¿Cómo detecta el sistema inmune las

señales extrañas o sustancias no

propias?

Mediante Receptores y Co-receptores

Receptores
Preformados
• Respuesta rápida.
• Se codifican en la línea germinal.
• Pasan intactos de una
generación a la otra.
Origen Somático
• Generados por reordenación
cromosómica y mutaciones al
azar.
• Solo en células B y T
Receptores Preformados

1. R. de Reconocimiento de Patrones.
2. Receptores Activadores de Muerte.(KAR)
3. Receptores Inhibidores de Muerte.(KIR)
4. Receptores de Complemento.
5. Receptores Fc.
Receptores de Reconocimiento de Patrones (RRP)

• Proteínas solubles o unidas a MC de células fagocíticas.

• Reconocen patrones moleculares asociados a patógenos (PMAP)→
estructuras conservadas expresadas en microorganismos, pero no
hospedero.
• Median internalización, activan destrucción e inducen producción de
citoquinas inflamatorias.
PATRONES MOLECULARES ASOCIADOS A PATÓGENOS
(Pathogen-Associated molecular patterns – PAMPs)
Estructura Microorganismo Ubicación
LPS Bacterias Gram (-) Pared
Peptidoglucano Bacterias Gram (+) Pared
Ácido lipoteicoico Bacterias Gram (+) Pared
Flagelina Levaduras Bacterias Flagelos
Pilina Bacterias Pilis
Glúcidos ricos en manosa Bacterias Hongos Glucoproteínas y glucolípidos

N-formylmetionina Bacterias Proteínas

ARN ds Virus ARN ARN

Categorías de RRP
• Receptores tipo Toll (TLR)

• Receptores Scavenger

• Opsoninas

• Receptores Tipo Lectinas C

Receptores tipo Toll (TLR)

• Median reconocimiento de patógenos.

• Señales al núcleo elevan expresión de genes que codifican proteínas

con actividad antimicrobiana y otras que estimulan inflamación y
reclutamiento de leucocitos
Receptores Tipo Lectinas C
Están en la membrana citoplasmática. Unen hidratos de
carbono para reconocer microorganismos en fase
extracelular.

Presentes en la membrana citoplasmática de:

1.Células fagocíticas: útiles en la fagocitosis.
2.Células no fagocíticas. Intervienen en la
extravasación. Ejemplo son las selectinas
Receptores Scavenger
• Implicados en unión de lipoproteínas de baja densidad, algunos
polisacáridos y ácidos nucleicos.

• Participan en la internalización de bacterias y fagocitosis de células

del hospedero que experimentan apoptosis.
Opsoninas
• Moléculas que se unen a superficie de microorganismos facilitando su
fagocitosis x células fagocíticas.

• Destrucción de microorganismos por esta vía se llama opsonización.

Receptores Preformados

1. R. de Reconocimiento de Patrones.
2. Receptores Activadores de Muerte.(KAR)
3. Receptores Inhibidores de Muerte.(KIR)
4. Receptores de Complemento.
5. Receptores Fc.
Receptor Activador de Muerte
• Presente en células NK.
• Detectan alteraciones en células causada por patógenos
intracelulares.
• Reconocen moléculas relacionadas con estrés celular (MICA y MICB)
expresadas en células del huésped enfermas o alterada.
Receptor Inhibidor de Muerte

• Presente en células Nk.

• Detecta presencia de HLA I.

• Infección intracelular → ↓ [HLA I].

Receptores de Complemento
• Sistema de complemento: moléculas solubles que
generan variedad de reacciones para atraer células
inmunes.

• Receptores en células fagocíticas y células B.

• Reconocen fragmentos del complemento y

promueven degradación interna de microorganismos.
Reconocimiento de fragmentos del
complemento
CR1, CR2, CR3 y CR4 reconocen fragmentos unidos a microorganismo de manera
covalente, implicado en la fagocitosis.

C5aR y C3aR reconocen moléculas solubles C5a y C3a, produciendo:

1.Un aumento del poder microbicida de las células fagocíticas.
2. La liberación de citosinas.
3. La liberación de factores preformados.
Receptores Fc
• Expresado en células fagocíticas.

• Células reconocen y unen a Ac unidos a sustancias raras → fagocitosis

del complejo sustancia-Ac-Fc.
 Quiz 1
1) Nombre de 2 venas del antebrazo para flebotomía.

2) Nombre del tinte para colorear frotis de sangre.

3) Partes del frotis de sangre y cual es la utilizada para evaluación.

4) Dos pasos secuenciales, a tener en cuenta, al tomar una muestra de

sangre.
Receptores, Co-Receptores y
Moléculas Accesorias de
Células B y T
 Generalidades
• Linfocitos responden a fragmentos peptídicos de
antígenos proteicos.

• TCR: receptor de distribución clonal. No es secretado.

• BCR: receptor es molécula de Ig. Se halla soluble y

unido a membrana.
• Señales ocasionadas x reconocimiento antigénico en
células T, transducidas x CD3 y .

• Moléculas accesorias: receptores de membrana que

no reconocen Ag, pero participan en la respuesta.
Otras actúan como moléculas de adhesión para
estabilizar unión
Receptor de Células T 

• TCR de células T CD4+ y células T CD8+.

• Heterodímero de cadenas polipeptídicas

transmembrana unidas x enlaces disulfuros.
 Subpoblación  de Linfocitos T

• Timocitos con TCR y TCR son de estirpe

independiente, pero precursor común.

• Expresión de cadenas  impide expresión de .

• Acción contra microrganismos en barreras epiteliales.

 Correceptores CD4 y CD8

• Proteínas de células T que unen a regiones de MHC y

transducen señales que inician activación de células T,
además del TCR.
• Se expresan en células T (1 de las 2; no ambas).
• Refuerzan unión de células T a las APC.
• Son glicoproteínas transmembrana.
• CD4 se expresa en forma de monómeros y CD8 en
forma de heterodímeros.
 Receptor de Antígeno de Células B

A esta estructura se les denomina inmunoglobulina (Ig). Cuando las cadenas

pesadas están unidas a la membrana del linfocito B se llama inmunoglobulina

de membrana, lo contrario inmunoglobulinas solubles o anticuerpos.

 Moléculas Accesorias
• Proteínas integrales de membrana diferente del TCR y
BCR; y participan en la respuesta celular al Ag.

• Se unen a otras moléculas (ligandos) presentes en la

superficie de otras células: APC, matriz extracelular.

• Son no polimorfas e invariables. Asienta y retiene

células en tejidos.
• Transducen señales al interior de células para regular la
respuesta.

• Algunas al unirse a su ligando respectivo refuerzan la

adhesión entre células.

• Marcadores útiles de superficie celular para identificar.

Anticuerpos o Inmunoglobulinas
 Desarrollo Histórico
• 1890: Emil von Behring y Kitasato, identifican sustancia en suero de
animal inmunizado que neutraliza a la toxina usada antitoxina.
• Proteínas producidas por sistema inmune capaz de reaccionar con
la sustancia que la indujo..
• ¿Cómo son los anticuerpos?
1- Son proteínas: Michael Heildelberger Ac. tienen  14
% N.

2- Globulinas séricas: Elvin Kabat  Ac. en región de

gamma globulina, durante electroforesis de proteínas
inmunoglobulinas
3-Anticuerpos tienen coeficiente de sedimentación entre 7 S
y 19 S: Svedverg  ultracentrífuga mayoría de
anticuerpos 7S y algunos son 19S.
Proteínas 7S son IgG y pesan 150 kD, y proteínas 19S
son Ig M y pesan 900 a 100 kD.

4- Estructura de anticuerpos: acción de pepsina y papaína:

Ac + proteasas  flia de proteínas con PM = 7S, 9S, 11S y
19S.
A- Nissonoff: Ac 7S + pepsina polipéptido de 100 kD:
mantiene sitios de combinación de Ac  F(ab)2
B- Porter: Ac 7S + papaína  sustancia digerida  3
picos de 50 kD:
Pico I y II tiene c/u 1 sitio de unión al Ag.  Fab.
Pico III  no posee sitio de unión al Ag Fc.

C- Edelman: Ac + Tx con 2-mercapto-etanol

2 cadenas de 50 kD (H) + 2 cadenas de 25 kD (L)
Estructura de Anticuerpos
• Características de cadenas ligeras y pesadas:
1-Tamaño: a) Cadenas pesadas = 50 - 70 kD.
b) Cadenas ligeras = 22 - 25 kD.
2- Regiones variables y constantes:
región variable (1/4), extremo amino.
a) cadenas pesadas
región constante (3/4), extremo carboxilo

área variable, mitad, cadena hacia extremo NH2+

b) cadena ligera
área constante, cadena hacia extremo COOH-
4- Regiones hipervariables (referidos a regiones variables de
ambas cadenas):
Sitios que contactan con determinantes antigénicos.

cadena pesada: residuos 30, 60, 80 y 100.

Ubicación:
cadena ligera: residuos de 30, 60 y 100.
• Clases de Inmunoglobulinas:
Hay 5 clases basadas en cadena pesada: , m, ,  , .
* Estudio de cadenas ligeras muestra 2 tipos: , .
5- Valencia de anticuerpos: # de sitios de combinación del Ac con
los antígenos.
Ig: G, D, E, Amonomérica = valencia 2.
Ig: A dimérica = valencia 4.
Ig M pentamérica = valencia 5, aunque tiene 10 sitios de unión.

6- Igs poliméricas:
Ig: G, D, A, E = monoméricas.
* cada monómero tiene 4 cadenas polipétidicas.
Ig A y M: poliméricas; además tienen:
a) polipétido adicional llamado cadena J o pieza de unión.
b) Ig A, adicionalmente, tiene polipéptido llamado componente
secretor o cadena S.