidos que el cuerpo puede sintetizar.
No necesita hacer la ingesta directa en una dieta.
2. Aminoácidos esenciales.
Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí
mismo.
Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos es la
ingesta directa a través de los alimentos.
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
El cuerpo
humano
requiere 20
aminoácidos
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Arginina Histidina
SEMIESENCIALES
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Asparagina
Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)
(Asn)
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
1. Alfa (α)
2. Beta (β)
3. Gamma (γ)
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Glutamina.
Valina.
Lisina.
Glicina.
Fenilalanina.
Serina.
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Alanina.
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22/08/2016
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
1. Neutros o No Polares.
2. Polares sin carga.
3. Polares con carga negativa.
4. Polares con carga positiva.
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
NH OH H2N
2 OH
O HN
NH2 O
Leucina Leu(L) OH
Aminoácidos con extremos de cadenas polares sin carga
NH2
O
O
NH2 O
OH NH2 O
S
Metionina Met(M) OH
Treonina Thr(T) OH
NH2
O O
NH2
Prolina Pro(P)
N
H OH
Cisteína Cys(C) HS OH
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
Nombre Abreviación Estructura Nombre Abreviación Estructura
Atendiendo la naturaleza del Grupo
Aminoácidos con extremos de cadenas posiácidos
R.
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
O
O
Ácido HO
Lisina Lys(K) H2N
Asp(D) OH
apártico OH
O NH2 NH2
NH O
O O
NH2
NH2
O
O
Histidina His (H N
Tyr(Y)
OH
Tirosina OH
NH2
NH2 HN
HO
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Polaridad.
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ESTEREOISOMERIA
L-alanina D-alanina
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22/08/2016
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PUNTO ISOELÉCTRICO:
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HCl NaOH
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Punto Isoeléctrico
H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
Un AA tiene carga (+) a un pH por debajo de su pI y tiene carga (–) a un pH por encima de su pI.
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𝑝𝐾𝑎𝑚𝑖𝑛𝑜 + 𝑝𝐾𝑎𝑐𝑖𝑑𝑜
𝑝𝐼 =
2
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
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2,34 + 9,60
pI= = 5,97
2
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2,19 + 4,25
pI= = 3,22
2
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Titration Curve
for Glutamic
Acid
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Titration Curve
for Lysine
pK1 carboxylic acid = 2.2
pK2 amino group = 9.0
pK3 R group = 10.5
pI = (pK2+ pK3)/2
pI = (9+10.5)/2
pI = 9.75
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Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos
α-amino y α-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los productos
que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos.
Para la unión de dos aminoácidos, por ejemplo Gly más Ala, el producto es un
dipéptido denominado glicil-alanina. La reacción puede considerarse una simple
eliminación de una molécula de agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del otro. En la unión anterior se deja aún un grupo –H3N1 disponible en
un extremo del dipéptido, y un grupo –COO2 sin reaccionar en el otro. En
consecuencia, la reacción podría continuar añadiendo, por ejemplo, Glu a un extremo y
Lys al otro para producir un tetrapéptido.
Cada vez que se añade un aminoácido a la cadena debe eliminarse una molécula de
agua. La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina
residuo de aminoácido. Colectivamente, las cadenas que contienen pocos residuos de
aminoácidos se denominan oligopéptidos y una cadena más larga, se denomina
polipéptido. La mayoría de los oligopéptidos y los polipéptidos conservan un grupo
amino que no ha reaccionado en un extremo (amino terminal o N-terminal) y un grupo
carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (carboxilo terminal o C-terminal).
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α-amino
α-carboxilo
La unión de
Dos aminoácidos Dipéptido
Varios aminoácidos oligopéptido o polipéptido.
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22/08/2016
DIOS MI FORTALEZA
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22/08/2016
DIOS MI FORTALEZA
DIOS MI FORTALEZA
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22/08/2016
DIOS MI FORTALEZA
DIOS MI FORTALEZA
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22/08/2016
DIOS MI FORTALEZA
Además:
Nucleótidos.
Ácidos nucleicos.
Lípidos.
Hidratos de carbono.
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22/08/2016
Cromatografía de papel.
Cromatografía de intercambio
iónico.
Cromatografía de exclusión
molecular.
Cromatografía de gases.
Cromatografía liquida.
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Una estacionaria.
Una móvil.
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1: Aplicación de la muestra
2: Se sumerge el extremo inferior en la fase móvil
3 a 5: La fase móvil asciende por capilaridad y se va produciendo la separación
de los componentes
6: Se marca el frente de avance del disolvente y se deja secar la placa
7: Revelado de los componentes ya separados y medida de su avance
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Una estacionaria.
Una móvil.
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 1 → 𝑅𝑓 = 𝑎 𝐷
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 2 → 𝑅𝑓 = 𝑏 𝐷
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 3 → 𝑅𝑓 = 𝑐 𝐷
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CROMATOGRAFÍA DE PAPEL
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CROMATOGRAFÍA DE PAPEL
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22/08/2016
CROMATOGRAFÍA DE PAPEL
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ELECTROFORESIS
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22/08/2016
ELECTROFORESIS
Una diferencia de potencial es establecida entre dos cubas, conteniendo
solución tampón, por la conexión de dos electrodos a una fuente de
alimentación (amperage/voltage). El circuito es completado por una tira de
material poroso saturado con solución tampón (soporte) que tiene las
extremidades sumergidas en cada cuba.
ELECTROFORESIS
Libre
Papel
Tipos de
electroforesis
De Zona Acetato de celulosa
Almidón
Gel Poliacrilamida
Agarosa
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ELECTROFORESIS DE PAPEL
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ELECTROFORESIS DE GEL
Componentes:
Soporte para las tiras de acetato de celulosa
Aplicador
Cubetas
Puente
Reactivos
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ELECTROFORESIS DE GEL
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ELECTROFORESIS DE GEL
Cubetas
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ELECTROFORESIS DE GEL
Gel de apilamiento
(menor concentración)
Gel de separación
(la concentración depende
de la resolución que se
busque )
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ELECTROFORESIS DE GEL
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ELECTROFORESIS DE GEL
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ELECTROFORESIS DE GEL
DIOS MI FORTALEZA
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22/08/2016
ELECTROFORESIS DE GEL
DIOS MI FORTALEZA
ELECTROFORESIS DE GEL
Inicio de corrida
(donde inicia el gel separador)
Frente de corrida
(línea donde termina el colorante)
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