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Biomoleculas
Biomoleculas
BIOMOLÉCULAS
AGUA
• Forman capa de
solvatación con el
agua. Por lo tanto son
SOLUBLES.
• Se llaman moléculas
hidrofílicas.
Moléculas No Polares
• Aldehídos: aldosas
(CHO)
• Cetonas: cetosas
(COH)
• Rol energético
• Forman las rutas
metabólicas maestras.
2) Disacáridos
• 2 monosacáridos unidos
por enlace glucosídico.
• Ej.: maltosa
(glucosa1,4 glucosa),
lactosa (galactosa 1,4
glucosa) y sacarosa
(glucosa
fructosa, en el dibujo)
3) Polisacáridos
• Tb. llamados glucanos cadena lineal
a) Homopolisacáridos: mismo monosacárido
b) Heteropolisacáridos: distinto “
• Reserva energética (almidón- glucógeno)
• Estructura
paredes y cubierta celular (matriz extracelular)
espacios intracelulares
tejido conjuntivo
protección y soporte a org. unicelulares
* Componentes de la cubierta celular de
organismos superiores:
• Mucopolisacáridos ácidos
• glucoproteínas
• glucoesfingolípidos.
4) Oligosacáridos
• Secuencias no repetidas de monosacáridos
• Ramificaciones enlaces 1,6
4.1 Glucoproteínas:
• -1 al +30% son C.H
predomina la proteína.
• Mayor parte de las proteínas
expuestas extracelularmente.
• Proteínas de la superficie
externa de las células
animales.
• Mayor parte de proteínas
secretadas.
• Mayor parte de las proteínas
plasmáticas.
• Forman el
glucocálix(cubierta
extracelular).
4.2 Proteoglucanos
• Polisacáridos (95%
del peso) más
proteínas.
• Substancia básica o
cemento intracelular
=> rellena el espacio
intracelular de la
mayor parte de los
tejidos.
LÍPIDOS
1 Ácidos Grasos
• Ác orgánicos de cadena larga (4 a 24 C) con 1
sólo grupo carboxilo (confiere insolubilidad).
• Grasas insaturadas: enlaces dobles CIS
(desviación de la cadena alifática) que hace más
difícil que las cadenas de 2 ácidos grasos
colaterales se junten, evitando el congelamiento de
la membrana.
•Poco solubles debido a la
cadena hidrocarbonada, a
mayor longitud y menos
doble enlaces, menos
solubilidad.
•Ácidos saturados poseen
rotación libre => cadena
flexible.
2 Triacilglicéridos
• Son 3 ácidos grasos
estearificados a 1
glicerol.
• Simples (mismo ácido
graso) o complejos
(distinto).
• Son no polares.
• Hidrofóbicos.
• No solubles en agua.
3 Fosfolípidos
• Derivados del ácido
fosfatídico.
• Se nombran fosfatidil-
X, donde X es el
radical que reemplaza
al H del ácido.
• Están en la membrana.
• Las flipasas los
traspasan al otro lado
de la membrana.
4 Esfingolípidos
• Lípidos de membrana.
• Cabeza polar y 2 colas
no polares.
• Derivados de la serina.
• Participan en el
reconocimiento
biológico (grupos
sanguíneos).
5 Glicolípidos
5.1 Galactocerebrósidos:
• Ceramida + galactosa
• Ceramida + glucosa
5.2 Gangliósidos:
• Ceramida unida a 1
oligosacárido, de
extensas cadenas polares
de varios azúcares.
• Los glicolípidos se transportan en membranas
(vesículas).
•Apuntan hacia el lúmen en los organelos y hacia
fuera en la membrana.
•Están formados por NANA (ácido siálico), que
también forma proteínas.
Síntesis de Fosfolípidos
Síntesis de esfingolípidos y glicolípidos
•Lúmen del R.E
1° Se sintetiza esfingocina a partir de palmitol-CoA y serina.
2° Se agrega un ácido graso enlazado con amida para formar
ceramida.
•Golgi
3° Se ubica la ceramida hacia el lúmen.
fosforila + azúcar
Galactocerebrósidos
(galactosa o glucosa)
Esfingolípido Glicolípido
Gangliósidos
(oligosacáridos)
AMINOÁCIDOS
• El carbono quiral
permite la existencia
de isómeros en los
aminoácidos (excepto
glicina).
• En los animales sólo
hay isómeros L.
Tipos de aminoácidos
1. No polares, alifáticos: glicina(gli), alanina(ala),
valina(val), leucina(leu), isoleucina(ile), prolina(pro).
2. Aromáticos, hidrofóbicos: fenilalanina(phe), tirosina
(tir), triptófano (trp).
3. Polares, sin carga: serina(ser), treonina(thr), cisteína
(cis), metionina(met), aspargina(asn),glutamina(gln).
4. Ácidos: ác.aspártico(asp), ác.glutámico (glu).
5. Básicos: lisina(lis), arginina(arg), histidina (his).
Enlace Peptídico
• Covalente simple,
presenta resonancia
entre el oxígeno y el
nitrógeno, que la da
carácter de doble, por lo
tanto no rota y es
plano(unión ).
• Limita las posibilidades
de reconocimiento
celular.
• Los aá se unen a CH y
forman glicoproteínas.
Estructura de las proteínas
• Unión de aminoácidos.
• Forma general:
b.2 plegada
paralela
extendida antiparalela
b.3 Random
c) Estructura Terciaria
• Permite a la proteína formar su estructura nativa
=> funcional.
• Estabilizada por puentes de H, interacción
hidrofóbica y puentes disulfuro.
• Presentan dominios (polipéptido que se conserva)
d) Estructura Cuaternaria
• 2 o más polipéptidos, proteínas o subunidades de
proteínas dispuestas tridimensionalmente.
• Estabilizada por interacciones hidrofóbicas.
NUCLEÓTIDOS
Bacterias
ADN circular
No asociado a histonas
Organización del ADN en eucariontes
Oligosacárido-fosfolípido
menor- fosfatidilinositol a la
monocapa no citoplasmática
c) Endocrinas:
Todo el organismo
Hormonas moléculas de señalización
transportadas por el torrente sanguíneo
lenta
Mecanismos de Transducción de Señales
• Pueden ser canales, proteínas G o mediante una
enzima y un receptor.
a) Canales:
Receptores
Se abre y entran iones (generalmente)
Ej.: contracción muscular, impulso nervioso.
b) Proteínas G (contienen 1 molécula de GDP)
b.1 Con un receptor proteíco
Señal + Prot. Receptora (PR) (PR) (GDP) altera su
dominio citplasmático
Se une a canales de
Ca 2+ en el Sale Ca 2+ + calmodulina
sarcoplasma del R.E
Complejo calcio-modulina
Activación CaM-kinasas
C- kinasas
*Diacilglicerido
MAP-kinasas NF-
1 inhibitorio
2 dominios
Libera al 1 que se une
inhibitorio a la hormona
Unión
Se une a la Traslocan al específica a sec. Actúan como
hormona núcleo Promotoras de cofactores de
genes transcripción
determinados