PROTEÍNAS

 biomoléculas
 C,H,O,N-----otros
 polímeros (polipéptidos)
 Mayor de 50 aa proteína
 Menor de 50 peptido
 cadenas de aa, unidas por enlaces peptídicos
 aa –unidades básicas de proteínas
Las proteínas están constituidas por aminoácidos (existen 20 de ellos)
unidos en forma covalente a través de enlaces peptídicos. A partir de estos
20 aminoácidos están formadas.

Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, uniendo el

extremo amino de uno con el extremo carboxilo de otro aminoácido.
.
Las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas.
Todas las proteínas realizan funciones elementales para la vida celular,
pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de
cara a nuestro organismo.

 Catálisis
 Reguladoras
 Estructural
 Defensiva
 Transporte
 Receptoras
 Clasificación
 Función

• Simples y compuestas (conjugadas)

• Estructura
• Conformación--- globulares, fibrosas
• Solubilidad
FUNCIONES

Catalizadores biológicos ----enzimas

Receptores de membrana--- P---G
Reguladores de metabolitos-------Hormonas
Estructurales-------proteínas ----colágeno
S.I------Anticuerpos.-------IGA, IGG…..
Transporte-----------Hemoglobina, mioglobina
Locomoción-------contracción------A-M
Fibrosas, laminas largas muy Estructuras esféricas globulares, cadenas
plegadas.
fuertes
PROTEÍNA GRUPO CONJUGADO
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos, en cromosomas y
ribosomas
Glicoproteínas Carbohidratos, derivados de CH
(Anticuerpos)
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Esteres de fosfato en residuos de serina,
treonina
cromoproteínas Grupos pimentados, flavina-adenina,
succinato deshidrogenasa
Hemoproteínas Grupos de porfirina-hierro(hemo)
Hemoglobina
Metaloproteínas Iones metálicos, zinc. (Anhidrasa carbónica)
PROTEÍNA SOLUBILIDAD
Albúminas Solubles en agua y solución salinas diluidas: precipitan
con sulfato de amonio, coagulan con calor .
(Albúmina)
Globulinas Solubles en solución salina diluida, insolubles en agua
y en soluciones salinas concentradas. Coagulan con
calor (Anticuerpos)
Escleroproteínas Insolubles en soluciones acuosas neutras y en ácidos o
bases diluidos. (colágeno)
Prolaminas Solubles en soluciones de etanol 70%, insolubles en
agua ó etanol absoluto. (zeína del maíz)
Glutelinas Insolubles en agua: etanol ; solubles en ácido o álcalis
diluidos, coagulan con calor. (glutelina del trigo)
Histonas Solubles en agua, en ácidos muy diluidos, coagulan
con calor (nucleoproteínas)
Protaminas Solubles en agua, altas en Arg. PM bajo. No coagulan
con calor ( espermatozoides de peces)
Queratinas Insolubles en agua, alcohol.
Los aa. Son unidades básicas que forman las proteínas.
20 aa.

La composición química, es un grupo amino (-NH2) y un carboxilo (-

COOH) unidos a un carbono α (-C-).

Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical
(-R).
Los aminoácidos se pueden clasificar por su cadena R.

 Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo.

 Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es
aromática (grupo fenilo).
 Polares: son hidrófilos (solubles en agua).
 Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los más
reactivos) pueden tener carga positiva o negativa.
 Ácidos: hay 2 aminoácidos en este grupo, con carga negativa neta.
 Apolares (alifáticos) hidrófobos
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina Prolina.

Alanina -ALA
Aromáticos. aminoácidos tienen anillos aromáticos, tipo
Benceno: Triptófano, Fenilalanina y Tirosina.
Hidroxilados. Las cadenas laterales de estos aminoácidos tienen
grupos–OH: Serina, Treonina
Azufrados. Cadenas con Azufre, ya sea en forma de mercapto (-SH) o
tioeter (-S-): Cisteína y Metionina.
Ácidos. Las cadenas de estos aminoácidos tienen radicales
carboxilos: Aspartáto y Glutamato.
Amidas. Son las amidas de los aminoácidos : Asparagina y
Glutamina

Asparagina- ASN
Básicos. Estos aminoácidos tienen radicales que aceptan
protones: Arginina, Lisina e Histidina.

Arginina- ARG
 Los aminoácidos pueden ser ionizados:

En disolución, un aminoácido puede actuar como ácido o

base: (Zwitterión)----aa-----ionizarse

Ácido pierde un protón Base acepta un protón

A un pH de 7, el grupo carboxilo de un aa se encuentra en su forma de
base conjugada (-COO-) y el grupo amino en su forma de ácido
conjugado (-NH;).
cada aa se comporta como ácido o base. El término anfótero describe
esta propiedad.

Las moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas

y negativas de forma simultánea se denominan zwitteriones.
aa. = Proteína
Enlace peptídico. unión de dos aminoácidos, se da mediante la pérdida
de una molécula de H2O ÷ grupo amino de un aminoácido y carboxilo
del otro.

Péptidos grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.

La reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama
condensación, y su descomposición en aminoácidos es la hidrólisis.
Actividad óptica
Los aa aislados después de la hidrólisis de las proteínas, son activos
ópticamente, hacen girar el plano de la luz polarizada.

Las moléculas con actividad óptica poseen una simetría tal que no pueden
superponerse sobre su imagen en el espejo, como la mano izquierda no
puede superponerse sobre su imagen especular, la mano derecha.
Los átomos centrales se conocen como centros asimétricos, quirales .

Quiralidad (griego: cheir, mano) Los átomos C alfa, de todos los aa, con
excepto glicina, son centros asimétricos, la glicina posee 2 átomos de H
como sustituyentes en su átomo de C alfa, puede superponerse sobre su
imagen especular y por ello no muestra actividad óptica.
Las moléculas que no pueden superponerse sobre sus imágenes
especulares son enantiomeros, se comprueba la asimetría, mediante la luz
polarizada.

Son dextrógiras o levógiras, dependiendo de como hacen girar el plano de

luz polarizada, en el sentido de las agujas del reloj o sentido contrario. (a
través de un polarímetro).
Las substancias que desvían la estructura en sentido de las manecillas del
reloj (dextrógiras) + positivo
(del latín dexter = derecha)

Las que desvían en sentido contrario, (levógiras) signo negativo -

(del latín laevus = izquierda).
Clasificación por estructura de las proteínas

• Primaria

• Secundaria

• Terciaria

• cuaternaria
Los polímeros de aa se diferencian por sus pesos moleculares o el número
de residuos que contienen.

Las moléculas que constan de menos de 50 aminoácidos, se denominan

péptidos.

El término proteína, moléculas con más de 50 aa.

Cada proteína consta de una o varias cadenas polipeptídicas.
ESTRUCTURA PRIMARIA Cada polipéptido tiene una secuencia de
aminoácidos específica. Las interacciones entre los residuos de
aminoácidos determinan la estructura tridimensional de la proteína, su
papel funcional y sus relaciones con otras proteínas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria de los
polipéptidos, varios patrones repetitivos. Los tipos de estructura secundaria
que se observan con mayor frecuencia son la αhélice. y la lámina β
plegada.

Están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y

N - H del esqueleto polipeptídico.
Hélice por enlaces H.
Entre átomos de O y H
Exterior gpos R
Enlaces de hidrogeno de hojas β plegadas anti paralelas y paralelas. Las flechas
indican la dirección de cada hebra.
Hélice plano superior
La estabilidad hélice proviene de enlaces de hidrogeno formados entre
el O2 del grupo carbonilo y el átomo de H del grupo amino.
Conexiones entre de polipéptidos
adyacentes en hojas plegadas beta a)
conexiones en horquilla entre hebras
antiparalelas b) conexiones cruzadas,
hacia la derecha entre hebras sucesivas
de hojas beta paralelas. Casi todas las
conexiones de cruce de las proteínas
tienen está quiralidad
Comparación de modelos de plegamiento del esqueleto de la proteína en los barriles
β con motivos geométricos empleados en decoración por aborígenes americanos y
por los griegos en tejidos y en cerámica en cesta de nombre policroma y el esqueleto
polipeptídico de rubredoxina, procedente de Clostridium pasteurianum, que muestra
sus meandros β enlazados, también anfora griega con figuras en rojo y su superficie
adornada con motivo griegos
Hélices que indican las definiciones del paso de rosca de la hélice, p, número de
unidades que se repiten por cada vuelta, n. elevación de la hélice por unidad que
se repite.
Asociaciones mediante enlace de H en las hojas con plegamiento β , se omiten las cadenas laterales para mayor
claridad. Hojas con plegamiento antiparalelo y paralelo
ESTRUCTURA TERCIARIA.

 Proteínas globulares,
 Elementos estructuras secundarios,
Estructura terciaria conformaciones tridimensionales únicas que asumen las
proteínas globulares al plegarse.

El plegamiento, es un proceso de moléculas desorganizadas (recién

sintetizada) adquiere estructura muy organizada, se produce de las
interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.
La estructura primaria de las proteínas globulares carece en general de secuencias que se
repiten, que son las responsables de las conformaciones regulares de las proteínas
fibrosas.

Las cadenas laterales de los aa en las proteínas globulares se hallan distribuidas

espacialmente de acuerdo con sus polaridades:.

• Los restos polares de val, leu,ile, met y phe aparecen casi siempre en el interior de una
proteína fuera del contacto con el disolvente acusoso. Las interacciones hidrofóbicas
que promueven está distribución que son, en gran parte las responsables de las
estructuras tridimensionales de las proteínas
• Los residuos polares con carga, Arg, His, Lys, Asp y Glu se hallan
situados, en la superficie de una proteína, en contacto con el disolvente
acusos.

• Los grupos polares sin carga Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr y Trp aparecen
sobre la superficie de la proteína , pero con frecuencia aparecen en el
interior de la molécula. Se encuentran unidos hidrofóbicamente a otros
grupos de la proteína.
Lisozima E. terciaria
Modelo de una
mioglobina
Características :
1. polipéptidos se pliegan y los residuos de aa distantes en la estructura
primaria quedan cerca.

2.Eficaz empaquetamiento al plegarse, las proteínas globulares son

compactas.

3. proteínas (más de 200 residuos de aa) contienen dominios.

Los dominios son segmentos estructuralmente independientes que poseen
funciones específicas (p. ej., unión ion o molécula pequeña)
Las proteínas que se unen al DNA, poseen
varios dedos de Zn , promueve interacciones
DNA-Prot.
Residuos de Cisteína proporcionan los
lugares de unión de los dedos.
Leucina’s unión al DNA representan cadenas
laterales.

Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X3-Leu-X2-His-X3-His
Cadenas de aminoácidos de la proteína celular que se unen al ADN o al ARN
mensajero.
Interacciones
• Hidrofóbicas
• Hidrostáticas (gpos ionicos de
carga opuesta -puentes salinos)
• Hidrógeno
• Covalentes puentes disulfuro
ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Con PM elevados, formadas por varias cadenas polipeptídicas,

(subunidades).
 Subunidades, idénticas o diferentes.

Las proteínas con varias subunidades en las que alguna o todas las
subunidades son idénticas se denominan oligómeros.
varias subunidades
1. La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz que aumentar
sustancialmente la longitud de una única cadena polipeptídica.

2. En los complejos supramoleculares, como las fibras de colágeno, la

sustitución de componentes más pequeños dañados puede realizarse de
manera más eficaz.

3. Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular

la función biológica de una proteína.
https://youtu.be/wvTv8TqWC48

https://youtu.be/qBRFIMcxZNM

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc

https://www.rcsb.org
El superíndice 25 se refiere a la temperatura a
la que se acostumbran a efectuar las medidas
del polarímetro (25°C) y el subíndice D indica
la luz monocromática que se emplea en
polarimetría.
La titulación en aa, es una herramienta para determinar la capacidad de
reactividad de los aa.

Los aa tienen grupos ionizables, (pH) La titulación de un aa tiene efecto en

estructura del aa.

Alanina, aa sencillo, tiene grupos titulables. Durante la titulación NaOH.

pKa es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el
logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido
débil).
 Un aa puede tener varias formas iónicas, dependiendo del pH del medio. Los aa
tienen grupos disociables, el amino y el carboxilo; también si el grupo R tiene
grupos que se puedan ionizar.

Para cada grupo se denomina un pK, la forma más protonada de un aa que no tiene
grupos ionizables en el grupo R es:

GRUPOS IONIZABLES
Esta especie totalmente protonada puede sufrir la pérdida de un protón del carboxilo y
pasar a la siguiente forma iónica:

cuando el grupo -NH3+ pierde un protón, el aminoácido pasa a la forma menos protonada
posible (-NH2):
 Disociación del grupo carboxilo

Es un ácido porque tiene la tendencia a donar H+, por tanto, sus valores de pK’ son bajos

Valores de pK del COO- son ligeramente diferentes para los 20 a.a. por
efecto de los grupos R

Disociación del grupo amino:

Es una base, tiende a aceptar H+, por tanto, sus valores de pK’ serán altos.
EL pH del medio determina el estado de ionización de los grupos funcionales de los aa
La curva de titulación puede mostrar la capacidad amortiguadora de los aa
El entorno químico modifica el Pka de cualquier grupo funcional
Grupos funcionales de los aa que pueden ser ionizables
La curva de titulación predice la carga eléctrica de los aa
Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico (pI).- Es el valor de pH en el que la carga eléctrica
neta es cero.
El punto isoeléctrico puede calcularse :
Los aminoácidos difieren en sus propiedades ácido-base
Una titulación con (NaOH), alanina pierde 2 protones.
En disolución ácida, ala no tiene carga en carboxilo. La carga neta es + 1,
(grupo amino está protonado).

El descenso en concentración H+ provoca que el carboxilo pierda su protón y

sea carboxilato (carga –)
La ala no tiene carga neta , es eléctricamente neutra; (punto isoeléctrico, PI).
pH al que los aa son menos solubles. (cristalizan con facilidad.)
https://youtu.be/wvTv8TqWC48

https://youtu.be/qBRFIMcxZNM

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc

https://www.rcsb.org
ENZIMAS
Enzimas

Polímeros biológicos catalizan reacciones químicas de forma

selectiva, eficaz y específica. Hacen posible la vida.

Son esenciales para la desintegración de nutrientes (proporcionen

energía) y bloques de construcción químicos.
Enzimas
• Catalizan reacciones que generan energía,
• Sintetizan biomoléculas
• Degradan biomoléculas
• Replican genes y los transcriben
Procesan mRNA (acido ribonucleico mensajero
La actividad de enzimas puede regular un entorno intracelular estable.

 Ajustes de velocidades de reacciones catalizadas, permiten a las

células responder eficazmente a variaciones de las concentraciones de
los nutrientes.
Los organismos pueden controlar directamente las actividades enzimáticas,
principalmente a través de la unión de activadores o inhibidores, la
modificación covalente de las moléculas enzimáticas, o indirectamente,
regulando la síntesis de la enzima.
Al T°, moléculas vibran (A y B) mayor probabilidad de chocar.
Es decir (reactante y enzima)

Puede ser en un medio con una disolución con un reactante y una enzima
específica.

Temperatura debe ser el rango ideal para la enzima.

Las enzimas, como todos los catalizadores, no alteran el equilibrio de la
reacción, aumentan la velocidad hacia el equilibrio. Considere la
siguiente
reacción reversible:

Sin un catalizador, el reactante A se convierte en el producto B a una

determinada velocidad.
Debido a que es una reacción reversible, B también se convierte en A.
Catálisis enzimática

El poder catalítico es 108 a 1020 veces la velocidad a la que las

reacciones químicas ocurrirían de modo espontáneo.

Catálisis específica:

1.-unirse al sustrato adecuado

2.-colocar el sustrato de modo preciso para interactuar con grupos
catalíticos del sitio activo de la enzima.
El modelo llave-cerradura de la acción enzimática, expuesto por Emil
Fischer en 1890, (especificidad enzimática.

Enzima+sustrato ---- lugar activo y el sustrato poseen estructuras

complementarias.
Complementariedad geométrica y
física entre enzimas y sustratos. Los
grupos hidrofóbicos (un H y las líneas
discontinuas Puentes de H)
Unión Internacional de Bioquímica (UIE)
Denominación sistemática para las enzimas.
 Clasifica por clase de reacción que cataliza.
Ej, la alcohol: NAD+ oxidorreductasa ,se denomina habitualmente alcohol
deshidrogenasa.
• Nombres de uso frecuente describen el tipo de reacción catalizada, y el
sufijo -asa.
• Los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el
sustrato (xantina oxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa
pancreática).

 También se añaden designaciones alfanuméricas para identificar múltiples

formas de una enzima
La actividad catalítica de enzimas depende de las interacciones entre los
aminoácidos del lugar activo y el sustrato, otras enzimas de los
cofactores.

(Mg2+ o el Zn2+) o moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.

Los grupos prostéticos

Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha

y estable hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas
covalentes o no covalentes. Los ejemplos son fosfato de piridoxal,
flavina.

Pirofosfato de tiamina, biotina y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn

y Zn.
Los iones metálicos que participan en reacciones redox complejos con
grupos prostéticos como el hem.
Los cofactores similares a las de grupos prostéticos, unen de una
manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP.

Las coenzimas agentes de transferencia de grupo reciclables, que

transportan muchos sustratos

La asociación con la coenzima también estabiliza sustratos como

átomos de hidrogeno que son inestables en el ambiente acuoso de la
célula.
Coenzimas, catalizan reacciones ácido-base formar enlaces transitorios y tomar
parte en interacciones carga-carga.
Una enzima que carece de un cofactor esencial se denomina apoenzima.
Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzimas.
Mecanismo de acción de
Fosfolipasa A
La actividad enzimática regula para mantener un entorno intracelular estable. EJ.
ajustes de velocidades de reacciones catalizadas, permiten a las células responder
eficazmente a variaciones de las concentraciones de los nutrientes.
Regulación enzimáticas
 Control de la disponibilidad de enzima. La cantidad de un enzima depende de
su velocidad de síntesis como de su velocidad de degradación. Esto es
regulado por la célula.

 Control de la actividad del enzima: la actividad catalítica puede regularse

directamente cambios de estructura. La velocidad de reacción es directamente
proporcional a la concentración de su complejo E-S. varía con la
concentración del sustrato y la afinidad de unión del sustrato al enzima.
Proteina Cinasa, dependiente de cAMP, ADP (rojo).
Transfieren gpo. Fosfato a ATP.
estructura tridimensional de la lactato deshidrogenasa con los sustratos NADH
(rojo) y piruvato (azul) unidos. No se muestran todos los enlaces en el NADH.
A+B-->C

Al T°, moléculas vibran (A y B) mayor probabilidad de chocar.

Una reacción química cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad
mínima de energía. energía de activación (Ea), frecuencia en bioquímica,
energía libre de activación . , debido a que sólo una fracción de las moléculas
posee la energía suficiente orientación para reaccionar (romper los enlaces o
reagrupar los átomos en las moléculas de producto).