ENZIMAS

Enzimas

• Son catalizadores orgánicos.

• La mayoría de naturaleza proteica (excepción un pequeño grupo de moléculas
RNA catalítico) producidas por la célula.
• Capaces de actuar dentro o fuera de la célula.
• Modifican la velocidad de las reacciones y actúan específicamente en la
regulación de cada reacción.
• Los catalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una
reacción.
Catalizadores:

a) aceleran las reacciones químicas

aumentan la velocidad de las reacciones

Velocidad de una reacción química: aumento de la concentración

de productos de reacción en función del tiempo o la disminución
de la concentración de los reactivos en función del tiempo (moles/
min).

A+B C+D
Reactivos Productos
b) No se transforman durante la reacción:

Enzima
A+B C+D
Reactivos Productos

Sustratos + Enzima Productos + Enzima

c) No modifican el equilibrio de la reacción

A+B C+D
Reactivos Productos

K eq= [ C]. [ D]
[ A]. [ B]

En presencia de una Enzima:

• La constante de equilibrio no se modifica.
•Se alcanza la misma situación de equilibrio pero
más rápidamente.
d) Las Enzimas son específicas

•Hay una enzima específica para cada reacción química.

•Algunas tienen baja especificidad

(pueden catalizar varias reacciones similares)

•Otras son altamente específicas.

Algunas son estereoespecíficas: reconocen determinado isómero
óptico
Ej. Lactato deshidrogenasa (LDH): reconoce como único sustrato al
L-lactato
e) Las enzimas permiten regular el
metabolismo
Existen diferentes mecanismos que modifican la actividad de las
enzimas con lo cual es posible regular las vías metabólicas
según las necesidades de la célula.
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA
• Las E inducen modificaciones a los S a los que se unen, ya sea
por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces o
introducción o pérdida de algún grupo funcional
 Sitio o Centro Activo de las
Características:
enzimas
Parte pequeña de la enzima
Estructura tridimensional
Formada por aminoácidos
Tipos de aminoácidos del centro activo:
*aminoácidos estructurales: responsables de la forma
*aminoácidos de fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato
*aminoácidos catalizadores: responsables de la transformación del
sustrato
 Clasificación de las Enzimas
1- OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de óxido-reducción

A oxidado + B reducido A reducido + B oxidado

Oxidación: pérdida de Hidrógenos
Reducción: ganancia de Hidrógenos
 Oxidorreductasa

Lactato deshidrogenasa

Piruvato L- Lactato
 2- TRANSFERASAS
Catalizan reacciones de transferencia de átomos o grupo de átomos de un sustrato
a otro
AB + C A + BC

Ejemplo:
Glucosa + ATP Glucosa-6-fosfato + ADP
Enzima : glucoquinasa Fosfotransferasa (quinasa)
 Transferasa

Alanina -cetoglutarato Piruvato Glutamato

Enzima: Alanina amino transferasa o

Transaminasa Glutámico Pirúvica (TGP)
 3- HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura por acción del agua)
AB + H2O AOH + BH

Enzimas digestivas: amilasa pancreática, lipasa pancreática, pepsina, tripsina, etc)

 HIDROLASA
CH2-O-CO-R CH 2OH

CH-O-CO-R CH-OH
+ 3 H2 O + 3 R-COOH
CH2-O-CO-R CH 2-OH

Triacilglicérido Lipasa Glicerol Ac. Graso

 4- LIASAS
Catalizan la ruptura de enlaces químicos sin la participación
del agua.

A=B A + B
 LIASA

aldolasa

Fructosa 1,6-difosfato

Dihidroxiacetona fosfato Gliceraldehido 3-P

 5- ISOMERASAS

Catalizan la conversión de un sustrato en su isómero

ABC ACB
 Isomerasa

Triosa fosfato isomerasa

Dihidroxiacetona fosfato Gliceraldehido 3-P

 6- LIGASAS o SINTETASAS
Catalizan la reacción de unión de 2 o más compuestos para formar uno
más complejo, generalmente requieren ATP como donador de energía

A + B + ATP AB + ADP + Pi

Ejemplo: Glucógeno sintetasa

(Glucosa )n + UDP-Glucosa (Glucosa)n+1 + UDP

 LIGASA
Bicarbonato + piruvato

Piruvato carboxilasa Biotina

Oxalacetato
 COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS
Algunas enzimas que participan en una misma vía metabólica se hallan agrupadas
formando complejos de alto peso molecular.
Ejemplo: complejo Ácido Graso Sintetasa
 COENZIMAS Y VITAMINAS DE PROCEDENCIA
COENZIMA REACCIÓN O PROCESO VITAMINA
Pirofosfato de Descarboxilación, Tiamina (B1)
tiamina transferencia de grupos
aldehídos
FMN y FAD Óxido- reducción Riboflavina (B2)
NAD y NADP Óxido- reducción Ácido Nicotínico,
niacina (B3)
Coenzima A Transferencia de grupos Ácido Pantoténico
acilos (B5)
Fosfato de Transferencia de grupos B6
piridoxal amino
Biotina Carboxilaciones Biotina (B8)
 ZIMÓGENOS O PREENZIMAS
• Algunas enzimas se producen como
precursores inactivos, generalmente
se activan perdiendo parte de su
cadena peptídica (péptido
inhibidor).
• Ej: enzimas digestivas
 Isoenzimas
Son enzimas que varían levemente en la secuencia de aminoácidos
pero que catalizan la misma reacción química en distintas partes del
organismo o en etapas diferentes del desarrollo.
Suelen tener diferentes valores de Km, o propiedades de regulación
diferentes.
Ejemplos: Lactato deshidrogenasa, Hexoquinasa
 DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS EN EL ORGANISMO
enzimas extracelulares y enzimas intracelulares

1) Enzimas extracelulares o exocitoenzimas: Son sintetizadas en

ciertos tipos de células y exportadas, cumpliendo su función fuera de
la célula.
Ej. Enzimas digestivas. Amilasa, lipasa, tripsina, se producen en el
páncreas y actúan en el duodeno.

Ej. Enzimas de la coagulación: se producen en el hígado y actúan en la

circulación sanguínea.
2) Enzimas intracelulares o endocitoenzimas:

Ejemplos:
Enzimas citoplasmáticas: en glucólisis
Enzimas mitocondriales: en ciclo de Krebs.
Enzimas microsomales (retículo endoplasmático) Enzimas de la
síntesis de triglicéridos.
 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

• Concentración de enzima
• Concentración de sustrato
• Temperatura
• pH
• Presencia de inhibidores
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
ECUACIÓN DE MICHAELIS
MENTEN
• V: velocidad inicial
• [S]: concentración de
sustrato
• Vmáx: velocidad máxima
• Km: constante de Michaelis

Si [S] = Km
V= Vmáx [S] = Vmáx
V = Vmáx [S] [S] + [S] 2
Km + [S]
Influencia del pH
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

• Inhibidores: sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la

actividad enzimática.
• Ejemplos: antibióticos, drogas antivirales, antitumorales,
insecticidas, herbicidas, etc.

• INHIBIDORES

• IRREVERSIBLES REVERSIBLES
 INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES

• El inhibidor se une • COMPETITIVA

covalentemente a la enzima Unión del I al centro activo
y lo inutilizan • NO COMPETITIVA
permanentemente. Unión del I a un lugar diferente
• Suelen ser venenos al centro activo
 INHIBICIÓN COMPETITIVA
• El inhibidor tiene semejanza estructural con el sustrato y compite con él
para ubicarse en el sitio activo
INIBICIÓN COMPETITIVA

Sin Inhibidor

Con Inhibidor

Vmax no varía

Km aumenta
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
• El inhibidor no tiene semejanza estructural con el sustrato y se une a la
enzima en un sitio diferente al sitio activo
 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

Sin Inhibidor

Con Inhibidor

Vmax disminuye
Km no se modifica
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

En las VIAS METABOLICAS existen una o mas

ENZIMAS REGULADORAS

Responden a señales

1-Enzimas alostéricas 2-E. reguladas por unión covalente

1- En general:
la enzima que cataliza la primer reacción de una vía
es afectada por el producto de la reacción

retroalimentación

Tambien puede ser estimulada o inhibida por un

AGENTE MODIFICADOR que se une en el
sitio alostérico moduladores alostéricos
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Modificación Covalente